Proteopedia - User contributions [en]

User:Amir Mitchell

2010-09-24T18:47:47Z

Amir Mitchell: /* Contact */

==Amir Mitchell==
I am currently doing a postdoc in the field of Synthetic Biology at Wendell Lim's lab at UCSF. I have recently completed my PhD studies at Tzachi Pilpel's lab of Computational Functional Genomics at the Weizmann Institute of Science. I'm currently searching for a postdoc in the field of Synthetic Biology. I completed my MSc at Dan Graur's lab of Information Biology and Molecular Evolution at Tel Aviv University. I am a graduate of the Adi Lautman interdisciplinary program for outstanding students at Tel Aviv University.

==My Pages==
*[http://proteopedia.org/wiki/index.php/User:Amir_Mitchell/Gal4 Gal4]
*[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Rothschild-Weizmann_course_(Hebrew) Rothschild-Weizmann course]
*[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Quick_Manual_(Hebrew) Hebrew manual]
*[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Entry_list_(Hebrew) Hebrew entry list]

==Introduction to Bioinformatics Course==
*[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_(Hebrew) Hemoglobin (Hebrew)] written by Yaara Shweid and Meirav Kfir
*[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Pepsin_(Hebrew) Pepsin (Hebrew)] written by Hagit Bergman and Ora Bar
*[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Amylase_(Hebrew) Amylase (Hebrew)] written by Tova Merzer and Leah Ifrah
*[http://proteopedia.org/wiki/index.php/GFP_(Hebrew) GFP (Hebrew)] written by Meirav Kfir

==Research==
During my MSc studies I focused on understanding the molecular level of the mutational process - inferring the pattern of spontaneous mutation in bacteria ([http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?holding=&db=pubmed&cmd=search&term=16315108 Mitchell and Graur, JME 2005]) and developing an algorithm for the identification of functional protein residues (([http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?holding=&db=pubmed&cmd=search&term=15871045 Mayrose, Mitchell and Pupko, JME 2005]). In my PhD studies, I focused on the adaptation of microorganisms to the various stimuli they encounter (e.g., stresses). This research revolves around my hypothesis of Environmental Adaptive Conditioning claiming that organisms can adapt not only to the stimuli they encounter but also to the temporal order in which they appear in the natural environment. My research revealed that two model microorganisms, ''E. coli'' and ''S. cerevisiae'', have adapted to the temporal order of stimuli in the habitats ([http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?holding=&db=pubmed&cmd=search&term=19536156 Mitchell et al, Nature 2009]).

==Contact==
<email>inbox.amir@gmail.com</email>

==Home Page==
http://longitude.weizmann.ac.il/~amir/

User:Amir Mitchell

2010-09-24T18:46:37Z

Amir Mitchell:

==Amir Mitchell==
I am currently doing a postdoc in the field of Synthetic Biology at Wendell Lim's lab at UCSF. I have recently completed my PhD studies at Tzachi Pilpel's lab of Computational Functional Genomics at the Weizmann Institute of Science. I'm currently searching for a postdoc in the field of Synthetic Biology. I completed my MSc at Dan Graur's lab of Information Biology and Molecular Evolution at Tel Aviv University. I am a graduate of the Adi Lautman interdisciplinary program for outstanding students at Tel Aviv University.

==My Pages==
*[http://proteopedia.org/wiki/index.php/User:Amir_Mitchell/Gal4 Gal4]
*[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Rothschild-Weizmann_course_(Hebrew) Rothschild-Weizmann course]
*[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Quick_Manual_(Hebrew) Hebrew manual]
*[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Entry_list_(Hebrew) Hebrew entry list]

==Introduction to Bioinformatics Course==
*[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_(Hebrew) Hemoglobin (Hebrew)] written by Yaara Shweid and Meirav Kfir
*[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Pepsin_(Hebrew) Pepsin (Hebrew)] written by Hagit Bergman and Ora Bar
*[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Amylase_(Hebrew) Amylase (Hebrew)] written by Tova Merzer and Leah Ifrah
*[http://proteopedia.org/wiki/index.php/GFP_(Hebrew) GFP (Hebrew)] written by Meirav Kfir

==Research==
During my MSc studies I focused on understanding the molecular level of the mutational process - inferring the pattern of spontaneous mutation in bacteria ([http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?holding=&db=pubmed&cmd=search&term=16315108 Mitchell and Graur, JME 2005]) and developing an algorithm for the identification of functional protein residues (([http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?holding=&db=pubmed&cmd=search&term=15871045 Mayrose, Mitchell and Pupko, JME 2005]). In my PhD studies, I focused on the adaptation of microorganisms to the various stimuli they encounter (e.g., stresses). This research revolves around my hypothesis of Environmental Adaptive Conditioning claiming that organisms can adapt not only to the stimuli they encounter but also to the temporal order in which they appear in the natural environment. My research revealed that two model microorganisms, ''E. coli'' and ''S. cerevisiae'', have adapted to the temporal order of stimuli in the habitats ([http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?holding=&db=pubmed&cmd=search&term=19536156 Mitchell et al, Nature 2009]).

==Contact==
<email>amir.mitchell@weizmann.ac.il</email>

==Home Page==
http://longitude.weizmann.ac.il/~amir/

Lysozyme (Arabic)

2010-07-08T11:46:32Z

Amir Mitchell: /* <center>'''اعاقة عمل الانزيم'''</center> */

__NOTOC__

==<center>'''الليزوزيم'''</center>==


ليزوزيم هو إنزيم يفكك
[http://allbiology.net/cb211/chapt_4.files/image001.jpg جدار ]

[http://sites.google.com/site/acteachers/BacteriaCell.jpg البكتيريا]

اكتشف انزيم الليزوزيم في عام 1921 على يد العالم الاسكتلندي
[http://www.ifeel.co.il/pagemodule/image1/512/52512/1.jpg الكسندر فلمينج]
ليزوزيم هو المادة الاولى التي تم اكتشافها كمضاد حيوي ضد البكتيريامن مصدر بيولوجي

يتواجد الليزوزيم في إفرازات مختلفة للثديات مثل
[http://www.alnayfat.net/vb/imgcache/2/5303alsh3er.jpg الدموع]
،

[http://doctormahdy.jeeran.com/1b-ar.jpg العرق ]
،
[http://spacetoon.com/spacetoon/home/reporterArticles/InSide/InSide2/samplesTextImage0bc/0/image/3.jpg اللعاب]،
وايضا في خلايا
[http://alittlejourney.files.wordpress.com/2009/06/white-blood-cell.jpg الدم البيضاء ]

التي تشكل
[http://reikihelp.com/blog/wp-content/uploads/2010/02/The-Immune-system.jpg جهاز المناعة ]

لجسم الكائن الحي.كذلك يتواجد هذا الانزيم في انسجة اخرى مثل
[http://www.news-all.com/up/2006/upload/news-all.com_4532580.jpg بروتين البيض ]

وفي الحليب.هذا الإنزيم يتسبب لتحلل خلايا البكتيريا وبذلك يساعد في حماية الحيوانات والكائنات من هذه البكتيريا. يتواجد هذا الانزيم ايضا في انواع معينة من النبات مثل (بابايا و فيكوس) ،وايضا في

[http://www.quran-m.com/firas/ar_photo/3/bktro.jpg البكتيريوفاج]
(فيروسات التي تهاجم بكتيريا)
.
انزيم الليزوزيم يساعد القيروس على
[http://www.radiationgames.net/0Swe/fullsize/08_fag1_fs.jpg اختراق ]
.جدار خلية البكتيريا
سمي هذا الانزيم بليزوزيم لانه يتسبب لتحلل البكتيريا،حيث تنفجر خلية البكتيريا بسبب دخول الماء اليها بعد تفكيك جدارها بفعل الإنزيم ،نتيجة لذلك تنتفخ خلية البكتيريا ثم نتفجر،وهذا ما يسمى" بليزيس" وتعني تحلل او تفكك ، ومن هنا جاء الاسم ليزوزيم.



==<center>'''جدار البكتيريا'''</center>==


لمعظم الخلايا البكتيرية يوجد جدار الذي يحيط بالغشاء،الجدار يحافظ ويحدد شكل خلية البكتيريا ،وبذلك يساعدها في التواجد والعيش في بيئة ذات تراكيز مخففة مثل المياه العذبة.جدار الخلية يتركب من مادة خاصة تسمى
بيبتيدوجليكان. البيبتيدوجليكان عبارة عن بوليمير صلب الذي يكون مبنى شبكي يتميز بقوة ميكانيكية عالية.
كلا الوحدتين من المبنى الأساسي للبيبتيدوجليكان هما وحدتين من السكر الخاص بالبكتيريا

[http://www.cryst.bbk.ac.uk/PPS95/course/10_interactions/NAMNAGb14_t.gif NAMو NAG ]
وحدات السكر مربوطة ببعضها البعض بشكل متتالي وتكون معا شبكة من السلاسل الطويلة المربوطة فيما بينها بواسطة سلاسل عرضية قصيرة من الحوامض الامينية. هذه الشبكة هي المسؤولة عن إعطاء المبنى الصلب للبيبتيدوجليكان.



==<center>'''مبنى الانزيم'''</center>==
<table >
<tr>
<td>
<applet load='3a8z' size='400' frame='true' center='left' caption='lysozym' scene='Lysozyme_(Arabic)/Open/2' />
</td>
<td>

استعمال تقنيات
[http://ar.wikipedia.org/wiki/%D8%AD%D9%8A%D9%88%D8%AF_%D8%A7%D9%84%D8%A3%D8%B4%D8%B9%D8%A9_%D8%A7%D9%84%D8%B3%D9%8A%D9%86%D9%8A%D8%A9 حيود الأشعة السينية ]

ساعد في التعرف على مبنى انزيم الليزوزيم
،
تم التعرف على المبنى الفراغي للإنزيم عام 1965 على يد العالم "دافيد فيلفيس" وشركائه. إنزيم الليزوزيم من أصل بيض الطيور يسمى ليزوزيم سي
وهو إنزيم صغير نسبيا ، يتركب من سلسلة ببتيدية واحدة والتي تتركب من 129 حامضا امينياوزنه الجزيئي 14500 دالتون
تسلسل الحوامض الامينية في الانزيم يشكل

[http://www.pdb.org/pdb/explore/remediatedChain.do?structureId=3A8Z&params.annotationsStr=dssp&chainId=A المبنى الاولي ]

اما المبنى الثانوي لانزيم الليزوزيم يتألف من التفاف السلاسل الببتيدية على بعضها البعض بشكل .
<scene name='Lysozyme_(Arabic)/Helix/2'>حلزونات الفا </scene> باللون الخمري
<scene name='Lysozyme_(Arabic)/Sheet/2'>وصفائح بيتا</scene> . باللون الاصفر
المبنى الفراغي للإنزيم هو المبنى الثلاثي للسلسلة الببتيدية ويكون على شكل دائري والذي يحتوي على 4
<scene name='Lysozyme_(Arabic)/S-s/2'>اربطة كبريتية</scene>
(دي سولفيدية)

بين الحوامض الأمينية

<scene name='Lysozyme_(Arabic)/S-s_zoom/1'>سيستئين </scene>
باللون الاصفر

،تعتبر الأربطة الكبريتية عامل مهم لتشكيل

وتثبيت المبنى الفراغي
للإنزيم وعند تفكيكها يحدث تغير في المبنى الفراغي وبذلك تتغير فعالية الإنزيم وقد تتوقف نهائياً

.

وعند مقارنة مبنى البروتين بين أنواع مختلفة من الكائنات الحية تبين وجود تشابه ، حيث تتواجد مناطق في البروتينات التي حفظت بينها،نجد مثل هذا
التشابه في منطقة الموقع الفعال
.



==<center>''' فعالية الانزيم'''</center>==



يقوم إنزيم الليزوزيم بفك الرباط بين وحدتي
NAG وNAM
حيث ترتبط وحدتي السكر
للبببتيدوجليكان في
<scene name='Lysozyme_(Arabic)/Active_site/2'>الموقع فعال</scene>
للإنزيم ،وفيه تحدث عملية

[http://student.biology.arizona.edu/honors2003/group15/Pictures/Transesterification1.jpg هيدروليزا]
.عملية كهذه تسبب لكسور في جدار البكتيريا وبذلك يفقد الجدار القوة الميكانيكية لتماسكه.وبما أن البكتيريا تعيش عامة في بيئة مخففة التراكيز(هيبوتيني) عندها ونتيجة لفعالية الليزوزيم ستحدث
[http://www.ias.ac.in/initiat/sci_ed/resources/chemistry/osmosis3.gif اسموزا]
ويدخل الماء لداخل البكتيريا فتنتفخ وتنفجر
.


</td>
</tr>
</table>

==<center>'''اعاقة عمل الانزيم'''</center>==




3-NAG
مبني من ثلاث وحدات من السكر
NAG
المرتبطة مع بعضها البعض.
هذا السكر يستطيع ان يرتبط للانزيم ليزوزيم في الموقع الفعال ، لكنه لا يتفكك بفعل الانزيم

.
ارتباط
<scene name='Lysozyme_(Arabic)/Ligand/3'>المعيق </scene>
مع الانزيم يمنع ارتباط مادة الاساس معه وبذلك يعيق الانزيم.
ارتباط المعيق يكون لاحدى الحامضين الامينيين في الموقع الفعال.



[http://www.proteopedia.org/wiki/images/3/39/Lys_aln.doc עימוד רצפים]
,
[http://www.proteopedia.org/wiki/images/4/48/Lys_ex.doc דף עבודה לתלמיד]
.

שאלות ניתן להפנות לעיסה פדוא (fadwa.issa@gmail.com)

Lysozyme (Arabic)

2010-07-08T11:45:56Z

Amir Mitchell: /* <center>'''اعاقة عمل الانزيم'''</center> */

__NOTOC__

==<center>'''الليزوزيم'''</center>==


ليزوزيم هو إنزيم يفكك
[http://allbiology.net/cb211/chapt_4.files/image001.jpg جدار ]

[http://sites.google.com/site/acteachers/BacteriaCell.jpg البكتيريا]

اكتشف انزيم الليزوزيم في عام 1921 على يد العالم الاسكتلندي
[http://www.ifeel.co.il/pagemodule/image1/512/52512/1.jpg الكسندر فلمينج]
ليزوزيم هو المادة الاولى التي تم اكتشافها كمضاد حيوي ضد البكتيريامن مصدر بيولوجي

يتواجد الليزوزيم في إفرازات مختلفة للثديات مثل
[http://www.alnayfat.net/vb/imgcache/2/5303alsh3er.jpg الدموع]
،

[http://doctormahdy.jeeran.com/1b-ar.jpg العرق ]
،
[http://spacetoon.com/spacetoon/home/reporterArticles/InSide/InSide2/samplesTextImage0bc/0/image/3.jpg اللعاب]،
وايضا في خلايا
[http://alittlejourney.files.wordpress.com/2009/06/white-blood-cell.jpg الدم البيضاء ]

التي تشكل
[http://reikihelp.com/blog/wp-content/uploads/2010/02/The-Immune-system.jpg جهاز المناعة ]

لجسم الكائن الحي.كذلك يتواجد هذا الانزيم في انسجة اخرى مثل
[http://www.news-all.com/up/2006/upload/news-all.com_4532580.jpg بروتين البيض ]

وفي الحليب.هذا الإنزيم يتسبب لتحلل خلايا البكتيريا وبذلك يساعد في حماية الحيوانات والكائنات من هذه البكتيريا. يتواجد هذا الانزيم ايضا في انواع معينة من النبات مثل (بابايا و فيكوس) ،وايضا في

[http://www.quran-m.com/firas/ar_photo/3/bktro.jpg البكتيريوفاج]
(فيروسات التي تهاجم بكتيريا)
.
انزيم الليزوزيم يساعد القيروس على
[http://www.radiationgames.net/0Swe/fullsize/08_fag1_fs.jpg اختراق ]
.جدار خلية البكتيريا
سمي هذا الانزيم بليزوزيم لانه يتسبب لتحلل البكتيريا،حيث تنفجر خلية البكتيريا بسبب دخول الماء اليها بعد تفكيك جدارها بفعل الإنزيم ،نتيجة لذلك تنتفخ خلية البكتيريا ثم نتفجر،وهذا ما يسمى" بليزيس" وتعني تحلل او تفكك ، ومن هنا جاء الاسم ليزوزيم.



==<center>'''جدار البكتيريا'''</center>==


لمعظم الخلايا البكتيرية يوجد جدار الذي يحيط بالغشاء،الجدار يحافظ ويحدد شكل خلية البكتيريا ،وبذلك يساعدها في التواجد والعيش في بيئة ذات تراكيز مخففة مثل المياه العذبة.جدار الخلية يتركب من مادة خاصة تسمى
بيبتيدوجليكان. البيبتيدوجليكان عبارة عن بوليمير صلب الذي يكون مبنى شبكي يتميز بقوة ميكانيكية عالية.
كلا الوحدتين من المبنى الأساسي للبيبتيدوجليكان هما وحدتين من السكر الخاص بالبكتيريا

[http://www.cryst.bbk.ac.uk/PPS95/course/10_interactions/NAMNAGb14_t.gif NAMو NAG ]
وحدات السكر مربوطة ببعضها البعض بشكل متتالي وتكون معا شبكة من السلاسل الطويلة المربوطة فيما بينها بواسطة سلاسل عرضية قصيرة من الحوامض الامينية. هذه الشبكة هي المسؤولة عن إعطاء المبنى الصلب للبيبتيدوجليكان.



==<center>'''مبنى الانزيم'''</center>==
<table >
<tr>
<td>
<applet load='3a8z' size='400' frame='true' center='left' caption='lysozym' scene='Lysozyme_(Arabic)/Open/2' />
</td>
<td>

استعمال تقنيات
[http://ar.wikipedia.org/wiki/%D8%AD%D9%8A%D9%88%D8%AF_%D8%A7%D9%84%D8%A3%D8%B4%D8%B9%D8%A9_%D8%A7%D9%84%D8%B3%D9%8A%D9%86%D9%8A%D8%A9 حيود الأشعة السينية ]

ساعد في التعرف على مبنى انزيم الليزوزيم
،
تم التعرف على المبنى الفراغي للإنزيم عام 1965 على يد العالم "دافيد فيلفيس" وشركائه. إنزيم الليزوزيم من أصل بيض الطيور يسمى ليزوزيم سي
وهو إنزيم صغير نسبيا ، يتركب من سلسلة ببتيدية واحدة والتي تتركب من 129 حامضا امينياوزنه الجزيئي 14500 دالتون
تسلسل الحوامض الامينية في الانزيم يشكل

[http://www.pdb.org/pdb/explore/remediatedChain.do?structureId=3A8Z&params.annotationsStr=dssp&chainId=A المبنى الاولي ]

اما المبنى الثانوي لانزيم الليزوزيم يتألف من التفاف السلاسل الببتيدية على بعضها البعض بشكل .
<scene name='Lysozyme_(Arabic)/Helix/2'>حلزونات الفا </scene> باللون الخمري
<scene name='Lysozyme_(Arabic)/Sheet/2'>وصفائح بيتا</scene> . باللون الاصفر
المبنى الفراغي للإنزيم هو المبنى الثلاثي للسلسلة الببتيدية ويكون على شكل دائري والذي يحتوي على 4
<scene name='Lysozyme_(Arabic)/S-s/2'>اربطة كبريتية</scene>
(دي سولفيدية)

بين الحوامض الأمينية

<scene name='Lysozyme_(Arabic)/S-s_zoom/1'>سيستئين </scene>
باللون الاصفر

،تعتبر الأربطة الكبريتية عامل مهم لتشكيل

وتثبيت المبنى الفراغي
للإنزيم وعند تفكيكها يحدث تغير في المبنى الفراغي وبذلك تتغير فعالية الإنزيم وقد تتوقف نهائياً

.

وعند مقارنة مبنى البروتين بين أنواع مختلفة من الكائنات الحية تبين وجود تشابه ، حيث تتواجد مناطق في البروتينات التي حفظت بينها،نجد مثل هذا
التشابه في منطقة الموقع الفعال
.



==<center>''' فعالية الانزيم'''</center>==



يقوم إنزيم الليزوزيم بفك الرباط بين وحدتي
NAG وNAM
حيث ترتبط وحدتي السكر
للبببتيدوجليكان في
<scene name='Lysozyme_(Arabic)/Active_site/2'>الموقع فعال</scene>
للإنزيم ،وفيه تحدث عملية

[http://student.biology.arizona.edu/honors2003/group15/Pictures/Transesterification1.jpg هيدروليزا]
.عملية كهذه تسبب لكسور في جدار البكتيريا وبذلك يفقد الجدار القوة الميكانيكية لتماسكه.وبما أن البكتيريا تعيش عامة في بيئة مخففة التراكيز(هيبوتيني) عندها ونتيجة لفعالية الليزوزيم ستحدث
[http://www.ias.ac.in/initiat/sci_ed/resources/chemistry/osmosis3.gif اسموزا]
ويدخل الماء لداخل البكتيريا فتنتفخ وتنفجر
.


</td>
</tr>
</table>

==<center>'''اعاقة عمل الانزيم'''</center>==




3-NAG
مبني من ثلاث وحدات من السكر
NAG
المرتبطة مع بعضها البعض.
هذا السكر يستطيع ان يرتبط للانزيم ليزوزيم في الموقع الفعال ، لكنه لا يتفكك بفعل الانزيم

.
ارتباط
<scene name='Lysozyme_(Arabic)/Ligand/3'>المعيق </scene>
مع الانزيم يمنع ارتباط مادة الاساس معه وبذلك يعيق الانزيم.
ارتباط المعيق يكون لاحدى الحامضين الامينيين في الموقع الفعال.



[http://www.proteopedia.org/wiki/images/3/39/Lys_aln.doc עימוד רצפים]
,
[http://www.proteopedia.org/wiki/images/4/48/Lys_ex.doc דף עבודה לתלמיד]

לשאלות ניתן לפנות לעיסה פדוא (fadwa.issa@gmail.com)

Lysozyme (Arabic)

2010-07-08T11:45:31Z

Amir Mitchell: /* <center>'''اعاقة عمل الانزيم'''</center> */

__NOTOC__

==<center>'''الليزوزيم'''</center>==


ليزوزيم هو إنزيم يفكك
[http://allbiology.net/cb211/chapt_4.files/image001.jpg جدار ]

[http://sites.google.com/site/acteachers/BacteriaCell.jpg البكتيريا]

اكتشف انزيم الليزوزيم في عام 1921 على يد العالم الاسكتلندي
[http://www.ifeel.co.il/pagemodule/image1/512/52512/1.jpg الكسندر فلمينج]
ليزوزيم هو المادة الاولى التي تم اكتشافها كمضاد حيوي ضد البكتيريامن مصدر بيولوجي

يتواجد الليزوزيم في إفرازات مختلفة للثديات مثل
[http://www.alnayfat.net/vb/imgcache/2/5303alsh3er.jpg الدموع]
،

[http://doctormahdy.jeeran.com/1b-ar.jpg العرق ]
،
[http://spacetoon.com/spacetoon/home/reporterArticles/InSide/InSide2/samplesTextImage0bc/0/image/3.jpg اللعاب]،
وايضا في خلايا
[http://alittlejourney.files.wordpress.com/2009/06/white-blood-cell.jpg الدم البيضاء ]

التي تشكل
[http://reikihelp.com/blog/wp-content/uploads/2010/02/The-Immune-system.jpg جهاز المناعة ]

لجسم الكائن الحي.كذلك يتواجد هذا الانزيم في انسجة اخرى مثل
[http://www.news-all.com/up/2006/upload/news-all.com_4532580.jpg بروتين البيض ]

وفي الحليب.هذا الإنزيم يتسبب لتحلل خلايا البكتيريا وبذلك يساعد في حماية الحيوانات والكائنات من هذه البكتيريا. يتواجد هذا الانزيم ايضا في انواع معينة من النبات مثل (بابايا و فيكوس) ،وايضا في

[http://www.quran-m.com/firas/ar_photo/3/bktro.jpg البكتيريوفاج]
(فيروسات التي تهاجم بكتيريا)
.
انزيم الليزوزيم يساعد القيروس على
[http://www.radiationgames.net/0Swe/fullsize/08_fag1_fs.jpg اختراق ]
.جدار خلية البكتيريا
سمي هذا الانزيم بليزوزيم لانه يتسبب لتحلل البكتيريا،حيث تنفجر خلية البكتيريا بسبب دخول الماء اليها بعد تفكيك جدارها بفعل الإنزيم ،نتيجة لذلك تنتفخ خلية البكتيريا ثم نتفجر،وهذا ما يسمى" بليزيس" وتعني تحلل او تفكك ، ومن هنا جاء الاسم ليزوزيم.



==<center>'''جدار البكتيريا'''</center>==


لمعظم الخلايا البكتيرية يوجد جدار الذي يحيط بالغشاء،الجدار يحافظ ويحدد شكل خلية البكتيريا ،وبذلك يساعدها في التواجد والعيش في بيئة ذات تراكيز مخففة مثل المياه العذبة.جدار الخلية يتركب من مادة خاصة تسمى
بيبتيدوجليكان. البيبتيدوجليكان عبارة عن بوليمير صلب الذي يكون مبنى شبكي يتميز بقوة ميكانيكية عالية.
كلا الوحدتين من المبنى الأساسي للبيبتيدوجليكان هما وحدتين من السكر الخاص بالبكتيريا

[http://www.cryst.bbk.ac.uk/PPS95/course/10_interactions/NAMNAGb14_t.gif NAMو NAG ]
وحدات السكر مربوطة ببعضها البعض بشكل متتالي وتكون معا شبكة من السلاسل الطويلة المربوطة فيما بينها بواسطة سلاسل عرضية قصيرة من الحوامض الامينية. هذه الشبكة هي المسؤولة عن إعطاء المبنى الصلب للبيبتيدوجليكان.



==<center>'''مبنى الانزيم'''</center>==
<table >
<tr>
<td>
<applet load='3a8z' size='400' frame='true' center='left' caption='lysozym' scene='Lysozyme_(Arabic)/Open/2' />
</td>
<td>

استعمال تقنيات
[http://ar.wikipedia.org/wiki/%D8%AD%D9%8A%D9%88%D8%AF_%D8%A7%D9%84%D8%A3%D8%B4%D8%B9%D8%A9_%D8%A7%D9%84%D8%B3%D9%8A%D9%86%D9%8A%D8%A9 حيود الأشعة السينية ]

ساعد في التعرف على مبنى انزيم الليزوزيم
،
تم التعرف على المبنى الفراغي للإنزيم عام 1965 على يد العالم "دافيد فيلفيس" وشركائه. إنزيم الليزوزيم من أصل بيض الطيور يسمى ليزوزيم سي
وهو إنزيم صغير نسبيا ، يتركب من سلسلة ببتيدية واحدة والتي تتركب من 129 حامضا امينياوزنه الجزيئي 14500 دالتون
تسلسل الحوامض الامينية في الانزيم يشكل

[http://www.pdb.org/pdb/explore/remediatedChain.do?structureId=3A8Z&params.annotationsStr=dssp&chainId=A المبنى الاولي ]

اما المبنى الثانوي لانزيم الليزوزيم يتألف من التفاف السلاسل الببتيدية على بعضها البعض بشكل .
<scene name='Lysozyme_(Arabic)/Helix/2'>حلزونات الفا </scene> باللون الخمري
<scene name='Lysozyme_(Arabic)/Sheet/2'>وصفائح بيتا</scene> . باللون الاصفر
المبنى الفراغي للإنزيم هو المبنى الثلاثي للسلسلة الببتيدية ويكون على شكل دائري والذي يحتوي على 4
<scene name='Lysozyme_(Arabic)/S-s/2'>اربطة كبريتية</scene>
(دي سولفيدية)

بين الحوامض الأمينية

<scene name='Lysozyme_(Arabic)/S-s_zoom/1'>سيستئين </scene>
باللون الاصفر

،تعتبر الأربطة الكبريتية عامل مهم لتشكيل

وتثبيت المبنى الفراغي
للإنزيم وعند تفكيكها يحدث تغير في المبنى الفراغي وبذلك تتغير فعالية الإنزيم وقد تتوقف نهائياً

.

وعند مقارنة مبنى البروتين بين أنواع مختلفة من الكائنات الحية تبين وجود تشابه ، حيث تتواجد مناطق في البروتينات التي حفظت بينها،نجد مثل هذا
التشابه في منطقة الموقع الفعال
.



==<center>''' فعالية الانزيم'''</center>==



يقوم إنزيم الليزوزيم بفك الرباط بين وحدتي
NAG وNAM
حيث ترتبط وحدتي السكر
للبببتيدوجليكان في
<scene name='Lysozyme_(Arabic)/Active_site/2'>الموقع فعال</scene>
للإنزيم ،وفيه تحدث عملية

[http://student.biology.arizona.edu/honors2003/group15/Pictures/Transesterification1.jpg هيدروليزا]
.عملية كهذه تسبب لكسور في جدار البكتيريا وبذلك يفقد الجدار القوة الميكانيكية لتماسكه.وبما أن البكتيريا تعيش عامة في بيئة مخففة التراكيز(هيبوتيني) عندها ونتيجة لفعالية الليزوزيم ستحدث
[http://www.ias.ac.in/initiat/sci_ed/resources/chemistry/osmosis3.gif اسموزا]
ويدخل الماء لداخل البكتيريا فتنتفخ وتنفجر
.


</td>
</tr>
</table>

==<center>'''اعاقة عمل الانزيم'''</center>==




3-NAG
مبني من ثلاث وحدات من السكر
NAG
المرتبطة مع بعضها البعض.
هذا السكر يستطيع ان يرتبط للانزيم ليزوزيم في الموقع الفعال ، لكنه لا يتفكك بفعل الانزيم

.
ارتباط
<scene name='Lysozyme_(Arabic)/Ligand/3'>المعيق </scene>
مع الانزيم يمنع ارتباط مادة الاساس معه وبذلك يعيق الانزيم.
ارتباط المعيق يكون لاحدى الحامضين الامينيين في الموقع الفعال.



[http://www.proteopedia.org/wiki/images/3/39/Lys_aln.doc עימוד רצפים]
,
[http://www.proteopedia.org/wiki/images/4/48/Lys_ex.doc דף עבודה לתלמיד]

לשאלות ניתן לפנות לעיסה פדוא (fadwa.issa@gmail.com(

File:Lys aln.doc

2010-07-08T11:43:20Z

Amir Mitchell: uploaded a new version of "Image:Lys aln.doc"

File:Lys ex.doc

2010-07-08T11:42:08Z

Amir Mitchell: uploaded a new version of "Image:Lys ex.doc"

Entry list (Hebrew)

2010-07-08T11:36:46Z

Amir Mitchell:

__NOTOC__

<table width="90%" border="0" align="center" cellpadding="10"><tr>
<td><H1 align="right">ערכים בעברית</H1></td>
<tr><td>
<div align='right' dir='rtl'>
הערכים בשפה העברית נכתבו על ידי מורי תיכון במסגרת הקורס
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Rothschild-Weizmann_course_(Hebrew) מבוא לביואינפורמטיקה] בתוכנית רוטשילד-ויצמן במכון ויצמן למדע בהנחיית
[http://longitude.weizmann.ac.il/~amir/ ד"ר אמיר מיטשל] וד"ר אורנה דהאן.
את עקרונות הניווט והשימוש באתר ניתן
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Quick_Manual_(Hebrew) ללמוד בקלות]
</div>

</td></tr></table>

<div align='right' dir='rtl'>
== ערכים ==
</div>
<div align='right' dir='rtl'>
<table width="60%" border="0" align="right">
<tr><td>
[[Image:hemoglobin.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_(Hebrew) המוגלובין]
</td><td>(פותח ע"י יערה שויד ומירב כפיר)</td><td>
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Hemoglobin.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr>

<tr><td>
[[Image:amylase.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Amylase_(Hebrew) עמילאז]
</td><td>(פותח ע"י טובה מרזר ולאה יפרח)</td><td>
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Amylase.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr>

<tr><td>
[[Image:pepsin.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Pepsin_(Hebrew) פפסין]
</td><td>(פותח ע"י חגית ברגמן ואורה בר)</td><td>
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Pepsin.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr>

<tr><td>
[[Image:GFP.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/GFP_(Hebrew) GFP]
</td><td>(פותח ע"י מירב כפיר)</td><td>-</td></tr>

<tr><td>
[[Image:Catalase.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Catalase_(Hebrew) קטלאז]
</td><td>(פותח ע"י עינת פילר ואפרת דיין)</td><td>
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr>

<tr><td>
[[Image:G6PD.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/G6PD_(Hebrew) G6PD]
</td><td>(פותח ע"י לילך שטיין וגל עמית)</td><td>
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr>

<tr><td>
[[Image:Lysosyme.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Lysozyme_(Arabic) ליזוזים (ערבית)]
</td><td>(פותח ע"י עיסה פדוא, אבו גראד טרז ושירין ראבי)</td><td>
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr>

<tr><td>
[[Image:Hexosaminidase.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Hexosaminidase_(Hebrew) הקסוסאמינידאז]
</td><td>(פותח ע"י תרצה גדרון וקטי מי טל גמליאל)</td><td>
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr>

</table>
</div>

File:Hexosaminidase.jpg

2010-07-08T11:32:18Z

Amir Mitchell:

Entry list (Hebrew)

2010-07-08T11:30:43Z

Amir Mitchell: /* ערכים */

__NOTOC__

<table width="90%" border="0" align="center" cellpadding="10"><tr>
<td><H1 align="right">ערכים בעברית</H1></td>
<tr><td>
<div align='right' dir='rtl'>
הערכים בשפה העברית נכתבו על ידי מורי תיכון במסגרת הקורס
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Rothschild-Weizmann_course_(Hebrew) מבוא לביואינפורמטיקה] בתוכנית רוטשילד-ויצמן במכון ויצמן למדע בהנחיית
[http://longitude.weizmann.ac.il/~amir/ ד"ר אמיר מיטשל] וד"ר אורנה דהאן.
את עקרונות הניווט והשימוש באתר ניתן
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Quick_Manual_(Hebrew) ללמוד בקלות]
</div>

</td></tr></table>

<div align='right' dir='rtl'>
== ערכים ==
</div>
<div align='right' dir='rtl'>
<table width="60%" border="0" align="right">
<tr><td>
[[Image:hemoglobin.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_(Hebrew) המוגלובין]
</td><td>(פותח ע"י יערה שויד ומירב כפיר)</td><td>
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Hemoglobin.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr>

<tr><td>
[[Image:amylase.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Amylase_(Hebrew) עמילאז]
</td><td>(פותח ע"י טובה מרזר ולאה יפרח)</td><td>
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Amylase.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr>

<tr><td>
[[Image:pepsin.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Pepsin_(Hebrew) פפסין]
</td><td>(פותח ע"י עיסה פדוא, אבו גראד טרז ושירין ראבי
</td><td>
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr>

<tr><td>
[[Image:GFP.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/GFP_(Hebrew) GFP]
</td><td>(פותח ע"י מירב כפיר)</td><td>-</td></tr>

<tr><td>
[[Image:Catalase.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Catalase_(Hebrew) קטלאז]
</td><td>(פותח ע"י עינת פילר ואפרת דיין)</td><td>
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr>

<tr><td>
[[Image:G6PD.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/G6PD_(Hebrew) G6PD]
</td><td>(פותח ע"י לילך שטיין וגל עמית)</td><td>
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr>

<tr><td>
[[Image:Lysosyme.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Lysozyme_(Arabic) ליזוזים (ערבית)]
</td><td>(פותח ע"י עיסה פדוא, אבו גראד טרז ושירין ראבי)</td><td>
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr>

<tr><td>
[[Image:Hexosaminidase.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Hexosaminidase_(Hebrew) הקסוסאמינידאז]
</td><td>(פותח ע"י תרצה גדרון וקטי מי טל גמליאל)</td><td>
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr>

</table>
</div>

Entry list (Hebrew)

2010-07-08T11:30:13Z

Amir Mitchell: /* ערכים */

__NOTOC__

<table width="90%" border="0" align="center" cellpadding="10"><tr>
<td><H1 align="right">ערכים בעברית</H1></td>
<tr><td>
<div align='right' dir='rtl'>
הערכים בשפה העברית נכתבו על ידי מורי תיכון במסגרת הקורס
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Rothschild-Weizmann_course_(Hebrew) מבוא לביואינפורמטיקה] בתוכנית רוטשילד-ויצמן במכון ויצמן למדע בהנחיית
[http://longitude.weizmann.ac.il/~amir/ ד"ר אמיר מיטשל] וד"ר אורנה דהאן.
את עקרונות הניווט והשימוש באתר ניתן
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Quick_Manual_(Hebrew) ללמוד בקלות]
</div>

</td></tr></table>

<div align='right' dir='rtl'>
== ערכים ==
</div>
<div align='right' dir='rtl'>
<table width="60%" border="0" align="right">
<tr><td>
[[Image:hemoglobin.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_(Hebrew) המוגלובין]
</td><td>(פותח ע"י יערה שויד ומירב כפיר)</td><td>
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Hemoglobin.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr>

<tr><td>
[[Image:amylase.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Amylase_(Hebrew) עמילאז]
</td><td>(פותח ע"י טובה מרזר ולאה יפרח)</td><td>
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Amylase.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr>

<tr><td>
[[Image:pepsin.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Pepsin_(Hebrew) פפסין]
</td><td>(פותח ע"י עיסה פדוא, אבו גראד טרז ושירין ראבי
</td><td>
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr>

<tr><td>
[[Image:GFP.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/GFP_(Hebrew) GFP]
</td><td>(פותח ע"י מירב כפיר)</td><td>-</td></tr>

<tr><td>
[[Image:Catalase.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Catalase_(Hebrew) קטלאז]
</td><td>(פותח ע"י עינת פילר ואפרת דיין)</td><td>
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr>

<tr><td>
[[Image:G6PD.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/G6PD_(Hebrew) G6PD]
</td><td>(פותח ע"י לילך שטיין וגל עמית)</td><td>
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr>

<tr><td>
[[Image:Lysosyme.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Lysozyme_(Arabic) ליזוזים (ערבית)]
</td><td>(פותח ע"י עיסה פדוא, אבו גראד טרז ושירין ראבי)</td><td>
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr>

<tr><td>
[[Image:Hexosaminidase.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Hexosaminidase_(Hebrew) הקסוסאמינידאז)]
</td><td>(פותח ע"י תרצה גדרון וקטי מי טל גמליאל)</td><td>
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr>

</table>
</div>

Entry list (Hebrew)

2010-07-08T11:26:54Z

Amir Mitchell: /* ערכים */

__NOTOC__

<table width="90%" border="0" align="center" cellpadding="10"><tr>
<td><H1 align="right">ערכים בעברית</H1></td>
<tr><td>
<div align='right' dir='rtl'>
הערכים בשפה העברית נכתבו על ידי מורי תיכון במסגרת הקורס
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Rothschild-Weizmann_course_(Hebrew) מבוא לביואינפורמטיקה] בתוכנית רוטשילד-ויצמן במכון ויצמן למדע בהנחיית
[http://longitude.weizmann.ac.il/~amir/ ד"ר אמיר מיטשל] וד"ר אורנה דהאן.
את עקרונות הניווט והשימוש באתר ניתן
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Quick_Manual_(Hebrew) ללמוד בקלות]
</div>

</td></tr></table>

<div align='right' dir='rtl'>
== ערכים ==
</div>
<div align='right' dir='rtl'>
<table width="60%" border="0" align="right">
<tr><td>
[[Image:hemoglobin.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_(Hebrew) המוגלובין]
</td><td>(פותח ע"י יערה שויד ומירב כפיר)</td><td>
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Hemoglobin.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr>

<tr><td>
[[Image:amylase.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Amylase_(Hebrew) עמילאז]
</td><td>(פותח ע"י טובה מרזר ולאה יפרח)</td><td>
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Amylase.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr>

<tr><td>
[[Image:pepsin.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Pepsin_(Hebrew) פפסין]
</td><td>(פותח ע"י עיסה פדוא, אבו גראד טרז ושירין ראבי
</td><td>
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr>

<tr><td>
[[Image:GFP.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/GFP_(Hebrew) GFP]
</td><td>(פותח ע"י מירב כפיר)</td><td>-</td></tr>

<tr><td>
[[Image:Catalase.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Catalase_(Hebrew) קטלאז]
</td><td>(פותח ע"י עינת פילר ואפרת דיין)</td><td>
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr>

<tr><td>
[[Image:G6PD.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/G6PD_(Hebrew) G6PD]
</td><td>(פותח ע"י לילך שטיין וגל עמית)</td><td>
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr>

<tr><td>
[[Image:Lysosyme.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Lysozyme_(Arabic) ליזוזים (ערבית)]
</td><td>(פותח ע"י עיסה פדוא, אבו גראד טרז ושירין ראבי)</td><td>
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr>

</table>
</div>

File:Lysosyme.jpg

2010-07-08T11:26:42Z

Amir Mitchell:

Entry list (Hebrew)

2010-07-08T11:21:53Z

Amir Mitchell: /* ערכים */

__NOTOC__

<table width="90%" border="0" align="center" cellpadding="10"><tr>
<td><H1 align="right">ערכים בעברית</H1></td>
<tr><td>
<div align='right' dir='rtl'>
הערכים בשפה העברית נכתבו על ידי מורי תיכון במסגרת הקורס
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Rothschild-Weizmann_course_(Hebrew) מבוא לביואינפורמטיקה] בתוכנית רוטשילד-ויצמן במכון ויצמן למדע בהנחיית
[http://longitude.weizmann.ac.il/~amir/ ד"ר אמיר מיטשל] וד"ר אורנה דהאן.
את עקרונות הניווט והשימוש באתר ניתן
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Quick_Manual_(Hebrew) ללמוד בקלות]
</div>

</td></tr></table>

<div align='right' dir='rtl'>
== ערכים ==
</div>
<div align='right' dir='rtl'>
<table width="60%" border="0" align="right">
<tr><td>
[[Image:hemoglobin.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_(Hebrew) המוגלובין]
</td><td>(פותח ע"י יערה שויד ומירב כפיר)</td><td>
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Hemoglobin.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr>

<tr><td>
[[Image:amylase.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Amylase_(Hebrew) עמילאז]
</td><td>(פותח ע"י טובה מרזר ולאה יפרח)</td><td>
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Amylase.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr>

<tr><td>
[[Image:GFP.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/GFP_(Hebrew) GFP]
</td><td>(פותח ע"י מירב כפיר)</td><td>-</td></tr>

<tr><td>
[[Image:Catalase.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Catalase_(Hebrew) קטלאז]
</td><td>(פותח ע"י עינת פילר ואפרת דיין)</td><td>
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr>

<tr><td>
[[Image:G6PD.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/G6PD_(Hebrew) G6PD]
</td><td>(פותח ע"י לילך שטיין וגל עמית)</td><td>
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr>

<tr><td>
[[Image:Lysosyme.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Lysozyme_(Arabic) ליזוזים (ערבית)]
</td><td>(פותח ע"י עיסה פדוא, אבו גראד טרז ושירין ראבי)</td><td>
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr>

<tr><td>
[[Image:pepsin.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Pepsin_(Hebrew) פפסין]
</td><td>(פותח ע"י עיסה פדוא, אבו גראד טרז ושירין ראבי
</td><td>
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr>

</table>
</div>

Entry list (Hebrew)

2010-07-08T11:20:19Z

Amir Mitchell: /* ערכים */

__NOTOC__

<table width="90%" border="0" align="center" cellpadding="10"><tr>
<td><H1 align="right">ערכים בעברית</H1></td>
<tr><td>
<div align='right' dir='rtl'>
הערכים בשפה העברית נכתבו על ידי מורי תיכון במסגרת הקורס
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Rothschild-Weizmann_course_(Hebrew) מבוא לביואינפורמטיקה] בתוכנית רוטשילד-ויצמן במכון ויצמן למדע בהנחיית
[http://longitude.weizmann.ac.il/~amir/ ד"ר אמיר מיטשל] וד"ר אורנה דהאן.
את עקרונות הניווט והשימוש באתר ניתן
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Quick_Manual_(Hebrew) ללמוד בקלות]
</div>

</td></tr></table>

<div align='right' dir='rtl'>
== ערכים ==
</div>
<div align='right' dir='rtl'>
<table width="60%" border="0" align="right">
<tr><td>
[[Image:hemoglobin.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_(Hebrew) המוגלובין]
</td><td>(פותח ע"י יערה שויד ומירב כפיר)</td><td>
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Hemoglobin.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr>

<tr><td>
[[Image:amylase.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Amylase_(Hebrew) עמילאז]
</td><td>(פותח ע"י טובה מרזר ולאה יפרח)</td><td>
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Amylase.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr>

<tr><td>
[[Image:GFP.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/GFP_(Hebrew) GFP]
</td><td>(פותח ע"י מירב כפיר)</td><td>-</td></tr>

<tr><td>
[[Image:Catalase.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Catalase_(Hebrew) קטלאז]
</td><td>(פותח ע"י עינת פילר ואפרת דיין)</td><td>
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr>

<tr><td>
[[Image:G6PD.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/G6PD_(Hebrew) G6PD]
</td><td>(פותח ע"י לילך שטיין וגל עמית)</td><td>
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr>

<tr><td>
[[Image:Lysosyme.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Lysozyme_(Arabic) ליזוזים (ערבית)]
</td><td>(פותח ע"י לילך שטיין וגל עמית)</td><td>
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr>

<tr><td>
[[Image:pepsin.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Pepsin_(Hebrew) פפסין]
</td><td>(פותח ע"י עיסה פדוא, אבו גראד טרז ושירין ראבי
</td><td>
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr>

</table>
</div>

Entry list (Hebrew)

2010-07-08T11:18:16Z

Amir Mitchell: /* ערכים */

__NOTOC__

<table width="90%" border="0" align="center" cellpadding="10"><tr>
<td><H1 align="right">ערכים בעברית</H1></td>
<tr><td>
<div align='right' dir='rtl'>
הערכים בשפה העברית נכתבו על ידי מורי תיכון במסגרת הקורס
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Rothschild-Weizmann_course_(Hebrew) מבוא לביואינפורמטיקה] בתוכנית רוטשילד-ויצמן במכון ויצמן למדע בהנחיית
[http://longitude.weizmann.ac.il/~amir/ ד"ר אמיר מיטשל] וד"ר אורנה דהאן.
את עקרונות הניווט והשימוש באתר ניתן
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Quick_Manual_(Hebrew) ללמוד בקלות]
</div>

</td></tr></table>

<div align='right' dir='rtl'>
== ערכים ==
</div>
<div align='right' dir='rtl'>
<table width="60%" border="0" align="right">
<tr><td>
[[Image:hemoglobin.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_(Hebrew) המוגלובין]
</td><td>(פותח ע"י יערה שויד ומירב כפיר)</td><td>
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Hemoglobin.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr>

<tr><td>
[[Image:amylase.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Amylase_(Hebrew) עמילאז]
</td><td>(פותח ע"י טובה מרזר ולאה יפרח)</td><td>
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Amylase.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr>

<tr><td>
[[Image:pepsin.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Pepsin_(Hebrew) פפסין]
</td><td>(פותח ע"י חגית ברגמן ואורה בר)</td><td>
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Pepsin.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr>

<tr><td>
[[Image:GFP.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/GFP_(Hebrew) GFP]
</td><td>(פותח ע"י מירב כפיר)</td><td>-</td></tr>

<tr><td>
[[Image:Catalase.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Catalase_(Hebrew) קטלאז]
</td><td>(פותח ע"י עינת פילר ואפרת דיין)</td><td>
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr>

<tr><td>
[[Image:G6PD.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/G6PD_(Hebrew) G6PD]
</td><td>(פותח ע"י לילך שטיין וגל עמית)</td><td>
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr>

<tr><td>
[[Image:Lysosyme.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Lysozyme_(Arabic) ליזוזים (ערבית)]
</td><td>(פותח ע"י לילך שטיין וגל עמית)</td><td>
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr>

</table>
</div>

File:G6PD.jpg

2010-07-08T11:15:09Z

Amir Mitchell:

Entry list (Hebrew)

2010-07-08T11:13:39Z

Amir Mitchell: /* ערכים */

Entry list (Hebrew)

2010-07-08T11:12:08Z

Amir Mitchell: /* ערכים */

File:Catalase.jpg

2010-07-08T11:11:48Z

Amir Mitchell:

Entry list (Hebrew)

2010-07-08T11:02:14Z

Amir Mitchell: /* ערכים */

__NOTOC__

<table width="90%" border="0" align="center" cellpadding="10"><tr>
<td><H1 align="right">ערכים בעברית</H1></td>
<tr><td>
<div align='right' dir='rtl'>
הערכים בשפה העברית נכתבו על ידי מורי תיכון במסגרת הקורס
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Rothschild-Weizmann_course_(Hebrew) מבוא לביואינפורמטיקה] בתוכנית רוטשילד-ויצמן במכון ויצמן למדע בהנחיית
[http://longitude.weizmann.ac.il/~amir/ ד"ר אמיר מיטשל] וד"ר אורנה דהאן.
את עקרונות הניווט והשימוש באתר ניתן
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Quick_Manual_(Hebrew) ללמוד בקלות]
</div>

</td></tr></table>

<div align='right' dir='rtl'>
== ערכים ==
</div>
<div align='right' dir='rtl'>
<table width="60%" border="0" align="right">
<tr><td>
[[Image:hemoglobin.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_(Hebrew) המוגלובין]
</td><td>(פותח ע"י יערה שויד ומירב כפיר)</td><td>
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Hemoglobin.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr>

<tr><td>
[[Image:amylase.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Amylase_(Hebrew) עמילאז]
</td><td>(פותח ע"י טובה מרזר ולאה יפרח)</td><td>
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Amylase.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr>

<tr><td>
[[Image:pepsin.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Pepsin_(Hebrew) פפסין]
</td><td>(פותח ע"י חגית ברגמן ואורה בר)</td><td>
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Pepsin.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr>

<tr><td>
[[Image:GFP.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/GFP_(Hebrew) GFP]
</td><td>(פותח ע"י מירב כפיר)</td><td>-</td></tr>

<tr><td>
[[Image:pepsin.jpg| 75 px]]
</td><td>
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Catalase_(Hebrew) קטלאז]
</td><td>(פותח ע"י עינת פילר ואפרת דיין)</td><td>
[דף העבודה מופיע בסוף הערך]</td></tr>

</table>
</div>

Entry list (Hebrew)

2010-07-08T07:52:07Z

Amir Mitchell: /* ערכים */

Entry list (Hebrew)

2010-07-08T07:46:53Z

Amir Mitchell: /* ערכים */

Entry list (Hebrew)

2010-07-08T07:46:31Z

Amir Mitchell: /* ערכים */

Entry list (Hebrew)

2010-07-08T07:46:03Z

Amir Mitchell: /* ערכים */

Entry list (Hebrew)

2010-07-08T07:45:41Z

Amir Mitchell: /* ערכים */

Entry list (Hebrew)

2010-07-08T07:44:38Z

Amir Mitchell: /* ערכים */

Lysozyme (Arabic)

2010-07-07T08:49:30Z

Amir Mitchell: /* <center>דף עבודה מלווה לתלמיד, דף בנושא השואת רצפים</center> */

__NOTOC__

==<center>'''الليزوزيم'''</center>==


ليزوزيم هو إنزيم يفكك
[http://allbiology.net/cb211/chapt_4.files/image001.jpg جدار ]

[http://sites.google.com/site/acteachers/BacteriaCell.jpg البكتيريا]

اكتشف انزيم الليزوزيم في عام 1921 على يد العالم الاسكتلندي
[http://www.ifeel.co.il/pagemodule/image1/512/52512/1.jpg الكسندر فلمينج]
ليزوزيم هو المادة الاولى التي تم اكتشافها كمضاد حيوي ضد البكتيريامن مصدر بيولوجي

يتواجد الليزوزيم في إفرازات مختلفة للثديات مثل
[http://www.alnayfat.net/vb/imgcache/2/5303alsh3er.jpg الدموع]
،

[http://doctormahdy.jeeran.com/1b-ar.jpg العرق ]
،
[http://spacetoon.com/spacetoon/home/reporterArticles/InSide/InSide2/samplesTextImage0bc/0/image/3.jpg اللعاب]،
وايضا في خلايا
[http://alittlejourney.files.wordpress.com/2009/06/white-blood-cell.jpg الدم البيضاء ]

التي تشكل
[http://reikihelp.com/blog/wp-content/uploads/2010/02/The-Immune-system.jpg جهاز المناعة ]

لجسم الكائن الحي.كذلك يتواجد هذا الانزيم في انسجة اخرى مثل
[http://www.news-all.com/up/2006/upload/news-all.com_4532580.jpg بروتين البيض ]

وفي الحليب.هذا الإنزيم يتسبب لتحلل خلايا البكتيريا وبذلك يساعد في حماية الحيوانات والكائنات من هذه البكتيريا. يتواجد هذا الانزيم ايضا في انواع معينة من النبات مثل (بابايا و فيكوس) ،وايضا في

[http://www.quran-m.com/firas/ar_photo/3/bktro.jpg البكتيريوفاج]
(فيروسات التي تهاجم بكتيريا)
.
انزيم الليزوزيم يساعد القيروس على
[http://www.radiationgames.net/0Swe/fullsize/08_fag1_fs.jpg اختراق ]
.جدار خلية البكتيريا
سمي هذا الانزيم بليزوزيم لانه يتسبب لتحلل البكتيريا،حيث تنفجر خلية البكتيريا بسبب دخول الماء اليها بعد تفكيك جدارها بفعل الإنزيم ،نتيجة لذلك تنتفخ خلية البكتيريا ثم نتفجر،وهذا ما يسمى" بليزيس" وتعني تحلل او تفكك ، ومن هنا جاء الاسم ليزوزيم.



==<center>'''جدار البكتيريا'''</center>==


لمعظم الخلايا البكتيرية يوجد جدار الذي يحيط بالغشاء،الجدار يحافظ ويحدد شكل خلية البكتيريا ،وبذلك يساعدها في التواجد والعيش في بيئة ذات تراكيز مخففة مثل المياه العذبة.جدار الخلية يتركب من مادة خاصة تسمى
بيبتيدوجليكان. البيبتيدوجليكان عبارة عن بوليمير صلب الذي يكون مبنى شبكي يتميز بقوة ميكانيكية عالية.
كلا الوحدتين من المبنى الأساسي للبيبتيدوجليكان هما وحدتين من السكر الخاص بالبكتيريا

[http://www.cryst.bbk.ac.uk/PPS95/course/10_interactions/NAMNAGb14_t.gif NAMو NAG ]
وحدات السكر مربوطة ببعضها البعض بشكل متتالي وتكون معا شبكة من السلاسل الطويلة المربوطة فيما بينها بواسطة سلاسل عرضية قصيرة من الحوامض الامينية. هذه الشبكة هي المسؤولة عن إعطاء المبنى الصلب للبيبتيدوجليكان.



==<center>'''مبنى الانزيم'''</center>==
<table >
<tr>
<td>
<applet load='3a8z' size='400' frame='true' center='left' caption='lysozym' scene='Lysozyme_(Arabic)/Open/2' />
</td>
<td>

استعمال تقنيات
[http://ar.wikipedia.org/wiki/%D8%AD%D9%8A%D9%88%D8%AF_%D8%A7%D9%84%D8%A3%D8%B4%D8%B9%D8%A9_%D8%A7%D9%84%D8%B3%D9%8A%D9%86%D9%8A%D8%A9 حيود الأشعة السينية ]

ساعد في التعرف على مبنى انزيم الليزوزيم
،
تم التعرف على المبنى الفراغي للإنزيم عام 1965 على يد العالم "دافيد فيلفيس" وشركائه. إنزيم الليزوزيم من أصل بيض الطيور يسمى ليزوزيم سي
وهو إنزيم صغير نسبيا ، يتركب من سلسلة ببتيدية واحدة والتي تتركب من 129 حامضا امينياوزنه الجزيئي 14500 دالتون
تسلسل الحوامض الامينية في الانزيم يشكل

[http://www.pdb.org/pdb/explore/remediatedChain.do?structureId=3A8Z&params.annotationsStr=dssp&chainId=A المبنى الاولي ]

اما المبنى الثانوي لانزيم الليزوزيم يتألف من التفاف السلاسل الببتيدية على بعضها البعض بشكل .
<scene name='Lysozyme_(Arabic)/Helix/2'>حلزونات الفا </scene> باللون الخمري
<scene name='Lysozyme_(Arabic)/Sheet/2'>وصفائح بيتا</scene> . باللون الاصفر
المبنى الفراغي للإنزيم هو المبنى الثلاثي للسلسلة الببتيدية ويكون على شكل دائري والذي يحتوي على 4
<scene name='Lysozyme_(Arabic)/S-s/2'>اربطة كبريتية</scene>
(دي سولفيدية)

بين الحوامض الأمينية

<scene name='Lysozyme_(Arabic)/S-s_zoom/1'>سيستئين </scene>
باللون الاصفر

،تعتبر الأربطة الكبريتية عامل مهم لتشكيل

وتثبيت المبنى الفراغي
للإنزيم وعند تفكيكها يحدث تغير في المبنى الفراغي وبذلك تتغير فعالية الإنزيم وقد تتوقف نهائياً

.

وعند مقارنة مبنى البروتين بين أنواع مختلفة من الكائنات الحية تبين وجود تشابه ، حيث تتواجد مناطق في البروتينات التي حفظت بينها،نجد مثل هذا
التشابه في منطقة الموقع الفعال
.[http://www.proteopedia.org/wiki/images/3/39/Lys_aln.doc] انظر الملف المرفق



==<center>''' فعالية الانزيم'''</center>==



يقوم إنزيم الليزوزيم بفك الرباط بين وحدتي
NAG وNAM
حيث ترتبط وحدتي السكر
للبببتيدوجليكان في
<scene name='Lysozyme_(Arabic)/Active_site/2'>الموقع فعال</scene>
للإنزيم ،وفيه تحدث عملية

[http://student.biology.arizona.edu/honors2003/group15/Pictures/Transesterification1.jpg هيدروليزا]
.عملية كهذه تسبب لكسور في جدار البكتيريا وبذلك يفقد الجدار القوة الميكانيكية لتماسكه.وبما أن البكتيريا تعيش عامة في بيئة مخففة التراكيز(هيبوتيني) عندها ونتيجة لفعالية الليزوزيم ستحدث
[http://www.ias.ac.in/initiat/sci_ed/resources/chemistry/osmosis3.gif اسموزا]
ويدخل الماء لداخل البكتيريا فتنتفخ وتنفجر
.


</td>
</tr>
</table>

==<center>'''اعاقة عمل الانزيم'''</center>==




3-NAG
مبني من ثلاث وحدات من السكر
NAG
المرتبطة مع بعضها البعض.
هذا السكر يستطيع ان يرتبط للانزيم ليزوزيم في الموقع الفعال ، لكنه لا يتفكك بفعل الانزيم

.
ارتباط
<scene name='Lysozyme_(Arabic)/Ligand/3'>المعيق </scene>
مع الانزيم يمنع ارتباط مادة الاساس معه وبذلك يعيق الانزيم.
ارتباط المعيق يكون لاحدى الحامضين الامينيين في الموقع الفعال.


مرفقة ورقة عمل

==<center>דף עבודה מלווה לתלמיד, דף בנושא השואת רצפים</center>==

[http://www.proteopedia.org/wiki/images/3/39/Lys_aln.doc עימוד רצפים]
,
[http://www.proteopedia.org/wiki/images/4/48/Lys_ex.doc דף עבודה לתלמיד]

Hexosaminidase (Hebrew)

2010-07-07T08:49:00Z

Amir Mitchell: /* <center>דף עבודה מלווה לתלמיד, דף בנושא השואת רצפים</center> */

__NOTOC__
==<center>'''הקסוסאמינידאז'''</center>==
==Hexosaminidase==

<applet load='2gk1' size='400' frame='true' align='left' caption='Hexosaminidase'
scene='Hexosaminidase_(Hebrew)/State0/3'/>


הקסוס-אמינדאז הוא אנזים
אשר נמצא בליזוזום של התא ותפקידו לפרק מולקולת גליקוליפיד בשם גנגליאוסיד. גליקוליפיד זה מצוי בממברנת התא והוא נוטל חלק בהעברת אותות

== <center>'''מבנה האנזים'''</center> ==

האנזים בנוי <scene name='Hexosaminidase_(Hebrew)/State_0/2'>כהטרודימר</scene>, כלומר מורכב משתי שרשראות פולפפטידיות, שרשרת
<scene name='Hexosaminidase_(Hebrew)/Alfachain/4'>אלפא</scene>
ושרשרת
<scene name='Hexosaminidase_(Hebrew)/Chain_b/3'>ביתא</scene>
שלכל אחת מהן גן יחודי הקס אי והקס בי
שרשרת אלפא בנויה מרצף של 529 <scene name='Hexosaminidase_(Hebrew)/Alfachain/5'>חומצות אמינו</scene> אשר מהוות את [http://www.pdb.org/pdb/explore/remediatedChain.do?structureId=2GK1&params.annotationsStr=dssp,scop&chainId=A המבנה הראשוני].(כל חומצה מסומנת בצבע שונה).

לשרשרת אלפא
מבנה <scene name='Hexosaminidase_(Hebrew)/Second_structure/4'>שניוני</scene> הבנוי מאלפא הליקס (בצהוב) וביתא שיט (בירוק)
מוטציה בהקס-בי היא הגורם למחלת סנדהוף ואילו מוטציה
ב-הקס-אי תגרום למחלת טאי-זקס


==<center> פעולת האנזים </center> ==

הקסוס אמינדאז, הוא אנזים פירוק המבצע הידרוליזה לגליקוליפיד גנגלאוסיד, <scene name='Hexosaminidase_(Hebrew)/Active_site/5'>אתר הפעיל</scene> המפרק את הגליקופורטואיד ממוקם ביחידת האלפא של האנזים בחומצות האמינו הבאות( 178,207,262,322,323,373,392,421,423,460,462), בנוסף לאתר הפעיל,
אנזים זה פועל בשיתוף עם חלבון אחר ג'י-אם-2, אשר מציג בפניו את הגליקוליפיד הנועד לפירוק. ליחידת האלפא של האנזים יכולת לחבור לג'י-אם-2 וזאת על ידי מבנה מיוחד היוצר לולאה בחלבון, מבנה זה נוצר הודות לחומצות האמינו <scene name='Hexosaminidase_(Hebrew)/Alfachain/6'>(280-282)</scene> סרין, גלוטמין, ופרולין אך חומצת האמינו החיונית ביותר ללולאה זו היא החומצה האמינית <scene name='Hexosaminidase_(Hebrew)/Alfachain/7'>ארגינין</scene>(424).'''אנזים''' זה לא בלעדי לאדם וליונקים. הוא מופיע בממלכות שונות של בעלי חיים כאשר רוב חומצות האמינו של האתר הפעיל שמורות.נמצאו לא מעט סוגים של מוטציות באנזים זה העלולים לגרום להשתקתו. המוטציה הנפוצה ביותר (שמונים אחוז מהמקרים ) היא מוטציה שבה נוספים ארבעה בסיסים (טימן אדנינין ציטוזין וטימין)לרצף המקודד ליחידת האלפא. הוספת בסיסים אלו משנה את מסגרת הקריאה וגורמת לרצף להשתנות כך שמופיע קודון סטופ מוקדם יותר מכאן יחידת האלפא נוצרת כאשר היא חסרה ובשל כך לא מתפקדת כלל.

==<center> מחלת הטאיזקס </center>==

מחלת הטאיזקס נגרמת כאשר התינוק הנולד הוא הומזיגוט רסציבי למחלה (נושא שני גנים מוטנטים). ולכן יחידת האלפא של האנזים הקסוס אמינדאז לא מפרקת את הגנגלואוזיד. בשל חוסר הפירוק מצטבר שומן זה במוח ובמערכת העצבים והתפתחות התינוק נעצרת בגיל ששה חודשים, ומתדרדרת בהדרגה לכדי עיוורון, חרשות, פיגור, שיתוק ומוות מוקדם. לחולים במחלה
[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/fd/Tay-sachs.jpg כתם אופיני]
ברשתית העין.
כיום ניתן בבדיקות גנטיות לאתר נשאות למחלה ולהעזר ביעוץ גנטי לתכנון משפחה בריאה

==<center>דף עבודה מלווה לתלמיד, דף בנושא השוואת רצפים</center>==

[http://www.proteopedia.org/wiki/images/9/96/Hex_aln.doc עימוד רצפים]
,
[http://www.proteopedia.org/wiki/images/9/9b/Hex_ex.doc דף עבודה לתלמיד]

G6PD (Hebrew)

2010-07-07T08:48:22Z

Amir Mitchell: /* <center>דף עבודה מלווה לתלמיד, דף בנושא השואת רצפים</center> */

__NOTOC__

==<center>'''(G6PD) גלוקוז 6 פוספט דהידרוגינאז'''</center>==

<applet load='1qki' size='400' frame='true' align='left' caption='G6PD' scene='G6PD_(Hebrew)/Monomer0/1' />


גלוקוז 6 פוספט דהידרוגינאז (G6PD)
הוא [http://www.infomed.co.il/glossary/g_337.htm אנזים]הנמצא בציטופלזמה של
כל תאי הגוף ותפקידו להגן מפני[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%9E%D7%A6%D7%95%D7%9F-%D7%97%D7%99%D7%96%D7%95%D7%A8 ניזקי חימצון] הנגרמים בחילוף החומרים. האנזים פועל
במסלול [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%A1%D7%9C%D7%95%D7%9C_%D7%94%D7%A4%D7%A0%D7%98%D7%95%D7%96_%D7%A4%D7%95%D7%A1%D7%A4%D7%98 הפנטוז פוספט ],מסלול מטבולי שהוא
חלק מתהליך הפקת הסוכרים בתא.
מבחינה אבולוציונית זהו אנזים קדום מאוד הנמצא בכל האורגניזמים מחיידקים דרך צמחים ועד ליונקים. חסר או בעיית תפקוד של אנזים זה הינו הבעיה האינזימטית המורשת הנפוצה ביותר בעולם
ולוקים בה מעל 400 מיליון איש.


==<center>'''מבנה ופעילות החלבון'''</center>==

מולקולת חלבון אחת בנויה מרצף של 515
<scene name='G6PD_(Hebrew)/Monomeramino/1'>חומצות אמיניות</scene>
במשקל של 59.2 KD
המהווה את [http://www.pdb.org/pdb/explore/remediatedChain.do?structureId=1QKI&params.annotationsStr=dssp,scop&chainId=A המבנה הראשוני] של החלבון.
קשרי מימן הנוצרים בין חומצות האמינו יוצרים את
המבנה השניוני
של החלבון.
החלבון מתקפל לשתי צורות של <scene name='G6PD_(Hebrew)/Snioni/1'>מבנים שניוניים</scene>: סליל אלפא (צבע ורוד)
ומשטח בטא (צבע כתום) שיחד מהווים את המבנה השלישוני של החלבון.
האנזים במצבו הפעיל נמצא בשיווי משקל בין מצב של דימר,כלומר,
<scene name='G6PD_(Hebrew)/Dimer1/1'>שתי שרשראות חלבון זהות</scene>
או מצב של טטראמר כלומר,

<scene name='G6PD_(Hebrew)/Tetramer/3'>ארבע שרשראות זהות</scene> כך למעשה, מושג המבנה הרביעוני של החלבון.

הפיכתו של האנזים לפעיל (דימר או טטראמר) דורש קישור למולקולות
<scene name='G6PD_(Hebrew)/Tetramernadp/8'>NADP+</scene> (המיוצג בירוק בתמונה)
דרך <scene name='G6PD_(Hebrew)/Tetramernadp/13'>אתרי הקישור</scene> הנמצאים בארבע עמדות במבנה החלבון (מיוצג בצורת קשרים ואטומים בכחול).

האנזים
הפעיל G6PD נקשר לסובסטרט שלו גלוקוז 6 פוספט <scene name='G6PD_(Hebrew)/Monosubstrat/5'>בשתי עמדות</scene> הנמצאות בחלקו הפנימי של החלבון (מיוצג באדום בתמונה).
עמדות קשירת הסובסטרט נמצאות בחלקים <scene name='G6PD_(Hebrew)/Monosubstrat/6'>השמורים אבולוציונית</scene> במבנה החלבון מה שמעיד על חשיבות העמדות (מידת השימור מאופיינת בצבעים וככול שהצבע יותר סגול מידת השימור גבוהה יותר).ניתן לראות ש<scene name='G6PD_(Hebrew)/Monosubstrat/7'>עמדות האתר </scene> הפעיל צבועות בסגול ולכן שמורות מאוד.
התהליך האנזימתי שמבצע G6PD מסוכם במשוואה הבאה:
D-glucose 6-phosphate + NADP+ = D-1,5-lactone 6-phosphate + NADPH.


==<center>'''תפקיד החלבון'''</center>==


G6PD הוא כאמור, האנזים הראשון במסלול ה"פנטוז פוספט". במסלול זה יש תהליך ביוכימי המתבצע בכל התאים בגוף ותפקידו לייצר את המולקולה [http://he.wikipedia.org/wiki/NADPH NADPH]
התהליך משמש כחלק מהפקת האנרגיה מסוכרים, אך חשוב גם ליכולתו של התא למנוע נזק מחומרים מחמצנים.
[http://www.hayadan.org.il/images/content2/biomed/red_blood_cells.jpg תאי הדם האדומים ] הם תאים חסרי גרעין ולכן אינם יכולים לייצר חלבונים במהלך חייהם. במידה ונפגעת פעילותו של
G6PD בתאים אלה,
או שרמת פעילותו נמוכה מהדרוש, היכולת לייצר את המולקולה NADPH
נפגעת בצורה חמורה, ולכן נפגעת יכולתו של תא הדם האדום להתמודד עם נזקי חימצון ועלולה להיווצר פגיעה [http://bristol34.tripod.com/html-pages/krum.html בקרום התא].
כאשר הפגיעה בקרום התא משמעותית - קורס קרום התא ותכולת התא נשפכת, חלקה או כולה אל מחזור הדם. תופעה זו מכונה "אנמיה המוליטית" או [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%9E%D7%95%D7%9C%D7%99%D7%96%D7%94 "המוליזה"] . היווצרות הנזק לתאי הדם האדומים תלויה במידת החשיפה לחומרים מחמצנים בהם מזונות שונים או תרופות.


==<center>'''G6PD גנטיקה של'''</center>==

חוסר באנזים G6PD הוא מחלה [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%99%D7%97%D7%A1%D7%99_%D7%93%D7%95%D7%9E%D7%99%D7%A0%D7%A0%D7%98%D7%99%D7%95%D7%AA תורשתית רצסיבית ] . הגן לאנזים G6PD נמצא על כרומוזום X כלומר נמצא בתאחיזה ל-X.
שינוי בגן הנמצא בתאחיזה ל-X עשוי לבוא לידי ביטוי יותר בגברים כיוון שלהם יש רק כרומוזום X אחד. בנשים יש שני עותקים של כרומוזום X ומספיק עותק אחד תקין לביטוי תקין של הגן. ניתן לראות את דרך ההורשה כשהאם נשאית [http://www.favismus.de/bilder/erbkette2!.gif בתמונה הבאה]. לעומת זאת כשהאב נשא [http://www.obfocus.com/images/XlinkRecessiveY.jpg תמונת ההורשה ] תהייה שונה.
חוסר באנזים G6PD אינו מסוכן ואינו גורם נזק אם מקפידים על תזונה מתאימה ולקיחת תרופות באופן מושכל.
מחקרים הראו לאחרונה שלאנשים בעלי חוסר תורשתי באנזים G6PD יש יכולת טובה יותר להתמודד עם מחלת המלריה.

==<center>דף עבודה מלווה לתלמיד, דף בנושא השוואת רצפים</center>==

[http://www.proteopedia.org/wiki/images/2/20/G6PD_aln.doc עימוד רצפים]
,
[http://www.proteopedia.org/wiki/images/e/e7/G6PD_ex.doc דף עבודה לתלמיד]

Catalase (Hebrew)

2010-07-07T08:47:43Z

Amir Mitchell: /* <center>דף עבודה מלווה לתלמיד, דף עבודה בנושא השוואת רצפים</center> */

__NOTOC__
==<center>'''קטלאז'''</center>==

קטלאז הוא אנזים המצוי כמעט בכל האורגניזמים הנחשפים לחמצן: בבעלי חיים, בצמחים, בפטריות ובמיקרואורגניזמים רבים.

באדם מצוי הקטלאז כמעט בכל תאי הגוף ואיבריו, ובכמות גדולה נמצא בכבד, בכליות ובתאי הדם.
תפקידו של אנזים הקטלאז הוא לפרק [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/0/04/Hydrogen-peroxide-3D-balls.png מי חמצן], H2O2, למים ולחמצן.
משקלו המולקולרי של החלבון השלם הוא כ- 60 קילו-דלתון.

==<center>חשיבותו של קטלאז</center>==

בתהליך ניצול החמצן להפקת אנרגיה, תהליך הקרוי [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A0%D7%A9%D7%99%D7%9E%D7%94_%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%AA נשימה תאית] , נוצרים גם שני תוצרי לוואי רעילים: מי חמצן (H202) ויון סופראוקסיד (O2-) . שני חומרים אלו הם מחמצנים חזקים, ונוטים להגיב כמעט עם כל חומר אורגני ולשנות את הרכבו. לפיכך, הם מזיקים לתא ועלולים אף לגרום למותו. היצורים . האירוביים הצליחו להתגבר על בעיה זו באמצעות שלושה אנזימים המצויים בתאיהם, אשר מנטרלים את תוצרי הלוואי המזיקים : סופראוקסיד דיסמוטאז, פרוקסידאז וקטלאז


קטלאז, האנזים הפעיל ביותר בנטרול תוצרי הלוואי המחמצנים, מצוי באברון הפראוקסיזום בתאים, ושם הוא מבצע את פעולתו.


==<center>מבנה הקטלאז</center>==
<applet load='1qqw' size='400' frame='true' align='left' caption='קטלאז' scene='Catalase_(Hebrew)/Catalase/1'/>


מבנה אנזים הקטלאז ממקורות שונים נחקר באמצעות [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%A1%D7%98%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%A8%D7%A4%D7%99%D7%94 קריסטלוגרפיה]. מהשוואת מבנה החלבון בין מינים שונים של יצורים עולה דמיון רב. ה<scene name='Catalase_(Hebrew)/Conserved_areas/2'>אזורים שמורים</scene> במרכז החלבון מעידים על רמת דמיון גבוהה סביב לאתרים הפעילים בחלבון אצל מינים רבים. ניתן להתרשם מרמת השימור על פי גווני הצבע השונים - ככל שהאזור שמור יותר, הוא צבוע בגוון סגול יותר. (להרחבה- ראה דף עבודה בנושא השוואת רצפים בתחתית הערך). תעלות מובילות אל <scene name='Catalase_(Hebrew)/Pail/1'>אתרים פעילים</scene> החבויים בעומק החלבון. כל <scene name='Catalase_(Hebrew)/Pail/2'>אתר פעיל</scene> מכיל קבוצת הם הנקשרת לשלוש חומצות אמיניות (מסומנות בצהוב). קבוצת ההם (מסומנת בכחול) מחוברת באמצעות קשר בין יון הברזל (מסומן באדום) ושייר סמוך של חומצת האמינו תירוסין ( מספר 358 ברצף ). קבוצת ההם היא טבעת מישורית מורכבת שבמרכזה מצוי יון ברזל אליו נקשרת מולקולת מי החמצן המהווה את הסובסטרט של האנזים. אנזים הקטלאז הוא <scene name='Catalase_(Hebrew)/Tetramer/1'>הומוטטרמר</scene> - חלבון הבנוי מ- 4 שרשראות פוליפפטידיות זהות ( כל אחת צבועה בצבע שונה ) באורך 527 חומצות אמינו כל אחת. רצף חומצות האמינו בכל תת-יחידה של החלבון מהווה את ה [http://www.pdb.org/pdb/explore/remediatedChain.do?structureId=1QQW&params.showDbRefRulerIfPossible=true&params.desiredSequenceRnsStr=DBREF&params.annotationsStr=dssp,scop&chainId=A מבנה הראשוני] של החלבון. בין חומצות האמינו הסמוכות קיימים קשרים פפטידיים. קשרי מימן הנוצרים בין חומצות אמינו שונות לאורך המבנה הראשוני של החלבון יוצרים מבנה מרחבי המקפל את החלבון לשתי צורות עיקריות של <scene name='Catalase_(Hebrew)/Secondary/2'>מבנים שניוניים</scene>: סליל אלפא (בצהוב) ומשטח בטא (בירוק). בין שיירי חומצות האמינו המרוחקים זה מזה על פני הרצף הקוי נוצרים קשרים אשר גורמים להיווצרות המבנה השלישוני של החלבון. האופן בו ארבעת תת-היחידות ארוזות יחדיו קובע את ה<scene name='Catalase_(Hebrew)/Tertiary0/1'>מבנה הרביעוני</scene> של החלבון. כל אחד מ- 4 המונומרים של האנזים מכיל קו-פקטור: [http://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/image/structurefly.cgi?cid=444124&width=400&height=400 קבוצת הם] .
בקטלאז ממינים מסוימים, כגון בקר ואדם, מצויים, בנוסף ל- 4 קבוצות ההם (במרכז המולקולה), גם 4 קבוצות של <scene name='Catalase_(Hebrew)/Nadph/5'>NADPH</scene> (במעטפת המולקולה) שמשמשים להגנה על האנזים עצמו מפני הפעילות הרעילה של מי חמצן.


==<center>הפעילות הביולוגית של קטלאז</center>==


פעולתו של האנזים קטלאז (מיוצג בנוסחת התגובה כ- FeCat ) מתבצעת בשני שלבים:

(הספרות רומיות שצמודות לסימון הברזל (Fe) מציינות את רמת החמצון של הברזל)



==<center>H2O2 + Fe(III)Cat -> H2O + OFe(IV)Cat
H2O2 + OFe(IV)Cat-> H2O + Fe(III)Cat + O2
</center>==


בשלב הראשון של התגובה <scene name='Catalase_(Hebrew)/H2o2_and_heme/6'>מולקולת מי חמצן</scene> (מיוצגת בכתום) נקשרת לקבוצת הם ,אטום חמצן מתנתק ממי החמצן ונקשר לאנזים; מי החמצן הופכים למים. בשלב השני אטום חמצן נוסף מתנתק ממולקולה אחרת של מי חמצן, ושני אטומי החמצן חוברים ליצירת מולקולת חמצן. התוצאה הסופית היא שתי מולקולות מים ומולקולת חמצן אחת:



==<center>H2O2 + H2O2 -> 2H2O + O2
</center>==

בטבע, קטלאז הוא אחד האנזימים בעלי זמן המחזור (turnover number) הגבוהים ביותר: מולקולת קטלאז אחת מסוגלת לפרק מיליוני מולקולות מי חמצן מדי שנייה.
ה-pH האופטימלי לקטלאז באדם הוא 7. במינים אחרים משתנה ה-pH האופטימלי ועשוי לנוע בטווח של 4 עד 11, תלוי במין.
הטמפרטורה האופטימלית שונה גם היא באורגניזמים השונים. בבני אדם הטמפרטורה האופטימלית היא 37c , שהיא טמפרטורת הגוף בקירוב. לעומת זאת, בחיידקים תרמופילים שמקורו במעיינות חמים (Pyrobaculum calidifontis ) נמצא קטלאז בעל אטום מנגן כקופקטור, במקום קבוצת הם, שהטמפרטורה האופטימלית לפעילותו היא 90c!


==<center>מחלות הקשורות להעדר קטלאז</center>==


עקת חמצון, הנובעת מהעדר פעילות של קטלאז ומהצטברות של מי-חמצן בתאים, עשויה להוות גורם להתפתחות של מחלות כרוניות רבות כגון סכרת, אסטמה, אלצהיימר, דלקת פרקים, זאבת וסרטן.

מוטציה בגן לקטלאז (CAT), הנמצא בכרומוזום 11 בגנום האנושי, גורמת למחלת ה- acatalasemia שמאופיינת בהעדר קטלאז בתאי הדם האדומים ומלווה בכיבים בחלל הפה.

מחקרים אחרונים מצביעים על קשר בין ירידה בביטוי של האנזים קטלאז בתאי שורש השערה לבין חמצון טבעי בתהליך האפרה של השיער.



==<center>דף עבודה מלווה לתלמיד, דף עבודה בנושא השוואת רצפים</center>==

[http://www.proteopedia.org/wiki/images/9/90/Cat_aln.doc דף עבודה בנושא השואת רצפים]
,
[http://www.proteopedia.org/wiki/images/5/56/Cat_ex.doc דף עבודה לתלמיד]

Catalase (Hebrew)

2010-07-07T08:47:29Z

Amir Mitchell: /* <center>דף עבודה מלווה לתלמיד, דף עבודה בנושא השוואת רצפים</center> */

__NOTOC__
==<center>'''קטלאז'''</center>==

קטלאז הוא אנזים המצוי כמעט בכל האורגניזמים הנחשפים לחמצן: בבעלי חיים, בצמחים, בפטריות ובמיקרואורגניזמים רבים.

באדם מצוי הקטלאז כמעט בכל תאי הגוף ואיבריו, ובכמות גדולה נמצא בכבד, בכליות ובתאי הדם.
תפקידו של אנזים הקטלאז הוא לפרק [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/0/04/Hydrogen-peroxide-3D-balls.png מי חמצן], H2O2, למים ולחמצן.
משקלו המולקולרי של החלבון השלם הוא כ- 60 קילו-דלתון.

==<center>חשיבותו של קטלאז</center>==

בתהליך ניצול החמצן להפקת אנרגיה, תהליך הקרוי [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A0%D7%A9%D7%99%D7%9E%D7%94_%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%AA נשימה תאית] , נוצרים גם שני תוצרי לוואי רעילים: מי חמצן (H202) ויון סופראוקסיד (O2-) . שני חומרים אלו הם מחמצנים חזקים, ונוטים להגיב כמעט עם כל חומר אורגני ולשנות את הרכבו. לפיכך, הם מזיקים לתא ועלולים אף לגרום למותו. היצורים . האירוביים הצליחו להתגבר על בעיה זו באמצעות שלושה אנזימים המצויים בתאיהם, אשר מנטרלים את תוצרי הלוואי המזיקים : סופראוקסיד דיסמוטאז, פרוקסידאז וקטלאז


קטלאז, האנזים הפעיל ביותר בנטרול תוצרי הלוואי המחמצנים, מצוי באברון הפראוקסיזום בתאים, ושם הוא מבצע את פעולתו.


==<center>מבנה הקטלאז</center>==
<applet load='1qqw' size='400' frame='true' align='left' caption='קטלאז' scene='Catalase_(Hebrew)/Catalase/1'/>


מבנה אנזים הקטלאז ממקורות שונים נחקר באמצעות [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%A1%D7%98%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%A8%D7%A4%D7%99%D7%94 קריסטלוגרפיה]. מהשוואת מבנה החלבון בין מינים שונים של יצורים עולה דמיון רב. ה<scene name='Catalase_(Hebrew)/Conserved_areas/2'>אזורים שמורים</scene> במרכז החלבון מעידים על רמת דמיון גבוהה סביב לאתרים הפעילים בחלבון אצל מינים רבים. ניתן להתרשם מרמת השימור על פי גווני הצבע השונים - ככל שהאזור שמור יותר, הוא צבוע בגוון סגול יותר. (להרחבה- ראה דף עבודה בנושא השוואת רצפים בתחתית הערך). תעלות מובילות אל <scene name='Catalase_(Hebrew)/Pail/1'>אתרים פעילים</scene> החבויים בעומק החלבון. כל <scene name='Catalase_(Hebrew)/Pail/2'>אתר פעיל</scene> מכיל קבוצת הם הנקשרת לשלוש חומצות אמיניות (מסומנות בצהוב). קבוצת ההם (מסומנת בכחול) מחוברת באמצעות קשר בין יון הברזל (מסומן באדום) ושייר סמוך של חומצת האמינו תירוסין ( מספר 358 ברצף ). קבוצת ההם היא טבעת מישורית מורכבת שבמרכזה מצוי יון ברזל אליו נקשרת מולקולת מי החמצן המהווה את הסובסטרט של האנזים. אנזים הקטלאז הוא <scene name='Catalase_(Hebrew)/Tetramer/1'>הומוטטרמר</scene> - חלבון הבנוי מ- 4 שרשראות פוליפפטידיות זהות ( כל אחת צבועה בצבע שונה ) באורך 527 חומצות אמינו כל אחת. רצף חומצות האמינו בכל תת-יחידה של החלבון מהווה את ה [http://www.pdb.org/pdb/explore/remediatedChain.do?structureId=1QQW&params.showDbRefRulerIfPossible=true&params.desiredSequenceRnsStr=DBREF&params.annotationsStr=dssp,scop&chainId=A מבנה הראשוני] של החלבון. בין חומצות האמינו הסמוכות קיימים קשרים פפטידיים. קשרי מימן הנוצרים בין חומצות אמינו שונות לאורך המבנה הראשוני של החלבון יוצרים מבנה מרחבי המקפל את החלבון לשתי צורות עיקריות של <scene name='Catalase_(Hebrew)/Secondary/2'>מבנים שניוניים</scene>: סליל אלפא (בצהוב) ומשטח בטא (בירוק). בין שיירי חומצות האמינו המרוחקים זה מזה על פני הרצף הקוי נוצרים קשרים אשר גורמים להיווצרות המבנה השלישוני של החלבון. האופן בו ארבעת תת-היחידות ארוזות יחדיו קובע את ה<scene name='Catalase_(Hebrew)/Tertiary0/1'>מבנה הרביעוני</scene> של החלבון. כל אחד מ- 4 המונומרים של האנזים מכיל קו-פקטור: [http://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/image/structurefly.cgi?cid=444124&width=400&height=400 קבוצת הם] .
בקטלאז ממינים מסוימים, כגון בקר ואדם, מצויים, בנוסף ל- 4 קבוצות ההם (במרכז המולקולה), גם 4 קבוצות של <scene name='Catalase_(Hebrew)/Nadph/5'>NADPH</scene> (במעטפת המולקולה) שמשמשים להגנה על האנזים עצמו מפני הפעילות הרעילה של מי חמצן.


==<center>הפעילות הביולוגית של קטלאז</center>==


פעולתו של האנזים קטלאז (מיוצג בנוסחת התגובה כ- FeCat ) מתבצעת בשני שלבים:

(הספרות רומיות שצמודות לסימון הברזל (Fe) מציינות את רמת החמצון של הברזל)



==<center>H2O2 + Fe(III)Cat -> H2O + OFe(IV)Cat
H2O2 + OFe(IV)Cat-> H2O + Fe(III)Cat + O2
</center>==


בשלב הראשון של התגובה <scene name='Catalase_(Hebrew)/H2o2_and_heme/6'>מולקולת מי חמצן</scene> (מיוצגת בכתום) נקשרת לקבוצת הם ,אטום חמצן מתנתק ממי החמצן ונקשר לאנזים; מי החמצן הופכים למים. בשלב השני אטום חמצן נוסף מתנתק ממולקולה אחרת של מי חמצן, ושני אטומי החמצן חוברים ליצירת מולקולת חמצן. התוצאה הסופית היא שתי מולקולות מים ומולקולת חמצן אחת:



==<center>H2O2 + H2O2 -> 2H2O + O2
</center>==

בטבע, קטלאז הוא אחד האנזימים בעלי זמן המחזור (turnover number) הגבוהים ביותר: מולקולת קטלאז אחת מסוגלת לפרק מיליוני מולקולות מי חמצן מדי שנייה.
ה-pH האופטימלי לקטלאז באדם הוא 7. במינים אחרים משתנה ה-pH האופטימלי ועשוי לנוע בטווח של 4 עד 11, תלוי במין.
הטמפרטורה האופטימלית שונה גם היא באורגניזמים השונים. בבני אדם הטמפרטורה האופטימלית היא 37c , שהיא טמפרטורת הגוף בקירוב. לעומת זאת, בחיידקים תרמופילים שמקורו במעיינות חמים (Pyrobaculum calidifontis ) נמצא קטלאז בעל אטום מנגן כקופקטור, במקום קבוצת הם, שהטמפרטורה האופטימלית לפעילותו היא 90c!


==<center>מחלות הקשורות להעדר קטלאז</center>==


עקת חמצון, הנובעת מהעדר פעילות של קטלאז ומהצטברות של מי-חמצן בתאים, עשויה להוות גורם להתפתחות של מחלות כרוניות רבות כגון סכרת, אסטמה, אלצהיימר, דלקת פרקים, זאבת וסרטן.

מוטציה בגן לקטלאז (CAT), הנמצא בכרומוזום 11 בגנום האנושי, גורמת למחלת ה- acatalasemia שמאופיינת בהעדר קטלאז בתאי הדם האדומים ומלווה בכיבים בחלל הפה.

מחקרים אחרונים מצביעים על קשר בין ירידה בביטוי של האנזים קטלאז בתאי שורש השערה לבין חמצון טבעי בתהליך האפרה של השיער.



==<center>דף עבודה מלווה לתלמיד, דף עבודה בנושא השוואת רצפים</center>==

[http://www.proteopedia.org/wiki/images/9/90/Cat_aln.doc | דף עבודה בנושא השואת רצפים]
,
[http://www.proteopedia.org/wiki/images/5/56/Cat_ex.doc | דף עבודה לתלמיד]

Catalase (Hebrew)

2010-07-07T08:47:02Z

Amir Mitchell: /* <center>דף עבודה מלווה לתלמיד, דף עבודה בנושא השואת רצפים</center> */

__NOTOC__
==<center>'''קטלאז'''</center>==

קטלאז הוא אנזים המצוי כמעט בכל האורגניזמים הנחשפים לחמצן: בבעלי חיים, בצמחים, בפטריות ובמיקרואורגניזמים רבים.

באדם מצוי הקטלאז כמעט בכל תאי הגוף ואיבריו, ובכמות גדולה נמצא בכבד, בכליות ובתאי הדם.
תפקידו של אנזים הקטלאז הוא לפרק [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/0/04/Hydrogen-peroxide-3D-balls.png מי חמצן], H2O2, למים ולחמצן.
משקלו המולקולרי של החלבון השלם הוא כ- 60 קילו-דלתון.

==<center>חשיבותו של קטלאז</center>==

בתהליך ניצול החמצן להפקת אנרגיה, תהליך הקרוי [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A0%D7%A9%D7%99%D7%9E%D7%94_%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%AA נשימה תאית] , נוצרים גם שני תוצרי לוואי רעילים: מי חמצן (H202) ויון סופראוקסיד (O2-) . שני חומרים אלו הם מחמצנים חזקים, ונוטים להגיב כמעט עם כל חומר אורגני ולשנות את הרכבו. לפיכך, הם מזיקים לתא ועלולים אף לגרום למותו. היצורים . האירוביים הצליחו להתגבר על בעיה זו באמצעות שלושה אנזימים המצויים בתאיהם, אשר מנטרלים את תוצרי הלוואי המזיקים : סופראוקסיד דיסמוטאז, פרוקסידאז וקטלאז


קטלאז, האנזים הפעיל ביותר בנטרול תוצרי הלוואי המחמצנים, מצוי באברון הפראוקסיזום בתאים, ושם הוא מבצע את פעולתו.


==<center>מבנה הקטלאז</center>==
<applet load='1qqw' size='400' frame='true' align='left' caption='קטלאז' scene='Catalase_(Hebrew)/Catalase/1'/>


מבנה אנזים הקטלאז ממקורות שונים נחקר באמצעות [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%A1%D7%98%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%A8%D7%A4%D7%99%D7%94 קריסטלוגרפיה]. מהשוואת מבנה החלבון בין מינים שונים של יצורים עולה דמיון רב. ה<scene name='Catalase_(Hebrew)/Conserved_areas/2'>אזורים שמורים</scene> במרכז החלבון מעידים על רמת דמיון גבוהה סביב לאתרים הפעילים בחלבון אצל מינים רבים. ניתן להתרשם מרמת השימור על פי גווני הצבע השונים - ככל שהאזור שמור יותר, הוא צבוע בגוון סגול יותר. (להרחבה- ראה דף עבודה בנושא השוואת רצפים בתחתית הערך). תעלות מובילות אל <scene name='Catalase_(Hebrew)/Pail/1'>אתרים פעילים</scene> החבויים בעומק החלבון. כל <scene name='Catalase_(Hebrew)/Pail/2'>אתר פעיל</scene> מכיל קבוצת הם הנקשרת לשלוש חומצות אמיניות (מסומנות בצהוב). קבוצת ההם (מסומנת בכחול) מחוברת באמצעות קשר בין יון הברזל (מסומן באדום) ושייר סמוך של חומצת האמינו תירוסין ( מספר 358 ברצף ). קבוצת ההם היא טבעת מישורית מורכבת שבמרכזה מצוי יון ברזל אליו נקשרת מולקולת מי החמצן המהווה את הסובסטרט של האנזים. אנזים הקטלאז הוא <scene name='Catalase_(Hebrew)/Tetramer/1'>הומוטטרמר</scene> - חלבון הבנוי מ- 4 שרשראות פוליפפטידיות זהות ( כל אחת צבועה בצבע שונה ) באורך 527 חומצות אמינו כל אחת. רצף חומצות האמינו בכל תת-יחידה של החלבון מהווה את ה [http://www.pdb.org/pdb/explore/remediatedChain.do?structureId=1QQW&params.showDbRefRulerIfPossible=true&params.desiredSequenceRnsStr=DBREF&params.annotationsStr=dssp,scop&chainId=A מבנה הראשוני] של החלבון. בין חומצות האמינו הסמוכות קיימים קשרים פפטידיים. קשרי מימן הנוצרים בין חומצות אמינו שונות לאורך המבנה הראשוני של החלבון יוצרים מבנה מרחבי המקפל את החלבון לשתי צורות עיקריות של <scene name='Catalase_(Hebrew)/Secondary/2'>מבנים שניוניים</scene>: סליל אלפא (בצהוב) ומשטח בטא (בירוק). בין שיירי חומצות האמינו המרוחקים זה מזה על פני הרצף הקוי נוצרים קשרים אשר גורמים להיווצרות המבנה השלישוני של החלבון. האופן בו ארבעת תת-היחידות ארוזות יחדיו קובע את ה<scene name='Catalase_(Hebrew)/Tertiary0/1'>מבנה הרביעוני</scene> של החלבון. כל אחד מ- 4 המונומרים של האנזים מכיל קו-פקטור: [http://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/image/structurefly.cgi?cid=444124&width=400&height=400 קבוצת הם] .
בקטלאז ממינים מסוימים, כגון בקר ואדם, מצויים, בנוסף ל- 4 קבוצות ההם (במרכז המולקולה), גם 4 קבוצות של <scene name='Catalase_(Hebrew)/Nadph/5'>NADPH</scene> (במעטפת המולקולה) שמשמשים להגנה על האנזים עצמו מפני הפעילות הרעילה של מי חמצן.


==<center>הפעילות הביולוגית של קטלאז</center>==


פעולתו של האנזים קטלאז (מיוצג בנוסחת התגובה כ- FeCat ) מתבצעת בשני שלבים:

(הספרות רומיות שצמודות לסימון הברזל (Fe) מציינות את רמת החמצון של הברזל)



==<center>H2O2 + Fe(III)Cat -> H2O + OFe(IV)Cat
H2O2 + OFe(IV)Cat-> H2O + Fe(III)Cat + O2
</center>==


בשלב הראשון של התגובה <scene name='Catalase_(Hebrew)/H2o2_and_heme/6'>מולקולת מי חמצן</scene> (מיוצגת בכתום) נקשרת לקבוצת הם ,אטום חמצן מתנתק ממי החמצן ונקשר לאנזים; מי החמצן הופכים למים. בשלב השני אטום חמצן נוסף מתנתק ממולקולה אחרת של מי חמצן, ושני אטומי החמצן חוברים ליצירת מולקולת חמצן. התוצאה הסופית היא שתי מולקולות מים ומולקולת חמצן אחת:



==<center>H2O2 + H2O2 -> 2H2O + O2
</center>==

בטבע, קטלאז הוא אחד האנזימים בעלי זמן המחזור (turnover number) הגבוהים ביותר: מולקולת קטלאז אחת מסוגלת לפרק מיליוני מולקולות מי חמצן מדי שנייה.
ה-pH האופטימלי לקטלאז באדם הוא 7. במינים אחרים משתנה ה-pH האופטימלי ועשוי לנוע בטווח של 4 עד 11, תלוי במין.
הטמפרטורה האופטימלית שונה גם היא באורגניזמים השונים. בבני אדם הטמפרטורה האופטימלית היא 37c , שהיא טמפרטורת הגוף בקירוב. לעומת זאת, בחיידקים תרמופילים שמקורו במעיינות חמים (Pyrobaculum calidifontis ) נמצא קטלאז בעל אטום מנגן כקופקטור, במקום קבוצת הם, שהטמפרטורה האופטימלית לפעילותו היא 90c!


==<center>מחלות הקשורות להעדר קטלאז</center>==


עקת חמצון, הנובעת מהעדר פעילות של קטלאז ומהצטברות של מי-חמצן בתאים, עשויה להוות גורם להתפתחות של מחלות כרוניות רבות כגון סכרת, אסטמה, אלצהיימר, דלקת פרקים, זאבת וסרטן.

מוטציה בגן לקטלאז (CAT), הנמצא בכרומוזום 11 בגנום האנושי, גורמת למחלת ה- acatalasemia שמאופיינת בהעדר קטלאז בתאי הדם האדומים ומלווה בכיבים בחלל הפה.

מחקרים אחרונים מצביעים על קשר בין ירידה בביטוי של האנזים קטלאז בתאי שורש השערה לבין חמצון טבעי בתהליך האפרה של השיער.



==<center>דף עבודה מלווה לתלמיד, דף עבודה בנושא השוואת רצפים</center>==

[http://www.proteopedia.org/wiki/images/9/90/Cat_aln.doc| דף עבודה בנושא השואת רצפים]
,
[http://www.proteopedia.org/wiki/images/5/56/Cat_ex.doc| דף עבודה לתלמיד]

Lysozyme (Arabic)

2010-07-07T08:45:34Z

Amir Mitchell:

__NOTOC__

==<center>'''الليزوزيم'''</center>==


ليزوزيم هو إنزيم يفكك
[http://allbiology.net/cb211/chapt_4.files/image001.jpg جدار ]

[http://sites.google.com/site/acteachers/BacteriaCell.jpg البكتيريا]

اكتشف انزيم الليزوزيم في عام 1921 على يد العالم الاسكتلندي
[http://www.ifeel.co.il/pagemodule/image1/512/52512/1.jpg الكسندر فلمينج]
ليزوزيم هو المادة الاولى التي تم اكتشافها كمضاد حيوي ضد البكتيريامن مصدر بيولوجي

يتواجد الليزوزيم في إفرازات مختلفة للثديات مثل
[http://www.alnayfat.net/vb/imgcache/2/5303alsh3er.jpg الدموع]
،

[http://doctormahdy.jeeran.com/1b-ar.jpg العرق ]
،
[http://spacetoon.com/spacetoon/home/reporterArticles/InSide/InSide2/samplesTextImage0bc/0/image/3.jpg اللعاب]،
وايضا في خلايا
[http://alittlejourney.files.wordpress.com/2009/06/white-blood-cell.jpg الدم البيضاء ]

التي تشكل
[http://reikihelp.com/blog/wp-content/uploads/2010/02/The-Immune-system.jpg جهاز المناعة ]

لجسم الكائن الحي.كذلك يتواجد هذا الانزيم في انسجة اخرى مثل
[http://www.news-all.com/up/2006/upload/news-all.com_4532580.jpg بروتين البيض ]

وفي الحليب.هذا الإنزيم يتسبب لتحلل خلايا البكتيريا وبذلك يساعد في حماية الحيوانات والكائنات من هذه البكتيريا. يتواجد هذا الانزيم ايضا في انواع معينة من النبات مثل (بابايا و فيكوس) ،وايضا في

[http://www.quran-m.com/firas/ar_photo/3/bktro.jpg البكتيريوفاج]
(فيروسات التي تهاجم بكتيريا)
.
انزيم الليزوزيم يساعد القيروس على
[http://www.radiationgames.net/0Swe/fullsize/08_fag1_fs.jpg اختراق ]
.جدار خلية البكتيريا
سمي هذا الانزيم بليزوزيم لانه يتسبب لتحلل البكتيريا،حيث تنفجر خلية البكتيريا بسبب دخول الماء اليها بعد تفكيك جدارها بفعل الإنزيم ،نتيجة لذلك تنتفخ خلية البكتيريا ثم نتفجر،وهذا ما يسمى" بليزيس" وتعني تحلل او تفكك ، ومن هنا جاء الاسم ليزوزيم.



==<center>'''جدار البكتيريا'''</center>==


لمعظم الخلايا البكتيرية يوجد جدار الذي يحيط بالغشاء،الجدار يحافظ ويحدد شكل خلية البكتيريا ،وبذلك يساعدها في التواجد والعيش في بيئة ذات تراكيز مخففة مثل المياه العذبة.جدار الخلية يتركب من مادة خاصة تسمى
بيبتيدوجليكان. البيبتيدوجليكان عبارة عن بوليمير صلب الذي يكون مبنى شبكي يتميز بقوة ميكانيكية عالية.
كلا الوحدتين من المبنى الأساسي للبيبتيدوجليكان هما وحدتين من السكر الخاص بالبكتيريا

[http://www.cryst.bbk.ac.uk/PPS95/course/10_interactions/NAMNAGb14_t.gif NAMو NAG ]
وحدات السكر مربوطة ببعضها البعض بشكل متتالي وتكون معا شبكة من السلاسل الطويلة المربوطة فيما بينها بواسطة سلاسل عرضية قصيرة من الحوامض الامينية. هذه الشبكة هي المسؤولة عن إعطاء المبنى الصلب للبيبتيدوجليكان.



==<center>'''مبنى الانزيم'''</center>==
<table >
<tr>
<td>
<applet load='3a8z' size='400' frame='true' center='left' caption='lysozym' scene='Lysozyme_(Arabic)/Open/2' />
</td>
<td>

استعمال تقنيات
[http://ar.wikipedia.org/wiki/%D8%AD%D9%8A%D9%88%D8%AF_%D8%A7%D9%84%D8%A3%D8%B4%D8%B9%D8%A9_%D8%A7%D9%84%D8%B3%D9%8A%D9%86%D9%8A%D8%A9 حيود الأشعة السينية ]

ساعد في التعرف على مبنى انزيم الليزوزيم
،
تم التعرف على المبنى الفراغي للإنزيم عام 1965 على يد العالم "دافيد فيلفيس" وشركائه. إنزيم الليزوزيم من أصل بيض الطيور يسمى ليزوزيم سي
وهو إنزيم صغير نسبيا ، يتركب من سلسلة ببتيدية واحدة والتي تتركب من 129 حامضا امينياوزنه الجزيئي 14500 دالتون
تسلسل الحوامض الامينية في الانزيم يشكل

[http://www.pdb.org/pdb/explore/remediatedChain.do?structureId=3A8Z&params.annotationsStr=dssp&chainId=A المبنى الاولي ]

اما المبنى الثانوي لانزيم الليزوزيم يتألف من التفاف السلاسل الببتيدية على بعضها البعض بشكل .
<scene name='Lysozyme_(Arabic)/Helix/2'>حلزونات الفا </scene> باللون الخمري
<scene name='Lysozyme_(Arabic)/Sheet/2'>وصفائح بيتا</scene> . باللون الاصفر
المبنى الفراغي للإنزيم هو المبنى الثلاثي للسلسلة الببتيدية ويكون على شكل دائري والذي يحتوي على 4
<scene name='Lysozyme_(Arabic)/S-s/2'>اربطة كبريتية</scene>
(دي سولفيدية)

بين الحوامض الأمينية

<scene name='Lysozyme_(Arabic)/S-s_zoom/1'>سيستئين </scene>
باللون الاصفر

،تعتبر الأربطة الكبريتية عامل مهم لتشكيل

وتثبيت المبنى الفراغي
للإنزيم وعند تفكيكها يحدث تغير في المبنى الفراغي وبذلك تتغير فعالية الإنزيم وقد تتوقف نهائياً

.

وعند مقارنة مبنى البروتين بين أنواع مختلفة من الكائنات الحية تبين وجود تشابه ، حيث تتواجد مناطق في البروتينات التي حفظت بينها،نجد مثل هذا
التشابه في منطقة الموقع الفعال
.[http://www.proteopedia.org/wiki/images/3/39/Lys_aln.doc] انظر الملف المرفق



==<center>''' فعالية الانزيم'''</center>==



يقوم إنزيم الليزوزيم بفك الرباط بين وحدتي
NAG وNAM
حيث ترتبط وحدتي السكر
للبببتيدوجليكان في
<scene name='Lysozyme_(Arabic)/Active_site/2'>الموقع فعال</scene>
للإنزيم ،وفيه تحدث عملية

[http://student.biology.arizona.edu/honors2003/group15/Pictures/Transesterification1.jpg هيدروليزا]
.عملية كهذه تسبب لكسور في جدار البكتيريا وبذلك يفقد الجدار القوة الميكانيكية لتماسكه.وبما أن البكتيريا تعيش عامة في بيئة مخففة التراكيز(هيبوتيني) عندها ونتيجة لفعالية الليزوزيم ستحدث
[http://www.ias.ac.in/initiat/sci_ed/resources/chemistry/osmosis3.gif اسموزا]
ويدخل الماء لداخل البكتيريا فتنتفخ وتنفجر
.


</td>
</tr>
</table>

==<center>'''اعاقة عمل الانزيم'''</center>==




3-NAG
مبني من ثلاث وحدات من السكر
NAG
المرتبطة مع بعضها البعض.
هذا السكر يستطيع ان يرتبط للانزيم ليزوزيم في الموقع الفعال ، لكنه لا يتفكك بفعل الانزيم

.
ارتباط
<scene name='Lysozyme_(Arabic)/Ligand/3'>المعيق </scene>
مع الانزيم يمنع ارتباط مادة الاساس معه وبذلك يعيق الانزيم.
ارتباط المعيق يكون لاحدى الحامضين الامينيين في الموقع الفعال.


مرفقة ورقة عمل

==<center>דף עבודה מלווה לתלמיד, דף בנושא השואת רצפים</center>==

[http://www.proteopedia.org/wiki/images/3/39/Lys_aln.doc| עימוד רצפים]
,
[http://www.proteopedia.org/wiki/images/4/48/Lys_ex.doc| דף עבודה לתלמיד]

Hexosaminidase (Hebrew)

2010-07-07T08:42:00Z

Amir Mitchell:

__NOTOC__
==<center>'''הקסוסאמינידאז'''</center>==
==Hexosaminidase==

<applet load='2gk1' size='400' frame='true' align='left' caption='Hexosaminidase'
scene='Hexosaminidase_(Hebrew)/State0/3'/>


הקסוס-אמינדאז הוא אנזים
אשר נמצא בליזוזום של התא ותפקידו לפרק מולקולת גליקוליפיד בשם גנגליאוסיד. גליקוליפיד זה מצוי בממברנת התא והוא נוטל חלק בהעברת אותות

== <center>'''מבנה האנזים'''</center> ==

האנזים בנוי <scene name='Hexosaminidase_(Hebrew)/State_0/2'>כהטרודימר</scene>, כלומר מורכב משתי שרשראות פולפפטידיות, שרשרת
<scene name='Hexosaminidase_(Hebrew)/Alfachain/4'>אלפא</scene>
ושרשרת
<scene name='Hexosaminidase_(Hebrew)/Chain_b/3'>ביתא</scene>
שלכל אחת מהן גן יחודי הקס אי והקס בי
שרשרת אלפא בנויה מרצף של 529 <scene name='Hexosaminidase_(Hebrew)/Alfachain/5'>חומצות אמינו</scene> אשר מהוות את [http://www.pdb.org/pdb/explore/remediatedChain.do?structureId=2GK1&params.annotationsStr=dssp,scop&chainId=A המבנה הראשוני].(כל חומצה מסומנת בצבע שונה).

לשרשרת אלפא
מבנה <scene name='Hexosaminidase_(Hebrew)/Second_structure/4'>שניוני</scene> הבנוי מאלפא הליקס (בצהוב) וביתא שיט (בירוק)
מוטציה בהקס-בי היא הגורם למחלת סנדהוף ואילו מוטציה
ב-הקס-אי תגרום למחלת טאי-זקס


==<center> פעולת האנזים </center> ==

הקסוס אמינדאז, הוא אנזים פירוק המבצע הידרוליזה לגליקוליפיד גנגלאוסיד, <scene name='Hexosaminidase_(Hebrew)/Active_site/5'>אתר הפעיל</scene> המפרק את הגליקופורטואיד ממוקם ביחידת האלפא של האנזים בחומצות האמינו הבאות( 178,207,262,322,323,373,392,421,423,460,462), בנוסף לאתר הפעיל,
אנזים זה פועל בשיתוף עם חלבון אחר ג'י-אם-2, אשר מציג בפניו את הגליקוליפיד הנועד לפירוק. ליחידת האלפא של האנזים יכולת לחבור לג'י-אם-2 וזאת על ידי מבנה מיוחד היוצר לולאה בחלבון, מבנה זה נוצר הודות לחומצות האמינו <scene name='Hexosaminidase_(Hebrew)/Alfachain/6'>(280-282)</scene> סרין, גלוטמין, ופרולין אך חומצת האמינו החיונית ביותר ללולאה זו היא החומצה האמינית <scene name='Hexosaminidase_(Hebrew)/Alfachain/7'>ארגינין</scene>(424).'''אנזים''' זה לא בלעדי לאדם וליונקים. הוא מופיע בממלכות שונות של בעלי חיים כאשר רוב חומצות האמינו של האתר הפעיל שמורות.נמצאו לא מעט סוגים של מוטציות באנזים זה העלולים לגרום להשתקתו. המוטציה הנפוצה ביותר (שמונים אחוז מהמקרים ) היא מוטציה שבה נוספים ארבעה בסיסים (טימן אדנינין ציטוזין וטימין)לרצף המקודד ליחידת האלפא. הוספת בסיסים אלו משנה את מסגרת הקריאה וגורמת לרצף להשתנות כך שמופיע קודון סטופ מוקדם יותר מכאן יחידת האלפא נוצרת כאשר היא חסרה ובשל כך לא מתפקדת כלל.

==<center> מחלת הטאיזקס </center>==

מחלת הטאיזקס נגרמת כאשר התינוק הנולד הוא הומזיגוט רסציבי למחלה (נושא שני גנים מוטנטים). ולכן יחידת האלפא של האנזים הקסוס אמינדאז לא מפרקת את הגנגלואוזיד. בשל חוסר הפירוק מצטבר שומן זה במוח ובמערכת העצבים והתפתחות התינוק נעצרת בגיל ששה חודשים, ומתדרדרת בהדרגה לכדי עיוורון, חרשות, פיגור, שיתוק ומוות מוקדם. לחולים במחלה
[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/fd/Tay-sachs.jpg כתם אופיני]
ברשתית העין.
כיום ניתן בבדיקות גנטיות לאתר נשאות למחלה ולהעזר ביעוץ גנטי לתכנון משפחה בריאה

==<center>דף עבודה מלווה לתלמיד, דף בנושא השואת רצפים</center>==

[http://www.proteopedia.org/wiki/images/9/96/Hex_aln.doc| עימוד רצפים]
,
[http://www.proteopedia.org/wiki/images/9/9b/Hex_ex.doc| דף עבודה לתלמיד]

G6PD (Hebrew)

2010-07-07T08:39:17Z

Amir Mitchell: /* <center>'''G6PD גנטיקה של'''</center> */

__NOTOC__

==<center>'''(G6PD) גלוקוז 6 פוספט דהידרוגינאז'''</center>==

<applet load='1qki' size='400' frame='true' align='left' caption='G6PD' scene='G6PD_(Hebrew)/Monomer0/1' />


גלוקוז 6 פוספט דהידרוגינאז (G6PD)
הוא [http://www.infomed.co.il/glossary/g_337.htm אנזים]הנמצא בציטופלזמה של
כל תאי הגוף ותפקידו להגן מפני[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%9E%D7%A6%D7%95%D7%9F-%D7%97%D7%99%D7%96%D7%95%D7%A8 ניזקי חימצון] הנגרמים בחילוף החומרים. האנזים פועל
במסלול [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%A1%D7%9C%D7%95%D7%9C_%D7%94%D7%A4%D7%A0%D7%98%D7%95%D7%96_%D7%A4%D7%95%D7%A1%D7%A4%D7%98 הפנטוז פוספט ],מסלול מטבולי שהוא
חלק מתהליך הפקת הסוכרים בתא.
מבחינה אבולוציונית זהו אנזים קדום מאוד הנמצא בכל האורגניזמים מחיידקים דרך צמחים ועד ליונקים. חסר או בעיית תפקוד של אנזים זה הינו הבעיה האינזימטית המורשת הנפוצה ביותר בעולם
ולוקים בה מעל 400 מיליון איש.


==<center>'''מבנה ופעילות החלבון'''</center>==

מולקולת חלבון אחת בנויה מרצף של 515
<scene name='G6PD_(Hebrew)/Monomeramino/1'>חומצות אמיניות</scene>
במשקל של 59.2 KD
המהווה את [http://www.pdb.org/pdb/explore/remediatedChain.do?structureId=1QKI&params.annotationsStr=dssp,scop&chainId=A המבנה הראשוני] של החלבון.
קשרי מימן הנוצרים בין חומצות האמינו יוצרים את
המבנה השניוני
של החלבון.
החלבון מתקפל לשתי צורות של <scene name='G6PD_(Hebrew)/Snioni/1'>מבנים שניוניים</scene>: סליל אלפא (צבע ורוד)
ומשטח בטא (צבע כתום) שיחד מהווים את המבנה השלישוני של החלבון.
האנזים במצבו הפעיל נמצא בשיווי משקל בין מצב של דימר,כלומר,
<scene name='G6PD_(Hebrew)/Dimer1/1'>שתי שרשראות חלבון זהות</scene>
או מצב של טטראמר כלומר,

<scene name='G6PD_(Hebrew)/Tetramer/3'>ארבע שרשראות זהות</scene> כך למעשה, מושג המבנה הרביעוני של החלבון.

הפיכתו של האנזים לפעיל (דימר או טטראמר) דורש קישור למולקולות
<scene name='G6PD_(Hebrew)/Tetramernadp/8'>NADP+</scene> (המיוצג בירוק בתמונה)
דרך <scene name='G6PD_(Hebrew)/Tetramernadp/13'>אתרי הקישור</scene> הנמצאים בארבע עמדות במבנה החלבון (מיוצג בצורת קשרים ואטומים בכחול).

האנזים
הפעיל G6PD נקשר לסובסטרט שלו גלוקוז 6 פוספט <scene name='G6PD_(Hebrew)/Monosubstrat/5'>בשתי עמדות</scene> הנמצאות בחלקו הפנימי של החלבון (מיוצג באדום בתמונה).
עמדות קשירת הסובסטרט נמצאות בחלקים <scene name='G6PD_(Hebrew)/Monosubstrat/6'>השמורים אבולוציונית</scene> במבנה החלבון מה שמעיד על חשיבות העמדות (מידת השימור מאופיינת בצבעים וככול שהצבע יותר סגול מידת השימור גבוהה יותר).ניתן לראות ש<scene name='G6PD_(Hebrew)/Monosubstrat/7'>עמדות האתר </scene> הפעיל צבועות בסגול ולכן שמורות מאוד.
התהליך האנזימתי שמבצע G6PD מסוכם במשוואה הבאה:
D-glucose 6-phosphate + NADP+ = D-1,5-lactone 6-phosphate + NADPH.


==<center>'''תפקיד החלבון'''</center>==


G6PD הוא כאמור, האנזים הראשון במסלול ה"פנטוז פוספט". במסלול זה יש תהליך ביוכימי המתבצע בכל התאים בגוף ותפקידו לייצר את המולקולה [http://he.wikipedia.org/wiki/NADPH NADPH]
התהליך משמש כחלק מהפקת האנרגיה מסוכרים, אך חשוב גם ליכולתו של התא למנוע נזק מחומרים מחמצנים.
[http://www.hayadan.org.il/images/content2/biomed/red_blood_cells.jpg תאי הדם האדומים ] הם תאים חסרי גרעין ולכן אינם יכולים לייצר חלבונים במהלך חייהם. במידה ונפגעת פעילותו של
G6PD בתאים אלה,
או שרמת פעילותו נמוכה מהדרוש, היכולת לייצר את המולקולה NADPH
נפגעת בצורה חמורה, ולכן נפגעת יכולתו של תא הדם האדום להתמודד עם נזקי חימצון ועלולה להיווצר פגיעה [http://bristol34.tripod.com/html-pages/krum.html בקרום התא].
כאשר הפגיעה בקרום התא משמעותית - קורס קרום התא ותכולת התא נשפכת, חלקה או כולה אל מחזור הדם. תופעה זו מכונה "אנמיה המוליטית" או [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%9E%D7%95%D7%9C%D7%99%D7%96%D7%94 "המוליזה"] . היווצרות הנזק לתאי הדם האדומים תלויה במידת החשיפה לחומרים מחמצנים בהם מזונות שונים או תרופות.


==<center>'''G6PD גנטיקה של'''</center>==

חוסר באנזים G6PD הוא מחלה [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%99%D7%97%D7%A1%D7%99_%D7%93%D7%95%D7%9E%D7%99%D7%A0%D7%A0%D7%98%D7%99%D7%95%D7%AA תורשתית רצסיבית ] . הגן לאנזים G6PD נמצא על כרומוזום X כלומר נמצא בתאחיזה ל-X.
שינוי בגן הנמצא בתאחיזה ל-X עשוי לבוא לידי ביטוי יותר בגברים כיוון שלהם יש רק כרומוזום X אחד. בנשים יש שני עותקים של כרומוזום X ומספיק עותק אחד תקין לביטוי תקין של הגן. ניתן לראות את דרך ההורשה כשהאם נשאית [http://www.favismus.de/bilder/erbkette2!.gif בתמונה הבאה]. לעומת זאת כשהאב נשא [http://www.obfocus.com/images/XlinkRecessiveY.jpg תמונת ההורשה ] תהייה שונה.
חוסר באנזים G6PD אינו מסוכן ואינו גורם נזק אם מקפידים על תזונה מתאימה ולקיחת תרופות באופן מושכל.
מחקרים הראו לאחרונה שלאנשים בעלי חוסר תורשתי באנזים G6PD יש יכולת טובה יותר להתמודד עם מחלת המלריה.

==<center>דף עבודה מלווה לתלמיד, דף בנושא השואת רצפים</center>==

[http://www.proteopedia.org/wiki/images/2/20/G6PD_aln.doc| עימוד רצפים]
,
[http://www.proteopedia.org/wiki/images/e/e7/G6PD_ex.doc| דף עבודה לתלמיד]

Catalase (Hebrew)

2010-07-07T08:35:47Z

Amir Mitchell: /* <center>דף עבודה מלווה לתלמיד, דף עבודה בנושא השואת רצפים</center> */

__NOTOC__
==<center>'''קטלאז'''</center>==

קטלאז הוא אנזים המצוי כמעט בכל האורגניזמים הנחשפים לחמצן: בבעלי חיים, בצמחים, בפטריות ובמיקרואורגניזמים רבים.

באדם מצוי הקטלאז כמעט בכל תאי הגוף ואיבריו, ובכמות גדולה נמצא בכבד, בכליות ובתאי הדם.
תפקידו של אנזים הקטלאז הוא לפרק [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/0/04/Hydrogen-peroxide-3D-balls.png מי חמצן], H2O2, למים ולחמצן.
משקלו המולקולרי של החלבון השלם הוא כ- 60 קילו-דלתון.

==<center>חשיבותו של קטלאז</center>==

בתהליך ניצול החמצן להפקת אנרגיה, תהליך הקרוי [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A0%D7%A9%D7%99%D7%9E%D7%94_%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%AA נשימה תאית] , נוצרים גם שני תוצרי לוואי רעילים: מי חמצן (H202) ויון סופראוקסיד (O2-) . שני חומרים אלו הם מחמצנים חזקים, ונוטים להגיב כמעט עם כל חומר אורגני ולשנות את הרכבו. לפיכך, הם מזיקים לתא ועלולים אף לגרום למותו. היצורים . האירוביים הצליחו להתגבר על בעיה זו באמצעות שלושה אנזימים המצויים בתאיהם, אשר מנטרלים את תוצרי הלוואי המזיקים : סופראוקסיד דיסמוטאז, פרוקסידאז וקטלאז


קטלאז, האנזים הפעיל ביותר בנטרול תוצרי הלוואי המחמצנים, מצוי באברון הפראוקסיזום בתאים, ושם הוא מבצע את פעולתו.


==<center>מבנה הקטלאז</center>==
<applet load='1qqw' size='400' frame='true' align='left' caption='קטלאז' scene='Catalase_(Hebrew)/Catalase/1'/>


מבנה אנזים הקטלאז ממקורות שונים נחקר באמצעות [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%A1%D7%98%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%A8%D7%A4%D7%99%D7%94 קריסטלוגרפיה]. מהשוואת מבנה החלבון בין מינים שונים של יצורים עולה דמיון רב. ה<scene name='Catalase_(Hebrew)/Conserved_areas/2'>אזורים שמורים</scene> במרכז החלבון מעידים על רמת דמיון גבוהה סביב לאתרים הפעילים בחלבון אצל מינים רבים. ניתן להתרשם מרמת השימור על פי גווני הצבע השונים - ככל שהאזור שמור יותר, הוא צבוע בגוון סגול יותר. (להרחבה- ראה דף עבודה בנושא השוואת רצפים בתחתית הערך). תעלות מובילות אל <scene name='Catalase_(Hebrew)/Pail/1'>אתרים פעילים</scene> החבויים בעומק החלבון. כל <scene name='Catalase_(Hebrew)/Pail/2'>אתר פעיל</scene> מכיל קבוצת הם הנקשרת לשלוש חומצות אמיניות (מסומנות בצהוב). קבוצת ההם (מסומנת בכחול) מחוברת באמצעות קשר בין יון הברזל (מסומן באדום) ושייר סמוך של חומצת האמינו תירוסין ( מספר 358 ברצף ). קבוצת ההם היא טבעת מישורית מורכבת שבמרכזה מצוי יון ברזל אליו נקשרת מולקולת מי החמצן המהווה את הסובסטרט של האנזים. אנזים הקטלאז הוא <scene name='Catalase_(Hebrew)/Tetramer/1'>הומוטטרמר</scene> - חלבון הבנוי מ- 4 שרשראות פוליפפטידיות זהות ( כל אחת צבועה בצבע שונה ) באורך 527 חומצות אמינו כל אחת. רצף חומצות האמינו בכל תת-יחידה של החלבון מהווה את ה [http://www.pdb.org/pdb/explore/remediatedChain.do?structureId=1QQW&params.showDbRefRulerIfPossible=true&params.desiredSequenceRnsStr=DBREF&params.annotationsStr=dssp,scop&chainId=A מבנה הראשוני] של החלבון. בין חומצות האמינו הסמוכות קיימים קשרים פפטידיים. קשרי מימן הנוצרים בין חומצות אמינו שונות לאורך המבנה הראשוני של החלבון יוצרים מבנה מרחבי המקפל את החלבון לשתי צורות עיקריות של <scene name='Catalase_(Hebrew)/Secondary/2'>מבנים שניוניים</scene>: סליל אלפא (בצהוב) ומשטח בטא (בירוק). בין שיירי חומצות האמינו המרוחקים זה מזה על פני הרצף הקוי נוצרים קשרים אשר גורמים להיווצרות המבנה השלישוני של החלבון. האופן בו ארבעת תת-היחידות ארוזות יחדיו קובע את ה<scene name='Catalase_(Hebrew)/Tertiary0/1'>מבנה הרביעוני</scene> של החלבון. כל אחד מ- 4 המונומרים של האנזים מכיל קו-פקטור: [http://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/image/structurefly.cgi?cid=444124&width=400&height=400 קבוצת הם] .
בקטלאז ממינים מסוימים, כגון בקר ואדם, מצויים, בנוסף ל- 4 קבוצות ההם (במרכז המולקולה), גם 4 קבוצות של <scene name='Catalase_(Hebrew)/Nadph/5'>NADPH</scene> (במעטפת המולקולה) שמשמשים להגנה על האנזים עצמו מפני הפעילות הרעילה של מי חמצן.


==<center>הפעילות הביולוגית של קטלאז</center>==


פעולתו של האנזים קטלאז (מיוצג בנוסחת התגובה כ- FeCat ) מתבצעת בשני שלבים:

(הספרות רומיות שצמודות לסימון הברזל (Fe) מציינות את רמת החמצון של הברזל)



==<center>H2O2 + Fe(III)Cat -> H2O + OFe(IV)Cat
H2O2 + OFe(IV)Cat-> H2O + Fe(III)Cat + O2
</center>==


בשלב הראשון של התגובה <scene name='Catalase_(Hebrew)/H2o2_and_heme/6'>מולקולת מי חמצן</scene> (מיוצגת בכתום) נקשרת לקבוצת הם ,אטום חמצן מתנתק ממי החמצן ונקשר לאנזים; מי החמצן הופכים למים. בשלב השני אטום חמצן נוסף מתנתק ממולקולה אחרת של מי חמצן, ושני אטומי החמצן חוברים ליצירת מולקולת חמצן. התוצאה הסופית היא שתי מולקולות מים ומולקולת חמצן אחת:



==<center>H2O2 + H2O2 -> 2H2O + O2
</center>==

בטבע, קטלאז הוא אחד האנזימים בעלי זמן המחזור (turnover number) הגבוהים ביותר: מולקולת קטלאז אחת מסוגלת לפרק מיליוני מולקולות מי חמצן מדי שנייה.
ה-pH האופטימלי לקטלאז באדם הוא 7. במינים אחרים משתנה ה-pH האופטימלי ועשוי לנוע בטווח של 4 עד 11, תלוי במין.
הטמפרטורה האופטימלית שונה גם היא באורגניזמים השונים. בבני אדם הטמפרטורה האופטימלית היא 37c , שהיא טמפרטורת הגוף בקירוב. לעומת זאת, בחיידקים תרמופילים שמקורו במעיינות חמים (Pyrobaculum calidifontis ) נמצא קטלאז בעל אטום מנגן כקופקטור, במקום קבוצת הם, שהטמפרטורה האופטימלית לפעילותו היא 90c!


==<center>מחלות הקשורות להעדר קטלאז</center>==


עקת חמצון, הנובעת מהעדר פעילות של קטלאז ומהצטברות של מי-חמצן בתאים, עשויה להוות גורם להתפתחות של מחלות כרוניות רבות כגון סכרת, אסטמה, אלצהיימר, דלקת פרקים, זאבת וסרטן.

מוטציה בגן לקטלאז (CAT), הנמצא בכרומוזום 11 בגנום האנושי, גורמת למחלת ה- acatalasemia שמאופיינת בהעדר קטלאז בתאי הדם האדומים ומלווה בכיבים בחלל הפה.

מחקרים אחרונים מצביעים על קשר בין ירידה בביטוי של האנזים קטלאז בתאי שורש השערה לבין חמצון טבעי בתהליך האפרה של השיער.



==<center>דף עבודה מלווה לתלמיד, דף עבודה בנושא השואת רצפים</center>==

[http://www.proteopedia.org/wiki/images/3/39/Lys_aln.doc| עימוד רצפים]
,
[http://www.proteopedia.org/wiki/images/4/48/Lys_ex.doc| דף עבודה לתלמיד]

Catalase (Hebrew)

2010-07-07T08:35:10Z

Amir Mitchell: /* <center>דף עבודה מלווה לתלמיד, דף עבודה בנושא השואת רצפים</center> */

__NOTOC__
==<center>'''קטלאז'''</center>==

קטלאז הוא אנזים המצוי כמעט בכל האורגניזמים הנחשפים לחמצן: בבעלי חיים, בצמחים, בפטריות ובמיקרואורגניזמים רבים.

באדם מצוי הקטלאז כמעט בכל תאי הגוף ואיבריו, ובכמות גדולה נמצא בכבד, בכליות ובתאי הדם.
תפקידו של אנזים הקטלאז הוא לפרק [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/0/04/Hydrogen-peroxide-3D-balls.png מי חמצן], H2O2, למים ולחמצן.
משקלו המולקולרי של החלבון השלם הוא כ- 60 קילו-דלתון.

==<center>חשיבותו של קטלאז</center>==

בתהליך ניצול החמצן להפקת אנרגיה, תהליך הקרוי [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A0%D7%A9%D7%99%D7%9E%D7%94_%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%AA נשימה תאית] , נוצרים גם שני תוצרי לוואי רעילים: מי חמצן (H202) ויון סופראוקסיד (O2-) . שני חומרים אלו הם מחמצנים חזקים, ונוטים להגיב כמעט עם כל חומר אורגני ולשנות את הרכבו. לפיכך, הם מזיקים לתא ועלולים אף לגרום למותו. היצורים . האירוביים הצליחו להתגבר על בעיה זו באמצעות שלושה אנזימים המצויים בתאיהם, אשר מנטרלים את תוצרי הלוואי המזיקים : סופראוקסיד דיסמוטאז, פרוקסידאז וקטלאז


קטלאז, האנזים הפעיל ביותר בנטרול תוצרי הלוואי המחמצנים, מצוי באברון הפראוקסיזום בתאים, ושם הוא מבצע את פעולתו.


==<center>מבנה הקטלאז</center>==
<applet load='1qqw' size='400' frame='true' align='left' caption='קטלאז' scene='Catalase_(Hebrew)/Catalase/1'/>


מבנה אנזים הקטלאז ממקורות שונים נחקר באמצעות [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%A1%D7%98%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%A8%D7%A4%D7%99%D7%94 קריסטלוגרפיה]. מהשוואת מבנה החלבון בין מינים שונים של יצורים עולה דמיון רב. ה<scene name='Catalase_(Hebrew)/Conserved_areas/2'>אזורים שמורים</scene> במרכז החלבון מעידים על רמת דמיון גבוהה סביב לאתרים הפעילים בחלבון אצל מינים רבים. ניתן להתרשם מרמת השימור על פי גווני הצבע השונים - ככל שהאזור שמור יותר, הוא צבוע בגוון סגול יותר. (להרחבה- ראה דף עבודה בנושא השוואת רצפים בתחתית הערך). תעלות מובילות אל <scene name='Catalase_(Hebrew)/Pail/1'>אתרים פעילים</scene> החבויים בעומק החלבון. כל <scene name='Catalase_(Hebrew)/Pail/2'>אתר פעיל</scene> מכיל קבוצת הם הנקשרת לשלוש חומצות אמיניות (מסומנות בצהוב). קבוצת ההם (מסומנת בכחול) מחוברת באמצעות קשר בין יון הברזל (מסומן באדום) ושייר סמוך של חומצת האמינו תירוסין ( מספר 358 ברצף ). קבוצת ההם היא טבעת מישורית מורכבת שבמרכזה מצוי יון ברזל אליו נקשרת מולקולת מי החמצן המהווה את הסובסטרט של האנזים. אנזים הקטלאז הוא <scene name='Catalase_(Hebrew)/Tetramer/1'>הומוטטרמר</scene> - חלבון הבנוי מ- 4 שרשראות פוליפפטידיות זהות ( כל אחת צבועה בצבע שונה ) באורך 527 חומצות אמינו כל אחת. רצף חומצות האמינו בכל תת-יחידה של החלבון מהווה את ה [http://www.pdb.org/pdb/explore/remediatedChain.do?structureId=1QQW&params.showDbRefRulerIfPossible=true&params.desiredSequenceRnsStr=DBREF&params.annotationsStr=dssp,scop&chainId=A מבנה הראשוני] של החלבון. בין חומצות האמינו הסמוכות קיימים קשרים פפטידיים. קשרי מימן הנוצרים בין חומצות אמינו שונות לאורך המבנה הראשוני של החלבון יוצרים מבנה מרחבי המקפל את החלבון לשתי צורות עיקריות של <scene name='Catalase_(Hebrew)/Secondary/2'>מבנים שניוניים</scene>: סליל אלפא (בצהוב) ומשטח בטא (בירוק). בין שיירי חומצות האמינו המרוחקים זה מזה על פני הרצף הקוי נוצרים קשרים אשר גורמים להיווצרות המבנה השלישוני של החלבון. האופן בו ארבעת תת-היחידות ארוזות יחדיו קובע את ה<scene name='Catalase_(Hebrew)/Tertiary0/1'>מבנה הרביעוני</scene> של החלבון. כל אחד מ- 4 המונומרים של האנזים מכיל קו-פקטור: [http://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/image/structurefly.cgi?cid=444124&width=400&height=400 קבוצת הם] .
בקטלאז ממינים מסוימים, כגון בקר ואדם, מצויים, בנוסף ל- 4 קבוצות ההם (במרכז המולקולה), גם 4 קבוצות של <scene name='Catalase_(Hebrew)/Nadph/5'>NADPH</scene> (במעטפת המולקולה) שמשמשים להגנה על האנזים עצמו מפני הפעילות הרעילה של מי חמצן.


==<center>הפעילות הביולוגית של קטלאז</center>==


פעולתו של האנזים קטלאז (מיוצג בנוסחת התגובה כ- FeCat ) מתבצעת בשני שלבים:

(הספרות רומיות שצמודות לסימון הברזל (Fe) מציינות את רמת החמצון של הברזל)



==<center>H2O2 + Fe(III)Cat -> H2O + OFe(IV)Cat
H2O2 + OFe(IV)Cat-> H2O + Fe(III)Cat + O2
</center>==


בשלב הראשון של התגובה <scene name='Catalase_(Hebrew)/H2o2_and_heme/6'>מולקולת מי חמצן</scene> (מיוצגת בכתום) נקשרת לקבוצת הם ,אטום חמצן מתנתק ממי החמצן ונקשר לאנזים; מי החמצן הופכים למים. בשלב השני אטום חמצן נוסף מתנתק ממולקולה אחרת של מי חמצן, ושני אטומי החמצן חוברים ליצירת מולקולת חמצן. התוצאה הסופית היא שתי מולקולות מים ומולקולת חמצן אחת:



==<center>H2O2 + H2O2 -> 2H2O + O2
</center>==

בטבע, קטלאז הוא אחד האנזימים בעלי זמן המחזור (turnover number) הגבוהים ביותר: מולקולת קטלאז אחת מסוגלת לפרק מיליוני מולקולות מי חמצן מדי שנייה.
ה-pH האופטימלי לקטלאז באדם הוא 7. במינים אחרים משתנה ה-pH האופטימלי ועשוי לנוע בטווח של 4 עד 11, תלוי במין.
הטמפרטורה האופטימלית שונה גם היא באורגניזמים השונים. בבני אדם הטמפרטורה האופטימלית היא 37c , שהיא טמפרטורת הגוף בקירוב. לעומת זאת, בחיידקים תרמופילים שמקורו במעיינות חמים (Pyrobaculum calidifontis ) נמצא קטלאז בעל אטום מנגן כקופקטור, במקום קבוצת הם, שהטמפרטורה האופטימלית לפעילותו היא 90c!


==<center>מחלות הקשורות להעדר קטלאז</center>==


עקת חמצון, הנובעת מהעדר פעילות של קטלאז ומהצטברות של מי-חמצן בתאים, עשויה להוות גורם להתפתחות של מחלות כרוניות רבות כגון סכרת, אסטמה, אלצהיימר, דלקת פרקים, זאבת וסרטן.

מוטציה בגן לקטלאז (CAT), הנמצא בכרומוזום 11 בגנום האנושי, גורמת למחלת ה- acatalasemia שמאופיינת בהעדר קטלאז בתאי הדם האדומים ומלווה בכיבים בחלל הפה.

מחקרים אחרונים מצביעים על קשר בין ירידה בביטוי של האנזים קטלאז בתאי שורש השערה לבין חמצון טבעי בתהליך האפרה של השיער.



==<center>דף עבודה מלווה לתלמיד, דף עבודה בנושא השואת רצפים</center>==

[http://www.proteopedia.org/wiki/images/4/48/Lys_ex.doc| עימוד רצפים]
,
[http://www.proteopedia.org/wiki/images/4/48/Lys_ex.doc| דף עבודה לתלמיד]

Catalase (Hebrew)

2010-07-07T08:34:49Z

Amir Mitchell: /* <center>דף עבודה מלווה לתלמיד, דף עבודה בנושא השואת רצפים</center> */

__NOTOC__
==<center>'''קטלאז'''</center>==

קטלאז הוא אנזים המצוי כמעט בכל האורגניזמים הנחשפים לחמצן: בבעלי חיים, בצמחים, בפטריות ובמיקרואורגניזמים רבים.

באדם מצוי הקטלאז כמעט בכל תאי הגוף ואיבריו, ובכמות גדולה נמצא בכבד, בכליות ובתאי הדם.
תפקידו של אנזים הקטלאז הוא לפרק [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/0/04/Hydrogen-peroxide-3D-balls.png מי חמצן], H2O2, למים ולחמצן.
משקלו המולקולרי של החלבון השלם הוא כ- 60 קילו-דלתון.

==<center>חשיבותו של קטלאז</center>==

בתהליך ניצול החמצן להפקת אנרגיה, תהליך הקרוי [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A0%D7%A9%D7%99%D7%9E%D7%94_%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%AA נשימה תאית] , נוצרים גם שני תוצרי לוואי רעילים: מי חמצן (H202) ויון סופראוקסיד (O2-) . שני חומרים אלו הם מחמצנים חזקים, ונוטים להגיב כמעט עם כל חומר אורגני ולשנות את הרכבו. לפיכך, הם מזיקים לתא ועלולים אף לגרום למותו. היצורים . האירוביים הצליחו להתגבר על בעיה זו באמצעות שלושה אנזימים המצויים בתאיהם, אשר מנטרלים את תוצרי הלוואי המזיקים : סופראוקסיד דיסמוטאז, פרוקסידאז וקטלאז


קטלאז, האנזים הפעיל ביותר בנטרול תוצרי הלוואי המחמצנים, מצוי באברון הפראוקסיזום בתאים, ושם הוא מבצע את פעולתו.


==<center>מבנה הקטלאז</center>==
<applet load='1qqw' size='400' frame='true' align='left' caption='קטלאז' scene='Catalase_(Hebrew)/Catalase/1'/>


מבנה אנזים הקטלאז ממקורות שונים נחקר באמצעות [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%A1%D7%98%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%A8%D7%A4%D7%99%D7%94 קריסטלוגרפיה]. מהשוואת מבנה החלבון בין מינים שונים של יצורים עולה דמיון רב. ה<scene name='Catalase_(Hebrew)/Conserved_areas/2'>אזורים שמורים</scene> במרכז החלבון מעידים על רמת דמיון גבוהה סביב לאתרים הפעילים בחלבון אצל מינים רבים. ניתן להתרשם מרמת השימור על פי גווני הצבע השונים - ככל שהאזור שמור יותר, הוא צבוע בגוון סגול יותר. (להרחבה- ראה דף עבודה בנושא השוואת רצפים בתחתית הערך). תעלות מובילות אל <scene name='Catalase_(Hebrew)/Pail/1'>אתרים פעילים</scene> החבויים בעומק החלבון. כל <scene name='Catalase_(Hebrew)/Pail/2'>אתר פעיל</scene> מכיל קבוצת הם הנקשרת לשלוש חומצות אמיניות (מסומנות בצהוב). קבוצת ההם (מסומנת בכחול) מחוברת באמצעות קשר בין יון הברזל (מסומן באדום) ושייר סמוך של חומצת האמינו תירוסין ( מספר 358 ברצף ). קבוצת ההם היא טבעת מישורית מורכבת שבמרכזה מצוי יון ברזל אליו נקשרת מולקולת מי החמצן המהווה את הסובסטרט של האנזים. אנזים הקטלאז הוא <scene name='Catalase_(Hebrew)/Tetramer/1'>הומוטטרמר</scene> - חלבון הבנוי מ- 4 שרשראות פוליפפטידיות זהות ( כל אחת צבועה בצבע שונה ) באורך 527 חומצות אמינו כל אחת. רצף חומצות האמינו בכל תת-יחידה של החלבון מהווה את ה [http://www.pdb.org/pdb/explore/remediatedChain.do?structureId=1QQW&params.showDbRefRulerIfPossible=true&params.desiredSequenceRnsStr=DBREF&params.annotationsStr=dssp,scop&chainId=A מבנה הראשוני] של החלבון. בין חומצות האמינו הסמוכות קיימים קשרים פפטידיים. קשרי מימן הנוצרים בין חומצות אמינו שונות לאורך המבנה הראשוני של החלבון יוצרים מבנה מרחבי המקפל את החלבון לשתי צורות עיקריות של <scene name='Catalase_(Hebrew)/Secondary/2'>מבנים שניוניים</scene>: סליל אלפא (בצהוב) ומשטח בטא (בירוק). בין שיירי חומצות האמינו המרוחקים זה מזה על פני הרצף הקוי נוצרים קשרים אשר גורמים להיווצרות המבנה השלישוני של החלבון. האופן בו ארבעת תת-היחידות ארוזות יחדיו קובע את ה<scene name='Catalase_(Hebrew)/Tertiary0/1'>מבנה הרביעוני</scene> של החלבון. כל אחד מ- 4 המונומרים של האנזים מכיל קו-פקטור: [http://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/image/structurefly.cgi?cid=444124&width=400&height=400 קבוצת הם] .
בקטלאז ממינים מסוימים, כגון בקר ואדם, מצויים, בנוסף ל- 4 קבוצות ההם (במרכז המולקולה), גם 4 קבוצות של <scene name='Catalase_(Hebrew)/Nadph/5'>NADPH</scene> (במעטפת המולקולה) שמשמשים להגנה על האנזים עצמו מפני הפעילות הרעילה של מי חמצן.


==<center>הפעילות הביולוגית של קטלאז</center>==


פעולתו של האנזים קטלאז (מיוצג בנוסחת התגובה כ- FeCat ) מתבצעת בשני שלבים:

(הספרות רומיות שצמודות לסימון הברזל (Fe) מציינות את רמת החמצון של הברזל)



==<center>H2O2 + Fe(III)Cat -> H2O + OFe(IV)Cat
H2O2 + OFe(IV)Cat-> H2O + Fe(III)Cat + O2
</center>==


בשלב הראשון של התגובה <scene name='Catalase_(Hebrew)/H2o2_and_heme/6'>מולקולת מי חמצן</scene> (מיוצגת בכתום) נקשרת לקבוצת הם ,אטום חמצן מתנתק ממי החמצן ונקשר לאנזים; מי החמצן הופכים למים. בשלב השני אטום חמצן נוסף מתנתק ממולקולה אחרת של מי חמצן, ושני אטומי החמצן חוברים ליצירת מולקולת חמצן. התוצאה הסופית היא שתי מולקולות מים ומולקולת חמצן אחת:



==<center>H2O2 + H2O2 -> 2H2O + O2
</center>==

בטבע, קטלאז הוא אחד האנזימים בעלי זמן המחזור (turnover number) הגבוהים ביותר: מולקולת קטלאז אחת מסוגלת לפרק מיליוני מולקולות מי חמצן מדי שנייה.
ה-pH האופטימלי לקטלאז באדם הוא 7. במינים אחרים משתנה ה-pH האופטימלי ועשוי לנוע בטווח של 4 עד 11, תלוי במין.
הטמפרטורה האופטימלית שונה גם היא באורגניזמים השונים. בבני אדם הטמפרטורה האופטימלית היא 37c , שהיא טמפרטורת הגוף בקירוב. לעומת זאת, בחיידקים תרמופילים שמקורו במעיינות חמים (Pyrobaculum calidifontis ) נמצא קטלאז בעל אטום מנגן כקופקטור, במקום קבוצת הם, שהטמפרטורה האופטימלית לפעילותו היא 90c!


==<center>מחלות הקשורות להעדר קטלאז</center>==


עקת חמצון, הנובעת מהעדר פעילות של קטלאז ומהצטברות של מי-חמצן בתאים, עשויה להוות גורם להתפתחות של מחלות כרוניות רבות כגון סכרת, אסטמה, אלצהיימר, דלקת פרקים, זאבת וסרטן.

מוטציה בגן לקטלאז (CAT), הנמצא בכרומוזום 11 בגנום האנושי, גורמת למחלת ה- acatalasemia שמאופיינת בהעדר קטלאז בתאי הדם האדומים ומלווה בכיבים בחלל הפה.

מחקרים אחרונים מצביעים על קשר בין ירידה בביטוי של האנזים קטלאז בתאי שורש השערה לבין חמצון טבעי בתהליך האפרה של השיער.



==<center>דף עבודה מלווה לתלמיד, דף עבודה בנושא השואת רצפים</center>==

[http://www.proteopedia.org/wiki/images/4/48/Lys_ex.doc| עימוד רצפים]

[http://www.proteopedia.org/wiki/images/4/48/Lys_ex.doc| דף עבודה לתלמיד]

Catalase (Hebrew)

2010-07-07T08:34:28Z

Amir Mitchell: /* <center>דף עבודה מלווה לתלמיד, דף עבודה בנושא השואת רצפים</center> */

__NOTOC__
==<center>'''קטלאז'''</center>==

קטלאז הוא אנזים המצוי כמעט בכל האורגניזמים הנחשפים לחמצן: בבעלי חיים, בצמחים, בפטריות ובמיקרואורגניזמים רבים.

באדם מצוי הקטלאז כמעט בכל תאי הגוף ואיבריו, ובכמות גדולה נמצא בכבד, בכליות ובתאי הדם.
תפקידו של אנזים הקטלאז הוא לפרק [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/0/04/Hydrogen-peroxide-3D-balls.png מי חמצן], H2O2, למים ולחמצן.
משקלו המולקולרי של החלבון השלם הוא כ- 60 קילו-דלתון.

==<center>חשיבותו של קטלאז</center>==

בתהליך ניצול החמצן להפקת אנרגיה, תהליך הקרוי [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A0%D7%A9%D7%99%D7%9E%D7%94_%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%AA נשימה תאית] , נוצרים גם שני תוצרי לוואי רעילים: מי חמצן (H202) ויון סופראוקסיד (O2-) . שני חומרים אלו הם מחמצנים חזקים, ונוטים להגיב כמעט עם כל חומר אורגני ולשנות את הרכבו. לפיכך, הם מזיקים לתא ועלולים אף לגרום למותו. היצורים . האירוביים הצליחו להתגבר על בעיה זו באמצעות שלושה אנזימים המצויים בתאיהם, אשר מנטרלים את תוצרי הלוואי המזיקים : סופראוקסיד דיסמוטאז, פרוקסידאז וקטלאז


קטלאז, האנזים הפעיל ביותר בנטרול תוצרי הלוואי המחמצנים, מצוי באברון הפראוקסיזום בתאים, ושם הוא מבצע את פעולתו.


==<center>מבנה הקטלאז</center>==
<applet load='1qqw' size='400' frame='true' align='left' caption='קטלאז' scene='Catalase_(Hebrew)/Catalase/1'/>


מבנה אנזים הקטלאז ממקורות שונים נחקר באמצעות [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%A1%D7%98%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%A8%D7%A4%D7%99%D7%94 קריסטלוגרפיה]. מהשוואת מבנה החלבון בין מינים שונים של יצורים עולה דמיון רב. ה<scene name='Catalase_(Hebrew)/Conserved_areas/2'>אזורים שמורים</scene> במרכז החלבון מעידים על רמת דמיון גבוהה סביב לאתרים הפעילים בחלבון אצל מינים רבים. ניתן להתרשם מרמת השימור על פי גווני הצבע השונים - ככל שהאזור שמור יותר, הוא צבוע בגוון סגול יותר. (להרחבה- ראה דף עבודה בנושא השוואת רצפים בתחתית הערך). תעלות מובילות אל <scene name='Catalase_(Hebrew)/Pail/1'>אתרים פעילים</scene> החבויים בעומק החלבון. כל <scene name='Catalase_(Hebrew)/Pail/2'>אתר פעיל</scene> מכיל קבוצת הם הנקשרת לשלוש חומצות אמיניות (מסומנות בצהוב). קבוצת ההם (מסומנת בכחול) מחוברת באמצעות קשר בין יון הברזל (מסומן באדום) ושייר סמוך של חומצת האמינו תירוסין ( מספר 358 ברצף ). קבוצת ההם היא טבעת מישורית מורכבת שבמרכזה מצוי יון ברזל אליו נקשרת מולקולת מי החמצן המהווה את הסובסטרט של האנזים. אנזים הקטלאז הוא <scene name='Catalase_(Hebrew)/Tetramer/1'>הומוטטרמר</scene> - חלבון הבנוי מ- 4 שרשראות פוליפפטידיות זהות ( כל אחת צבועה בצבע שונה ) באורך 527 חומצות אמינו כל אחת. רצף חומצות האמינו בכל תת-יחידה של החלבון מהווה את ה [http://www.pdb.org/pdb/explore/remediatedChain.do?structureId=1QQW&params.showDbRefRulerIfPossible=true&params.desiredSequenceRnsStr=DBREF&params.annotationsStr=dssp,scop&chainId=A מבנה הראשוני] של החלבון. בין חומצות האמינו הסמוכות קיימים קשרים פפטידיים. קשרי מימן הנוצרים בין חומצות אמינו שונות לאורך המבנה הראשוני של החלבון יוצרים מבנה מרחבי המקפל את החלבון לשתי צורות עיקריות של <scene name='Catalase_(Hebrew)/Secondary/2'>מבנים שניוניים</scene>: סליל אלפא (בצהוב) ומשטח בטא (בירוק). בין שיירי חומצות האמינו המרוחקים זה מזה על פני הרצף הקוי נוצרים קשרים אשר גורמים להיווצרות המבנה השלישוני של החלבון. האופן בו ארבעת תת-היחידות ארוזות יחדיו קובע את ה<scene name='Catalase_(Hebrew)/Tertiary0/1'>מבנה הרביעוני</scene> של החלבון. כל אחד מ- 4 המונומרים של האנזים מכיל קו-פקטור: [http://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/image/structurefly.cgi?cid=444124&width=400&height=400 קבוצת הם] .
בקטלאז ממינים מסוימים, כגון בקר ואדם, מצויים, בנוסף ל- 4 קבוצות ההם (במרכז המולקולה), גם 4 קבוצות של <scene name='Catalase_(Hebrew)/Nadph/5'>NADPH</scene> (במעטפת המולקולה) שמשמשים להגנה על האנזים עצמו מפני הפעילות הרעילה של מי חמצן.


==<center>הפעילות הביולוגית של קטלאז</center>==


פעולתו של האנזים קטלאז (מיוצג בנוסחת התגובה כ- FeCat ) מתבצעת בשני שלבים:

(הספרות רומיות שצמודות לסימון הברזל (Fe) מציינות את רמת החמצון של הברזל)



==<center>H2O2 + Fe(III)Cat -> H2O + OFe(IV)Cat
H2O2 + OFe(IV)Cat-> H2O + Fe(III)Cat + O2
</center>==


בשלב הראשון של התגובה <scene name='Catalase_(Hebrew)/H2o2_and_heme/6'>מולקולת מי חמצן</scene> (מיוצגת בכתום) נקשרת לקבוצת הם ,אטום חמצן מתנתק ממי החמצן ונקשר לאנזים; מי החמצן הופכים למים. בשלב השני אטום חמצן נוסף מתנתק ממולקולה אחרת של מי חמצן, ושני אטומי החמצן חוברים ליצירת מולקולת חמצן. התוצאה הסופית היא שתי מולקולות מים ומולקולת חמצן אחת:



==<center>H2O2 + H2O2 -> 2H2O + O2
</center>==

בטבע, קטלאז הוא אחד האנזימים בעלי זמן המחזור (turnover number) הגבוהים ביותר: מולקולת קטלאז אחת מסוגלת לפרק מיליוני מולקולות מי חמצן מדי שנייה.
ה-pH האופטימלי לקטלאז באדם הוא 7. במינים אחרים משתנה ה-pH האופטימלי ועשוי לנוע בטווח של 4 עד 11, תלוי במין.
הטמפרטורה האופטימלית שונה גם היא באורגניזמים השונים. בבני אדם הטמפרטורה האופטימלית היא 37c , שהיא טמפרטורת הגוף בקירוב. לעומת זאת, בחיידקים תרמופילים שמקורו במעיינות חמים (Pyrobaculum calidifontis ) נמצא קטלאז בעל אטום מנגן כקופקטור, במקום קבוצת הם, שהטמפרטורה האופטימלית לפעילותו היא 90c!


==<center>מחלות הקשורות להעדר קטלאז</center>==


עקת חמצון, הנובעת מהעדר פעילות של קטלאז ומהצטברות של מי-חמצן בתאים, עשויה להוות גורם להתפתחות של מחלות כרוניות רבות כגון סכרת, אסטמה, אלצהיימר, דלקת פרקים, זאבת וסרטן.

מוטציה בגן לקטלאז (CAT), הנמצא בכרומוזום 11 בגנום האנושי, גורמת למחלת ה- acatalasemia שמאופיינת בהעדר קטלאז בתאי הדם האדומים ומלווה בכיבים בחלל הפה.

מחקרים אחרונים מצביעים על קשר בין ירידה בביטוי של האנזים קטלאז בתאי שורש השערה לבין חמצון טבעי בתהליך האפרה של השיער.



==<center>דף עבודה מלווה לתלמיד, דף עבודה בנושא השואת רצפים</center>==

[http://www.proteopedia.org/wiki/images/4/48/Lys_ex.doc|עימוד רצפים]

[http://www.proteopedia.org/wiki/images/4/48/Lys_ex.doc|דף עבודה לתלמיד]

Catalase (Hebrew)

2010-07-07T08:34:07Z

Amir Mitchell: /* <center>דף עבודה מלווה לתלמיד, דף עבודה בנושא השואת רצפים</center> */

__NOTOC__
==<center>'''קטלאז'''</center>==

קטלאז הוא אנזים המצוי כמעט בכל האורגניזמים הנחשפים לחמצן: בבעלי חיים, בצמחים, בפטריות ובמיקרואורגניזמים רבים.

באדם מצוי הקטלאז כמעט בכל תאי הגוף ואיבריו, ובכמות גדולה נמצא בכבד, בכליות ובתאי הדם.
תפקידו של אנזים הקטלאז הוא לפרק [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/0/04/Hydrogen-peroxide-3D-balls.png מי חמצן], H2O2, למים ולחמצן.
משקלו המולקולרי של החלבון השלם הוא כ- 60 קילו-דלתון.

==<center>חשיבותו של קטלאז</center>==

בתהליך ניצול החמצן להפקת אנרגיה, תהליך הקרוי [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A0%D7%A9%D7%99%D7%9E%D7%94_%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%AA נשימה תאית] , נוצרים גם שני תוצרי לוואי רעילים: מי חמצן (H202) ויון סופראוקסיד (O2-) . שני חומרים אלו הם מחמצנים חזקים, ונוטים להגיב כמעט עם כל חומר אורגני ולשנות את הרכבו. לפיכך, הם מזיקים לתא ועלולים אף לגרום למותו. היצורים . האירוביים הצליחו להתגבר על בעיה זו באמצעות שלושה אנזימים המצויים בתאיהם, אשר מנטרלים את תוצרי הלוואי המזיקים : סופראוקסיד דיסמוטאז, פרוקסידאז וקטלאז


קטלאז, האנזים הפעיל ביותר בנטרול תוצרי הלוואי המחמצנים, מצוי באברון הפראוקסיזום בתאים, ושם הוא מבצע את פעולתו.


==<center>מבנה הקטלאז</center>==
<applet load='1qqw' size='400' frame='true' align='left' caption='קטלאז' scene='Catalase_(Hebrew)/Catalase/1'/>


מבנה אנזים הקטלאז ממקורות שונים נחקר באמצעות [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%A1%D7%98%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%A8%D7%A4%D7%99%D7%94 קריסטלוגרפיה]. מהשוואת מבנה החלבון בין מינים שונים של יצורים עולה דמיון רב. ה<scene name='Catalase_(Hebrew)/Conserved_areas/2'>אזורים שמורים</scene> במרכז החלבון מעידים על רמת דמיון גבוהה סביב לאתרים הפעילים בחלבון אצל מינים רבים. ניתן להתרשם מרמת השימור על פי גווני הצבע השונים - ככל שהאזור שמור יותר, הוא צבוע בגוון סגול יותר. (להרחבה- ראה דף עבודה בנושא השוואת רצפים בתחתית הערך). תעלות מובילות אל <scene name='Catalase_(Hebrew)/Pail/1'>אתרים פעילים</scene> החבויים בעומק החלבון. כל <scene name='Catalase_(Hebrew)/Pail/2'>אתר פעיל</scene> מכיל קבוצת הם הנקשרת לשלוש חומצות אמיניות (מסומנות בצהוב). קבוצת ההם (מסומנת בכחול) מחוברת באמצעות קשר בין יון הברזל (מסומן באדום) ושייר סמוך של חומצת האמינו תירוסין ( מספר 358 ברצף ). קבוצת ההם היא טבעת מישורית מורכבת שבמרכזה מצוי יון ברזל אליו נקשרת מולקולת מי החמצן המהווה את הסובסטרט של האנזים. אנזים הקטלאז הוא <scene name='Catalase_(Hebrew)/Tetramer/1'>הומוטטרמר</scene> - חלבון הבנוי מ- 4 שרשראות פוליפפטידיות זהות ( כל אחת צבועה בצבע שונה ) באורך 527 חומצות אמינו כל אחת. רצף חומצות האמינו בכל תת-יחידה של החלבון מהווה את ה [http://www.pdb.org/pdb/explore/remediatedChain.do?structureId=1QQW&params.showDbRefRulerIfPossible=true&params.desiredSequenceRnsStr=DBREF&params.annotationsStr=dssp,scop&chainId=A מבנה הראשוני] של החלבון. בין חומצות האמינו הסמוכות קיימים קשרים פפטידיים. קשרי מימן הנוצרים בין חומצות אמינו שונות לאורך המבנה הראשוני של החלבון יוצרים מבנה מרחבי המקפל את החלבון לשתי צורות עיקריות של <scene name='Catalase_(Hebrew)/Secondary/2'>מבנים שניוניים</scene>: סליל אלפא (בצהוב) ומשטח בטא (בירוק). בין שיירי חומצות האמינו המרוחקים זה מזה על פני הרצף הקוי נוצרים קשרים אשר גורמים להיווצרות המבנה השלישוני של החלבון. האופן בו ארבעת תת-היחידות ארוזות יחדיו קובע את ה<scene name='Catalase_(Hebrew)/Tertiary0/1'>מבנה הרביעוני</scene> של החלבון. כל אחד מ- 4 המונומרים של האנזים מכיל קו-פקטור: [http://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/image/structurefly.cgi?cid=444124&width=400&height=400 קבוצת הם] .
בקטלאז ממינים מסוימים, כגון בקר ואדם, מצויים, בנוסף ל- 4 קבוצות ההם (במרכז המולקולה), גם 4 קבוצות של <scene name='Catalase_(Hebrew)/Nadph/5'>NADPH</scene> (במעטפת המולקולה) שמשמשים להגנה על האנזים עצמו מפני הפעילות הרעילה של מי חמצן.


==<center>הפעילות הביולוגית של קטלאז</center>==


פעולתו של האנזים קטלאז (מיוצג בנוסחת התגובה כ- FeCat ) מתבצעת בשני שלבים:

(הספרות רומיות שצמודות לסימון הברזל (Fe) מציינות את רמת החמצון של הברזל)



==<center>H2O2 + Fe(III)Cat -> H2O + OFe(IV)Cat
H2O2 + OFe(IV)Cat-> H2O + Fe(III)Cat + O2
</center>==


בשלב הראשון של התגובה <scene name='Catalase_(Hebrew)/H2o2_and_heme/6'>מולקולת מי חמצן</scene> (מיוצגת בכתום) נקשרת לקבוצת הם ,אטום חמצן מתנתק ממי החמצן ונקשר לאנזים; מי החמצן הופכים למים. בשלב השני אטום חמצן נוסף מתנתק ממולקולה אחרת של מי חמצן, ושני אטומי החמצן חוברים ליצירת מולקולת חמצן. התוצאה הסופית היא שתי מולקולות מים ומולקולת חמצן אחת:



==<center>H2O2 + H2O2 -> 2H2O + O2
</center>==

בטבע, קטלאז הוא אחד האנזימים בעלי זמן המחזור (turnover number) הגבוהים ביותר: מולקולת קטלאז אחת מסוגלת לפרק מיליוני מולקולות מי חמצן מדי שנייה.
ה-pH האופטימלי לקטלאז באדם הוא 7. במינים אחרים משתנה ה-pH האופטימלי ועשוי לנוע בטווח של 4 עד 11, תלוי במין.
הטמפרטורה האופטימלית שונה גם היא באורגניזמים השונים. בבני אדם הטמפרטורה האופטימלית היא 37c , שהיא טמפרטורת הגוף בקירוב. לעומת זאת, בחיידקים תרמופילים שמקורו במעיינות חמים (Pyrobaculum calidifontis ) נמצא קטלאז בעל אטום מנגן כקופקטור, במקום קבוצת הם, שהטמפרטורה האופטימלית לפעילותו היא 90c!


==<center>מחלות הקשורות להעדר קטלאז</center>==


עקת חמצון, הנובעת מהעדר פעילות של קטלאז ומהצטברות של מי-חמצן בתאים, עשויה להוות גורם להתפתחות של מחלות כרוניות רבות כגון סכרת, אסטמה, אלצהיימר, דלקת פרקים, זאבת וסרטן.

מוטציה בגן לקטלאז (CAT), הנמצא בכרומוזום 11 בגנום האנושי, גורמת למחלת ה- acatalasemia שמאופיינת בהעדר קטלאז בתאי הדם האדומים ומלווה בכיבים בחלל הפה.

מחקרים אחרונים מצביעים על קשר בין ירידה בביטוי של האנזים קטלאז בתאי שורש השערה לבין חמצון טבעי בתהליך האפרה של השיער.



==<center>דף עבודה מלווה לתלמיד, דף עבודה בנושא השואת רצפים</center>==

[http://www.proteopedia.org/wiki/images/4/48/Lys_ex.doc|עימוד רצפים]
[http://www.proteopedia.org/wiki/images/4/48/Lys_ex.doc|דף עבודה לתלמיד]

Catalase (Hebrew)

2010-07-07T08:33:33Z

Amir Mitchell: /* <center>דף עבודה מלווה לתלמיד, דף עבודה בנושא השואת רצפים</center> */

__NOTOC__
==<center>'''קטלאז'''</center>==

קטלאז הוא אנזים המצוי כמעט בכל האורגניזמים הנחשפים לחמצן: בבעלי חיים, בצמחים, בפטריות ובמיקרואורגניזמים רבים.

באדם מצוי הקטלאז כמעט בכל תאי הגוף ואיבריו, ובכמות גדולה נמצא בכבד, בכליות ובתאי הדם.
תפקידו של אנזים הקטלאז הוא לפרק [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/0/04/Hydrogen-peroxide-3D-balls.png מי חמצן], H2O2, למים ולחמצן.
משקלו המולקולרי של החלבון השלם הוא כ- 60 קילו-דלתון.

==<center>חשיבותו של קטלאז</center>==

בתהליך ניצול החמצן להפקת אנרגיה, תהליך הקרוי [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A0%D7%A9%D7%99%D7%9E%D7%94_%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%AA נשימה תאית] , נוצרים גם שני תוצרי לוואי רעילים: מי חמצן (H202) ויון סופראוקסיד (O2-) . שני חומרים אלו הם מחמצנים חזקים, ונוטים להגיב כמעט עם כל חומר אורגני ולשנות את הרכבו. לפיכך, הם מזיקים לתא ועלולים אף לגרום למותו. היצורים . האירוביים הצליחו להתגבר על בעיה זו באמצעות שלושה אנזימים המצויים בתאיהם, אשר מנטרלים את תוצרי הלוואי המזיקים : סופראוקסיד דיסמוטאז, פרוקסידאז וקטלאז


קטלאז, האנזים הפעיל ביותר בנטרול תוצרי הלוואי המחמצנים, מצוי באברון הפראוקסיזום בתאים, ושם הוא מבצע את פעולתו.


==<center>מבנה הקטלאז</center>==
<applet load='1qqw' size='400' frame='true' align='left' caption='קטלאז' scene='Catalase_(Hebrew)/Catalase/1'/>


מבנה אנזים הקטלאז ממקורות שונים נחקר באמצעות [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%A1%D7%98%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%A8%D7%A4%D7%99%D7%94 קריסטלוגרפיה]. מהשוואת מבנה החלבון בין מינים שונים של יצורים עולה דמיון רב. ה<scene name='Catalase_(Hebrew)/Conserved_areas/2'>אזורים שמורים</scene> במרכז החלבון מעידים על רמת דמיון גבוהה סביב לאתרים הפעילים בחלבון אצל מינים רבים. ניתן להתרשם מרמת השימור על פי גווני הצבע השונים - ככל שהאזור שמור יותר, הוא צבוע בגוון סגול יותר. (להרחבה- ראה דף עבודה בנושא השוואת רצפים בתחתית הערך). תעלות מובילות אל <scene name='Catalase_(Hebrew)/Pail/1'>אתרים פעילים</scene> החבויים בעומק החלבון. כל <scene name='Catalase_(Hebrew)/Pail/2'>אתר פעיל</scene> מכיל קבוצת הם הנקשרת לשלוש חומצות אמיניות (מסומנות בצהוב). קבוצת ההם (מסומנת בכחול) מחוברת באמצעות קשר בין יון הברזל (מסומן באדום) ושייר סמוך של חומצת האמינו תירוסין ( מספר 358 ברצף ). קבוצת ההם היא טבעת מישורית מורכבת שבמרכזה מצוי יון ברזל אליו נקשרת מולקולת מי החמצן המהווה את הסובסטרט של האנזים. אנזים הקטלאז הוא <scene name='Catalase_(Hebrew)/Tetramer/1'>הומוטטרמר</scene> - חלבון הבנוי מ- 4 שרשראות פוליפפטידיות זהות ( כל אחת צבועה בצבע שונה ) באורך 527 חומצות אמינו כל אחת. רצף חומצות האמינו בכל תת-יחידה של החלבון מהווה את ה [http://www.pdb.org/pdb/explore/remediatedChain.do?structureId=1QQW&params.showDbRefRulerIfPossible=true&params.desiredSequenceRnsStr=DBREF&params.annotationsStr=dssp,scop&chainId=A מבנה הראשוני] של החלבון. בין חומצות האמינו הסמוכות קיימים קשרים פפטידיים. קשרי מימן הנוצרים בין חומצות אמינו שונות לאורך המבנה הראשוני של החלבון יוצרים מבנה מרחבי המקפל את החלבון לשתי צורות עיקריות של <scene name='Catalase_(Hebrew)/Secondary/2'>מבנים שניוניים</scene>: סליל אלפא (בצהוב) ומשטח בטא (בירוק). בין שיירי חומצות האמינו המרוחקים זה מזה על פני הרצף הקוי נוצרים קשרים אשר גורמים להיווצרות המבנה השלישוני של החלבון. האופן בו ארבעת תת-היחידות ארוזות יחדיו קובע את ה<scene name='Catalase_(Hebrew)/Tertiary0/1'>מבנה הרביעוני</scene> של החלבון. כל אחד מ- 4 המונומרים של האנזים מכיל קו-פקטור: [http://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/image/structurefly.cgi?cid=444124&width=400&height=400 קבוצת הם] .
בקטלאז ממינים מסוימים, כגון בקר ואדם, מצויים, בנוסף ל- 4 קבוצות ההם (במרכז המולקולה), גם 4 קבוצות של <scene name='Catalase_(Hebrew)/Nadph/5'>NADPH</scene> (במעטפת המולקולה) שמשמשים להגנה על האנזים עצמו מפני הפעילות הרעילה של מי חמצן.


==<center>הפעילות הביולוגית של קטלאז</center>==


פעולתו של האנזים קטלאז (מיוצג בנוסחת התגובה כ- FeCat ) מתבצעת בשני שלבים:

(הספרות רומיות שצמודות לסימון הברזל (Fe) מציינות את רמת החמצון של הברזל)



==<center>H2O2 + Fe(III)Cat -> H2O + OFe(IV)Cat
H2O2 + OFe(IV)Cat-> H2O + Fe(III)Cat + O2
</center>==


בשלב הראשון של התגובה <scene name='Catalase_(Hebrew)/H2o2_and_heme/6'>מולקולת מי חמצן</scene> (מיוצגת בכתום) נקשרת לקבוצת הם ,אטום חמצן מתנתק ממי החמצן ונקשר לאנזים; מי החמצן הופכים למים. בשלב השני אטום חמצן נוסף מתנתק ממולקולה אחרת של מי חמצן, ושני אטומי החמצן חוברים ליצירת מולקולת חמצן. התוצאה הסופית היא שתי מולקולות מים ומולקולת חמצן אחת:



==<center>H2O2 + H2O2 -> 2H2O + O2
</center>==

בטבע, קטלאז הוא אחד האנזימים בעלי זמן המחזור (turnover number) הגבוהים ביותר: מולקולת קטלאז אחת מסוגלת לפרק מיליוני מולקולות מי חמצן מדי שנייה.
ה-pH האופטימלי לקטלאז באדם הוא 7. במינים אחרים משתנה ה-pH האופטימלי ועשוי לנוע בטווח של 4 עד 11, תלוי במין.
הטמפרטורה האופטימלית שונה גם היא באורגניזמים השונים. בבני אדם הטמפרטורה האופטימלית היא 37c , שהיא טמפרטורת הגוף בקירוב. לעומת זאת, בחיידקים תרמופילים שמקורו במעיינות חמים (Pyrobaculum calidifontis ) נמצא קטלאז בעל אטום מנגן כקופקטור, במקום קבוצת הם, שהטמפרטורה האופטימלית לפעילותו היא 90c!


==<center>מחלות הקשורות להעדר קטלאז</center>==


עקת חמצון, הנובעת מהעדר פעילות של קטלאז ומהצטברות של מי-חמצן בתאים, עשויה להוות גורם להתפתחות של מחלות כרוניות רבות כגון סכרת, אסטמה, אלצהיימר, דלקת פרקים, זאבת וסרטן.

מוטציה בגן לקטלאז (CAT), הנמצא בכרומוזום 11 בגנום האנושי, גורמת למחלת ה- acatalasemia שמאופיינת בהעדר קטלאז בתאי הדם האדומים ומלווה בכיבים בחלל הפה.

מחקרים אחרונים מצביעים על קשר בין ירידה בביטוי של האנזים קטלאז בתאי שורש השערה לבין חמצון טבעי בתהליך האפרה של השיער.



==<center>דף עבודה מלווה לתלמיד, דף עבודה בנושא השואת רצפים</center>==

[http://www.proteopedia.org/wiki/images/4/48/Lys_ex.doc|דף עבודה לתלמיד]

Catalase (Hebrew)

2010-07-07T08:33:12Z

Amir Mitchell: /* <center>דף עבודה מלווה לתלמיד, דף עבודה בנושא השואת רצפים</center> */

__NOTOC__
==<center>'''קטלאז'''</center>==

קטלאז הוא אנזים המצוי כמעט בכל האורגניזמים הנחשפים לחמצן: בבעלי חיים, בצמחים, בפטריות ובמיקרואורגניזמים רבים.

באדם מצוי הקטלאז כמעט בכל תאי הגוף ואיבריו, ובכמות גדולה נמצא בכבד, בכליות ובתאי הדם.
תפקידו של אנזים הקטלאז הוא לפרק [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/0/04/Hydrogen-peroxide-3D-balls.png מי חמצן], H2O2, למים ולחמצן.
משקלו המולקולרי של החלבון השלם הוא כ- 60 קילו-דלתון.

==<center>חשיבותו של קטלאז</center>==

בתהליך ניצול החמצן להפקת אנרגיה, תהליך הקרוי [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A0%D7%A9%D7%99%D7%9E%D7%94_%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%AA נשימה תאית] , נוצרים גם שני תוצרי לוואי רעילים: מי חמצן (H202) ויון סופראוקסיד (O2-) . שני חומרים אלו הם מחמצנים חזקים, ונוטים להגיב כמעט עם כל חומר אורגני ולשנות את הרכבו. לפיכך, הם מזיקים לתא ועלולים אף לגרום למותו. היצורים . האירוביים הצליחו להתגבר על בעיה זו באמצעות שלושה אנזימים המצויים בתאיהם, אשר מנטרלים את תוצרי הלוואי המזיקים : סופראוקסיד דיסמוטאז, פרוקסידאז וקטלאז


קטלאז, האנזים הפעיל ביותר בנטרול תוצרי הלוואי המחמצנים, מצוי באברון הפראוקסיזום בתאים, ושם הוא מבצע את פעולתו.


==<center>מבנה הקטלאז</center>==
<applet load='1qqw' size='400' frame='true' align='left' caption='קטלאז' scene='Catalase_(Hebrew)/Catalase/1'/>


מבנה אנזים הקטלאז ממקורות שונים נחקר באמצעות [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%A1%D7%98%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%A8%D7%A4%D7%99%D7%94 קריסטלוגרפיה]. מהשוואת מבנה החלבון בין מינים שונים של יצורים עולה דמיון רב. ה<scene name='Catalase_(Hebrew)/Conserved_areas/2'>אזורים שמורים</scene> במרכז החלבון מעידים על רמת דמיון גבוהה סביב לאתרים הפעילים בחלבון אצל מינים רבים. ניתן להתרשם מרמת השימור על פי גווני הצבע השונים - ככל שהאזור שמור יותר, הוא צבוע בגוון סגול יותר. (להרחבה- ראה דף עבודה בנושא השוואת רצפים בתחתית הערך). תעלות מובילות אל <scene name='Catalase_(Hebrew)/Pail/1'>אתרים פעילים</scene> החבויים בעומק החלבון. כל <scene name='Catalase_(Hebrew)/Pail/2'>אתר פעיל</scene> מכיל קבוצת הם הנקשרת לשלוש חומצות אמיניות (מסומנות בצהוב). קבוצת ההם (מסומנת בכחול) מחוברת באמצעות קשר בין יון הברזל (מסומן באדום) ושייר סמוך של חומצת האמינו תירוסין ( מספר 358 ברצף ). קבוצת ההם היא טבעת מישורית מורכבת שבמרכזה מצוי יון ברזל אליו נקשרת מולקולת מי החמצן המהווה את הסובסטרט של האנזים. אנזים הקטלאז הוא <scene name='Catalase_(Hebrew)/Tetramer/1'>הומוטטרמר</scene> - חלבון הבנוי מ- 4 שרשראות פוליפפטידיות זהות ( כל אחת צבועה בצבע שונה ) באורך 527 חומצות אמינו כל אחת. רצף חומצות האמינו בכל תת-יחידה של החלבון מהווה את ה [http://www.pdb.org/pdb/explore/remediatedChain.do?structureId=1QQW&params.showDbRefRulerIfPossible=true&params.desiredSequenceRnsStr=DBREF&params.annotationsStr=dssp,scop&chainId=A מבנה הראשוני] של החלבון. בין חומצות האמינו הסמוכות קיימים קשרים פפטידיים. קשרי מימן הנוצרים בין חומצות אמינו שונות לאורך המבנה הראשוני של החלבון יוצרים מבנה מרחבי המקפל את החלבון לשתי צורות עיקריות של <scene name='Catalase_(Hebrew)/Secondary/2'>מבנים שניוניים</scene>: סליל אלפא (בצהוב) ומשטח בטא (בירוק). בין שיירי חומצות האמינו המרוחקים זה מזה על פני הרצף הקוי נוצרים קשרים אשר גורמים להיווצרות המבנה השלישוני של החלבון. האופן בו ארבעת תת-היחידות ארוזות יחדיו קובע את ה<scene name='Catalase_(Hebrew)/Tertiary0/1'>מבנה הרביעוני</scene> של החלבון. כל אחד מ- 4 המונומרים של האנזים מכיל קו-פקטור: [http://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/image/structurefly.cgi?cid=444124&width=400&height=400 קבוצת הם] .
בקטלאז ממינים מסוימים, כגון בקר ואדם, מצויים, בנוסף ל- 4 קבוצות ההם (במרכז המולקולה), גם 4 קבוצות של <scene name='Catalase_(Hebrew)/Nadph/5'>NADPH</scene> (במעטפת המולקולה) שמשמשים להגנה על האנזים עצמו מפני הפעילות הרעילה של מי חמצן.


==<center>הפעילות הביולוגית של קטלאז</center>==


פעולתו של האנזים קטלאז (מיוצג בנוסחת התגובה כ- FeCat ) מתבצעת בשני שלבים:

(הספרות רומיות שצמודות לסימון הברזל (Fe) מציינות את רמת החמצון של הברזל)



==<center>H2O2 + Fe(III)Cat -> H2O + OFe(IV)Cat
H2O2 + OFe(IV)Cat-> H2O + Fe(III)Cat + O2
</center>==


בשלב הראשון של התגובה <scene name='Catalase_(Hebrew)/H2o2_and_heme/6'>מולקולת מי חמצן</scene> (מיוצגת בכתום) נקשרת לקבוצת הם ,אטום חמצן מתנתק ממי החמצן ונקשר לאנזים; מי החמצן הופכים למים. בשלב השני אטום חמצן נוסף מתנתק ממולקולה אחרת של מי חמצן, ושני אטומי החמצן חוברים ליצירת מולקולת חמצן. התוצאה הסופית היא שתי מולקולות מים ומולקולת חמצן אחת:



==<center>H2O2 + H2O2 -> 2H2O + O2
</center>==

בטבע, קטלאז הוא אחד האנזימים בעלי זמן המחזור (turnover number) הגבוהים ביותר: מולקולת קטלאז אחת מסוגלת לפרק מיליוני מולקולות מי חמצן מדי שנייה.
ה-pH האופטימלי לקטלאז באדם הוא 7. במינים אחרים משתנה ה-pH האופטימלי ועשוי לנוע בטווח של 4 עד 11, תלוי במין.
הטמפרטורה האופטימלית שונה גם היא באורגניזמים השונים. בבני אדם הטמפרטורה האופטימלית היא 37c , שהיא טמפרטורת הגוף בקירוב. לעומת זאת, בחיידקים תרמופילים שמקורו במעיינות חמים (Pyrobaculum calidifontis ) נמצא קטלאז בעל אטום מנגן כקופקטור, במקום קבוצת הם, שהטמפרטורה האופטימלית לפעילותו היא 90c!


==<center>מחלות הקשורות להעדר קטלאז</center>==


עקת חמצון, הנובעת מהעדר פעילות של קטלאז ומהצטברות של מי-חמצן בתאים, עשויה להוות גורם להתפתחות של מחלות כרוניות רבות כגון סכרת, אסטמה, אלצהיימר, דלקת פרקים, זאבת וסרטן.

מוטציה בגן לקטלאז (CAT), הנמצא בכרומוזום 11 בגנום האנושי, גורמת למחלת ה- acatalasemia שמאופיינת בהעדר קטלאז בתאי הדם האדומים ומלווה בכיבים בחלל הפה.

מחקרים אחרונים מצביעים על קשר בין ירידה בביטוי של האנזים קטלאז בתאי שורש השערה לבין חמצון טבעי בתהליך האפרה של השיער.



==<center>דף עבודה מלווה לתלמיד, דף עבודה בנושא השואת רצפים</center>==

[[http://www.proteopedia.org/wiki/images/4/48/Lys_ex.doc|דף עבודה לתלמיד]]

Catalase (Hebrew)

2010-07-07T08:32:51Z

Amir Mitchell: /* <center>דף עבודה מלווה לתלמיד, דף עבודה בנושא השואת רצפים</center> */

__NOTOC__
==<center>'''קטלאז'''</center>==

קטלאז הוא אנזים המצוי כמעט בכל האורגניזמים הנחשפים לחמצן: בבעלי חיים, בצמחים, בפטריות ובמיקרואורגניזמים רבים.

באדם מצוי הקטלאז כמעט בכל תאי הגוף ואיבריו, ובכמות גדולה נמצא בכבד, בכליות ובתאי הדם.
תפקידו של אנזים הקטלאז הוא לפרק [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/0/04/Hydrogen-peroxide-3D-balls.png מי חמצן], H2O2, למים ולחמצן.
משקלו המולקולרי של החלבון השלם הוא כ- 60 קילו-דלתון.

==<center>חשיבותו של קטלאז</center>==

בתהליך ניצול החמצן להפקת אנרגיה, תהליך הקרוי [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A0%D7%A9%D7%99%D7%9E%D7%94_%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%AA נשימה תאית] , נוצרים גם שני תוצרי לוואי רעילים: מי חמצן (H202) ויון סופראוקסיד (O2-) . שני חומרים אלו הם מחמצנים חזקים, ונוטים להגיב כמעט עם כל חומר אורגני ולשנות את הרכבו. לפיכך, הם מזיקים לתא ועלולים אף לגרום למותו. היצורים . האירוביים הצליחו להתגבר על בעיה זו באמצעות שלושה אנזימים המצויים בתאיהם, אשר מנטרלים את תוצרי הלוואי המזיקים : סופראוקסיד דיסמוטאז, פרוקסידאז וקטלאז


קטלאז, האנזים הפעיל ביותר בנטרול תוצרי הלוואי המחמצנים, מצוי באברון הפראוקסיזום בתאים, ושם הוא מבצע את פעולתו.


==<center>מבנה הקטלאז</center>==
<applet load='1qqw' size='400' frame='true' align='left' caption='קטלאז' scene='Catalase_(Hebrew)/Catalase/1'/>


מבנה אנזים הקטלאז ממקורות שונים נחקר באמצעות [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%A1%D7%98%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%A8%D7%A4%D7%99%D7%94 קריסטלוגרפיה]. מהשוואת מבנה החלבון בין מינים שונים של יצורים עולה דמיון רב. ה<scene name='Catalase_(Hebrew)/Conserved_areas/2'>אזורים שמורים</scene> במרכז החלבון מעידים על רמת דמיון גבוהה סביב לאתרים הפעילים בחלבון אצל מינים רבים. ניתן להתרשם מרמת השימור על פי גווני הצבע השונים - ככל שהאזור שמור יותר, הוא צבוע בגוון סגול יותר. (להרחבה- ראה דף עבודה בנושא השוואת רצפים בתחתית הערך). תעלות מובילות אל <scene name='Catalase_(Hebrew)/Pail/1'>אתרים פעילים</scene> החבויים בעומק החלבון. כל <scene name='Catalase_(Hebrew)/Pail/2'>אתר פעיל</scene> מכיל קבוצת הם הנקשרת לשלוש חומצות אמיניות (מסומנות בצהוב). קבוצת ההם (מסומנת בכחול) מחוברת באמצעות קשר בין יון הברזל (מסומן באדום) ושייר סמוך של חומצת האמינו תירוסין ( מספר 358 ברצף ). קבוצת ההם היא טבעת מישורית מורכבת שבמרכזה מצוי יון ברזל אליו נקשרת מולקולת מי החמצן המהווה את הסובסטרט של האנזים. אנזים הקטלאז הוא <scene name='Catalase_(Hebrew)/Tetramer/1'>הומוטטרמר</scene> - חלבון הבנוי מ- 4 שרשראות פוליפפטידיות זהות ( כל אחת צבועה בצבע שונה ) באורך 527 חומצות אמינו כל אחת. רצף חומצות האמינו בכל תת-יחידה של החלבון מהווה את ה [http://www.pdb.org/pdb/explore/remediatedChain.do?structureId=1QQW&params.showDbRefRulerIfPossible=true&params.desiredSequenceRnsStr=DBREF&params.annotationsStr=dssp,scop&chainId=A מבנה הראשוני] של החלבון. בין חומצות האמינו הסמוכות קיימים קשרים פפטידיים. קשרי מימן הנוצרים בין חומצות אמינו שונות לאורך המבנה הראשוני של החלבון יוצרים מבנה מרחבי המקפל את החלבון לשתי צורות עיקריות של <scene name='Catalase_(Hebrew)/Secondary/2'>מבנים שניוניים</scene>: סליל אלפא (בצהוב) ומשטח בטא (בירוק). בין שיירי חומצות האמינו המרוחקים זה מזה על פני הרצף הקוי נוצרים קשרים אשר גורמים להיווצרות המבנה השלישוני של החלבון. האופן בו ארבעת תת-היחידות ארוזות יחדיו קובע את ה<scene name='Catalase_(Hebrew)/Tertiary0/1'>מבנה הרביעוני</scene> של החלבון. כל אחד מ- 4 המונומרים של האנזים מכיל קו-פקטור: [http://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/image/structurefly.cgi?cid=444124&width=400&height=400 קבוצת הם] .
בקטלאז ממינים מסוימים, כגון בקר ואדם, מצויים, בנוסף ל- 4 קבוצות ההם (במרכז המולקולה), גם 4 קבוצות של <scene name='Catalase_(Hebrew)/Nadph/5'>NADPH</scene> (במעטפת המולקולה) שמשמשים להגנה על האנזים עצמו מפני הפעילות הרעילה של מי חמצן.


==<center>הפעילות הביולוגית של קטלאז</center>==


פעולתו של האנזים קטלאז (מיוצג בנוסחת התגובה כ- FeCat ) מתבצעת בשני שלבים:

(הספרות רומיות שצמודות לסימון הברזל (Fe) מציינות את רמת החמצון של הברזל)



==<center>H2O2 + Fe(III)Cat -> H2O + OFe(IV)Cat
H2O2 + OFe(IV)Cat-> H2O + Fe(III)Cat + O2
</center>==


בשלב הראשון של התגובה <scene name='Catalase_(Hebrew)/H2o2_and_heme/6'>מולקולת מי חמצן</scene> (מיוצגת בכתום) נקשרת לקבוצת הם ,אטום חמצן מתנתק ממי החמצן ונקשר לאנזים; מי החמצן הופכים למים. בשלב השני אטום חמצן נוסף מתנתק ממולקולה אחרת של מי חמצן, ושני אטומי החמצן חוברים ליצירת מולקולת חמצן. התוצאה הסופית היא שתי מולקולות מים ומולקולת חמצן אחת:



==<center>H2O2 + H2O2 -> 2H2O + O2
</center>==

בטבע, קטלאז הוא אחד האנזימים בעלי זמן המחזור (turnover number) הגבוהים ביותר: מולקולת קטלאז אחת מסוגלת לפרק מיליוני מולקולות מי חמצן מדי שנייה.
ה-pH האופטימלי לקטלאז באדם הוא 7. במינים אחרים משתנה ה-pH האופטימלי ועשוי לנוע בטווח של 4 עד 11, תלוי במין.
הטמפרטורה האופטימלית שונה גם היא באורגניזמים השונים. בבני אדם הטמפרטורה האופטימלית היא 37c , שהיא טמפרטורת הגוף בקירוב. לעומת זאת, בחיידקים תרמופילים שמקורו במעיינות חמים (Pyrobaculum calidifontis ) נמצא קטלאז בעל אטום מנגן כקופקטור, במקום קבוצת הם, שהטמפרטורה האופטימלית לפעילותו היא 90c!


==<center>מחלות הקשורות להעדר קטלאז</center>==


עקת חמצון, הנובעת מהעדר פעילות של קטלאז ומהצטברות של מי-חמצן בתאים, עשויה להוות גורם להתפתחות של מחלות כרוניות רבות כגון סכרת, אסטמה, אלצהיימר, דלקת פרקים, זאבת וסרטן.

מוטציה בגן לקטלאז (CAT), הנמצא בכרומוזום 11 בגנום האנושי, גורמת למחלת ה- acatalasemia שמאופיינת בהעדר קטלאז בתאי הדם האדומים ומלווה בכיבים בחלל הפה.

מחקרים אחרונים מצביעים על קשר בין ירידה בביטוי של האנזים קטלאז בתאי שורש השערה לבין חמצון טבעי בתהליך האפרה של השיער.



==<center>דף עבודה מלווה לתלמיד, דף עבודה בנושא השואת רצפים</center>==

[[דף עבודה לתלמיד|http://www.proteopedia.org/wiki/images/4/48/Lys_ex.doc]]

Catalase (Hebrew)

2010-07-07T08:29:53Z

Amir Mitchell: /* <center>דף עבודה מלווה לתלמיד, דף עבודה בנושא השואת רצפים</center> */

__NOTOC__
==<center>'''קטלאז'''</center>==

קטלאז הוא אנזים המצוי כמעט בכל האורגניזמים הנחשפים לחמצן: בבעלי חיים, בצמחים, בפטריות ובמיקרואורגניזמים רבים.

באדם מצוי הקטלאז כמעט בכל תאי הגוף ואיבריו, ובכמות גדולה נמצא בכבד, בכליות ובתאי הדם.
תפקידו של אנזים הקטלאז הוא לפרק [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/0/04/Hydrogen-peroxide-3D-balls.png מי חמצן], H2O2, למים ולחמצן.
משקלו המולקולרי של החלבון השלם הוא כ- 60 קילו-דלתון.

==<center>חשיבותו של קטלאז</center>==

בתהליך ניצול החמצן להפקת אנרגיה, תהליך הקרוי [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A0%D7%A9%D7%99%D7%9E%D7%94_%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%AA נשימה תאית] , נוצרים גם שני תוצרי לוואי רעילים: מי חמצן (H202) ויון סופראוקסיד (O2-) . שני חומרים אלו הם מחמצנים חזקים, ונוטים להגיב כמעט עם כל חומר אורגני ולשנות את הרכבו. לפיכך, הם מזיקים לתא ועלולים אף לגרום למותו. היצורים . האירוביים הצליחו להתגבר על בעיה זו באמצעות שלושה אנזימים המצויים בתאיהם, אשר מנטרלים את תוצרי הלוואי המזיקים : סופראוקסיד דיסמוטאז, פרוקסידאז וקטלאז


קטלאז, האנזים הפעיל ביותר בנטרול תוצרי הלוואי המחמצנים, מצוי באברון הפראוקסיזום בתאים, ושם הוא מבצע את פעולתו.


==<center>מבנה הקטלאז</center>==
<applet load='1qqw' size='400' frame='true' align='left' caption='קטלאז' scene='Catalase_(Hebrew)/Catalase/1'/>


מבנה אנזים הקטלאז ממקורות שונים נחקר באמצעות [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%A1%D7%98%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%A8%D7%A4%D7%99%D7%94 קריסטלוגרפיה]. מהשוואת מבנה החלבון בין מינים שונים של יצורים עולה דמיון רב. ה<scene name='Catalase_(Hebrew)/Conserved_areas/2'>אזורים שמורים</scene> במרכז החלבון מעידים על רמת דמיון גבוהה סביב לאתרים הפעילים בחלבון אצל מינים רבים. ניתן להתרשם מרמת השימור על פי גווני הצבע השונים - ככל שהאזור שמור יותר, הוא צבוע בגוון סגול יותר. (להרחבה- ראה דף עבודה בנושא השוואת רצפים בתחתית הערך). תעלות מובילות אל <scene name='Catalase_(Hebrew)/Pail/1'>אתרים פעילים</scene> החבויים בעומק החלבון. כל <scene name='Catalase_(Hebrew)/Pail/2'>אתר פעיל</scene> מכיל קבוצת הם הנקשרת לשלוש חומצות אמיניות (מסומנות בצהוב). קבוצת ההם (מסומנת בכחול) מחוברת באמצעות קשר בין יון הברזל (מסומן באדום) ושייר סמוך של חומצת האמינו תירוסין ( מספר 358 ברצף ). קבוצת ההם היא טבעת מישורית מורכבת שבמרכזה מצוי יון ברזל אליו נקשרת מולקולת מי החמצן המהווה את הסובסטרט של האנזים. אנזים הקטלאז הוא <scene name='Catalase_(Hebrew)/Tetramer/1'>הומוטטרמר</scene> - חלבון הבנוי מ- 4 שרשראות פוליפפטידיות זהות ( כל אחת צבועה בצבע שונה ) באורך 527 חומצות אמינו כל אחת. רצף חומצות האמינו בכל תת-יחידה של החלבון מהווה את ה [http://www.pdb.org/pdb/explore/remediatedChain.do?structureId=1QQW&params.showDbRefRulerIfPossible=true&params.desiredSequenceRnsStr=DBREF&params.annotationsStr=dssp,scop&chainId=A מבנה הראשוני] של החלבון. בין חומצות האמינו הסמוכות קיימים קשרים פפטידיים. קשרי מימן הנוצרים בין חומצות אמינו שונות לאורך המבנה הראשוני של החלבון יוצרים מבנה מרחבי המקפל את החלבון לשתי צורות עיקריות של <scene name='Catalase_(Hebrew)/Secondary/2'>מבנים שניוניים</scene>: סליל אלפא (בצהוב) ומשטח בטא (בירוק). בין שיירי חומצות האמינו המרוחקים זה מזה על פני הרצף הקוי נוצרים קשרים אשר גורמים להיווצרות המבנה השלישוני של החלבון. האופן בו ארבעת תת-היחידות ארוזות יחדיו קובע את ה<scene name='Catalase_(Hebrew)/Tertiary0/1'>מבנה הרביעוני</scene> של החלבון. כל אחד מ- 4 המונומרים של האנזים מכיל קו-פקטור: [http://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/image/structurefly.cgi?cid=444124&width=400&height=400 קבוצת הם] .
בקטלאז ממינים מסוימים, כגון בקר ואדם, מצויים, בנוסף ל- 4 קבוצות ההם (במרכז המולקולה), גם 4 קבוצות של <scene name='Catalase_(Hebrew)/Nadph/5'>NADPH</scene> (במעטפת המולקולה) שמשמשים להגנה על האנזים עצמו מפני הפעילות הרעילה של מי חמצן.


==<center>הפעילות הביולוגית של קטלאז</center>==


פעולתו של האנזים קטלאז (מיוצג בנוסחת התגובה כ- FeCat ) מתבצעת בשני שלבים:

(הספרות רומיות שצמודות לסימון הברזל (Fe) מציינות את רמת החמצון של הברזל)



==<center>H2O2 + Fe(III)Cat -> H2O + OFe(IV)Cat
H2O2 + OFe(IV)Cat-> H2O + Fe(III)Cat + O2
</center>==


בשלב הראשון של התגובה <scene name='Catalase_(Hebrew)/H2o2_and_heme/6'>מולקולת מי חמצן</scene> (מיוצגת בכתום) נקשרת לקבוצת הם ,אטום חמצן מתנתק ממי החמצן ונקשר לאנזים; מי החמצן הופכים למים. בשלב השני אטום חמצן נוסף מתנתק ממולקולה אחרת של מי חמצן, ושני אטומי החמצן חוברים ליצירת מולקולת חמצן. התוצאה הסופית היא שתי מולקולות מים ומולקולת חמצן אחת:



==<center>H2O2 + H2O2 -> 2H2O + O2
</center>==

בטבע, קטלאז הוא אחד האנזימים בעלי זמן המחזור (turnover number) הגבוהים ביותר: מולקולת קטלאז אחת מסוגלת לפרק מיליוני מולקולות מי חמצן מדי שנייה.
ה-pH האופטימלי לקטלאז באדם הוא 7. במינים אחרים משתנה ה-pH האופטימלי ועשוי לנוע בטווח של 4 עד 11, תלוי במין.
הטמפרטורה האופטימלית שונה גם היא באורגניזמים השונים. בבני אדם הטמפרטורה האופטימלית היא 37c , שהיא טמפרטורת הגוף בקירוב. לעומת זאת, בחיידקים תרמופילים שמקורו במעיינות חמים (Pyrobaculum calidifontis ) נמצא קטלאז בעל אטום מנגן כקופקטור, במקום קבוצת הם, שהטמפרטורה האופטימלית לפעילותו היא 90c!


==<center>מחלות הקשורות להעדר קטלאז</center>==


עקת חמצון, הנובעת מהעדר פעילות של קטלאז ומהצטברות של מי-חמצן בתאים, עשויה להוות גורם להתפתחות של מחלות כרוניות רבות כגון סכרת, אסטמה, אלצהיימר, דלקת פרקים, זאבת וסרטן.

מוטציה בגן לקטלאז (CAT), הנמצא בכרומוזום 11 בגנום האנושי, גורמת למחלת ה- acatalasemia שמאופיינת בהעדר קטלאז בתאי הדם האדומים ומלווה בכיבים בחלל הפה.

מחקרים אחרונים מצביעים על קשר בין ירידה בביטוי של האנזים קטלאז בתאי שורש השערה לבין חמצון טבעי בתהליך האפרה של השיער.



==<center>דף עבודה מלווה לתלמיד, דף עבודה בנושא השואת רצפים</center>==

[ דף עבודה לתלמיד[http://www.proteopedia.org/wiki/images/4/48/Lys_ex.doc]]

Catalase (Hebrew)

2010-07-07T08:28:46Z

Amir Mitchell:

__NOTOC__
==<center>'''קטלאז'''</center>==

קטלאז הוא אנזים המצוי כמעט בכל האורגניזמים הנחשפים לחמצן: בבעלי חיים, בצמחים, בפטריות ובמיקרואורגניזמים רבים.

באדם מצוי הקטלאז כמעט בכל תאי הגוף ואיבריו, ובכמות גדולה נמצא בכבד, בכליות ובתאי הדם.
תפקידו של אנזים הקטלאז הוא לפרק [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/0/04/Hydrogen-peroxide-3D-balls.png מי חמצן], H2O2, למים ולחמצן.
משקלו המולקולרי של החלבון השלם הוא כ- 60 קילו-דלתון.

==<center>חשיבותו של קטלאז</center>==

בתהליך ניצול החמצן להפקת אנרגיה, תהליך הקרוי [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A0%D7%A9%D7%99%D7%9E%D7%94_%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%AA נשימה תאית] , נוצרים גם שני תוצרי לוואי רעילים: מי חמצן (H202) ויון סופראוקסיד (O2-) . שני חומרים אלו הם מחמצנים חזקים, ונוטים להגיב כמעט עם כל חומר אורגני ולשנות את הרכבו. לפיכך, הם מזיקים לתא ועלולים אף לגרום למותו. היצורים . האירוביים הצליחו להתגבר על בעיה זו באמצעות שלושה אנזימים המצויים בתאיהם, אשר מנטרלים את תוצרי הלוואי המזיקים : סופראוקסיד דיסמוטאז, פרוקסידאז וקטלאז


קטלאז, האנזים הפעיל ביותר בנטרול תוצרי הלוואי המחמצנים, מצוי באברון הפראוקסיזום בתאים, ושם הוא מבצע את פעולתו.


==<center>מבנה הקטלאז</center>==
<applet load='1qqw' size='400' frame='true' align='left' caption='קטלאז' scene='Catalase_(Hebrew)/Catalase/1'/>


מבנה אנזים הקטלאז ממקורות שונים נחקר באמצעות [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%A1%D7%98%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%A8%D7%A4%D7%99%D7%94 קריסטלוגרפיה]. מהשוואת מבנה החלבון בין מינים שונים של יצורים עולה דמיון רב. ה<scene name='Catalase_(Hebrew)/Conserved_areas/2'>אזורים שמורים</scene> במרכז החלבון מעידים על רמת דמיון גבוהה סביב לאתרים הפעילים בחלבון אצל מינים רבים. ניתן להתרשם מרמת השימור על פי גווני הצבע השונים - ככל שהאזור שמור יותר, הוא צבוע בגוון סגול יותר. (להרחבה- ראה דף עבודה בנושא השוואת רצפים בתחתית הערך). תעלות מובילות אל <scene name='Catalase_(Hebrew)/Pail/1'>אתרים פעילים</scene> החבויים בעומק החלבון. כל <scene name='Catalase_(Hebrew)/Pail/2'>אתר פעיל</scene> מכיל קבוצת הם הנקשרת לשלוש חומצות אמיניות (מסומנות בצהוב). קבוצת ההם (מסומנת בכחול) מחוברת באמצעות קשר בין יון הברזל (מסומן באדום) ושייר סמוך של חומצת האמינו תירוסין ( מספר 358 ברצף ). קבוצת ההם היא טבעת מישורית מורכבת שבמרכזה מצוי יון ברזל אליו נקשרת מולקולת מי החמצן המהווה את הסובסטרט של האנזים. אנזים הקטלאז הוא <scene name='Catalase_(Hebrew)/Tetramer/1'>הומוטטרמר</scene> - חלבון הבנוי מ- 4 שרשראות פוליפפטידיות זהות ( כל אחת צבועה בצבע שונה ) באורך 527 חומצות אמינו כל אחת. רצף חומצות האמינו בכל תת-יחידה של החלבון מהווה את ה [http://www.pdb.org/pdb/explore/remediatedChain.do?structureId=1QQW&params.showDbRefRulerIfPossible=true&params.desiredSequenceRnsStr=DBREF&params.annotationsStr=dssp,scop&chainId=A מבנה הראשוני] של החלבון. בין חומצות האמינו הסמוכות קיימים קשרים פפטידיים. קשרי מימן הנוצרים בין חומצות אמינו שונות לאורך המבנה הראשוני של החלבון יוצרים מבנה מרחבי המקפל את החלבון לשתי צורות עיקריות של <scene name='Catalase_(Hebrew)/Secondary/2'>מבנים שניוניים</scene>: סליל אלפא (בצהוב) ומשטח בטא (בירוק). בין שיירי חומצות האמינו המרוחקים זה מזה על פני הרצף הקוי נוצרים קשרים אשר גורמים להיווצרות המבנה השלישוני של החלבון. האופן בו ארבעת תת-היחידות ארוזות יחדיו קובע את ה<scene name='Catalase_(Hebrew)/Tertiary0/1'>מבנה הרביעוני</scene> של החלבון. כל אחד מ- 4 המונומרים של האנזים מכיל קו-פקטור: [http://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/image/structurefly.cgi?cid=444124&width=400&height=400 קבוצת הם] .
בקטלאז ממינים מסוימים, כגון בקר ואדם, מצויים, בנוסף ל- 4 קבוצות ההם (במרכז המולקולה), גם 4 קבוצות של <scene name='Catalase_(Hebrew)/Nadph/5'>NADPH</scene> (במעטפת המולקולה) שמשמשים להגנה על האנזים עצמו מפני הפעילות הרעילה של מי חמצן.


==<center>הפעילות הביולוגית של קטלאז</center>==


פעולתו של האנזים קטלאז (מיוצג בנוסחת התגובה כ- FeCat ) מתבצעת בשני שלבים:

(הספרות רומיות שצמודות לסימון הברזל (Fe) מציינות את רמת החמצון של הברזל)



==<center>H2O2 + Fe(III)Cat -> H2O + OFe(IV)Cat
H2O2 + OFe(IV)Cat-> H2O + Fe(III)Cat + O2
</center>==


בשלב הראשון של התגובה <scene name='Catalase_(Hebrew)/H2o2_and_heme/6'>מולקולת מי חמצן</scene> (מיוצגת בכתום) נקשרת לקבוצת הם ,אטום חמצן מתנתק ממי החמצן ונקשר לאנזים; מי החמצן הופכים למים. בשלב השני אטום חמצן נוסף מתנתק ממולקולה אחרת של מי חמצן, ושני אטומי החמצן חוברים ליצירת מולקולת חמצן. התוצאה הסופית היא שתי מולקולות מים ומולקולת חמצן אחת:



==<center>H2O2 + H2O2 -> 2H2O + O2
</center>==

בטבע, קטלאז הוא אחד האנזימים בעלי זמן המחזור (turnover number) הגבוהים ביותר: מולקולת קטלאז אחת מסוגלת לפרק מיליוני מולקולות מי חמצן מדי שנייה.
ה-pH האופטימלי לקטלאז באדם הוא 7. במינים אחרים משתנה ה-pH האופטימלי ועשוי לנוע בטווח של 4 עד 11, תלוי במין.
הטמפרטורה האופטימלית שונה גם היא באורגניזמים השונים. בבני אדם הטמפרטורה האופטימלית היא 37c , שהיא טמפרטורת הגוף בקירוב. לעומת זאת, בחיידקים תרמופילים שמקורו במעיינות חמים (Pyrobaculum calidifontis ) נמצא קטלאז בעל אטום מנגן כקופקטור, במקום קבוצת הם, שהטמפרטורה האופטימלית לפעילותו היא 90c!


==<center>מחלות הקשורות להעדר קטלאז</center>==


עקת חמצון, הנובעת מהעדר פעילות של קטלאז ומהצטברות של מי-חמצן בתאים, עשויה להוות גורם להתפתחות של מחלות כרוניות רבות כגון סכרת, אסטמה, אלצהיימר, דלקת פרקים, זאבת וסרטן.

מוטציה בגן לקטלאז (CAT), הנמצא בכרומוזום 11 בגנום האנושי, גורמת למחלת ה- acatalasemia שמאופיינת בהעדר קטלאז בתאי הדם האדומים ומלווה בכיבים בחלל הפה.

מחקרים אחרונים מצביעים על קשר בין ירידה בביטוי של האנזים קטלאז בתאי שורש השערה לבין חמצון טבעי בתהליך האפרה של השיער.



==<center>דף עבודה מלווה לתלמיד, דף עבודה בנושא השואת רצפים</center>==

[[http://www.proteopedia.org/wiki/images/4/48/Lys_ex.doc]]

File:Lys ex.doc

2010-07-07T08:23:42Z

Amir Mitchell:

File:Lys aln.doc

2010-07-07T08:23:31Z

Amir Mitchell:

File:Hex ex.doc

2010-07-07T08:22:53Z

Amir Mitchell:

File:Hex aln.doc

2010-07-07T08:22:40Z

Amir Mitchell: