Enzimas: complejo enzima-sustrato

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Enzimas: complejo enzima-sustrato

Fructosa-bifosfato aldolasa (PDB 4ald)

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Utilizando modelos moleculares 3D vamos a realizar una aproximación a la relación espacial entre los enzimas y sus respectivos sustratos. Utilizaremos como ejemplo el enzima fructosa-bifosfato aldolasa, un enzima de la secuencia glucolítica que cataliza la escisión de la fructosa-1,6-bifosfato (su sustrato) para dar lugar a una molécula de gliceraldehido-3-fosfato y otra de dihidroxiacetona-fosfato. En la ventana de la derecha podemos apreciar, por medio de un , las estructuras secundarias predominantes en la molécula de la fructosa-bifosfato aldolasa.
En el modelo de , en el que se representa tanto el esqueleto de la cadena polipeptídica como las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos, se aprecia la gran complejidad de esta molécula enzimática formada por .
Procedamos ahora a el conjunto de la cadena polipeptídica para centrar nuestra atención en el del enzima, una cavidad rodeada de en la que encaja el , en este caso la molécula de fructosa-1,6-bifosfato.
Con el objeto de visualizar mejor el entre e centro activo y la molécula de sustrato se representan ahora los aminoácidos del centro activo y la molécula de sustrato con sus átomos ampliados hasta su radio de Van der Waals. A continuación, nos alejamos para poder apreciar una vista general del .


Todos los modelos que hemos analizado corresponden a una única de la fructosa-bifosfato aldolasa, que es en realidad una proteína oligomérica formada por cuatro subunidades que conforman un .

Atribución de contenidos

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