Proteopedia - User contributions [en]

User:Alejandro Porto

2016-07-25T19:19:18Z

Alejandro Porto:

[[Image:AlejandroPorto.jpg|200px|right|thumb|Alejandro Porto]]
* Full Real Name: Alejandro Porto Andión

* Position: Teacher

* Institution: Instituto de Educación Secundaria "María Casares"

* City, State/Province, Country: Oleiros/Galicia, Spain

* Field of Expertise or Study: Biochemistry

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=Contributions to Proteopedia=
==English pages==
*[[3D Molecular Models]]
*[[Carbohydrates II]]
*[[Lipids: structure and classification]]
*[[Proteins: primary and secondary structure]]
*[[Myoglobin of Physeter catodon: structure]]
*[[Ribosome structure]]
*[[Enzymes: enzyme-substrate complex]]
*[[Photosystem I: structure]]
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==Spanish pages (extended version)==
*[[3D Molecular Models (Spanish)]]
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*[[Enzymes: enzyme-substrate complex (Spanish)]]
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User:Alejandro Porto

2016-07-25T19:19:03Z

Alejandro Porto:

[[Image:AlejandroPorto.jpj|200px|right|thumb|Alejandro Porto]]
* Full Real Name: Alejandro Porto Andión

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User:Alejandro Porto

2016-07-25T19:12:11Z

Alejandro Porto:

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* Full Real Name: Alejandro Porto Andión

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User:Alejandro Porto

2016-07-25T19:11:55Z

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User:Alejandro Porto

2016-07-25T19:11:13Z

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User:Alejandro Porto

2016-07-25T19:06:51Z

Alejandro Porto:

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2016-07-25T19:06:24Z

Alejandro Porto: Image of Alejandro Porto

== Summary ==
Image of Alejandro Porto
== Licensing ==
{{self|cc-by-sa-3.0|GFDL}}

User:Alejandro Porto/Sandbox 1

2016-04-18T16:57:13Z

Alejandro Porto:

===t-RNA===

----
<Structure load='1ehz' size='600' frame='true' align='right' caption='t-RNA de fenil-alanina' scene='60/602771/Trna-inicio/1' />

<scene name='60/602771/Trna-esqueleto/1'>esqueleto</scene>

<scene name='60/602771/Trna-esqueleto/2'>azúcar-fosfato</scene>

<scene name='60/602771/Trna-esqueleto/3'>bases nitrogenadas</scene>

<scene name='60/602771/Trna-esqueleto/4'>Vista general</scene>

<scene name='60/602771/Trna-esqueleto/6'>brazo aceptor</scene>

<scene name='60/602771/Trna-anticodon1/1'>Vista general 2</scene>

<scene name='60/602771/Trna-anticodon1/2'>TextToBeDisplayed</scene>

User:Alejandro Porto/Sandbox 1

2016-04-18T16:55:31Z

Alejandro Porto:

===t-RNA===

----
<Structure load='1ehz' size='600' frame='true' align='right' caption='t-RNA de metionina.(Escherichia coli)' scene='60/602771/Trna-inicio/1' />

<scene name='60/602771/Trna-esqueleto/1'>esqueleto</scene>

<scene name='60/602771/Trna-esqueleto/2'>azúcar-fosfato</scene>

<scene name='60/602771/Trna-esqueleto/3'>bases nitrogenadas</scene>

<scene name='60/602771/Trna-esqueleto/4'>Vista general</scene>

<scene name='60/602771/Trna-esqueleto/6'>brazo aceptor</scene>

<scene name='60/602771/Trna-anticodon1/1'>Vista general 2</scene>

<scene name='60/602771/Trna-anticodon1/2'>TextToBeDisplayed</scene>

Carbohydrates II

2016-03-28T16:52:56Z

Alejandro Porto:

<StructureSection load='' size='800' side='right' caption='Carbohydrates' scene='60/603296/Gliceraldehido/1'>
[[es:Carbohydrates II (Spanish)]]
==Monosaccharides==
::<scene name='60/603296/Gliceraldehido/1'>D-gliceraldehyde</scene> molecular structure

::<scene name='60/603296/Gliceraldehido/2'>L-gliceraldehyde</scene> molecular structure.

::<scene name='60/603296/Gliceraldehido/3'>Mirror images from each other</scene>.

::<scene name='60/603296/Glucosa/1'>D-glucose</scene>

::<scene name='60/603296/Glucopiranosa/10'>carbon C1 and C5 approach</scene>

::<scene name='60/603296/Glucopiranosa/13'>Pyranose ring</scene>.

::<scene name='60/603296/Glucopiranosa/9'>α-D-glucopyranose</scene>.

::<scene name='60/603296/Fructofuranosa/1'>β-D-fructofuranose</scene>.

::<scene name='60/603296/Glucosamina/1'>D-glucosamine</scene>

==Disaccharides==

::<scene name='60/603296/Glucosidico1/1'>2 glucose molecules approach</scene>.

::<scene name='60/603296/Glucosidico1/3'> 1 water molecule is losed</scene>

::<scene name='60/603296/Glucosidico2/2'>a glycosidic bond is formed</scene>.

::<scene name='60/603296/Maltosa/1'>Maltose</scene> shows a α-glycosidic bond

::<scene name='60/603296/Celobiosa/1'>Cellobiose</scene> shows a β-glycosidic bond, like <scene name='60/603296/Sacarosa/1'>sucrose</scene>.

==Polysaccharides==
*'''Starch'''
**'''Amylose'''
::<scene name='60/603296/Amilosa/3'>Maltose (2 residues of glucose)</scene>

::We add a <scene name='60/603296/Amilosa/4'>3rd</scene>, <scene name='60/603296/Amilosa/5'>4th</scene>, <scene name='60/603296/Amilosa/6'>5th</scene> and <scene name='60/603296/Amilosa/7'>6th</scene> residues.

::<scene name='60/603296/Amilosa/8'>Activate rotation</scene> to observe helical structure
::<scene name='60/603296/Amilosa/9'>Zoom out</scene> and adition of more glucose residues to reach a <scene name='60/603296/Amilosa/10'>30 residues</scene> molecule
::Look from a <scene name='60/603296/Amilosa/11'>polar view</scene>.
**'''Amylopectin'''.-
::A fragment of ''amylopectin'' including <scene name='60/603296/Amilopectina/1'>5 glucose residues</scene>.

::Zoom in to show a <scene name='60/603296/Amilopectina/5'>Branch point</scene>

::<scene name='60/603296/Amilopectina/10'>4 residues at branch point</scene>.

::By adding to <scene name='60/603296/Amilopectina/12'>initial structure</scene> 25 glucose residues we get a <scene name='60/603296/Amilopectina2/1'>30 residues amylopectin fragment</scene>.

::<scene name='60/603296/Amilopectina/13'>Zoom out</scene> to show that branch points are spaced by 24-30 glucose residues.

*<scene name='60/603296/Glucogeno/1'>Glycogen</scene>.- Structure like ''amylopectin'' but with branch points spaced by 8-12 glucsoe residues.

*'''Cellulose'''.-
::<scene name='60/603296/Celulosa/1'>Cellobiose (2 glucose residues)</scene>

::<scene name='60/603296/Celulosa/2'>Zoom out</scene>

::We add a <scene name='60/603296/Celulosa/3'>3rd</scene>, a <scene name='60/603296/Celulosa/4'>4th</scene>, a <scene name='60/603296/Celulosa/5'>5th</scene> and a <scene name='60/603296/Celulosa/6'>6th</scene> glucose residue to show the <scene name='60/603296/Celulosa/7'>helical structure</scene> of ''cellulose'' molecule (more extended that the ''amylose'' one).

::<scene name='60/603296/Celulosa/8'>Zoom out</scene> and adition of new residues to complete a <scene name='60/603296/Celulosa/9'>30 residuos cellulose fragment</scene>.

::Look from a <scene name='60/603296/Celulosa/10'>polar view</scene>

*<scene name='60/603296/Quitina/6'>Chitin</scene>.- A polymer of <scene name='60/603296/Quitina/4'>β-N-acetil-D-glucosamina</scene>.
::A <scene name='60/603296/chitin/2'>3 residues</scene> chitin fragment.
*<scene name='60/603296/Hialuron/2'>Hyaluronic acid</scene>.- ''Heteropolysaccharide'' with alternating residues of <scene name='60/603296/Quitina/4'>β-N-acetil-D-glucosamine</scene> and <scene name='60/603296/Glucuronico/1'>glucuronic acid</scene>

</StructureSection>
== References ==
*Molecular models in this page were created or modified from [[PDB files]] by [[User:Alejandro Porto|Alejandro Porto]] using the tool JSME Molecular Editor [http://biomodel.uah.es/en/DIY/JSME/draw.es.htm]
<references/>

Myoglobin of Physeter catodon: structure

2016-03-21T19:07:33Z

Alejandro Porto:

<StructureSection load='3o89' size='800' side='right' caption='Mioglobina de cachalote' scene='60/602777/Mioglobina1/1'>
[[es:Myoglobin of Physeter catodon: structure (Spanish)]]
<big>
::<scene name='60/602777/Mioglobina1/4'>Heme group</scene>
::<scene name='60/602777/Mioglobina1/5'>Iron ion</scene>
::<scene name='60/602777/Mioglobina2/1'>Ball and stick model</scene>
::<scene name='60/602777/Mioglobina2/2'>Hide heme group</scene>.
::<scene name='60/602777/Mioglobina2/3'>Polypeptide chain</scene>

::Amino acids position in protein folding:
:::<scene name='60/602777/Mioglobina2/4'>Amino acids with positive charge</scene>
:::<scene name='60/602777/Mioglobina2/5'>Amino acids with negative charge</scene>
:::<scene name='60/602777/Mioglobina2/6'>Polar amino acids</scene>
:::<scene name='60/602777/Mioglobina2/7'>Non polar amino acids</scene>
:::<scene name='60/602777/Mioglobina2/9'>Whole protein</scene>.

::<scene name='60/602777/Mioglobina3/1'>Ball and stick model</scene>

::Sencodary structure:
:::<scene name='60/602777/Mioglobina4/1'>alfa helix</scene>
:::<scene name='60/602777/Mioglobina4/2'>Chain turns</scene>

::<scene name='60/602777/Mioglobina5/1'>Heme group on</scene>

::<scene name='60/602777/Mioglobina1/1'>Back to initial view</scene>

</StructureSection>
== References ==
<references/>

[[Category: Myoglobin]]
[[Category: Physeter catodon]]

Myoglobin of Physeter catodon: structure

2016-03-21T19:07:12Z

Alejandro Porto:

<StructureSection load='3o89' size='800' side='right' caption='Mioglobina de cachalote' scene='60/602777/Mioglobina1/1'>
[[es:Myoglobin of Physeter catodon: structure (Spanish)]]
<big>
::<scene name='60/602777/Mioglobina1/4'>Heme group</scene>
::<scene name='60/602777/Mioglobina1/5'>Iron ion</scene>
::<scene name='60/602777/Mioglobina2/1'>Ball and stick model</scene>
::<scene name='60/602777/Mioglobina2/2'>Hide heme gropu</scene>.
::<scene name='60/602777/Mioglobina2/3'>Polypeptide chain</scene>

::Amino acids position in protein folding:
:::<scene name='60/602777/Mioglobina2/4'>Amino acids with positive charge</scene>
:::<scene name='60/602777/Mioglobina2/5'>Amino acids with negative charge</scene>
:::<scene name='60/602777/Mioglobina2/6'>Polar amino acids</scene>
:::<scene name='60/602777/Mioglobina2/7'>Non polar amino acids</scene>
:::<scene name='60/602777/Mioglobina2/9'>Whole protein</scene>.

::<scene name='60/602777/Mioglobina3/1'>Ball and stick model</scene>

::Sencodary structure:
:::<scene name='60/602777/Mioglobina4/1'>alfa helix</scene>
:::<scene name='60/602777/Mioglobina4/2'>Chain turns</scene>

::<scene name='60/602777/Mioglobina5/1'>Heme group on</scene>

::<scene name='60/602777/Mioglobina1/1'>Back to initial view</scene>

</StructureSection>
== References ==
<references/>

[[Category: Myoglobin]]
[[Category: Physeter catodon]]

Proteopedia:Table of Contents

2016-03-21T19:04:38Z

Alejandro Porto:

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* [[About Macromolecular Structure]] - List of pages about macromolecular structure topics
* Basics of Protein Structure
** [[Introduction to protein structure]] - A introductory overview of protein structure
**[[Proteins: primary and secondary structure]]
**[[Myoglobin of Physeter catodon: structure]]
** The Building Blocks
*** [[Amino Acids]]
*** [[Backbone_representations]]
*** [[Peptide]]
**** [[User:Stephen Mills/Peptide tutorial 1|Peptide tutorial 1 part 1]]
**** [[User:Stephen Mills/Peptide tutorial 2|Peptide tutorial 1 part 2]]

** Conformational flexibility of a polypeptide chain
*** [[Phi and Psi Angles]]
*** [[Ramachandran Plots]]

** [[Secondary structure]]
*** [[Helices in Proteins]]
**** [[User:Stephen Mills/Secondary Structure: Helices|Secondary Structure tutorial - Helices]]
*** [[Sheets in Proteins]]
**** [[User:Stephen Mills/Secondary Structure: Sheets|Secondary Structure tutorial - Sheets]]
** [[Structural_templates]]
*** [[Globular_Proteins]]
**** [[Turns in Proteins]]
*** [[Fibrous Proteins]]
**** [[Coiled_coil]]
**** [[Collagen]] - Illustrates the structure of a collagen segment as well as the structure of a mutated tropocollagen.
**** [[Fibroins]]

** [[Unusual Motifs in Proteins]]
*** [[Cation-pi_interactions]]
*** [[Thermal_motion_of_peptide]]

** [[Intrinsically Disordered Protein]]

* Carbohydrates
**[[Carbohydrates]]
**[[Carbohydrates II]]
* Cytoskeletal Proteins
** [[Actin]]
** [[Keratins]]
** [[Tropomyosin]]
** [[Tubulin]]

* Lipids
**[[Lipids: structure and classification]]

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** [[Bacterial Infections]]
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** [[Diabetes & Hypoglycemia]]
** [[Hemophilia]]
** [[HIV]]
** [[Hypertension & Congestive Heart Failure]]
** [[Immune Response]]
** [[Inflammation & Rheumatoid Arthritis]]
** [[Influenza]]
** [[Metabolic Disorders]]
** [[Neurodevelopmental Disorders]]
** [[Oncogenes]]
** [[Pharmaceutical Drugs]]
** [[Pharmaceutical Drug Targets]]
** [[Toxins]]
** [[Viral Infections]]

* Enzymes
** [[Hydrolases]]
** [[Isomerases]]
** [[Ligases]]
** [[Lyases]]
** [[Oxidoreductases]]
** [[Transferases]]

* Gene Expression & Replication
** [[DNA Replication]]
** [[Nucleic Acids]]
** [[Regulation of Gene Expression]]
** [[RNAi]]
** [[Transcription & RNA Processing]]
** [[Translation]]

* Large Macromolecular Assemblies
** [[Group:MUZIC|Muscle sarcomere: Z-Disk]]
** [[Ribosome]]
** [[Ribosoma 70S]]
** [[Nucleosomes]]
** [[Nucleosome structure]]

* Metabolism
** [[Amino Acid Synthesis & Metabolism]]
** [[Carbohydrate Metabolism]]
** [[Photosynthesis]]
** [[Regulation of Gene Expression]]
** [[Drug Metabolism by CYP450 Enzymes]]

* Miscellaneous
** [[Colored & Bioluminescent Proteins]]
** [[Enzimas: complejo enzima-sustrato]]
** [[3D Molecular Models]]

* Signaling & Transport
** [[Hormone]]
** [[Membrane Channels & Pumps]]

}}
__NOTOC__
__NOEDITSECTION__

Proteins: primary and secondary structure (Spanish)

2016-03-21T19:01:54Z

Alejandro Porto:

[[en:Proteins: primary and secondary structure]]
<StructureSection load='' size='800' side='right' caption='' scene='60/603296/Primaria/2'>
<big>
'''Estructura primaria'''
:*En esta <scene name='60/603296/Primaria/2'>vista inicial</scene> podemos observar un tramo corto de una cadena polipeptídica con el objeto de analizar aspectos de su ''estructura primaria''. Los átomos que conforman el ''esqueleto'' de la cadena están dispuestos en zig-zag como dicta la geometría de los orbitales de enlace de cada uno de ellos. Alternándose a uno y otro lado de este esqueleto se disponen los grupos R o cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos. Los grupos R se representan aquí mediante distintas esferas de mayor tamaño que el resto de los átomos para resaltar el hecho de que cada uno de ellos es en realidad un grupo de átomos enlazados de un modo característico.

:*Nos aproximamos ahora a una zona de la cadena polipeptídica para analizar la estructura del <scene name='60/603296/Primaria3/1'>enlace peptídico</scene> existente entre dos residuos de aminoácidos. Debido al fenómeno de la resonancia, el enlace peptídico, que une el átomo de carbono carboxílico de un resido de aminoácido con el de nitrógeno del grupo amino del siguiente posee un carácter parcial de doble enlace, que impide la rotación de los sustituyentes que se encuentran a uno y otro lado del mismo. Ello hace que los seis átomos enmarcados en el <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectángulo</scene> señalado en el modelo adjunto se encuentren siempre en el mismo plano rígido, como podemos comprobar al <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activar el giro</scene> de la estructura.
:*El esqueleto de la cadena polipeptídica es una sucesión monótona en la que se repite la siguiente secuencia: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>carbono alfa</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>carbono del grupo carboxilo</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'>nitrógeno del grupo amino</scene>. Si tenemos en cuenta la falta de libertad de giro asociada al enlace peptídico, podemos concebir la cadena polipeptídica como una <scene name='60/603296/Primaria3/12'>sucesión de planos rígidos</scene> que sí pueden rotar unos con respecto a otros.

'''Estructura secundaria'''.- En la mayoría de las proteínas hay dos tipos principales de estructura secundaria:
:*<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Hélice alfa</scene>.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una <scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>. Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a <scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar los átomos de hidrógeno</scene>. El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a <scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar las cadenas laterales</scene>. Volvamos ahora a una <scene name='60/603296/Secundaria/10'>vista lateral</scene>. Un <scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene> resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un modelo de <scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene> volvemos a hacer visibles las <scene name='60/603296/Secundaria/13'>cadenas laterales</scene>, que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la ''hélice alfa'' resulta estabilizada por numerosos <scene name='60/603296/Secundaria/14'>puentes de hidrógeno</scene>, en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor <scene name='60/603296/Secundaria/15'>detalle</scene>.
:*Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alfa o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los <scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte, el <scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.
:*'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Lámina beta</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>. Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en ''lámina beta'' separados por curvaturas con estructura en ''codo beta''. A continuación vamos a restituir las <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene> a su lugar y a visualizar los <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene> entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>.

</StructureSection>
== References ==
<references/>

Proteins: primary and secondary structure (Spanish)

2016-03-21T19:01:06Z

Alejandro Porto:

[[en:Proteins: primary and secondary structure]]
<StructureSection load='' size='800' side='right' caption='' scene='60/603296/Primaria/2'>
<big>
'''Estructura primaria'''
:*En esta <scene name='60/603296/Primaria/2'>vista inicial</scene> podemos observar un tramo corto de una cadena polipeptídica con el objeto de analizar aspectos de su ''estructura primaria''. Los átomos que conforman el ''esqueleto'' de la cadena están dispuestos en zig-zag como dicta la geometría de los orbitales de enlace de cada uno de ellos. Alternándose a uno y otro lado de este esqueleto se disponen los grupos R o cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos. Los grupos R se representan aquí mediante distintas esferas de mayor tamaño que el resto de los átomos para resaltar el hecho de que cada uno de ellos es en realidad un grupo de átomos enlazados de un modo característico.

:*Nos aproximamos ahora a una zona de la cadena polipeptídica para analizar la estructura del <scene name='60/603296/Primaria3/1'>enlace peptídico</scene> existente entre dos residuos de aminoácidos. Debido al fenómeno de la resonancia, el enlace peptídico, que une el átomo de carbono carboxílico de un resido de aminoácido con el de nitrógeno del grupo amino del siguiente posee un carácter parcial de doble enlace, que impide la rotación de los sustituyentes que se encuentran a uno y otro lado del mismo. Ello hace que los seis átomos enmarcados en el <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectángulo</scene> señalado en el modelo adjunto se encuentren siempre en el mismo plano rígido, como podemos comprobar al <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activar el giro</scene> de la estructura.
:*El esqueleto de la cadena polipeptídica es una sucesión monótona en la que se repite la siguiente secuencia: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>carbono alfa</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>carbono del grupo carboxilo</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'>nitrógeno del grupo amino</scene>. Si tenemos en cuenta la falta de libertad de giro asociada al enlace peptídico, podemos concebir la cadena polipeptídica como una <scene name='60/603296/Primaria3/12'>sucesión de planos rígidos</scene> que sí pueden rotar unos con respecto a otros.

'''Estructura secundaria'''.- En la mayoría de las proteínas hay dos tipos principales de estructura secundaria:
:*<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Hélice alfa</scene>.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una <scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>. Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a <scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar los átomos de hidrógeno</scene>. El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a <scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar las cadenas laterales</scene>. Volvamos ahora a una <scene name='60/603296/Secundaria/10'>vista lateral</scene>. Un <scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene> resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un modelo de <scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene> volvemos a hacer visibles las <scene name='60/603296/Secundaria/13'>cadenas laterales</scene>, que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la ''hélice alfa'' resulta estabilizada por numerosos <scene name='60/603296/Secundaria/14'>puentes de hidrógeno</scene>, en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor <scene name='60/603296/Secundaria/15'>detalle</scene>.
:*Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alfa o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los <scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.
:*'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Lámina beta</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>. Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en ''lámina beta'' separados por curvaturas con estructura en ''codo beta''. A continuación vamos a restituir las <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene> a su lugar y a visualizar los <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene> entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>.

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== References ==
<references/>

Proteins: primary and secondary structure (Spanish)

2016-03-21T18:59:26Z

Alejandro Porto:

[[en:Proteins: primary and secondary structure]]
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'''Estructura primaria'''
:*En esta <scene name='60/603296/Primaria/2'>vista inicial</scene> podemos observar un tramo corto de una cadena polipeptídica con el objeto de analizar aspectos de su ''estructura primaria''. Los átomos que conforman el ''esqueleto'' de la cadena están dispuestos en zig-zag como dicta la geometría de los orbitales de enlace de cada uno de ellos. Alternándose a uno y otro lado de este esqueleto se disponen los grupos R o cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos. Los grupos R se representan aquí mediante distintas esferas de mayor tamaño que el resto de los átomos para resaltar el hecho de que cada uno de ellos es en realidad un grupo de átomos enlazados de un modo característico.

:*Nos aproximamos ahora a una zona de la cadena polipeptídica para analizar la estructura del <scene name='60/603296/Primaria3/1'>enlace peptídico</scene> existente entre dos residuos de aminoácidos. Debido al fenómeno de la resonancia, el enlace peptídico, que une el átomo de carbono carboxílico de un resido de aminoácido con el de nitrógeno del grupo amino del siguiente posee un carácter parcial de doble enlace, que impide la rotación de los sustituyentes que se encuentran a uno y otro lado del mismo. Ello hace que los seis átomos enmarcados en el <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectángulo</scene> señalado en el modelo adjunto se encuentren siempre en el mismo plano rígido, como podemos comprobar al <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activar el giro</scene> de la estructura.
:*El esqueleto de la cadena polipeptídica es una sucesión monótona en la que se repite la siguiente secuencia: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>carbono alfa</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>carbono del grupo carboxilo</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'>nitrógeno del grupo amino</scene>. Si tenemos en cuenta la falta de libertad de giro asociada al enlace peptídico, podemos concebir la cadena polipeptídica como una <scene name='60/603296/Primaria3/12'>sucesión de planos rígidos</scene> que sí pueden rotar unos con respecto a otros.

'''Estructura secundaria'''.- En la mayoría de las proteínas hay dos tipos principales de estructura secundaria:
:*<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Hélice alfa</scene>.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una <scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>. Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a <scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar los átomos de hidrógeno</scene>. El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a <scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar las cadenas laterales</scene>. Volvamos ahora a una <scene name='60/603296/Secundaria/10'>vista lateral</scene>. Un <scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene> resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un modelo de <scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene> volvemos a hacer visibles las <scene name='60/603296/Secundaria/13'>cadenas laterales</scene>, que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la ''hélice alfa'' resulta estabilizada por numerosos <scene name='60/603296/Secundaria/14'>puentes de hidrógeno</scene>, en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor <scene name='60/603296/Secundaria/15'>detalle</scene>.
:*Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alfa o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los :*<scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.
:*'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Lámina beta</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>. Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en ''lámina beta'' separados por curvaturas con estructura en ''codo beta''. A continuación vamos a restituir las <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene> a su lugar y a visualizar los <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene> entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>.

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== References ==
<references/>

Proteins: primary and secondary structure (Spanish)

2016-03-21T18:58:45Z

Alejandro Porto:

[[en:Proteins: primary and secondary structure]]
<StructureSection load='' size='800' side='right' caption='' scene='60/603296/Primaria/2'>
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'''Estructura primaria'''
:*En esta <scene name='60/603296/Primaria/2'>vista inicial</scene> podemos observar un tramo corto de una cadena polipeptídica con el objeto de analizar aspectos de su ''estructura primaria''. Los átomos que conforman el ''esqueleto'' de la cadena están dispuestos en zig-zag como dicta la geometría de los orbitales de enlace de cada uno de ellos. Alternándose a uno y otro lado de este esqueleto se disponen los grupos R o cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos. Los grupos R se representan aquí mediante distintas esferas de mayor tamaño que el resto de los átomos para resaltar el hecho de que cada uno de ellos es en realidad un grupo de átomos enlazados de un modo característico.

:*Nos aproximamos ahora a una zona de la cadena polipeptídica para analizar la estructura del <scene name='60/603296/Primaria3/1'>enlace peptídico</scene> existente entre dos residuos de aminoácidos. Debido al fenómeno de la resonancia, el enlace peptídico, que une el átomo de carbono carboxílico de un resido de aminoácido con el de nitrógeno del grupo amino del siguiente posee un carácter parcial de doble enlace, que impide la rotación de los sustituyentes que se encuentran a uno y otro lado del mismo. Ello hace que los seis átomos enmarcados en el <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectángulo</scene> señalado en el modelo adjunto se encuentren siempre en el mismo plano rígido, como podemos comprobar al <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activar el giro</scene> de la estructura.
:*El esqueleto de la cadena polipeptídica es una sucesión monótona en la que se repite la siguiente secuencia: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>carbono alfa</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>carbono del grupo carboxilo</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'>nitrógeno del grupo amino</scene>. Si tenemos en cuenta la falta de libertad de giro asociada al enlace peptídico, podemos concebir la cadena polipeptídica como una <scene name='60/603296/Primaria3/12'>sucesión de planos rígidos</scene> que sí pueden rotar unos con respecto a otros.

'''Estructura secundaria'''.- En la mayoría de las proteínas hay dos tipos principales de estructura secundaria:
:*<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Hélice alfa</scene>.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una <scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>. Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a <scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar hidrógenos</scene>. El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a <scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar las cadenas laterales</scene>. Volvamos ahora a una <scene name='60/603296/Secundaria/10'>vista lateral</scene>. Un <scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene> resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un modelo de <scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene> volvemos a hacer visibles las <scene name='60/603296/Secundaria/13'>cadenas laterales</scene>, que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la ''hélice alfa'' resulta estabilizada por numerosos <scene name='60/603296/Secundaria/14'>puentes de hidrógeno</scene>, en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor <scene name='60/603296/Secundaria/15'>detalle</scene>.
:*Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alfa o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los :*<scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.
:*'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Lámina beta</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>. Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en ''lámina beta'' separados por curvaturas con estructura en ''codo beta''. A continuación vamos a restituir las <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene> a su lugar y a visualizar los <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene> entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>.

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== References ==
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Proteins: primary and secondary structure (Spanish)

2016-03-21T18:56:31Z

Alejandro Porto:

[[en:Proteins: primary and secondary structure]]
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'''Estructura primaria'''
:*En esta <scene name='60/603296/Primaria/2'>vista inicial</scene> podemos observar un tramo corto de una cadena polipeptídica con el objeto de analizar aspectos de su ''estructura primaria''. Los átomos que conforman el ''esqueleto'' de la cadena están dispuestos en zig-zag como dicta la geometría de los orbitales de enlace de cada uno de ellos. Alternándose a uno y otro lado de este esqueleto se disponen los grupos R o cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos. Los grupos R se representan aquí mediante distintas esferas de mayor tamaño que el resto de los átomos para resaltar el hecho de que cada uno de ellos es en realidad un grupo de átomos enlazados de un modo característico.

:*Nos aproximamos ahora a una zona de la cadena polipeptídica para analizar la estructura del <scene name='60/603296/Primaria3/1'>enlace peptídico</scene> existente entre dos residuos de aminoácidos. Debido al fenómeno de la resonancia, el enlace peptídico, que une el átomo de carbono carboxílico de un resido de aminoácido con el de nitrógeno del grupo amino del siguiente posee un carácter parcial de doble enlace, que impide la rotación de los sustituyentes que se encuentran a uno y otro lado del mismo. Ello hace que los seis átomos enmarcados en el <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectángulo</scene> señalado en el modelo adjunto se encuentren siempre en el mismo plano rígido, como podemos comprobar al <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activar el giro</scene> de la estructura.
:*El esqueleto de la cadena polipeptídica es una sucesión monótona en la que se repite la siguiente secuencia: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>carbono alfa</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>carbono del grupo carboxilo</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'>nitrógeno del grupo amino</scene>. Si tenemos en cuenta la falta de libertad de giro asociada al enlace peptídico, podemos concebir la cadena polipeptídica como una <scene name='60/603296/Primaria3/12'>sucesión de planos rígidos</scene> que sí pueden rotar unos con respecto a otros.

'''Estructura secundaria'''.- En la mayoría de las proteínas hay dos tipos principales de estructura secundaria:
:*<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Hélice alfa</scene>.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una <scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>. Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a <scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar hidrógenos</scene>. El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a <scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar cadenas laterales</scene>. Volvamos ahora a una <scene name='60/603296/Secundaria/10'>vista lateral</scene>. Un <scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene> resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un <scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene> volvemos a hacer visibles las <scene name='60/603296/Secundaria/13'>cadenas laterales</scene>, que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la ''hélice alfa'' resulta estabilizada por numerosos <scene name='60/603296/Secundaria/14'>puentes de hidrógeno</scene>, en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor <scene name='60/603296/Secundaria/15'>detalle</scene>.
:*Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alfa o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los :*<scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.
:*'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Lámina beta</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>. Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en ''lámina beta'' separados por curvaturas con estructura en ''codo beta''. A continuación vamos a restituir las <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene> a su lugar y a visualizar los <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene> entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>.

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== References ==
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Proteins: primary and secondary structure (Spanish)

2016-03-21T18:53:55Z

Alejandro Porto:

[[en:Proteins: primary and secondary structure]]
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'''Estructura primaria'''
:*En esta <scene name='60/603296/Primaria/2'>vista inicial</scene> podemos observar un tramo corto de una cadena polipeptídica con el objeto de analizar aspectos de su ''estructura primaria''. Los átomos que conforman el ''esqueleto'' de la cadena están dispuestos en zig-zag como dicta la geometría de los orbitales de enlace de cada uno de ellos. Alternándose a uno y otro lado de este esqueleto se disponen los grupos R o cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos. Los grupos R se representan aquí mediante distintas esferas de mayor tamaño que el resto de los átomos para resaltar el hecho de que cada uno de ellos es en realidad un grupo de átomos enlazados de un modo característico.

:*Nos aproximamos ahora a una zona de la cadena polipeptídica para analizar la estructura del <scene name='60/603296/Primaria3/1'>enlace peptídico</scene> existente entre dos residuos de aminoácidos. Debido al fenómeno de la resonancia, el enlace peptídico, que une el átomo de carbono carboxílico de un resido de aminoácido con el de nitrógeno del grupo amino del siguiente posee un carácter parcial de doble enlace, que impide la rotación de los sustituyentes que se encuentran a uno y otro lado del mismo. Ello hace que los seis átomos enmarcados en el <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectángulo</scene> señalado en el modelo adjunto se encuentren siempre en el mismo plano rígido, como podemos comprobar al <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activar el giro</scene> de la estructura.
:*El esqueleto de la cadena polipeptídica es una sucesión monótona en la que se repite la siguiente secuencia: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>carbono alfa</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>carbono del grupo carboxilo</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'>nitrógeno del grupo amino</scene>. Si tenemos en cuenta la falta de libertad de giro asociada al enlace peptídico, podemos concebir la cadena polipeptídica como una <scene name='60/603296/Primaria3/12'>sucesión de planos rígidos</scene> que sí pueden rotar unos con respecto a otros.

'''Estructura secundaria'''.- In most proteins are two main types of secondary structure:
:*<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Alfa helix</scene>.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una <scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>. Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a <scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar hidrógenos</scene>. El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a <scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar cadenas laterales</scene>. Volvamos ahora a una <scene name='60/603296/Secundaria/10'>vista lateral</scene>. Un <scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene> resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un <scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene> volvemos a hacer visibles las <scene name='60/603296/Secundaria/13'>cadenas laterales</scene>, que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la ''hélice alfa'' resulta estabilizada por numerosos <scene name='60/603296/Secundaria/14'>puentes de hidrógeno</scene>, en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor <scene name='60/603296/Secundaria/15'>detalle</scene>.
:*Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alfa o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los :*<scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.
:*'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Lámina beta</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>. Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en ''lámina beta'' separados por curvaturas con estructura en ''codo beta''. A continuación vamos a restituir las <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene> a su lugar y a visualizar los <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene> entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>.

</StructureSection>
== References ==
<references/>

Proteins: primary and secondary structure (Spanish)

2016-03-21T18:53:36Z

Alejandro Porto:

[[en:Proteins: primary and secondary structure]]
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'''Estructura primaria'''
:*En esta <scene name='60/603296/Primaria/2'>vista inicial</scene> podemos observar un tramo corto de una cadena polipeptídica con el objeto de analizar aspectos de su ''estructura primaria''. Los átomos que conforman el ''esqueleto'' de la cadena están dispuestos en zig-zag como dicta la geometría de los orbitales de enlace de cada uno de ellos. Alternándose a uno y otro lado de este esqueleto se disponen los grupos R o cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos. Los grupos R se representan aquí mediante distintas esferas de mayor tamaño que el resto de los átomos para resaltar el hecho de que cada uno de ellos es en realidad un grupo de átomos enlazados de un modo característico.

:*Nos aproximamos ahora a una zona de la cadena polipeptídica para analizar la estructura del <scene name='60/603296/Primaria3/1'>enlace peptídico</scene> existente entre dos residuos de aminoácidos. Debido al fenómeno de la resonancia, el enlace peptídico, que une el átomo de carbono carboxílico de un resido de aminoácido con el de nitrógeno del grupo amino del siguiente posee un carácter parcial de doble enlace, que impide la rotación de los sustituyentes que se encuentran a uno y otro lado del mismo. Ello hace que los seis átomos enmarcados en el <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectángulo</scene> señalado en el modelo adjunto se encuentren siempre en el mismo plano rígido, como podemos comprobar al <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activar el giro</scene> de la estructura.
:*El esqueleto de la cadena polipeptídica es una sucesión monótona en la que se repite la siguiente secuencia: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>carbono alfa</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>carbono del grupo carboxilo</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'>nitrógeno del grupo amino</scene>. Si tenemos en cuenta la falta de libertad de giro asociada al enlace peptídico, podemos concebir la cadena polipeptídica como una <scene name='60/603296/Primaria3/12'>sucesión de planos rígidos</scene> que sí pueden rotar unos con respecto a otros.

'''Estructura secundaria'''.- In most proteins are two main types of secondary structure:
:*<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Alfa helix</scene>.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una <scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>. Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a <scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar hidrógenos</scene>. El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a <scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar cadenas laterales</scene>. Volvamos ahora a una <scene name='60/603296/Secundaria/10'>vista lateral</scene>. Un <scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene> resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un <scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene> volvemos a hacer visibles las <scene name='60/603296/Secundaria/13'>cadenas laterales</scene>, que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la ''hélice alfa'' resulta estabilizada por numerosos <scene name='60/603296/Secundaria/14'>puentes de hidrógeno</scene>, en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor <scene name='60/603296/Secundaria/15'>detalle</scene>.
:Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alfa o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los :*<scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.
:*'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Lámina beta</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>. Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en ''lámina beta'' separados por curvaturas con estructura en ''codo beta''. A continuación vamos a restituir las <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene> a su lugar y a visualizar los <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene> entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>.

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== References ==
<references/>

Proteins: primary and secondary structure (Spanish)

2016-03-21T18:52:54Z

Alejandro Porto:

[[en:Proteins: primary and secondary structure]]
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'''Estructura primaria'''
:*En esta <scene name='60/603296/Primaria/2'>vista inicial</scene> podemos observar un tramo corto de una cadena polipeptídica con el objeto de analizar aspectos de su ''estructura primaria''. Los átomos que conforman el ''esqueleto'' de la cadena están dispuestos en zig-zag como dicta la geometría de los orbitales de enlace de cada uno de ellos. Alternándose a uno y otro lado de este esqueleto se disponen los grupos R o cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos. Los grupos R se representan aquí mediante distintas esferas de mayor tamaño que el resto de los átomos para resaltar el hecho de que cada uno de ellos es en realidad un grupo de átomos enlazados de un modo característico.

:*Nos aproximamos ahora a una zona de la cadena polipeptídica para analizar la estructura del <scene name='60/603296/Primaria3/1'>enlace peptídico</scene> existente entre dos residuos de aminoácidos. Debido al fenómeno de la resonancia, el enlace peptídico, que une el átomo de carbono carboxílico de un resido de aminoácido con el de nitrógeno del grupo amino del siguiente posee un carácter parcial de doble enlace, que impide la rotación de los sustituyentes que se encuentran a uno y otro lado del mismo. Ello hace que los seis átomos enmarcados en el <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectángulo</scene> señalado en el modelo adjunto se encuentren siempre en el mismo plano rígido, como podemos comprobar al <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activar el giro</scene> de la estructura.
:*El esqueleto de la cadena polipeptídica es una sucesión monótona en la que se repite la siguiente secuencia: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>carbono alfa</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>carbono del grupo carboxilo</scene>,
<scene name='60/603296/Primaria3/11'>nitrógeno del grupo amino</scene>. Si tenemos en cuenta la falta de libertad de giro asociada al enlace peptídico, podemos concebir la cadena polipeptídica como una <scene name='60/603296/Primaria3/12'>sucesión de planos rígidos</scene> que sí pueden rotar unos con respecto a otros.

'''Estructura secundaria'''.- In most proteins are two main types of secondary structure:
:<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Alfa helix</scene>.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una <scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>. Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a <scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar hidrógenos</scene>. El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a <scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar cadenas laterales</scene>. Volvamos ahora a una <scene name='60/603296/Secundaria/10'>vista lateral</scene>. Un <scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene> resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un <scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene> volvemos a hacer visibles las <scene name='60/603296/Secundaria/13'>cadenas laterales</scene>, que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la ''hélice alfa'' resulta estabilizada por numerosos <scene name='60/603296/Secundaria/14'>puentes de hidrógeno</scene>, en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor <scene name='60/603296/Secundaria/15'>detalle</scene>.
:Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alfa o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los <scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.
:'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Lámina beta</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>. Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en ''lámina beta'' separados por curvaturas con estructura en ''codo beta''. A continuación vamos a restituir las <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene> a su lugar y a visualizar los <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene> entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>.

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== References ==
<references/>

Proteins: primary and secondary structure (Spanish)

2016-03-21T18:51:53Z

Alejandro Porto:

[[en:Proteins: primary and secondary structure]]
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'''Estructura primaria'''.- en esta <scene name='60/603296/Primaria/2'>vista inicial</scene> podemos observar un tramo corto de una cadena polipeptídica con el objeto de analizar aspectos de su ''estructura primaria''. Los átomos que conforman el ''esqueleto'' de la cadena están dispuestos en zig-zag como dicta la geometría de los orbitales de enlace de cada uno de ellos. Alternándose a uno y otro lado de este esqueleto se disponen los grupos R o cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos. Los grupos R se representan aquí mediante distintas esferas de mayor tamaño que el resto de los átomos para resaltar el hecho de que cada uno de ellos es en realidad un grupo de átomos enlazados de un modo característico.

Nos aproximamos ahora a una zona de la cadena polipeptídica para analizar la estructura del <scene name='60/603296/Primaria3/1'>enlace peptídico</scene> existente entre dos residuos de aminoácidos. Debido al fenómeno de la resonancia, el enlace peptídico, que une el átomo de carbono carboxílico de un resido de aminoácido con el de nitrógeno del grupo amino del siguiente posee un carácter parcial de doble enlace, que impide la rotación de los sustituyentes que se encuentran a uno y otro lado del mismo. Ello hace que los seis átomos enmarcados en el <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectángulo</scene> señalado en el modelo adjunto se encuentren siempre en el mismo plano rígido, como podemos comprobar al <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activar el giro</scene> de la estructura.
El esqueleto de la cadena polipeptídica es una sucesión monótona en la que se repite la siguiente secuencia: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>carbono alfa</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>carbono del grupo carboxilo</scene>,
<scene name='60/603296/Primaria3/11'>nitrógeno del grupo amino</scene>. Si tenemos en cuenta la falta de libertad de giro asociada al enlace peptídico, podemos concebir la cadena polipeptídica como una <scene name='60/603296/Primaria3/12'>sucesión de planos rígidos</scene> que sí pueden rotar unos con respecto a otros.

'''Estructura secundaria'''.- In most proteins are two main types of secondary structure:
:<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Alfa helix</scene>.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una <scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>. Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a <scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar hidrógenos</scene>. El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a <scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar cadenas laterales</scene>. Volvamos ahora a una <scene name='60/603296/Secundaria/10'>vista lateral</scene>. Un <scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene> resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un <scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene> volvemos a hacer visibles las <scene name='60/603296/Secundaria/13'>cadenas laterales</scene>, que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la ''hélice alfa'' resulta estabilizada por numerosos <scene name='60/603296/Secundaria/14'>puentes de hidrógeno</scene>, en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor <scene name='60/603296/Secundaria/15'>detalle</scene>.
:Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alfa o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los <scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.
:'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Lámina beta</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>. Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en ''lámina beta'' separados por curvaturas con estructura en ''codo beta''. A continuación vamos a restituir las <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene> a su lugar y a visualizar los <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene> entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>.

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== References ==
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Proteins: primary and secondary structure (Spanish)

2016-03-21T18:50:29Z

Alejandro Porto:

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'''Estructura primaria'''.- en esta <scene name='60/603296/Primaria/2'>vista inicial</scene> podemos observar un tramo corto de una cadena polipeptídica con el objeto de analizar aspectos de su ''estructura primaria''. Los átomos que conforman el ''esqueleto'' de la cadena están dispuestos en zig-zag como dicta la geometría de los orbitales de enlace de cada uno de ellos. Alternándose a uno y otro lado de este esqueleto se disponen los grupos R o cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos. Los grupos R se representan aquí mediante distintas esferas de mayor tamaño que el resto de los átomos para resaltar el hecho de que cada uno de ellos es en realidad un grupo de átomos enlazados de un modo característico.

Nos aproximamos ahora a una zona de la cadena polipeptídica para analizar la estructura del <scene name='60/603296/Primaria3/1'>enlace peptídico</scene> existente entre dos residuos de aminoácidos. Debido al fenómeno de la resonancia, el enlace peptídico, que une el átomo de carbono carboxílico de un resido de aminoácido con el de nitrógeno del grupo amino del siguiente posee un carácter parcial de doble enlace, que impide la rotación de los sustituyentes que se encuentran a uno y otro lado del mismo. Ello hace que los seis átomos enmarcados en el <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectángulo</scene> señalado en el modelo adjunto se encuentren siempre en el mismo plano rígido, como podemos comprobar al <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activar el giro</scene> de la estructura.
El esqueleto de la cadena polipeptídica es una sucesión monótona en la que se repite la siguiente secuencia: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>carbono alfa</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>carbono del grupo carboxilo</scene>,
<scene name='60/603296/Primaria3/11'>nitrógeno del grupo amino</scene>. Si tenemos en cuenta la falta de libertad de giro asociada al enlace peptídico, podemos concebir la cadena polipeptídica como una <scene name='60/603296/Primaria3/12'>sucesión de planos rígidos</scene> que sí pueden rotar unos con respecto a otros.

'''Estructura secundaria'''.- In most proteins are two main types of secondary structure:
:<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Alfa helix</scene>.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una <scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>. Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a <scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar hidrógenos</scene>. El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a <scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar cadenas laterales</scene>. Volvamos ahora a una <scene name='60/603296/Secundaria/10'>vista lateral</scene>. Un <scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene> resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un <scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene> volvemos a hacer visibles las <scene name='60/603296/Secundaria/13'>cadenas laterales</scene>, que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la ''hélice alfa'' resulta estabilizada por numerosos <scene name='60/603296/Secundaria/14'>puentes de hidrógeno</scene>, en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor <scene name='60/603296/Secundaria/15'>detalle</scene>.
:Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alfa o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los <scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.
:'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Lámina beta</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>. Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en ''lámina beta'' separados por curvaturas con estructura en ''codo beta''. A continuación vamos a restituir las <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene> a su lugar y a visualizar los <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene> entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>.

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== References ==
<references/>

Proteins: primary and secondary structure

2016-03-21T18:48:08Z

Alejandro Porto:

[[es:Proteins: primary and secondary structure (Spanish)]]
<StructureSection load='' size='800' side='right' caption='' scene='60/603296/Primaria/2'>
<big>
*'''Primary structure'''
:*In this <scene name='60/603296/Primaria/2'>initial view</scene> we can see a short fragment of a polypeptide chain in order to analyze some features of its ''primary structure''. Atoms forming the chain ''backbone'' are disposed in zig-zag, as required by geometry of its bonding orbitals. Side chains of amino acid residues (or R groups) protrude outwards either side of backbone.
:*Let's go now to a <scene name='60/603296/Primaria3/1'>peptide bond</scene> between two amino acid residues. Because phenomenon of resonance, peptide bond shows some features of a double bond, which prevents free rotation of atoms on either bond side. So, six atoms marked in <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectangle</scene> on model window are always confined to the same rigid flat. We can test it by <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activate rotation</scene>.
:*Polypeptide chain backbone consist in a monotonous succession in wich the following sequenze repeats: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>alfa carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>carboxyl group carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'>amino group nitrogen</scene>. Minding the restrictions to free rotation in ''peptide bond'', we can visualize the polypeptide chain as a succession of <scene name='60/603296/Primaria3/12'>rigid flats</scene>. Each of these rigid flats can freely rotate respect each other.

*'''Secondary structure'''.- In most proteins there are two main types of secondary structure.
:*<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Alfa helix</scene>.- It is a helical structure with a thread pitch of 0.56 nm. Let's go to a <scene name='60/603296/Secundaria/5'>polar view</scene>. Now let's <scene name='60/603296/Secundaria/7'>hide hydrogen atoms</scene>. The polypeptide chain backbone is coiled and placed at the center of structure, while amino acid side chains protrude outward from this backbone. Let's <scene name='60/603296/Secundaria/8'>hide side chains</scene> for a better understanding. Now, let's back to a <scene name='60/603296/Secundaria/10'>side view</scene>. A <scene name='60/603296/Secundaria/11'>ribbon model</scene> highlights the helical folding of the backbone. Using again a <scene name='60/603296/Secundaria/12'>ball and stick model</scene> we recover <scene name='60/603296/Secundaria/13'>side chains</scene>, now highlighted with a spectral color series. ''Alfa helix'' structure becomes stabilized by many <scene name='60/603296/Secundaria/14'>hydrogen bonds</scene>. All peptide groups in the chain are involved in these hydrogen bonds. <scene name='60/603296/Secundaria/15'>Zoom in</scene> to a better understanding.
:*Primary structure specifies secondary structure, i.e., is the amino acid sequence which determines that a polypeptide chain folds resulting a alfa helix or other secondary structure. Let's consider the effects of <scene name='60/603296/Secundaria/20'>electrical charged residues</scene> of either sign and the <scene name='60/603296/Secundaria/21'>side chains size</scene>.
:*'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Beta sheet</scene>'''.- Polypeptide chain is folded in zigzag arrangement. Let's <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>hide hydrogen atoms</scene> and <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>side chains</scene> for a better understanding. Notice that a polypeptide chain can have several linear fragments separated by curvatures called ''beta turns''. Now let's recover <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>side chains</scene> and highlight the <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>hydrogen bonds</scene> between different linear sections of the chain. This hydrogen bonds give stability to the structure. Let's look now the polypeptide chain represented by a <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>ribbon model</scene>.

</StructureSection>
== References ==
<references/>

Proteins: primary and secondary structure

2016-03-21T18:47:26Z

Alejandro Porto:

[[en:Proteins: primary and secondary structure]]
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<big>
*'''Primary structure'''
:*In this <scene name='60/603296/Primaria/2'>initial view</scene> we can see a short fragment of a polypeptide chain in order to analyze some features of its ''primary structure''. Atoms forming the chain ''backbone'' are disposed in zig-zag, as required by geometry of its bonding orbitals. Side chains of amino acid residues (or R groups) protrude outwards either side of backbone.
:*Let's go now to a <scene name='60/603296/Primaria3/1'>peptide bond</scene> between two amino acid residues. Because phenomenon of resonance, peptide bond shows some features of a double bond, which prevents free rotation of atoms on either bond side. So, six atoms marked in <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectangle</scene> on model window are always confined to the same rigid flat. We can test it by <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activate rotation</scene>.
:*Polypeptide chain backbone consist in a monotonous succession in wich the following sequenze repeats: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>alfa carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>carboxyl group carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'>amino group nitrogen</scene>. Minding the restrictions to free rotation in ''peptide bond'', we can visualize the polypeptide chain as a succession of <scene name='60/603296/Primaria3/12'>rigid flats</scene>. Each of these rigid flats can freely rotate respect each other.

*'''Secondary structure'''.- In most proteins there are two main types of secondary structure.
:*<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Alfa helix</scene>.- It is a helical structure with a thread pitch of 0.56 nm. Let's go to a <scene name='60/603296/Secundaria/5'>polar view</scene>. Now let's <scene name='60/603296/Secundaria/7'>hide hydrogen atoms</scene>. The polypeptide chain backbone is coiled and placed at the center of structure, while amino acid side chains protrude outward from this backbone. Let's <scene name='60/603296/Secundaria/8'>hide side chains</scene> for a better understanding. Now, let's back to a <scene name='60/603296/Secundaria/10'>side view</scene>. A <scene name='60/603296/Secundaria/11'>ribbon model</scene> highlights the helical folding of the backbone. Using again a <scene name='60/603296/Secundaria/12'>ball and stick model</scene> we recover <scene name='60/603296/Secundaria/13'>side chains</scene>, now highlighted with a spectral color series. ''Alfa helix'' structure becomes stabilized by many <scene name='60/603296/Secundaria/14'>hydrogen bonds</scene>. All peptide groups in the chain are involved in these hydrogen bonds. <scene name='60/603296/Secundaria/15'>Zoom in</scene> to a better understanding.
:*Primary structure specifies secondary structure, i.e., is the amino acid sequence which determines that a polypeptide chain folds resulting a alfa helix or other secondary structure. Let's consider the effects of <scene name='60/603296/Secundaria/20'>electrical charged residues</scene> of either sign and the <scene name='60/603296/Secundaria/21'>side chains size</scene>.
:*'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Beta sheet</scene>'''.- Polypeptide chain is folded in zigzag arrangement. Let's <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>hide hydrogen atoms</scene> and <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>side chains</scene> for a better understanding. Notice that a polypeptide chain can have several linear fragments separated by curvatures called ''beta turns''. Now let's recover <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>side chains</scene> and highlight the <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>hydrogen bonds</scene> between different linear sections of the chain. This hydrogen bonds give stability to the structure. Let's look now the polypeptide chain represented by a <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>ribbon model</scene>.

</StructureSection>
== References ==
<references/>

Proteins: primary and secondary structure

2016-03-21T18:45:47Z

Alejandro Porto:

Proteins: primary and secondary structure

2016-03-21T18:45:36Z

Alejandro Porto:

[[es:Proteins: primary and secondary structure (Spanish)]]
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*'''Primary structure'''
:*In this <scene name='60/603296/Primaria/2'>initial view</scene> we can see a short fragment of a polypeptide chain in order to analyze some features of its ''primary structure''. Atoms forming the chain ''backbone'' are disposed in zig-zag, as required by geometry of its bonding orbitals. Side chains of amino acid residues (or R groups) protrude outwards either side of backbone.
:*Let's go now to a <scene name='60/603296/Primaria3/1'>peptide bond</scene> between two amino acid residues. Because phenomenon of resonance, peptide bond shows some features of a double bond, which prevents free rotation of atoms on either bond side. So, six atoms marked in <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectangle</scene> on model window are always confined to the same rigid flat. We can test it by <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activate rotation</scene>.
:*Polypeptide chain backbone consist in a monotonous succession in wich the following sequenze repeats: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>alfa carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>carboxyl group carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'>amino group nitrogen</scene>. Minding the restrictions to free rotation in ''peptide bond'', we can visualize the polypeptide chain as a succession of <scene name='60/603296/Primaria3/12'>rigid flats</scene>. Each of these rigid flats can freely rotate respect each other.

*'''Secondary structure'''.- In most proteins there are two main types of secondary structure.
:*<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Alfa helix</scene>.- It is a helical structure with a thread pitch of 0.56 nm. Let's go to a <scene name='60/603296/Secundaria/5'>polar view</scene>. Now let's <scene name='60/603296/Secundaria/7'>hide hydrogen atoms</scene>. The polypeptide chain backbone is coiled and placed at the center of structure, while amino acid side chains protrude outward from this backbone. Let's <scene name='60/603296/Secundaria/8'>hide side chains</scene> for a better understanding. Now, let's back to a <scene name='60/603296/Secundaria/10'>side view</scene>. A <scene name='60/603296/Secundaria/11'>ribbon model</scene> highlights the helical folding of the backbone. Using again a <scene name='60/603296/Secundaria/12'>ball and stick model</scene> we recover <scene name='60/603296/Secundaria/13'>side chains</scene>, now highlighted with a spectral color series. ''Alfa helix'' structure becomes stabilized by many <scene name='60/603296/Secundaria/14'>hydrogen bonds</scene>. All peptide groups in the chain are involved in these hydrogen bonds. <scene name='60/603296/Secundaria/15'>Zoom in</scene> to a better understanding.
:*Primary structure specifies secondary structure, i.e., is the amino acid sequence which determines that a polypeptide chain folds resulting a alfa helix or other secondary structure. Let's consider the effects of <scene name='60/603296/Secundaria/20'>electrical charged residues</scene> of either sign and the <scene name='60/603296/Secundaria/21'>side chains size</scene>.
:*'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Beta sheet</scene>'''.- Polypeptide chain is folded in zigzag arrangement. Let's <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>hide hydrogen atoms</scene> and <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>side chains</scene> for a better understanding. Notice that a polypeptide chain can have several linear fragments separated by curvatures called ''beta turns''. Now let's recover <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>side chains</scene> and highlight the <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>hydrogen bonds</scene> between different linear sections of the chain. This hydrogen bonds give stability to the structure. Let's look now the polypeptide chain represented by a <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>ribbon model</scene>.

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== References ==
<references/>

Proteins: primary and secondary structure

2016-03-21T18:43:09Z

Alejandro Porto:

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*'''Primary structure'''
:*In this <scene name='60/603296/Primaria/2'>initial view</scene> we can see a short fragment of a polypeptide chain in order to analyze some features of its ''primary structure''. Atoms forming the chain ''backbone'' are disposed in zig-zag, as required by geometry of its bonding orbitals. Side chains of amino acid residues (or R groups) protrude outwards either side of backbone.
:*Let's go now to a <scene name='60/603296/Primaria3/1'>peptide bond</scene> between two amino acid residues. Because phenomenon of resonance, peptide bond shows some features of a double bond, which prevents free rotation of atoms on either bond side. So, six atoms marked in <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectangle</scene> on model window are always confined to the same rigid flat. We can test it by <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activate rotation</scene>.
:*Polypeptide chain backbone consist in a monotonous succession in wich the following sequenze repeats: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>alfa carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>carboxyl group carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'>amino group nitrogen</scene>. Minding the restrictions to free rotation in ''peptide bond'', we can visualize the polypeptide chain as a succession of <scene name='60/603296/Primaria3/12'>rigid flats</scene>. Each of these rigid flats can freely rotate respect each other.

*'''Secondary structure'''.- In most proteins there are two main types of secondary structure.
:*<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Alfa helix</scene>.- It is a helical structure with a thread pitch of 0.56 nm. Let's go to a <scene name='60/603296/Secundaria/5'>polar view</scene>. Now let's <scene name='60/603296/Secundaria/7'>hide hydrogen atoms</scene>. The polypeptide chain backbone is coiled and placed at the center of structure, while amino acid side chains protrude outward from this backbone. Let's <scene name='60/603296/Secundaria/8'>hide side chains</scene> for a better understanding. Now, let's back to a <scene name='60/603296/Secundaria/10'>side view</scene>. A <scene name='60/603296/Secundaria/11'>ribbon model</scene> highlights the helical folding of the backbone. Using again a <scene name='60/603296/Secundaria/12'>ball and stick model</scene> we recover <scene name='60/603296/Secundaria/13'>side chains</scene>, now highlighted with a spectral color series. ''Alfa helix'' structure becomes stabilized by many <scene name='60/603296/Secundaria/14'>hydrogen bonds</scene>. All peptide groups in the chain are involved in these hydrogen bonds. <scene name='60/603296/Secundaria/15'>Zoom in</scene> to a better understanding.
:*Primary structure specifies secondary structure, i.e., is the amino acid sequence which determines that a polypeptide chain folds resulting a alfa helix or other secondary structure. Let's consider the effects of <scene name='60/603296/Secundaria/20'>electrical charged residues</scene> of either sign and the <scene name='60/603296/Secundaria/21'>side chains size</scene>.
:*'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Beta sheet</scene>'''.- Polypeptide chain is folded in zigzag arrangement. Let's <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>hide hydrogen atoms</scene> and <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>side chains</scene> for a better understanding. Notice that a polypeptide chain can have several linear fragments separated by curvatures called ''beta turns''. Now let's recover <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>side chains</scene> and highlight the <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>hydrogen bonds</scene> between different linear sections of the chain. This hydrogen bonds give stability to the structure. Let's look now the polypeptide chain represented by a <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>ribbon model</scene>.

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== References ==
<references/>

Proteins: primary and secondary structure

2016-03-21T18:36:36Z

Alejandro Porto:

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*'''Primary structure'''
:*In this <scene name='60/603296/Primaria/2'>initial view</scene> we can see a short fragment of a polypeptide chain in order to analyze some features of its ''primary structure''. Atoms forming the chain ''backbone'' are disposed in zig-zag, as required by geometry of its bonding orbitals. Side chains of amino acid residues (or R groups) protrude outwards either side of backbone.
:*Let's go now to a <scene name='60/603296/Primaria3/1'>peptide bond</scene> between two amino acid residues. Because phenomenon of resonance, peptide bond shows some features of a double bond, which prevents free rotation of atoms on either bond side. So, six atoms marked in <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectangle</scene> on model window are always confined to the same rigid flat. We can test it by <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activate rotation</scene>.
:*Polypeptide chain backbone consist in a monotonous succession in wich the following sequenze repeats: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>alfa carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>carboxyl group carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'>amino group nitrogen</scene>. Minding the restrictions to free rotation in ''peptide bond'', we can visualize the polypeptide chain as a succession of <scene name='60/603296/Primaria3/12'>rigid flats</scene>. Each of these rigid flats can freely rotate respect each other.

*'''Secondary structure'''.- In most proteins are two main types of secondary structure.
:*<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Alfa helix</scene>.- It is a helical structure with a thread pitch of 0.56 nm. Let's go to a <scene name='60/603296/Secundaria/5'>polar view</scene>. Now let's <scene name='60/603296/Secundaria/7'>hide hydrogen atoms</scene>. The polypeptide chain backbone is coiled and placed at the center of structure, while amino acid side chains protrude outward from this backbone. Let's <scene name='60/603296/Secundaria/8'>hide side chains</scene> for a better understanding. Now, let's back to a <scene name='60/603296/Secundaria/10'>side view</scene>. A <scene name='60/603296/Secundaria/11'>ribbon model</scene> highlights the helical folding of the backbone. Using again a <scene name='60/603296/Secundaria/12'>ball and stick model</scene> we recover <scene name='60/603296/Secundaria/13'>side chains</scene>, now highlighted with a spectral color series. ''Alfa helix'' structure becomes stabilized by many <scene name='60/603296/Secundaria/14'>hydrogen bonds</scene>. All peptide groups in the chain are involved in these hydrogen bonds. <scene name='60/603296/Secundaria/15'>Zoom in</scene> to a better understanding.
:*Primary structure specifies secondary structure, i.e., is the amino acid sequence which determines that a polypeptide chain folds resulting a alfa helix or other secondary structure. Let's consider the effects of <scene name='60/603296/Secundaria/20'>electrical charged residues</scene> of either sign and the <scene name='60/603296/Secundaria/21'>side chains size</scene>.
:*'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Beta sheet</scene>'''.- Polypeptide chain is folded in zigzag arrangement. Let's <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>hide hydrogen atoms</scene> and <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>side chains</scene> for a better understanding. Notice that a polypeptide chain can have several linear fragments separated by curvatures called ''beta turns''. Now let's recover <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>side chains</scene> and highlight the <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>hydrogen bonds</scene> between different linear sections of the chain. This hydrogen bonds give stability to the structure. Let's look now the polypeptide chain represented by a <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>ribbon model</scene>.

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== References ==
<references/>

Proteins: primary and secondary structure

2016-03-21T18:21:18Z

Alejandro Porto:

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*'''Primary structure'''
:*In this <scene name='60/603296/Primaria/2'>initial view</scene> we can see a short fragment of a polypeptide chain in order to analyze some features of its ''primary structure''. Atoms forming the chain ''backbone'' are disposed in zig-zag, as required by geometry of its bonding orbitals. Side chains of amino acid residues (or R groups) protrude outwards either side of backbone.
:*Let's go now to a <scene name='60/603296/Primaria3/1'>peptide bond</scene> between two amino acid residues. Because phenomenon of resonance, peptide bond shows some features of a double bond, which prevents free rotation of atoms on either bond side. So, six atoms marked in <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectangle</scene> on model window are always confined to the same rigid flat. We can test it by <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activate rotation</scene>.
:*Polypeptide chain backbone consist in a monotonous succession in wich the following sequenze repeats: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>alfa carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>carboxyl group carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'>amino group nitrogen</scene>. Minding the restrictions to free rotation in ''peptide bond'', we can visualize the polypeptide chain as a succession of <scene name='60/603296/Primaria3/12'>rigid flats</scene>. Each of these rigid flats can freely rotate respect each other.

*'''Secondary structure'''.- In most proteins are two main types of secondary structure.
:*<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Alfa helix</scene>.- It is a helical structure with a thread pitch of 0.56 nm. Let's go to a <scene name='60/603296/Secundaria/5'>polar view</scene>. Now let's <scene name='60/603296/Secundaria/7'>hide hydrogen atoms</scene>. The polypeptide chain backbone is coiled and placed at the center of structure, while amino acid side chains protrude outward from this backbone. Let's <scene name='60/603296/Secundaria/8'>hide side chains</scene> for a better understanding. Now, let's back to a <scene name='60/603296/Secundaria/10'>side view</scene>. A <scene name='60/603296/Secundaria/11'>ribbon model</scene> highlights the helical folding of the backbone. Using again a <scene name='60/603296/Secundaria/12'>ball and stick model</scene> we recover <scene name='60/603296/Secundaria/13'>side chains</scene>, now highlighted with a spectral color series. ''Alfa helix'' structure becomes stabilized by many <scene name='60/603296/Secundaria/14'>hydrogen bonds</scene>. All peptide groups in the chain are involved in these hydrogen bonds. <scene name='60/603296/Secundaria/15'>Zoom in</scene> to a better understanding.
:*Primary structure specifies secondary structure, i.e., is the amino acid sequence which determines that a polypeptide chain folds resulting a alfa helix or other secondary structure. Let's consider the effects of <scene name='60/603296/Secundaria/20'>electrical charged residues</scene> of either sign and the <scene name='60/603296/Secundaria/21'>side chais size</scene>.
:*'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Beta sheet</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>. Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en ''lámina beta'' separados por curvaturas con estructura en ''codo beta''. A continuación vamos a restituir las <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene> a su lugar y a visualizar los <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene> entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>.

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== References ==
<references/>

Proteins: primary and secondary structure

2016-03-21T18:14:49Z

Alejandro Porto:

<StructureSection load='' size='800' side='right' caption='' scene='60/603296/Primaria/2'>

*'''Primary structure'''
:*In this <scene name='60/603296/Primaria/2'>initial view</scene> we can see a short fragment of a polypeptide chain in order to analyze some features of its ''primary structure''. Atoms forming the chain ''backbone'' are disposed in zig-zag, as required by geometry of its bonding orbitals. Side chains of amino acid residues (or R groups) protrude outwards either side of backbone.
:*Let's go now to a <scene name='60/603296/Primaria3/1'>peptide bond</scene> between two amino acid residues. Because phenomenon of resonance, peptide bond shows some features of a double bond, which prevents free rotation of atoms on either bond side. So, six atoms marked in <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectangle</scene> on model window are always confined to the same rigid flat. We can test it by <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activate rotation</scene>.
:*Polypeptide chain backbone consist in a monotonous succession in wich the following sequenze repeats: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>alfa carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>carboxyl group carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'>amino group nitrogen</scene>. Minding the restrictions to free rotation in ''peptide bond'', we can visualize the polypeptide chain as a succession of <scene name='60/603296/Primaria3/12'>rigid flats</scene>. Each of these rigid flats can freely rotate respect each other.

*'''Secondary structure'''.- In most proteins are two main types of secondary structure.
:*<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Alfa helix</scene>.- It is a helical structure with a thread pitch of 0.56 nm. Let's go to a <scene name='60/603296/Secundaria/5'>polar view</scene>. Now let's <scene name='60/603296/Secundaria/7'>hide hydrogen atoms</scene>. The polypeptide chain backbone is coiled and placed at the center of structure, while amino acid side chains protrude outward from this backbone. Let's <scene name='60/603296/Secundaria/8'>hide side chains</scene> for a better understanding. Now, let's back to a <scene name='60/603296/Secundaria/10'>side view</scene>. A <scene name='60/603296/Secundaria/11'>ribbon model</scene> highlights the helical folding of the backbone. Using again a <scene name='60/603296/Secundaria/12'>ball and stick model</scene> we recover <scene name='60/603296/Secundaria/13'>side chains</scene>, now highlighted with a spectral color series. ''Alfa helix'' structure becomes stabilized by many <scene name='60/603296/Secundaria/14'>hydrogen bonds</scene>. All peptide groups in the chain are involved in these hydrogen bonds. <scene name='60/603296/Secundaria/15'>Zoom in</scene> to a better understanding.
::Primary structure specifies secondary structure, i.e., is the amino acid sequence which determines that a polypeptide chain folds resulting a alfa helix or other secondary structure. <scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.
:'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Beta sheet</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>. Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en ''lámina beta'' separados por curvaturas con estructura en ''codo beta''. A continuación vamos a restituir las <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene> a su lugar y a visualizar los <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene> entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>.

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== References ==
<references/>

Proteins: primary and secondary structure

2016-03-21T18:10:14Z

Alejandro Porto:

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*'''Primary structure'''
:*In this <scene name='60/603296/Primaria/2'>initial view</scene> we can see a short fragment of a polypeptide chain in order to analyze some features of its ''primary structure''. Atoms forming the chain ''backbone'' are disposed in zig-zag, as required by geometry of its bonding orbitals. Side chains of amino acid residues (or R groups) protrude outwards either side of backbone.
:*Let's go now to a <scene name='60/603296/Primaria3/1'>peptide bond</scene> between two amino acid residues. Because phenomenon of resonance, peptide bond shows some features of a double bond, which prevents free rotation of atoms on either bond side. So, six atoms marked in <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectangle</scene> on model window are always confined to the same rigid flat. We can test it by <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activate rotation</scene>.
:*Polypeptide chain backbone consist in a monotonous succession in wich the following sequenze repeats: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>alfa carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>carboxyl group carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'>amino group nitrogen</scene>. Minding the restrictions to free rotation in ''peptide bond'', we can visualize the polypeptide chain as a succession of <scene name='60/603296/Primaria3/12'>rigid flats</scene>. Each of these rigid flats can freely rotate respect each other.

*'''Secondary structure'''.- In most proteins are two main types of secondary structure.
:<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Alfa helix</scene>.- It is a helical structure with a thread pitch of 0.56 nm. Let's go to a <scene name='60/603296/Secundaria/5'>polar view</scene>. Now let's <scene name='60/603296/Secundaria/7'>hide hydrogen atoms</scene>. The polypeptide chain backbone is coiled and placed at the center of structure, while amino acid side chains protrude outward from this backbone. Let's <scene name='60/603296/Secundaria/8'>hide side chains</scene> for a better understanding. Now, let's back to a <scene name='60/603296/Secundaria/10'>side view</scene>. A <scene name='60/603296/Secundaria/11'>ribbon model</scene> highlights the helical folding of the backbone. Using again a <scene name='60/603296/Secundaria/12'>ball and stick model</scene> we recover <scene name='60/603296/Secundaria/13'>side chains</scene>, now highlighted with a spectral color series. ''Alfa helix'' structure becomes stabilized by many <scene name='60/603296/Secundaria/14'>hydrogen bonds</scene>. All peptide groups in the chain are involved in these hydrogen bonds. <scene name='60/603296/Secundaria/15'>Zoom in</scene> to a better understanding.
:Primary structure specifies secondary structure, i.e., is the amino acid sequence which determines that a polypeptide chain folds resulting a alfa helix or other secondary structure. <scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.
:'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Beta sheet</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>. Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en ''lámina beta'' separados por curvaturas con estructura en ''codo beta''. A continuación vamos a restituir las <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene> a su lugar y a visualizar los <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene> entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>.

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== References ==
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Proteins: primary and secondary structure

2016-03-21T11:07:53Z

Alejandro Porto:

<StructureSection load='' size='800' side='right' caption='' scene='60/603296/Primaria/2'>

*'''Primary structure'''
:*In this <scene name='60/603296/Primaria/2'>initial view</scene> we can see a short fragment of a polypeptide chain in order to analyze some features of its ''primary structure''. Atoms forming the chain ''backbone'' are disposed in zig-zag, as required by geometry of its bonding orbitals. Side chains of amino acid residues (or R groups) protrude outwards either side of backbone.
:*Let's go now to a <scene name='60/603296/Primaria3/1'>peptide bond</scene> between two amino acid residues. Because phenomenon of resonance, peptide bond shows some features of a double bond, which prevents free rotation of atoms on either bond side. So, six atoms marked in <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectangle</scene> on model window are always confined to the same rigid flat. We can test it by <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activate rotation</scene>.
:*Polypeptide chain backbone consist in a monotonous succession in wich the following sequenze repeats: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>alfa carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>carboxyl group carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'>amino group nitrogen</scene>. Minding the restrictions to free rotation in ''peptide bond'', we can visualize the polypeptide chain as a succession of <scene name='60/603296/Primaria3/12'>rigid flats</scene>. Each of these rigid flats can freely rotate respect each other.

*'''Secondary structure'''.- In most proteins are two main types of secondary structure.
:<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Alfa helix</scene>.- It is a helical structure with a thread pitch of 0.56 nm. Let's go to a <scene name='60/603296/Secundaria/5'>polar view</scene>. Now let's <scene name='60/603296/Secundaria/7'>hide hydrogen atoms</scene>. The polypeptide chain backbone is coiled and placed at the center of structure, while amino acid side chains protrude outward from this backbone. Let's <scene name='60/603296/Secundaria/8'>hide side chains</scene> for a better understanding. Now, let's back to a <scene name='60/603296/Secundaria/10'>side view</scene>. A <scene name='60/603296/Secundaria/11'>ribbon model</scene> highlights the helical folding of the backbone. Using again a <scene name='60/603296/Secundaria/12'>ball and stick model</scene> we recover <scene name='60/603296/Secundaria/13'>side chains</scene>, now highlighted with a spectral color series. ''Alfa helix'' structure becomes stabilized by many <scene name='60/603296/Secundaria/14'>hydrogen bonds</scene>. All peptide groups in the chain are involved in these hydrogen bonds. <scene name='60/603296/Secundaria/15'>Zoom in</scene> to a better understanding.
:Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alga o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los <scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.
:'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Beta sheet</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>. Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en ''lámina beta'' separados por curvaturas con estructura en ''codo beta''. A continuación vamos a restituir las <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene> a su lugar y a visualizar los <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene> entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>.

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== References ==
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Proteins: primary and secondary structure

2016-03-21T11:06:23Z

Alejandro Porto:

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*'''Primary structure'''
:*In this <scene name='60/603296/Primaria/2'>initial view</scene> we can see a short fragment of a polypeptide chain in order to analyze some features of its ''primary structure''. Atoms forming the chain ''backbone'' are disposed in zig-zag, as required by geometry of its bonding orbitals. Side chains of amino acid residues (or R groups) protrude outwards either side of backbone.
:*Let's go now to a <scene name='60/603296/Primaria3/1'>peptide bond</scene> between two amino acid residues. Because phenomenon of resonance, peptide bond shows some features of a double bond, wich prevents free rotation of atoms on either bond side. So, six atoms marked in <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectangle</scene> on model window are always confined to the same rigid flat. We can test it by <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activate rotation</scene>.
:*Polypeptide chain backbone consist in a monotonous succession in wich the following sequenze repeats: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>alfa carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>carboxyl group carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'>amino group nitrogen</scene>. Minding the restrictions to free rotation in ''peptide bond'', we can visualize the polypeptide chain as a succession of <scene name='60/603296/Primaria3/12'>rigid flats</scene>. Each of these rigid flats can freely rotate respect each other.

*'''Secondary structure'''.- In most proteins are two main types of secondary structure.
:<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Alfa helix</scene>.- It is a helical structure with a thread pitch of 0.56 nm. Let's go to a <scene name='60/603296/Secundaria/5'>polar view</scene>. Now let's <scene name='60/603296/Secundaria/7'>hide hydrogen atoms</scene>. The polypeptide chain backbone is coiled and placed at the center of structure, while amino acid side chains protrude outward from this backbone. Let's <scene name='60/603296/Secundaria/8'>hide side chains</scene> for a better understanding. Now, let's back to a <scene name='60/603296/Secundaria/10'>side view</scene>. A <scene name='60/603296/Secundaria/11'>ribbon model</scene> highlights the helical folding of the backbone. Using again a <scene name='60/603296/Secundaria/12'>ball and stick model</scene> we recover <scene name='60/603296/Secundaria/13'>side chains</scene>, now highlighted with a spectral color series. ''Alfa helix'' structure becomes stabilized by many <scene name='60/603296/Secundaria/14'>hydrogen bonds</scene>. All peptide groups in the chain are involved in these hydrogen bonds. <scene name='60/603296/Secundaria/15'>Zoom in</scene> to a better understanding.
:Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alga o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los <scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.
:'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Beta sheet</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>. Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en ''lámina beta'' separados por curvaturas con estructura en ''codo beta''. A continuación vamos a restituir las <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene> a su lugar y a visualizar los <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene> entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>.

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== References ==
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Proteins: primary and secondary structure

2016-03-21T11:03:05Z

Alejandro Porto:

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*'''Primary structure'''
:*In this <scene name='60/603296/Primaria/2'>initial view</scene> we can see a short fragment of a polypeptide chain in order to analyze some features of its ''primary structure''. Atoms forming the chain ''backbone'' are disposed in zig-zag, as required by geometry of its bonding orbitals. Side chains of amino acid residues (or R groups) protrude outwards either side of backbone.
:*Let's go now to a <scene name='60/603296/Primaria3/1'>peptide bond</scene> between two amino acid residues. Because phenomenon of resonance, peptide bond shows some features of a double bond, wich prevents free rotation of atoms on either bond side. So, six atoms marked in <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectangle</scene> on model window are always confined to the same rigid flat. We can test it by <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activate rotation</scene>.
:*Polypeptide chain backbone consist in a monotonous succession in wich the following sequenze repeats: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>alfa carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>carboxyl group carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'>amino group nitrogen</scene>. Minding the restrictions to free rotation in ''peptide bond'', we can visualize the polypeptide chain as a succession of <scene name='60/603296/Primaria3/12'>rigid flats</scene>. Each of these rigid flats can freely rotate respect each other.

*'''Estructura secundaria'''.- In most proteins are two main types of secondary structure.
:<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Alfa helix</scene>.- It is a helical structure with a thread pitch of 0.56 nm. Let's go to a <scene name='60/603296/Secundaria/5'>polar view</scene>. Now let's <scene name='60/603296/Secundaria/7'>hide hydrogen atoms</scene>. The polypeptide chain backbone is coiled and placed at the center of structure, while amino acid side chains protrude outward from this backbone. Let's <scene name='60/603296/Secundaria/8'>hide side chains</scene> for a better understanding. Now, let's back to a <scene name='60/603296/Secundaria/10'>side view</scene>. A <scene name='60/603296/Secundaria/11'>ribbon model</scene> highlights the helical folding of the backbone. Using again a <scene name='60/603296/Secundaria/12'>ball and stick model</scene> we recover <scene name='60/603296/Secundaria/13'>side chains</scene>, now highlighted with a spectral color series. ''Alfa helix'' structure becomes stabilized by many <scene name='60/603296/Secundaria/14'>hydrogen bonds</scene>. All peptide groups in the chain are involved in these hydrogen bonds. <scene name='60/603296/Secundaria/15'>Zoom in</scene> to a better understanding.
:Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alga o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los <scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.
:'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Beta sheet</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>. Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en ''lámina beta'' separados por curvaturas con estructura en ''codo beta''. A continuación vamos a restituir las <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene> a su lugar y a visualizar los <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene> entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>.

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Proteins: primary and secondary structure

2016-03-21T11:02:43Z

Alejandro Porto:

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*'''Primary structure'''
:*In this <scene name='60/603296/Primaria/2'>initial view</scene> we can see a short fragment of a polypeptide chain in order to analyze some features of its ''primary structure''. Atoms forming the chain ''backbone'' are disposed in zig-zag, as required by geometry of its bonding orbitals. Side chains of amino acid residues (or R groups) protrude outwards either side of backbone.
:*Let's go now to a <scene name='60/603296/Primaria3/1'>peptide bond</scene> between two amino acid residues. Because phenomenon of resonance, peptide bond shows some features of a double bond, wich prevents free rotation of atoms on either bond side. So, six atoms marked in <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectangle</scene> on model window are always confined to the same rigid flat. We can test it by <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activate rotation</scene>.
:*Polypeptide chain backbone consist in a monotonous succession in wich the following sequenze repeats: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>alfa carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>carboxyl group carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'>amino group nitrogen</scene>. Minding the restrictions to free rotation in ''peptide bond'', we can visualize the polypeptide chain as a succession of <scene name='60/603296/Primaria3/12'>rigid flats</scene>. Each of these rigid flats can freely rotate respect each other.

*'''Estructura secundaria'''.- In most proteins are two main types of secondary structure.
:<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Alfa helix</scene>.- It is a helical structure with a thread pitch of 0.56 nm. Let's go to a <scene name='60/603296/Secundaria/5'>polar view</scene>. Now let's <scene name='60/603296/Secundaria/7'>hide hydrogen atoms</scene>. The polypeptide chain backbone is coiled and placed at the center of structure, while amino acid side chains protrude outward from this backbone. Let's <scene name='60/603296/Secundaria/8'>hide side chains</scene> for a better understanding. Now, let's back to a <scene name='60/603296/Secundaria/10'>side view</scene>. A <scene name='60/603296/Secundaria/11'>ribbon model</scene> highlights the helical folding of the backbone. Using again a <scene name='60/603296/Secundaria/12'>ball and stick model</scene> we recover <scene name='60/603296/Secundaria/13'>side chains</scene>, now highlighted with a spectral color series. ''Alfa helix'' structure becomes stabilized by many <scene name='60/603296/Secundaria/14'>hydrogen bonds</scene>. All peptide groups in the chain are involved in these hydrogen bonds. <scene name='60/603296/Secundaria/15'>Zoom in</scene> to a better understanding.
:Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alga o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los <scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.
:'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Lámina beta</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>. Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en ''lámina beta'' separados por curvaturas con estructura en ''codo beta''. A continuación vamos a restituir las <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene> a su lugar y a visualizar los <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene> entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>.

</StructureSection>
== References ==
<references/>

Proteins: primary and secondary structure (Spanish)

2016-03-21T11:00:26Z

Alejandro Porto:

=Protein structure=
<StructureSection load='' size='800' side='right' caption='' scene='60/603296/Primaria/2'>

'''Estructura primaria'''.- en esta <scene name='60/603296/Primaria/2'>vista inicial</scene> podemos observar un tramo corto de una cadena polipeptídica con el objeto de analizar aspectos de su ''estructura primaria''. Los átomos que conforman el ''esqueleto'' de la cadena están dispuestos en zig-zag como dicta la geometría de los orbitales de enlace de cada uno de ellos. Alternándose a uno y otro lado de este esqueleto se disponen los grupos R o cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos. Los grupos R se representan aquí mediante distintas esferas de mayor tamaño que el resto de los átomos para resaltar el hecho de que cada uno de ellos es en realidad un grupo de átomos enlazados de un modo característico.

Nos aproximamos ahora a una zona de la cadena polipeptídica para analizar la estructura del <scene name='60/603296/Primaria3/1'>enlace peptídico</scene> existente entre dos residuos de aminoácidos. Debido al fenómeno de la resonancia, el enlace peptídico, que une el átomo de carbono carboxílico de un resido de aminoácido con el de nitrógeno del grupo amino del siguiente posee un carácter parcial de doble enlace, que impide la rotación de los sustituyentes que se encuentran a uno y otro lado del mismo. Ello hace que los seis átomos enmarcados en el <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectángulo</scene> señalado en el modelo adjunto se encuentren siempre en el mismo plano rígido, como podemos comprobar al <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activar el giro</scene> de la estructura.
El esqueleto de la cadena polipeptídica es una sucesión monótona en la que se repite la siguiente secuencia: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>carbono alfa</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>carbono del grupo carboxilo</scene>,
<scene name='60/603296/Primaria3/11'>nitrógeno del grupo amino</scene>. Si tenemos en cuenta la falta de libertad de giro asociada al enlace peptídico, podemos concebir la cadena polipeptídica como una <scene name='60/603296/Primaria3/12'>sucesión de planos rígidos</scene> que sí pueden rotar unos con respecto a otros.

'''Estructura secundaria'''.- In most proteins are two main types of secondary structure:
:<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Alfa helix</scene>.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una <scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>. Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a <scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar hidrógenos</scene>. El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a <scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar cadenas laterales</scene>. Volvamos ahora a una <scene name='60/603296/Secundaria/10'>vista lateral</scene>. Un <scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene> resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un <scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene> volvemos a hacer visibles las <scene name='60/603296/Secundaria/13'>cadenas laterales</scene>, que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la ''hélice alfa'' resulta estabilizada por numerosos <scene name='60/603296/Secundaria/14'>puentes de hidrógeno</scene>, en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor <scene name='60/603296/Secundaria/15'>detalle</scene>.
:Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alfa o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los <scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.
:'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Lámina beta</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>. Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en ''lámina beta'' separados por curvaturas con estructura en ''codo beta''. A continuación vamos a restituir las <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene> a su lugar y a visualizar los <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene> entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>.

</StructureSection>
== References ==
<references/>

Proteins: primary and secondary structure (Spanish)

2016-03-21T11:00:01Z

Alejandro Porto:

=Protein structure=
<StructureSection load='' size='800' side='right' caption='' scene='60/603296/Primaria/2'>

'''Estructura primaria'''.- en esta <scene name='60/603296/Primaria/2'>vista inicial</scene> podemos observar un tramo corto de una cadena polipeptídica con el objeto de analizar aspectos de su ''estructura primaria''. Los átomos que conforman el ''esqueleto'' de la cadena están dispuestos en zig-zag como dicta la geometría de los orbitales de enlace de cada uno de ellos. Alternándose a uno y otro lado de este esqueleto se disponen los grupos R o cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos. Los grupos R se representan aquí mediante distintas esferas de mayor tamaño que el resto de los átomos para resaltar el hecho de que cada uno de ellos es en realidad un grupo de átomos enlazados de un modo característico.

Nos aproximamos ahora a una zona de la cadena polipeptídica para analizar la estructura del <scene name='60/603296/Primaria3/1'>enlace peptídico</scene> existente entre dos residuos de aminoácidos. Debido al fenómeno de la resonancia, el enlace peptídico, que une el átomo de carbono carboxílico de un resido de aminoácido con el de nitrógeno del grupo amino del siguiente posee un carácter parcial de doble enlace, que impide la rotación de los sustituyentes que se encuentran a uno y otro lado del mismo. Ello hace que los seis átomos enmarcados en el <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectángulo</scene> señalado en el modelo adjunto se encuentren siempre en el mismo plano rígido, como podemos comprobar al <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activar el giro</scene> de la estructura.
El esqueleto de la cadena polipeptídica es una sucesión monótona en la que se repite la siguiente secuencia: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>carbono alfa</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>carbono del grupo carboxilo</scene>,
<scene name='60/603296/Primaria3/11'>nitrógeno del grupo amino</scene>. Si tenemos en cuenta la falta de libertad de giro asociada al enlace peptídico, podemos concebir la cadena polipeptídica como una <scene name='60/603296/Primaria3/12'>sucesión de planos rígidos</scene> que sí pueden rotar unos con respecto a otros.

'''Estructura secundaria'''.- In most proteins are two main types of secondary structure:
:<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Alfa helix</scene>.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una <scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>. Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a <scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar hidrógenos</scene>. El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a <scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar cadenas laterales</scene>. Volvamos ahora a una <scene name='60/603296/Secundaria/10'>vista lateral</scene>. Un <scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene> resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un <scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene> volvemos a hacer visibles las <scene name='60/603296/Secundaria/13'>cadenas laterales</scene>, que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la ''hélice alfa'' resulta estabilizada por numerosos <scene name='60/603296/Secundaria/14'>puentes de hidrógeno</scene>, en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor <scene name='60/603296/Secundaria/15'>detalle</scene>.
:Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alga o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los <scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.
:'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Lámina beta</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>. Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en ''lámina beta'' separados por curvaturas con estructura en ''codo beta''. A continuación vamos a restituir las <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene> a su lugar y a visualizar los <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene> entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>.

</StructureSection>
== References ==
<references/>

Proteins: primary and secondary structure

2016-03-21T10:59:40Z

Alejandro Porto:

<StructureSection load='' size='800' side='right' caption='' scene='60/603296/Primaria/2'>

*'''Primary structure'''
:*In this <scene name='60/603296/Primaria/2'>initial view</scene> we can see a short fragment of a polypeptide chain in order to analyze some features of its ''primary structure''. Atoms forming the chain ''backbone'' are disposed in zig-zag, as required by geometry of its bonding orbitals. Side chains of amino acid residues (or R groups) protrude outwards either side of backbone.
:*Let's go now to a <scene name='60/603296/Primaria3/1'>peptide bond</scene> between two amino acid residues. Because phenomenon of resonance, peptide bond shows some features of a double bond, wich prevents free rotation of atoms on either bond side. So, six atoms marked in <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectangle</scene> on model window are always confined to the same rigid flat. We can test it by <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activate rotation</scene>.
:*Polypeptide chain backbone consist in a monotonous succession in wich the following sequenze repeats: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>alfa carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>carboxyl group carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'>amino group nitrogen</scene>. Minding the restrictions to free rotation in ''peptide bond'', we can visualize the polypeptide chain as a succession of <scene name='60/603296/Primaria3/12'>rigid flats</scene>. Each of these rigid flats can freely rotate respect each other.

*'''Estructura secundaria'''.- In most proteins are two main types of secondary structure.
:<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Hélice alfa</scene>.- It is a helical structure with a thread pitch of 0.56 nm. Let's go to a <scene name='60/603296/Secundaria/5'>polar view</scene>. Now let's <scene name='60/603296/Secundaria/7'>hide hydrogen atoms</scene>. The polypeptide chain backbone is coiled and placed at the center of structure, while amino acid side chains protrude outward from this backbone. Let's <scene name='60/603296/Secundaria/8'>hide side chains</scene> for a better understanding. Now, let's back to a <scene name='60/603296/Secundaria/10'>side view</scene>. A <scene name='60/603296/Secundaria/11'>ribbon model</scene> highlights the helical folding of the backbone. Using again a <scene name='60/603296/Secundaria/12'>ball and stick model</scene> we recover <scene name='60/603296/Secundaria/13'>side chains</scene>, now highlighted with a spectral color series. ''Alfa helix'' structure becomes stabilized by many <scene name='60/603296/Secundaria/14'>hydrogen bonds</scene>. All peptide groups in the chain are involved in these hydrogen bonds. <scene name='60/603296/Secundaria/15'>Zoom in</scene> to a better understanding.
:Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alga o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los <scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.
:'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Lámina beta</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>. Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en ''lámina beta'' separados por curvaturas con estructura en ''codo beta''. A continuación vamos a restituir las <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene> a su lugar y a visualizar los <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene> entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>.

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== References ==
<references/>

Proteins: primary and secondary structure

2016-03-21T10:25:32Z

Alejandro Porto:

<StructureSection load='' size='800' side='right' caption='' scene='60/603296/Primaria/2'>

*'''Primary structure'''
:*In this <scene name='60/603296/Primaria/2'>initial view</scene> we can see a short fragment of a polypeptide chain in order to analyze some features of its ''primary structure''. Atoms forming the chain ''backbone'' are disposed in zig-zag, as required by geometry of its bonding orbitals. Side chains of amino acid residues (or R groups) protrude outwards either side of backbone.
:*Let's go now to a <scene name='60/603296/Primaria3/1'>peptide bond</scene> between two amino acid residues. Because phenomenon of resonance, peptide bond shows some features of a double bond, wich prevents free rotation of atoms on either bond side. So, six atoms marked in <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectangle</scene> on model window are always confined to the same rigid flat. We can test it by <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activate rotation</scene>.
:*Polypeptide chain backbone consist in a monotonous succession in wich the following sequenze repeats: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>alfa Carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>carboxyl group Carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'>amino group Nitrogen</scene>. Minding the restrictions to free rotation in ''peptide bond'', we can visualize the polypeptide chain as a succession of <scene name='60/603296/Primaria3/12'>rigid flats</scene>. Each of these rigid flats can freely rotate respect each other.

*'''Estructura secundaria'''.- Existen dos tipos principales de estructura secundaria presentes en la mayoría de las proteínas:
:<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Hélice alfa</scene>.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una <scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>. Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a <scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar hidrógenos</scene>. El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a <scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar cadenas laterales</scene>. Volvamos ahora a una <scene name='60/603296/Secundaria/10'>vista lateral</scene>. Un <scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene> resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un <scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene> volvemos a hacer visibles las <scene name='60/603296/Secundaria/13'>cadenas laterales</scene>, que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la ''hélice alfa'' resulta estabilizada por numerosos <scene name='60/603296/Secundaria/14'>puentes de hidrógeno</scene>, en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor <scene name='60/603296/Secundaria/15'>detalle</scene>.
:Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alga o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los <scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.
:'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Lámina beta</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>. Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en ''lámina beta'' separados por curvaturas con estructura en ''codo beta''. A continuación vamos a restituir las <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene> a su lugar y a visualizar los <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene> entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>.

</StructureSection>
== References ==
<references/>

Proteins: primary and secondary structure

2016-03-21T10:00:47Z

Alejandro Porto:

<StructureSection load='' size='800' side='right' caption='' scene='60/603296/Primaria/2'>

*'''Primary structure'''
:*In this <scene name='60/603296/Primaria/2'>initial view</scene> we can see a short fragment of a polypeptide chain in order to analyze some features of its ''primary structure''. Atoms forming the chain ''backbone'' are disposed in zig-zag, as required by geometry of its bonding orbitals. Side chains of amino acid residues (or R groups) protrude outwards either side of backbone.
:*Let's go now to a <scene name='60/603296/Primaria3/1'>peptide bond</scene> between two amino acid residues. Because phenomenon of resonance, peptide bond shows some features of a double bond, wich prevents free rotation of atoms on either bond side. So, six atoms marked in <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectangle</scene> on model window are always confined to the same rigid flat. We can test it by <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activate rotation</scene>.
:*Polypeptide chain backbone consist in a monotonous succession in wich the following sequenze repeats: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>Alfa Carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>Carboxyl group Carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'>Amino group Nitrogen</scene>. Minding the restrictions to free rotation in ''peptide bond'', we can visualize the polypeptide chain as a succession of <scene name='60/603296/Primaria3/12'>rigid flats</scene>. Each of these rigid flats can freely rotate respect each other.

*'''Estructura secundaria'''.- Existen dos tipos principales de estructura secundaria presentes en la mayoría de las proteínas:
:<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Hélice alfa</scene>.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una <scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>. Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a <scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar hidrógenos</scene>. El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a <scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar cadenas laterales</scene>. Volvamos ahora a una <scene name='60/603296/Secundaria/10'>vista lateral</scene>. Un <scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene> resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un <scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene> volvemos a hacer visibles las <scene name='60/603296/Secundaria/13'>cadenas laterales</scene>, que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la ''hélice alfa'' resulta estabilizada por numerosos <scene name='60/603296/Secundaria/14'>puentes de hidrógeno</scene>, en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor <scene name='60/603296/Secundaria/15'>detalle</scene>.
:Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alga o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los <scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.
:'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Lámina beta</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>. Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en ''lámina beta'' separados por curvaturas con estructura en ''codo beta''. A continuación vamos a restituir las <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene> a su lugar y a visualizar los <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene> entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>.

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== References ==
<references/>

Proteins: primary and secondary structure

2016-03-21T10:00:20Z

Alejandro Porto:

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*'''Primary structure'''
:*In this <scene name='60/603296/Primaria/2'>initial view</scene> we can see a short fragment of a polypeptide chain in order to analyze some features of its ''primary structure''. Atoms forming the chain ''backbone'' are disposed in zig-zag, as required by geometry of its bonding orbitals. Side chains of amino acid residues (or R groups) protrude outwards either side of backbone.
:*Let's go now to a <scene name='60/603296/Primaria3/1'>peptide bond</scene> between two amino acid residues. Because phenomenon of resonance, peptide bond shows some features of a double bond, wich prevents free rotation of atoms on either bond side. So, six atoms marked in <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectangle</scene> on model window are always confined to the same plane. We can test it by <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activate rotation</scene>.
:*Polypeptide chain backbone consist in a monotonous succession in wich the following sequenze repeats: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>Alfa Carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>Carboxyl group Carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'>Amino group Nitrogen</scene>. Minding the restrictions to free rotation in ''peptide bond'', we can visualize the polypeptide chain as a succession of <scene name='60/603296/Primaria3/12'>rigid flats</scene>. Each of these rigid flats can freely rotate respect each other.

*'''Estructura secundaria'''.- Existen dos tipos principales de estructura secundaria presentes en la mayoría de las proteínas:
:<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Hélice alfa</scene>.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una <scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>. Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a <scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar hidrógenos</scene>. El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a <scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar cadenas laterales</scene>. Volvamos ahora a una <scene name='60/603296/Secundaria/10'>vista lateral</scene>. Un <scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene> resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un <scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene> volvemos a hacer visibles las <scene name='60/603296/Secundaria/13'>cadenas laterales</scene>, que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la ''hélice alfa'' resulta estabilizada por numerosos <scene name='60/603296/Secundaria/14'>puentes de hidrógeno</scene>, en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor <scene name='60/603296/Secundaria/15'>detalle</scene>.
:Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alga o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los <scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.
:'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Lámina beta</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>. Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en ''lámina beta'' separados por curvaturas con estructura en ''codo beta''. A continuación vamos a restituir las <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene> a su lugar y a visualizar los <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene> entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>.

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== References ==
<references/>

Proteins: primary and secondary structure

2016-03-21T09:59:12Z

Alejandro Porto:

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*'''Primary structure'''
:*In this <scene name='60/603296/Primaria/2'>initial view</scene> we can see a short fragment of a polypeptide chain in order to analyze some features of its ''primary structure''. Atoms forming the chain ''backbone'' are disposed in zig-zag, as required by geometry of its bonding orbitals. Side chains of amino acid residues (or R groups) protrude outwards either side of backbone.
:*Let's go now to a <scene name='60/603296/Primaria3/1'>peptide bond</scene> between two amino acid residues. Because phenomenon of resonance, peptide bond shows some features of a double bond, wich prevents free rotation of atoms on either bond side. So, six atoms marked in <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectangle</scene> on model window are always confined to the same plane. We can test it by <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activate rotation</scene>.
:*Polypeptide chain backbone consist in a monotonous succession in wich the following sequenze repeats: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>Alfa Carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>Carboxyl group Carbon</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'>Amino group Nytrogen</scene>. Minding the restrictions to free rotation in ''peptide bond'', we can visualize the polypeptide chain as a succession of <scene name='60/603296/Primaria3/12'>rigid flats</scene>. Each of these rigid flats can freely rotate respect each other.

*'''Estructura secundaria'''.- Existen dos tipos principales de estructura secundaria presentes en la mayoría de las proteínas:
:<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Hélice alfa</scene>.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una <scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>. Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a <scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar hidrógenos</scene>. El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a <scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar cadenas laterales</scene>. Volvamos ahora a una <scene name='60/603296/Secundaria/10'>vista lateral</scene>. Un <scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene> resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un <scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene> volvemos a hacer visibles las <scene name='60/603296/Secundaria/13'>cadenas laterales</scene>, que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la ''hélice alfa'' resulta estabilizada por numerosos <scene name='60/603296/Secundaria/14'>puentes de hidrógeno</scene>, en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor <scene name='60/603296/Secundaria/15'>detalle</scene>.
:Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alga o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los <scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.
:'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Lámina beta</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>. Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en ''lámina beta'' separados por curvaturas con estructura en ''codo beta''. A continuación vamos a restituir las <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene> a su lugar y a visualizar los <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene> entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>.

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== References ==
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Proteins: primary and secondary structure

2016-03-21T09:57:31Z

Alejandro Porto:

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*'''Primary structure'''
:*In this <scene name='60/603296/Primaria/2'>initial view</scene> we can see a short fragment of a polypeptide chain in order to analyze some features of its ''primary structure''. Atoms forming the chain ''backbone'' are disposed in zig-zag, as required by geometry of its bonding orbitals. Side chains of amino acid residues (or R groups) protrude outwards either side of backbone.
:*Let's go now to a <scene name='60/603296/Primaria3/1'>peptide bond</scene> between two amino acid residues. Because phenomenon of resonance, peptide bond shows some features of a double bond, wich prevents free rotation of atoms on either bond side. So, six atoms marked in <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectangle</scene> on model window are always confined to the same plane. We can test it by <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activate rotation</scene>.
:*Polypeptide chain backbone consist in a monotonous succession in wich the following sequenze repeats: <scene name='60/603296/Primaria3/9'>Carboxyl group Carbon</scene>,
<scene name='60/603296/Primaria3/11'>Amino group Nytrogen</scene>. Minding the restrictions to free rotation in ''peptide bond'', we can visualize the polypeptide chain as a succession of <scene name='60/603296/Primaria3/12'>rigid flats</scene>. Each of these rigid flats can freely rotate respect each other.

*'''Estructura secundaria'''.- Existen dos tipos principales de estructura secundaria presentes en la mayoría de las proteínas:
:<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Hélice alfa</scene>.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una <scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>. Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a <scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar hidrógenos</scene>. El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a <scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar cadenas laterales</scene>. Volvamos ahora a una <scene name='60/603296/Secundaria/10'>vista lateral</scene>. Un <scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene> resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un <scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene> volvemos a hacer visibles las <scene name='60/603296/Secundaria/13'>cadenas laterales</scene>, que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la ''hélice alfa'' resulta estabilizada por numerosos <scene name='60/603296/Secundaria/14'>puentes de hidrógeno</scene>, en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor <scene name='60/603296/Secundaria/15'>detalle</scene>.
:Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alga o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los <scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.
:'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Lámina beta</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>. Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en ''lámina beta'' separados por curvaturas con estructura en ''codo beta''. A continuación vamos a restituir las <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene> a su lugar y a visualizar los <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene> entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>.

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== References ==
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Proteins: primary and secondary structure

2016-03-21T09:56:50Z

Alejandro Porto:

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*'''Primary structure'''
:*In this <scene name='60/603296/Primaria/2'>initial view</scene> we can see a short fragment of a polypeptide chain in order to analyze some features of its ''primary structure''. Atoms forming the chain ''backbone'' are disposed in zig-zag, as required by geometry of its bonding orbitals. Side chains of amino acid residues (or R groups) protrude outwards either side of backbone.
:*Let's go now to a <scene name='60/603296/Primaria3/1'>peptide bond</scene> between two amino acid residues. Because phenomenon of resonance, peptide bond shows some features of a double bond, wich prevents free rotation of atoms on either bond side. So, six atoms marked in <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectangle</scene> on model window are always confined to the same plane. We can test it by <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activate rotation</scene>.
:*Polypeptide chain backbone consist in a monotonous succession in wich the following sequenze repeats:

*'''Estructura secundaria'''.- Existen dos tipos principales de estructura secundaria presentes en la mayoría de las proteínas:
:<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Hélice alfa</scene>.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una <scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>. Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a <scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar hidrógenos</scene>. El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a <scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar cadenas laterales</scene>. Volvamos ahora a una <scene name='60/603296/Secundaria/10'>vista lateral</scene>. Un <scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene> resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un <scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene> volvemos a hacer visibles las <scene name='60/603296/Secundaria/13'>cadenas laterales</scene>, que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la ''hélice alfa'' resulta estabilizada por numerosos <scene name='60/603296/Secundaria/14'>puentes de hidrógeno</scene>, en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor <scene name='60/603296/Secundaria/15'>detalle</scene>.
:Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alga o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los <scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.
:'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Lámina beta</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>. Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en ''lámina beta'' separados por curvaturas con estructura en ''codo beta''. A continuación vamos a restituir las <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene> a su lugar y a visualizar los <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene> entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>.

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Proteins: primary and secondary structure

2016-03-21T09:56:39Z

Alejandro Porto:

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*'''Primary structure'''
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:*Let's go now to a <scene name='60/603296/Primaria3/1'>peptide bond</scene> between two amino acid residues. Because phenomenon of resonance, peptide bond shows some features of a double bond, wich prevents free rotation of atoms on either bond side. So, six atoms marked in <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectangle</scene> on model window are always confined to the same plane. We can test it by <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activate rotation</scene>.
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*'''Estructura secundaria'''.- Existen dos tipos principales de estructura secundaria presentes en la mayoría de las proteínas:
:<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Hélice alfa</scene>.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una <scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>. Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a <scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar hidrógenos</scene>. El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a <scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar cadenas laterales</scene>. Volvamos ahora a una <scene name='60/603296/Secundaria/10'>vista lateral</scene>. Un <scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene> resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un <scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene> volvemos a hacer visibles las <scene name='60/603296/Secundaria/13'>cadenas laterales</scene>, que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la ''hélice alfa'' resulta estabilizada por numerosos <scene name='60/603296/Secundaria/14'>puentes de hidrógeno</scene>, en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor <scene name='60/603296/Secundaria/15'>detalle</scene>.
:Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alga o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los <scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.
:'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Lámina beta</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>. Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en ''lámina beta'' separados por curvaturas con estructura en ''codo beta''. A continuación vamos a restituir las <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene> a su lugar y a visualizar los <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene> entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>.

</StructureSection>
== References ==
<references/>

Proteins: primary and secondary structure

2016-03-21T09:56:24Z

Alejandro Porto:

<StructureSection load='' size='800' side='right' caption='' scene='60/603296/Primaria/2'>

*'''Primary structure'''
:*In this <scene name='60/603296/Primaria/2'>initial view</scene> we can see a short fragment of a polypeptide chain in order to analyze some features of its ''primary structure''. Atoms forming the chain ''backbone'' are disposed in zig-zag, as required by geometry of its bonding orbitals. Side chains of amino acid residues (or R groups) protrude outwards either side of backbone.
:*Let's go now to a <scene name='60/603296/Primaria3/1'>peptide bond</scene> between two amino acid residues. Because phenomenon of resonance, peptide bond shows some features of a double bond, wich prevents free rotation of atoms on either bond side. So, six atoms marked in <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectangle</scene> on model window are always confined to the same plane. We can test it by <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activate rotation</scene>.
:*Polypeptide chain backbone consist in a monotonous succession in wich the following sequenze repeats: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>Alfa Carbon>/scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>Carboxyl group Carbon</scene>,

*'''Estructura secundaria'''.- Existen dos tipos principales de estructura secundaria presentes en la mayoría de las proteínas:
:<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Hélice alfa</scene>.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una <scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>. Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a <scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar hidrógenos</scene>. El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a <scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar cadenas laterales</scene>. Volvamos ahora a una <scene name='60/603296/Secundaria/10'>vista lateral</scene>. Un <scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene> resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un <scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene> volvemos a hacer visibles las <scene name='60/603296/Secundaria/13'>cadenas laterales</scene>, que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la ''hélice alfa'' resulta estabilizada por numerosos <scene name='60/603296/Secundaria/14'>puentes de hidrógeno</scene>, en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor <scene name='60/603296/Secundaria/15'>detalle</scene>.
:Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alga o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los <scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.
:'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Lámina beta</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>. Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en ''lámina beta'' separados por curvaturas con estructura en ''codo beta''. A continuación vamos a restituir las <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene> a su lugar y a visualizar los <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene> entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>.

</StructureSection>
== References ==
<references/>

Proteins: primary and secondary structure

2016-03-21T09:56:04Z

Alejandro Porto:

<StructureSection load='' size='800' side='right' caption='' scene='60/603296/Primaria/2'>

*'''Primary structure'''
:*In this <scene name='60/603296/Primaria/2'>initial view</scene> we can see a short fragment of a polypeptide chain in order to analyze some features of its ''primary structure''. Atoms forming the chain ''backbone'' are disposed in zig-zag, as required by geometry of its bonding orbitals. Side chains of amino acid residues (or R groups) protrude outwards either side of backbone.
:*Let's go now to a <scene name='60/603296/Primaria3/1'>peptide bond</scene> between two amino acid residues. Because phenomenon of resonance, peptide bond shows some features of a double bond, wich prevents free rotation of atoms on either bond side. So, six atoms marked in <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectangle</scene> on model window are always confined to the same plane. We can test it by <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activate rotation</scene>.
:*Polypeptide chain backbone consist in a monotonous succession in wich the following sequenze repeats: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>Alfa Carbon>/scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>Carboxyl group Carbon</scene>,
<scene name='60/603296/Primaria3/11'>Amino group Nytrogen</scene>.
*'''Estructura secundaria'''.- Existen dos tipos principales de estructura secundaria presentes en la mayoría de las proteínas:
:<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Hélice alfa</scene>.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una <scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>. Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a <scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar hidrógenos</scene>. El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a <scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar cadenas laterales</scene>. Volvamos ahora a una <scene name='60/603296/Secundaria/10'>vista lateral</scene>. Un <scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene> resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un <scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene> volvemos a hacer visibles las <scene name='60/603296/Secundaria/13'>cadenas laterales</scene>, que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la ''hélice alfa'' resulta estabilizada por numerosos <scene name='60/603296/Secundaria/14'>puentes de hidrógeno</scene>, en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor <scene name='60/603296/Secundaria/15'>detalle</scene>.
:Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alga o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los <scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.
:'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Lámina beta</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>. Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en ''lámina beta'' separados por curvaturas con estructura en ''codo beta''. A continuación vamos a restituir las <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene> a su lugar y a visualizar los <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene> entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>.

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== References ==
<references/>

Proteins: primary and secondary structure

2016-03-21T09:55:21Z

Alejandro Porto:

<StructureSection load='' size='800' side='right' caption='' scene='60/603296/Primaria/2'>

*'''Primary structure'''
:*In this <scene name='60/603296/Primaria/2'>initial view</scene> we can see a short fragment of a polypeptide chain in order to analyze some features of its ''primary structure''. Atoms forming the chain ''backbone'' are disposed in zig-zag, as required by geometry of its bonding orbitals. Side chains of amino acid residues (or R groups) protrude outwards either side of backbone.
:*Let's go now to a <scene name='60/603296/Primaria3/1'>peptide bond</scene> between two amino acid residues. Because phenomenon of resonance, peptide bond shows some features of a double bond, wich prevents free rotation of atoms on either bond side. So, six atoms marked in <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectangle</scene> on model window are always confined to the same plane. We can test it by <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activate rotation</scene>.
:*Polypeptide chain backbone consist in a monotonous succession in wich the following sequenze repeats: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>Alfa Carbon>/scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>Carboxyl group Carbon</scene>,
<scene name='60/603296/Primaria3/11'>Amino group Nytrogen</scene>. Minding the restrictions to free rotation in ''peptide bond'', we can visualize the polypeptide chain as a succession of <scene name='60/603296/Primaria3/12'>rigid flats</scene>. Each of these rigid flats can freely rotate respect each other.
*'''Estructura secundaria'''.- Existen dos tipos principales de estructura secundaria presentes en la mayoría de las proteínas:
:<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Hélice alfa</scene>.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una <scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>. Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a <scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar hidrógenos</scene>. El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a <scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar cadenas laterales</scene>. Volvamos ahora a una <scene name='60/603296/Secundaria/10'>vista lateral</scene>. Un <scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene> resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un <scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene> volvemos a hacer visibles las <scene name='60/603296/Secundaria/13'>cadenas laterales</scene>, que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la ''hélice alfa'' resulta estabilizada por numerosos <scene name='60/603296/Secundaria/14'>puentes de hidrógeno</scene>, en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor <scene name='60/603296/Secundaria/15'>detalle</scene>.
:Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alga o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los <scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.
:'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Lámina beta</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>. Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en ''lámina beta'' separados por curvaturas con estructura en ''codo beta''. A continuación vamos a restituir las <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene> a su lugar y a visualizar los <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene> entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>.

</StructureSection>
== References ==
<references/>

Proteins: primary and secondary structure

2016-03-21T09:54:40Z

Alejandro Porto:

<StructureSection load='' size='800' side='right' caption='' scene='60/603296/Primaria/2'>

*'''Primary structure'''
:*In this <scene name='60/603296/Primaria/2'>initial view</scene> we can see a short fragment of a polypeptide chain in order to analyze some features of its ''primary structure''. Atoms forming the chain ''backbone'' are disposed in zig-zag, as required by geometry of its bonding orbitals. Side chains of amino acid residues (or R groups) protrude outwards either side of backbone.
:*Let's go now to a <scene name='60/603296/Primaria3/1'>peptide bond</scene> between two amino acid residues. Because phenomenon of resonance, peptide bond shows some features of a double bond, wich prevents free rotation of atoms on either bond side. So, six atoms marked in <scene name='60/603296/Primaria3/7'>rectangle</scene> on model window are always confined to the same plane. We can test it by <scene name='60/603296/Primaria3/6'>activate rotation</scene>.
*'''Estructura secundaria'''.- Existen dos tipos principales de estructura secundaria presentes en la mayoría de las proteínas:
:<scene name='60/603296/Secundaria/4'>Hélice alfa</scene>.- Se trata de una estructura helicoidal con un paso de rosca de 0,56 nm. Aquí podemos verla en una <scene name='60/603296/Secundaria/5'>visión polar</scene>. Para apreciar con mayor claridad la estructura helicoidal procedemos ahora a <scene name='60/603296/Secundaria/7'>ocultar hidrógenos</scene>. El esqueleto de la cadena polipeptídica, arrollado en hélice, ocupa la parte central de la estructura, mientras que las cadenas laterales de los distintos residuos de aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la estructura, lo que se aprecia mejor si procedemos a <scene name='60/603296/Secundaria/8'>ocultar cadenas laterales</scene>. Volvamos ahora a una <scene name='60/603296/Secundaria/10'>vista lateral</scene>. Un <scene name='60/603296/Secundaria/11'>modelo de cintas</scene> resalta el arrollamiento helicoidal de la cadena. Utilizando de nuevo un <scene name='60/603296/Secundaria/12'>bolas y varillas</scene> volvemos a hacer visibles las <scene name='60/603296/Secundaria/13'>cadenas laterales</scene>, que ahora distinguimos por medio de una gradación de colores. La estructura de la ''hélice alfa'' resulta estabilizada por numerosos <scene name='60/603296/Secundaria/14'>puentes de hidrógeno</scene>, en los que participan todos los grupos peptídicos de la cadena polipeptídica, como podemos apreciar aquí con mayor <scene name='60/603296/Secundaria/15'>detalle</scene>.
:Lo que determina el que una cadena polipeptídica adopte una estructura secundaria en hélice alga o bien otro tipo de estructura secundaria es su secuencia de aminoácidos. Por ejemplo la naturaleza y posición en la cadena de los <scene name='60/603296/Secundaria/20'>residuos con carga eléctrica</scene> es determinante: si dos residuos con carga del mismo signo están situados muy próximos en la cadena, el plegamiento en hélice los obligará a acercarse todavía más, de manera que las interacciones repulsivas entre estas cargas destabilizarán la estructura. Por el contrario, si las cargas eléctricas son del mismo signo, la interacción atractiva entre ambas la estabilizará. Por otra parte,<scene name='60/603296/Secundaria/21'>tamaño de las cadenas laterales</scene> de los distintos residuos y sus posiciones relativas también tendrán una influencia decisiva: grupos R muy voluminosos y próximos entre sí provocarán impedimentos estéricos que dificultarán el plegamiento, mientras que la alternancia entre grupos R grandes y pequeños en las posiciones adecuadas lo facilitarán.
:'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>Lámina beta</scene>'''.- La cadena polipeptídica adopta una disposición en zig-zag, que apreciaremos mejor si <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>ocultamos los hidrógenos</scene> y si hacemos lo propio con <scene name='60/603296/Secundaria2/3'>las cadenas laterales</scene>. Obsérvese que una misma cadena polipeptídica puede presentar tramos rectilíneos con estructura secundaria en ''lámina beta'' separados por curvaturas con estructura en ''codo beta''. A continuación vamos a restituir las <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>cadenas laterales</scene> a su lugar y a visualizar los <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>puentes de hidrógeno</scene> entre distintos tramos de la cadena que estabilizan la estructura. Por último veamos la misma cadena polipeptídica representada mediante un <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>modelo de cintas</scene>.

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== References ==
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