
<?xml version="1.0"?>
<feed xmlns="http://www.w3.org/2005/Atom" xml:lang="en">
	<id>https://proteopedia.org/api.php?action=feedcontributions&amp;feedformat=atom&amp;user=Anat+Leshets</id>
	<title>Proteopedia - User contributions [en]</title>
	<link rel="self" type="application/atom+xml" href="https://proteopedia.org/api.php?action=feedcontributions&amp;feedformat=atom&amp;user=Anat+Leshets"/>
	<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/Special:Contributions/Anat_Leshets"/>
	<updated>2026-09-23T15:34:30Z</updated>
	<subtitle>User contributions</subtitle>
	<generator>MediaWiki 1.43.8</generator>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1278314</id>
		<title>Myoglobin (Hebrew)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1278314"/>
		<updated>2011-07-28T13:03:34Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;400&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;LEFT&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Allmyoglobin/1&#039;&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
תצוגה בנפח מלא&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 הוא חלבון הנמצא בשרירי השלד והלב של חולייתנים, משמש כמאגר חמצן&lt;br /&gt;
 [http://www.orianit.edu-negev.gov.il/irisbnto/sites/homepage/sofia/Images/Illu_muscle_structure_heb%5B1%5D.jpg ברקמת שריר]&lt;br /&gt;
 ומאפשר תנועה של חמצן לתוכה. למיוגלובין מבנה דומה למולקולת חלבון בשם &lt;br /&gt;
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 המוגלובין  ]&lt;br /&gt;
 הנמצא בתאי דם אדומים ומשמש כנשא של חמצן בדם. לחלבון מיוגלובין זיקה גבוהה יותר מזו של המוגלובין לחמצן.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה מולקולת מיוגלובין של חזיר בר &amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
המיוגלובין מורכב &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Aandbchain/2&#039;&amp;gt;משתי שרשראות פוליפפטידיות&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אלפה צבועה בסגול ובתה בצהוב&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה ראשוני –כל אחת מהשרשראות  בנויה &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/153aminoacids/2&#039;&amp;gt;מ-153 חומצות אמינו&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
כל חומצה אמינית מסומנת ככדור צבעוני&lt;br /&gt;
).&lt;br /&gt;
מבנה שניוני – שלד השרשראות מיוצב על ידי קשרי מימן ובנוי &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Slilim/2&#039;&amp;gt;משמונה סלילים&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הקשורים ביניהם ע&amp;quot;י קטעים אמורפיים.&lt;br /&gt;
מבנה שלישוני – גלובולרי  (כדורי). &lt;br /&gt;
מסה מולרית של המיוגלובין 35,200.2  גרם\מול .&lt;br /&gt;
בנוסף לשרשראות הפוליפפטידיות, קיימות בחלבון מיוגלובין שתי קבוצות כימיות בשם &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Kvuzothem/1&#039;&amp;gt;הם&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אטום הברזל בצבע כתום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 ,אחת בכל שרשרת, המורכבת מחומצות אמיניות הקשורות לאטום ברזל&lt;br /&gt;
    &lt;br /&gt;
קבוצות ההם נמצאות בתוך מעין כיס בחלבון.  הכיס מהווה סביבה &lt;br /&gt;
[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA הידרופובית ] .&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
בסביבה מימית (הידרופילית) קטיון &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Iron/2&#039;&amp;gt;הברזל&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
עיגול אדום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
   Fe+2 הבא במגע עם חמצן, עובר שינוי  בערכיותו והופך ל- Fe+3. הברזל התלת ערכי אינו קושר חמצן ולכן, על מנת שיוכל להמשיך לתפקד כקושר חמצן, חשוב שישמר דו-ערכי. מבנה ההם מיוצב בחלבון על ידי אטום הברזל שנמצא בקרבת  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Hishem/5&#039;&amp;gt;שתי מולקולות היסטידין&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(צבועות בסגול).&lt;br /&gt;
יון הברזל קשור בצידו האחד להיסטידין 94 ובצידו השני נמצאת היסטידין 65 אשר לא נקשרת לברזל באופן ישיר.&lt;br /&gt;
תפקידה למנוע מהחמצן לחמצן את הברזל.  במידה והברזל יתחמצן על ידי מולקולת מים הוא לא יוכל לשמש כקושר חמצן, ולכן יעילות דיפוזיה של חמצן בתאי השריר תרד.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;תפקוד&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
מיוגלובין מסוגל לקשור חמצן באופן הפיך, ולהגביר את הדיפוזיה של חמצן &lt;br /&gt;
[http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png בתאי השריר ] . מיוגלובין מעביר חמצן בציטופלזמה של תאי השריר, מהממברנה של התאים אל המיטוכונדריה שלהם. מיוגלובין של תאי שריר השלד זהה מבחינה &lt;br /&gt;
[http://he.wiktionary.org/wiki/%D7%90%D7%99%D7%9E%D7%95%D7%A0%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94 אימונולוגית]&lt;br /&gt;
למיוגלובין של שריר הלב. כיוון שמיוגלובין הוא חלבון עיקרי בשריר מחוספס ובשריר הלב, וכיוון שמסת השריר משתנה בהתאם למין, לגיל, ולמוצא אתני, השוֹנוּת בריכוזי מיוגלובין בדם ניכרת. &lt;br /&gt;
למיוגלובין זיקה גבוהה מאד למולקולות חמצן. בדם הזורם בנימים העוברים בסמוך לרקמת תאי שריר, לחץ חלקי נמוך מאד של חמצן. בלחץ חלקי זה נוטות מולקולות ההמוגלובין לשחרר את מולקולות החמצן ומכיוון שלחמצן זיקה גבוהה יותר למיוגלובין הוא עובר  בדיפוזיה מואצת לתוך תאי השריר. חלק ממולקולות החמצן נאגרות בצורה הקשורה למיוגלובין וחלק משמשות בתהליך הנשימה התאית.&lt;br /&gt;
כאשר השריר נמצא במאמץ, הלחץ החלקי של החמצן בתא יורד מאד. במצב זה יתדלדל מאגר החמצן הקשור למיוגלובין.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;ריכוז גבוה של מיוגלובין בשרירים כהתאמה פיזיולוגית&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
יונקים ימיים מסוגלים להישאר מתחת לפני המים זמן ממושך בין היתר הודות לעובדה כי בשרירי גופם ריכוז גבוה של מיוגלובין. לכלב-ים, לדוגמה, ריאות שאינן גדולות יותר מריאותיו של יונק יבשתי במשקל דומה, והוא מסוגל לשהות בתוך המים למעלה משלושים דקות מבלי להראות סימני מצוקה. &lt;br /&gt;
מרבית החולייתנים מסוגלים לנוע בתנועה מהירה מאוד, רק לעיתים רחוקות. רוב הזמן, הפרט מבצע תנועה איטית. מערך השרירים מותאם לאפשר הן תנועה איטית והן התפרצויות של תנועה מהירה.&lt;br /&gt;
לכריש, סיבי שריר עדינים המכילים שפע של מיוגלובין, בעל יכולת קשירה חזקה לחמצן.  סיבי שריר אלו יכולים לאגור כמות גדולה יחסית של חמצן. צבעו של המיוגלובין הוא אדום, ולכן סיבים העשירים במיוגלובין אדומים וכהים.  סיבים מסוג זה  מהווים 5% מהשרירים של הכריש, הם מתכווצים לאט ומבצעים בעיקר נשימה  אירובית.&lt;br /&gt;
מרבית שרירי הכריש, ושרירים של חולייתנים אחרים הם תאי שריר לבנים. תאים אלו חסרי מיטוכונדריה, והם מכילים מעט מיוגלובין. לצורך אספקת אנרגיה הם מבצעים נשימה אנאירובית. שרירים אלו מתכווצים מהר מאוד. &lt;br /&gt;
שרירים אדומים – פעילות איטית וממושכת (אספקת חמצן מתמדת).&lt;br /&gt;
שרירים לבנים – התפרצות מהירה מאוד של פעילות יתר, מתעייפים מהר (מלאי גליקוגן אוזל).&lt;br /&gt;
שרירי ביניים – ורודים:  מבצעי נשימה אירובית ואנאירובית בשיעור דומה. טווח פעילות ביניים.&lt;br /&gt;
בזמן שחייה איטית של הכריש מתפקדים רק השרירים האדומים.&lt;br /&gt;
בזמן הגברה, גם הוורודים נכנסים לתפקוד. בצורך דחוף (תקיפה / בריחה) גם הלבנים.&lt;br /&gt;
יוצא מכך, שהרוב המוחלט של שרירי הכריש הם בשימוש מועט מאוד.&lt;br /&gt;
בחולייתנים יבשתיים כגון סוסים או כלבים – שגופם בנוי לריצה ארוכה וממושכת – צבעם של רוב השרירים אדום.&lt;br /&gt;
אצל טורפים, כמו צ&#039;יטה למשל – קיימים בעיקר שרירים לבנים.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1278313</id>
		<title>Myoglobin (Hebrew)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1278313"/>
		<updated>2011-07-28T12:57:30Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;400&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;LEFT&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Allmyoglobin/1&#039;&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
תצוגה בנפח מלא&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 הוא חלבון הנמצא בשרירי השלד והלב של חולייתנים, משמש כמאגר חמצן&lt;br /&gt;
 [http://www.orianit.edu-negev.gov.il/irisbnto/sites/homepage/sofia/Images/Illu_muscle_structure_heb%5B1%5D.jpg ברקמת שריר]&lt;br /&gt;
 ומאפשר תנועה של חמצן לתוכה. למיוגלובין מבנה דומה למולקולת חלבון בשם &lt;br /&gt;
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 המוגלובין  ]&lt;br /&gt;
 הנמצא בתאי דם אדומים ומשמש כנשא של חמצן בדם. לחלבון מיוגלובין זיקה גבוהה יותר מזו של המוגלובין לחמצן.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה מולקולת מיוגלובין של חזיר בר &amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
המיוגלובין מורכב &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Aandbchain/2&#039;&amp;gt;משתי שרשראות פוליפפטידיות&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אלפה צבועה בסגול ובתה בצהוב&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה ראשוני –כל אחת מהשרשראות  בנויה &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/153aminoacids/2&#039;&amp;gt;מ-153 חומצות אמינו&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
כל חומצה אמינית מסומנת ככדור צבעוני&lt;br /&gt;
).&lt;br /&gt;
מבנה שניוני – שלד השרשראות מיוצב על ידי קשרי מימן ובנוי &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Slilim/2&#039;&amp;gt;משמונה סלילים&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הקשורים ביניהם ע&amp;quot;י קטעים אמורפיים.&lt;br /&gt;
מבנה שלישוני – גלובולרי  (כדורי). &lt;br /&gt;
מסה מולרית של המיוגלובין 35,200.2  גרם\מול .&lt;br /&gt;
בנוסף לשרשראות הפוליפפטידיות, קיימות בחלבון מיוגלובין שתי קבוצות כימיות בשם &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Kvuzothem/1&#039;&amp;gt;הם&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אטום הברזל בצבע כתום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 ,אחת בכל שרשרת, המורכבת מחומצות אמיניות הקשורות לאטום ברזל&lt;br /&gt;
    &lt;br /&gt;
קבוצות ההם נמצאות בתוך מעין כיס בחלבון.  הכיס מהווה סביבה &lt;br /&gt;
[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA הידרופובית ] .&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
בסביבה מימית (הידרופילית) קטיון &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Iron/2&#039;&amp;gt;הברזל&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
עיגול אדום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
   Fe+2 הבא במגע עם חמצן, עובר שינוי  בערכיותו והופך ל- Fe+3. הברזל התלת ערכי אינו קושר חמצן ולכן, על מנת שיוכל להמשיך לתפקד כקושר חמצן, חשוב שישמר דו-ערכי. מבנה ההם מיוצב בחלבון על ידי אטום הברזל שנמצא בקרבת  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Hishem/5&#039;&amp;gt;שתי מולקולות היסטידין.&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
יון הברזל קשור בצידו האחד להיסטידין 94 ובצידו השני נמצאת היסטידין 65 אשר לא נקשרת לברזל באופן ישיר.&lt;br /&gt;
תפקידה למנוע מהחמצן לחמצן את הברזל.  במידה והברזל יתחמצן על ידי מולקולת מים הוא לא יוכל לשמש כקושר חמצן, ולכן יעילות דיפוזיה של חמצן בתאי השריר תרד.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;תפקוד&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
מיוגלובין מסוגל לקשור חמצן באופן הפיך, ולהגביר את הדיפוזיה של חמצן &lt;br /&gt;
[http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png בתאי השריר ] . מיוגלובין מעביר חמצן בציטופלזמה של תאי השריר, מהממברנה של התאים אל המיטוכונדריה שלהם. מיוגלובין של תאי שריר השלד זהה מבחינה &lt;br /&gt;
[http://he.wiktionary.org/wiki/%D7%90%D7%99%D7%9E%D7%95%D7%A0%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94 אימונולוגית]&lt;br /&gt;
למיוגלובין של שריר הלב. כיוון שמיוגלובין הוא חלבון עיקרי בשריר מחוספס ובשריר הלב, וכיוון שמסת השריר משתנה בהתאם למין, לגיל, ולמוצא אתני, השוֹנוּת בריכוזי מיוגלובין בדם ניכרת. &lt;br /&gt;
למיוגלובין זיקה גבוהה מאד למולקולות חמצן. בדם הזורם בנימים העוברים בסמוך לרקמת תאי שריר, לחץ חלקי נמוך מאד של חמצן. בלחץ חלקי זה נוטות מולקולות ההמוגלובין לשחרר את מולקולות החמצן ומכיוון שלחמצן זיקה גבוהה יותר למיוגלובין הוא עובר  בדיפוזיה מואצת לתוך תאי השריר. חלק ממולקולות החמצן נאגרות בצורה הקשורה למיוגלובין וחלק משמשות בתהליך הנשימה התאית.&lt;br /&gt;
כאשר השריר נמצא במאמץ, הלחץ החלקי של החמצן בתא יורד מאד. במצב זה יתדלדל מאגר החמצן הקשור למיוגלובין.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;ריכוז גבוה של מיוגלובין בשרירים כהתאמה פיזיולוגית&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
יונקים ימיים מסוגלים להישאר מתחת לפני המים זמן ממושך בין היתר הודות לעובדה כי בשרירי גופם ריכוז גבוה של מיוגלובין. לכלב-ים, לדוגמה, ריאות שאינן גדולות יותר מריאותיו של יונק יבשתי במשקל דומה, והוא מסוגל לשהות בתוך המים למעלה משלושים דקות מבלי להראות סימני מצוקה. &lt;br /&gt;
מרבית החולייתנים מסוגלים לנוע בתנועה מהירה מאוד, רק לעיתים רחוקות. רוב הזמן, הפרט מבצע תנועה איטית. מערך השרירים מותאם לאפשר הן תנועה איטית והן התפרצויות של תנועה מהירה.&lt;br /&gt;
לכריש, סיבי שריר עדינים המכילים שפע של מיוגלובין, בעל יכולת קשירה חזקה לחמצן.  סיבי שריר אלו יכולים לאגור כמות גדולה יחסית של חמצן. צבעו של המיוגלובין הוא אדום, ולכן סיבים העשירים במיוגלובין אדומים וכהים.  סיבים מסוג זה  מהווים 5% מהשרירים של הכריש, הם מתכווצים לאט ומבצעים בעיקר נשימה  אירובית.&lt;br /&gt;
מרבית שרירי הכריש, ושרירים של חולייתנים אחרים הם תאי שריר לבנים. תאים אלו חסרי מיטוכונדריה, והם מכילים מעט מיוגלובין. לצורך אספקת אנרגיה הם מבצעים נשימה אנאירובית. שרירים אלו מתכווצים מהר מאוד. &lt;br /&gt;
שרירים אדומים – פעילות איטית וממושכת (אספקת חמצן מתמדת).&lt;br /&gt;
שרירים לבנים – התפרצות מהירה מאוד של פעילות יתר, מתעייפים מהר (מלאי גליקוגן אוזל).&lt;br /&gt;
שרירי ביניים – ורודים:  מבצעי נשימה אירובית ואנאירובית בשיעור דומה. טווח פעילות ביניים.&lt;br /&gt;
בזמן שחייה איטית של הכריש מתפקדים רק השרירים האדומים.&lt;br /&gt;
בזמן הגברה, גם הוורודים נכנסים לתפקוד. בצורך דחוף (תקיפה / בריחה) גם הלבנים.&lt;br /&gt;
יוצא מכך, שהרוב המוחלט של שרירי הכריש הם בשימוש מועט מאוד.&lt;br /&gt;
בחולייתנים יבשתיים כגון סוסים או כלבים – שגופם בנוי לריצה ארוכה וממושכת – צבעם של רוב השרירים אדום.&lt;br /&gt;
אצל טורפים, כמו צ&#039;יטה למשל – קיימים בעיקר שרירים לבנים.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1278312</id>
		<title>Myoglobin (Hebrew)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1278312"/>
		<updated>2011-07-28T12:53:22Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;400&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;LEFT&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Allmyoglobin/1&#039;&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
תצוגה בנפח מלא&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 הוא חלבון הנמצא בשרירי השלד והלב של חולייתנים, משמש כמאגר חמצן&lt;br /&gt;
 [http://www.orianit.edu-negev.gov.il/irisbnto/sites/homepage/sofia/Images/Illu_muscle_structure_heb%5B1%5D.jpg ברקמת שריר]&lt;br /&gt;
 ומאפשר תנועה של חמצן לתוכה. למיוגלובין מבנה דומה למולקולת חלבון בשם &lt;br /&gt;
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 המוגלובין  ]&lt;br /&gt;
 הנמצא בתאי דם אדומים ומשמש כנשא של חמצן בדם. לחלבון מיוגלובין זיקה גבוהה יותר מזו של המוגלובין לחמצן.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה מולקולת מיוגלובין של חזיר בר &amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
המיוגלובין מורכב &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Aandbchain/2&#039;&amp;gt;משתי שרשראות פוליפפטידיות&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אלפה צבועה בסגול ובתה בצהוב&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה ראשוני –כל אחת מהשרשראות  בנויה &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/153aminoacids/2&#039;&amp;gt;מ-153 חומצות אמינו&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
כל חומצה אמינית מסומנת ככדור צבעוני&lt;br /&gt;
).&lt;br /&gt;
מבנה שניוני – שלד השרשראות מיוצב על ידי קשרי מימן ובנוי &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Slilim/2&#039;&amp;gt;משמונה סלילים&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הקשורים ביניהם ע&amp;quot;י קטעים אמורפיים.&lt;br /&gt;
מבנה שלישוני – גלובולרי  (כדורי). &lt;br /&gt;
מסה מולרית של המיוגלובין 35,200.2  גרם\מול .&lt;br /&gt;
בנוסף לשרשראות הפוליפפטידיות, קיימות בחלבון מיוגלובין שתי קבוצות כימיות בשם &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Kvuzothem/1&#039;&amp;gt;הם&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אטום הברזל בצבע כתום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 ,אחת בכל שרשרת, המורכבת מחומצות אמיניות הקשורות לאטום ברזל&lt;br /&gt;
    &lt;br /&gt;
קבוצות ההם נמצאות בתוך מעין כיס בחלבון.  הכיס מהווה סביבה &lt;br /&gt;
[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA הידרופובית ] .&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
בסביבה מימית (הידרופילית) קטיון &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Iron/2&#039;&amp;gt;הברזל&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
עיגול אדום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
   Fe+2 הבא במגע עם חמצן, עובר שינוי  בערכיותו והופך ל- Fe+3. הברזל התלת ערכי אינו קושר חמצן ולכן, על מנת שיוכל להמשיך לתפקד כקושר חמצן, חשוב שישמר דו-ערכי. מבנה ההם מיוצב בחלבון על ידי אטום הברזל שנמצא בקרבת הקשור בצדו האחד לחומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_93/2&#039;&amp;gt;היסטדין 94&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(מסומנת בצהוב)&lt;br /&gt;
ובצדו השני נמצאת חומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_64/2&#039;&amp;gt;היסטדין 65&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(מסומנת בכתום)&lt;br /&gt;
 אשר לא נקשרת לברזל ישירות. &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Hishem/5&#039;&amp;gt;תפקידה&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 למנוע מהחמצן לחמצן את הברזל.  במידה והברזל יתחמצן על ידי מולקולת מים הוא לא יוכל לשמש כקושר חמצן, ולכן יעילות דיפוזיה של חמצן בתאי השריר תרד.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;תפקוד&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
מיוגלובין מסוגל לקשור חמצן באופן הפיך, ולהגביר את הדיפוזיה של חמצן &lt;br /&gt;
[http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png בתאי השריר ] . מיוגלובין מעביר חמצן בציטופלזמה של תאי השריר, מהממברנה של התאים אל המיטוכונדריה שלהם. מיוגלובין של תאי שריר השלד זהה מבחינה &lt;br /&gt;
[http://he.wiktionary.org/wiki/%D7%90%D7%99%D7%9E%D7%95%D7%A0%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94 אימונולוגית]&lt;br /&gt;
למיוגלובין של שריר הלב. כיוון שמיוגלובין הוא חלבון עיקרי בשריר מחוספס ובשריר הלב, וכיוון שמסת השריר משתנה בהתאם למין, לגיל, ולמוצא אתני, השוֹנוּת בריכוזי מיוגלובין בדם ניכרת. &lt;br /&gt;
למיוגלובין זיקה גבוהה מאד למולקולות חמצן. בדם הזורם בנימים העוברים בסמוך לרקמת תאי שריר, לחץ חלקי נמוך מאד של חמצן. בלחץ חלקי זה נוטות מולקולות ההמוגלובין לשחרר את מולקולות החמצן ומכיוון שלחמצן זיקה גבוהה יותר למיוגלובין הוא עובר  בדיפוזיה מואצת לתוך תאי השריר. חלק ממולקולות החמצן נאגרות בצורה הקשורה למיוגלובין וחלק משמשות בתהליך הנשימה התאית.&lt;br /&gt;
כאשר השריר נמצא במאמץ, הלחץ החלקי של החמצן בתא יורד מאד. במצב זה יתדלדל מאגר החמצן הקשור למיוגלובין.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;ריכוז גבוה של מיוגלובין בשרירים כהתאמה פיזיולוגית&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
יונקים ימיים מסוגלים להישאר מתחת לפני המים זמן ממושך בין היתר הודות לעובדה כי בשרירי גופם ריכוז גבוה של מיוגלובין. לכלב-ים, לדוגמה, ריאות שאינן גדולות יותר מריאותיו של יונק יבשתי במשקל דומה, והוא מסוגל לשהות בתוך המים למעלה משלושים דקות מבלי להראות סימני מצוקה. &lt;br /&gt;
מרבית החולייתנים מסוגלים לנוע בתנועה מהירה מאוד, רק לעיתים רחוקות. רוב הזמן, הפרט מבצע תנועה איטית. מערך השרירים מותאם לאפשר הן תנועה איטית והן התפרצויות של תנועה מהירה.&lt;br /&gt;
לכריש, סיבי שריר עדינים המכילים שפע של מיוגלובין, בעל יכולת קשירה חזקה לחמצן.  סיבי שריר אלו יכולים לאגור כמות גדולה יחסית של חמצן. צבעו של המיוגלובין הוא אדום, ולכן סיבים העשירים במיוגלובין אדומים וכהים.  סיבים מסוג זה  מהווים 5% מהשרירים של הכריש, הם מתכווצים לאט ומבצעים בעיקר נשימה  אירובית.&lt;br /&gt;
מרבית שרירי הכריש, ושרירים של חולייתנים אחרים הם תאי שריר לבנים. תאים אלו חסרי מיטוכונדריה, והם מכילים מעט מיוגלובין. לצורך אספקת אנרגיה הם מבצעים נשימה אנאירובית. שרירים אלו מתכווצים מהר מאוד. &lt;br /&gt;
שרירים אדומים – פעילות איטית וממושכת (אספקת חמצן מתמדת).&lt;br /&gt;
שרירים לבנים – התפרצות מהירה מאוד של פעילות יתר, מתעייפים מהר (מלאי גליקוגן אוזל).&lt;br /&gt;
שרירי ביניים – ורודים:  מבצעי נשימה אירובית ואנאירובית בשיעור דומה. טווח פעילות ביניים.&lt;br /&gt;
בזמן שחייה איטית של הכריש מתפקדים רק השרירים האדומים.&lt;br /&gt;
בזמן הגברה, גם הוורודים נכנסים לתפקוד. בצורך דחוף (תקיפה / בריחה) גם הלבנים.&lt;br /&gt;
יוצא מכך, שהרוב המוחלט של שרירי הכריש הם בשימוש מועט מאוד.&lt;br /&gt;
בחולייתנים יבשתיים כגון סוסים או כלבים – שגופם בנוי לריצה ארוכה וממושכת – צבעם של רוב השרירים אדום.&lt;br /&gt;
אצל טורפים, כמו צ&#039;יטה למשל – קיימים בעיקר שרירים לבנים.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1278311</id>
		<title>Myoglobin (Hebrew)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1278311"/>
		<updated>2011-07-28T12:53:06Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;400&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;LEFT&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Allmyoglobin/1&#039;&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
תצוגה בנפח מלא&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 הוא חלבון הנמצא בשרירי השלד והלב של חולייתנים, משמש כמאגר חמצן&lt;br /&gt;
 [http://www.orianit.edu-negev.gov.il/irisbnto/sites/homepage/sofia/Images/Illu_muscle_structure_heb%5B1%5D.jpg ברקמת שריר]&lt;br /&gt;
 ומאפשר תנועה של חמצן לתוכה. למיוגלובין מבנה דומה למולקולת חלבון בשם &lt;br /&gt;
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 המוגלובין  ]&lt;br /&gt;
 הנמצא בתאי דם אדומים ומשמש כנשא של חמצן בדם. לחלבון מיוגלובין זיקה גבוהה יותר מזו של המוגלובין לחמצן.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה מולקולת מיוגלובין של חזיר בר &amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
המיוגלובין מורכב &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Aandbchain/2&#039;&amp;gt;משתי שרשראות פוליפפטידיות&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אלפה צבועה בסגול ובתה בצהוב&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה ראשוני –כל אחת מהשרשראות  בנויה &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/153aminoacids/2&#039;&amp;gt;מ-153 חומצות אמינו&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
כל חומצה אמינית מסומנת ככדור צבעוני&lt;br /&gt;
).&lt;br /&gt;
מבנה שניוני – שלד השרשראות מיוצב על ידי קשרי מימן ובנוי &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Slilim/2&#039;&amp;gt;משמונה סלילים&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הקשורים ביניהם ע&amp;quot;י קטעים אמורפיים.&lt;br /&gt;
מבנה שלישוני – גלובולרי  (כדורי). &lt;br /&gt;
מסה מולרית של המיוגלובין 35,200.2  גרם\מול .&lt;br /&gt;
בנוסף לשרשראות הפוליפפטידיות, קיימות בחלבון מיוגלובין שתי קבוצות כימיות בשם &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Kvuzothem/1&#039;&amp;gt;הם&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אטום הברזל בצבע כתום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 ,אחת בכל שרשרת, המורכבת מחומצות אמיניות הקשורות לאטום ברזל&lt;br /&gt;
    &lt;br /&gt;
קבוצות ההם נמצאות בתוך מעין כיס בחלבון.  הכיס מהווה סביבה &lt;br /&gt;
[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA הידרופובית ] .&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
בסביבה מימית (הידרופילית) קטיון &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Iron/2&#039;&amp;gt;הברזל&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
עיגול אדום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
   Fe+2 הבא במגע עם חמצן, עובר שינוי  בערכיותו והופך ל- Fe+3. הברזל התלת ערכי אינו קושר חמצן ולכן, על מנת שיוכל להמשיך לתפקד כקושר חמצן, חשוב שישמר דו-ערכי. מבנה ההם מיוצב בחלבון על ידי אטום הברזל שנמצא בקרבת הקשור בצדו האחד לחומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_93/2&#039;&amp;gt;היסטדין 94&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(מסומנת בצהוב)&lt;br /&gt;
ובצדו השני נמצאת חומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_64/2&#039;&amp;gt;היסטדין 65&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(מסומנת בכתום)&lt;br /&gt;
 אשר לא נקשרת לברזל ישירות. &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Hishem/4&#039;&amp;gt;תפקידה&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 למנוע מהחמצן לחמצן את הברזל.  במידה והברזל יתחמצן על ידי מולקולת מים הוא לא יוכל לשמש כקושר חמצן, ולכן יעילות דיפוזיה של חמצן בתאי השריר תרד.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;תפקוד&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
מיוגלובין מסוגל לקשור חמצן באופן הפיך, ולהגביר את הדיפוזיה של חמצן &lt;br /&gt;
[http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png בתאי השריר ] . מיוגלובין מעביר חמצן בציטופלזמה של תאי השריר, מהממברנה של התאים אל המיטוכונדריה שלהם. מיוגלובין של תאי שריר השלד זהה מבחינה &lt;br /&gt;
[http://he.wiktionary.org/wiki/%D7%90%D7%99%D7%9E%D7%95%D7%A0%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94 אימונולוגית]&lt;br /&gt;
למיוגלובין של שריר הלב. כיוון שמיוגלובין הוא חלבון עיקרי בשריר מחוספס ובשריר הלב, וכיוון שמסת השריר משתנה בהתאם למין, לגיל, ולמוצא אתני, השוֹנוּת בריכוזי מיוגלובין בדם ניכרת. &lt;br /&gt;
למיוגלובין זיקה גבוהה מאד למולקולות חמצן. בדם הזורם בנימים העוברים בסמוך לרקמת תאי שריר, לחץ חלקי נמוך מאד של חמצן. בלחץ חלקי זה נוטות מולקולות ההמוגלובין לשחרר את מולקולות החמצן ומכיוון שלחמצן זיקה גבוהה יותר למיוגלובין הוא עובר  בדיפוזיה מואצת לתוך תאי השריר. חלק ממולקולות החמצן נאגרות בצורה הקשורה למיוגלובין וחלק משמשות בתהליך הנשימה התאית.&lt;br /&gt;
כאשר השריר נמצא במאמץ, הלחץ החלקי של החמצן בתא יורד מאד. במצב זה יתדלדל מאגר החמצן הקשור למיוגלובין.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;ריכוז גבוה של מיוגלובין בשרירים כהתאמה פיזיולוגית&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
יונקים ימיים מסוגלים להישאר מתחת לפני המים זמן ממושך בין היתר הודות לעובדה כי בשרירי גופם ריכוז גבוה של מיוגלובין. לכלב-ים, לדוגמה, ריאות שאינן גדולות יותר מריאותיו של יונק יבשתי במשקל דומה, והוא מסוגל לשהות בתוך המים למעלה משלושים דקות מבלי להראות סימני מצוקה. &lt;br /&gt;
מרבית החולייתנים מסוגלים לנוע בתנועה מהירה מאוד, רק לעיתים רחוקות. רוב הזמן, הפרט מבצע תנועה איטית. מערך השרירים מותאם לאפשר הן תנועה איטית והן התפרצויות של תנועה מהירה.&lt;br /&gt;
לכריש, סיבי שריר עדינים המכילים שפע של מיוגלובין, בעל יכולת קשירה חזקה לחמצן.  סיבי שריר אלו יכולים לאגור כמות גדולה יחסית של חמצן. צבעו של המיוגלובין הוא אדום, ולכן סיבים העשירים במיוגלובין אדומים וכהים.  סיבים מסוג זה  מהווים 5% מהשרירים של הכריש, הם מתכווצים לאט ומבצעים בעיקר נשימה  אירובית.&lt;br /&gt;
מרבית שרירי הכריש, ושרירים של חולייתנים אחרים הם תאי שריר לבנים. תאים אלו חסרי מיטוכונדריה, והם מכילים מעט מיוגלובין. לצורך אספקת אנרגיה הם מבצעים נשימה אנאירובית. שרירים אלו מתכווצים מהר מאוד. &lt;br /&gt;
שרירים אדומים – פעילות איטית וממושכת (אספקת חמצן מתמדת).&lt;br /&gt;
שרירים לבנים – התפרצות מהירה מאוד של פעילות יתר, מתעייפים מהר (מלאי גליקוגן אוזל).&lt;br /&gt;
שרירי ביניים – ורודים:  מבצעי נשימה אירובית ואנאירובית בשיעור דומה. טווח פעילות ביניים.&lt;br /&gt;
בזמן שחייה איטית של הכריש מתפקדים רק השרירים האדומים.&lt;br /&gt;
בזמן הגברה, גם הוורודים נכנסים לתפקוד. בצורך דחוף (תקיפה / בריחה) גם הלבנים.&lt;br /&gt;
יוצא מכך, שהרוב המוחלט של שרירי הכריש הם בשימוש מועט מאוד.&lt;br /&gt;
בחולייתנים יבשתיים כגון סוסים או כלבים – שגופם בנוי לריצה ארוכה וממושכת – צבעם של רוב השרירים אדום.&lt;br /&gt;
אצל טורפים, כמו צ&#039;יטה למשל – קיימים בעיקר שרירים לבנים.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1272196</id>
		<title>Myoglobin (Hebrew)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1272196"/>
		<updated>2011-07-17T14:14:01Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;400&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;LEFT&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Allmyoglobin/1&#039;&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
תצוגה בנפח מלא&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 הוא חלבון הנמצא בשרירי השלד והלב של חולייתנים, משמש כמאגר חמצן&lt;br /&gt;
 [http://www.orianit.edu-negev.gov.il/irisbnto/sites/homepage/sofia/Images/Illu_muscle_structure_heb%5B1%5D.jpg ברקמת שריר]&lt;br /&gt;
 ומאפשר תנועה של חמצן לתוכה. למיוגלובין מבנה דומה למולקולת חלבון בשם &lt;br /&gt;
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 המוגלובין  ]&lt;br /&gt;
 הנמצא בתאי דם אדומים ומשמש כנשא של חמצן בדם. לחלבון מיוגלובין זיקה גבוהה יותר מזו של המוגלובין לחמצן.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה מולקולת מיוגלובין של חזיר בר &amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
המיוגלובין מורכב &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Aandbchain/2&#039;&amp;gt;משתי שרשראות פוליפפטידיות&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אלפה צבועה בסגול ובתה בצהוב&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה ראשוני –כל אחת מהשרשראות  בנויה &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/153aminoacids/2&#039;&amp;gt;מ-153 חומצות אמינו&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
כל חומצה אמינית מסומנת ככדור צבעוני&lt;br /&gt;
).&lt;br /&gt;
מבנה שניוני – שלד השרשראות מיוצב על ידי קשרי מימן ובנוי &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Slilim/2&#039;&amp;gt;משמונה סלילים&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הקשורים ביניהם ע&amp;quot;י קטעים אמורפיים.&lt;br /&gt;
מבנה שלישוני – גלובולרי  (כדורי). &lt;br /&gt;
מסה מולרית של המיוגלובין 35,200.2  גרם\מול .&lt;br /&gt;
בנוסף לשרשראות הפוליפפטידיות, קיימות בחלבון מיוגלובין שתי קבוצות כימיות בשם &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Kvuzothem/1&#039;&amp;gt;הם&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אטום הברזל בצבע כתום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 ,אחת בכל שרשרת, המורכבת מחומצות אמיניות הקשורות לאטום ברזל&lt;br /&gt;
    &lt;br /&gt;
קבוצות ההם נמצאות בתוך מעין כיס בחלבון.  הכיס מהווה סביבה &lt;br /&gt;
[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA הידרופובית ] .&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
בסביבה מימית (הידרופילית) קטיון &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Iron/2&#039;&amp;gt;הברזל&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
עיגול אדום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
   Fe+2 הבא במגע עם חמצן, עובר שינוי  בערכיותו והופך ל- Fe+3. הברזל התלת ערכי אינו קושר חמצן ולכן, על מנת שיוכל להמשיך לתפקד כקושר חמצן, חשוב שישמר דו-ערכי. מבנה ההם מיוצב בחלבון על ידי אטום הברזל הקשור בצדו האחד לחומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_93/2&#039;&amp;gt;היסטדין 94&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(מסומנת בצהוב)&lt;br /&gt;
ובצדו השני נמצאת חומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_64/2&#039;&amp;gt;היסטדין 65&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(מסומנת בכתום)&lt;br /&gt;
 אשר לא נקשרת לברזל ישירות. &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Hishem/4&#039;&amp;gt;תפקידה&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 למנוע מהחמצן לחמצן את הברזל.  במידה והברזל יתחמצן על ידי מולקולת מים הוא לא יוכל לשמש כקושר חמצן, ולכן יעילות דיפוזיה של חמצן בתאי השריר תרד.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;תפקוד&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
מיוגלובין מסוגל לקשור חמצן באופן הפיך, ולהגביר את הדיפוזיה של חמצן &lt;br /&gt;
[http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png בתאי השריר ] . מיוגלובין מעביר חמצן בציטופלזמה של תאי השריר, מהממברנה של התאים אל המיטוכונדריה שלהם. מיוגלובין של תאי שריר השלד זהה מבחינה &lt;br /&gt;
[http://he.wiktionary.org/wiki/%D7%90%D7%99%D7%9E%D7%95%D7%A0%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94 אימונולוגית]&lt;br /&gt;
למיוגלובין של שריר הלב. כיוון שמיוגלובין הוא חלבון עיקרי בשריר מחוספס ובשריר הלב, וכיוון שמסת השריר משתנה בהתאם למין, לגיל, ולמוצא אתני, השוֹנוּת בריכוזי מיוגלובין בדם ניכרת. &lt;br /&gt;
למיוגלובין זיקה גבוהה מאד למולקולות חמצן. בדם הזורם בנימים העוברים בסמוך לרקמת תאי שריר, לחץ חלקי נמוך מאד של חמצן. בלחץ חלקי זה נוטות מולקולות ההמוגלובין לשחרר את מולקולות החמצן ומכיוון שלחמצן זיקה גבוהה יותר למיוגלובין הוא עובר  בדיפוזיה מואצת לתוך תאי השריר. חלק ממולקולות החמצן נאגרות בצורה הקשורה למיוגלובין וחלק משמשות בתהליך הנשימה התאית.&lt;br /&gt;
כאשר השריר נמצא במאמץ, הלחץ החלקי של החמצן בתא יורד מאד. במצב זה יתדלדל מאגר החמצן הקשור למיוגלובין.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;ריכוז גבוה של מיוגלובין בשרירים כהתאמה פיזיולוגית&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
יונקים ימיים מסוגלים להישאר מתחת לפני המים זמן ממושך בין היתר הודות לעובדה כי בשרירי גופם ריכוז גבוה של מיוגלובין. לכלב-ים, לדוגמה, ריאות שאינן גדולות יותר מריאותיו של יונק יבשתי במשקל דומה, והוא מסוגל לשהות בתוך המים למעלה משלושים דקות מבלי להראות סימני מצוקה. &lt;br /&gt;
מרבית החולייתנים מסוגלים לנוע בתנועה מהירה מאוד, רק לעיתים רחוקות. רוב הזמן, הפרט מבצע תנועה איטית. מערך השרירים מותאם לאפשר הן תנועה איטית והן התפרצויות של תנועה מהירה.&lt;br /&gt;
לכריש, סיבי שריר עדינים המכילים שפע של מיוגלובין, בעל יכולת קשירה חזקה לחמצן.  סיבי שריר אלו יכולים לאגור כמות גדולה יחסית של חמצן. צבעו של המיוגלובין הוא אדום, ולכן סיבים העשירים במיוגלובין אדומים וכהים.  סיבים מסוג זה  מהווים 5% מהשרירים של הכריש, הם מתכווצים לאט ומבצעים בעיקר נשימה  אירובית.&lt;br /&gt;
מרבית שרירי הכריש, ושרירים של חולייתנים אחרים הם תאי שריר לבנים. תאים אלו חסרי מיטוכונדריה, והם מכילים מעט מיוגלובין. לצורך אספקת אנרגיה הם מבצעים נשימה אנאירובית. שרירים אלו מתכווצים מהר מאוד. &lt;br /&gt;
שרירים אדומים – פעילות איטית וממושכת (אספקת חמצן מתמדת).&lt;br /&gt;
שרירים לבנים – התפרצות מהירה מאוד של פעילות יתר, מתעייפים מהר (מלאי גליקוגן אוזל).&lt;br /&gt;
שרירי ביניים – ורודים:  מבצעי נשימה אירובית ואנאירובית בשיעור דומה. טווח פעילות ביניים.&lt;br /&gt;
בזמן שחייה איטית של הכריש מתפקדים רק השרירים האדומים.&lt;br /&gt;
בזמן הגברה, גם הוורודים נכנסים לתפקוד. בצורך דחוף (תקיפה / בריחה) גם הלבנים.&lt;br /&gt;
יוצא מכך, שהרוב המוחלט של שרירי הכריש הם בשימוש מועט מאוד.&lt;br /&gt;
בחולייתנים יבשתיים כגון סוסים או כלבים – שגופם בנוי לריצה ארוכה וממושכת – צבעם של רוב השרירים אדום.&lt;br /&gt;
אצל טורפים, כמו צ&#039;יטה למשל – קיימים בעיקר שרירים לבנים.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1272195</id>
		<title>Myoglobin (Hebrew)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1272195"/>
		<updated>2011-07-17T14:04:53Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;400&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;LEFT&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Allmyoglobin/1&#039;&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
תצוגה בנפח מלא&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 הוא חלבון הנמצא בשרירי השלד והלב של חולייתנים, משמש כמאגר חמצן&lt;br /&gt;
 [http://www.orianit.edu-negev.gov.il/irisbnto/sites/homepage/sofia/Images/Illu_muscle_structure_heb%5B1%5D.jpg ברקמת שריר]&lt;br /&gt;
 ומאפשר תנועה של חמצן לתוכה. למיוגלובין מבנה דומה למולקולת חלבון בשם &lt;br /&gt;
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 המוגלובין  ]&lt;br /&gt;
 הנמצא בתאי דם אדומים ומשמש כנשא של חמצן בדם. לחלבון מיוגלובין זיקה גבוהה יותר מזו של המוגלובין לחמצן.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה מולקולת מיוגלובין של חזיר בר &amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
המיוגלובין מורכב &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Aandbchain/2&#039;&amp;gt;משתי שרשראות פוליפפטידיות&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אלפה צבועה בסגול ובתה בצהוב&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה ראשוני –כל אחת מהשרשראות  בנויה &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/153aminoacids/2&#039;&amp;gt;מ-153 חומצות אמינו&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
כל חומצה אמינית מסומנת ככדור צבעוני&lt;br /&gt;
).&lt;br /&gt;
מבנה שניוני – שלד השרשראות מיוצב על ידי קשרי מימן ובנוי &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Slilim/2&#039;&amp;gt;משמונה סלילים&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הקשורים ביניהם ע&amp;quot;י קטעים אמורפיים.&lt;br /&gt;
מבנה שלישוני – גלובולרי  (כדורי). &lt;br /&gt;
מסה מולרית של המיוגלובין 35,200.2  גרם\מול .&lt;br /&gt;
בנוסף לשרשראות הפוליפפטידיות, קיימות בחלבון מיוגלובין שתי קבוצות כימיות בשם &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Kvuzothem/1&#039;&amp;gt;הם&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אטום הברזל בצבע כתום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 ,אחת בכל שרשרת, המורכבת מחומצות אמיניות הקשורות לאטום ברזל&lt;br /&gt;
    &lt;br /&gt;
קבוצות ההם נמצאות בתוך מעין כיס בחלבון.  הכיס מהווה סביבה &lt;br /&gt;
[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA הידרופובית ] .&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
בסביבה מימית (הידרופילית) קטיון &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Iron/1&#039;&amp;gt;הברזל&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
עיגול אדום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
   Fe+2 הבא במגע עם חמצן, עובר שינוי  בערכיותו והופך ל- Fe+3. הברזל התלת ערכי אינו קושר חמצן ולכן, על מנת שיוכל להמשיך לתפקד כקושר חמצן, חשוב שישמר דו-ערכי. מבנה ההם מיוצב בחלבון על ידי אטום הברזל הקשור בצדו האחד לחומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_93/2&#039;&amp;gt;היסטדין 94&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(מסומנת בצהוב)&lt;br /&gt;
ובצדו השני נמצאת חומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_64/2&#039;&amp;gt;היסטדין 65&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(מסומנת בכתום)&lt;br /&gt;
 אשר לא נקשרת לברזל ישירות. &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Hishem/4&#039;&amp;gt;תפקידה&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 למנוע מהחמצן לחמצן את הברזל.  במידה והברזל יתחמצן על ידי מולקולת מים הוא לא יוכל לשמש כקושר חמצן, ולכן יעילות דיפוזיה של חמצן בתאי השריר תרד.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;תפקוד&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
מיוגלובין מסוגל לקשור חמצן באופן הפיך, ולהגביר את הדיפוזיה של חמצן &lt;br /&gt;
[http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png בתאי השריר ] . מיוגלובין מעביר חמצן בציטופלזמה של תאי השריר, מהממברנה של התאים אל המיטוכונדריה שלהם. מיוגלובין של תאי שריר השלד זהה מבחינה &lt;br /&gt;
[http://he.wiktionary.org/wiki/%D7%90%D7%99%D7%9E%D7%95%D7%A0%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94 אימונולוגית]&lt;br /&gt;
למיוגלובין של שריר הלב. כיוון שמיוגלובין הוא חלבון עיקרי בשריר מחוספס ובשריר הלב, וכיוון שמסת השריר משתנה בהתאם למין, לגיל, ולמוצא אתני, השוֹנוּת בריכוזי מיוגלובין בדם ניכרת. &lt;br /&gt;
למיוגלובין זיקה גבוהה מאד למולקולות חמצן. בדם הזורם בנימים העוברים בסמוך לרקמת תאי שריר, לחץ חלקי נמוך מאד של חמצן. בלחץ חלקי זה נוטות מולקולות ההמוגלובין לשחרר את מולקולות החמצן ומכיוון שלחמצן זיקה גבוהה יותר למיוגלובין הוא עובר  בדיפוזיה מואצת לתוך תאי השריר. חלק ממולקולות החמצן נאגרות בצורה הקשורה למיוגלובין וחלק משמשות בתהליך הנשימה התאית.&lt;br /&gt;
כאשר השריר נמצא במאמץ, הלחץ החלקי של החמצן בתא יורד מאד. במצב זה יתדלדל מאגר החמצן הקשור למיוגלובין.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;ריכוז גבוה של מיוגלובין בשרירים כהתאמה פיזיולוגית&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
יונקים ימיים מסוגלים להישאר מתחת לפני המים זמן ממושך בין היתר הודות לעובדה כי בשרירי גופם ריכוז גבוה של מיוגלובין. לכלב-ים, לדוגמה, ריאות שאינן גדולות יותר מריאותיו של יונק יבשתי במשקל דומה, והוא מסוגל לשהות בתוך המים למעלה משלושים דקות מבלי להראות סימני מצוקה. &lt;br /&gt;
מרבית החולייתנים מסוגלים לנוע בתנועה מהירה מאוד, רק לעיתים רחוקות. רוב הזמן, הפרט מבצע תנועה איטית. מערך השרירים מותאם לאפשר הן תנועה איטית והן התפרצויות של תנועה מהירה.&lt;br /&gt;
לכריש, סיבי שריר עדינים המכילים שפע של מיוגלובין, בעל יכולת קשירה חזקה לחמצן.  סיבי שריר אלו יכולים לאגור כמות גדולה יחסית של חמצן. צבעו של המיוגלובין הוא אדום, ולכן סיבים העשירים במיוגלובין אדומים וכהים.  סיבים מסוג זה  מהווים 5% מהשרירים של הכריש, הם מתכווצים לאט ומבצעים בעיקר נשימה  אירובית.&lt;br /&gt;
מרבית שרירי הכריש, ושרירים של חולייתנים אחרים הם תאי שריר לבנים. תאים אלו חסרי מיטוכונדריה, והם מכילים מעט מיוגלובין. לצורך אספקת אנרגיה הם מבצעים נשימה אנאירובית. שרירים אלו מתכווצים מהר מאוד. &lt;br /&gt;
שרירים אדומים – פעילות איטית וממושכת (אספקת חמצן מתמדת).&lt;br /&gt;
שרירים לבנים – התפרצות מהירה מאוד של פעילות יתר, מתעייפים מהר (מלאי גליקוגן אוזל).&lt;br /&gt;
שרירי ביניים – ורודים:  מבצעי נשימה אירובית ואנאירובית בשיעור דומה. טווח פעילות ביניים.&lt;br /&gt;
בזמן שחייה איטית של הכריש מתפקדים רק השרירים האדומים.&lt;br /&gt;
בזמן הגברה, גם הוורודים נכנסים לתפקוד. בצורך דחוף (תקיפה / בריחה) גם הלבנים.&lt;br /&gt;
יוצא מכך, שהרוב המוחלט של שרירי הכריש הם בשימוש מועט מאוד.&lt;br /&gt;
בחולייתנים יבשתיים כגון סוסים או כלבים – שגופם בנוי לריצה ארוכה וממושכת – צבעם של רוב השרירים אדום.&lt;br /&gt;
אצל טורפים, כמו צ&#039;יטה למשל – קיימים בעיקר שרירים לבנים.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1272194</id>
		<title>Myoglobin (Hebrew)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1272194"/>
		<updated>2011-07-17T14:03:17Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;400&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;LEFT&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Allmyoglobin/1&#039;&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
תצוגה בנפח מלא&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 הוא חלבון הנמצא בשרירי השלד והלב של חולייתנים, משמש כמאגר חמצן&lt;br /&gt;
 [http://www.orianit.edu-negev.gov.il/irisbnto/sites/homepage/sofia/Images/Illu_muscle_structure_heb%5B1%5D.jpg ברקמת שריר]&lt;br /&gt;
 ומאפשר תנועה של חמצן לתוכה. למיוגלובין מבנה דומה למולקולת חלבון בשם &lt;br /&gt;
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 המוגלובין  ]&lt;br /&gt;
 הנמצא בתאי דם אדומים ומשמש כנשא של חמצן בדם. לחלבון מיוגלובין זיקה גבוהה יותר מזו של המוגלובין לחמצן.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה מולקולת מיוגלובין של חזיר בר &amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
המיוגלובין מורכב &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Aandbchain/2&#039;&amp;gt;משתי שרשראות פוליפפטידיות&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אלפה צבועה בסגול ובתה בצהוב&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה ראשוני –כל אחת מהשרשראות  בנויה &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/153aminoacids/2&#039;&amp;gt;מ-153 חומצות אמינו&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
כל חומצה אמינית מסומנת ככדור צבעוני&lt;br /&gt;
).&lt;br /&gt;
מבנה שניוני – שלד השרשראות מיוצב על ידי קשרי מימן ובנוי &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Slilim/2&#039;&amp;gt;משמונה סלילים&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הקשורים ביניהם ע&amp;quot;י קטעים אמורפיים.&lt;br /&gt;
מבנה שלישוני – גלובולרי  (כדורי). &lt;br /&gt;
מסה מולרית של המיוגלובין 35,200.2  גרם\מול .&lt;br /&gt;
בנוסף לשרשראות הפוליפפטידיות, קיימות בחלבון מיוגלובין שתי קבוצות כימיות בשם &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Kvuzothem/1&#039;&amp;gt;הם&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אטום הברזל בצבע כתום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 ,אחת בכל שרשרת, המורכבת מחומצות אמיניות הקשורות לאטום ברזל&lt;br /&gt;
    &lt;br /&gt;
קבוצות ההם נמצאות בתוך מעין כיס בחלבון.  הכיס מהווה סביבה &lt;br /&gt;
[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA הידרופובית ] .&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
בסביבה מימית (הידרופילית) קטיון &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Iron/1&#039;&amp;gt;הברזל&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
עיגול אדום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
   Fe+2 הבא במגע עם חמצן, עובר שינוי  בערכיותו והופך ל- Fe+3. הברזל התלת ערכי אינו קושר חמצן ולכן, על מנת שיוכל להמשיך לתפקד כקושר חמצן, חשוב שישמר דו-ערכי. מבנה ההם מיוצב בחלבון על ידי אטום הברזל הקשור בצדו האחד לחומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_93/2&#039;&amp;gt;היסטדין 94&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(מסומנת בצהוב)&lt;br /&gt;
ובצדו השני נמצאת חומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_64/2&#039;&amp;gt;היסטדין 65&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 אשר לא נקשרת לברזל ישירות. &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Hishem/4&#039;&amp;gt;תפקידה&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 למנוע מהחמצן לחמצן את הברזל.  במידה והברזל יתחמצן על ידי מולקולת מים הוא לא יוכל לשמש כקושר חמצן, ולכן יעילות דיפוזיה של חמצן בתאי השריר תרד.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;תפקוד&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
מיוגלובין מסוגל לקשור חמצן באופן הפיך, ולהגביר את הדיפוזיה של חמצן &lt;br /&gt;
[http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png בתאי השריר ] . מיוגלובין מעביר חמצן בציטופלזמה של תאי השריר, מהממברנה של התאים אל המיטוכונדריה שלהם. מיוגלובין של תאי שריר השלד זהה מבחינה &lt;br /&gt;
[http://he.wiktionary.org/wiki/%D7%90%D7%99%D7%9E%D7%95%D7%A0%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94 אימונולוגית]&lt;br /&gt;
למיוגלובין של שריר הלב. כיוון שמיוגלובין הוא חלבון עיקרי בשריר מחוספס ובשריר הלב, וכיוון שמסת השריר משתנה בהתאם למין, לגיל, ולמוצא אתני, השוֹנוּת בריכוזי מיוגלובין בדם ניכרת. &lt;br /&gt;
למיוגלובין זיקה גבוהה מאד למולקולות חמצן. בדם הזורם בנימים העוברים בסמוך לרקמת תאי שריר, לחץ חלקי נמוך מאד של חמצן. בלחץ חלקי זה נוטות מולקולות ההמוגלובין לשחרר את מולקולות החמצן ומכיוון שלחמצן זיקה גבוהה יותר למיוגלובין הוא עובר  בדיפוזיה מואצת לתוך תאי השריר. חלק ממולקולות החמצן נאגרות בצורה הקשורה למיוגלובין וחלק משמשות בתהליך הנשימה התאית.&lt;br /&gt;
כאשר השריר נמצא במאמץ, הלחץ החלקי של החמצן בתא יורד מאד. במצב זה יתדלדל מאגר החמצן הקשור למיוגלובין.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;ריכוז גבוה של מיוגלובין בשרירים כהתאמה פיזיולוגית&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
יונקים ימיים מסוגלים להישאר מתחת לפני המים זמן ממושך בין היתר הודות לעובדה כי בשרירי גופם ריכוז גבוה של מיוגלובין. לכלב-ים, לדוגמה, ריאות שאינן גדולות יותר מריאותיו של יונק יבשתי במשקל דומה, והוא מסוגל לשהות בתוך המים למעלה משלושים דקות מבלי להראות סימני מצוקה. &lt;br /&gt;
מרבית החולייתנים מסוגלים לנוע בתנועה מהירה מאוד, רק לעיתים רחוקות. רוב הזמן, הפרט מבצע תנועה איטית. מערך השרירים מותאם לאפשר הן תנועה איטית והן התפרצויות של תנועה מהירה.&lt;br /&gt;
לכריש, סיבי שריר עדינים המכילים שפע של מיוגלובין, בעל יכולת קשירה חזקה לחמצן.  סיבי שריר אלו יכולים לאגור כמות גדולה יחסית של חמצן. צבעו של המיוגלובין הוא אדום, ולכן סיבים העשירים במיוגלובין אדומים וכהים.  סיבים מסוג זה  מהווים 5% מהשרירים של הכריש, הם מתכווצים לאט ומבצעים בעיקר נשימה  אירובית.&lt;br /&gt;
מרבית שרירי הכריש, ושרירים של חולייתנים אחרים הם תאי שריר לבנים. תאים אלו חסרי מיטוכונדריה, והם מכילים מעט מיוגלובין. לצורך אספקת אנרגיה הם מבצעים נשימה אנאירובית. שרירים אלו מתכווצים מהר מאוד. &lt;br /&gt;
שרירים אדומים – פעילות איטית וממושכת (אספקת חמצן מתמדת).&lt;br /&gt;
שרירים לבנים – התפרצות מהירה מאוד של פעילות יתר, מתעייפים מהר (מלאי גליקוגן אוזל).&lt;br /&gt;
שרירי ביניים – ורודים:  מבצעי נשימה אירובית ואנאירובית בשיעור דומה. טווח פעילות ביניים.&lt;br /&gt;
בזמן שחייה איטית של הכריש מתפקדים רק השרירים האדומים.&lt;br /&gt;
בזמן הגברה, גם הוורודים נכנסים לתפקוד. בצורך דחוף (תקיפה / בריחה) גם הלבנים.&lt;br /&gt;
יוצא מכך, שהרוב המוחלט של שרירי הכריש הם בשימוש מועט מאוד.&lt;br /&gt;
בחולייתנים יבשתיים כגון סוסים או כלבים – שגופם בנוי לריצה ארוכה וממושכת – צבעם של רוב השרירים אדום.&lt;br /&gt;
אצל טורפים, כמו צ&#039;יטה למשל – קיימים בעיקר שרירים לבנים.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1272159</id>
		<title>Myoglobin (arabic)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1272159"/>
		<updated>2011-07-15T07:42:25Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;500&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;left&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ميوغلوبين &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Myoglobin/2&#039;&amp;gt;الميوغلوبين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون احمر داكن )هو بروتين يتواجد في عضلات [http://cc.sisma.org.il/school/esodi-gimel/mektsot/MEK-science/kaenat-haya1/animals/Pages/fakariyat.aspx    الفقريات], يعتبر كمخزن للأوكسجين في[http://pediawiki.walla.co.il/wiki/index.php?title=%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8&amp;amp;action=edit&amp;amp;section=5  نسيج العضلة] ومسير لحركة الأوكسجين داخله, للميوغلوبين مبنى مشابه لجزيء بروتين يدعى هيموغلوبين المتواجد في خلايا الدم الحمراء ويعتبر كناقل للأوكسجين في الدم, لبروتين الميوغلوبين قابلية للأوكسجين بشكل اكبر من [http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 الهيموغلوبين]&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;نظام عمل الميوغلوبين&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
للميوغلوبين القدرة على ربط وتحرير الاوكسجين وزيادة وتيرة انتشاره في   [http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png خلايا العضلة]. الميوغلوبين  ينقل الاوكسجين داخل السائل الرغوي في الخلية، من الغشاء الى [http://www.google.co.il/imgres?imgurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/jpeg.asp%3Fid%3D204&amp;amp;imgrefurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/picture.asp%3Fa%3D8%26n%3D37%26p%3D0&amp;amp;usg=__nHx4wnJICzGDXlZ7IKkzmmXwnw4=&amp;amp;h=319&amp;amp;w=699&amp;amp;sz=92&amp;amp;hl=iw&amp;amp;start=0&amp;amp;zoom=1&amp;amp;tbnid=i9un-1Io9tOJ2M:&amp;amp;tbnh=68&amp;amp;tbnw=149&amp;amp;ei=cC7_TZXxGoqaOtCE9d4I&amp;amp;prev=/search%3Fq%3D%25D7%259E%25D7%2599%25D7%2598%25D7%2595%25D7%259B%25D7%2595%25D7%25A0%25D7%2593%25D7%25A8%25D7%2599%25D7%2594%26hl%3Diw%26sa%3DX%26biw%3D1003%26bih%3D563%26tbm%3Disch%26prmd%3Divns&amp;amp;itbs=1&amp;amp;iact=rc&amp;amp;dur=94&amp;amp;page=1&amp;amp;ndsp=12&amp;amp;ved=1t:429,r:2,s:0&amp;amp;tx=79&amp;amp;ty=40         الميتوخوندريا]: الميوغلوبين التابع لخلايا العضلات مشابه من ناحية  هيكلية لميوغلوبين عضلة القلب.&lt;br /&gt;
بسبب كون الميوغلوبين بروتين مهم واساسي داخل العضلات, وبسبب وجود فروق في كتلة الميوغلوبين باختلاف الجنس, الجيل, أصل الأفراد, الاختلاف في تراكيز الميوغلوبين هو بارز.&lt;br /&gt;
بشكل عام مستوى الميوغلوبين هو مرتفع عند المسنين وعند الاشخاص الذين يعانون من السمنة, عند هؤلاء الاشخاص تفحص ايضا تراكيز [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%90%D7%98%D7%99%D7%A0%D7%99%D7%9F         الكراتينين], لذلك يفحص الميوغلوبين حسب &lt;br /&gt;
مستوى الكراتينين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;مبنى جزيء الميوغلوبين لدى خنزير بري&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
 يبنى الميوغلوبين من سلسلتين ببتيدتين     &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Alpha_and_beta_chain/1&#039;&amp;gt;سلسلة الفا وسلسلة بيتا&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(الفا بنفسجي وبيتا برتقالي)&lt;br /&gt;
مبنى أولي-سلسلة مركبة من 153 حامض أميني.&lt;br /&gt;
مبنى ثانوي- ما يقارب 80% من السلسلة مبنية على شكل لولب الفا على الجانب  الأيمن وتحتوي على 8 مقاطع التفافية مرتبطة بينها بأربطة بلورية. هذا المبنى مثبت بواسطة [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%9E%D7%99%D7%9E%D7%9F       أربطة هيدروجينية] ومبني من ثمان التفافات ترتبط ببعضها بواسطة مقاطع بلورية.&lt;br /&gt;
مبنى ثلاثي دائري.&lt;br /&gt;
الكتلة المولارية للهيموغلوبين 17800 غرام/مول.&lt;br /&gt;
بالإضافة إلى هذه السلسلة الببتيدية تتواجد في بروتين الميوغلوبين مجموعة تدعى [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%91%D7%95%D7%A6%D7%94_%D7%A4%D7%A8%D7%95%D7%A1%D7%98%D7%98%D7%99%D7%AA مجموعة بروستاتيه] مبنية من حوامض أمينية مرتبطة في جزيء &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;(لون اسود). هذه المجموعة موجودة داخل ما يشبه كيس بروتيني. الكيس يحوي &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_64/2&#039;&amp;gt;بيئة كارهة للماء&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
  (نقاط برتقالية).&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ارتباط الأوكسجين بأيون الحديد  &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
في بيئة مائية محبة للماء كاتيون   الحديد ثلاثي الشحنة غير قادر على ربط الاوكسجين.   - Fe+3 عندما يتعرض للأوكسجين تتغير شحنته ويتحول الى     Fe+2 لذلك, لكي يستمر في وظيفته كرابط للأوكسجين, من الجدير أن يبقى ثنائي الشحنة. مبنى الهيم مثبت في البروتين بواسطة ذرة الحديد التي تربط من جهة الحامض الأميني &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_94/5&#039;&amp;gt;هيستيدين 94&amp;lt;/scene&amp;gt;   (لون برتقالي)ومن الجهة الأخرى تربط الحامض الأميني &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_65/1&#039;&amp;gt;هيستيدين 65&amp;lt;/scene&amp;gt;      (لون بنفسجي)والتي لا ترتبط بشكل مباشر للحديد  .  &lt;br /&gt;
وظيفتها منع &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Oxygen/1&#039;&amp;gt;الاوكسجين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون اصفر)من أكسدة &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;   (دائرة سوداء). في حالة أكسدة الحديد بواسطة جزيء الماء لا تكون له القدرة على ربط الاوكسجين ولذلك مستوى انتشار الاوكسجين في خلايا العضلات ينخفض&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;تركيز مرتفع للميوغلوبين في العضلات كملائمة فيزيولوجية&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
تستطيع الثديات المائية البقاء لفترة مستمرة طويلة تحت سطح الماء بفضل وجود نسبة كبيره من الميوغلوبين في خلايا أجسامها. فمثلا لكلب البحر رئتان ليست بأكبر من رئات ثدي تعيش على اليابسة بنفس الوزن. وهو قادر على أن يبقى بداخل الماء أكثر من ثلاثين دقيقه بدون ان يشعر بالضيق.&lt;br /&gt;
معظم الفقريات بصورة نادرة تكون قادرة على الحركة السريعة. معظم الأوقات تكون الحركة بطيئة. جهاز العضلات ملائم بأن يؤدي حركة بطيئة وأيضا حركة سريعة بصورة فجائية.&lt;br /&gt;
في الحوت, كل عضلة فقرية مرتبه باثنين أو ثلاث مناطق محددة, في كل منطقه تحتوي نوع عضله معينه. ألياف عضليةرقيقه تحوي كميات كبيرة من الميوغلوبين القادر على ربط الأوكسجين بقوة, هذه الألياف العضلية تستطيع تخزين كميات كبيرة من الأوكسجين. لون الأوكسجين هو أحمر, لذلك ألياف غنية بالميوغلوبين هي حمراء داكنة. هذا النوع من الألياف تعتبر ك 5% من عضلات الحوت, وهي تنقبض بصورة بطيئة وتقوم بالأساس بعمليات تنفس هوائية. &lt;br /&gt;
معظم عضلات الحوت وعند جميع الفقريات هي خلايا عضلات بيضاء. هذه الخلايا لا تحوي متقدرة وتحوي القليل من الميوغلوبين, لكي تتزود بالطاقة تقوم بعمليات تنفس لا هوائية, هذه العضلات تتقلص بشكل سريع جدا. عضلات حمراء- فعالية بطيئة وبشكل مستمر (تزويد أوكسجين بصورة دائمة).&lt;br /&gt;
عضلات بيضاء- نشوب سريع جدا لفعاليات زائدة, تصاب بالتعب بشكل أسرع( مخزون الجليكوغين ينتهي).&lt;br /&gt;
عضلة بينية, لون زهري-تحوي إنزيمات محللة للسكر وأيضا محللة للأوكسجين(مستوى فعالية وسط).&lt;br /&gt;
سباحة بطيئة تؤدي إلى عمل العضلات الحمراء فقط. عند زيادة جهد السباحة تبدأ العضلات الزهرية بالعمل, في حالات طارئه( هجوم/هروب ) تعمل أيضا العضلات البيضاء.&lt;br /&gt;
 لذلك معظم عضلات الحيتان تستخدم بشكل قليل جدا&lt;br /&gt;
عند الكائنات التي تعيش على اليابسة هناك مبنى مشابه لكن الفرق هو في ان الالياف مدموجه داخل العضلات. الحصن والكلاب جسمها ملائم للعدو بصورة متواصلة, لون العضلات احمر.مفترسات مثل تشيتا لون عضلاتها ابيض.&lt;br /&gt;
)الدجاج-جناح ابيض, ساق حمراء(.&lt;br /&gt;
الميوغلوبين كمقياس للامراض:&lt;br /&gt;
في حالة ضرر عضلي يعبر الميوغلوبين من العضلة الى الاوعية الدموية ويفرز الى البول بسبب حجمه الصغير. ارتفاع بارز في مستوى الميوغلوبين في الدم هو مقياس مبكر لإنسداد خطير في عضلة القلب(AMI) وذلك يحدث بعد ساعة الى ساعتين تقريبا بعد تضرر القلب. بسبب ذلك هو مقياس مبكرلنوبة قلبية في حالة فحص عينة دم مبكرة. مع ذلك بسبب عدم وجود فحص يستطيع ايجاد فروق في الميوغلوبين بين انسجة مختلفة اهمية تشخيص مستوى الميوغلوبين في وحدات العلاج المكثف ليست كبيرة عند المشتبه بتعرضهم لنوبات قلبية.&lt;br /&gt;
ميزة اخرى للميوغلوبين في النوبات القلبية هي تواجده بشكل مبكر نسبيا قبل النوبة وافرازه بشكل سريع من الدم.الفترة القصيرة للميوغلوبين بعد النوبة هي شيء غير ايجابي لأن معظم الحالات يصل المريض الى غرفة الطوارئ بعد 2-5 ساعات منذ بدء النوبة وتأخيرات أخرى في الحصول على عينة الدم ممكن أن تسبب عدم الحصول على عينة فيها النسبة العالية المرادة من الميوغلوبين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
تراصف تسلسلي, ورقة عمل للطالب &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
للأسئلة- عبر الايميل&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
abukaff_kamel@yahoo.com&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1272158</id>
		<title>Myoglobin (arabic)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1272158"/>
		<updated>2011-07-15T07:41:39Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;500&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;left&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ميوغلوبين &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Myoglobin/2&#039;&amp;gt;الميوغلوبين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون احمر داكن )هو بروتين يتواجد في عضلات [http://cc.sisma.org.il/school/esodi-gimel/mektsot/MEK-science/kaenat-haya1/animals/Pages/fakariyat.aspx    الفقريات], يعتبر كمخزن للأوكسجين في[http://pediawiki.walla.co.il/wiki/index.php?title=%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8&amp;amp;action=edit&amp;amp;section=5  نسيج العضلة] ومسير لحركة الأوكسجين داخله, للميوغلوبين مبنى مشابه لجزيء بروتين يدعى هيموغلوبين المتواجد في خلايا الدم الحمراء ويعتبر كناقل للأوكسجين في الدم, لبروتين الميوغلوبين قابلية للأوكسجين بشكل اكبر من [http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 الهيموغلوبين]&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;نظام عمل الميوغلوبين&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
للميوغلوبين القدرة على ربط وتحرير الاوكسجين وزيادة وتيرة انتشاره في   [http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png خلايا العضلة]. الميوغلوبين  ينقل الاوكسجين داخل السائل الرغوي في الخلية، من الغشاء الى [http://www.google.co.il/imgres?imgurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/jpeg.asp%3Fid%3D204&amp;amp;imgrefurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/picture.asp%3Fa%3D8%26n%3D37%26p%3D0&amp;amp;usg=__nHx4wnJICzGDXlZ7IKkzmmXwnw4=&amp;amp;h=319&amp;amp;w=699&amp;amp;sz=92&amp;amp;hl=iw&amp;amp;start=0&amp;amp;zoom=1&amp;amp;tbnid=i9un-1Io9tOJ2M:&amp;amp;tbnh=68&amp;amp;tbnw=149&amp;amp;ei=cC7_TZXxGoqaOtCE9d4I&amp;amp;prev=/search%3Fq%3D%25D7%259E%25D7%2599%25D7%2598%25D7%2595%25D7%259B%25D7%2595%25D7%25A0%25D7%2593%25D7%25A8%25D7%2599%25D7%2594%26hl%3Diw%26sa%3DX%26biw%3D1003%26bih%3D563%26tbm%3Disch%26prmd%3Divns&amp;amp;itbs=1&amp;amp;iact=rc&amp;amp;dur=94&amp;amp;page=1&amp;amp;ndsp=12&amp;amp;ved=1t:429,r:2,s:0&amp;amp;tx=79&amp;amp;ty=40         الميتوخوندريا]: الميوغلوبين التابع لخلايا العضلات مشابه من ناحية  هيكلية لميوغلوبين عضلة القلب.&lt;br /&gt;
بسبب كون الميوغلوبين بروتين مهم واساسي داخل العضلات, وبسبب وجود فروق في كتلة الميوغلوبين باختلاف الجنس, الجيل, أصل الأفراد, الاختلاف في تراكيز الميوغلوبين هو بارز.&lt;br /&gt;
بشكل عام مستوى الميوغلوبين هو مرتفع عند المسنين وعند الاشخاص الذين يعانون من السمنة, عند هؤلاء الاشخاص تفحص ايضا تراكيز [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%90%D7%98%D7%99%D7%A0%D7%99%D7%9F         الكراتينين], لذلك يفحص الميوغلوبين حسب &lt;br /&gt;
مستوى الكراتينين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;مبنى جزيء الميوغلوبين لدى خنزير بري&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
 يبنى الميوغلوبين من سلسلتين ببتيدتين     &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Alpha_and_beta_chain/1&#039;&amp;gt;سلسلة الفا وسلسلة بيتا&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(الفا بنفسجي وبيتا برتقالي)&lt;br /&gt;
مبنى أولي-سلسلة مركبة من 153 حامض أميني.&lt;br /&gt;
مبنى ثانوي- ما يقارب 80% من السلسلة مبنية على شكل لولب الفا على الجانب  الأيمن وتحتوي على 8 مقاطع التفافية مرتبطة بينها بأربطة بلورية. هذا المبنى مثبت بواسطة [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%9E%D7%99%D7%9E%D7%9F       أربطة هيدروجينية] ومبني من ثمان التفافات ترتبط ببعضها بواسطة مقاطع بلورية.&lt;br /&gt;
مبنى ثلاثي دائري.&lt;br /&gt;
الكتلة المولارية للهيموغلوبين 17800 غرام/مول.&lt;br /&gt;
بالإضافة إلى هذه السلسلة الببتيدية تتواجد في بروتين الميوغلوبين مجموعة تدعى [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%91%D7%95%D7%A6%D7%94_%D7%A4%D7%A8%D7%95%D7%A1%D7%98%D7%98%D7%99%D7%AA مجموعة بروستاتيه] مبنية من حوامض أمينية مرتبطة في جزيء &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;(لون اسود). هذه المجموعة موجودة داخل ما يشبه كيس بروتيني. الكيس يحوي &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_64/2&#039;&amp;gt;بيئة كارهة للماء&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
  .(نقاط برتقالية)&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ارتباط الأوكسجين بأيون الحديد  &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
في بيئة مائية محبة للماء كاتيون   الحديد ثلاثي الشحنة غير قادر على ربط الاوكسجين.   - Fe+3 عندما يتعرض للأوكسجين تتغير شحنته ويتحول الى     Fe+2 لذلك, لكي يستمر في وظيفته كرابط للأوكسجين, من الجدير أن يبقى ثنائي الشحنة. مبنى الهيم مثبت في البروتين بواسطة ذرة الحديد التي تربط من جهة الحامض الأميني &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_94/5&#039;&amp;gt;هيستيدين 94&amp;lt;/scene&amp;gt;   (لون برتقالي)ومن الجهة الأخرى تربط الحامض الأميني &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_65/1&#039;&amp;gt;هيستيدين 65&amp;lt;/scene&amp;gt;      (لون بنفسجي)والتي لا ترتبط بشكل مباشر للحديد  .  &lt;br /&gt;
وظيفتها منع &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Oxygen/1&#039;&amp;gt;الاوكسجين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون اصفر)من أكسدة &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;   (دائرة سوداء). في حالة أكسدة الحديد بواسطة جزيء الماء لا تكون له القدرة على ربط الاوكسجين ولذلك مستوى انتشار الاوكسجين في خلايا العضلات ينخفض&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;تركيز مرتفع للميوغلوبين في العضلات كملائمة فيزيولوجية&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
تستطيع الثديات المائية البقاء لفترة مستمرة طويلة تحت سطح الماء بفضل وجود نسبة كبيره من الميوغلوبين في خلايا أجسامها. فمثلا لكلب البحر رئتان ليست بأكبر من رئات ثدي تعيش على اليابسة بنفس الوزن. وهو قادر على أن يبقى بداخل الماء أكثر من ثلاثين دقيقه بدون ان يشعر بالضيق.&lt;br /&gt;
معظم الفقريات بصورة نادرة تكون قادرة على الحركة السريعة. معظم الأوقات تكون الحركة بطيئة. جهاز العضلات ملائم بأن يؤدي حركة بطيئة وأيضا حركة سريعة بصورة فجائية.&lt;br /&gt;
في الحوت, كل عضلة فقرية مرتبه باثنين أو ثلاث مناطق محددة, في كل منطقه تحتوي نوع عضله معينه. ألياف عضليةرقيقه تحوي كميات كبيرة من الميوغلوبين القادر على ربط الأوكسجين بقوة, هذه الألياف العضلية تستطيع تخزين كميات كبيرة من الأوكسجين. لون الأوكسجين هو أحمر, لذلك ألياف غنية بالميوغلوبين هي حمراء داكنة. هذا النوع من الألياف تعتبر ك 5% من عضلات الحوت, وهي تنقبض بصورة بطيئة وتقوم بالأساس بعمليات تنفس هوائية. &lt;br /&gt;
معظم عضلات الحوت وعند جميع الفقريات هي خلايا عضلات بيضاء. هذه الخلايا لا تحوي متقدرة وتحوي القليل من الميوغلوبين, لكي تتزود بالطاقة تقوم بعمليات تنفس لا هوائية, هذه العضلات تتقلص بشكل سريع جدا. عضلات حمراء- فعالية بطيئة وبشكل مستمر (تزويد أوكسجين بصورة دائمة).&lt;br /&gt;
عضلات بيضاء- نشوب سريع جدا لفعاليات زائدة, تصاب بالتعب بشكل أسرع( مخزون الجليكوغين ينتهي).&lt;br /&gt;
عضلة بينية, لون زهري-تحوي إنزيمات محللة للسكر وأيضا محللة للأوكسجين(مستوى فعالية وسط).&lt;br /&gt;
سباحة بطيئة تؤدي إلى عمل العضلات الحمراء فقط. عند زيادة جهد السباحة تبدأ العضلات الزهرية بالعمل, في حالات طارئه( هجوم/هروب ) تعمل أيضا العضلات البيضاء.&lt;br /&gt;
 لذلك معظم عضلات الحيتان تستخدم بشكل قليل جدا&lt;br /&gt;
عند الكائنات التي تعيش على اليابسة هناك مبنى مشابه لكن الفرق هو في ان الالياف مدموجه داخل العضلات. الحصن والكلاب جسمها ملائم للعدو بصورة متواصلة, لون العضلات احمر.مفترسات مثل تشيتا لون عضلاتها ابيض.&lt;br /&gt;
)الدجاج-جناح ابيض, ساق حمراء(.&lt;br /&gt;
الميوغلوبين كمقياس للامراض:&lt;br /&gt;
في حالة ضرر عضلي يعبر الميوغلوبين من العضلة الى الاوعية الدموية ويفرز الى البول بسبب حجمه الصغير. ارتفاع بارز في مستوى الميوغلوبين في الدم هو مقياس مبكر لإنسداد خطير في عضلة القلب(AMI) وذلك يحدث بعد ساعة الى ساعتين تقريبا بعد تضرر القلب. بسبب ذلك هو مقياس مبكرلنوبة قلبية في حالة فحص عينة دم مبكرة. مع ذلك بسبب عدم وجود فحص يستطيع ايجاد فروق في الميوغلوبين بين انسجة مختلفة اهمية تشخيص مستوى الميوغلوبين في وحدات العلاج المكثف ليست كبيرة عند المشتبه بتعرضهم لنوبات قلبية.&lt;br /&gt;
ميزة اخرى للميوغلوبين في النوبات القلبية هي تواجده بشكل مبكر نسبيا قبل النوبة وافرازه بشكل سريع من الدم.الفترة القصيرة للميوغلوبين بعد النوبة هي شيء غير ايجابي لأن معظم الحالات يصل المريض الى غرفة الطوارئ بعد 2-5 ساعات منذ بدء النوبة وتأخيرات أخرى في الحصول على عينة الدم ممكن أن تسبب عدم الحصول على عينة فيها النسبة العالية المرادة من الميوغلوبين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
تراصف تسلسلي, ورقة عمل للطالب &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
للأسئلة- عبر الايميل&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
abukaff_kamel@yahoo.com&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1272157</id>
		<title>Myoglobin (arabic)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1272157"/>
		<updated>2011-07-15T07:27:23Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;500&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;left&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ميوغلوبين &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Myoglobin/2&#039;&amp;gt;الميوغلوبين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون احمر داكن )هو بروتين يتواجد في عضلات [http://cc.sisma.org.il/school/esodi-gimel/mektsot/MEK-science/kaenat-haya1/animals/Pages/fakariyat.aspx    الفقريات], يعتبر كمخزن للأوكسجين في[http://pediawiki.walla.co.il/wiki/index.php?title=%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8&amp;amp;action=edit&amp;amp;section=5  نسيج العضلة] ومسير لحركة الأوكسجين داخله, للميوغلوبين مبنى مشابه لجزيء بروتين يدعى هيموغلوبين المتواجد في خلايا الدم الحمراء ويعتبر كناقل للأوكسجين في الدم, لبروتين الميوغلوبين قابلية للأوكسجين بشكل اكبر من [http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 الهيموغلوبين]&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;نظام عمل الميوغلوبين&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
للميوغلوبين القدرة على ربط وتحرير الاوكسجين وزيادة وتيرة انتشاره في   [http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png خلايا العضلة]. الميوغلوبين  ينقل الاوكسجين داخل السائل الرغوي في الخلية، من الغشاء الى [http://www.google.co.il/imgres?imgurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/jpeg.asp%3Fid%3D204&amp;amp;imgrefurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/picture.asp%3Fa%3D8%26n%3D37%26p%3D0&amp;amp;usg=__nHx4wnJICzGDXlZ7IKkzmmXwnw4=&amp;amp;h=319&amp;amp;w=699&amp;amp;sz=92&amp;amp;hl=iw&amp;amp;start=0&amp;amp;zoom=1&amp;amp;tbnid=i9un-1Io9tOJ2M:&amp;amp;tbnh=68&amp;amp;tbnw=149&amp;amp;ei=cC7_TZXxGoqaOtCE9d4I&amp;amp;prev=/search%3Fq%3D%25D7%259E%25D7%2599%25D7%2598%25D7%2595%25D7%259B%25D7%2595%25D7%25A0%25D7%2593%25D7%25A8%25D7%2599%25D7%2594%26hl%3Diw%26sa%3DX%26biw%3D1003%26bih%3D563%26tbm%3Disch%26prmd%3Divns&amp;amp;itbs=1&amp;amp;iact=rc&amp;amp;dur=94&amp;amp;page=1&amp;amp;ndsp=12&amp;amp;ved=1t:429,r:2,s:0&amp;amp;tx=79&amp;amp;ty=40         الميتوخوندريا]: الميوغلوبين التابع لخلايا العضلات مشابه من ناحية  هيكلية لميوغلوبين عضلة القلب.&lt;br /&gt;
بسبب كون الميوغلوبين بروتين مهم واساسي داخل العضلات, وبسبب وجود فروق في كتلة الميوغلوبين باختلاف الجنس, الجيل, أصل الأفراد, الاختلاف في تراكيز الميوغلوبين هو بارز.&lt;br /&gt;
بشكل عام مستوى الميوغلوبين هو مرتفع عند المسنين وعند الاشخاص الذين يعانون من السمنة, عند هؤلاء الاشخاص تفحص ايضا تراكيز [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%90%D7%98%D7%99%D7%A0%D7%99%D7%9F         الكراتينين], لذلك يفحص الميوغلوبين حسب &lt;br /&gt;
مستوى الكراتينين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;مبنى جزيء الميوغلوبين لدى خنزير بري&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
 يبنى الميوغلوبين من سلسلتين ببتيدتين     &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Alpha_and_beta_chain/1&#039;&amp;gt;سلسلة الفا وسلسلة بيتا&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(الفا بنفسجي وبيتا برتقالي)&lt;br /&gt;
مبنى أولي-سلسلة مركبة من 153 حامض أميني.&lt;br /&gt;
مبنى ثانوي- ما يقارب 80% من السلسلة مبنية على شكل لولب الفا على الجانب  الأيمن وتحتوي على 8 مقاطع التفافية مرتبطة بينها بأربطة بلورية. هذا المبنى مثبت بواسطة [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%9E%D7%99%D7%9E%D7%9F       أربطة هيدروجينية] ومبني من ثمان التفافات ترتبط ببعضها بواسطة مقاطع بلورية.&lt;br /&gt;
مبنى ثلاثي دائري.&lt;br /&gt;
الكتلة المولارية للهيموغلوبين 17800 غرام/مول.&lt;br /&gt;
بالإضافة إلى هذه السلسلة الببتيدية تتواجد في بروتين الميوغلوبين مجموعة تدعى [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%91%D7%95%D7%A6%D7%94_%D7%A4%D7%A8%D7%95%D7%A1%D7%98%D7%98%D7%99%D7%AA مجموعة بروستاتيه] مبنية من حوامض أمينية مرتبطة في جزيء &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;(لون اسود). هذه المجموعة موجودة داخل ما يشبه كيس بروتيني. الكيس يحوي [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA  بيئة كارهة للماء].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ارتباط الأوكسجين بأيون الحديد  &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
في بيئة مائية محبة للماء كاتيون   الحديد ثلاثي الشحنة غير قادر على ربط الاوكسجين.   - Fe+3 عندما يتعرض للأوكسجين تتغير شحنته ويتحول الى     Fe+2 لذلك, لكي يستمر في وظيفته كرابط للأوكسجين, من الجدير أن يبقى ثنائي الشحنة. مبنى الهيم مثبت في البروتين بواسطة ذرة الحديد التي تربط من جهة الحامض الأميني &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_94/5&#039;&amp;gt;هيستيدين 94&amp;lt;/scene&amp;gt;   (لون برتقالي)ومن الجهة الأخرى تربط الحامض الأميني &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_65/1&#039;&amp;gt;هيستيدين 65&amp;lt;/scene&amp;gt;      (لون بنفسجي)والتي لا ترتبط بشكل مباشر للحديد  .  &lt;br /&gt;
وظيفتها منع &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Oxygen/1&#039;&amp;gt;الاوكسجين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون اصفر)من أكسدة &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;   (دائرة سوداء). في حالة أكسدة الحديد بواسطة جزيء الماء لا تكون له القدرة على ربط الاوكسجين ولذلك مستوى انتشار الاوكسجين في خلايا العضلات ينخفض&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;تركيز مرتفع للميوغلوبين في العضلات كملائمة فيزيولوجية&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
تستطيع الثديات المائية البقاء لفترة مستمرة طويلة تحت سطح الماء بفضل وجود نسبة كبيره من الميوغلوبين في خلايا أجسامها. فمثلا لكلب البحر رئتان ليست بأكبر من رئات ثدي تعيش على اليابسة بنفس الوزن. وهو قادر على أن يبقى بداخل الماء أكثر من ثلاثين دقيقه بدون ان يشعر بالضيق.&lt;br /&gt;
معظم الفقريات بصورة نادرة تكون قادرة على الحركة السريعة. معظم الأوقات تكون الحركة بطيئة. جهاز العضلات ملائم بأن يؤدي حركة بطيئة وأيضا حركة سريعة بصورة فجائية.&lt;br /&gt;
في الحوت, كل عضلة فقرية مرتبه باثنين أو ثلاث مناطق محددة, في كل منطقه تحتوي نوع عضله معينه. ألياف عضليةرقيقه تحوي كميات كبيرة من الميوغلوبين القادر على ربط الأوكسجين بقوة, هذه الألياف العضلية تستطيع تخزين كميات كبيرة من الأوكسجين. لون الأوكسجين هو أحمر, لذلك ألياف غنية بالميوغلوبين هي حمراء داكنة. هذا النوع من الألياف تعتبر ك 5% من عضلات الحوت, وهي تنقبض بصورة بطيئة وتقوم بالأساس بعمليات تنفس هوائية. &lt;br /&gt;
معظم عضلات الحوت وعند جميع الفقريات هي خلايا عضلات بيضاء. هذه الخلايا لا تحوي متقدرة وتحوي القليل من الميوغلوبين, لكي تتزود بالطاقة تقوم بعمليات تنفس لا هوائية, هذه العضلات تتقلص بشكل سريع جدا. عضلات حمراء- فعالية بطيئة وبشكل مستمر (تزويد أوكسجين بصورة دائمة).&lt;br /&gt;
عضلات بيضاء- نشوب سريع جدا لفعاليات زائدة, تصاب بالتعب بشكل أسرع( مخزون الجليكوغين ينتهي).&lt;br /&gt;
عضلة بينية, لون زهري-تحوي إنزيمات محللة للسكر وأيضا محللة للأوكسجين(مستوى فعالية وسط).&lt;br /&gt;
سباحة بطيئة تؤدي إلى عمل العضلات الحمراء فقط. عند زيادة جهد السباحة تبدأ العضلات الزهرية بالعمل, في حالات طارئه( هجوم/هروب ) تعمل أيضا العضلات البيضاء.&lt;br /&gt;
 لذلك معظم عضلات الحيتان تستخدم بشكل قليل جدا&lt;br /&gt;
عند الكائنات التي تعيش على اليابسة هناك مبنى مشابه لكن الفرق هو في ان الالياف مدموجه داخل العضلات. الحصن والكلاب جسمها ملائم للعدو بصورة متواصلة, لون العضلات احمر.مفترسات مثل تشيتا لون عضلاتها ابيض.&lt;br /&gt;
)الدجاج-جناح ابيض, ساق حمراء(.&lt;br /&gt;
الميوغلوبين كمقياس للامراض:&lt;br /&gt;
في حالة ضرر عضلي يعبر الميوغلوبين من العضلة الى الاوعية الدموية ويفرز الى البول بسبب حجمه الصغير. ارتفاع بارز في مستوى الميوغلوبين في الدم هو مقياس مبكر لإنسداد خطير في عضلة القلب(AMI) وذلك يحدث بعد ساعة الى ساعتين تقريبا بعد تضرر القلب. بسبب ذلك هو مقياس مبكرلنوبة قلبية في حالة فحص عينة دم مبكرة. مع ذلك بسبب عدم وجود فحص يستطيع ايجاد فروق في الميوغلوبين بين انسجة مختلفة اهمية تشخيص مستوى الميوغلوبين في وحدات العلاج المكثف ليست كبيرة عند المشتبه بتعرضهم لنوبات قلبية.&lt;br /&gt;
ميزة اخرى للميوغلوبين في النوبات القلبية هي تواجده بشكل مبكر نسبيا قبل النوبة وافرازه بشكل سريع من الدم.الفترة القصيرة للميوغلوبين بعد النوبة هي شيء غير ايجابي لأن معظم الحالات يصل المريض الى غرفة الطوارئ بعد 2-5 ساعات منذ بدء النوبة وتأخيرات أخرى في الحصول على عينة الدم ممكن أن تسبب عدم الحصول على عينة فيها النسبة العالية المرادة من الميوغلوبين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
تراصف تسلسلي, ورقة عمل للطالب &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
للأسئلة- عبر الايميل&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
abukaff_kamel@yahoo.com&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1272156</id>
		<title>Myoglobin (arabic)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1272156"/>
		<updated>2011-07-15T07:16:37Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;500&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;left&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ميوغلوبين &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Myoglobin/2&#039;&amp;gt;الميوغلوبين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون احمر داكن )هو بروتين يتواجد في عضلات [http://cc.sisma.org.il/school/esodi-gimel/mektsot/MEK-science/kaenat-haya1/animals/Pages/fakariyat.aspx    الفقريات], يعتبر كمخزن للأوكسجين في[http://pediawiki.walla.co.il/wiki/index.php?title=%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8&amp;amp;action=edit&amp;amp;section=5  نسيج العضلة] ومسير لحركة الأوكسجين داخله, للميوغلوبين مبنى مشابه لجزيء بروتين يدعى هيموغلوبين المتواجد في خلايا الدم الحمراء ويعتبر كناقل للأوكسجين في الدم, لبروتين الميوغلوبين قابلية للأوكسجين بشكل اكبر من [http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 الهيموغلوبين]&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;نظام عمل الميوغلوبين&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
للميوغلوبين القدرة على ربط وتحرير الاوكسجين وزيادة وتيرة انتشاره في   [http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png خلايا العضلة]. الميوغلوبين  ينقل الاوكسجين داخل السائل الرغوي في الخلية، من الغشاء الى [http://www.google.co.il/imgres?imgurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/jpeg.asp%3Fid%3D204&amp;amp;imgrefurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/picture.asp%3Fa%3D8%26n%3D37%26p%3D0&amp;amp;usg=__nHx4wnJICzGDXlZ7IKkzmmXwnw4=&amp;amp;h=319&amp;amp;w=699&amp;amp;sz=92&amp;amp;hl=iw&amp;amp;start=0&amp;amp;zoom=1&amp;amp;tbnid=i9un-1Io9tOJ2M:&amp;amp;tbnh=68&amp;amp;tbnw=149&amp;amp;ei=cC7_TZXxGoqaOtCE9d4I&amp;amp;prev=/search%3Fq%3D%25D7%259E%25D7%2599%25D7%2598%25D7%2595%25D7%259B%25D7%2595%25D7%25A0%25D7%2593%25D7%25A8%25D7%2599%25D7%2594%26hl%3Diw%26sa%3DX%26biw%3D1003%26bih%3D563%26tbm%3Disch%26prmd%3Divns&amp;amp;itbs=1&amp;amp;iact=rc&amp;amp;dur=94&amp;amp;page=1&amp;amp;ndsp=12&amp;amp;ved=1t:429,r:2,s:0&amp;amp;tx=79&amp;amp;ty=40         الميتوخوندريا]: الميوغلوبين التابع لخلايا العضلات مشابه من ناحية  هيكلية لميوغلوبين عضلة القلب.&lt;br /&gt;
بسبب كون الميوغلوبين بروتين مهم واساسي داخل العضلات, وبسبب وجود فروق في كتلة الميوغلوبين باختلاف الجنس, الجيل, أصل الأفراد, الاختلاف في تراكيز الميوغلوبين هو بارز.&lt;br /&gt;
بشكل عام مستوى الميوغلوبين هو مرتفع عند المسنين وعند الاشخاص الذين يعانون من السمنة, عند هؤلاء الاشخاص تفحص ايضا تراكيز [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%90%D7%98%D7%99%D7%A0%D7%99%D7%9F         الكراتينين], لذلك يفحص الميوغلوبين حسب &lt;br /&gt;
مستوى الكراتينين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;مبنى جزيء الميوغلوبين لدى خنزير بري&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
 يبنى الميوغلوبين من سلسلتين ببتيدتين     &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Alpha_and_beta_chain/1&#039;&amp;gt;سلسلة الفا وسلسلة بيتا&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(الفا بنفسجي وبيتا برتقالي)&lt;br /&gt;
مبنى أولي-سلسلة مركبة من 153 حامض أميني.&lt;br /&gt;
مبنى ثانوي- ما يقارب 80% من السلسلة مبنية على شكل لولب الفا على الجانب  الأيمن وتحتوي على 8 مقاطع التفافية مرتبطة بينها بأربطة بلورية. هذا المبنى مثبت بواسطة [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%9E%D7%99%D7%9E%D7%9F       أربطة هيدروجينية] ومبني من ثمان التفافات ترتبط ببعضها بواسطة مقاطع بلورية.&lt;br /&gt;
مبنى ثلاثي دائري.&lt;br /&gt;
الكتلة المولارية للهيموغلوبين 17800 غرام/مول.&lt;br /&gt;
بالإضافة إلى هذه السلسلة الببتيدية تتواجد في بروتين الميوغلوبين مجموعة تدعى [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%91%D7%95%D7%A6%D7%94_%D7%A4%D7%A8%D7%95%D7%A1%D7%98%D7%98%D7%99%D7%AA مجموعة بروستاتيه] مبنية من حوامض أمينية مرتبطة في جزيء &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;(لون اسود). هذه المجموعة موجودة داخل ما يشبه كيس بروتيني. الكيس يحوي [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA  بيئة كارهة للماء].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ارتباط الأوكسجين بأيون الحديد  &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
في بيئة مائية محبة للماء كاتيون   الحديد ثلاثي الشحنة غير قادر على ربط الاوكسجين.   - Fe+3 عندما يتعرض للأوكسجين تتغير شحنته ويتحول الى     Fe+2 لذلك, لكي يستمر في وظيفته كرابط للأوكسجين, من الجدير أن يبقى ثنائي الشحنة. مبنى الهيم مثبت في البروتين بواسطة ذرة الحديد التي تربط من جهة الحامض الأميني &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_94/5&#039;&amp;gt;هيستيدين 94&amp;lt;/scene&amp;gt;   (لون برتقالي)ومن الجهة الأخرى تربط الحامض الأميني هيستيدين 65      (لون برتقالي)والتي لا ترتبط بشكل مباشر للحديد  .  &lt;br /&gt;
وظيفتها منع &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Oxygen/1&#039;&amp;gt;الاوكسجين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون اصفر)من أكسدة &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;   (دائرة سوداء). في حالة أكسدة الحديد بواسطة جزيء الماء لا تكون له القدرة على ربط الاوكسجين ولذلك مستوى انتشار الاوكسجين في خلايا العضلات ينخفض&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;تركيز مرتفع للميوغلوبين في العضلات كملائمة فيزيولوجية&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
تستطيع الثديات المائية البقاء لفترة مستمرة طويلة تحت سطح الماء بفضل وجود نسبة كبيره من الميوغلوبين في خلايا أجسامها. فمثلا لكلب البحر رئتان ليست بأكبر من رئات ثدي تعيش على اليابسة بنفس الوزن. وهو قادر على أن يبقى بداخل الماء أكثر من ثلاثين دقيقه بدون ان يشعر بالضيق.&lt;br /&gt;
معظم الفقريات بصورة نادرة تكون قادرة على الحركة السريعة. معظم الأوقات تكون الحركة بطيئة. جهاز العضلات ملائم بأن يؤدي حركة بطيئة وأيضا حركة سريعة بصورة فجائية.&lt;br /&gt;
في الحوت, كل عضلة فقرية مرتبه باثنين أو ثلاث مناطق محددة, في كل منطقه تحتوي نوع عضله معينه. ألياف عضليةرقيقه تحوي كميات كبيرة من الميوغلوبين القادر على ربط الأوكسجين بقوة, هذه الألياف العضلية تستطيع تخزين كميات كبيرة من الأوكسجين. لون الأوكسجين هو أحمر, لذلك ألياف غنية بالميوغلوبين هي حمراء داكنة. هذا النوع من الألياف تعتبر ك 5% من عضلات الحوت, وهي تنقبض بصورة بطيئة وتقوم بالأساس بعمليات تنفس هوائية. &lt;br /&gt;
معظم عضلات الحوت وعند جميع الفقريات هي خلايا عضلات بيضاء. هذه الخلايا لا تحوي متقدرة وتحوي القليل من الميوغلوبين, لكي تتزود بالطاقة تقوم بعمليات تنفس لا هوائية, هذه العضلات تتقلص بشكل سريع جدا. عضلات حمراء- فعالية بطيئة وبشكل مستمر (تزويد أوكسجين بصورة دائمة).&lt;br /&gt;
عضلات بيضاء- نشوب سريع جدا لفعاليات زائدة, تصاب بالتعب بشكل أسرع( مخزون الجليكوغين ينتهي).&lt;br /&gt;
عضلة بينية, لون زهري-تحوي إنزيمات محللة للسكر وأيضا محللة للأوكسجين(مستوى فعالية وسط).&lt;br /&gt;
سباحة بطيئة تؤدي إلى عمل العضلات الحمراء فقط. عند زيادة جهد السباحة تبدأ العضلات الزهرية بالعمل, في حالات طارئه( هجوم/هروب ) تعمل أيضا العضلات البيضاء.&lt;br /&gt;
 لذلك معظم عضلات الحيتان تستخدم بشكل قليل جدا&lt;br /&gt;
عند الكائنات التي تعيش على اليابسة هناك مبنى مشابه لكن الفرق هو في ان الالياف مدموجه داخل العضلات. الحصن والكلاب جسمها ملائم للعدو بصورة متواصلة, لون العضلات احمر.مفترسات مثل تشيتا لون عضلاتها ابيض.&lt;br /&gt;
)الدجاج-جناح ابيض, ساق حمراء(.&lt;br /&gt;
الميوغلوبين كمقياس للامراض:&lt;br /&gt;
في حالة ضرر عضلي يعبر الميوغلوبين من العضلة الى الاوعية الدموية ويفرز الى البول بسبب حجمه الصغير. ارتفاع بارز في مستوى الميوغلوبين في الدم هو مقياس مبكر لإنسداد خطير في عضلة القلب(AMI) وذلك يحدث بعد ساعة الى ساعتين تقريبا بعد تضرر القلب. بسبب ذلك هو مقياس مبكرلنوبة قلبية في حالة فحص عينة دم مبكرة. مع ذلك بسبب عدم وجود فحص يستطيع ايجاد فروق في الميوغلوبين بين انسجة مختلفة اهمية تشخيص مستوى الميوغلوبين في وحدات العلاج المكثف ليست كبيرة عند المشتبه بتعرضهم لنوبات قلبية.&lt;br /&gt;
ميزة اخرى للميوغلوبين في النوبات القلبية هي تواجده بشكل مبكر نسبيا قبل النوبة وافرازه بشكل سريع من الدم.الفترة القصيرة للميوغلوبين بعد النوبة هي شيء غير ايجابي لأن معظم الحالات يصل المريض الى غرفة الطوارئ بعد 2-5 ساعات منذ بدء النوبة وتأخيرات أخرى في الحصول على عينة الدم ممكن أن تسبب عدم الحصول على عينة فيها النسبة العالية المرادة من الميوغلوبين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
تراصف تسلسلي, ورقة عمل للطالب &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
للأسئلة- عبر الايميل&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
abukaff_kamel@yahoo.com&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1272139</id>
		<title>Myoglobin (arabic)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1272139"/>
		<updated>2011-07-14T14:24:50Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;500&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;left&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ميوغلوبين &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Myoglobin/2&#039;&amp;gt;الميوغلوبين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون احمر داكن )هو بروتين يتواجد في عضلات [http://cc.sisma.org.il/school/esodi-gimel/mektsot/MEK-science/kaenat-haya1/animals/Pages/fakariyat.aspx    الفقريات], يعتبر كمخزن للأوكسجين في[http://pediawiki.walla.co.il/wiki/index.php?title=%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8&amp;amp;action=edit&amp;amp;section=5  نسيج العضلة] ومسير لحركة الأوكسجين داخله, للميوغلوبين مبنى مشابه لجزيء بروتين يدعى هيموغلوبين المتواجد في خلايا الدم الحمراء ويعتبر كناقل للأوكسجين في الدم, لبروتين الميوغلوبين قابلية للأوكسجين بشكل اكبر من [http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 الهيموغلوبين]&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;نظام عمل الميوغلوبين&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
للميوغلوبين القدرة على ربط وتحرير الاوكسجين وزيادة وتيرة انتشاره في   [http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png خلايا العضلة]. الميوغلوبين  ينقل الاوكسجين داخل السائل الرغوي في الخلية، من الغشاء الى [http://www.google.co.il/imgres?imgurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/jpeg.asp%3Fid%3D204&amp;amp;imgrefurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/picture.asp%3Fa%3D8%26n%3D37%26p%3D0&amp;amp;usg=__nHx4wnJICzGDXlZ7IKkzmmXwnw4=&amp;amp;h=319&amp;amp;w=699&amp;amp;sz=92&amp;amp;hl=iw&amp;amp;start=0&amp;amp;zoom=1&amp;amp;tbnid=i9un-1Io9tOJ2M:&amp;amp;tbnh=68&amp;amp;tbnw=149&amp;amp;ei=cC7_TZXxGoqaOtCE9d4I&amp;amp;prev=/search%3Fq%3D%25D7%259E%25D7%2599%25D7%2598%25D7%2595%25D7%259B%25D7%2595%25D7%25A0%25D7%2593%25D7%25A8%25D7%2599%25D7%2594%26hl%3Diw%26sa%3DX%26biw%3D1003%26bih%3D563%26tbm%3Disch%26prmd%3Divns&amp;amp;itbs=1&amp;amp;iact=rc&amp;amp;dur=94&amp;amp;page=1&amp;amp;ndsp=12&amp;amp;ved=1t:429,r:2,s:0&amp;amp;tx=79&amp;amp;ty=40         الميتوخوندريا]: الميوغلوبين التابع لخلايا العضلات مشابه من ناحية  هيكلية لميوغلوبين عضلة القلب.&lt;br /&gt;
بسبب كون الميوغلوبين بروتين مهم واساسي داخل العضلات, وبسبب وجود فروق في كتلة الميوغلوبين باختلاف الجنس, الجيل, أصل الأفراد, الاختلاف في تراكيز الميوغلوبين هو بارز.&lt;br /&gt;
بشكل عام مستوى الميوغلوبين هو مرتفع عند المسنين وعند الاشخاص الذين يعانون من السمنة, عند هؤلاء الاشخاص تفحص ايضا تراكيز [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%90%D7%98%D7%99%D7%A0%D7%99%D7%9F         الكراتينين], لذلك يفحص الميوغلوبين حسب &lt;br /&gt;
مستوى الكراتينين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;مبنى جزيء الميوغلوبين لدى خنزير بري&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
 يبنى الميوغلوبين من سلسلتين ببتيدتين     &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Alpha_and_beta_chain/1&#039;&amp;gt;سلسلة الفا وسلسلة بيتا&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(الفا بنفسجي وبيتا برتقالي)&lt;br /&gt;
مبنى أولي-سلسلة مركبة من 153 حامض أميني.&lt;br /&gt;
مبنى ثانوي- ما يقارب 80% من السلسلة مبنية على شكل لولب الفا على الجانب  الأيمن وتحتوي على 8 مقاطع التفافية مرتبطة بينها بأربطة بلورية. هذا المبنى مثبت بواسطة [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%9E%D7%99%D7%9E%D7%9F       أربطة هيدروجينية] ومبني من ثمان التفافات ترتبط ببعضها بواسطة مقاطع بلورية.&lt;br /&gt;
مبنى ثلاثي دائري.&lt;br /&gt;
الكتلة المولارية للهيموغلوبين 17800 غرام/مول.&lt;br /&gt;
بالإضافة إلى هذه السلسلة الببتيدية تتواجد في بروتين الميوغلوبين مجموعة تدعى [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%91%D7%95%D7%A6%D7%94_%D7%A4%D7%A8%D7%95%D7%A1%D7%98%D7%98%D7%99%D7%AA مجموعة بروستاتيه] مبنية من حوامض أمينية مرتبطة في جزيء &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;(لون اسود). هذه المجموعة موجودة داخل ما يشبه كيس بروتيني. الكيس يحوي [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA  بيئة كارهة للماء].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ارتباط الأوكسجين بأيون الحديد  &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
في بيئة مائية محبة للماء كاتيون   الحديد ثلاثي الشحنة غير قادر على ربط الاوكسجين.   - Fe+3 عندما يتعرض للأوكسجين تتغير شحنته ويتحول الى     Fe+2 لذلك, لكي يستمر في وظيفته كرابط للأوكسجين, من الجدير أن يبقى ثنائي الشحنة. مبنى الهيم مثبت في البروتين بواسطة ذرة الحديد التي تربط من جهة الحامض الأميني &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_94/3&#039;&amp;gt;هيستيدين 94&amp;lt;/scene&amp;gt;   (لون برتقالي)ومن الجهة الأخرى تربط الحامض الأميني هيستيدين 65      (لون برتقالي)والتي لا ترتبط بشكل مباشر للحديد  .  &lt;br /&gt;
وظيفتها منع &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Oxygen/1&#039;&amp;gt;الاوكسجين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون اصفر)من أكسدة &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;   (دائرة سوداء). في حالة أكسدة الحديد بواسطة جزيء الماء لا تكون له القدرة على ربط الاوكسجين ولذلك مستوى انتشار الاوكسجين في خلايا العضلات ينخفض&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;تركيز مرتفع للميوغلوبين في العضلات كملائمة فيزيولوجية&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
تستطيع الثديات المائية البقاء لفترة مستمرة طويلة تحت سطح الماء بفضل وجود نسبة كبيره من الميوغلوبين في خلايا أجسامها. فمثلا لكلب البحر رئتان ليست بأكبر من رئات ثدي تعيش على اليابسة بنفس الوزن. وهو قادر على أن يبقى بداخل الماء أكثر من ثلاثين دقيقه بدون ان يشعر بالضيق.&lt;br /&gt;
معظم الفقريات بصورة نادرة تكون قادرة على الحركة السريعة. معظم الأوقات تكون الحركة بطيئة. جهاز العضلات ملائم بأن يؤدي حركة بطيئة وأيضا حركة سريعة بصورة فجائية.&lt;br /&gt;
في الحوت, كل عضلة فقرية مرتبه باثنين أو ثلاث مناطق محددة, في كل منطقه تحتوي نوع عضله معينه. ألياف عضليةرقيقه تحوي كميات كبيرة من الميوغلوبين القادر على ربط الأوكسجين بقوة, هذه الألياف العضلية تستطيع تخزين كميات كبيرة من الأوكسجين. لون الأوكسجين هو أحمر, لذلك ألياف غنية بالميوغلوبين هي حمراء داكنة. هذا النوع من الألياف تعتبر ك 5% من عضلات الحوت, وهي تنقبض بصورة بطيئة وتقوم بالأساس بعمليات تنفس هوائية. &lt;br /&gt;
معظم عضلات الحوت وعند جميع الفقريات هي خلايا عضلات بيضاء. هذه الخلايا لا تحوي متقدرة وتحوي القليل من الميوغلوبين, لكي تتزود بالطاقة تقوم بعمليات تنفس لا هوائية, هذه العضلات تتقلص بشكل سريع جدا. عضلات حمراء- فعالية بطيئة وبشكل مستمر (تزويد أوكسجين بصورة دائمة).&lt;br /&gt;
عضلات بيضاء- نشوب سريع جدا لفعاليات زائدة, تصاب بالتعب بشكل أسرع( مخزون الجليكوغين ينتهي).&lt;br /&gt;
عضلة بينية, لون زهري-تحوي إنزيمات محللة للسكر وأيضا محللة للأوكسجين(مستوى فعالية وسط).&lt;br /&gt;
سباحة بطيئة تؤدي إلى عمل العضلات الحمراء فقط. عند زيادة جهد السباحة تبدأ العضلات الزهرية بالعمل, في حالات طارئه( هجوم/هروب ) تعمل أيضا العضلات البيضاء.&lt;br /&gt;
 لذلك معظم عضلات الحيتان تستخدم بشكل قليل جدا&lt;br /&gt;
عند الكائنات التي تعيش على اليابسة هناك مبنى مشابه لكن الفرق هو في ان الالياف مدموجه داخل العضلات. الحصن والكلاب جسمها ملائم للعدو بصورة متواصلة, لون العضلات احمر.مفترسات مثل تشيتا لون عضلاتها ابيض.&lt;br /&gt;
)الدجاج-جناح ابيض, ساق حمراء(.&lt;br /&gt;
الميوغلوبين كمقياس للامراض:&lt;br /&gt;
في حالة ضرر عضلي يعبر الميوغلوبين من العضلة الى الاوعية الدموية ويفرز الى البول بسبب حجمه الصغير. ارتفاع بارز في مستوى الميوغلوبين في الدم هو مقياس مبكر لإنسداد خطير في عضلة القلب(AMI) وذلك يحدث بعد ساعة الى ساعتين تقريبا بعد تضرر القلب. بسبب ذلك هو مقياس مبكرلنوبة قلبية في حالة فحص عينة دم مبكرة. مع ذلك بسبب عدم وجود فحص يستطيع ايجاد فروق في الميوغلوبين بين انسجة مختلفة اهمية تشخيص مستوى الميوغلوبين في وحدات العلاج المكثف ليست كبيرة عند المشتبه بتعرضهم لنوبات قلبية.&lt;br /&gt;
ميزة اخرى للميوغلوبين في النوبات القلبية هي تواجده بشكل مبكر نسبيا قبل النوبة وافرازه بشكل سريع من الدم.الفترة القصيرة للميوغلوبين بعد النوبة هي شيء غير ايجابي لأن معظم الحالات يصل المريض الى غرفة الطوارئ بعد 2-5 ساعات منذ بدء النوبة وتأخيرات أخرى في الحصول على عينة الدم ممكن أن تسبب عدم الحصول على عينة فيها النسبة العالية المرادة من الميوغلوبين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
تراصف تسلسلي, ورقة عمل للطالب &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
للأسئلة- عبر الايميل&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
abukaff_kamel@yahoo.com&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1272138</id>
		<title>Myoglobin (arabic)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1272138"/>
		<updated>2011-07-14T14:15:49Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;500&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;left&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ميوغلوبين &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Myoglobin/2&#039;&amp;gt;الميوغلوبين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون احمر داكن )هو بروتين يتواجد في عضلات [http://cc.sisma.org.il/school/esodi-gimel/mektsot/MEK-science/kaenat-haya1/animals/Pages/fakariyat.aspx    الفقريات], يعتبر كمخزن للأوكسجين في[http://pediawiki.walla.co.il/wiki/index.php?title=%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8&amp;amp;action=edit&amp;amp;section=5  نسيج العضلة] ومسير لحركة الأوكسجين داخله, للميوغلوبين مبنى مشابه لجزيء بروتين يدعى هيموغلوبين المتواجد في خلايا الدم الحمراء ويعتبر كناقل للأوكسجين في الدم, لبروتين الميوغلوبين قابلية للأوكسجين بشكل اكبر من [http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 الهيموغلوبين]&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;نظام عمل الميوغلوبين&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
للميوغلوبين القدرة على ربط وتحرير الاوكسجين وزيادة وتيرة انتشاره في   [http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png خلايا العضلة]. الميوغلوبين  ينقل الاوكسجين داخل السائل الرغوي في الخلية، من الغشاء الى [http://www.google.co.il/imgres?imgurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/jpeg.asp%3Fid%3D204&amp;amp;imgrefurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/picture.asp%3Fa%3D8%26n%3D37%26p%3D0&amp;amp;usg=__nHx4wnJICzGDXlZ7IKkzmmXwnw4=&amp;amp;h=319&amp;amp;w=699&amp;amp;sz=92&amp;amp;hl=iw&amp;amp;start=0&amp;amp;zoom=1&amp;amp;tbnid=i9un-1Io9tOJ2M:&amp;amp;tbnh=68&amp;amp;tbnw=149&amp;amp;ei=cC7_TZXxGoqaOtCE9d4I&amp;amp;prev=/search%3Fq%3D%25D7%259E%25D7%2599%25D7%2598%25D7%2595%25D7%259B%25D7%2595%25D7%25A0%25D7%2593%25D7%25A8%25D7%2599%25D7%2594%26hl%3Diw%26sa%3DX%26biw%3D1003%26bih%3D563%26tbm%3Disch%26prmd%3Divns&amp;amp;itbs=1&amp;amp;iact=rc&amp;amp;dur=94&amp;amp;page=1&amp;amp;ndsp=12&amp;amp;ved=1t:429,r:2,s:0&amp;amp;tx=79&amp;amp;ty=40         الميتوخوندريا]: الميوغلوبين التابع لخلايا العضلات مشابه من ناحية  هيكلية لميوغلوبين عضلة القلب.&lt;br /&gt;
بسبب كون الميوغلوبين بروتين مهم واساسي داخل العضلات, وبسبب وجود فروق في كتلة الميوغلوبين باختلاف الجنس, الجيل, أصل الأفراد, الاختلاف في تراكيز الميوغلوبين هو بارز.&lt;br /&gt;
بشكل عام مستوى الميوغلوبين هو مرتفع عند المسنين وعند الاشخاص الذين يعانون من السمنة, عند هؤلاء الاشخاص تفحص ايضا تراكيز [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%90%D7%98%D7%99%D7%A0%D7%99%D7%9F         الكراتينين], لذلك يفحص الميوغلوبين حسب &lt;br /&gt;
مستوى الكراتينين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;مبنى جزيء الميوغلوبين لدى خنزير بري&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
 يبنى الميوغلوبين من سلسلتين ببتيدتين     &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Alpha_and_beta_chain/1&#039;&amp;gt;سلسلة الفا وسلسلة بيتا&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(الفا بنفسجي وبيتا برتقالي)&lt;br /&gt;
مبنى أولي-سلسلة مركبة من 153 حامض أميني.&lt;br /&gt;
مبنى ثانوي- ما يقارب 80% من السلسلة مبنية على شكل لولب الفا على الجانب  الأيمن وتحتوي على 8 مقاطع التفافية مرتبطة بينها بأربطة بلورية. هذا المبنى مثبت بواسطة [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%9E%D7%99%D7%9E%D7%9F       أربطة هيدروجينية] ومبني من ثمان التفافات ترتبط ببعضها بواسطة مقاطع بلورية.&lt;br /&gt;
مبنى ثلاثي دائري.&lt;br /&gt;
الكتلة المولارية للهيموغلوبين 17800 غرام/مول.&lt;br /&gt;
بالإضافة إلى هذه السلسلة الببتيدية تتواجد في بروتين الميوغلوبين مجموعة تدعى [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%91%D7%95%D7%A6%D7%94_%D7%A4%D7%A8%D7%95%D7%A1%D7%98%D7%98%D7%99%D7%AA مجموعة بروستاتيه] مبنية من حوامض أمينية مرتبطة في جزيء &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;(لون اسود). هذه المجموعة موجودة داخل ما يشبه كيس بروتيني. الكيس يحوي [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA  بيئة كارهة للماء].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ارتباط الأوكسجين بأيون الحديد  &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
في بيئة مائية محبة للماء كاتيون   الحديد ثلاثي الشحنة غير قادر على ربط الاوكسجين.   - Fe+3 عندما يتعرض للأوكسجين تتغير شحنته ويتحول الى     Fe+2 لذلك, لكي يستمر في وظيفته كرابط للأوكسجين, من الجدير أن يبقى ثنائي الشحنة. مبنى الهيم مثبت في البروتين بواسطة ذرة الحديد التي تربط من جهة الحامض الأميني هيستيدين 94   (لون برتقالي)ومن الجهة الأخرى تربط الحامض الأميني هيستيدين 65      (لون برتقالي)والتي لا ترتبط بشكل مباشر للحديد  .  &lt;br /&gt;
وظيفتها منع &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Oxygen/1&#039;&amp;gt;الاوكسجين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون اصفر)من أكسدة &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;   (دائرة سوداء). في حالة أكسدة الحديد بواسطة جزيء الماء لا تكون له القدرة على ربط الاوكسجين ولذلك مستوى انتشار الاوكسجين في خلايا العضلات ينخفض&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;تركيز مرتفع للميوغلوبين في العضلات كملائمة فيزيولوجية&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
تستطيع الثديات المائية البقاء لفترة مستمرة طويلة تحت سطح الماء بفضل وجود نسبة كبيره من الميوغلوبين في خلايا أجسامها. فمثلا لكلب البحر رئتان ليست بأكبر من رئات ثدي تعيش على اليابسة بنفس الوزن. وهو قادر على أن يبقى بداخل الماء أكثر من ثلاثين دقيقه بدون ان يشعر بالضيق.&lt;br /&gt;
معظم الفقريات بصورة نادرة تكون قادرة على الحركة السريعة. معظم الأوقات تكون الحركة بطيئة. جهاز العضلات ملائم بأن يؤدي حركة بطيئة وأيضا حركة سريعة بصورة فجائية.&lt;br /&gt;
في الحوت, كل عضلة فقرية مرتبه باثنين أو ثلاث مناطق محددة, في كل منطقه تحتوي نوع عضله معينه. ألياف عضليةرقيقه تحوي كميات كبيرة من الميوغلوبين القادر على ربط الأوكسجين بقوة, هذه الألياف العضلية تستطيع تخزين كميات كبيرة من الأوكسجين. لون الأوكسجين هو أحمر, لذلك ألياف غنية بالميوغلوبين هي حمراء داكنة. هذا النوع من الألياف تعتبر ك 5% من عضلات الحوت, وهي تنقبض بصورة بطيئة وتقوم بالأساس بعمليات تنفس هوائية. &lt;br /&gt;
معظم عضلات الحوت وعند جميع الفقريات هي خلايا عضلات بيضاء. هذه الخلايا لا تحوي متقدرة وتحوي القليل من الميوغلوبين, لكي تتزود بالطاقة تقوم بعمليات تنفس لا هوائية, هذه العضلات تتقلص بشكل سريع جدا. عضلات حمراء- فعالية بطيئة وبشكل مستمر (تزويد أوكسجين بصورة دائمة).&lt;br /&gt;
عضلات بيضاء- نشوب سريع جدا لفعاليات زائدة, تصاب بالتعب بشكل أسرع( مخزون الجليكوغين ينتهي).&lt;br /&gt;
عضلة بينية, لون زهري-تحوي إنزيمات محللة للسكر وأيضا محللة للأوكسجين(مستوى فعالية وسط).&lt;br /&gt;
سباحة بطيئة تؤدي إلى عمل العضلات الحمراء فقط. عند زيادة جهد السباحة تبدأ العضلات الزهرية بالعمل, في حالات طارئه( هجوم/هروب ) تعمل أيضا العضلات البيضاء.&lt;br /&gt;
 لذلك معظم عضلات الحيتان تستخدم بشكل قليل جدا&lt;br /&gt;
عند الكائنات التي تعيش على اليابسة هناك مبنى مشابه لكن الفرق هو في ان الالياف مدموجه داخل العضلات. الحصن والكلاب جسمها ملائم للعدو بصورة متواصلة, لون العضلات احمر.مفترسات مثل تشيتا لون عضلاتها ابيض.&lt;br /&gt;
)الدجاج-جناح ابيض, ساق حمراء(.&lt;br /&gt;
الميوغلوبين كمقياس للامراض:&lt;br /&gt;
في حالة ضرر عضلي يعبر الميوغلوبين من العضلة الى الاوعية الدموية ويفرز الى البول بسبب حجمه الصغير. ارتفاع بارز في مستوى الميوغلوبين في الدم هو مقياس مبكر لإنسداد خطير في عضلة القلب(AMI) وذلك يحدث بعد ساعة الى ساعتين تقريبا بعد تضرر القلب. بسبب ذلك هو مقياس مبكرلنوبة قلبية في حالة فحص عينة دم مبكرة. مع ذلك بسبب عدم وجود فحص يستطيع ايجاد فروق في الميوغلوبين بين انسجة مختلفة اهمية تشخيص مستوى الميوغلوبين في وحدات العلاج المكثف ليست كبيرة عند المشتبه بتعرضهم لنوبات قلبية.&lt;br /&gt;
ميزة اخرى للميوغلوبين في النوبات القلبية هي تواجده بشكل مبكر نسبيا قبل النوبة وافرازه بشكل سريع من الدم.الفترة القصيرة للميوغلوبين بعد النوبة هي شيء غير ايجابي لأن معظم الحالات يصل المريض الى غرفة الطوارئ بعد 2-5 ساعات منذ بدء النوبة وتأخيرات أخرى في الحصول على عينة الدم ممكن أن تسبب عدم الحصول على عينة فيها النسبة العالية المرادة من الميوغلوبين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
تراصف تسلسلي, ورقة عمل للطالب &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
للأسئلة- عبر الايميل&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
abukaff_kamel@yahoo.com&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1272137</id>
		<title>Myoglobin (arabic)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1272137"/>
		<updated>2011-07-14T14:13:16Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;500&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;left&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ميوغلوبين &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Myoglobin/2&#039;&amp;gt;الميوغلوبين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون احمر داكن )هو بروتين يتواجد في عضلات [http://cc.sisma.org.il/school/esodi-gimel/mektsot/MEK-science/kaenat-haya1/animals/Pages/fakariyat.aspx    الفقريات], يعتبر كمخزن للأوكسجين في[http://pediawiki.walla.co.il/wiki/index.php?title=%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8&amp;amp;action=edit&amp;amp;section=5  نسيج العضلة] ومسير لحركة الأوكسجين داخله, للميوغلوبين مبنى مشابه لجزيء بروتين يدعى هيموغلوبين المتواجد في خلايا الدم الحمراء ويعتبر كناقل للأوكسجين في الدم, لبروتين الميوغلوبين قابلية للأوكسجين بشكل اكبر من [http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 الهيموغلوبين]&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;نظام عمل الميوغلوبين&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
للميوغلوبين القدرة على ربط وتحرير الاوكسجين وزيادة وتيرة انتشاره في   [http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png خلايا العضلة]. الميوغلوبين  ينقل الاوكسجين داخل السائل الرغوي في الخلية، من الغشاء الى [http://www.google.co.il/imgres?imgurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/jpeg.asp%3Fid%3D204&amp;amp;imgrefurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/picture.asp%3Fa%3D8%26n%3D37%26p%3D0&amp;amp;usg=__nHx4wnJICzGDXlZ7IKkzmmXwnw4=&amp;amp;h=319&amp;amp;w=699&amp;amp;sz=92&amp;amp;hl=iw&amp;amp;start=0&amp;amp;zoom=1&amp;amp;tbnid=i9un-1Io9tOJ2M:&amp;amp;tbnh=68&amp;amp;tbnw=149&amp;amp;ei=cC7_TZXxGoqaOtCE9d4I&amp;amp;prev=/search%3Fq%3D%25D7%259E%25D7%2599%25D7%2598%25D7%2595%25D7%259B%25D7%2595%25D7%25A0%25D7%2593%25D7%25A8%25D7%2599%25D7%2594%26hl%3Diw%26sa%3DX%26biw%3D1003%26bih%3D563%26tbm%3Disch%26prmd%3Divns&amp;amp;itbs=1&amp;amp;iact=rc&amp;amp;dur=94&amp;amp;page=1&amp;amp;ndsp=12&amp;amp;ved=1t:429,r:2,s:0&amp;amp;tx=79&amp;amp;ty=40         الميتوخوندريا]: الميوغلوبين التابع لخلايا العضلات مشابه من ناحية  هيكلية لميوغلوبين عضلة القلب.&lt;br /&gt;
بسبب كون الميوغلوبين بروتين مهم واساسي داخل العضلات, وبسبب وجود فروق في كتلة الميوغلوبين باختلاف الجنس, الجيل, أصل الأفراد, الاختلاف في تراكيز الميوغلوبين هو بارز.&lt;br /&gt;
بشكل عام مستوى الميوغلوبين هو مرتفع عند المسنين وعند الاشخاص الذين يعانون من السمنة, عند هؤلاء الاشخاص تفحص ايضا تراكيز [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%90%D7%98%D7%99%D7%A0%D7%99%D7%9F         الكراتينين], لذلك يفحص الميوغلوبين حسب &lt;br /&gt;
مستوى الكراتينين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;مبنى جزيء الميوغلوبين لدى خنزير بري&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
 يبنى الميوغلوبين من سلسلتين ببتيدتين     &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Alpha_and_beta_chain/1&#039;&amp;gt;سلسلة الفا وسلسلة بيتا&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(الفا بنفسجي وبيتا برتقالي)&lt;br /&gt;
مبنى أولي-سلسلة مركبة من 153 حامض أميني.&lt;br /&gt;
مبنى ثانوي- ما يقارب 80% من السلسلة مبنية على شكل لولب الفا على الجانب  الأيمن وتحتوي على 8 مقاطع التفافية مرتبطة بينها بأربطة بلورية. هذا المبنى مثبت بواسطة [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%9E%D7%99%D7%9E%D7%9F       أربطة هيدروجينية] ومبني من ثمان التفافات ترتبط ببعضها بواسطة مقاطع بلورية.&lt;br /&gt;
مبنى ثلاثي دائري.&lt;br /&gt;
الكتلة المولارية للهيموغلوبين 17800 غرام/مول.&lt;br /&gt;
بالإضافة إلى هذه السلسلة الببتيدية تتواجد في بروتين الميوغلوبين مجموعة تدعى [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%91%D7%95%D7%A6%D7%94_%D7%A4%D7%A8%D7%95%D7%A1%D7%98%D7%98%D7%99%D7%AA مجموعة بروستاتيه] مبنية من حوامض أمينية مرتبطة في جزيء &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;(لون اسود). هذه المجموعة موجودة داخل ما يشبه كيس بروتيني. الكيس يحوي [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA  بيئة كارهة للماء].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ارتباط الأوكسجين بأيون الحديد  &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
في بيئة مائية محبة للماء كاتيون   الحديد ثلاثي الشحنة غير قادر على ربط الاوكسجين.   - Fe+3 عندما يتعرض للأوكسجين تتغير شحنته ويتحول الى     Fe+2 لذلك, لكي يستمر في وظيفته كرابط للأوكسجين, من الجدير أن يبقى ثنائي الشحنة. مبنى الهيم مثبت في البروتين بواسطة ذرة الحديد التي تربط من جهة الحامض الأميني _(arabic)/His_94/1&#039;&amp;gt;هيستيدين 94&amp;lt;/scene&amp;gt;  (لون برتقالي)ومن الجهة الأخرى تربط الحامض الأميني هيستيدين 65      (لون برتقالي)والتي لا ترتبط بشكل مباشر للحديد  .  &lt;br /&gt;
وظيفتها منع &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Oxygen/1&#039;&amp;gt;الاوكسجين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون اصفر)من أكسدة &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;   (دائرة سوداء). في حالة أكسدة الحديد بواسطة جزيء الماء لا تكون له القدرة على ربط الاوكسجين ولذلك مستوى انتشار الاوكسجين في خلايا العضلات ينخفض&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;تركيز مرتفع للميوغلوبين في العضلات كملائمة فيزيولوجية&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
تستطيع الثديات المائية البقاء لفترة مستمرة طويلة تحت سطح الماء بفضل وجود نسبة كبيره من الميوغلوبين في خلايا أجسامها. فمثلا لكلب البحر رئتان ليست بأكبر من رئات ثدي تعيش على اليابسة بنفس الوزن. وهو قادر على أن يبقى بداخل الماء أكثر من ثلاثين دقيقه بدون ان يشعر بالضيق.&lt;br /&gt;
معظم الفقريات بصورة نادرة تكون قادرة على الحركة السريعة. معظم الأوقات تكون الحركة بطيئة. جهاز العضلات ملائم بأن يؤدي حركة بطيئة وأيضا حركة سريعة بصورة فجائية.&lt;br /&gt;
في الحوت, كل عضلة فقرية مرتبه باثنين أو ثلاث مناطق محددة, في كل منطقه تحتوي نوع عضله معينه. ألياف عضليةرقيقه تحوي كميات كبيرة من الميوغلوبين القادر على ربط الأوكسجين بقوة, هذه الألياف العضلية تستطيع تخزين كميات كبيرة من الأوكسجين. لون الأوكسجين هو أحمر, لذلك ألياف غنية بالميوغلوبين هي حمراء داكنة. هذا النوع من الألياف تعتبر ك 5% من عضلات الحوت, وهي تنقبض بصورة بطيئة وتقوم بالأساس بعمليات تنفس هوائية. &lt;br /&gt;
معظم عضلات الحوت وعند جميع الفقريات هي خلايا عضلات بيضاء. هذه الخلايا لا تحوي متقدرة وتحوي القليل من الميوغلوبين, لكي تتزود بالطاقة تقوم بعمليات تنفس لا هوائية, هذه العضلات تتقلص بشكل سريع جدا. عضلات حمراء- فعالية بطيئة وبشكل مستمر (تزويد أوكسجين بصورة دائمة).&lt;br /&gt;
عضلات بيضاء- نشوب سريع جدا لفعاليات زائدة, تصاب بالتعب بشكل أسرع( مخزون الجليكوغين ينتهي).&lt;br /&gt;
عضلة بينية, لون زهري-تحوي إنزيمات محللة للسكر وأيضا محللة للأوكسجين(مستوى فعالية وسط).&lt;br /&gt;
سباحة بطيئة تؤدي إلى عمل العضلات الحمراء فقط. عند زيادة جهد السباحة تبدأ العضلات الزهرية بالعمل, في حالات طارئه( هجوم/هروب ) تعمل أيضا العضلات البيضاء.&lt;br /&gt;
 لذلك معظم عضلات الحيتان تستخدم بشكل قليل جدا&lt;br /&gt;
عند الكائنات التي تعيش على اليابسة هناك مبنى مشابه لكن الفرق هو في ان الالياف مدموجه داخل العضلات. الحصن والكلاب جسمها ملائم للعدو بصورة متواصلة, لون العضلات احمر.مفترسات مثل تشيتا لون عضلاتها ابيض.&lt;br /&gt;
)الدجاج-جناح ابيض, ساق حمراء(.&lt;br /&gt;
الميوغلوبين كمقياس للامراض:&lt;br /&gt;
في حالة ضرر عضلي يعبر الميوغلوبين من العضلة الى الاوعية الدموية ويفرز الى البول بسبب حجمه الصغير. ارتفاع بارز في مستوى الميوغلوبين في الدم هو مقياس مبكر لإنسداد خطير في عضلة القلب(AMI) وذلك يحدث بعد ساعة الى ساعتين تقريبا بعد تضرر القلب. بسبب ذلك هو مقياس مبكرلنوبة قلبية في حالة فحص عينة دم مبكرة. مع ذلك بسبب عدم وجود فحص يستطيع ايجاد فروق في الميوغلوبين بين انسجة مختلفة اهمية تشخيص مستوى الميوغلوبين في وحدات العلاج المكثف ليست كبيرة عند المشتبه بتعرضهم لنوبات قلبية.&lt;br /&gt;
ميزة اخرى للميوغلوبين في النوبات القلبية هي تواجده بشكل مبكر نسبيا قبل النوبة وافرازه بشكل سريع من الدم.الفترة القصيرة للميوغلوبين بعد النوبة هي شيء غير ايجابي لأن معظم الحالات يصل المريض الى غرفة الطوارئ بعد 2-5 ساعات منذ بدء النوبة وتأخيرات أخرى في الحصول على عينة الدم ممكن أن تسبب عدم الحصول على عينة فيها النسبة العالية المرادة من الميوغلوبين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
تراصف تسلسلي, ورقة عمل للطالب &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
للأسئلة- عبر الايميل&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
abukaff_kamel@yahoo.com&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1272136</id>
		<title>Myoglobin (arabic)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1272136"/>
		<updated>2011-07-14T14:07:44Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;500&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;left&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ميوغلوبين &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Myoglobin/2&#039;&amp;gt;الميوغلوبين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون احمر داكن )هو بروتين يتواجد في عضلات [http://cc.sisma.org.il/school/esodi-gimel/mektsot/MEK-science/kaenat-haya1/animals/Pages/fakariyat.aspx    الفقريات], يعتبر كمخزن للأوكسجين في[http://pediawiki.walla.co.il/wiki/index.php?title=%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8&amp;amp;action=edit&amp;amp;section=5  نسيج العضلة] ومسير لحركة الأوكسجين داخله, للميوغلوبين مبنى مشابه لجزيء بروتين يدعى هيموغلوبين المتواجد في خلايا الدم الحمراء ويعتبر كناقل للأوكسجين في الدم, لبروتين الميوغلوبين قابلية للأوكسجين بشكل اكبر من [http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 الهيموغلوبين]&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;نظام عمل الميوغلوبين&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
للميوغلوبين القدرة على ربط وتحرير الاوكسجين وزيادة وتيرة انتشاره في   [http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png خلايا العضلة]. الميوغلوبين  ينقل الاوكسجين داخل السائل الرغوي في الخلية، من الغشاء الى [http://www.google.co.il/imgres?imgurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/jpeg.asp%3Fid%3D204&amp;amp;imgrefurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/picture.asp%3Fa%3D8%26n%3D37%26p%3D0&amp;amp;usg=__nHx4wnJICzGDXlZ7IKkzmmXwnw4=&amp;amp;h=319&amp;amp;w=699&amp;amp;sz=92&amp;amp;hl=iw&amp;amp;start=0&amp;amp;zoom=1&amp;amp;tbnid=i9un-1Io9tOJ2M:&amp;amp;tbnh=68&amp;amp;tbnw=149&amp;amp;ei=cC7_TZXxGoqaOtCE9d4I&amp;amp;prev=/search%3Fq%3D%25D7%259E%25D7%2599%25D7%2598%25D7%2595%25D7%259B%25D7%2595%25D7%25A0%25D7%2593%25D7%25A8%25D7%2599%25D7%2594%26hl%3Diw%26sa%3DX%26biw%3D1003%26bih%3D563%26tbm%3Disch%26prmd%3Divns&amp;amp;itbs=1&amp;amp;iact=rc&amp;amp;dur=94&amp;amp;page=1&amp;amp;ndsp=12&amp;amp;ved=1t:429,r:2,s:0&amp;amp;tx=79&amp;amp;ty=40         الميتوخوندريا]: الميوغلوبين التابع لخلايا العضلات مشابه من ناحية  هيكلية لميوغلوبين عضلة القلب.&lt;br /&gt;
بسبب كون الميوغلوبين بروتين مهم واساسي داخل العضلات, وبسبب وجود فروق في كتلة الميوغلوبين باختلاف الجنس, الجيل, أصل الأفراد, الاختلاف في تراكيز الميوغلوبين هو بارز.&lt;br /&gt;
بشكل عام مستوى الميوغلوبين هو مرتفع عند المسنين وعند الاشخاص الذين يعانون من السمنة, عند هؤلاء الاشخاص تفحص ايضا تراكيز [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%90%D7%98%D7%99%D7%A0%D7%99%D7%9F         الكراتينين], لذلك يفحص الميوغلوبين حسب &lt;br /&gt;
مستوى الكراتينين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;مبنى جزيء الميوغلوبين لدى خنزير بري&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
 يبنى الميوغلوبين من سلسلتين ببتيدتين     &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Alpha_and_beta_chain/1&#039;&amp;gt;سلسلة الفا وسلسلة بيتا&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(الفا بنفسجي وبيتا برتقالي)&lt;br /&gt;
مبنى أولي-سلسلة مركبة من 153 حامض أميني.&lt;br /&gt;
مبنى ثانوي- ما يقارب 80% من السلسلة مبنية على شكل لولب الفا على الجانب  الأيمن وتحتوي على 8 مقاطع التفافية مرتبطة بينها بأربطة بلورية. هذا المبنى مثبت بواسطة [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%9E%D7%99%D7%9E%D7%9F       أربطة هيدروجينية] ومبني من ثمان التفافات ترتبط ببعضها بواسطة مقاطع بلورية.&lt;br /&gt;
مبنى ثلاثي دائري.&lt;br /&gt;
الكتلة المولارية للهيموغلوبين 17800 غرام/مول.&lt;br /&gt;
بالإضافة إلى هذه السلسلة الببتيدية تتواجد في بروتين الميوغلوبين مجموعة تدعى [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%91%D7%95%D7%A6%D7%94_%D7%A4%D7%A8%D7%95%D7%A1%D7%98%D7%98%D7%99%D7%AA مجموعة بروستاتيه] مبنية من حوامض أمينية مرتبطة في جزيء &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;(لون اسود). هذه المجموعة موجودة داخل ما يشبه كيس بروتيني. الكيس يحوي [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA  بيئة كارهة للماء].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ارتباط الأوكسجين بأيون الحديد  &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
في بيئة مائية محبة للماء كاتيون   الحديد ثلاثي الشحنة غير قادر على ربط الاوكسجين.   - Fe+3 عندما يتعرض للأوكسجين تتغير شحنته ويتحول الى     Fe+2 لذلك, لكي يستمر في وظيفته كرابط للأوكسجين, من الجدير أن يبقى ثنائي الشحنة. مبنى الهيم مثبت في البروتين بواسطة ذرة الحديد التي تربط من جهة الحامض الأميني هيستيدين 94  (لون برتقالي)ومن الجهة الأخرى تربط الحامض الأميني هيستيدين 65      (لون برتقالي)والتي لا ترتبط بشكل مباشر للحديد  .  &lt;br /&gt;
وظيفتها منع &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Oxygen/1&#039;&amp;gt;الاوكسجين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون اصفر)من أكسدة &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;   (دائرة سوداء). في حالة أكسدة الحديد بواسطة جزيء الماء لا تكون له القدرة على ربط الاوكسجين ولذلك مستوى انتشار الاوكسجين في خلايا العضلات ينخفض&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;تركيز مرتفع للميوغلوبين في العضلات كملائمة فيزيولوجية&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
تستطيع الثديات المائية البقاء لفترة مستمرة طويلة تحت سطح الماء بفضل وجود نسبة كبيره من الميوغلوبين في خلايا أجسامها. فمثلا لكلب البحر رئتان ليست بأكبر من رئات ثدي تعيش على اليابسة بنفس الوزن. وهو قادر على أن يبقى بداخل الماء أكثر من ثلاثين دقيقه بدون ان يشعر بالضيق.&lt;br /&gt;
معظم الفقريات بصورة نادرة تكون قادرة على الحركة السريعة. معظم الأوقات تكون الحركة بطيئة. جهاز العضلات ملائم بأن يؤدي حركة بطيئة وأيضا حركة سريعة بصورة فجائية.&lt;br /&gt;
في الحوت, كل عضلة فقرية مرتبه باثنين أو ثلاث مناطق محددة, في كل منطقه تحتوي نوع عضله معينه. ألياف عضليةرقيقه تحوي كميات كبيرة من الميوغلوبين القادر على ربط الأوكسجين بقوة, هذه الألياف العضلية تستطيع تخزين كميات كبيرة من الأوكسجين. لون الأوكسجين هو أحمر, لذلك ألياف غنية بالميوغلوبين هي حمراء داكنة. هذا النوع من الألياف تعتبر ك 5% من عضلات الحوت, وهي تنقبض بصورة بطيئة وتقوم بالأساس بعمليات تنفس هوائية. &lt;br /&gt;
معظم عضلات الحوت وعند جميع الفقريات هي خلايا عضلات بيضاء. هذه الخلايا لا تحوي متقدرة وتحوي القليل من الميوغلوبين, لكي تتزود بالطاقة تقوم بعمليات تنفس لا هوائية, هذه العضلات تتقلص بشكل سريع جدا. عضلات حمراء- فعالية بطيئة وبشكل مستمر (تزويد أوكسجين بصورة دائمة).&lt;br /&gt;
عضلات بيضاء- نشوب سريع جدا لفعاليات زائدة, تصاب بالتعب بشكل أسرع( مخزون الجليكوغين ينتهي).&lt;br /&gt;
عضلة بينية, لون زهري-تحوي إنزيمات محللة للسكر وأيضا محللة للأوكسجين(مستوى فعالية وسط).&lt;br /&gt;
سباحة بطيئة تؤدي إلى عمل العضلات الحمراء فقط. عند زيادة جهد السباحة تبدأ العضلات الزهرية بالعمل, في حالات طارئه( هجوم/هروب ) تعمل أيضا العضلات البيضاء.&lt;br /&gt;
 لذلك معظم عضلات الحيتان تستخدم بشكل قليل جدا&lt;br /&gt;
عند الكائنات التي تعيش على اليابسة هناك مبنى مشابه لكن الفرق هو في ان الالياف مدموجه داخل العضلات. الحصن والكلاب جسمها ملائم للعدو بصورة متواصلة, لون العضلات احمر.مفترسات مثل تشيتا لون عضلاتها ابيض.&lt;br /&gt;
)الدجاج-جناح ابيض, ساق حمراء(.&lt;br /&gt;
الميوغلوبين كمقياس للامراض:&lt;br /&gt;
في حالة ضرر عضلي يعبر الميوغلوبين من العضلة الى الاوعية الدموية ويفرز الى البول بسبب حجمه الصغير. ارتفاع بارز في مستوى الميوغلوبين في الدم هو مقياس مبكر لإنسداد خطير في عضلة القلب(AMI) وذلك يحدث بعد ساعة الى ساعتين تقريبا بعد تضرر القلب. بسبب ذلك هو مقياس مبكرلنوبة قلبية في حالة فحص عينة دم مبكرة. مع ذلك بسبب عدم وجود فحص يستطيع ايجاد فروق في الميوغلوبين بين انسجة مختلفة اهمية تشخيص مستوى الميوغلوبين في وحدات العلاج المكثف ليست كبيرة عند المشتبه بتعرضهم لنوبات قلبية.&lt;br /&gt;
ميزة اخرى للميوغلوبين في النوبات القلبية هي تواجده بشكل مبكر نسبيا قبل النوبة وافرازه بشكل سريع من الدم.الفترة القصيرة للميوغلوبين بعد النوبة هي شيء غير ايجابي لأن معظم الحالات يصل المريض الى غرفة الطوارئ بعد 2-5 ساعات منذ بدء النوبة وتأخيرات أخرى في الحصول على عينة الدم ممكن أن تسبب عدم الحصول على عينة فيها النسبة العالية المرادة من الميوغلوبين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
تراصف تسلسلي, ورقة عمل للطالب &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
للأسئلة- عبر الايميل&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
abukaff_kamel@yahoo.com&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1272135</id>
		<title>Myoglobin (arabic)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1272135"/>
		<updated>2011-07-14T14:01:34Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;500&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;left&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ميوغلوبين &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Myoglobin/2&#039;&amp;gt;الميوغلوبين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون احمر داكن )هو بروتين يتواجد في عضلات [http://cc.sisma.org.il/school/esodi-gimel/mektsot/MEK-science/kaenat-haya1/animals/Pages/fakariyat.aspx    الفقريات], يعتبر كمخزن للأوكسجين في[http://pediawiki.walla.co.il/wiki/index.php?title=%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8&amp;amp;action=edit&amp;amp;section=5  نسيج العضلة] ومسير لحركة الأوكسجين داخله, للميوغلوبين مبنى مشابه لجزيء بروتين يدعى هيموغلوبين المتواجد في خلايا الدم الحمراء ويعتبر كناقل للأوكسجين في الدم, لبروتين الميوغلوبين قابلية للأوكسجين بشكل اكبر من [http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 الهيموغلوبين]&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;نظام عمل الميوغلوبين&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
للميوغلوبين القدرة على ربط وتحرير الاوكسجين وزيادة وتيرة انتشاره في   [http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png خلايا العضلة]. الميوغلوبين  ينقل الاوكسجين داخل السائل الرغوي في الخلية، من الغشاء الى [http://www.google.co.il/imgres?imgurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/jpeg.asp%3Fid%3D204&amp;amp;imgrefurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/picture.asp%3Fa%3D8%26n%3D37%26p%3D0&amp;amp;usg=__nHx4wnJICzGDXlZ7IKkzmmXwnw4=&amp;amp;h=319&amp;amp;w=699&amp;amp;sz=92&amp;amp;hl=iw&amp;amp;start=0&amp;amp;zoom=1&amp;amp;tbnid=i9un-1Io9tOJ2M:&amp;amp;tbnh=68&amp;amp;tbnw=149&amp;amp;ei=cC7_TZXxGoqaOtCE9d4I&amp;amp;prev=/search%3Fq%3D%25D7%259E%25D7%2599%25D7%2598%25D7%2595%25D7%259B%25D7%2595%25D7%25A0%25D7%2593%25D7%25A8%25D7%2599%25D7%2594%26hl%3Diw%26sa%3DX%26biw%3D1003%26bih%3D563%26tbm%3Disch%26prmd%3Divns&amp;amp;itbs=1&amp;amp;iact=rc&amp;amp;dur=94&amp;amp;page=1&amp;amp;ndsp=12&amp;amp;ved=1t:429,r:2,s:0&amp;amp;tx=79&amp;amp;ty=40         الميتوخوندريا]: الميوغلوبين التابع لخلايا العضلات مشابه من ناحية  هيكلية لميوغلوبين عضلة القلب.&lt;br /&gt;
بسبب كون الميوغلوبين بروتين مهم واساسي داخل العضلات, وبسبب وجود فروق في كتلة الميوغلوبين باختلاف الجنس, الجيل, أصل الأفراد, الاختلاف في تراكيز الميوغلوبين هو بارز.&lt;br /&gt;
بشكل عام مستوى الميوغلوبين هو مرتفع عند المسنين وعند الاشخاص الذين يعانون من السمنة, عند هؤلاء الاشخاص تفحص ايضا تراكيز [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%90%D7%98%D7%99%D7%A0%D7%99%D7%9F         الكراتينين], لذلك يفحص الميوغلوبين حسب &lt;br /&gt;
مستوى الكراتينين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;مبنى جزيء الميوغلوبين لدى خنزير بري&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
 يبنى الميوغلوبين من سلسلتين ببتيدتين     &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Alpha_and_beta_chain/1&#039;&amp;gt;سلسلة الفا وسلسلة بيتا&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(الفا بنفسجي وبيتا برتقالي)&lt;br /&gt;
مبنى أولي-سلسلة مركبة من 153 حامض أميني.&lt;br /&gt;
مبنى ثانوي- ما يقارب 80% من السلسلة مبنية على شكل لولب الفا على الجانب  الأيمن وتحتوي على 8 مقاطع التفافية مرتبطة بينها بأربطة بلورية. هذا المبنى مثبت بواسطة [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%9E%D7%99%D7%9E%D7%9F       أربطة هيدروجينية] ومبني من ثمان التفافات ترتبط ببعضها بواسطة مقاطع بلورية.&lt;br /&gt;
مبنى ثلاثي دائري.&lt;br /&gt;
الكتلة المولارية للهيموغلوبين 17800 غرام/مول.&lt;br /&gt;
بالإضافة إلى هذه السلسلة الببتيدية تتواجد في بروتين الميوغلوبين مجموعة تدعى [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%91%D7%95%D7%A6%D7%94_%D7%A4%D7%A8%D7%95%D7%A1%D7%98%D7%98%D7%99%D7%AA مجموعة بروستاتيه] مبنية من حوامض أمينية مرتبطة في جزيء &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;(لون اسود). هذه المجموعة موجودة داخل ما يشبه كيس بروتيني. الكيس يحوي [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA  بيئة كارهة للماء].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ارتباط الأوكسجين بأيون الحديد  &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
في بيئة مائية محبة للماء كاتيون   الحديد ثلاثي الشحنة غير قادر على ربط الاوكسجين.   - Fe+3 عندما يتعرض للأوكسجين تتغير شحنته ويتحول الى     Fe+2 لذلك, لكي يستمر في وظيفته كرابط للأوكسجين, من الجدير أن يبقى ثنائي الشحنة. مبنى الهيم مثبت في البروتين بواسطة ذرة الحديد التي تربط من جهة الحامض الأميني &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_94/8&#039;&amp;gt;هيستيدين 94&amp;lt;/scene&amp;gt;  (لون برتقالي)ومن الجهة الأخرى تربط الحامض الأميني &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_64/2&#039;&amp;gt;היסטדין 65&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
      (لون برتقالي)والتي لا ترتبط بشكل مباشر للحديد  .  &lt;br /&gt;
وظيفتها منع &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Oxygen/1&#039;&amp;gt;الاوكسجين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون اصفر)من أكسدة &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;   (دائرة سوداء). في حالة أكسدة الحديد بواسطة جزيء الماء لا تكون له القدرة على ربط الاوكسجين ولذلك مستوى انتشار الاوكسجين في خلايا العضلات ينخفض&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;تركيز مرتفع للميوغلوبين في العضلات كملائمة فيزيولوجية&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
تستطيع الثديات المائية البقاء لفترة مستمرة طويلة تحت سطح الماء بفضل وجود نسبة كبيره من الميوغلوبين في خلايا أجسامها. فمثلا لكلب البحر رئتان ليست بأكبر من رئات ثدي تعيش على اليابسة بنفس الوزن. وهو قادر على أن يبقى بداخل الماء أكثر من ثلاثين دقيقه بدون ان يشعر بالضيق.&lt;br /&gt;
معظم الفقريات بصورة نادرة تكون قادرة على الحركة السريعة. معظم الأوقات تكون الحركة بطيئة. جهاز العضلات ملائم بأن يؤدي حركة بطيئة وأيضا حركة سريعة بصورة فجائية.&lt;br /&gt;
في الحوت, كل عضلة فقرية مرتبه باثنين أو ثلاث مناطق محددة, في كل منطقه تحتوي نوع عضله معينه. ألياف عضليةرقيقه تحوي كميات كبيرة من الميوغلوبين القادر على ربط الأوكسجين بقوة, هذه الألياف العضلية تستطيع تخزين كميات كبيرة من الأوكسجين. لون الأوكسجين هو أحمر, لذلك ألياف غنية بالميوغلوبين هي حمراء داكنة. هذا النوع من الألياف تعتبر ك 5% من عضلات الحوت, وهي تنقبض بصورة بطيئة وتقوم بالأساس بعمليات تنفس هوائية. &lt;br /&gt;
معظم عضلات الحوت وعند جميع الفقريات هي خلايا عضلات بيضاء. هذه الخلايا لا تحوي متقدرة وتحوي القليل من الميوغلوبين, لكي تتزود بالطاقة تقوم بعمليات تنفس لا هوائية, هذه العضلات تتقلص بشكل سريع جدا. عضلات حمراء- فعالية بطيئة وبشكل مستمر (تزويد أوكسجين بصورة دائمة).&lt;br /&gt;
عضلات بيضاء- نشوب سريع جدا لفعاليات زائدة, تصاب بالتعب بشكل أسرع( مخزون الجليكوغين ينتهي).&lt;br /&gt;
عضلة بينية, لون زهري-تحوي إنزيمات محللة للسكر وأيضا محللة للأوكسجين(مستوى فعالية وسط).&lt;br /&gt;
سباحة بطيئة تؤدي إلى عمل العضلات الحمراء فقط. عند زيادة جهد السباحة تبدأ العضلات الزهرية بالعمل, في حالات طارئه( هجوم/هروب ) تعمل أيضا العضلات البيضاء.&lt;br /&gt;
 لذلك معظم عضلات الحيتان تستخدم بشكل قليل جدا&lt;br /&gt;
عند الكائنات التي تعيش على اليابسة هناك مبنى مشابه لكن الفرق هو في ان الالياف مدموجه داخل العضلات. الحصن والكلاب جسمها ملائم للعدو بصورة متواصلة, لون العضلات احمر.مفترسات مثل تشيتا لون عضلاتها ابيض.&lt;br /&gt;
)الدجاج-جناح ابيض, ساق حمراء(.&lt;br /&gt;
الميوغلوبين كمقياس للامراض:&lt;br /&gt;
في حالة ضرر عضلي يعبر الميوغلوبين من العضلة الى الاوعية الدموية ويفرز الى البول بسبب حجمه الصغير. ارتفاع بارز في مستوى الميوغلوبين في الدم هو مقياس مبكر لإنسداد خطير في عضلة القلب(AMI) وذلك يحدث بعد ساعة الى ساعتين تقريبا بعد تضرر القلب. بسبب ذلك هو مقياس مبكرلنوبة قلبية في حالة فحص عينة دم مبكرة. مع ذلك بسبب عدم وجود فحص يستطيع ايجاد فروق في الميوغلوبين بين انسجة مختلفة اهمية تشخيص مستوى الميوغلوبين في وحدات العلاج المكثف ليست كبيرة عند المشتبه بتعرضهم لنوبات قلبية.&lt;br /&gt;
ميزة اخرى للميوغلوبين في النوبات القلبية هي تواجده بشكل مبكر نسبيا قبل النوبة وافرازه بشكل سريع من الدم.الفترة القصيرة للميوغلوبين بعد النوبة هي شيء غير ايجابي لأن معظم الحالات يصل المريض الى غرفة الطوارئ بعد 2-5 ساعات منذ بدء النوبة وتأخيرات أخرى في الحصول على عينة الدم ممكن أن تسبب عدم الحصول على عينة فيها النسبة العالية المرادة من الميوغلوبين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
تراصف تسلسلي, ورقة عمل للطالب &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
للأسئلة- عبر الايميل&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
abukaff_kamel@yahoo.com&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1265998</id>
		<title>Myoglobin (arabic)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1265998"/>
		<updated>2011-07-06T07:23:30Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;500&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;left&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ميوغلوبين &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Myoglobin/2&#039;&amp;gt;الميوغلوبين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون احمر داكن )هو بروتين يتواجد في عضلات [http://cc.sisma.org.il/school/esodi-gimel/mektsot/MEK-science/kaenat-haya1/animals/Pages/fakariyat.aspx    الفقريات], يعتبر كمخزن للأوكسجين في[http://pediawiki.walla.co.il/wiki/index.php?title=%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8&amp;amp;action=edit&amp;amp;section=5  نسيج العضلة] ومسير لحركة الأوكسجين داخله, للميوغلوبين مبنى مشابه لجزيء بروتين يدعى هيموغلوبين المتواجد في خلايا الدم الحمراء ويعتبر كناقل للأوكسجين في الدم, لبروتين الميوغلوبين قابلية للأوكسجين بشكل اكبر من [http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 الهيموغلوبين]&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;نظام عمل الميوغلوبين&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
للميوغلوبين القدرة على ربط وتحرير الاوكسجين وزيادة وتيرة انتشاره في   [http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png خلايا العضلة]. الميوغلوبين  ينقل الاوكسجين داخل السائل الرغوي في الخلية، من الغشاء الى [http://www.google.co.il/imgres?imgurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/jpeg.asp%3Fid%3D204&amp;amp;imgrefurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/picture.asp%3Fa%3D8%26n%3D37%26p%3D0&amp;amp;usg=__nHx4wnJICzGDXlZ7IKkzmmXwnw4=&amp;amp;h=319&amp;amp;w=699&amp;amp;sz=92&amp;amp;hl=iw&amp;amp;start=0&amp;amp;zoom=1&amp;amp;tbnid=i9un-1Io9tOJ2M:&amp;amp;tbnh=68&amp;amp;tbnw=149&amp;amp;ei=cC7_TZXxGoqaOtCE9d4I&amp;amp;prev=/search%3Fq%3D%25D7%259E%25D7%2599%25D7%2598%25D7%2595%25D7%259B%25D7%2595%25D7%25A0%25D7%2593%25D7%25A8%25D7%2599%25D7%2594%26hl%3Diw%26sa%3DX%26biw%3D1003%26bih%3D563%26tbm%3Disch%26prmd%3Divns&amp;amp;itbs=1&amp;amp;iact=rc&amp;amp;dur=94&amp;amp;page=1&amp;amp;ndsp=12&amp;amp;ved=1t:429,r:2,s:0&amp;amp;tx=79&amp;amp;ty=40         الميتوخوندريا]: الميوغلوبين التابع لخلايا العضلات مشابه من ناحية  هيكلية لميوغلوبين عضلة القلب.&lt;br /&gt;
بسبب كون الميوغلوبين بروتين مهم واساسي داخل العضلات, وبسبب وجود فروق في كتلة الميوغلوبين باختلاف الجنس, الجيل, أصل الأفراد, الاختلاف في تراكيز الميوغلوبين هو بارز.&lt;br /&gt;
بشكل عام مستوى الميوغلوبين هو مرتفع عند المسنين وعند الاشخاص الذين يعانون من السمنة, عند هؤلاء الاشخاص تفحص ايضا تراكيز [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%90%D7%98%D7%99%D7%A0%D7%99%D7%9F         الكراتينين], لذلك يفحص الميوغلوبين حسب &lt;br /&gt;
مستوى الكراتينين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;مبنى جزيء الميوغلوبين لدى خنزير بري&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
 يبنى الميوغلوبين من سلسلتين ببتيدتين     &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Alpha_and_beta_chain/1&#039;&amp;gt;سلسلة الفا وسلسلة بيتا&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(الفا بنفسجي وبيتا برتقالي)&lt;br /&gt;
مبنى أولي-سلسلة مركبة من 153 حامض أميني.&lt;br /&gt;
مبنى ثانوي- ما يقارب 80% من السلسلة مبنية على شكل لولب الفا على الجانب  الأيمن وتحتوي على 8 مقاطع التفافية مرتبطة بينها بأربطة بلورية. هذا المبنى مثبت بواسطة [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%9E%D7%99%D7%9E%D7%9F       أربطة هيدروجينية] ومبني من ثمان التفافات ترتبط ببعضها بواسطة مقاطع بلورية.&lt;br /&gt;
مبنى ثلاثي دائري.&lt;br /&gt;
الكتلة المولارية للهيموغلوبين 17800 غرام/مول.&lt;br /&gt;
بالإضافة إلى هذه السلسلة الببتيدية تتواجد في بروتين الميوغلوبين مجموعة تدعى [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%91%D7%95%D7%A6%D7%94_%D7%A4%D7%A8%D7%95%D7%A1%D7%98%D7%98%D7%99%D7%AA مجموعة بروستاتيه] مبنية من حوامض أمينية مرتبطة في جزيء &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;(لون اسود). هذه المجموعة موجودة داخل ما يشبه كيس بروتيني. الكيس يحوي [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA  بيئة كارهة للماء].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ارتباط الأوكسجين بأيون الحديد  &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
في بيئة مائية محبة للماء كاتيون   الحديد ثلاثي الشحنة غير قادر على ربط الاوكسجين.   - Fe+3 عندما يتعرض للأوكسجين تتغير شحنته ويتحول الى     Fe+2 لذلك, لكي يستمر في وظيفته كرابط للأوكسجين, من الجدير أن يبقى ثنائي الشحنة. مبنى الهيم مثبت في البروتين بواسطة ذرة الحديد التي تربط من جهة الحامض الأميني &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_94/8&#039;&amp;gt;هيستيدين 94&amp;lt;/scene&amp;gt;  (لون برتقالي)ومن الجهة الأخرى تربط الحامض الأميني &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_94/8&#039;&amp;gt;هيستيدين 94&amp;lt;/scene&amp;gt;      (لون برتقالي)والتي لا ترتبط بشكل مباشر للحديد  .  &lt;br /&gt;
وظيفتها منع &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Oxygen/1&#039;&amp;gt;الاوكسجين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون اصفر)من أكسدة &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;   (دائرة سوداء). في حالة أكسدة الحديد بواسطة جزيء الماء لا تكون له القدرة على ربط الاوكسجين ولذلك مستوى انتشار الاوكسجين في خلايا العضلات ينخفض&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;تركيز مرتفع للميوغلوبين في العضلات كملائمة فيزيولوجية&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
تستطيع الثديات المائية البقاء لفترة مستمرة طويلة تحت سطح الماء بفضل وجود نسبة كبيره من الميوغلوبين في خلايا أجسامها. فمثلا لكلب البحر رئتان ليست بأكبر من رئات ثدي تعيش على اليابسة بنفس الوزن. وهو قادر على أن يبقى بداخل الماء أكثر من ثلاثين دقيقه بدون ان يشعر بالضيق.&lt;br /&gt;
معظم الفقريات بصورة نادرة تكون قادرة على الحركة السريعة. معظم الأوقات تكون الحركة بطيئة. جهاز العضلات ملائم بأن يؤدي حركة بطيئة وأيضا حركة سريعة بصورة فجائية.&lt;br /&gt;
في الحوت, كل عضلة فقرية مرتبه باثنين أو ثلاث مناطق محددة, في كل منطقه تحتوي نوع عضله معينه. ألياف عضليةرقيقه تحوي كميات كبيرة من الميوغلوبين القادر على ربط الأوكسجين بقوة, هذه الألياف العضلية تستطيع تخزين كميات كبيرة من الأوكسجين. لون الأوكسجين هو أحمر, لذلك ألياف غنية بالميوغلوبين هي حمراء داكنة. هذا النوع من الألياف تعتبر ك 5% من عضلات الحوت, وهي تنقبض بصورة بطيئة وتقوم بالأساس بعمليات تنفس هوائية. &lt;br /&gt;
معظم عضلات الحوت وعند جميع الفقريات هي خلايا عضلات بيضاء. هذه الخلايا لا تحوي متقدرة وتحوي القليل من الميوغلوبين, لكي تتزود بالطاقة تقوم بعمليات تنفس لا هوائية, هذه العضلات تتقلص بشكل سريع جدا. عضلات حمراء- فعالية بطيئة وبشكل مستمر (تزويد أوكسجين بصورة دائمة).&lt;br /&gt;
عضلات بيضاء- نشوب سريع جدا لفعاليات زائدة, تصاب بالتعب بشكل أسرع( مخزون الجليكوغين ينتهي).&lt;br /&gt;
عضلة بينية, لون زهري-تحوي إنزيمات محللة للسكر وأيضا محللة للأوكسجين(مستوى فعالية وسط).&lt;br /&gt;
سباحة بطيئة تؤدي إلى عمل العضلات الحمراء فقط. عند زيادة جهد السباحة تبدأ العضلات الزهرية بالعمل, في حالات طارئه( هجوم/هروب ) تعمل أيضا العضلات البيضاء.&lt;br /&gt;
 لذلك معظم عضلات الحيتان تستخدم بشكل قليل جدا&lt;br /&gt;
عند الكائنات التي تعيش على اليابسة هناك مبنى مشابه لكن الفرق هو في ان الالياف مدموجه داخل العضلات. الحصن والكلاب جسمها ملائم للعدو بصورة متواصلة, لون العضلات احمر.مفترسات مثل تشيتا لون عضلاتها ابيض.&lt;br /&gt;
)الدجاج-جناح ابيض, ساق حمراء(.&lt;br /&gt;
الميوغلوبين كمقياس للامراض:&lt;br /&gt;
في حالة ضرر عضلي يعبر الميوغلوبين من العضلة الى الاوعية الدموية ويفرز الى البول بسبب حجمه الصغير. ارتفاع بارز في مستوى الميوغلوبين في الدم هو مقياس مبكر لإنسداد خطير في عضلة القلب(AMI) وذلك يحدث بعد ساعة الى ساعتين تقريبا بعد تضرر القلب. بسبب ذلك هو مقياس مبكرلنوبة قلبية في حالة فحص عينة دم مبكرة. مع ذلك بسبب عدم وجود فحص يستطيع ايجاد فروق في الميوغلوبين بين انسجة مختلفة اهمية تشخيص مستوى الميوغلوبين في وحدات العلاج المكثف ليست كبيرة عند المشتبه بتعرضهم لنوبات قلبية.&lt;br /&gt;
ميزة اخرى للميوغلوبين في النوبات القلبية هي تواجده بشكل مبكر نسبيا قبل النوبة وافرازه بشكل سريع من الدم.الفترة القصيرة للميوغلوبين بعد النوبة هي شيء غير ايجابي لأن معظم الحالات يصل المريض الى غرفة الطوارئ بعد 2-5 ساعات منذ بدء النوبة وتأخيرات أخرى في الحصول على عينة الدم ممكن أن تسبب عدم الحصول على عينة فيها النسبة العالية المرادة من الميوغلوبين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
تراصف تسلسلي, ورقة عمل للطالب &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
للأسئلة- عبر الايميل&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
abukaff_kamel@yahoo.com&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1265881</id>
		<title>Myoglobin (arabic)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1265881"/>
		<updated>2011-07-05T10:45:54Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;500&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;left&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ميوغلوبين &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Myoglobin/2&#039;&amp;gt;الميوغلوبين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون احمر داكن )هو بروتين يتواجد في عضلات [http://cc.sisma.org.il/school/esodi-gimel/mektsot/MEK-science/kaenat-haya1/animals/Pages/fakariyat.aspx    الفقريات], يعتبر كمخزن للأوكسجين في[http://pediawiki.walla.co.il/wiki/index.php?title=%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8&amp;amp;action=edit&amp;amp;section=5  نسيج العضلة] ومسير لحركة الأوكسجين داخله, للميوغلوبين مبنى مشابه لجزيء بروتين يدعى هيموغلوبين المتواجد في خلايا الدم الحمراء ويعتبر كناقل للأوكسجين في الدم, لبروتين الميوغلوبين قابلية للأوكسجين بشكل اكبر من [http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 الهيموغلوبين]&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;نظام عمل الميوغلوبين&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
للميوغلوبين القدرة على ربط وتحرير الاوكسجين وزيادة وتيرة انتشاره في   [http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png خلايا العضلة]. الميوغلوبين  ينقل الاوكسجين داخل السائل الرغوي في الخلية، من الغشاء الى [http://www.google.co.il/imgres?imgurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/jpeg.asp%3Fid%3D204&amp;amp;imgrefurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/picture.asp%3Fa%3D8%26n%3D37%26p%3D0&amp;amp;usg=__nHx4wnJICzGDXlZ7IKkzmmXwnw4=&amp;amp;h=319&amp;amp;w=699&amp;amp;sz=92&amp;amp;hl=iw&amp;amp;start=0&amp;amp;zoom=1&amp;amp;tbnid=i9un-1Io9tOJ2M:&amp;amp;tbnh=68&amp;amp;tbnw=149&amp;amp;ei=cC7_TZXxGoqaOtCE9d4I&amp;amp;prev=/search%3Fq%3D%25D7%259E%25D7%2599%25D7%2598%25D7%2595%25D7%259B%25D7%2595%25D7%25A0%25D7%2593%25D7%25A8%25D7%2599%25D7%2594%26hl%3Diw%26sa%3DX%26biw%3D1003%26bih%3D563%26tbm%3Disch%26prmd%3Divns&amp;amp;itbs=1&amp;amp;iact=rc&amp;amp;dur=94&amp;amp;page=1&amp;amp;ndsp=12&amp;amp;ved=1t:429,r:2,s:0&amp;amp;tx=79&amp;amp;ty=40         الميتوخوندريا]: الميوغلوبين التابع لخلايا العضلات مشابه من ناحية  هيكلية لميوغلوبين عضلة القلب.&lt;br /&gt;
بسبب كون الميوغلوبين بروتين مهم واساسي داخل العضلات, وبسبب وجود فروق في كتلة الميوغلوبين باختلاف الجنس, الجيل, أصل الأفراد, الاختلاف في تراكيز الميوغلوبين هو بارز.&lt;br /&gt;
بشكل عام مستوى الميوغلوبين هو مرتفع عند المسنين وعند الاشخاص الذين يعانون من السمنة, عند هؤلاء الاشخاص تفحص ايضا تراكيز الكراتينين[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%90%D7%98%D7%99%D7%A0%D7%99%D7%9F         الكراتينين], لذلك يفحص الميوغلوبين حسب &lt;br /&gt;
مستوى.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;مبنى جزيء الميوغلوبين لدى خنزير بري&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
 يبنى الميوغلوبين من سلسلتين ببتيدتين     &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Alpha_and_beta_chain/1&#039;&amp;gt;سلسلة الفا وسلسلة بيتا&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(الفا بنفسجي وبيتا برتقالي)&lt;br /&gt;
مبنى أولي-سلسلة مركبة من 153 حامض أميني.&lt;br /&gt;
مبنى ثانوي- ما يقارب 80% من السلسلة مبنية على شكل لولب الفا على الجانب  الأيمن وتحتوي على 8 مقاطع التفافية مرتبطة بينها بأربطة بلورية. هذا المبنى مثبت بواسطة [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%9E%D7%99%D7%9E%D7%9F       أربطة هيدروجينية] ومبني من ثمان التفافات ترتبط ببعضها بواسطة مقاطع بلورية.&lt;br /&gt;
مبنى ثلاثي دائري.&lt;br /&gt;
الكتلة المولارية للهيموغلوبين 17800 غرام/مول.&lt;br /&gt;
بالإضافة إلى هذه السلسلة الببتيدية تتواجد في بروتين الميوغلوبين مجموعة تدعى [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%91%D7%95%D7%A6%D7%94_%D7%A4%D7%A8%D7%95%D7%A1%D7%98%D7%98%D7%99%D7%AA مجموعة بروستاتيه] مبنية من حوامض أمينية مرتبطة في جزيء &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;(لون اسود). هذه المجموعة موجودة داخل ما يشبه كيس بروتيني. الكيس يحوي [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA  بيئة كارهة للماء].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ارتباط الأوكسجين بأيون الحديد  &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
في بيئة مائية محبة للماء كاتيون   الحديد ثلاثي الشحنة غير قادر على ربط الاوكسجين.   - Fe+3 عندما يتعرض للأوكسجين تتغير شحنته ويتحول الى     Fe+2 لذلك, لكي يستمر في وظيفته كرابط للأوكسجين, من الجدير أن يبقى ثنائي الشحنة. مبنى الهيم مثبت في البروتين بواسطة ذرة الحديد التي تربط من جهة الحامض الأميني &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_94/8&#039;&amp;gt;هيستيدين 94&amp;lt;/scene&amp;gt;  (لون برتقالي)ومن الجهة الأخرى تربط الحامض الأميني &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_94/8&#039;&amp;gt;هيستيدين 94&amp;lt;/scene&amp;gt;      (لون برتقالي)والتي لا ترتبط بشكل مباشر للحديد  .  &lt;br /&gt;
وظيفتها منع &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Oxygen/1&#039;&amp;gt;الاوكسجين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون اصفر)من أكسدة &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;   (دائرة سوداء). في حالة أكسدة الحديد بواسطة جزيء الماء لا تكون له القدرة على ربط الاوكسجين ولذلك مستوى انتشار الاوكسجين في خلايا العضلات ينخفض&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;تركيز مرتفع للميوغلوبين في العضلات كملائمة فيزيولوجية&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
تستطيع الثديات المائية البقاء لفترة مستمرة طويلة تحت سطح الماء بفضل وجود نسبة كبيره من الميوغلوبين في خلايا أجسامها. فمثلا لكلب البحر رئتان ليست بأكبر من رئات ثدي تعيش على اليابسة بنفس الوزن. وهو قادر على أن يبقى بداخل الماء أكثر من ثلاثين دقيقه بدون ان يشعر بالضيق.&lt;br /&gt;
معظم الفقريات بصورة نادرة تكون قادرة على الحركة السريعة. معظم الأوقات تكون الحركة بطيئة. جهاز العضلات ملائم بأن يؤدي حركة بطيئة وأيضا حركة سريعة بصورة فجائية.&lt;br /&gt;
في الحوت, كل عضلة فقرية مرتبه باثنين أو ثلاث مناطق محددة, في كل منطقه تحتوي نوع عضله معينه. ألياف عضليةرقيقه تحوي كميات كبيرة من الميوغلوبين القادر على ربط الأوكسجين بقوة, هذه الألياف العضلية تستطيع تخزين كميات كبيرة من الأوكسجين. لون الأوكسجين هو أحمر, لذلك ألياف غنية بالميوغلوبين هي حمراء داكنة. هذا النوع من الألياف تعتبر ك 5% من عضلات الحوت, وهي تنقبض بصورة بطيئة وتقوم بالأساس بعمليات تنفس هوائية. &lt;br /&gt;
معظم عضلات الحوت وعند جميع الفقريات هي خلايا عضلات بيضاء. هذه الخلايا لا تحوي متقدرة وتحوي القليل من الميوغلوبين, لكي تتزود بالطاقة تقوم بعمليات تنفس لا هوائية, هذه العضلات تتقلص بشكل سريع جدا. عضلات حمراء- فعالية بطيئة وبشكل مستمر (تزويد أوكسجين بصورة دائمة).&lt;br /&gt;
عضلات بيضاء- نشوب سريع جدا لفعاليات زائدة, تصاب بالتعب بشكل أسرع( مخزون الجليكوغين ينتهي).&lt;br /&gt;
عضلة بينية, لون زهري-تحوي إنزيمات محللة للسكر وأيضا محللة للأوكسجين(مستوى فعالية وسط).&lt;br /&gt;
سباحة بطيئة تؤدي إلى عمل العضلات الحمراء فقط. عند زيادة جهد السباحة تبدأ العضلات الزهرية بالعمل, في حالات طارئه( هجوم/هروب ) تعمل أيضا العضلات البيضاء.&lt;br /&gt;
 لذلك معظم عضلات الحيتان تستخدم بشكل قليل جدا&lt;br /&gt;
عند الكائنات التي تعيش على اليابسة هناك مبنى مشابه لكن الفرق هو في ان الالياف مدموجه داخل العضلات. الحصن والكلاب جسمها ملائم للعدو بصورة متواصلة, لون العضلات احمر.مفترسات مثل تشيتا لون عضلاتها ابيض.&lt;br /&gt;
)الدجاج-جناح ابيض, ساق حمراء(.&lt;br /&gt;
الميوغلوبين كمقياس للامراض:&lt;br /&gt;
في حالة ضرر عضلي يعبر الميوغلوبين من العضلة الى الاوعية الدموية ويفرز الى البول بسبب حجمه الصغير. ارتفاع بارز في مستوى الميوغلوبين في الدم هو مقياس مبكر لإنسداد خطير في عضلة القلب(AMI) وذلك يحدث بعد ساعة الى ساعتين تقريبا بعد تضرر القلب. بسبب ذلك هو مقياس مبكرلنوبة قلبية في حالة فحص عينة دم مبكرة. مع ذلك بسبب عدم وجود فحص يستطيع ايجاد فروق في الميوغلوبين بين انسجة مختلفة اهمية تشخيص مستوى الميوغلوبين في وحدات العلاج المكثف ليست كبيرة عند المشتبه بتعرضهم لنوبات قلبية.&lt;br /&gt;
ميزة اخرى للميوغلوبين في النوبات القلبية هي تواجده بشكل مبكر نسبيا قبل النوبة وافرازه بشكل سريع من الدم.الفترة القصيرة للميوغلوبين بعد النوبة هي شيء غير ايجابي لأن معظم الحالات يصل المريض الى غرفة الطوارئ بعد 2-5 ساعات منذ بدء النوبة وتأخيرات أخرى في الحصول على عينة الدم ممكن أن تسبب عدم الحصول على عينة فيها النسبة العالية المرادة من الميوغلوبين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
تراصف تسلسلي, ورقة عمل للطالب &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
للأسئلة- عبر الايميل&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
abukaff_kamel@yahoo.com&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1265879</id>
		<title>Myoglobin (arabic)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1265879"/>
		<updated>2011-07-05T10:44:28Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;500&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;left&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ميوغلوبين &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Myoglobin/2&#039;&amp;gt;الميوغلوبين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون احمر داكن )هو بروتين يتواجد في عضلات [http://cc.sisma.org.il/school/esodi-gimel/mektsot/MEK-science/kaenat-haya1/animals/Pages/fakariyat.aspx    الفقريات], يعتبر كمخزن للأوكسجين في[http://pediawiki.walla.co.il/wiki/index.php?title=%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8&amp;amp;action=edit&amp;amp;section=5  نسيج العضلة] ومسير لحركة الأوكسجين داخله, للميوغلوبين مبنى مشابه لجزيء بروتين يدعى هيموغلوبين المتواجد في خلايا الدم الحمراء ويعتبر كناقل للأوكسجين في الدم, لبروتين الميوغلوبين قابلية للأوكسجين بشكل اكبر من [http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 الهيموغلوبين]&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;نظام عمل الميوغلوبين&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
للميوغلوبين القدرة على ربط وتحرير الاوكسجين وزيادة وتيرة انتشاره في   [http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png خلايا العضلة]. الميوغلوبين  ينقل الاوكسجين داخل السائل الرغوي في الخلية، من الغشاء الى [http://www.google.co.il/imgres?imgurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/jpeg.asp%3Fid%3D204&amp;amp;imgrefurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/picture.asp%3Fa%3D8%26n%3D37%26p%3D0&amp;amp;usg=__nHx4wnJICzGDXlZ7IKkzmmXwnw4=&amp;amp;h=319&amp;amp;w=699&amp;amp;sz=92&amp;amp;hl=iw&amp;amp;start=0&amp;amp;zoom=1&amp;amp;tbnid=i9un-1Io9tOJ2M:&amp;amp;tbnh=68&amp;amp;tbnw=149&amp;amp;ei=cC7_TZXxGoqaOtCE9d4I&amp;amp;prev=/search%3Fq%3D%25D7%259E%25D7%2599%25D7%2598%25D7%2595%25D7%259B%25D7%2595%25D7%25A0%25D7%2593%25D7%25A8%25D7%2599%25D7%2594%26hl%3Diw%26sa%3DX%26biw%3D1003%26bih%3D563%26tbm%3Disch%26prmd%3Divns&amp;amp;itbs=1&amp;amp;iact=rc&amp;amp;dur=94&amp;amp;page=1&amp;amp;ndsp=12&amp;amp;ved=1t:429,r:2,s:0&amp;amp;tx=79&amp;amp;ty=40         الميتوخوندريا]: الميوغلوبين التابع لخلايا العضلات مشابه من ناحية  هيكلية لميوغلوبين عضلة القلب.&lt;br /&gt;
بسبب كون الميوغلوبين بروتين مهم واساسي داخل العضلات, وبسبب وجود فروق في كتلة الميوغلوبين باختلاف الجنس, الجيل, أصل الأفراد, الاختلاف في تراكيز الميوغلوبين هو بارز.&lt;br /&gt;
بشكل عام مستوى الميوغلوبين هو مرتفع عند المسنين وعند الاشخاص الذين يعانون من السمنة, عند هؤلاء الاشخاص تفحص ايضا تراكيز الكراتينين[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%90%D7%98%D7%99%D7%A0%D7%99%D7%9F         الكراتينين], لذلك يفحص الميوغلوبين حسب &lt;br /&gt;
مستوى.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;مبنى جزيء الميوغلوبين لدى خنزير بري&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
 يبنى الميوغلوبين من سلسلتين ببتيدتين     &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Alpha_and_beta_chain/1&#039;&amp;gt;سلسلة الفا وسلسلة بيتا&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(الفا بنفسجي وبيتا برتقالي)&lt;br /&gt;
مبنى أولي-سلسلة مركبة من 153 حامض أميني.&lt;br /&gt;
مبنى ثانوي- ما يقارب 80% من السلسلة مبنية على شكل لولب الفا على الجانب  الأيمن وتحتوي على 8 مقاطع التفافية مرتبطة بينها بأربطة بلورية. هذا المبنى مثبت بواسطة [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%9E%D7%99%D7%9E%D7%9F       أربطة هيدروجينية] ومبني من ثمان التفافات ترتبط ببعضها بواسطة مقاطع بلورية.&lt;br /&gt;
مبنى ثلاثي دائري.&lt;br /&gt;
الكتلة المولارية للهيموغلوبين 17800 غرام/مول.&lt;br /&gt;
بالإضافة إلى هذه السلسلة الببتيدية تتواجد في بروتين الميوغلوبين مجموعة تدعى [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%91%D7%95%D7%A6%D7%94_%D7%A4%D7%A8%D7%95%D7%A1%D7%98%D7%98%D7%99%D7%AA مجموعة بروستاتيه] مبنية من حوامض أمينية مرتبطة في جزيء &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;(لون اسود). هذه المجموعة موجودة داخل ما يشبه كيس بروتيني. الكيس يحوي [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA  بيئة كارهة للماء].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ارتباط الأوكسجين بأيون الحديد  &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
في بيئة مائية محبة للماء كاتيون   الحديد ثلاثي الشحنة غير قادر على ربط الاوكسجين.   - Fe+3 عندما يتعرض للأوكسجين تتغير شحنته ويتحول الى     Fe+2 لذلك, لكي يستمر في وظيفته كرابط للأوكسجين, من الجدير أن يبقى ثنائي الشحنة. مبنى الهيم مثبت في البروتين بواسطة ذرة الحديد التي تربط من جهة الحامض الأميني &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_94/8&#039;&amp;gt;هيستيدين 94&amp;lt;/scene&amp;gt;  (لون برتقالي)ومن الجهة الأخرى تربط الحامض الأميني &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_94/8&#039;&amp;gt;هيستيدين 94&amp;lt;/scene&amp;gt;والتي لا ترتبط بشكل مباشر للحديد  (لون برتقالي) .  &lt;br /&gt;
وظيفتها منع &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Oxygen/1&#039;&amp;gt;الاوكسجين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون اصفر)من أكسدة &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;   (دائرة سوداء). في حالة أكسدة الحديد بواسطة جزيء الماء لا تكون له القدرة على ربط الاوكسجين ولذلك مستوى انتشار الاوكسجين في خلايا العضلات ينخفض&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;تركيز مرتفع للميوغلوبين في العضلات كملائمة فيزيولوجية&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
تستطيع الثديات المائية البقاء لفترة مستمرة طويلة تحت سطح الماء بفضل وجود نسبة كبيره من الميوغلوبين في خلايا أجسامها. فمثلا لكلب البحر رئتان ليست بأكبر من رئات ثدي تعيش على اليابسة بنفس الوزن. وهو قادر على أن يبقى بداخل الماء أكثر من ثلاثين دقيقه بدون ان يشعر بالضيق.&lt;br /&gt;
معظم الفقريات بصورة نادرة تكون قادرة على الحركة السريعة. معظم الأوقات تكون الحركة بطيئة. جهاز العضلات ملائم بأن يؤدي حركة بطيئة وأيضا حركة سريعة بصورة فجائية.&lt;br /&gt;
في الحوت, كل عضلة فقرية مرتبه باثنين أو ثلاث مناطق محددة, في كل منطقه تحتوي نوع عضله معينه. ألياف عضليةرقيقه تحوي كميات كبيرة من الميوغلوبين القادر على ربط الأوكسجين بقوة, هذه الألياف العضلية تستطيع تخزين كميات كبيرة من الأوكسجين. لون الأوكسجين هو أحمر, لذلك ألياف غنية بالميوغلوبين هي حمراء داكنة. هذا النوع من الألياف تعتبر ك 5% من عضلات الحوت, وهي تنقبض بصورة بطيئة وتقوم بالأساس بعمليات تنفس هوائية. &lt;br /&gt;
معظم عضلات الحوت وعند جميع الفقريات هي خلايا عضلات بيضاء. هذه الخلايا لا تحوي متقدرة وتحوي القليل من الميوغلوبين, لكي تتزود بالطاقة تقوم بعمليات تنفس لا هوائية, هذه العضلات تتقلص بشكل سريع جدا. عضلات حمراء- فعالية بطيئة وبشكل مستمر (تزويد أوكسجين بصورة دائمة).&lt;br /&gt;
عضلات بيضاء- نشوب سريع جدا لفعاليات زائدة, تصاب بالتعب بشكل أسرع( مخزون الجليكوغين ينتهي).&lt;br /&gt;
عضلة بينية, لون زهري-تحوي إنزيمات محللة للسكر وأيضا محللة للأوكسجين(مستوى فعالية وسط).&lt;br /&gt;
سباحة بطيئة تؤدي إلى عمل العضلات الحمراء فقط. عند زيادة جهد السباحة تبدأ العضلات الزهرية بالعمل, في حالات طارئه( هجوم/هروب ) تعمل أيضا العضلات البيضاء.&lt;br /&gt;
 لذلك معظم عضلات الحيتان تستخدم بشكل قليل جدا&lt;br /&gt;
عند الكائنات التي تعيش على اليابسة هناك مبنى مشابه لكن الفرق هو في ان الالياف مدموجه داخل العضلات. الحصن والكلاب جسمها ملائم للعدو بصورة متواصلة, لون العضلات احمر.مفترسات مثل تشيتا لون عضلاتها ابيض.&lt;br /&gt;
)الدجاج-جناح ابيض, ساق حمراء(.&lt;br /&gt;
الميوغلوبين كمقياس للامراض:&lt;br /&gt;
في حالة ضرر عضلي يعبر الميوغلوبين من العضلة الى الاوعية الدموية ويفرز الى البول بسبب حجمه الصغير. ارتفاع بارز في مستوى الميوغلوبين في الدم هو مقياس مبكر لإنسداد خطير في عضلة القلب(AMI) وذلك يحدث بعد ساعة الى ساعتين تقريبا بعد تضرر القلب. بسبب ذلك هو مقياس مبكرلنوبة قلبية في حالة فحص عينة دم مبكرة. مع ذلك بسبب عدم وجود فحص يستطيع ايجاد فروق في الميوغلوبين بين انسجة مختلفة اهمية تشخيص مستوى الميوغلوبين في وحدات العلاج المكثف ليست كبيرة عند المشتبه بتعرضهم لنوبات قلبية.&lt;br /&gt;
ميزة اخرى للميوغلوبين في النوبات القلبية هي تواجده بشكل مبكر نسبيا قبل النوبة وافرازه بشكل سريع من الدم.الفترة القصيرة للميوغلوبين بعد النوبة هي شيء غير ايجابي لأن معظم الحالات يصل المريض الى غرفة الطوارئ بعد 2-5 ساعات منذ بدء النوبة وتأخيرات أخرى في الحصول على عينة الدم ممكن أن تسبب عدم الحصول على عينة فيها النسبة العالية المرادة من الميوغلوبين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
تراصف تسلسلي, ورقة عمل للطالب &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
للأسئلة- عبر الايميل&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
abukaff_kamel@yahoo.com&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1265876</id>
		<title>Myoglobin (arabic)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1265876"/>
		<updated>2011-07-05T10:42:27Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;500&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;left&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ميوغلوبين &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Myoglobin/2&#039;&amp;gt;الميوغلوبين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون احمر داكن )هو بروتين يتواجد في عضلات [http://cc.sisma.org.il/school/esodi-gimel/mektsot/MEK-science/kaenat-haya1/animals/Pages/fakariyat.aspx    الفقريات], يعتبر كمخزن للأوكسجين في[http://pediawiki.walla.co.il/wiki/index.php?title=%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8&amp;amp;action=edit&amp;amp;section=5  نسيج العضلة] ومسير لحركة الأوكسجين داخله, للميوغلوبين مبنى مشابه لجزيء بروتين يدعى هيموغلوبين المتواجد في خلايا الدم الحمراء ويعتبر كناقل للأوكسجين في الدم, لبروتين الميوغلوبين قابلية للأوكسجين بشكل اكبر من [http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 الهيموغلوبين]&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;نظام عمل الميوغلوبين&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
للميوغلوبين القدرة على ربط وتحرير الاوكسجين وزيادة وتيرة انتشاره في   [http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png خلايا العضلة]. الميوغلوبين  ينقل الاوكسجين داخل السائل الرغوي في الخلية، من الغشاء الى [http://www.google.co.il/imgres?imgurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/jpeg.asp%3Fid%3D204&amp;amp;imgrefurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/picture.asp%3Fa%3D8%26n%3D37%26p%3D0&amp;amp;usg=__nHx4wnJICzGDXlZ7IKkzmmXwnw4=&amp;amp;h=319&amp;amp;w=699&amp;amp;sz=92&amp;amp;hl=iw&amp;amp;start=0&amp;amp;zoom=1&amp;amp;tbnid=i9un-1Io9tOJ2M:&amp;amp;tbnh=68&amp;amp;tbnw=149&amp;amp;ei=cC7_TZXxGoqaOtCE9d4I&amp;amp;prev=/search%3Fq%3D%25D7%259E%25D7%2599%25D7%2598%25D7%2595%25D7%259B%25D7%2595%25D7%25A0%25D7%2593%25D7%25A8%25D7%2599%25D7%2594%26hl%3Diw%26sa%3DX%26biw%3D1003%26bih%3D563%26tbm%3Disch%26prmd%3Divns&amp;amp;itbs=1&amp;amp;iact=rc&amp;amp;dur=94&amp;amp;page=1&amp;amp;ndsp=12&amp;amp;ved=1t:429,r:2,s:0&amp;amp;tx=79&amp;amp;ty=40         الميتوخوندريا]: الميوغلوبين التابع لخلايا العضلات مشابه من ناحية  هيكلية لميوغلوبين عضلة القلب.&lt;br /&gt;
بسبب كون الميوغلوبين بروتين مهم واساسي داخل العضلات, وبسبب وجود فروق في كتلة الميوغلوبين باختلاف الجنس, الجيل, أصل الأفراد, الاختلاف في تراكيز الميوغلوبين هو بارز.&lt;br /&gt;
بشكل عام مستوى الميوغلوبين هو مرتفع عند المسنين وعند الاشخاص الذين يعانون من السمنة, عند هؤلاء الاشخاص تفحص ايضا تراكيز الكراتينين[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%90%D7%98%D7%99%D7%A0%D7%99%D7%9F         الكراتينين], لذلك يفحص الميوغلوبين حسب &lt;br /&gt;
مستوى.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;مبنى جزيء الميوغلوبين لدى خنزير بري&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
 يبنى الميوغلوبين من سلسلتين ببتيدتين     &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Alpha_and_beta_chain/1&#039;&amp;gt;سلسلة الفا وسلسلة بيتا&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(الفا بنفسجي وبيتا برتقالي)&lt;br /&gt;
مبنى أولي-سلسلة مركبة من 153 حامض أميني.&lt;br /&gt;
مبنى ثانوي- ما يقارب 80% من السلسلة مبنية على شكل لولب الفا على الجانب  الأيمن وتحتوي على 8 مقاطع التفافية مرتبطة بينها بأربطة بلورية. هذا المبنى مثبت بواسطة [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%9E%D7%99%D7%9E%D7%9F       أربطة هيدروجينية] ومبني من ثمان التفافات ترتبط ببعضها بواسطة مقاطع بلورية.&lt;br /&gt;
مبنى ثلاثي دائري.&lt;br /&gt;
الكتلة المولارية للهيموغلوبين 17800 غرام/مول.&lt;br /&gt;
بالإضافة إلى هذه السلسلة الببتيدية تتواجد في بروتين الميوغلوبين مجموعة تدعى [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%91%D7%95%D7%A6%D7%94_%D7%A4%D7%A8%D7%95%D7%A1%D7%98%D7%98%D7%99%D7%AA مجموعة بروستاتيه] مبنية من حوامض أمينية مرتبطة في جزيء &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;(لون اسود). هذه المجموعة موجودة داخل ما يشبه كيس بروتيني. الكيس يحوي [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA  بيئة كارهة للماء].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ارتباط الأوكسجين بأيون الحديد  &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
في بيئة مائية محبة للماء كاتيون   الحديد ثلاثي الشحنة غير قادر على ربط الاوكسجين.   - Fe+3 عندما يتعرض للأوكسجين تتغير شحنته ويتحول الى     Fe+2 لذلك, لكي يستمر في وظيفته كرابط للأوكسجين, من الجدير أن يبقى ثنائي الشحنة. مبنى الهيم مثبت في البروتين بواسطة ذرة الحديد التي تربط من جهة الحامض الأميني &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_94/8&#039;&amp;gt;هيستيدين 94&amp;lt;/scene&amp;gt;ومن الجهة الأخرى تربط الحامض الأميني &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_94/8&#039;&amp;gt;هيستيدين 94&amp;lt;/scene&amp;gt;والتي لا ترتبط بشكل مباشر للحديد.  &lt;br /&gt;
وظيفتها منع &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Oxygen/1&#039;&amp;gt;الاوكسجين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون اصفر)من أكسدة &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;   (دائرة سوداء). في حالة أكسدة الحديد بواسطة جزيء الماء لا تكون له القدرة على ربط الاوكسجين ولذلك مستوى انتشار الاوكسجين في خلايا العضلات ينخفض&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;تركيز مرتفع للميوغلوبين في العضلات كملائمة فيزيولوجية&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
تستطيع الثديات المائية البقاء لفترة مستمرة طويلة تحت سطح الماء بفضل وجود نسبة كبيره من الميوغلوبين في خلايا أجسامها. فمثلا لكلب البحر رئتان ليست بأكبر من رئات ثدي تعيش على اليابسة بنفس الوزن. وهو قادر على أن يبقى بداخل الماء أكثر من ثلاثين دقيقه بدون ان يشعر بالضيق.&lt;br /&gt;
معظم الفقريات بصورة نادرة تكون قادرة على الحركة السريعة. معظم الأوقات تكون الحركة بطيئة. جهاز العضلات ملائم بأن يؤدي حركة بطيئة وأيضا حركة سريعة بصورة فجائية.&lt;br /&gt;
في الحوت, كل عضلة فقرية مرتبه باثنين أو ثلاث مناطق محددة, في كل منطقه تحتوي نوع عضله معينه. ألياف عضليةرقيقه تحوي كميات كبيرة من الميوغلوبين القادر على ربط الأوكسجين بقوة, هذه الألياف العضلية تستطيع تخزين كميات كبيرة من الأوكسجين. لون الأوكسجين هو أحمر, لذلك ألياف غنية بالميوغلوبين هي حمراء داكنة. هذا النوع من الألياف تعتبر ك 5% من عضلات الحوت, وهي تنقبض بصورة بطيئة وتقوم بالأساس بعمليات تنفس هوائية. &lt;br /&gt;
معظم عضلات الحوت وعند جميع الفقريات هي خلايا عضلات بيضاء. هذه الخلايا لا تحوي متقدرة وتحوي القليل من الميوغلوبين, لكي تتزود بالطاقة تقوم بعمليات تنفس لا هوائية, هذه العضلات تتقلص بشكل سريع جدا. عضلات حمراء- فعالية بطيئة وبشكل مستمر (تزويد أوكسجين بصورة دائمة).&lt;br /&gt;
عضلات بيضاء- نشوب سريع جدا لفعاليات زائدة, تصاب بالتعب بشكل أسرع( مخزون الجليكوغين ينتهي).&lt;br /&gt;
عضلة بينية, لون زهري-تحوي إنزيمات محللة للسكر وأيضا محللة للأوكسجين(مستوى فعالية وسط).&lt;br /&gt;
سباحة بطيئة تؤدي إلى عمل العضلات الحمراء فقط. عند زيادة جهد السباحة تبدأ العضلات الزهرية بالعمل, في حالات طارئه( هجوم/هروب ) تعمل أيضا العضلات البيضاء.&lt;br /&gt;
 لذلك معظم عضلات الحيتان تستخدم بشكل قليل جدا&lt;br /&gt;
عند الكائنات التي تعيش على اليابسة هناك مبنى مشابه لكن الفرق هو في ان الالياف مدموجه داخل العضلات. الحصن والكلاب جسمها ملائم للعدو بصورة متواصلة, لون العضلات احمر.مفترسات مثل تشيتا لون عضلاتها ابيض.&lt;br /&gt;
)الدجاج-جناح ابيض, ساق حمراء(.&lt;br /&gt;
الميوغلوبين كمقياس للامراض:&lt;br /&gt;
في حالة ضرر عضلي يعبر الميوغلوبين من العضلة الى الاوعية الدموية ويفرز الى البول بسبب حجمه الصغير. ارتفاع بارز في مستوى الميوغلوبين في الدم هو مقياس مبكر لإنسداد خطير في عضلة القلب(AMI) وذلك يحدث بعد ساعة الى ساعتين تقريبا بعد تضرر القلب. بسبب ذلك هو مقياس مبكرلنوبة قلبية في حالة فحص عينة دم مبكرة. مع ذلك بسبب عدم وجود فحص يستطيع ايجاد فروق في الميوغلوبين بين انسجة مختلفة اهمية تشخيص مستوى الميوغلوبين في وحدات العلاج المكثف ليست كبيرة عند المشتبه بتعرضهم لنوبات قلبية.&lt;br /&gt;
ميزة اخرى للميوغلوبين في النوبات القلبية هي تواجده بشكل مبكر نسبيا قبل النوبة وافرازه بشكل سريع من الدم.الفترة القصيرة للميوغلوبين بعد النوبة هي شيء غير ايجابي لأن معظم الحالات يصل المريض الى غرفة الطوارئ بعد 2-5 ساعات منذ بدء النوبة وتأخيرات أخرى في الحصول على عينة الدم ممكن أن تسبب عدم الحصول على عينة فيها النسبة العالية المرادة من الميوغلوبين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
تراصف تسلسلي, ورقة عمل للطالب &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
للأسئلة- عبر الايميل&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
abukaff_kamel@yahoo.com&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1265873</id>
		<title>Myoglobin (arabic)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1265873"/>
		<updated>2011-07-05T10:40:30Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;500&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;left&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ميوغلوبين &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Myoglobin/2&#039;&amp;gt;الميوغلوبين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون احمر داكن )هو بروتين يتواجد في عضلات [http://cc.sisma.org.il/school/esodi-gimel/mektsot/MEK-science/kaenat-haya1/animals/Pages/fakariyat.aspx    الفقريات], يعتبر كمخزن للأوكسجين في[http://pediawiki.walla.co.il/wiki/index.php?title=%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8&amp;amp;action=edit&amp;amp;section=5  نسيج العضلة] ومسير لحركة الأوكسجين داخله, للميوغلوبين مبنى مشابه لجزيء بروتين يدعى هيموغلوبين المتواجد في خلايا الدم الحمراء ويعتبر كناقل للأوكسجين في الدم, لبروتين الميوغلوبين قابلية للأوكسجين بشكل اكبر من [http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 الهيموغلوبين]&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;نظام عمل الميوغلوبين&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
للميوغلوبين القدرة على ربط وتحرير الاوكسجين وزيادة وتيرة انتشاره في   [http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png خلايا العضلة]. الميوغلوبين  ينقل الاوكسجين داخل السائل الرغوي في الخلية، من الغشاء الى [http://www.google.co.il/imgres?imgurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/jpeg.asp%3Fid%3D204&amp;amp;imgrefurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/picture.asp%3Fa%3D8%26n%3D37%26p%3D0&amp;amp;usg=__nHx4wnJICzGDXlZ7IKkzmmXwnw4=&amp;amp;h=319&amp;amp;w=699&amp;amp;sz=92&amp;amp;hl=iw&amp;amp;start=0&amp;amp;zoom=1&amp;amp;tbnid=i9un-1Io9tOJ2M:&amp;amp;tbnh=68&amp;amp;tbnw=149&amp;amp;ei=cC7_TZXxGoqaOtCE9d4I&amp;amp;prev=/search%3Fq%3D%25D7%259E%25D7%2599%25D7%2598%25D7%2595%25D7%259B%25D7%2595%25D7%25A0%25D7%2593%25D7%25A8%25D7%2599%25D7%2594%26hl%3Diw%26sa%3DX%26biw%3D1003%26bih%3D563%26tbm%3Disch%26prmd%3Divns&amp;amp;itbs=1&amp;amp;iact=rc&amp;amp;dur=94&amp;amp;page=1&amp;amp;ndsp=12&amp;amp;ved=1t:429,r:2,s:0&amp;amp;tx=79&amp;amp;ty=40         الميتوخوندريا]: الميوغلوبين التابع لخلايا العضلات مشابه من ناحية  هيكلية لميوغلوبين عضلة القلب.&lt;br /&gt;
بسبب كون الميوغلوبين بروتين مهم واساسي داخل العضلات, وبسبب وجود فروق في كتلة الميوغلوبين باختلاف الجنس, الجيل, أصل الأفراد, الاختلاف في تراكيز الميوغلوبين هو بارز.&lt;br /&gt;
بشكل عام مستوى الميوغلوبين هو مرتفع عند المسنين وعند الاشخاص الذين يعانون من السمنة, عند هؤلاء الاشخاص تفحص ايضا تراكيز الكراتينين[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%90%D7%98%D7%99%D7%A0%D7%99%D7%9F         الكراتينين], لذلك يفحص الميوغلوبين حسب &lt;br /&gt;
مستوى.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;مبنى جزيء الميوغلوبين لدى خنزير بري&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
 يبنى الميوغلوبين من سلسلتين ببتيدتين     &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Alpha_and_beta_chain/1&#039;&amp;gt;سلسلة الفا وسلسلة بيتا&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(الفا بنفسجي وبيتا برتقالي)&lt;br /&gt;
مبنى أولي-سلسلة مركبة من 153 حامض أميني.&lt;br /&gt;
مبنى ثانوي- ما يقارب 80% من السلسلة مبنية على شكل لولب الفا على الجانب  الأيمن وتحتوي على 8 مقاطع التفافية مرتبطة بينها بأربطة بلورية. هذا المبنى مثبت بواسطة [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%9E%D7%99%D7%9E%D7%9F       أربطة هيدروجينية] ومبني من ثمان التفافات ترتبط ببعضها بواسطة مقاطع بلورية.&lt;br /&gt;
مبنى ثلاثي دائري.&lt;br /&gt;
الكتلة المولارية للهيموغلوبين 17800 غرام/مول.&lt;br /&gt;
بالإضافة إلى هذه السلسلة الببتيدية تتواجد في بروتين الميوغلوبين مجموعة تدعى [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%91%D7%95%D7%A6%D7%94_%D7%A4%D7%A8%D7%95%D7%A1%D7%98%D7%98%D7%99%D7%AA مجموعة بروستاتيه] مبنية من حوامض أمينية مرتبطة في جزيء &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;(لون اسود). هذه المجموعة موجودة داخل ما يشبه كيس بروتيني. الكيس يحوي [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA  بيئة كارهة للماء].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ارتباط الأوكسجين بأيون الحديد  &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
في بيئة مائية محبة للماء كاتيون   الحديد ثلاثي الشحنة غير قادر على ربط الاوكسجين.   - Fe+3 عندما يتعرض للأوكسجين تتغير شحنته ويتحول الى     Fe+2 لذلك, لكي يستمر في وظيفته كرابط للأوكسجين, من الجدير أن يبقى ثنائي الشحنة. مبنى الهيم مثبت في البروتين بواسطة ذرة الحديد التي تربط من جهة الحامض الأميني &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_94/8&#039;&amp;gt;هيستيدين 94&amp;lt;/scene&amp;gt;ومن الجهة الأخرى تربط الحامض الأميني &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_94/8&#039;&amp;gt;هيستيدين 94&amp;lt;/scene&amp;gt;والتي لا ترتبط بشكل مباشر للحديد.  &lt;br /&gt;
وظيفتها منع &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Oxygen/1&#039;&amp;gt;الاوكسجين&amp;lt;/scene&amp;gt; من أكسدة &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;   (دائرة سوداء). في حالة أكسدة الحديد بواسطة جزيء الماء لا تكون له القدرة على ربط الاوكسجين ولذلك مستوى انتشار الاوكسجين في خلايا العضلات ينخفض&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;تركيز مرتفع للميوغلوبين في العضلات كملائمة فيزيولوجية&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
تستطيع الثديات المائية البقاء لفترة مستمرة طويلة تحت سطح الماء بفضل وجود نسبة كبيره من الميوغلوبين في خلايا أجسامها. فمثلا لكلب البحر رئتان ليست بأكبر من رئات ثدي تعيش على اليابسة بنفس الوزن. وهو قادر على أن يبقى بداخل الماء أكثر من ثلاثين دقيقه بدون ان يشعر بالضيق.&lt;br /&gt;
معظم الفقريات بصورة نادرة تكون قادرة على الحركة السريعة. معظم الأوقات تكون الحركة بطيئة. جهاز العضلات ملائم بأن يؤدي حركة بطيئة وأيضا حركة سريعة بصورة فجائية.&lt;br /&gt;
في الحوت, كل عضلة فقرية مرتبه باثنين أو ثلاث مناطق محددة, في كل منطقه تحتوي نوع عضله معينه. ألياف عضليةرقيقه تحوي كميات كبيرة من الميوغلوبين القادر على ربط الأوكسجين بقوة, هذه الألياف العضلية تستطيع تخزين كميات كبيرة من الأوكسجين. لون الأوكسجين هو أحمر, لذلك ألياف غنية بالميوغلوبين هي حمراء داكنة. هذا النوع من الألياف تعتبر ك 5% من عضلات الحوت, وهي تنقبض بصورة بطيئة وتقوم بالأساس بعمليات تنفس هوائية. &lt;br /&gt;
معظم عضلات الحوت وعند جميع الفقريات هي خلايا عضلات بيضاء. هذه الخلايا لا تحوي متقدرة وتحوي القليل من الميوغلوبين, لكي تتزود بالطاقة تقوم بعمليات تنفس لا هوائية, هذه العضلات تتقلص بشكل سريع جدا. عضلات حمراء- فعالية بطيئة وبشكل مستمر (تزويد أوكسجين بصورة دائمة).&lt;br /&gt;
عضلات بيضاء- نشوب سريع جدا لفعاليات زائدة, تصاب بالتعب بشكل أسرع( مخزون الجليكوغين ينتهي).&lt;br /&gt;
عضلة بينية, لون زهري-تحوي إنزيمات محللة للسكر وأيضا محللة للأوكسجين(مستوى فعالية وسط).&lt;br /&gt;
سباحة بطيئة تؤدي إلى عمل العضلات الحمراء فقط. عند زيادة جهد السباحة تبدأ العضلات الزهرية بالعمل, في حالات طارئه( هجوم/هروب ) تعمل أيضا العضلات البيضاء.&lt;br /&gt;
 لذلك معظم عضلات الحيتان تستخدم بشكل قليل جدا&lt;br /&gt;
عند الكائنات التي تعيش على اليابسة هناك مبنى مشابه لكن الفرق هو في ان الالياف مدموجه داخل العضلات. الحصن والكلاب جسمها ملائم للعدو بصورة متواصلة, لون العضلات احمر.مفترسات مثل تشيتا لون عضلاتها ابيض.&lt;br /&gt;
)الدجاج-جناح ابيض, ساق حمراء(.&lt;br /&gt;
الميوغلوبين كمقياس للامراض:&lt;br /&gt;
في حالة ضرر عضلي يعبر الميوغلوبين من العضلة الى الاوعية الدموية ويفرز الى البول بسبب حجمه الصغير. ارتفاع بارز في مستوى الميوغلوبين في الدم هو مقياس مبكر لإنسداد خطير في عضلة القلب(AMI) وذلك يحدث بعد ساعة الى ساعتين تقريبا بعد تضرر القلب. بسبب ذلك هو مقياس مبكرلنوبة قلبية في حالة فحص عينة دم مبكرة. مع ذلك بسبب عدم وجود فحص يستطيع ايجاد فروق في الميوغلوبين بين انسجة مختلفة اهمية تشخيص مستوى الميوغلوبين في وحدات العلاج المكثف ليست كبيرة عند المشتبه بتعرضهم لنوبات قلبية.&lt;br /&gt;
ميزة اخرى للميوغلوبين في النوبات القلبية هي تواجده بشكل مبكر نسبيا قبل النوبة وافرازه بشكل سريع من الدم.الفترة القصيرة للميوغلوبين بعد النوبة هي شيء غير ايجابي لأن معظم الحالات يصل المريض الى غرفة الطوارئ بعد 2-5 ساعات منذ بدء النوبة وتأخيرات أخرى في الحصول على عينة الدم ممكن أن تسبب عدم الحصول على عينة فيها النسبة العالية المرادة من الميوغلوبين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
تراصف تسلسلي, ورقة عمل للطالب &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
للأسئلة- عبر الايميل&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
abukaff_kamel@yahoo.com&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1265872</id>
		<title>Myoglobin (arabic)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1265872"/>
		<updated>2011-07-05T10:40:06Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;500&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;left&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ميوغلوبين &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Myoglobin/2&#039;&amp;gt;الميوغلوبين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون احمر داكن )هو بروتين يتواجد في عضلات [http://cc.sisma.org.il/school/esodi-gimel/mektsot/MEK-science/kaenat-haya1/animals/Pages/fakariyat.aspx    الفقريات], يعتبر كمخزن للأوكسجين في[http://pediawiki.walla.co.il/wiki/index.php?title=%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8&amp;amp;action=edit&amp;amp;section=5  نسيج العضلة] ومسير لحركة الأوكسجين داخله, للميوغلوبين مبنى مشابه لجزيء بروتين يدعى هيموغلوبين المتواجد في خلايا الدم الحمراء ويعتبر كناقل للأوكسجين في الدم, لبروتين الميوغلوبين قابلية للأوكسجين بشكل اكبر من [http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 الهيموغلوبين]&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;نظام عمل الميوغلوبين&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
للميوغلوبين القدرة على ربط وتحرير الاوكسجين وزيادة وتيرة انتشاره في   [http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png خلايا العضلة]. الميوغلوبين  ينقل الاوكسجين داخل السائل الرغوي في الخلية، من الغشاء الى [http://www.google.co.il/imgres?imgurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/jpeg.asp%3Fid%3D204&amp;amp;imgrefurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/picture.asp%3Fa%3D8%26n%3D37%26p%3D0&amp;amp;usg=__nHx4wnJICzGDXlZ7IKkzmmXwnw4=&amp;amp;h=319&amp;amp;w=699&amp;amp;sz=92&amp;amp;hl=iw&amp;amp;start=0&amp;amp;zoom=1&amp;amp;tbnid=i9un-1Io9tOJ2M:&amp;amp;tbnh=68&amp;amp;tbnw=149&amp;amp;ei=cC7_TZXxGoqaOtCE9d4I&amp;amp;prev=/search%3Fq%3D%25D7%259E%25D7%2599%25D7%2598%25D7%2595%25D7%259B%25D7%2595%25D7%25A0%25D7%2593%25D7%25A8%25D7%2599%25D7%2594%26hl%3Diw%26sa%3DX%26biw%3D1003%26bih%3D563%26tbm%3Disch%26prmd%3Divns&amp;amp;itbs=1&amp;amp;iact=rc&amp;amp;dur=94&amp;amp;page=1&amp;amp;ndsp=12&amp;amp;ved=1t:429,r:2,s:0&amp;amp;tx=79&amp;amp;ty=40         الميتوخوندريا]: الميوغلوبين التابع لخلايا العضلات مشابه من ناحية  هيكلية لميوغلوبين عضلة القلب.&lt;br /&gt;
بسبب كون الميوغلوبين بروتين مهم واساسي داخل العضلات, وبسبب وجود فروق في كتلة الميوغلوبين باختلاف الجنس, الجيل, أصل الأفراد, الاختلاف في تراكيز الميوغلوبين هو بارز.&lt;br /&gt;
بشكل عام مستوى الميوغلوبين هو مرتفع عند المسنين وعند الاشخاص الذين يعانون من السمنة, عند هؤلاء الاشخاص تفحص ايضا تراكيز الكراتينين[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%90%D7%98%D7%99%D7%A0%D7%99%D7%9F         الكراتينين], لذلك يفحص الميوغلوبين حسب &lt;br /&gt;
مستوى.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;مبنى جزيء الميوغلوبين لدى خنزير بري&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
 يبنى الميوغلوبين من سلسلتين ببتيدتين     &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Alpha_and_beta_chain/1&#039;&amp;gt;سلسلة الفا وسلسلة بيتا&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(الفا بنفسجي وبيتا برتقالي)&lt;br /&gt;
مبنى أولي-سلسلة مركبة من 153 حامض أميني.&lt;br /&gt;
مبنى ثانوي- ما يقارب 80% من السلسلة مبنية على شكل لولب الفا على الجانب  الأيمن وتحتوي على 8 مقاطع التفافية مرتبطة بينها بأربطة بلورية. هذا المبنى مثبت بواسطة [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%9E%D7%99%D7%9E%D7%9F       أربطة هيدروجينية] ومبني من ثمان التفافات ترتبط ببعضها بواسطة مقاطع بلورية.&lt;br /&gt;
مبنى ثلاثي دائري.&lt;br /&gt;
الكتلة المولارية للهيموغلوبين 17800 غرام/مول.&lt;br /&gt;
بالإضافة إلى هذه السلسلة الببتيدية تتواجد في بروتين الميوغلوبين مجموعة تدعى [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%91%D7%95%D7%A6%D7%94_%D7%A4%D7%A8%D7%95%D7%A1%D7%98%D7%98%D7%99%D7%AA مجموعة بروستاتيه] مبنية من حوامض أمينية مرتبطة في جزيء &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;(لون اسود). هذه المجموعة موجودة داخل ما يشبه كيس بروتيني. الكيس يحوي [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA  بيئة كارهة للماء].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ارتباط الأوكسجين بأيون الحديد  &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
في بيئة مائية محبة للماء كاتيون   الحديد ثلاثي الشحنة غير قادر على ربط الاوكسجين.   - Fe+3 عندما يتعرض للأوكسجين تتغير شحنته ويتحول الى     Fe+2 لذلك, لكي يستمر في وظيفته كرابط للأوكسجين, من الجدير أن يبقى ثنائي الشحنة. مبنى الهيم مثبت في البروتين بواسطة ذرة الحديد التي تربط من جهة الحامض الأميني &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_94/8&#039;&amp;gt;هيستيدين 94&amp;lt;/scene&amp;gt;ومن الجهة الأخرى تربط الحامض الأميني &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_94/8&#039;&amp;gt;هيستيدين 94&amp;lt;/scene&amp;gt;والتي لا ترتبط بشكل مباشر للحديد.  &lt;br /&gt;
وظيفتها منع &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Oxygen/1&#039;&amp;gt;الاوكسجين&amp;lt;/scene&amp;gt; من أكسدة &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;   ((دائرة سوداء). في حالة أكسدة الحديد بواسطة جزيء الماء لا تكون له القدرة على ربط الاوكسجين ولذلك مستوى انتشار الاوكسجين في خلايا العضلات ينخفض&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;تركيز مرتفع للميوغلوبين في العضلات كملائمة فيزيولوجية&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
تستطيع الثديات المائية البقاء لفترة مستمرة طويلة تحت سطح الماء بفضل وجود نسبة كبيره من الميوغلوبين في خلايا أجسامها. فمثلا لكلب البحر رئتان ليست بأكبر من رئات ثدي تعيش على اليابسة بنفس الوزن. وهو قادر على أن يبقى بداخل الماء أكثر من ثلاثين دقيقه بدون ان يشعر بالضيق.&lt;br /&gt;
معظم الفقريات بصورة نادرة تكون قادرة على الحركة السريعة. معظم الأوقات تكون الحركة بطيئة. جهاز العضلات ملائم بأن يؤدي حركة بطيئة وأيضا حركة سريعة بصورة فجائية.&lt;br /&gt;
في الحوت, كل عضلة فقرية مرتبه باثنين أو ثلاث مناطق محددة, في كل منطقه تحتوي نوع عضله معينه. ألياف عضليةرقيقه تحوي كميات كبيرة من الميوغلوبين القادر على ربط الأوكسجين بقوة, هذه الألياف العضلية تستطيع تخزين كميات كبيرة من الأوكسجين. لون الأوكسجين هو أحمر, لذلك ألياف غنية بالميوغلوبين هي حمراء داكنة. هذا النوع من الألياف تعتبر ك 5% من عضلات الحوت, وهي تنقبض بصورة بطيئة وتقوم بالأساس بعمليات تنفس هوائية. &lt;br /&gt;
معظم عضلات الحوت وعند جميع الفقريات هي خلايا عضلات بيضاء. هذه الخلايا لا تحوي متقدرة وتحوي القليل من الميوغلوبين, لكي تتزود بالطاقة تقوم بعمليات تنفس لا هوائية, هذه العضلات تتقلص بشكل سريع جدا. عضلات حمراء- فعالية بطيئة وبشكل مستمر (تزويد أوكسجين بصورة دائمة).&lt;br /&gt;
عضلات بيضاء- نشوب سريع جدا لفعاليات زائدة, تصاب بالتعب بشكل أسرع( مخزون الجليكوغين ينتهي).&lt;br /&gt;
عضلة بينية, لون زهري-تحوي إنزيمات محللة للسكر وأيضا محللة للأوكسجين(مستوى فعالية وسط).&lt;br /&gt;
سباحة بطيئة تؤدي إلى عمل العضلات الحمراء فقط. عند زيادة جهد السباحة تبدأ العضلات الزهرية بالعمل, في حالات طارئه( هجوم/هروب ) تعمل أيضا العضلات البيضاء.&lt;br /&gt;
 لذلك معظم عضلات الحيتان تستخدم بشكل قليل جدا&lt;br /&gt;
عند الكائنات التي تعيش على اليابسة هناك مبنى مشابه لكن الفرق هو في ان الالياف مدموجه داخل العضلات. الحصن والكلاب جسمها ملائم للعدو بصورة متواصلة, لون العضلات احمر.مفترسات مثل تشيتا لون عضلاتها ابيض.&lt;br /&gt;
)الدجاج-جناح ابيض, ساق حمراء(.&lt;br /&gt;
الميوغلوبين كمقياس للامراض:&lt;br /&gt;
في حالة ضرر عضلي يعبر الميوغلوبين من العضلة الى الاوعية الدموية ويفرز الى البول بسبب حجمه الصغير. ارتفاع بارز في مستوى الميوغلوبين في الدم هو مقياس مبكر لإنسداد خطير في عضلة القلب(AMI) وذلك يحدث بعد ساعة الى ساعتين تقريبا بعد تضرر القلب. بسبب ذلك هو مقياس مبكرلنوبة قلبية في حالة فحص عينة دم مبكرة. مع ذلك بسبب عدم وجود فحص يستطيع ايجاد فروق في الميوغلوبين بين انسجة مختلفة اهمية تشخيص مستوى الميوغلوبين في وحدات العلاج المكثف ليست كبيرة عند المشتبه بتعرضهم لنوبات قلبية.&lt;br /&gt;
ميزة اخرى للميوغلوبين في النوبات القلبية هي تواجده بشكل مبكر نسبيا قبل النوبة وافرازه بشكل سريع من الدم.الفترة القصيرة للميوغلوبين بعد النوبة هي شيء غير ايجابي لأن معظم الحالات يصل المريض الى غرفة الطوارئ بعد 2-5 ساعات منذ بدء النوبة وتأخيرات أخرى في الحصول على عينة الدم ممكن أن تسبب عدم الحصول على عينة فيها النسبة العالية المرادة من الميوغلوبين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
تراصف تسلسلي, ورقة عمل للطالب &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
للأسئلة- عبر الايميل&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
abukaff_kamel@yahoo.com&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1265868</id>
		<title>Myoglobin (arabic)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1265868"/>
		<updated>2011-07-05T10:37:56Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;500&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;left&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ميوغلوبين &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Myoglobin/2&#039;&amp;gt;الميوغلوبين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون احمر داكن )هو بروتين يتواجد في عضلات [http://cc.sisma.org.il/school/esodi-gimel/mektsot/MEK-science/kaenat-haya1/animals/Pages/fakariyat.aspx    الفقريات], يعتبر كمخزن للأوكسجين في[http://pediawiki.walla.co.il/wiki/index.php?title=%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8&amp;amp;action=edit&amp;amp;section=5  نسيج العضلة] ومسير لحركة الأوكسجين داخله, للميوغلوبين مبنى مشابه لجزيء بروتين يدعى هيموغلوبين المتواجد في خلايا الدم الحمراء ويعتبر كناقل للأوكسجين في الدم, لبروتين الميوغلوبين قابلية للأوكسجين بشكل اكبر من [http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 الهيموغلوبين]&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;نظام عمل الميوغلوبين&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
للميوغلوبين القدرة على ربط وتحرير الاوكسجين وزيادة وتيرة انتشاره في   [http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png خلايا العضلة]. الميوغلوبين  ينقل الاوكسجين داخل السائل الرغوي في الخلية، من الغشاء الى [http://www.google.co.il/imgres?imgurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/jpeg.asp%3Fid%3D204&amp;amp;imgrefurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/picture.asp%3Fa%3D8%26n%3D37%26p%3D0&amp;amp;usg=__nHx4wnJICzGDXlZ7IKkzmmXwnw4=&amp;amp;h=319&amp;amp;w=699&amp;amp;sz=92&amp;amp;hl=iw&amp;amp;start=0&amp;amp;zoom=1&amp;amp;tbnid=i9un-1Io9tOJ2M:&amp;amp;tbnh=68&amp;amp;tbnw=149&amp;amp;ei=cC7_TZXxGoqaOtCE9d4I&amp;amp;prev=/search%3Fq%3D%25D7%259E%25D7%2599%25D7%2598%25D7%2595%25D7%259B%25D7%2595%25D7%25A0%25D7%2593%25D7%25A8%25D7%2599%25D7%2594%26hl%3Diw%26sa%3DX%26biw%3D1003%26bih%3D563%26tbm%3Disch%26prmd%3Divns&amp;amp;itbs=1&amp;amp;iact=rc&amp;amp;dur=94&amp;amp;page=1&amp;amp;ndsp=12&amp;amp;ved=1t:429,r:2,s:0&amp;amp;tx=79&amp;amp;ty=40         الميتوخوندريا]: الميوغلوبين التابع لخلايا العضلات مشابه من ناحية  هيكلية لميوغلوبين عضلة القلب.&lt;br /&gt;
بسبب كون الميوغلوبين بروتين مهم واساسي داخل العضلات, وبسبب وجود فروق في كتلة الميوغلوبين باختلاف الجنس, الجيل, أصل الأفراد, الاختلاف في تراكيز الميوغلوبين هو بارز.&lt;br /&gt;
بشكل عام مستوى الميوغلوبين هو مرتفع عند المسنين وعند الاشخاص الذين يعانون من السمنة, عند هؤلاء الاشخاص تفحص ايضا تراكيز الكراتينين[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%90%D7%98%D7%99%D7%A0%D7%99%D7%9F         الكراتينين], لذلك يفحص الميوغلوبين حسب &lt;br /&gt;
مستوى.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;مبنى جزيء الميوغلوبين لدى خنزير بري&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
 يبنى الميوغلوبين من سلسلتين ببتيدتين     &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Alpha_and_beta_chain/1&#039;&amp;gt;سلسلة الفا وسلسلة بيتا&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(الفا بنفسجي وبيتا برتقالي)&lt;br /&gt;
مبنى أولي-سلسلة مركبة من 153 حامض أميني.&lt;br /&gt;
مبنى ثانوي- ما يقارب 80% من السلسلة مبنية على شكل لولب الفا على الجانب  الأيمن وتحتوي على 8 مقاطع التفافية مرتبطة بينها بأربطة بلورية. هذا المبنى مثبت بواسطة [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%9E%D7%99%D7%9E%D7%9F       أربطة هيدروجينية] ومبني من ثمان التفافات ترتبط ببعضها بواسطة مقاطع بلورية.&lt;br /&gt;
مبنى ثلاثي دائري.&lt;br /&gt;
الكتلة المولارية للهيموغلوبين 17800 غرام/مول.&lt;br /&gt;
بالإضافة إلى هذه السلسلة الببتيدية تتواجد في بروتين الميوغلوبين مجموعة تدعى [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%91%D7%95%D7%A6%D7%94_%D7%A4%D7%A8%D7%95%D7%A1%D7%98%D7%98%D7%99%D7%AA مجموعة بروستاتيه] مبنية من حوامض أمينية مرتبطة في جزيء &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;(لون اسود). هذه المجموعة موجودة داخل ما يشبه كيس بروتيني. الكيس يحوي [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA  بيئة كارهة للماء].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ارتباط الأوكسجين بأيون الحديد  &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
في بيئة مائية محبة للماء كاتيون   الحديد ثلاثي الشحنة غير قادر على ربط الاوكسجين.   - Fe+3 عندما يتعرض للأوكسجين تتغير شحنته ويتحول الى     Fe+2 لذلك, لكي يستمر في وظيفته كرابط للأوكسجين, من الجدير أن يبقى ثنائي الشحنة. مبنى الهيم مثبت في البروتين بواسطة ذرة الحديد التي تربط من جهة الحامض الأميني &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_94/8&#039;&amp;gt;هيستيدين 94&amp;lt;/scene&amp;gt;ومن الجهة الأخرى تربط الحامض الأميني &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_94/8&#039;&amp;gt;هيستيدين 94&amp;lt;/scene&amp;gt;والتي لا ترتبط بشكل مباشر للحديد.  &lt;br /&gt;
وظيفتها منع &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Oxygen/1&#039;&amp;gt;الاوكسجين&amp;lt;/scene&amp;gt; من أكسدة &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد(دائرة سوداء)&amp;lt;/scene&amp;gt;. في حالة أكسدة الحديد بواسطة جزيء الماء لا تكون له القدرة على ربط الاوكسجين ولذلك مستوى انتشار الاوكسجين في خلايا العضلات ينخفض&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;تركيز مرتفع للميوغلوبين في العضلات كملائمة فيزيولوجية&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
تستطيع الثديات المائية البقاء لفترة مستمرة طويلة تحت سطح الماء بفضل وجود نسبة كبيره من الميوغلوبين في خلايا أجسامها. فمثلا لكلب البحر رئتان ليست بأكبر من رئات ثدي تعيش على اليابسة بنفس الوزن. وهو قادر على أن يبقى بداخل الماء أكثر من ثلاثين دقيقه بدون ان يشعر بالضيق.&lt;br /&gt;
معظم الفقريات بصورة نادرة تكون قادرة على الحركة السريعة. معظم الأوقات تكون الحركة بطيئة. جهاز العضلات ملائم بأن يؤدي حركة بطيئة وأيضا حركة سريعة بصورة فجائية.&lt;br /&gt;
في الحوت, كل عضلة فقرية مرتبه باثنين أو ثلاث مناطق محددة, في كل منطقه تحتوي نوع عضله معينه. ألياف عضليةرقيقه تحوي كميات كبيرة من الميوغلوبين القادر على ربط الأوكسجين بقوة, هذه الألياف العضلية تستطيع تخزين كميات كبيرة من الأوكسجين. لون الأوكسجين هو أحمر, لذلك ألياف غنية بالميوغلوبين هي حمراء داكنة. هذا النوع من الألياف تعتبر ك 5% من عضلات الحوت, وهي تنقبض بصورة بطيئة وتقوم بالأساس بعمليات تنفس هوائية. &lt;br /&gt;
معظم عضلات الحوت وعند جميع الفقريات هي خلايا عضلات بيضاء. هذه الخلايا لا تحوي متقدرة وتحوي القليل من الميوغلوبين, لكي تتزود بالطاقة تقوم بعمليات تنفس لا هوائية, هذه العضلات تتقلص بشكل سريع جدا. عضلات حمراء- فعالية بطيئة وبشكل مستمر (تزويد أوكسجين بصورة دائمة).&lt;br /&gt;
عضلات بيضاء- نشوب سريع جدا لفعاليات زائدة, تصاب بالتعب بشكل أسرع( مخزون الجليكوغين ينتهي).&lt;br /&gt;
عضلة بينية, لون زهري-تحوي إنزيمات محللة للسكر وأيضا محللة للأوكسجين(مستوى فعالية وسط).&lt;br /&gt;
سباحة بطيئة تؤدي إلى عمل العضلات الحمراء فقط. عند زيادة جهد السباحة تبدأ العضلات الزهرية بالعمل, في حالات طارئه( هجوم/هروب ) تعمل أيضا العضلات البيضاء.&lt;br /&gt;
 لذلك معظم عضلات الحيتان تستخدم بشكل قليل جدا&lt;br /&gt;
عند الكائنات التي تعيش على اليابسة هناك مبنى مشابه لكن الفرق هو في ان الالياف مدموجه داخل العضلات. الحصن والكلاب جسمها ملائم للعدو بصورة متواصلة, لون العضلات احمر.مفترسات مثل تشيتا لون عضلاتها ابيض.&lt;br /&gt;
)الدجاج-جناح ابيض, ساق حمراء(.&lt;br /&gt;
الميوغلوبين كمقياس للامراض:&lt;br /&gt;
في حالة ضرر عضلي يعبر الميوغلوبين من العضلة الى الاوعية الدموية ويفرز الى البول بسبب حجمه الصغير. ارتفاع بارز في مستوى الميوغلوبين في الدم هو مقياس مبكر لإنسداد خطير في عضلة القلب(AMI) وذلك يحدث بعد ساعة الى ساعتين تقريبا بعد تضرر القلب. بسبب ذلك هو مقياس مبكرلنوبة قلبية في حالة فحص عينة دم مبكرة. مع ذلك بسبب عدم وجود فحص يستطيع ايجاد فروق في الميوغلوبين بين انسجة مختلفة اهمية تشخيص مستوى الميوغلوبين في وحدات العلاج المكثف ليست كبيرة عند المشتبه بتعرضهم لنوبات قلبية.&lt;br /&gt;
ميزة اخرى للميوغلوبين في النوبات القلبية هي تواجده بشكل مبكر نسبيا قبل النوبة وافرازه بشكل سريع من الدم.الفترة القصيرة للميوغلوبين بعد النوبة هي شيء غير ايجابي لأن معظم الحالات يصل المريض الى غرفة الطوارئ بعد 2-5 ساعات منذ بدء النوبة وتأخيرات أخرى في الحصول على عينة الدم ممكن أن تسبب عدم الحصول على عينة فيها النسبة العالية المرادة من الميوغلوبين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
تراصف تسلسلي, ورقة عمل للطالب &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
للأسئلة- عبر الايميل&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
abukaff_kamel@yahoo.com&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1265865</id>
		<title>Myoglobin (arabic)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1265865"/>
		<updated>2011-07-05T10:32:05Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;500&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;left&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ميوغلوبين &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Myoglobin/2&#039;&amp;gt;الميوغلوبين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون احمر داكن )هو بروتين يتواجد في عضلات [http://cc.sisma.org.il/school/esodi-gimel/mektsot/MEK-science/kaenat-haya1/animals/Pages/fakariyat.aspx    الفقريات], يعتبر كمخزن للأوكسجين في[http://pediawiki.walla.co.il/wiki/index.php?title=%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8&amp;amp;action=edit&amp;amp;section=5  نسيج العضلة] ومسير لحركة الأوكسجين داخله, للميوغلوبين مبنى مشابه لجزيء بروتين يدعى هيموغلوبين المتواجد في خلايا الدم الحمراء ويعتبر كناقل للأوكسجين في الدم, لبروتين الميوغلوبين قابلية للأوكسجين بشكل اكبر من [http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 الهيموغلوبين]&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;نظام عمل الميوغلوبين&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
للميوغلوبين القدرة على ربط وتحرير الاوكسجين وزيادة وتيرة انتشاره في   [http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png خلايا العضلة]. الميوغلوبين  ينقل الاوكسجين داخل السائل الرغوي في الخلية، من الغشاء الى [http://www.google.co.il/imgres?imgurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/jpeg.asp%3Fid%3D204&amp;amp;imgrefurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/picture.asp%3Fa%3D8%26n%3D37%26p%3D0&amp;amp;usg=__nHx4wnJICzGDXlZ7IKkzmmXwnw4=&amp;amp;h=319&amp;amp;w=699&amp;amp;sz=92&amp;amp;hl=iw&amp;amp;start=0&amp;amp;zoom=1&amp;amp;tbnid=i9un-1Io9tOJ2M:&amp;amp;tbnh=68&amp;amp;tbnw=149&amp;amp;ei=cC7_TZXxGoqaOtCE9d4I&amp;amp;prev=/search%3Fq%3D%25D7%259E%25D7%2599%25D7%2598%25D7%2595%25D7%259B%25D7%2595%25D7%25A0%25D7%2593%25D7%25A8%25D7%2599%25D7%2594%26hl%3Diw%26sa%3DX%26biw%3D1003%26bih%3D563%26tbm%3Disch%26prmd%3Divns&amp;amp;itbs=1&amp;amp;iact=rc&amp;amp;dur=94&amp;amp;page=1&amp;amp;ndsp=12&amp;amp;ved=1t:429,r:2,s:0&amp;amp;tx=79&amp;amp;ty=40         الميتوخوندريا]: الميوغلوبين التابع لخلايا العضلات مشابه من ناحية  هيكلية لميوغلوبين عضلة القلب.&lt;br /&gt;
بسبب كون الميوغلوبين بروتين مهم واساسي داخل العضلات, وبسبب وجود فروق في كتلة الميوغلوبين باختلاف الجنس, الجيل, أصل الأفراد, الاختلاف في تراكيز الميوغلوبين هو بارز.&lt;br /&gt;
بشكل عام مستوى الميوغلوبين هو مرتفع عند المسنين وعند الاشخاص الذين يعانون من السمنة, عند هؤلاء الاشخاص تفحص ايضا تراكيز الكراتينين[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%90%D7%98%D7%99%D7%A0%D7%99%D7%9F         الكراتينين], لذلك يفحص الميوغلوبين حسب &lt;br /&gt;
مستوى.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;مبنى جزيء الميوغلوبين لدى خنزير بري&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
 يبنى الميوغلوبين من سلسلتين ببتيدتين     &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Alpha_and_beta_chain/1&#039;&amp;gt;سلسلة الفا وسلسلة بيتا&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(الفا بنفسجي وبيتا برتقالي)&lt;br /&gt;
مبنى أولي-سلسلة مركبة من 153 حامض أميني.&lt;br /&gt;
مبنى ثانوي- ما يقارب 80% من السلسلة مبنية على شكل لولب الفا على الجانب  الأيمن وتحتوي على 8 مقاطع التفافية مرتبطة بينها بأربطة بلورية. هذا المبنى مثبت بواسطة [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%9E%D7%99%D7%9E%D7%9F       أربطة هيدروجينية] ومبني من ثمان التفافات ترتبط ببعضها بواسطة مقاطع بلورية.&lt;br /&gt;
مبنى ثلاثي دائري.&lt;br /&gt;
الكتلة المولارية للهيموغلوبين 17800 غرام/مول.&lt;br /&gt;
بالإضافة إلى هذه السلسلة الببتيدية تتواجد في بروتين الميوغلوبين مجموعة تدعى [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%91%D7%95%D7%A6%D7%94_%D7%A4%D7%A8%D7%95%D7%A1%D7%98%D7%98%D7%99%D7%AA مجموعة بروستاتيه] مبنية من حوامض أمينية مرتبطة في جزيء &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;(لون اسود). هذه المجموعة موجودة داخل ما يشبه كيس بروتيني. الكيس يحوي [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA  بيئة كارهة للماء].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ارتباط الأوكسجين بأيون الحديد  &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
في بيئة مائية محبة للماء كاتيون   الحديد ثلاثي الشحنة غير قادر على ربط الاوكسجين.   - Fe+3 عندما يتعرض للأوكسجين تتغير شحنته ويتحول الى     Fe+2 لذلك, لكي يستمر في وظيفته كرابط للأوكسجين, من الجدير أن يبقى ثنائي الشحنة. مبنى الهيم مثبت في البروتين بواسطة ذرة الحديد التي تربط من جهة الحامض الأميني &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_94/8&#039;&amp;gt;هيستيدين 94&amp;lt;/scene&amp;gt;ومن الجهة الأخرى تربط الحامض الأميني &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_94/8&#039;&amp;gt;هيستيدين 94&amp;lt;/scene&amp;gt;والتي لا ترتبط بشكل مباشر للحديد.  &lt;br /&gt;
وظيفتها منع &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Oxygen/1&#039;&amp;gt;الاوكسجين&amp;lt;/scene&amp;gt; من أكسدة &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;. في حالة أكسدة الحديد بواسطة جزيء الماء لا تكون له القدرة على ربط الاوكسجين ولذلك مستوى انتشار الاوكسجين في خلايا العضلات ينخفض&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;تركيز مرتفع للميوغلوبين في العضلات كملائمة فيزيولوجية&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
تستطيع الثديات المائية البقاء لفترة مستمرة طويلة تحت سطح الماء بفضل وجود نسبة كبيره من الميوغلوبين في خلايا أجسامها. فمثلا لكلب البحر رئتان ليست بأكبر من رئات ثدي تعيش على اليابسة بنفس الوزن. وهو قادر على أن يبقى بداخل الماء أكثر من ثلاثين دقيقه بدون ان يشعر بالضيق.&lt;br /&gt;
معظم الفقريات بصورة نادرة تكون قادرة على الحركة السريعة. معظم الأوقات تكون الحركة بطيئة. جهاز العضلات ملائم بأن يؤدي حركة بطيئة وأيضا حركة سريعة بصورة فجائية.&lt;br /&gt;
في الحوت, كل عضلة فقرية مرتبه باثنين أو ثلاث مناطق محددة, في كل منطقه تحتوي نوع عضله معينه. ألياف عضليةرقيقه تحوي كميات كبيرة من الميوغلوبين القادر على ربط الأوكسجين بقوة, هذه الألياف العضلية تستطيع تخزين كميات كبيرة من الأوكسجين. لون الأوكسجين هو أحمر, لذلك ألياف غنية بالميوغلوبين هي حمراء داكنة. هذا النوع من الألياف تعتبر ك 5% من عضلات الحوت, وهي تنقبض بصورة بطيئة وتقوم بالأساس بعمليات تنفس هوائية. &lt;br /&gt;
معظم عضلات الحوت وعند جميع الفقريات هي خلايا عضلات بيضاء. هذه الخلايا لا تحوي متقدرة وتحوي القليل من الميوغلوبين, لكي تتزود بالطاقة تقوم بعمليات تنفس لا هوائية, هذه العضلات تتقلص بشكل سريع جدا. عضلات حمراء- فعالية بطيئة وبشكل مستمر (تزويد أوكسجين بصورة دائمة).&lt;br /&gt;
عضلات بيضاء- نشوب سريع جدا لفعاليات زائدة, تصاب بالتعب بشكل أسرع( مخزون الجليكوغين ينتهي).&lt;br /&gt;
عضلة بينية, لون زهري-تحوي إنزيمات محللة للسكر وأيضا محللة للأوكسجين(مستوى فعالية وسط).&lt;br /&gt;
سباحة بطيئة تؤدي إلى عمل العضلات الحمراء فقط. عند زيادة جهد السباحة تبدأ العضلات الزهرية بالعمل, في حالات طارئه( هجوم/هروب ) تعمل أيضا العضلات البيضاء.&lt;br /&gt;
 لذلك معظم عضلات الحيتان تستخدم بشكل قليل جدا&lt;br /&gt;
عند الكائنات التي تعيش على اليابسة هناك مبنى مشابه لكن الفرق هو في ان الالياف مدموجه داخل العضلات. الحصن والكلاب جسمها ملائم للعدو بصورة متواصلة, لون العضلات احمر.مفترسات مثل تشيتا لون عضلاتها ابيض.&lt;br /&gt;
)الدجاج-جناح ابيض, ساق حمراء(.&lt;br /&gt;
الميوغلوبين كمقياس للامراض:&lt;br /&gt;
في حالة ضرر عضلي يعبر الميوغلوبين من العضلة الى الاوعية الدموية ويفرز الى البول بسبب حجمه الصغير. ارتفاع بارز في مستوى الميوغلوبين في الدم هو مقياس مبكر لإنسداد خطير في عضلة القلب(AMI) وذلك يحدث بعد ساعة الى ساعتين تقريبا بعد تضرر القلب. بسبب ذلك هو مقياس مبكرلنوبة قلبية في حالة فحص عينة دم مبكرة. مع ذلك بسبب عدم وجود فحص يستطيع ايجاد فروق في الميوغلوبين بين انسجة مختلفة اهمية تشخيص مستوى الميوغلوبين في وحدات العلاج المكثف ليست كبيرة عند المشتبه بتعرضهم لنوبات قلبية.&lt;br /&gt;
ميزة اخرى للميوغلوبين في النوبات القلبية هي تواجده بشكل مبكر نسبيا قبل النوبة وافرازه بشكل سريع من الدم.الفترة القصيرة للميوغلوبين بعد النوبة هي شيء غير ايجابي لأن معظم الحالات يصل المريض الى غرفة الطوارئ بعد 2-5 ساعات منذ بدء النوبة وتأخيرات أخرى في الحصول على عينة الدم ممكن أن تسبب عدم الحصول على عينة فيها النسبة العالية المرادة من الميوغلوبين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
تراصف تسلسلي, ورقة عمل للطالب &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
للأسئلة- عبر الايميل&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
abukaff_kamel@yahoo.com&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1265864</id>
		<title>Myoglobin (arabic)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1265864"/>
		<updated>2011-07-05T10:31:14Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;500&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;left&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ميوغلوبين &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Myoglobin/2&#039;&amp;gt;الميوغلوبين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون احمر داكن )هو بروتين يتواجد في عضلات [http://cc.sisma.org.il/school/esodi-gimel/mektsot/MEK-science/kaenat-haya1/animals/Pages/fakariyat.aspx    الفقريات], يعتبر كمخزن للأوكسجين في[http://pediawiki.walla.co.il/wiki/index.php?title=%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8&amp;amp;action=edit&amp;amp;section=5  نسيج العضلة] ومسير لحركة الأوكسجين داخله, للميوغلوبين مبنى مشابه لجزيء بروتين يدعى هيموغلوبين المتواجد في خلايا الدم الحمراء ويعتبر كناقل للأوكسجين في الدم, لبروتين الميوغلوبين قابلية للأوكسجين بشكل اكبر من [http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 الهيموغلوبين]&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;نظام عمل الميوغلوبين&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
للميوغلوبين القدرة على ربط وتحرير الاوكسجين وزيادة وتيرة انتشاره في   [http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png خلايا العضلة]. الميوغلوبين  ينقل الاوكسجين داخل السائل الرغوي في الخلية، من الغشاء الى [http://www.google.co.il/imgres?imgurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/jpeg.asp%3Fid%3D204&amp;amp;imgrefurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/picture.asp%3Fa%3D8%26n%3D37%26p%3D0&amp;amp;usg=__nHx4wnJICzGDXlZ7IKkzmmXwnw4=&amp;amp;h=319&amp;amp;w=699&amp;amp;sz=92&amp;amp;hl=iw&amp;amp;start=0&amp;amp;zoom=1&amp;amp;tbnid=i9un-1Io9tOJ2M:&amp;amp;tbnh=68&amp;amp;tbnw=149&amp;amp;ei=cC7_TZXxGoqaOtCE9d4I&amp;amp;prev=/search%3Fq%3D%25D7%259E%25D7%2599%25D7%2598%25D7%2595%25D7%259B%25D7%2595%25D7%25A0%25D7%2593%25D7%25A8%25D7%2599%25D7%2594%26hl%3Diw%26sa%3DX%26biw%3D1003%26bih%3D563%26tbm%3Disch%26prmd%3Divns&amp;amp;itbs=1&amp;amp;iact=rc&amp;amp;dur=94&amp;amp;page=1&amp;amp;ndsp=12&amp;amp;ved=1t:429,r:2,s:0&amp;amp;tx=79&amp;amp;ty=40         الميتوخوندريا]: الميوغلوبين التابع لخلايا العضلات مشابه من ناحية  هيكلية لميوغلوبين عضلة القلب.&lt;br /&gt;
بسبب كون الميوغلوبين بروتين مهم واساسي داخل العضلات, وبسبب وجود فروق في كتلة الميوغلوبين باختلاف الجنس, الجيل, أصل الأفراد, الاختلاف في تراكيز الميوغلوبين هو بارز.&lt;br /&gt;
بشكل عام مستوى الميوغلوبين هو مرتفع عند المسنين وعند الاشخاص الذين يعانون من السمنة, عند هؤلاء الاشخاص تفحص ايضا تراكيز الكراتينين[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%90%D7%98%D7%99%D7%A0%D7%99%D7%9F         الكراتينين], لذلك يفحص الميوغلوبين حسب &lt;br /&gt;
مستوى.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;مبنى جزيء الميوغلوبين لدى خنزير بري&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
 يبنى الميوغلوبين من سلسلتين ببتيدتين     &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Alpha_and_beta_chain/1&#039;&amp;gt;سلسلة الفا وسلسلة بيتا&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(الفا بنفسجي وبيتا برتقالي)&lt;br /&gt;
مبنى أولي-سلسلة مركبة من 153 حامض أميني.&lt;br /&gt;
مبنى ثانوي- ما يقارب 80% من السلسلة مبنية على شكل لولب الفا على الجانب  الأيمن وتحتوي على 8 مقاطع التفافية مرتبطة بينها بأربطة بلورية. هذا المبنى مثبت بواسطة [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%9E%D7%99%D7%9E%D7%9F       أربطة هيدروجينية] ومبني من ثمان التفافات ترتبط ببعضها بواسطة مقاطع بلورية.&lt;br /&gt;
مبنى ثلاثي دائري.&lt;br /&gt;
الكتلة المولارية للهيموغلوبين 17800 غرام/مول.&lt;br /&gt;
بالإضافة إلى هذه السلسلة الببتيدية تتواجد في بروتين الميوغلوبين مجموعة تدعى [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%91%D7%95%D7%A6%D7%94_%D7%A4%D7%A8%D7%95%D7%A1%D7%98%D7%98%D7%99%D7%AA مجموعة بروستاتيه] مبنية من حوامض أمينية مرتبطة في جزيء &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;(لون اسود). هذه المجموعة موجودة داخل ما يشبه كيس بروتيني. الكيس يحوي [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA  بيئة كارهة للماء].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ارتباط الأوكسجين بأيون الحديد  &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
في بيئة مائية محبة للماء كاتيون   الحديد ثلاثي الشحنة غير قادر على ربط الاوكسجين.   - Fe+3 عندما يتعرض للأوكسجين تتغير شحنته ويتحول الى     Fe+2 لذلك, لكي يستمر في وظيفته كرابط للأوكسجين, من الجدير أن يبقى ثنائي الشحنة. مبنى الهيم مثبت في البروتين بواسطة ذرة الحديد التي تربط من جهة الحامض الأميني &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_94/8&#039;&amp;gt;هيستيدين 94&amp;lt;/scene&amp;gt;ومن الجهة الأخرى تربط الحامض الأميني &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_94/8&#039;&amp;gt;هيستيدين 94&amp;lt;/scene&amp;gt;والتي لا ترتبط بشكل مباشر للحديد.  &lt;br /&gt;
وظيفتها منع &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Oxygen/1&#039;&amp;gt;الاوكسجين&amp;lt;/scene&amp;gt; من أكسدة &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;. في حالة أكسدة الحديد بواسطة جزيء الماء لا تكون له القدرة على ربط الاوكسجين ولذلك مستوى انتشار الاوكسجين في خلايا العضلات ينخفض&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;تركيز مرتفع للميوغلوبين في العضلات كملائمة فيزيولوجية&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
تستطيع الثديات المائية البقاء لفترة مستمرة طويلة تحت سطح الماء بفضل وجود نسبة كبيره من الميوغلوبين في خلايا أجسامها. فمثلا لكلب البحر رئتان ليست بأكبر من رئات ثدي تعيش على اليابسة بنفس الوزن. وهو قادر على أن يبقى بداخل الماء أكثر من ثلاثين دقيقه بدون ان يشعر بالضيق.&lt;br /&gt;
معظم الفقريات بصورة نادرة تكون قادرة على الحركة السريعة. معظم الأوقات تكون الحركة بطيئة. جهاز العضلات ملائم بأن يؤدي حركة بطيئة وأيضا حركة سريعة بصورة فجائية.&lt;br /&gt;
في الحوت, كل عضلة فقرية مرتبه باثنين أو ثلاث مناطق محددة, في كل منطقه تحتوي نوع عضله معينه. ألياف عضليةرقيقه تحوي كميات كبيرة من الميوغلوبين القادر على ربط الأوكسجين بقوة, هذه الألياف العضلية تستطيع تخزين كميات كبيرة من الأوكسجين. لون الأوكسجين هو أحمر, لذلك ألياف غنية بالميوغلوبين هي حمراء داكنة. هذا النوع من الألياف تعتبر ك 5% من عضلات الحوت, وهي تنقبض بصورة بطيئة وتقوم بالأساس بعمليات تنفس هوائية. &lt;br /&gt;
معظم عضلات الحوت وعند جميع الفقريات هي خلايا عضلات بيضاء. هذه الخلايا لا تحوي متقدرة وتحوي القليل من الميوغلوبين, لكي تتزود بالطاقة تقوم بعمليات تنفس لا هوائية, هذه العضلات تتقلص بشكل سريع جدا. عضلات حمراء- فعالية بطيئة وبشكل مستمر (تزويد أوكسجين بصورة دائمة).&lt;br /&gt;
عضلات بيضاء- نشوب سريع جدا لفعاليات زائدة, تصاب بالتعب بشكل أسرع( مخزون الجليكوغين ينتهي).&lt;br /&gt;
عضلة بينية, لون زهري-تحوي إنزيمات محللة للسكر وأيضا محللة للأوكسجين(مستوى فعالية وسط).&lt;br /&gt;
سباحة بطيئة تؤدي إلى عمل العضلات الحمراء فقط. عند زيادة جهد السباحة تبدأ العضلات الزهرية بالعمل, في حالات طارئه( هجوم/هروب ) تعمل أيضا العضلات البيضاء.&lt;br /&gt;
 لذلك معظم عضلات الحيتان تستخدم بشكل قليل جدا&lt;br /&gt;
عند الكائنات التي تعيش على اليابسة هناك مبنى مشابه لكن الفرق هو في ان الالياف مدموجه داخل العضلات. الحصن والكلاب جسمها ملائم للعدو بصورة متواصلة, لون العضلات احمر.مفترسات مثل تشيتا لون عضلاتها ابيض.&lt;br /&gt;
)الدجاج-جناح ابيض, ساق حمراء(.&lt;br /&gt;
الميوغلوبين كمقياس للامراض:&lt;br /&gt;
في حالة ضرر عضلي يعبر الميوغلوبين من العضلة الى الاوعية الدموية ويفرز الى البول بسبب حجمه الصغير. ارتفاع بارز في مستوى الميوغلوبين في الدم هو مقياس مبكر لإنسداد خطير في عضلة القلب(AMI) وذلك يحدث بعد ساعة الى ساعتين تقريبا بعد تضرر القلب. بسبب ذلك هو مقياس مبكرلنوبة قلبية في حالة فحص عينة دم مبكرة. مع ذلك بسبب عدم وجود فحص يستطيع ايجاد فروق في الميوغلوبين بين انسجة مختلفة اهمية تشخيص مستوى الميوغلوبين في وحدات العلاج المكثف ليست كبيرة عند المشتبه بتعرضهم لنوبات قلبية.&lt;br /&gt;
ميزة اخرى للميوغلوبين في النوبات القلبية هي تواجده بشكل مبكر نسبيا قبل النوبة وافرازه بشكل سريع من الدم.الفترة القصيرة للميوغلوبين بعد النوبة هي شيء غير ايجابي لأن معظم الحالات يصل المريض الى غرفة الطوارئ بعد 2-5 ساعات منذ بدء النوبة وتأخيرات أخرى في الحصول على عينة الدم ممكن أن تسبب عدم الحصول على عينة فيها النسبة العالية المرادة من الميوغلوبين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
تراصف تسلسلي, ورقة عمل للطالب &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
للأسئلة- عبر الايميل&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
abukaff_kamel@yahoo.com&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1265856</id>
		<title>Myoglobin (arabic)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1265856"/>
		<updated>2011-07-05T08:54:51Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;500&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;left&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ميوغلوبين &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Myoglobin/2&#039;&amp;gt;الميوغلوبين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون احمر داكن )هو بروتين يتواجد في عضلات [http://cc.sisma.org.il/school/esodi-gimel/mektsot/MEK-science/kaenat-haya1/animals/Pages/fakariyat.aspx    الفقريات], يعتبر كمخزن للأوكسجين في[http://pediawiki.walla.co.il/wiki/index.php?title=%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8&amp;amp;action=edit&amp;amp;section=5  نسيج العضلة] ومسير لحركة الأوكسجين داخله, للميوغلوبين مبنى مشابه لجزيء بروتين يدعى هيموغلوبين المتواجد في خلايا الدم الحمراء ويعتبر كناقل للأوكسجين في الدم, لبروتين الميوغلوبين قابلية للأوكسجين بشكل اكبر من [http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 الهيموغلوبين]&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;نظام عمل الميوغلوبين&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
للميوغلوبين القدرة على ربط وتحرير الاوكسجين وزيادة وتيرة انتشاره في   [http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png خلايا العضلة]. الميوغلوبين  ينقل الاوكسجين داخل السائل الرغوي في الخلية، من الغشاء الى [http://www.google.co.il/imgres?imgurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/jpeg.asp%3Fid%3D204&amp;amp;imgrefurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/picture.asp%3Fa%3D8%26n%3D37%26p%3D0&amp;amp;usg=__nHx4wnJICzGDXlZ7IKkzmmXwnw4=&amp;amp;h=319&amp;amp;w=699&amp;amp;sz=92&amp;amp;hl=iw&amp;amp;start=0&amp;amp;zoom=1&amp;amp;tbnid=i9un-1Io9tOJ2M:&amp;amp;tbnh=68&amp;amp;tbnw=149&amp;amp;ei=cC7_TZXxGoqaOtCE9d4I&amp;amp;prev=/search%3Fq%3D%25D7%259E%25D7%2599%25D7%2598%25D7%2595%25D7%259B%25D7%2595%25D7%25A0%25D7%2593%25D7%25A8%25D7%2599%25D7%2594%26hl%3Diw%26sa%3DX%26biw%3D1003%26bih%3D563%26tbm%3Disch%26prmd%3Divns&amp;amp;itbs=1&amp;amp;iact=rc&amp;amp;dur=94&amp;amp;page=1&amp;amp;ndsp=12&amp;amp;ved=1t:429,r:2,s:0&amp;amp;tx=79&amp;amp;ty=40         الميتوخوندريا]: الميوغلوبين التابع لخلايا العضلات مشابه من ناحية  هيكلية لميوغلوبين عضلة القلب.&lt;br /&gt;
بسبب كون الميوغلوبين بروتين مهم واساسي داخل العضلات, وبسبب وجود فروق في كتلة الميوغلوبين باختلاف الجنس, الجيل, أصل الأفراد, الاختلاف في تراكيز الميوغلوبين هو بارز.&lt;br /&gt;
بشكل عام مستوى الميوغلوبين هو مرتفع عند المسنين وعند الاشخاص الذين يعانون من السمنة, عند هؤلاء الاشخاص تفحص ايضا تراكيز الكراتينين[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%90%D7%98%D7%99%D7%A0%D7%99%D7%9F         الكراتينين], لذلك يفحص الميوغلوبين حسب &lt;br /&gt;
مستوى.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;مبنى جزيء الميوغلوبين لدى خنزير بري&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
 يبنى الميوغلوبين من سلسلتين ببتيدتين     &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Alpha_and_beta_chain/1&#039;&amp;gt;سلسلة الفا وسلسلة بيتا&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(الفا بنفسجي وبيتا برتقالي)&lt;br /&gt;
مبنى أولي-سلسلة مركبة من 153 حامض أميني.&lt;br /&gt;
مبنى ثانوي- ما يقارب 80% من السلسلة مبنية على شكل لولب الفا على الجانب  الأيمن وتحتوي على 8 مقاطع التفافية مرتبطة بينها بأربطة بلورية. هذا المبنى مثبت بواسطة [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%9E%D7%99%D7%9E%D7%9F       أربطة هيدروجينية] ومبني من ثمان التفافات ترتبط ببعضها بواسطة مقاطع بلورية.&lt;br /&gt;
مبنى ثلاثي دائري.&lt;br /&gt;
الكتلة المولارية للهيموغلوبين 17800 غرام/مول.&lt;br /&gt;
بالإضافة إلى هذه السلسلة الببتيدية تتواجد في بروتين الميوغلوبين مجموعة تدعى [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%91%D7%95%D7%A6%D7%94_%D7%A4%D7%A8%D7%95%D7%A1%D7%98%D7%98%D7%99%D7%AA مجموعة بروستاتيه] مبنية من حوامض أمينية مرتبطة في جزيء &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;(لون اسود). هذه المجموعة موجودة داخل ما يشبه كيس بروتيني. الكيس يحوي [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA  بيئة كارهة للماء].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ارتباط الأوكسجين بأيون الحديد  &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
عندما يتعرض ايون ال Fe+2 للأوكسجين في بيئة مائية محبة للماء تتغير شحنته ويصبح Fe+3 , الحديد ثلاثي الشحنة غير قابل للارتباط بالأوكسجين لذلك من المهم أن يحفظ بالصورة ثنائية الشحنة.&lt;br /&gt;
مبنى الهيم مثبت في البروتين بواسطة ذرة الحديد التي ترتبط من جانب للحامض الاميني &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_94/8&#039;&amp;gt;هيستيدين 94&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون اصفر) وفي الجانب الآخر يتواجد الحامض الأميني  &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_65/3&#039;&amp;gt;هيستيدين 65&amp;lt;/scene&amp;gt;(لون برتقالي)&lt;br /&gt;
,     التي لا ترتبط بشكل مباشر للحديد ووظيفتها منع أكسدةالحديد.&lt;br /&gt;
يرتبط جزيء &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Oxygen/1&#039;&amp;gt;الاوكسجين&amp;lt;/scene&amp;gt;(لون اصفر) بالحديد برباط ضعيف ومن السهولة تحريره, عمليا يتواجد الجزيء في توازن بين الحالة الارتباطية والمحررة.&lt;br /&gt;
للميوغلوبين جاذبية كبيرة لجزيء الأوكسجين. الضغط الجزئي للأوكسجين الذي يمر في الشعيرات الدموية المتواجدة بالقرب من خلايا العضلة هو منخفض, في هذا الضغط المنخفض يقوم الهيموغلوبين بإطلاق جزيئات الأوكسجين وبفضل الجاذبية القوية بين الميوغلوبين والأوكسجين تمر جزيئات الأوكسجين بانتشار سريع إلى داخل خلايا العضلة. قسم من جزيئات الأوكسجين تخزن بواسطة ربطها للميوغلوبين وقسم اخر يستخدم في عملية التنفس الخلوي.&lt;br /&gt;
وجود العضلة في حالة جهد يؤدي الى انخفاض حاد للضغط الجزئي للأوكسجين وبذلك يقل مخزون الأوكسجين المرتبط بالميوغلوبين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;تركيز مرتفع للميوغلوبين في العضلات كملائمة فيزيولوجية&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
تستطيع الثديات المائية البقاء لفترة مستمرة طويلة تحت سطح الماء بفضل وجود نسبة كبيره من الميوغلوبين في خلايا أجسامها. فمثلا لكلب البحر رئتان ليست بأكبر من رئات ثدي تعيش على اليابسة بنفس الوزن. وهو قادر على أن يبقى بداخل الماء أكثر من ثلاثين دقيقه بدون ان يشعر بالضيق.&lt;br /&gt;
معظم الفقريات بصورة نادرة تكون قادرة على الحركة السريعة. معظم الأوقات تكون الحركة بطيئة. جهاز العضلات ملائم بأن يؤدي حركة بطيئة وأيضا حركة سريعة بصورة فجائية.&lt;br /&gt;
في الحوت, كل عضلة فقرية مرتبه باثنين أو ثلاث مناطق محددة, في كل منطقه تحتوي نوع عضله معينه. ألياف عضليةرقيقه تحوي كميات كبيرة من الميوغلوبين القادر على ربط الأوكسجين بقوة, هذه الألياف العضلية تستطيع تخزين كميات كبيرة من الأوكسجين. لون الأوكسجين هو أحمر, لذلك ألياف غنية بالميوغلوبين هي حمراء داكنة. هذا النوع من الألياف تعتبر ك 5% من عضلات الحوت, وهي تنقبض بصورة بطيئة وتقوم بالأساس بعمليات تنفس هوائية. &lt;br /&gt;
معظم عضلات الحوت وعند جميع الفقريات هي خلايا عضلات بيضاء. هذه الخلايا لا تحوي متقدرة وتحوي القليل من الميوغلوبين, لكي تتزود بالطاقة تقوم بعمليات تنفس لا هوائية, هذه العضلات تتقلص بشكل سريع جدا. عضلات حمراء- فعالية بطيئة وبشكل مستمر (تزويد أوكسجين بصورة دائمة).&lt;br /&gt;
عضلات بيضاء- نشوب سريع جدا لفعاليات زائدة, تصاب بالتعب بشكل أسرع( مخزون الجليكوغين ينتهي).&lt;br /&gt;
عضلة بينية, لون زهري-تحوي إنزيمات محللة للسكر وأيضا محللة للأوكسجين(مستوى فعالية وسط).&lt;br /&gt;
سباحة بطيئة تؤدي إلى عمل العضلات الحمراء فقط. عند زيادة جهد السباحة تبدأ العضلات الزهرية بالعمل, في حالات طارئه( هجوم/هروب ) تعمل أيضا العضلات البيضاء.&lt;br /&gt;
 لذلك معظم عضلات الحيتان تستخدم بشكل قليل جدا&lt;br /&gt;
عند الكائنات التي تعيش على اليابسة هناك مبنى مشابه لكن الفرق هو في ان الالياف مدموجه داخل العضلات. الحصن والكلاب جسمها ملائم للعدو بصورة متواصلة, لون العضلات احمر.مفترسات مثل تشيتا لون عضلاتها ابيض.&lt;br /&gt;
)الدجاج-جناح ابيض, ساق حمراء(.&lt;br /&gt;
الميوغلوبين كمقياس للامراض:&lt;br /&gt;
في حالة ضرر عضلي يعبر الميوغلوبين من العضلة الى الاوعية الدموية ويفرز الى البول بسبب حجمه الصغير. ارتفاع بارز في مستوى الميوغلوبين في الدم هو مقياس مبكر لإنسداد خطير في عضلة القلب(AMI) وذلك يحدث بعد ساعة الى ساعتين تقريبا بعد تضرر القلب. بسبب ذلك هو مقياس مبكرلنوبة قلبية في حالة فحص عينة دم مبكرة. مع ذلك بسبب عدم وجود فحص يستطيع ايجاد فروق في الميوغلوبين بين انسجة مختلفة اهمية تشخيص مستوى الميوغلوبين في وحدات العلاج المكثف ليست كبيرة عند المشتبه بتعرضهم لنوبات قلبية.&lt;br /&gt;
ميزة اخرى للميوغلوبين في النوبات القلبية هي تواجده بشكل مبكر نسبيا قبل النوبة وافرازه بشكل سريع من الدم.الفترة القصيرة للميوغلوبين بعد النوبة هي شيء غير ايجابي لأن معظم الحالات يصل المريض الى غرفة الطوارئ بعد 2-5 ساعات منذ بدء النوبة وتأخيرات أخرى في الحصول على عينة الدم ممكن أن تسبب عدم الحصول على عينة فيها النسبة العالية المرادة من الميوغلوبين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
تراصف تسلسلي, ورقة عمل للطالب &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
للأسئلة- عبر الايميل&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
abukaff_kamel@yahoo.com&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1265855</id>
		<title>Myoglobin (arabic)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1265855"/>
		<updated>2011-07-05T08:51:41Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;500&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;left&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ميوغلوبين &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Myoglobin/2&#039;&amp;gt;الميوغلوبين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون احمر داكن )هو بروتين يتواجد في عضلات [http://cc.sisma.org.il/school/esodi-gimel/mektsot/MEK-science/kaenat-haya1/animals/Pages/fakariyat.aspx    الفقريات], يعتبر كمخزن للأوكسجين في[http://pediawiki.walla.co.il/wiki/index.php?title=%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8&amp;amp;action=edit&amp;amp;section=5  نسيج العضلة] ومسير لحركة الأوكسجين داخله, للميوغلوبين مبنى مشابه لجزيء بروتين يدعى هيموغلوبين المتواجد في خلايا الدم الحمراء ويعتبر كناقل للأوكسجين في الدم, لبروتين الميوغلوبين قابلية للأوكسجين بشكل اكبر من [http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 الهيموغلوبين]&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;نظام عمل الميوغلوبين&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
للميوغلوبين القدرة على ربط وتحرير الاوكسجين وزيادة وتيرة انتشاره في   [http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png خلايا العضلة]. الميوغلوبين  ينقل الاوكسجين داخل السائل الرغوي في الخلية، من الغشاء الى [http://www.google.co.il/imgres?imgurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/jpeg.asp%3Fid%3D204&amp;amp;imgrefurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/picture.asp%3Fa%3D8%26n%3D37%26p%3D0&amp;amp;usg=__nHx4wnJICzGDXlZ7IKkzmmXwnw4=&amp;amp;h=319&amp;amp;w=699&amp;amp;sz=92&amp;amp;hl=iw&amp;amp;start=0&amp;amp;zoom=1&amp;amp;tbnid=i9un-1Io9tOJ2M:&amp;amp;tbnh=68&amp;amp;tbnw=149&amp;amp;ei=cC7_TZXxGoqaOtCE9d4I&amp;amp;prev=/search%3Fq%3D%25D7%259E%25D7%2599%25D7%2598%25D7%2595%25D7%259B%25D7%2595%25D7%25A0%25D7%2593%25D7%25A8%25D7%2599%25D7%2594%26hl%3Diw%26sa%3DX%26biw%3D1003%26bih%3D563%26tbm%3Disch%26prmd%3Divns&amp;amp;itbs=1&amp;amp;iact=rc&amp;amp;dur=94&amp;amp;page=1&amp;amp;ndsp=12&amp;amp;ved=1t:429,r:2,s:0&amp;amp;tx=79&amp;amp;ty=40         الميتوخوندريا]: الميوغلوبين التابع لخلايا العضلات مشابه من ناحية  هيكلية لميوغلوبين عضلة القلب.&lt;br /&gt;
بسبب كون الميوغلوبين بروتين مهم واساسي داخل العضلات, وبسبب وجود فروق في كتلة الميوغلوبين باختلاف الجنس, الجيل, أصل الأفراد, الاختلاف في تراكيز الميوغلوبين هو بارز.&lt;br /&gt;
بشكل عام مستوى الميوغلوبين هو مرتفع عند المسنين وعند الاشخاص الذين يعانون من السمنة, عند هؤلاء الاشخاص تفحص ايضا تراكيز الكراتينين[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%90%D7%98%D7%99%D7%A0%D7%99%D7%9F         الكراتينين], لذلك يفحص الميوغلوبين حسب &lt;br /&gt;
مستوى.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;مبنى جزيء الميوغلوبين لدى خنزير بري&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
 يبنى الميوغلوبين من سلسلتين ببتيدتين     &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Alpha_and_beta_chain/1&#039;&amp;gt;سلسلة الفا وسلسلة بيتا&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(الفا بنفسجي وبيتا برتقالي)&lt;br /&gt;
مبنى أولي-سلسلة مركبة من 153 حامض أميني.&lt;br /&gt;
مبنى ثانوي- ما يقارب 80% من السلسلة مبنية على شكل لولب الفا على الجانب  الأيمن وتحتوي على 8 مقاطع التفافية مرتبطة بينها بأربطة بلورية. هذا المبنى مثبت بواسطة [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%9E%D7%99%D7%9E%D7%9F       أربطة هيدروجينية] ومبني من ثمان التفافات ترتبط ببعضها بواسطة مقاطع بلورية.&lt;br /&gt;
مبنى ثلاثي دائري.&lt;br /&gt;
الكتلة المولارية للهيموغلوبين 17800 غرام/مول.&lt;br /&gt;
بالإضافة إلى هذه السلسلة الببتيدية تتواجد في بروتين الميوغلوبين مجموعة تدعى [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%91%D7%95%D7%A6%D7%94_%D7%A4%D7%A8%D7%95%D7%A1%D7%98%D7%98%D7%99%D7%AA مجموعة بروستاتيه] مبنية من حوامض أمينية مرتبطة في جزيء &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;(لون اسود). هذه المجموعة موجودة داخل ما يشبه كيس بروتيني. الكيس يحوي [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA  بيئة كارهة للماء].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;نظام عمل الميوغلوبين&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
عندما يتعرض ايون ال Fe+2 للأوكسجين في بيئة مائية محبة للماء تتغير شحنته ويصبح Fe+3 , الحديد ثلاثي الشحنة غير قابل للارتباط بالأوكسجين لذلك من المهم أن يحفظ بالصورة ثنائية الشحنة.&lt;br /&gt;
مبنى الهيم مثبت في البروتين بواسطة ذرة الحديد التي ترتبط من جانب للحامض الاميني &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_94/8&#039;&amp;gt;هيستيدين 94&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون اصفر) وفي الجانب الآخر يتواجد الحامض الأميني  &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_65/3&#039;&amp;gt;هيستيدين 65&amp;lt;/scene&amp;gt;(لون برتقالي)&lt;br /&gt;
,     التي لا ترتبط بشكل مباشر للحديد ووظيفتها منع أكسدةالحديد.&lt;br /&gt;
يرتبط جزيء &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Oxygen/1&#039;&amp;gt;الاوكسجين&amp;lt;/scene&amp;gt;(لون اصفر) بالحديد برباط ضعيف ومن السهولة تحريره, عمليا يتواجد الجزيء في توازن بين الحالة الارتباطية والمحررة.&lt;br /&gt;
للميوغلوبين جاذبية كبيرة لجزيء الأوكسجين. الضغط الجزئي للأوكسجين الذي يمر في الشعيرات الدموية المتواجدة بالقرب من خلايا العضلة هو منخفض, في هذا الضغط المنخفض يقوم الهيموغلوبين بإطلاق جزيئات الأوكسجين وبفضل الجاذبية القوية بين الميوغلوبين والأوكسجين تمر جزيئات الأوكسجين بانتشار سريع إلى داخل خلايا العضلة. قسم من جزيئات الأوكسجين تخزن بواسطة ربطها للميوغلوبين وقسم اخر يستخدم في عملية التنفس الخلوي.&lt;br /&gt;
وجود العضلة في حالة جهد يؤدي الى انخفاض حاد للضغط الجزئي للأوكسجين وبذلك يقل مخزون الأوكسجين المرتبط بالميوغلوبين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;تركيز مرتفع للميوغلوبين في العضلات كملائمة فيزيولوجية&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
تستطيع الثديات المائية البقاء لفترة مستمرة طويلة تحت سطح الماء بفضل وجود نسبة كبيره من الميوغلوبين في خلايا أجسامها. فمثلا لكلب البحر رئتان ليست بأكبر من رئات ثدي تعيش على اليابسة بنفس الوزن. وهو قادر على أن يبقى بداخل الماء أكثر من ثلاثين دقيقه بدون ان يشعر بالضيق.&lt;br /&gt;
معظم الفقريات بصورة نادرة تكون قادرة على الحركة السريعة. معظم الأوقات تكون الحركة بطيئة. جهاز العضلات ملائم بأن يؤدي حركة بطيئة وأيضا حركة سريعة بصورة فجائية.&lt;br /&gt;
في الحوت, كل عضلة فقرية مرتبه باثنين أو ثلاث مناطق محددة, في كل منطقه تحتوي نوع عضله معينه. ألياف عضليةرقيقه تحوي كميات كبيرة من الميوغلوبين القادر على ربط الأوكسجين بقوة, هذه الألياف العضلية تستطيع تخزين كميات كبيرة من الأوكسجين. لون الأوكسجين هو أحمر, لذلك ألياف غنية بالميوغلوبين هي حمراء داكنة. هذا النوع من الألياف تعتبر ك 5% من عضلات الحوت, وهي تنقبض بصورة بطيئة وتقوم بالأساس بعمليات تنفس هوائية. &lt;br /&gt;
معظم عضلات الحوت وعند جميع الفقريات هي خلايا عضلات بيضاء. هذه الخلايا لا تحوي متقدرة وتحوي القليل من الميوغلوبين, لكي تتزود بالطاقة تقوم بعمليات تنفس لا هوائية, هذه العضلات تتقلص بشكل سريع جدا. عضلات حمراء- فعالية بطيئة وبشكل مستمر (تزويد أوكسجين بصورة دائمة).&lt;br /&gt;
عضلات بيضاء- نشوب سريع جدا لفعاليات زائدة, تصاب بالتعب بشكل أسرع( مخزون الجليكوغين ينتهي).&lt;br /&gt;
عضلة بينية, لون زهري-تحوي إنزيمات محللة للسكر وأيضا محللة للأوكسجين(مستوى فعالية وسط).&lt;br /&gt;
سباحة بطيئة تؤدي إلى عمل العضلات الحمراء فقط. عند زيادة جهد السباحة تبدأ العضلات الزهرية بالعمل, في حالات طارئه( هجوم/هروب ) تعمل أيضا العضلات البيضاء.&lt;br /&gt;
 لذلك معظم عضلات الحيتان تستخدم بشكل قليل جدا&lt;br /&gt;
عند الكائنات التي تعيش على اليابسة هناك مبنى مشابه لكن الفرق هو في ان الالياف مدموجه داخل العضلات. الحصن والكلاب جسمها ملائم للعدو بصورة متواصلة, لون العضلات احمر.مفترسات مثل تشيتا لون عضلاتها ابيض.&lt;br /&gt;
)الدجاج-جناح ابيض, ساق حمراء(.&lt;br /&gt;
الميوغلوبين كمقياس للامراض:&lt;br /&gt;
في حالة ضرر عضلي يعبر الميوغلوبين من العضلة الى الاوعية الدموية ويفرز الى البول بسبب حجمه الصغير. ارتفاع بارز في مستوى الميوغلوبين في الدم هو مقياس مبكر لإنسداد خطير في عضلة القلب(AMI) وذلك يحدث بعد ساعة الى ساعتين تقريبا بعد تضرر القلب. بسبب ذلك هو مقياس مبكرلنوبة قلبية في حالة فحص عينة دم مبكرة. مع ذلك بسبب عدم وجود فحص يستطيع ايجاد فروق في الميوغلوبين بين انسجة مختلفة اهمية تشخيص مستوى الميوغلوبين في وحدات العلاج المكثف ليست كبيرة عند المشتبه بتعرضهم لنوبات قلبية.&lt;br /&gt;
ميزة اخرى للميوغلوبين في النوبات القلبية هي تواجده بشكل مبكر نسبيا قبل النوبة وافرازه بشكل سريع من الدم.الفترة القصيرة للميوغلوبين بعد النوبة هي شيء غير ايجابي لأن معظم الحالات يصل المريض الى غرفة الطوارئ بعد 2-5 ساعات منذ بدء النوبة وتأخيرات أخرى في الحصول على عينة الدم ممكن أن تسبب عدم الحصول على عينة فيها النسبة العالية المرادة من الميوغلوبين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
تراصف تسلسلي, ورقة عمل للطالب &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
للأسئلة- عبر الايميل&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
abukaff_kamel@yahoo.com&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1265852</id>
		<title>Myoglobin (arabic)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1265852"/>
		<updated>2011-07-05T08:31:58Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;500&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;left&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ميوغلوبين &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Myoglobin/2&#039;&amp;gt;الميوغلوبين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون احمر داكن )هو بروتين يتواجد في عضلات [http://cc.sisma.org.il/school/esodi-gimel/mektsot/MEK-science/kaenat-haya1/animals/Pages/fakariyat.aspx    الفقريات], يعتبر كمخزن للأوكسجين في[http://pediawiki.walla.co.il/wiki/index.php?title=%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8&amp;amp;action=edit&amp;amp;section=5  نسيج العضلة] ومسير لحركة الأوكسجين داخله, للميوغلوبين مبنى مشابه لجزيء بروتين يدعى هيموغلوبين المتواجد في خلايا الدم الحمراء ويعتبر كناقل للأوكسجين في الدم, لبروتين الميوغلوبين قابلية للأوكسجين بشكل اكبر من [http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 الهيموغلوبين]&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;نظام عمل الميوغلوبين&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
للميوغلوبين القدرة على ربط وتحرير الاوكسجين وزيادة وتيرة انتشاره في   [http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png خلايا العضلة]. الميوغلوبين  ينقل الاوكسجين داخل السائل الرغوي في الخلية، من الغشاء الى [http://www.google.co.il/imgres?imgurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/jpeg.asp%3Fid%3D204&amp;amp;imgrefurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/picture.asp%3Fa%3D8%26n%3D37%26p%3D0&amp;amp;usg=__nHx4wnJICzGDXlZ7IKkzmmXwnw4=&amp;amp;h=319&amp;amp;w=699&amp;amp;sz=92&amp;amp;hl=iw&amp;amp;start=0&amp;amp;zoom=1&amp;amp;tbnid=i9un-1Io9tOJ2M:&amp;amp;tbnh=68&amp;amp;tbnw=149&amp;amp;ei=cC7_TZXxGoqaOtCE9d4I&amp;amp;prev=/search%3Fq%3D%25D7%259E%25D7%2599%25D7%2598%25D7%2595%25D7%259B%25D7%2595%25D7%25A0%25D7%2593%25D7%25A8%25D7%2599%25D7%2594%26hl%3Diw%26sa%3DX%26biw%3D1003%26bih%3D563%26tbm%3Disch%26prmd%3Divns&amp;amp;itbs=1&amp;amp;iact=rc&amp;amp;dur=94&amp;amp;page=1&amp;amp;ndsp=12&amp;amp;ved=1t:429,r:2,s:0&amp;amp;tx=79&amp;amp;ty=40         الميتوخوندريا]: الميوغلوبين التابع لخلايا العضلات مشابه من ناحية  هيكلية لميوغلوبين عضلة القلب.&lt;br /&gt;
بسبب كون الميوغلوبين بروتين مهم واساسي داخل العضلات, وبسبب وجود فروق في كتلة الميوغلوبين باختلاف الجنس, الجيل, أصل الأفراد, الاختلاف في تراكيز الميوغلوبين هو بارز.&lt;br /&gt;
بشكل عام مستوى الميوغلوبين هو مرتفع عند المسنين وعند الاشخاص الذين يعانون من السمنة, عند هؤلاء الاشخاص تفحص ايضا تراكيز الكراتينين[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%90%D7%98%D7%99%D7%A0%D7%99%D7%9F         الكراتينين], لذلك يفحص الميوغلوبين حسب &lt;br /&gt;
مستوى.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;مبنى جزيء الميوغلوبين لدى خنزير بري&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
 يبنى الميوغلوبين من سلسلتين ببتيدتين     &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Alpha_and_beta_chain/1&#039;&amp;gt;سلسلة الفا وسلسلة بيتا&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(الفا بنفسجي وبيتا برتقالي)&lt;br /&gt;
مبنى أولي-سلسلة مركبة من 153 حامض أميني.&lt;br /&gt;
مبنى ثانوي- ما يقارب 80% من السلسلة مبنية على شكل لولب الفا على الجانب  الأيمن وتحتوي على 8 مقاطع التفافية مرتبطة بينها بأربطة بلورية. هذا المبنى مثبت بواسطة [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%9E%D7%99%D7%9E%D7%9F       أربطة هيدروجينية] ومبني من ثمان التفافات ترتبط ببعضها بواسطة مقاطع بلورية.&lt;br /&gt;
مبنى ثلاثي دائري.&lt;br /&gt;
الكتلة المولارية للهيموغلوبين 17800 غرام/مول.&lt;br /&gt;
بالإضافة إلى هذه السلسلة الببتيدية تتواجد في بروتين الميوغلوبين مجموعة تدعى [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%91%D7%95%D7%A6%D7%94_%D7%A4%D7%A8%D7%95%D7%A1%D7%98%D7%98%D7%99%D7%AA مجموعة بروستاتيه] مبنية من حوامض أمينية مرتبطة في جزيء &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;(لون اسود). هذه المجموعة موجودة داخل ما يشبه كيس بروتيني. الكيس يحوي [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA  بيئة كارهة للماء].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;نظام عمل الميوغلوبين&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
عندما يتعرض ايون ال Fe+2 للأوكسجين في بيئة مائية محبة للماء تتغير شحنته ويصبح Fe+3 , الحديد ثلاثي الشحنة غير قابل للارتباط بالأوكسجين لذلك من المهم أن يحفظ بالصورة ثنائية الشحنة.&lt;br /&gt;
مبنى الهيم مثبت في البروتين بواسطة ذرة الحديد التي ترتبط من جانب للحامض الاميني &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_94/8&#039;&amp;gt;هيستيدين 94&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون اصفر) وفي الجانب الآخر يتواجد الحامض الأميني  &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_65/3&#039;&amp;gt;هيستيدين 65&amp;lt;/scene&amp;gt;(لون برتقالي)&lt;br /&gt;
,     التي لا ترتبط بشكل مباشر للحديد ووظيفتها منع أكسدةالحديد.&lt;br /&gt;
يرتبط جزيء &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Oxygen/1&#039;&amp;gt;الاوكسجين&amp;lt;/scene&amp;gt;(لون اصفر) بالحديد برباط ضعيف ومن السهولة تحريره, عمليا يتواجد الجزيء في توازن بين الحالة الارتباطية والمحررة.&lt;br /&gt;
للميوغلوبين جاذبية كبيرة لجزيء الأوكسجين. الضغط الجزئي للأوكسجين الذي يمر في الشعيرات الدموية المتواجدة بالقرب من خلايا العضلة هو منخفض, في هذا الضغط المنخفض يقوم الهيموغلوبين بإطلاق جزيئات الأوكسجين وبفضل الجاذبية القوية بين الميوغلوبين والأوكسجين تمر جزيئات الأوكسجين بانتشار سريع إلى داخل خلايا العضلة. قسم من جزيئات الأوكسجين تخزن بواسطة ربطها للميوغلوبين وقسم اخر يستخدم في عملية التنفس الخلوي.&lt;br /&gt;
وجود العضلة في حالة جهد يؤدي الى انخفاض حاد للضغط الجزئي للأوكسجين وبذلك يقل مخزون الأوكسجين المرتبط بالميوغلوبين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;تركيز مرتفع للميوغلوبين في العضلات كملائمة فيزيولوجية&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
تستطيع الثديات المائية البقاء لفترة مستمرة طويلة تحت سطح الماء بفضل وجود نسبة كبيره من الميوغلوبين في خلايا أجسامها. فمثلا لكلب البحر رئتان ليست بأكبر من رئات ثدي تعيش على اليابسة بنفس الوزن. وهو قادر على أن يبقى بداخل الماء أكثر من ثلاثين دقيقه بدون ان يشعر بالضيق.&lt;br /&gt;
معظم الفقريات بصورة نادرة تكون قادرة على الحركة السريعة. معظم الأوقات تكون الحركة بطيئة. جهاز العضلات ملائم بأن يؤدي حركة بطيئة وأيضا حركة سريعة بصورة فجائية.&lt;br /&gt;
في الحوت, كل عضلة فقرية مرتبه باثنين أو ثلاث مناطق محددة, في كل منطقه تحتوي نوع عضله معينه. ألياف عضليةرقيقه تحوي كميات كبيرة من الميوغلوبين القادر على ربط الأوكسجين بقوة, هذه الألياف العضلية تستطيع تخزين كميات كبيرة من الأوكسجين. لون الأوكسجين هو أحمر, لذلك ألياف غنية بالميوغلوبين هي حمراء داكنة. هذا النوع من الألياف تعتبر ك 5% من عضلات الحوت, وهي تنقبض بصورة بطيئة وتقوم بالأساس بعمليات تنفس هوائية. &lt;br /&gt;
معظم عضلات الحوت وعند جميع الفقريات هي خلايا عضلات بيضاء. هذه الخلايا لا تحوي متقدرة وتحوي القليل من الميوغلوبين, لكي تتزود بالطاقة تقوم بعمليات تنفس لا هوائية, هذه العضلات تتقلص بشكل سريع جدا. عضلات حمراء- فعالية بطيئة وبشكل مستمر (تزويد أوكسجين بصورة دائمة).&lt;br /&gt;
عضلات بيضاء- نشوب سريع جدا لفعاليات زائدة, تصاب بالتعب بشكل أسرع( مخزون الجليكوغين ينتهي).&lt;br /&gt;
عضلة بينية, لون زهري-تحوي إنزيمات محللة للسكر وأيضا محللة للأوكسجين(مستوى فعالية وسط).&lt;br /&gt;
سباحة بطيئة تؤدي إلى عمل العضلات الحمراء فقط. عند زيادة جهد السباحة تبدأ العضلات الزهرية بالعمل, في حالات طارئه( هجوم/هروب ) تعمل أيضا العضلات البيضاء.&lt;br /&gt;
 لذلك معظم عضلات الحيتان تستخدم بشكل قليل جدا&lt;br /&gt;
عند الكائنات التي تعيش على اليابسة هناك مبنى مشابه لكن الفرق هو في ان الالياف مدموجه داخل العضلات. الحصن والكلاب جسمها ملائم للعدو بصورة متواصلة, لون العضلات احمر.مفترسات مثل تشيتا لون عضلاتها ابيض.&lt;br /&gt;
)الدجاج-جناح ابيض, ساق حمراء(.&lt;br /&gt;
الميوغلوبين كمقياس للامراض:&lt;br /&gt;
في حالة ضرر عضلي يعبر الميوغلوبين من العضلة الى الاوعية الدموية ويفرز الى البول بسبب حجمه الصغير. ارتفاع بارز في مستوى الميوغلوبين في الدم هو مقياس مبكر لإنسداد خطير في عضلة القلب(AMI) وذلك يحدث بعد ساعة الى ساعتين تقريبا بعد تضرر القلب. بسبب ذلك هو مقياس مبكرلنوبة قلبية في حالة فحص عينة دم مبكرة. مع ذلك بسبب عدم وجود فحص يستطيع ايجاد فروق في الميوغلوبين بين انسجة مختلفة اهمية تشخيص مستوى الميوغلوبين في وحدات العلاج المكثف ليست كبيرة عند المشتبه بتعرضهم لنوبات قلبية.&lt;br /&gt;
ميزة اخرى للميوغلوبين في النوبات القلبية هي تواجده بشكل مبكر نسبيا قبل النوبة وافرازه بشكل سريع من الدم.الفترة القصيرة للميوغلوبين بعد النوبة هي شيء غير ايجابي لأن معظم الحالات يصل المريض الى غرفة الطوارئ بعد 2-5 ساعات منذ بدء النوبة وتأخيرات أخرى في الحصول على عينة الدم ممكن أن تسبب عدم الحصول على عينة فيها النسبة العالية المرادة من الميوغلوبين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
تراصف تسلسلي, ورقة عمل للطالب &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
للأسئلة- عبر الايميل&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
abukaff_kamel@yahoo.com&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1265847</id>
		<title>Myoglobin (arabic)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(arabic)&amp;diff=1265847"/>
		<updated>2011-07-05T08:24:44Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;500&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;left&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;ميوغلوبين &#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Myoglobin/2&#039;&amp;gt;الميوغلوبين&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون احمر داكن )هو بروتين يتواجد في عضلات [http://cc.sisma.org.il/school/esodi-gimel/mektsot/MEK-science/kaenat-haya1/animals/Pages/fakariyat.aspx    الفقريات], يعتبر كمخزن للأوكسجين في[http://pediawiki.walla.co.il/wiki/index.php?title=%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8&amp;amp;action=edit&amp;amp;section=5  نسيج العضلة] ومسير لحركة الأوكسجين داخله, للميوغلوبين مبنى مشابه لجزيء بروتين يدعى هيموغلوبين المتواجد في خلايا الدم الحمراء ويعتبر كناقل للأوكسجين في الدم, لبروتين الميوغلوبين قابلية للأوكسجين بشكل اكبر من [http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 الهيموغلوبين]&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;نظام عمل الميوغلوبين&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
للميوغلوبين القدرة على ربط وتحرير الاوكسجين وزيادة وتيرة انتشاره في   [http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png خلايا العضلة]. الميوغلوبين  ينقل الاوكسجين داخل السائل الرغوي في الخلية، من الغشاء الى [http://www.google.co.il/imgres?imgurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/jpeg.asp%3Fid%3D204&amp;amp;imgrefurl=http://www.orianit.edu-negev.gov.il/avivh/photo_gallery/picture.asp%3Fa%3D8%26n%3D37%26p%3D0&amp;amp;usg=__nHx4wnJICzGDXlZ7IKkzmmXwnw4=&amp;amp;h=319&amp;amp;w=699&amp;amp;sz=92&amp;amp;hl=iw&amp;amp;start=0&amp;amp;zoom=1&amp;amp;tbnid=i9un-1Io9tOJ2M:&amp;amp;tbnh=68&amp;amp;tbnw=149&amp;amp;ei=cC7_TZXxGoqaOtCE9d4I&amp;amp;prev=/search%3Fq%3D%25D7%259E%25D7%2599%25D7%2598%25D7%2595%25D7%259B%25D7%2595%25D7%25A0%25D7%2593%25D7%25A8%25D7%2599%25D7%2594%26hl%3Diw%26sa%3DX%26biw%3D1003%26bih%3D563%26tbm%3Disch%26prmd%3Divns&amp;amp;itbs=1&amp;amp;iact=rc&amp;amp;dur=94&amp;amp;page=1&amp;amp;ndsp=12&amp;amp;ved=1t:429,r:2,s:0&amp;amp;tx=79&amp;amp;ty=40         الميتوخوندريا]: الميوغلوبين التابع لخلايا العضلات مشابه من ناحية  هيكلية لميوغلوبين عضلة القلب.&lt;br /&gt;
بسبب كون الميوغلوبين بروتين مهم واساسي داخل العضلات, وبسبب وجود فروق في كتلة الميوغلوبين باختلاف الجنس, الجيل, أصل الأفراد, الاختلاف في تراكيز الميوغلوبين هو بارز.&lt;br /&gt;
بشكل عام مستوى الميوغلوبين هو مرتفع عند المسنين وعند الاشخاص الذين يعانون من السمنة, عند هؤلاء الاشخاص تفحص ايضا تراكيز الكراتينين[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A8%D7%99%D7%90%D7%98%D7%99%D7%A0%D7%99%D7%9F         الكراتينين], لذلك يفحص الميوغلوبين حسب &lt;br /&gt;
مستوى.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;مبنى جزيء الميوغلوبين لدى خنزير بري&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
 يبنى الميوغلوبين من سلسلتين ببتيدتين     &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Alpha_and_beta_chain/1&#039;&amp;gt;سلسلة الفا وسلسلة بيتا&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(الفا بنفسجي وبيتا برتقالي)&lt;br /&gt;
مبنى أولي-سلسلة مركبة من 153 حامض أميني.&lt;br /&gt;
مبنى ثانوي- ما يقارب 80% من السلسلة مبنية على شكل لولب الفا على الجانب  الأيمن وتحتوي على 8 مقاطع التفافية مرتبطة بينها بأربطة بلورية. هذا المبنى مثبت بواسطة [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%9E%D7%99%D7%9E%D7%9F       أربطة هيدروجينية] ومبني من ثمان التفافات ترتبط ببعضها بواسطة مقاطع بلورية.&lt;br /&gt;
مبنى ثلاثي دائري.&lt;br /&gt;
الكتلة المولارية للهيموغلوبين 17800 غرام/مول.&lt;br /&gt;
بالإضافة إلى هذه السلسلة الببتيدية تتواجد في بروتين الميوغلوبين مجموعة تدعى [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%91%D7%95%D7%A6%D7%94_%D7%A4%D7%A8%D7%95%D7%A1%D7%98%D7%98%D7%99%D7%AA مجموعة بروستاتيه] مبنية من حوامض أمينية مرتبطة في جزيء &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Iron/3&#039;&amp;gt;الحديد&amp;lt;/scene&amp;gt;(لون اسود). هذه المجموعة موجودة داخل ما يشبه كيس بروتيني. الكيس يحوي [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA  بيئة كارهة للماء].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
عندما يتعرض ايون ال Fe+2 للأوكسجين في بيئة مائية محبة للماء تتغير شحنته ويصبح Fe+3 , الحديد ثلاثي الشحنة غير قابل للارتباط بالأوكسجين لذلك من المهم أن يحفظ بالصورة ثنائية الشحنة.&lt;br /&gt;
مبنى الهيم مثبت في البروتين بواسطة ذرة الحديد التي ترتبط من جانب للحامض الاميني &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_94/8&#039;&amp;gt;هيستيدين 94&amp;lt;/scene&amp;gt; (لون اصفر) وفي الجانب الآخر يتواجد الحامض الأميني  &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_65/3&#039;&amp;gt;هيستيدين 65&amp;lt;/scene&amp;gt;(لون برتقالي)&lt;br /&gt;
,     التي لا ترتبط بشكل مباشر للحديد ووظيفتها منع أكسدةالحديد.&lt;br /&gt;
يرتبط جزيء &amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/Oxygen/1&#039;&amp;gt;الاوكسجين&amp;lt;/scene&amp;gt;(لون اصفر) بالحديد برباط ضعيف ومن السهولة تحريره, عمليا يتواجد الجزيء في توازن بين الحالة الارتباطية والمحررة.&lt;br /&gt;
للميوغلوبين جاذبية كبيرة لجزيء الأوكسجين. الضغط الجزئي للأوكسجين الذي يمر في الشعيرات الدموية المتواجدة بالقرب من خلايا العضلة هو منخفض, في هذا الضغط المنخفض يقوم الهيموغلوبين بإطلاق جزيئات الأوكسجين وبفضل الجاذبية القوية بين الميوغلوبين والأوكسجين تمر جزيئات الأوكسجين بانتشار سريع إلى داخل خلايا العضلة. قسم من جزيئات الأوكسجين تخزن بواسطة ربطها للميوغلوبين وقسم اخر يستخدم في عملية التنفس الخلوي.&lt;br /&gt;
وجود العضلة في حالة جهد يؤدي الى انخفاض حاد للضغط الجزئي للأوكسجين وبذلك يقل مخزون الأوكسجين المرتبط بالميوغلوبين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;تركيز مرتفع للميوغلوبين في العضلات كملائمة فيزيولوجية&#039;&#039;&#039;&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
تستطيع الثديات المائية البقاء لفترة مستمرة طويلة تحت سطح الماء بفضل وجود نسبة كبيره من الميوغلوبين في خلايا أجسامها. فمثلا لكلب البحر رئتان ليست بأكبر من رئات ثدي تعيش على اليابسة بنفس الوزن. وهو قادر على أن يبقى بداخل الماء أكثر من ثلاثين دقيقه بدون ان يشعر بالضيق.&lt;br /&gt;
معظم الفقريات بصورة نادرة تكون قادرة على الحركة السريعة. معظم الأوقات تكون الحركة بطيئة. جهاز العضلات ملائم بأن يؤدي حركة بطيئة وأيضا حركة سريعة بصورة فجائية.&lt;br /&gt;
في الحوت, كل عضلة فقرية مرتبه باثنين أو ثلاث مناطق محددة, في كل منطقه تحتوي نوع عضله معينه. ألياف عضليةرقيقه تحوي كميات كبيرة من الميوغلوبين القادر على ربط الأوكسجين بقوة, هذه الألياف العضلية تستطيع تخزين كميات كبيرة من الأوكسجين. لون الأوكسجين هو أحمر, لذلك ألياف غنية بالميوغلوبين هي حمراء داكنة. هذا النوع من الألياف تعتبر ك 5% من عضلات الحوت, وهي تنقبض بصورة بطيئة وتقوم بالأساس بعمليات تنفس هوائية. &lt;br /&gt;
معظم عضلات الحوت وعند جميع الفقريات هي خلايا عضلات بيضاء. هذه الخلايا لا تحوي متقدرة وتحوي القليل من الميوغلوبين, لكي تتزود بالطاقة تقوم بعمليات تنفس لا هوائية, هذه العضلات تتقلص بشكل سريع جدا. عضلات حمراء- فعالية بطيئة وبشكل مستمر (تزويد أوكسجين بصورة دائمة).&lt;br /&gt;
عضلات بيضاء- نشوب سريع جدا لفعاليات زائدة, تصاب بالتعب بشكل أسرع( مخزون الجليكوغين ينتهي).&lt;br /&gt;
عضلة بينية, لون زهري-تحوي إنزيمات محللة للسكر وأيضا محللة للأوكسجين(مستوى فعالية وسط).&lt;br /&gt;
سباحة بطيئة تؤدي إلى عمل العضلات الحمراء فقط. عند زيادة جهد السباحة تبدأ العضلات الزهرية بالعمل, في حالات طارئه( هجوم/هروب ) تعمل أيضا العضلات البيضاء.&lt;br /&gt;
 لذلك معظم عضلات الحيتان تستخدم بشكل قليل جدا&lt;br /&gt;
عند الكائنات التي تعيش على اليابسة هناك مبنى مشابه لكن الفرق هو في ان الالياف مدموجه داخل العضلات. الحصن والكلاب جسمها ملائم للعدو بصورة متواصلة, لون العضلات احمر.مفترسات مثل تشيتا لون عضلاتها ابيض.&lt;br /&gt;
)الدجاج-جناح ابيض, ساق حمراء(.&lt;br /&gt;
الميوغلوبين كمقياس للامراض:&lt;br /&gt;
في حالة ضرر عضلي يعبر الميوغلوبين من العضلة الى الاوعية الدموية ويفرز الى البول بسبب حجمه الصغير. ارتفاع بارز في مستوى الميوغلوبين في الدم هو مقياس مبكر لإنسداد خطير في عضلة القلب(AMI) وذلك يحدث بعد ساعة الى ساعتين تقريبا بعد تضرر القلب. بسبب ذلك هو مقياس مبكرلنوبة قلبية في حالة فحص عينة دم مبكرة. مع ذلك بسبب عدم وجود فحص يستطيع ايجاد فروق في الميوغلوبين بين انسجة مختلفة اهمية تشخيص مستوى الميوغلوبين في وحدات العلاج المكثف ليست كبيرة عند المشتبه بتعرضهم لنوبات قلبية.&lt;br /&gt;
ميزة اخرى للميوغلوبين في النوبات القلبية هي تواجده بشكل مبكر نسبيا قبل النوبة وافرازه بشكل سريع من الدم.الفترة القصيرة للميوغلوبين بعد النوبة هي شيء غير ايجابي لأن معظم الحالات يصل المريض الى غرفة الطوارئ بعد 2-5 ساعات منذ بدء النوبة وتأخيرات أخرى في الحصول على عينة الدم ممكن أن تسبب عدم الحصول على عينة فيها النسبة العالية المرادة من الميوغلوبين.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
تراصف تسلسلي, ورقة عمل للطالب &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
للأسئلة- عبر الايميل&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
abukaff_kamel@yahoo.com&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1262669</id>
		<title>Myoglobin (Hebrew)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1262669"/>
		<updated>2011-06-28T06:49:47Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: /* &amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt; */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;400&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;LEFT&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Allmyoglobin/1&#039;&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
תצוגה בנפח מלא&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 הוא חלבון הנמצא בשרירי השלד והלב של חולייתנים, משמש כמאגר חמצן&lt;br /&gt;
 [http://www.orianit.edu-negev.gov.il/irisbnto/sites/homepage/sofia/Images/Illu_muscle_structure_heb%5B1%5D.jpg ברקמת שריר]&lt;br /&gt;
 ומאפשר תנועה של חמצן לתוכה. למיוגלובין מבנה דומה למולקולת חלבון בשם &lt;br /&gt;
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 המוגלובין  ]&lt;br /&gt;
 הנמצא בתאי דם אדומים ומשמש כנשא של חמצן בדם. לחלבון מיוגלובין זיקה גבוהה יותר מזו של המוגלובין לחמצן.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה מולקולת מיוגלובין של חזיר בר &amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
המיוגלובין מורכב &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Aandbchain/2&#039;&amp;gt;משתי שרשראות פוליפפטידיות&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אלפה צבועה בסגול ובתה בצהוב&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה ראשוני –כל אחת מהשרשראות  בנויה &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/153aminoacids/2&#039;&amp;gt;מ-153 חומצות אמינו&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
כל חומצה אמינית מסומנת ככדור צבעוני&lt;br /&gt;
).&lt;br /&gt;
מבנה שניוני – שלד השרשראות מיוצב על ידי קשרי מימן ובנוי &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Slilim/2&#039;&amp;gt;משמונה סלילים&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הקשורים ביניהם ע&amp;quot;י קטעים אמורפיים.&lt;br /&gt;
מבנה שלישוני – גלובולרי  (כדורי). &lt;br /&gt;
מסה מולרית של המיוגלובין 35,200.2  גרם\מול .&lt;br /&gt;
בנוסף לשרשראות הפוליפפטידיות, קיימות בחלבון מיוגלובין שתי קבוצות כימיות בשם &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Kvuzothem/1&#039;&amp;gt;הם&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אטום הברזל בצבע כתום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 , אחת בכל שרשרת, המורכבת מחומצות אמיניות הקשורות לאטום ברזל&lt;br /&gt;
    &lt;br /&gt;
קבוצות ההם נמצאות בתוך מעין כיס בחלבון.  הכיס מהווה סביבה &lt;br /&gt;
[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA הידרופובית ] .&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
בסביבה מימית (הידרופילית) קטיון &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Iron/1&#039;&amp;gt;הברזל&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
עיגול אדום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
   Fe+2 הבא במגע עם חמצן, עובר שינוי  בערכיותו והופך ל- Fe+3. הברזל התלת ערכי אינו קושר חמצן ולכן, על מנת שיוכל להמשיך לתפקד כקושר חמצן, חשוב שישמר דו-ערכי. מבנה ההם מיוצב בחלבון על ידי אטום הברזל הקשור בצדו האחד לחומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_93/2&#039;&amp;gt;היסטדין 94&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
ובצדו השני נמצאת חומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_64/2&#039;&amp;gt;היסטדין 65&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 אשר לא נקשרת לברזל ישירות. &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Hishem/4&#039;&amp;gt;תפקידה&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 למנוע מהחמצן לחמצן את הברזל.  במידה והברזל יתחמצן על ידי מולקולת מים הוא לא יוכל לשמש כקושר חמצן, ולכן יעילות דיפוזיה של חמצן בתאי השריר תרד.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;תפקוד&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
מיוגלובין מסוגל לקשור חמצן באופן הפיך, ולהגביר את הדיפוזיה של חמצן &lt;br /&gt;
[http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png בתאי השריר ] . מיוגלובין מעביר חמצן בציטופלזמה של תאי השריר, מהממברנה של התאים אל המיטוכונדריה שלהם. מיוגלובין של תאי שריר השלד זהה מבחינה &lt;br /&gt;
[http://he.wiktionary.org/wiki/%D7%90%D7%99%D7%9E%D7%95%D7%A0%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94 אימונולוגית]&lt;br /&gt;
למיוגלובין של שריר הלב. כיוון שמיוגלובין הוא חלבון עיקרי בשריר מחוספס ובשריר הלב, וכיוון שמסת השריר משתנה בהתאם למין, לגיל, ולמוצא אתני, השוֹנוּת בריכוזי מיוגלובין בדם ניכרת. &lt;br /&gt;
למיוגלובין זיקה גבוהה מאד למולקולות חמצן. בדם הזורם בנימים העוברים בסמוך לרקמת תאי שריר, לחץ חלקי נמוך מאד של חמצן. בלחץ חלקי זה נוטות מולקולות ההמוגלובין לשחרר את מולקולות החמצן ומכיוון שלחמצן זיקה גבוהה יותר למיוגלובין הוא עובר  בדיפוזיה מואצת לתוך תאי השריר. חלק ממולקולות החמצן נאגרות בצורה הקשורה למיוגלובין וחלק משמשות בתהליך הנשימה התאית.&lt;br /&gt;
כאשר השריר נמצא במאמץ, הלחץ החלקי של החמצן בתא יורד מאד. במצב זה יתדלדל מאגר החמצן הקשור למיוגלובין.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;ריכוז גבוה של מיוגלובין בשרירים כהתאמה פיזיולוגית&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
יונקים ימיים מסוגלים להישאר מתחת לפני המים זמן ממושך בין היתר הודות לעובדה כי בשרירי גופם ריכוז גבוה של מיוגלובין. לכלב-ים, לדוגמה, ריאות שאינן גדולות יותר מריאותיו של יונק יבשתי במשקל דומה, והוא מסוגל לשהות בתוך המים למעלה משלושים דקות מבלי להראות סימני מצוקה. &lt;br /&gt;
מרבית החולייתנים מסוגלים לנוע בתנועה מהירה מאוד, רק לעיתים רחוקות. רוב הזמן, הפרט מבצע תנועה איטית. מערך השרירים מותאם לאפשר הן תנועה איטית והן התפרצויות של תנועה מהירה.&lt;br /&gt;
לכריש, סיבי שריר עדינים המכילים שפע של מיוגלובין, בעל יכולת קשירה חזקה לחמצן.  סיבי שריר אלו יכולים לאגור כמות גדולה יחסית של חמצן. צבעו של המיוגלובין הוא אדום, ולכן סיבים העשירים במיוגלובין אדומים וכהים.  סיבים מסוג זה  מהווים 5% מהשרירים של הכריש, הם מתכווצים לאט ומבצעים בעיקר נשימה  אירובית.&lt;br /&gt;
מרבית שרירי הכריש, ושרירים של חולייתנים אחרים הם תאי שריר לבנים. תאים אלו חסרי מיטוכונדריה, והם מכילים מעט מיוגלובין. לצורך אספקת אנרגיה הם מבצעים נשימה אנאירובית. שרירים אלו מתכווצים מהר מאוד. &lt;br /&gt;
שרירים אדומים – פעילות איטית וממושכת (אספקת חמצן מתמדת).&lt;br /&gt;
שרירים לבנים – התפרצות מהירה מאוד של פעילות יתר, מתעייפים מהר (מלאי גליקוגן אוזל).&lt;br /&gt;
שרירי ביניים – ורודים:  מבצעי נשימה אירובית ואנאירובית בשיעור דומה. טווח פעילות ביניים.&lt;br /&gt;
בזמן שחייה איטית של הכריש מתפקדים רק השרירים האדומים.&lt;br /&gt;
בזמן הגברה, גם הוורודים נכנסים לתפקוד. בצורך דחוף (תקיפה / בריחה) גם הלבנים.&lt;br /&gt;
יוצא מכך, שהרוב המוחלט של שרירי הכריש הם בשימוש מועט מאוד.&lt;br /&gt;
בחולייתנים יבשתיים כגון סוסים או כלבים – שגופם בנוי לריצה ארוכה וממושכת – צבעם של רוב השרירים אדום.&lt;br /&gt;
אצל טורפים, כמו צ&#039;יטה למשל – קיימים בעיקר שרירים לבנים.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1262668</id>
		<title>Myoglobin (Hebrew)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1262668"/>
		<updated>2011-06-28T06:49:05Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: /* &amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt; */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;400&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;LEFT&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Allmyoglobin/1&#039;&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
תצוגה בנפח מלא&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 הוא חלבון הנמצא בשרירי השלד והלב של חולייתנים, משמש כמאגר חמצן&lt;br /&gt;
 [http://www.orianit.edu-negev.gov.il/irisbnto/sites/homepage/sofia/Images/Illu_muscle_structure_heb%5B1%5D.jpg ברקמת שריר]&lt;br /&gt;
 ומאפשר תנועה של חמצן לתוכה. למיוגלובין מבנה דומה למולקולת חלבון בשם &lt;br /&gt;
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 המוגלובין  ]&lt;br /&gt;
 הנמצא בתאי דם אדומים ומשמש כנשא של חמצן בדם. לחלבון מיוגלובין זיקה גבוהה יותר מזו של המוגלובין לחמצן.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה מולקולת מיוגלובין של חזיר בר &amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
המיוגלובין מורכב &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Aandbchain/2&#039;&amp;gt;משתי שרשראות פוליפפטידיות&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אלפה צבועה בסגול ובתה בצהוב&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה ראשוני –כל אחת מהשרשראות  בנויה &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/153aminoacids/2&#039;&amp;gt;מ-153 חומצות אמינו&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
כל חומצה אמינית מסומנת ככדור צבעוני&lt;br /&gt;
).&lt;br /&gt;
מבנה שניוני – שלד השרשראות מיוצב על ידי קשרי מימן ובנוי &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Slilim/2&#039;&amp;gt;משמונה סלילים&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הקשורים ביניהם ע&amp;quot;י קטעים אמורפיים.&lt;br /&gt;
מבנה שלישוני – גלובולרי  (כדורי). &lt;br /&gt;
מסה מולרית של המיוגלובין 35,200.2  גרם\מול .&lt;br /&gt;
בנוסף לשרשראות הפוליפפטידיות, קיימות בחלבון מיוגלובין שתי קבוצות כימיות בשם &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Kvuzothem/1&#039;&amp;gt;הם&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אטום הברזל בצבע כתום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 , אחת בכל שרשרת, המורכבת מחומצות אמיניות הקשורות לאטום ברזל&lt;br /&gt;
    &lt;br /&gt;
קבוצות ההם נמצאות בתוך מעין כיס בחלבון.  הכיס מהווה סביבה &lt;br /&gt;
[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA הידרופובית ] .&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
בסביבה מימית (הידרופילית) קטיון .&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Iron/1&#039;&amp;gt;הברזל&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
עיגול אדום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
   Fe+2 הבא במגע עם חמצן, עובר שינוי  בערכיותו והופך ל- Fe+3. הברזל התלת ערכי אינו קושר חמצן ולכן, על מנת שיוכל להמשיך לתפקד כקושר חמצן, חשוב שישמר דו-ערכי. מבנה ההם מיוצב בחלבון על ידי אטום הברזל הקשור בצדו האחד לחומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_93/2&#039;&amp;gt;היסטדין 94&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
ובצדו השני נמצאת חומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_64/2&#039;&amp;gt;היסטדין 65&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 אשר לא נקשרת לברזל ישירות. &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Hishem/4&#039;&amp;gt;תפקידה&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 למנוע מהחמצן לחמצן את הברזל.  במידה והברזל יתחמצן על ידי מולקולת מים הוא לא יוכל לשמש כקושר חמצן, ולכן יעילות דיפוזיה של חמצן בתאי השריר תרד.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;תפקוד&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
מיוגלובין מסוגל לקשור חמצן באופן הפיך, ולהגביר את הדיפוזיה של חמצן &lt;br /&gt;
[http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png בתאי השריר ] . מיוגלובין מעביר חמצן בציטופלזמה של תאי השריר, מהממברנה של התאים אל המיטוכונדריה שלהם. מיוגלובין של תאי שריר השלד זהה מבחינה &lt;br /&gt;
[http://he.wiktionary.org/wiki/%D7%90%D7%99%D7%9E%D7%95%D7%A0%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94 אימונולוגית]&lt;br /&gt;
למיוגלובין של שריר הלב. כיוון שמיוגלובין הוא חלבון עיקרי בשריר מחוספס ובשריר הלב, וכיוון שמסת השריר משתנה בהתאם למין, לגיל, ולמוצא אתני, השוֹנוּת בריכוזי מיוגלובין בדם ניכרת. &lt;br /&gt;
למיוגלובין זיקה גבוהה מאד למולקולות חמצן. בדם הזורם בנימים העוברים בסמוך לרקמת תאי שריר, לחץ חלקי נמוך מאד של חמצן. בלחץ חלקי זה נוטות מולקולות ההמוגלובין לשחרר את מולקולות החמצן ומכיוון שלחמצן זיקה גבוהה יותר למיוגלובין הוא עובר  בדיפוזיה מואצת לתוך תאי השריר. חלק ממולקולות החמצן נאגרות בצורה הקשורה למיוגלובין וחלק משמשות בתהליך הנשימה התאית.&lt;br /&gt;
כאשר השריר נמצא במאמץ, הלחץ החלקי של החמצן בתא יורד מאד. במצב זה יתדלדל מאגר החמצן הקשור למיוגלובין.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;ריכוז גבוה של מיוגלובין בשרירים כהתאמה פיזיולוגית&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
יונקים ימיים מסוגלים להישאר מתחת לפני המים זמן ממושך בין היתר הודות לעובדה כי בשרירי גופם ריכוז גבוה של מיוגלובין. לכלב-ים, לדוגמה, ריאות שאינן גדולות יותר מריאותיו של יונק יבשתי במשקל דומה, והוא מסוגל לשהות בתוך המים למעלה משלושים דקות מבלי להראות סימני מצוקה. &lt;br /&gt;
מרבית החולייתנים מסוגלים לנוע בתנועה מהירה מאוד, רק לעיתים רחוקות. רוב הזמן, הפרט מבצע תנועה איטית. מערך השרירים מותאם לאפשר הן תנועה איטית והן התפרצויות של תנועה מהירה.&lt;br /&gt;
לכריש, סיבי שריר עדינים המכילים שפע של מיוגלובין, בעל יכולת קשירה חזקה לחמצן.  סיבי שריר אלו יכולים לאגור כמות גדולה יחסית של חמצן. צבעו של המיוגלובין הוא אדום, ולכן סיבים העשירים במיוגלובין אדומים וכהים.  סיבים מסוג זה  מהווים 5% מהשרירים של הכריש, הם מתכווצים לאט ומבצעים בעיקר נשימה  אירובית.&lt;br /&gt;
מרבית שרירי הכריש, ושרירים של חולייתנים אחרים הם תאי שריר לבנים. תאים אלו חסרי מיטוכונדריה, והם מכילים מעט מיוגלובין. לצורך אספקת אנרגיה הם מבצעים נשימה אנאירובית. שרירים אלו מתכווצים מהר מאוד. &lt;br /&gt;
שרירים אדומים – פעילות איטית וממושכת (אספקת חמצן מתמדת).&lt;br /&gt;
שרירים לבנים – התפרצות מהירה מאוד של פעילות יתר, מתעייפים מהר (מלאי גליקוגן אוזל).&lt;br /&gt;
שרירי ביניים – ורודים:  מבצעי נשימה אירובית ואנאירובית בשיעור דומה. טווח פעילות ביניים.&lt;br /&gt;
בזמן שחייה איטית של הכריש מתפקדים רק השרירים האדומים.&lt;br /&gt;
בזמן הגברה, גם הוורודים נכנסים לתפקוד. בצורך דחוף (תקיפה / בריחה) גם הלבנים.&lt;br /&gt;
יוצא מכך, שהרוב המוחלט של שרירי הכריש הם בשימוש מועט מאוד.&lt;br /&gt;
בחולייתנים יבשתיים כגון סוסים או כלבים – שגופם בנוי לריצה ארוכה וממושכת – צבעם של רוב השרירים אדום.&lt;br /&gt;
אצל טורפים, כמו צ&#039;יטה למשל – קיימים בעיקר שרירים לבנים.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1262667</id>
		<title>Myoglobin (Hebrew)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1262667"/>
		<updated>2011-06-28T06:48:02Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: /* &amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt; */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;400&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;LEFT&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Allmyoglobin/1&#039;&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
תצוגה בנפח מלא&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 הוא חלבון הנמצא בשרירי השלד והלב של חולייתנים, משמש כמאגר חמצן&lt;br /&gt;
 [http://www.orianit.edu-negev.gov.il/irisbnto/sites/homepage/sofia/Images/Illu_muscle_structure_heb%5B1%5D.jpg ברקמת שריר]&lt;br /&gt;
 ומאפשר תנועה של חמצן לתוכה. למיוגלובין מבנה דומה למולקולת חלבון בשם &lt;br /&gt;
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 המוגלובין  ]&lt;br /&gt;
 הנמצא בתאי דם אדומים ומשמש כנשא של חמצן בדם. לחלבון מיוגלובין זיקה גבוהה יותר מזו של המוגלובין לחמצן.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה מולקולת מיוגלובין של חזיר בר &amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
המיוגלובין מורכב &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Aandbchain/2&#039;&amp;gt;משתי שרשראות פוליפפטידיות&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אלפה צבועה בסגול ובתה בצהוב&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה ראשוני –כל אחת מהשרשראות  בנויה &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/153aminoacids/2&#039;&amp;gt;מ-153 חומצות אמינו&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
כל חומצה אמינית מסומנת ככדור צבעוני&lt;br /&gt;
).&lt;br /&gt;
מבנה שניוני – שלד השרשראות מיוצב על ידי קשרי מימן ובנוי &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Slilim/2&#039;&amp;gt;משמונה סלילים&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הקשורים ביניהם ע&amp;quot;י קטעים אמורפיים.&lt;br /&gt;
מבנה שלישוני – גלובולרי  (כדורי). &lt;br /&gt;
מסה מולרית של המיוגלובין 35,200.2  גרם\מול .&lt;br /&gt;
בנוסף לשרשראות הפוליפפטידיות, קיימות בחלבון מיוגלובין שתי קבוצות כימיות בשם &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Kvuzothem/1&#039;&amp;gt;הם&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אטום הברזל בצבע כתום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 , אחת בכל שרשרת, המורכבת מחומצות אמיניות הקשורות לאטום ברזל&lt;br /&gt;
    &lt;br /&gt;
קבוצות ההם נמצאות בתוך מעין כיס בחלבון.  הכיס מהווה סביבה &lt;br /&gt;
[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA הידרופובית ] .&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
בסביבה מימית (הידרופילית) קטיון .מבנה ההם מיוצב בחלבון על ידי אטום הברזל שנמצא בקרבת שתי מולקולות היסטידין  &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Iron/1&#039;&amp;gt;הברזל&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
עיגול אדום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
   Fe+2 הבא במגע עם חמצן, עובר שינוי  בערכיותו והופך ל- Fe+3. הברזל התלת ערכי אינו קושר חמצן ולכן, על מנת שיוכל להמשיך לתפקד כקושר חמצן, חשוב שישמר דו-ערכי. מבנה ההם מיוצב בחלבון על ידי אטום הברזל הקשור בצדו האחד לחומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_93/2&#039;&amp;gt;היסטדין 94&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
ובצדו השני נמצאת חומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_64/2&#039;&amp;gt;היסטדין 65&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 אשר לא נקשרת לברזל ישירות. &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Hishem/4&#039;&amp;gt;תפקידה&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 למנוע מהחמצן לחמצן את הברזל.  במידה והברזל יתחמצן על ידי מולקולת מים הוא לא יוכל לשמש כקושר חמצן, ולכן יעילות דיפוזיה של חמצן בתאי השריר תרד.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;תפקוד&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
מיוגלובין מסוגל לקשור חמצן באופן הפיך, ולהגביר את הדיפוזיה של חמצן &lt;br /&gt;
[http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png בתאי השריר ] . מיוגלובין מעביר חמצן בציטופלזמה של תאי השריר, מהממברנה של התאים אל המיטוכונדריה שלהם. מיוגלובין של תאי שריר השלד זהה מבחינה &lt;br /&gt;
[http://he.wiktionary.org/wiki/%D7%90%D7%99%D7%9E%D7%95%D7%A0%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94 אימונולוגית]&lt;br /&gt;
למיוגלובין של שריר הלב. כיוון שמיוגלובין הוא חלבון עיקרי בשריר מחוספס ובשריר הלב, וכיוון שמסת השריר משתנה בהתאם למין, לגיל, ולמוצא אתני, השוֹנוּת בריכוזי מיוגלובין בדם ניכרת. &lt;br /&gt;
למיוגלובין זיקה גבוהה מאד למולקולות חמצן. בדם הזורם בנימים העוברים בסמוך לרקמת תאי שריר, לחץ חלקי נמוך מאד של חמצן. בלחץ חלקי זה נוטות מולקולות ההמוגלובין לשחרר את מולקולות החמצן ומכיוון שלחמצן זיקה גבוהה יותר למיוגלובין הוא עובר  בדיפוזיה מואצת לתוך תאי השריר. חלק ממולקולות החמצן נאגרות בצורה הקשורה למיוגלובין וחלק משמשות בתהליך הנשימה התאית.&lt;br /&gt;
כאשר השריר נמצא במאמץ, הלחץ החלקי של החמצן בתא יורד מאד. במצב זה יתדלדל מאגר החמצן הקשור למיוגלובין.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;ריכוז גבוה של מיוגלובין בשרירים כהתאמה פיזיולוגית&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
יונקים ימיים מסוגלים להישאר מתחת לפני המים זמן ממושך בין היתר הודות לעובדה כי בשרירי גופם ריכוז גבוה של מיוגלובין. לכלב-ים, לדוגמה, ריאות שאינן גדולות יותר מריאותיו של יונק יבשתי במשקל דומה, והוא מסוגל לשהות בתוך המים למעלה משלושים דקות מבלי להראות סימני מצוקה. &lt;br /&gt;
מרבית החולייתנים מסוגלים לנוע בתנועה מהירה מאוד, רק לעיתים רחוקות. רוב הזמן, הפרט מבצע תנועה איטית. מערך השרירים מותאם לאפשר הן תנועה איטית והן התפרצויות של תנועה מהירה.&lt;br /&gt;
לכריש, סיבי שריר עדינים המכילים שפע של מיוגלובין, בעל יכולת קשירה חזקה לחמצן.  סיבי שריר אלו יכולים לאגור כמות גדולה יחסית של חמצן. צבעו של המיוגלובין הוא אדום, ולכן סיבים העשירים במיוגלובין אדומים וכהים.  סיבים מסוג זה  מהווים 5% מהשרירים של הכריש, הם מתכווצים לאט ומבצעים בעיקר נשימה  אירובית.&lt;br /&gt;
מרבית שרירי הכריש, ושרירים של חולייתנים אחרים הם תאי שריר לבנים. תאים אלו חסרי מיטוכונדריה, והם מכילים מעט מיוגלובין. לצורך אספקת אנרגיה הם מבצעים נשימה אנאירובית. שרירים אלו מתכווצים מהר מאוד. &lt;br /&gt;
שרירים אדומים – פעילות איטית וממושכת (אספקת חמצן מתמדת).&lt;br /&gt;
שרירים לבנים – התפרצות מהירה מאוד של פעילות יתר, מתעייפים מהר (מלאי גליקוגן אוזל).&lt;br /&gt;
שרירי ביניים – ורודים:  מבצעי נשימה אירובית ואנאירובית בשיעור דומה. טווח פעילות ביניים.&lt;br /&gt;
בזמן שחייה איטית של הכריש מתפקדים רק השרירים האדומים.&lt;br /&gt;
בזמן הגברה, גם הוורודים נכנסים לתפקוד. בצורך דחוף (תקיפה / בריחה) גם הלבנים.&lt;br /&gt;
יוצא מכך, שהרוב המוחלט של שרירי הכריש הם בשימוש מועט מאוד.&lt;br /&gt;
בחולייתנים יבשתיים כגון סוסים או כלבים – שגופם בנוי לריצה ארוכה וממושכת – צבעם של רוב השרירים אדום.&lt;br /&gt;
אצל טורפים, כמו צ&#039;יטה למשל – קיימים בעיקר שרירים לבנים.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1262666</id>
		<title>Myoglobin (Hebrew)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1262666"/>
		<updated>2011-06-28T06:46:42Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: /* &amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt; */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;400&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;LEFT&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Allmyoglobin/1&#039;&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
תצוגה בנפח מלא&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 הוא חלבון הנמצא בשרירי השלד והלב של חולייתנים, משמש כמאגר חמצן&lt;br /&gt;
 [http://www.orianit.edu-negev.gov.il/irisbnto/sites/homepage/sofia/Images/Illu_muscle_structure_heb%5B1%5D.jpg ברקמת שריר]&lt;br /&gt;
 ומאפשר תנועה של חמצן לתוכה. למיוגלובין מבנה דומה למולקולת חלבון בשם &lt;br /&gt;
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 המוגלובין  ]&lt;br /&gt;
 הנמצא בתאי דם אדומים ומשמש כנשא של חמצן בדם. לחלבון מיוגלובין זיקה גבוהה יותר מזו של המוגלובין לחמצן.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה מולקולת מיוגלובין של חזיר בר &amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
המיוגלובין מורכב &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Aandbchain/2&#039;&amp;gt;משתי שרשראות פוליפפטידיות&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אלפה צבועה בסגול ובתה בצהוב&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה ראשוני –כל אחת מהשרשראות  בנויה &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/153aminoacids/2&#039;&amp;gt;מ-153 חומצות אמינו&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
כל חומצה אמינית מסומנת ככדור צבעוני&lt;br /&gt;
).&lt;br /&gt;
מבנה שניוני – שלד השרשראות מיוצב על ידי קשרי מימן ובנוי &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Slilim/2&#039;&amp;gt;משמונה סלילים&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הקשורים ביניהם ע&amp;quot;י קטעים אמורפיים.&lt;br /&gt;
מבנה שלישוני – גלובולרי  (כדורי). &lt;br /&gt;
מסה מולרית של המיוגלובין 35,200.2  גרם\מול .&lt;br /&gt;
בנוסף לשרשראות הפוליפפטידיות, קיימות בחלבון מיוגלובין שתי קבוצות כימיות בשם &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Kvuzothem/1&#039;&amp;gt;הם&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אטום הברזל בצבע כתום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 , אחת בכל שרשרת, המורכבת מחומצות אמיניות הקשורות לאטום ברזל&lt;br /&gt;
    &lt;br /&gt;
קבוצות ההם נמצאות בתוך מעין כיס בחלבון.  הכיס מהווה סביבה &lt;br /&gt;
[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA הידרופובית ] .&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
בסביבה מימית (הידרופילית) קטיוןמבנה ההם מיוצב בחלבון על ידי אטום הברזל שנמצא בקרבת שתי מולקולות היסטידין.  &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Iron/1&#039;&amp;gt;הברזל&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
עיגול אדום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
   Fe+2 הבא במגע עם חמצן, עובר שינוי  בערכיותו והופך ל- Fe+3. הברזל התלת ערכי אינו קושר חמצן ולכן, על מנת שיוכל להמשיך לתפקד כקושר חמצן, חשוב שישמר דו-ערכי. מבנה ההם מיוצב בחלבון על ידי אטום הברזל הקשור בצדו האחד לחומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_93/2&#039;&amp;gt;היסטדין 94&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
ובצדו השני נמצאת חומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_64/2&#039;&amp;gt;היסטדין 65&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 אשר לא נקשרת לברזל ישירות. &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Hishem/4&#039;&amp;gt;תפקידה&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 למנוע מהחמצן לחמצן את הברזל.  במידה והברזל יתחמצן על ידי מולקולת מים הוא לא יוכל לשמש כקושר חמצן, ולכן יעילות דיפוזיה של חמצן בתאי השריר תרד.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;תפקוד&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
מיוגלובין מסוגל לקשור חמצן באופן הפיך, ולהגביר את הדיפוזיה של חמצן &lt;br /&gt;
[http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png בתאי השריר ] . מיוגלובין מעביר חמצן בציטופלזמה של תאי השריר, מהממברנה של התאים אל המיטוכונדריה שלהם. מיוגלובין של תאי שריר השלד זהה מבחינה &lt;br /&gt;
[http://he.wiktionary.org/wiki/%D7%90%D7%99%D7%9E%D7%95%D7%A0%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94 אימונולוגית]&lt;br /&gt;
למיוגלובין של שריר הלב. כיוון שמיוגלובין הוא חלבון עיקרי בשריר מחוספס ובשריר הלב, וכיוון שמסת השריר משתנה בהתאם למין, לגיל, ולמוצא אתני, השוֹנוּת בריכוזי מיוגלובין בדם ניכרת. &lt;br /&gt;
למיוגלובין זיקה גבוהה מאד למולקולות חמצן. בדם הזורם בנימים העוברים בסמוך לרקמת תאי שריר, לחץ חלקי נמוך מאד של חמצן. בלחץ חלקי זה נוטות מולקולות ההמוגלובין לשחרר את מולקולות החמצן ומכיוון שלחמצן זיקה גבוהה יותר למיוגלובין הוא עובר  בדיפוזיה מואצת לתוך תאי השריר. חלק ממולקולות החמצן נאגרות בצורה הקשורה למיוגלובין וחלק משמשות בתהליך הנשימה התאית.&lt;br /&gt;
כאשר השריר נמצא במאמץ, הלחץ החלקי של החמצן בתא יורד מאד. במצב זה יתדלדל מאגר החמצן הקשור למיוגלובין.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;ריכוז גבוה של מיוגלובין בשרירים כהתאמה פיזיולוגית&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
יונקים ימיים מסוגלים להישאר מתחת לפני המים זמן ממושך בין היתר הודות לעובדה כי בשרירי גופם ריכוז גבוה של מיוגלובין. לכלב-ים, לדוגמה, ריאות שאינן גדולות יותר מריאותיו של יונק יבשתי במשקל דומה, והוא מסוגל לשהות בתוך המים למעלה משלושים דקות מבלי להראות סימני מצוקה. &lt;br /&gt;
מרבית החולייתנים מסוגלים לנוע בתנועה מהירה מאוד, רק לעיתים רחוקות. רוב הזמן, הפרט מבצע תנועה איטית. מערך השרירים מותאם לאפשר הן תנועה איטית והן התפרצויות של תנועה מהירה.&lt;br /&gt;
לכריש, סיבי שריר עדינים המכילים שפע של מיוגלובין, בעל יכולת קשירה חזקה לחמצן.  סיבי שריר אלו יכולים לאגור כמות גדולה יחסית של חמצן. צבעו של המיוגלובין הוא אדום, ולכן סיבים העשירים במיוגלובין אדומים וכהים.  סיבים מסוג זה  מהווים 5% מהשרירים של הכריש, הם מתכווצים לאט ומבצעים בעיקר נשימה  אירובית.&lt;br /&gt;
מרבית שרירי הכריש, ושרירים של חולייתנים אחרים הם תאי שריר לבנים. תאים אלו חסרי מיטוכונדריה, והם מכילים מעט מיוגלובין. לצורך אספקת אנרגיה הם מבצעים נשימה אנאירובית. שרירים אלו מתכווצים מהר מאוד. &lt;br /&gt;
שרירים אדומים – פעילות איטית וממושכת (אספקת חמצן מתמדת).&lt;br /&gt;
שרירים לבנים – התפרצות מהירה מאוד של פעילות יתר, מתעייפים מהר (מלאי גליקוגן אוזל).&lt;br /&gt;
שרירי ביניים – ורודים:  מבצעי נשימה אירובית ואנאירובית בשיעור דומה. טווח פעילות ביניים.&lt;br /&gt;
בזמן שחייה איטית של הכריש מתפקדים רק השרירים האדומים.&lt;br /&gt;
בזמן הגברה, גם הוורודים נכנסים לתפקוד. בצורך דחוף (תקיפה / בריחה) גם הלבנים.&lt;br /&gt;
יוצא מכך, שהרוב המוחלט של שרירי הכריש הם בשימוש מועט מאוד.&lt;br /&gt;
בחולייתנים יבשתיים כגון סוסים או כלבים – שגופם בנוי לריצה ארוכה וממושכת – צבעם של רוב השרירים אדום.&lt;br /&gt;
אצל טורפים, כמו צ&#039;יטה למשל – קיימים בעיקר שרירים לבנים.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1262665</id>
		<title>Myoglobin (Hebrew)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1262665"/>
		<updated>2011-06-28T06:21:20Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: /* &amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt; */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;400&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;LEFT&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Allmyoglobin/1&#039;&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
תצוגה בנפח מלא&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 הוא חלבון הנמצא בשרירי השלד והלב של חולייתנים, משמש כמאגר חמצן&lt;br /&gt;
 [http://www.orianit.edu-negev.gov.il/irisbnto/sites/homepage/sofia/Images/Illu_muscle_structure_heb%5B1%5D.jpg ברקמת שריר]&lt;br /&gt;
 ומאפשר תנועה של חמצן לתוכה. למיוגלובין מבנה דומה למולקולת חלבון בשם &lt;br /&gt;
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 המוגלובין  ]&lt;br /&gt;
 הנמצא בתאי דם אדומים ומשמש כנשא של חמצן בדם. לחלבון מיוגלובין זיקה גבוהה יותר מזו של המוגלובין לחמצן.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה מולקולת מיוגלובין של חזיר בר &amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
המיוגלובין מורכב &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Aandbchain/2&#039;&amp;gt;משתי שרשראות פוליפפטידיות&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אלפה צבועה בסגול ובתה בצהוב&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה ראשוני –כל אחת מהשרשראות  בנויה &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/153aminoacids/2&#039;&amp;gt;מ-153 חומצות אמינו&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
כל חומצה אמינית מסומנת ככדור צבעוני&lt;br /&gt;
).&lt;br /&gt;
מבנה שניוני – שלד השרשראות מיוצב על ידי קשרי מימן ובנוי &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Slilim/2&#039;&amp;gt;משמונה סלילים&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הקשורים ביניהם ע&amp;quot;י קטעים אמורפיים.&lt;br /&gt;
מבנה שלישוני – גלובולרי  (כדורי). &lt;br /&gt;
מסה מולרית של המיוגלובין 35,200.2  גרם\מול .&lt;br /&gt;
בנוסף לשרשראות הפוליפפטידיות, קיימות בחלבון מיוגלובין שתי קבוצות כימיות בשם &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Kvuzothem/1&#039;&amp;gt;הם&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אטום הברזל בצבע כתום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 , אחת בכל שרשרת, המורכבת מחומצות אמיניות הקשורות לאטום ברזל&lt;br /&gt;
    &lt;br /&gt;
קבוצות ההם נמצאות בתוך מעין כיס בחלבון.  הכיס מהווה סביבה &lt;br /&gt;
[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA הידרופובית ] .&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
בסביבה מימית (הידרופילית) קטיון  &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Iron/1&#039;&amp;gt;הברזל&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
עיגול אדום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
   Fe+2 הבא במגע עם חמצן, עובר שינוי  בערכיותו והופך ל- Fe+3. הברזל התלת ערכי אינו קושר חמצן ולכן, על מנת שיוכל להמשיך לתפקד כקושר חמצן, חשוב שישמר דו-ערכי. מבנה ההם מיוצב בחלבון על ידי אטום הברזל הקשור בצדו האחד לחומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_93/2&#039;&amp;gt;היסטדין 94&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
ובצדו השני נמצאת חומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_64/2&#039;&amp;gt;היסטדין 65&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 אשר לא נקשרת לברזל ישירות. &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Hishem/4&#039;&amp;gt;תפקידה&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 למנוע מהחמצן לחמצן את הברזל.  במידה והברזל יתחמצן על ידי מולקולת מים הוא לא יוכל לשמש כקושר חמצן, ולכן יעילות דיפוזיה של חמצן בתאי השריר תרד.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;תפקוד&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
מיוגלובין מסוגל לקשור חמצן באופן הפיך, ולהגביר את הדיפוזיה של חמצן &lt;br /&gt;
[http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png בתאי השריר ] . מיוגלובין מעביר חמצן בציטופלזמה של תאי השריר, מהממברנה של התאים אל המיטוכונדריה שלהם. מיוגלובין של תאי שריר השלד זהה מבחינה &lt;br /&gt;
[http://he.wiktionary.org/wiki/%D7%90%D7%99%D7%9E%D7%95%D7%A0%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94 אימונולוגית]&lt;br /&gt;
למיוגלובין של שריר הלב. כיוון שמיוגלובין הוא חלבון עיקרי בשריר מחוספס ובשריר הלב, וכיוון שמסת השריר משתנה בהתאם למין, לגיל, ולמוצא אתני, השוֹנוּת בריכוזי מיוגלובין בדם ניכרת. &lt;br /&gt;
למיוגלובין זיקה גבוהה מאד למולקולות חמצן. בדם הזורם בנימים העוברים בסמוך לרקמת תאי שריר, לחץ חלקי נמוך מאד של חמצן. בלחץ חלקי זה נוטות מולקולות ההמוגלובין לשחרר את מולקולות החמצן ומכיוון שלחמצן זיקה גבוהה יותר למיוגלובין הוא עובר  בדיפוזיה מואצת לתוך תאי השריר. חלק ממולקולות החמצן נאגרות בצורה הקשורה למיוגלובין וחלק משמשות בתהליך הנשימה התאית.&lt;br /&gt;
כאשר השריר נמצא במאמץ, הלחץ החלקי של החמצן בתא יורד מאד. במצב זה יתדלדל מאגר החמצן הקשור למיוגלובין.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;ריכוז גבוה של מיוגלובין בשרירים כהתאמה פיזיולוגית&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
יונקים ימיים מסוגלים להישאר מתחת לפני המים זמן ממושך בין היתר הודות לעובדה כי בשרירי גופם ריכוז גבוה של מיוגלובין. לכלב-ים, לדוגמה, ריאות שאינן גדולות יותר מריאותיו של יונק יבשתי במשקל דומה, והוא מסוגל לשהות בתוך המים למעלה משלושים דקות מבלי להראות סימני מצוקה. &lt;br /&gt;
מרבית החולייתנים מסוגלים לנוע בתנועה מהירה מאוד, רק לעיתים רחוקות. רוב הזמן, הפרט מבצע תנועה איטית. מערך השרירים מותאם לאפשר הן תנועה איטית והן התפרצויות של תנועה מהירה.&lt;br /&gt;
לכריש, סיבי שריר עדינים המכילים שפע של מיוגלובין, בעל יכולת קשירה חזקה לחמצן.  סיבי שריר אלו יכולים לאגור כמות גדולה יחסית של חמצן. צבעו של המיוגלובין הוא אדום, ולכן סיבים העשירים במיוגלובין אדומים וכהים.  סיבים מסוג זה  מהווים 5% מהשרירים של הכריש, הם מתכווצים לאט ומבצעים בעיקר נשימה  אירובית.&lt;br /&gt;
מרבית שרירי הכריש, ושרירים של חולייתנים אחרים הם תאי שריר לבנים. תאים אלו חסרי מיטוכונדריה, והם מכילים מעט מיוגלובין. לצורך אספקת אנרגיה הם מבצעים נשימה אנאירובית. שרירים אלו מתכווצים מהר מאוד. &lt;br /&gt;
שרירים אדומים – פעילות איטית וממושכת (אספקת חמצן מתמדת).&lt;br /&gt;
שרירים לבנים – התפרצות מהירה מאוד של פעילות יתר, מתעייפים מהר (מלאי גליקוגן אוזל).&lt;br /&gt;
שרירי ביניים – ורודים:  מבצעי נשימה אירובית ואנאירובית בשיעור דומה. טווח פעילות ביניים.&lt;br /&gt;
בזמן שחייה איטית של הכריש מתפקדים רק השרירים האדומים.&lt;br /&gt;
בזמן הגברה, גם הוורודים נכנסים לתפקוד. בצורך דחוף (תקיפה / בריחה) גם הלבנים.&lt;br /&gt;
יוצא מכך, שהרוב המוחלט של שרירי הכריש הם בשימוש מועט מאוד.&lt;br /&gt;
בחולייתנים יבשתיים כגון סוסים או כלבים – שגופם בנוי לריצה ארוכה וממושכת – צבעם של רוב השרירים אדום.&lt;br /&gt;
אצל טורפים, כמו צ&#039;יטה למשל – קיימים בעיקר שרירים לבנים.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1262664</id>
		<title>Myoglobin (Hebrew)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1262664"/>
		<updated>2011-06-28T06:16:35Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: /* &amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt; */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;400&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;LEFT&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Allmyoglobin/1&#039;&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
תצוגה בנפח מלא&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 הוא חלבון הנמצא בשרירי השלד והלב של חולייתנים, משמש כמאגר חמצן&lt;br /&gt;
 [http://www.orianit.edu-negev.gov.il/irisbnto/sites/homepage/sofia/Images/Illu_muscle_structure_heb%5B1%5D.jpg ברקמת שריר]&lt;br /&gt;
 ומאפשר תנועה של חמצן לתוכה. למיוגלובין מבנה דומה למולקולת חלבון בשם &lt;br /&gt;
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 המוגלובין  ]&lt;br /&gt;
 הנמצא בתאי דם אדומים ומשמש כנשא של חמצן בדם. לחלבון מיוגלובין זיקה גבוהה יותר מזו של המוגלובין לחמצן.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה מולקולת מיוגלובין של חזיר בר &amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
המיוגלובין מורכב &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Aandbchain/2&#039;&amp;gt;משתי שרשראות פוליפפטידיות&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אלפה צבועה בסגול ובתה בצהוב&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה ראשוני –כל אחת מהשרשראות  בנויה &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/153aminoacids/2&#039;&amp;gt;מ-153 חומצות אמינו&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
כל חומצה אמינית מסומנת ככדור צבעוני&lt;br /&gt;
).&lt;br /&gt;
מבנה שניוני – שלד השרשראות מיוצב על ידי קשרי מימן ובנוי &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Slilim/2&#039;&amp;gt;משמונה סלילים&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הקשורים ביניהם ע&amp;quot;י קטעים אמורפיים.&lt;br /&gt;
מבנה שלישוני – גלובולרי  (כדורי). &lt;br /&gt;
מסה מולרית של המיוגלובין 35,200.2  גרם\מול .&lt;br /&gt;
בנוסף לשרשראות הפוליפפטידיות, קיימות בחלבון מיוגלובין שתי קבוצות כימיות בשם &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Kvuzothem/1&#039;&amp;gt;הם&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אטום הברזל בצבע כתום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 , אחת בכל שרשרת, המורכבת מחומצות אמיניות הקשורות לאטום ברזל&lt;br /&gt;
    &lt;br /&gt;
קבוצות ההם נמצאות בתוך מעין כיס בחלבון.  הכיס מהווה סביבה &lt;br /&gt;
[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA הידרופובית ] .&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
בסביבה מימית (הידרופילית) קטיון  &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Iron/1&#039;&amp;gt;הברזל&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
עיגול אדום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
   Fe+2 הבא במגע עם חמצן, עובר שינוי  בערכיותו והופך ל- Fe+3. הברזל התלת ערכי אינו קושר חמצן ולכן, על מנת שיוכל להמשיך לתפקד כקושר חמצן, חשוב שישמר דו-ערכי. מבנה ההם מיוצב בחלבון על ידי אטום הברזל הקשור בצדו האחד לחומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_93/2&#039;&amp;gt;היסטדין 94&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
ובצדו השני נמצאת חומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_64/2&#039;&amp;gt;היסטדין 65&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 אשר לא נקשרת לברזל ישירות. &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Hishem/3&#039;&amp;gt;תפקידה&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 למנוע מהחמצן לחמצן את הברזל.  במידה והברזל יתחמצן על ידי מולקולת מים הוא לא יוכל לשמש כקושר חמצן, ולכן יעילות דיפוזיה של חמצן בתאי השריר תרד.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;תפקוד&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
מיוגלובין מסוגל לקשור חמצן באופן הפיך, ולהגביר את הדיפוזיה של חמצן &lt;br /&gt;
[http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png בתאי השריר ] . מיוגלובין מעביר חמצן בציטופלזמה של תאי השריר, מהממברנה של התאים אל המיטוכונדריה שלהם. מיוגלובין של תאי שריר השלד זהה מבחינה &lt;br /&gt;
[http://he.wiktionary.org/wiki/%D7%90%D7%99%D7%9E%D7%95%D7%A0%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94 אימונולוגית]&lt;br /&gt;
למיוגלובין של שריר הלב. כיוון שמיוגלובין הוא חלבון עיקרי בשריר מחוספס ובשריר הלב, וכיוון שמסת השריר משתנה בהתאם למין, לגיל, ולמוצא אתני, השוֹנוּת בריכוזי מיוגלובין בדם ניכרת. &lt;br /&gt;
למיוגלובין זיקה גבוהה מאד למולקולות חמצן. בדם הזורם בנימים העוברים בסמוך לרקמת תאי שריר, לחץ חלקי נמוך מאד של חמצן. בלחץ חלקי זה נוטות מולקולות ההמוגלובין לשחרר את מולקולות החמצן ומכיוון שלחמצן זיקה גבוהה יותר למיוגלובין הוא עובר  בדיפוזיה מואצת לתוך תאי השריר. חלק ממולקולות החמצן נאגרות בצורה הקשורה למיוגלובין וחלק משמשות בתהליך הנשימה התאית.&lt;br /&gt;
כאשר השריר נמצא במאמץ, הלחץ החלקי של החמצן בתא יורד מאד. במצב זה יתדלדל מאגר החמצן הקשור למיוגלובין.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;ריכוז גבוה של מיוגלובין בשרירים כהתאמה פיזיולוגית&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
יונקים ימיים מסוגלים להישאר מתחת לפני המים זמן ממושך בין היתר הודות לעובדה כי בשרירי גופם ריכוז גבוה של מיוגלובין. לכלב-ים, לדוגמה, ריאות שאינן גדולות יותר מריאותיו של יונק יבשתי במשקל דומה, והוא מסוגל לשהות בתוך המים למעלה משלושים דקות מבלי להראות סימני מצוקה. &lt;br /&gt;
מרבית החולייתנים מסוגלים לנוע בתנועה מהירה מאוד, רק לעיתים רחוקות. רוב הזמן, הפרט מבצע תנועה איטית. מערך השרירים מותאם לאפשר הן תנועה איטית והן התפרצויות של תנועה מהירה.&lt;br /&gt;
לכריש, סיבי שריר עדינים המכילים שפע של מיוגלובין, בעל יכולת קשירה חזקה לחמצן.  סיבי שריר אלו יכולים לאגור כמות גדולה יחסית של חמצן. צבעו של המיוגלובין הוא אדום, ולכן סיבים העשירים במיוגלובין אדומים וכהים.  סיבים מסוג זה  מהווים 5% מהשרירים של הכריש, הם מתכווצים לאט ומבצעים בעיקר נשימה  אירובית.&lt;br /&gt;
מרבית שרירי הכריש, ושרירים של חולייתנים אחרים הם תאי שריר לבנים. תאים אלו חסרי מיטוכונדריה, והם מכילים מעט מיוגלובין. לצורך אספקת אנרגיה הם מבצעים נשימה אנאירובית. שרירים אלו מתכווצים מהר מאוד. &lt;br /&gt;
שרירים אדומים – פעילות איטית וממושכת (אספקת חמצן מתמדת).&lt;br /&gt;
שרירים לבנים – התפרצות מהירה מאוד של פעילות יתר, מתעייפים מהר (מלאי גליקוגן אוזל).&lt;br /&gt;
שרירי ביניים – ורודים:  מבצעי נשימה אירובית ואנאירובית בשיעור דומה. טווח פעילות ביניים.&lt;br /&gt;
בזמן שחייה איטית של הכריש מתפקדים רק השרירים האדומים.&lt;br /&gt;
בזמן הגברה, גם הוורודים נכנסים לתפקוד. בצורך דחוף (תקיפה / בריחה) גם הלבנים.&lt;br /&gt;
יוצא מכך, שהרוב המוחלט של שרירי הכריש הם בשימוש מועט מאוד.&lt;br /&gt;
בחולייתנים יבשתיים כגון סוסים או כלבים – שגופם בנוי לריצה ארוכה וממושכת – צבעם של רוב השרירים אדום.&lt;br /&gt;
אצל טורפים, כמו צ&#039;יטה למשל – קיימים בעיקר שרירים לבנים.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1261874</id>
		<title>Myoglobin (Hebrew)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1261874"/>
		<updated>2011-06-24T04:57:42Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;400&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;LEFT&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Allmyoglobin/1&#039;&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
תצוגה בנפח מלא&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 הוא חלבון הנמצא בשרירי השלד והלב של חולייתנים, משמש כמאגר חמצן&lt;br /&gt;
 [http://www.orianit.edu-negev.gov.il/irisbnto/sites/homepage/sofia/Images/Illu_muscle_structure_heb%5B1%5D.jpg ברקמת שריר]&lt;br /&gt;
 ומאפשר תנועה של חמצן לתוכה. למיוגלובין מבנה דומה למולקולת חלבון בשם &lt;br /&gt;
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 המוגלובין  ]&lt;br /&gt;
 הנמצא בתאי דם אדומים ומשמש כנשא של חמצן בדם. לחלבון מיוגלובין זיקה גבוהה יותר מזו של המוגלובין לחמצן.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה מולקולת מיוגלובין של חזיר בר &amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
המיוגלובין מורכב &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Aandbchain/2&#039;&amp;gt;משתי שרשראות פוליפפטידיות&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אלפה צבועה בסגול ובתה בצהוב&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה ראשוני –כל אחת מהשרשראות  בנויה &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/153aminoacids/2&#039;&amp;gt;מ-153 חומצות אמינו&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
כל חומצה אמינית מסומנת ככדור צבעוני&lt;br /&gt;
).&lt;br /&gt;
מבנה שניוני – שלד השרשראות מיוצב על ידי קשרי מימן ובנוי &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Slilim/2&#039;&amp;gt;משמונה סלילים&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הקשורים ביניהם ע&amp;quot;י קטעים אמורפיים.&lt;br /&gt;
מבנה שלישוני – גלובולרי  (כדורי). &lt;br /&gt;
מסה מולרית של המיוגלובין 35,200.2  גרם\מול .&lt;br /&gt;
בנוסף לשרשראות הפוליפפטידיות, קיימות בחלבון מיוגלובין שתי קבוצות כימיות בשם &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Kvuzothem/1&#039;&amp;gt;הם&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אטום הברזל בצבע כתום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 , אחת בכל שרשרת, המורכבת מחומצות אמיניות הקשורות לאטום ברזל&lt;br /&gt;
    &lt;br /&gt;
קבוצות ההם נמצאות בתוך מעין כיס בחלבון.  הכיס מהווה סביבה &lt;br /&gt;
[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA הידרופובית ] .&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
בסביבה מימית (הידרופילית) קטיון  &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Iron/1&#039;&amp;gt;הברזל&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
עיגול אדום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
   Fe+2 הבא במגע עם חמצן, עובר שינוי  בערכיותו והופך ל- Fe+3. הברזל התלת ערכי אינו קושר חמצן ולכן, על מנת שיוכל להמשיך לתפקד כקושר חמצן, חשוב שישמר דו-ערכי. מבנה ההם מיוצב בחלבון על ידי אטום הברזל הקשור בצדו האחד לחומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_93/2&#039;&amp;gt;היסטדין 93&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
ובצדו השני נמצאת חומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_64/2&#039;&amp;gt;היסטדין 64&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 אשר לא נקשרת לברזל ישירות. &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Hishem/3&#039;&amp;gt;תפקידה&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 למנוע מהחמצן לחמצן את הברזל.  במידה והברזל יתחמצן על ידי מולקולת מים הוא לא יוכל לשמש כקושר חמצן, ולכן יעילות דיפוזיה של חמצן בתאי השריר תרד.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;תפקוד&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
מיוגלובין מסוגל לקשור חמצן באופן הפיך, ולהגביר את הדיפוזיה של חמצן &lt;br /&gt;
[http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png בתאי השריר ] . מיוגלובין מעביר חמצן בציטופלזמה של תאי השריר, מהממברנה של התאים אל המיטוכונדריה שלהם. מיוגלובין של תאי שריר השלד זהה מבחינה &lt;br /&gt;
[http://he.wiktionary.org/wiki/%D7%90%D7%99%D7%9E%D7%95%D7%A0%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94 אימונולוגית]&lt;br /&gt;
למיוגלובין של שריר הלב. כיוון שמיוגלובין הוא חלבון עיקרי בשריר מחוספס ובשריר הלב, וכיוון שמסת השריר משתנה בהתאם למין, לגיל, ולמוצא אתני, השוֹנוּת בריכוזי מיוגלובין בדם ניכרת. &lt;br /&gt;
למיוגלובין זיקה גבוהה מאד למולקולות חמצן. בדם הזורם בנימים העוברים בסמוך לרקמת תאי שריר, לחץ חלקי נמוך מאד של חמצן. בלחץ חלקי זה נוטות מולקולות ההמוגלובין לשחרר את מולקולות החמצן ומכיוון שלחמצן זיקה גבוהה יותר למיוגלובין הוא עובר  בדיפוזיה מואצת לתוך תאי השריר. חלק ממולקולות החמצן נאגרות בצורה הקשורה למיוגלובין וחלק משמשות בתהליך הנשימה התאית.&lt;br /&gt;
כאשר השריר נמצא במאמץ, הלחץ החלקי של החמצן בתא יורד מאד. במצב זה יתדלדל מאגר החמצן הקשור למיוגלובין.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;ריכוז גבוה של מיוגלובין בשרירים כהתאמה פיזיולוגית&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
יונקים ימיים מסוגלים להישאר מתחת לפני המים זמן ממושך בין היתר הודות לעובדה כי בשרירי גופם ריכוז גבוה של מיוגלובין. לכלב-ים, לדוגמה, ריאות שאינן גדולות יותר מריאותיו של יונק יבשתי במשקל דומה, והוא מסוגל לשהות בתוך המים למעלה משלושים דקות מבלי להראות סימני מצוקה. &lt;br /&gt;
מרבית החולייתנים מסוגלים לנוע בתנועה מהירה מאוד, רק לעיתים רחוקות. רוב הזמן, הפרט מבצע תנועה איטית. מערך השרירים מותאם לאפשר הן תנועה איטית והן התפרצויות של תנועה מהירה.&lt;br /&gt;
לכריש, סיבי שריר עדינים המכילים שפע של מיוגלובין, בעל יכולת קשירה חזקה לחמצן.  סיבי שריר אלו יכולים לאגור כמות גדולה יחסית של חמצן. צבעו של המיוגלובין הוא אדום, ולכן סיבים העשירים במיוגלובין אדומים וכהים.  סיבים מסוג זה  מהווים 5% מהשרירים של הכריש, הם מתכווצים לאט ומבצעים בעיקר נשימה  אירובית.&lt;br /&gt;
מרבית שרירי הכריש, ושרירים של חולייתנים אחרים הם תאי שריר לבנים. תאים אלו חסרי מיטוכונדריה, והם מכילים מעט מיוגלובין. לצורך אספקת אנרגיה הם מבצעים נשימה אנאירובית. שרירים אלו מתכווצים מהר מאוד. &lt;br /&gt;
שרירים אדומים – פעילות איטית וממושכת (אספקת חמצן מתמדת).&lt;br /&gt;
שרירים לבנים – התפרצות מהירה מאוד של פעילות יתר, מתעייפים מהר (מלאי גליקוגן אוזל).&lt;br /&gt;
שרירי ביניים – ורודים:  מבצעי נשימה אירובית ואנאירובית בשיעור דומה. טווח פעילות ביניים.&lt;br /&gt;
בזמן שחייה איטית של הכריש מתפקדים רק השרירים האדומים.&lt;br /&gt;
בזמן הגברה, גם הוורודים נכנסים לתפקוד. בצורך דחוף (תקיפה / בריחה) גם הלבנים.&lt;br /&gt;
יוצא מכך, שהרוב המוחלט של שרירי הכריש הם בשימוש מועט מאוד.&lt;br /&gt;
בחולייתנים יבשתיים כגון סוסים או כלבים – שגופם בנוי לריצה ארוכה וממושכת – צבעם של רוב השרירים אדום.&lt;br /&gt;
אצל טורפים, כמו צ&#039;יטה למשל – קיימים בעיקר שרירים לבנים.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1261873</id>
		<title>Myoglobin (Hebrew)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1261873"/>
		<updated>2011-06-24T04:25:43Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;400&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;LEFT&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Allmyoglobin/1&#039;&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
תצוגה בנפח מלא&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 הוא חלבון הנמצא בשרירי השלד והלב של חולייתנים, משמש כמאגר חמצן&lt;br /&gt;
 [http://www.orianit.edu-negev.gov.il/irisbnto/sites/homepage/sofia/Images/Illu_muscle_structure_heb%5B1%5D.jpg ברקמת שריר]&lt;br /&gt;
 ומאפשר תנועה של חמצן לתוכה. למיוגלובין מבנה דומה למולקולת חלבון בשם &lt;br /&gt;
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 המוגלובין  ]&lt;br /&gt;
 הנמצא בתאי דם אדומים ומשמש כנשא של חמצן בדם. לחלבון מיוגלובין זיקה גבוהה יותר מזו של המוגלובין לחמצן.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה מולקולת מיוגלובין של חזיר בר &amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
המיוגלובין מורכב &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Aandbchain/2&#039;&amp;gt;משתי שרשראות פוליפפטידיות&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אלפה צבועה בסגול ובתה בצהוב&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה ראשוני –כל אחת מהשרשראות  בנויה &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/153aminoacids/2&#039;&amp;gt;מ-153 חומצות אמינו&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
כל חומצה אמינית מסומנת ככדור צבעוני&lt;br /&gt;
).&lt;br /&gt;
מבנה שניוני – שלד השרשראות מיוצב על ידי קשרי מימן ובנוי &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Slilim/2&#039;&amp;gt;משמונה סלילים&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הקשורים ביניהם ע&amp;quot;י קטעים אמורפיים.&lt;br /&gt;
מבנה שלישוני – גלובולרי  (כדורי). &lt;br /&gt;
מסה מולרית של המיוגלובין 35,200.2  גרם\מול .&lt;br /&gt;
בנוסף לשרשראות הפוליפפטידיות, קיימות בחלבון מיוגלובין שתי קבוצות כימיות בשם &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Kvuzothem/1&#039;&amp;gt;הם&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אטום הברזל בצבע כתום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 , אחת בכל שרשרת, המורכבת מחומצות אמיניות הקשורות לאטום ברזל&lt;br /&gt;
    &lt;br /&gt;
קבוצות ההם נמצאות בתוך מעין כיס בחלבון.  הכיס מהווה סביבה &lt;br /&gt;
[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA הידרופובית ] .&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
בסביבה מימית (הידרופילית) קטיון  &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Iron/1&#039;&amp;gt;הברזל&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
עיגול אדום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
   Fe+2 הבא במגע עם חמצן, עובר שינוי  בערכיותו והופך ל- Fe+3. הברזל התלת ערכי אינו קושר חמצן ולכן, על מנת שיוכל להמשיך לתפקד כקושר חמצן, חשוב שישמר דו-ערכי. מבנה ההם מיוצב בחלבון על ידי אטום הברזל הקשור בצדו האחד לחומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_93/2&#039;&amp;gt;היסטדין 93&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
ובצדו השני נמצאת חומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_64/2&#039;&amp;gt;היסטדין 64&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 אשר לא נקשרת לברזל ישירות. &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Hishem/3&#039;&amp;gt;תפקידה&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 למנוע מהחמצן לחמצן את הברזל.  במידה והברזל יתחמצן על ידי מולקולת מים הוא לא יוכל לשמש כקושר חמצן, ולכן יעילות דיפוזיה של חמצן בתאי השריר תרד.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;תפקוד&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
מיוגלובין מסוגל לקשור חמצן באופן הפיך, ולהגביר את הדיפוזיה של חמצן &lt;br /&gt;
[http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png בתאי השריר ] . מיוגלובין מעביר חמצן בציטופלזמה של תאי השריר, מהממברנה של התאים אל המיטוכונדריה שלהם. מיוגלובין של תאי שריר השלד זהה מבחינה &lt;br /&gt;
[http://he.wiktionary.org/wiki/%D7%90%D7%99%D7%9E%D7%95%D7%A0%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94 אימונולוגית]&lt;br /&gt;
למיוגלובין של שריר הלב. כיוון שמיוגלובין הוא חלבון עיקרי בשריר מחוספס ובשריר הלב, וכיוון שמסת השריר משתנה בהתאם למין, לגיל, ולמוצא אתני, השוֹנוּת בריכוזי מיוגלובין בדם ניכרת. &lt;br /&gt;
למיוגלובין זיקה גבוהה מאד למולקולות חמצן. בדם הזורם בנימים העוברים בסמוך לרקמת תאי שריר, לחץ חלקי נמוך מאד של חמצן. בלחץ חלקי זה נוטות מולקולות ההמוגלובין לשחרר את מולקולות החמצן ומכיוון שלחמצן זיקה גבוהה יותר למיוגלובין הוא עובר  בדיפוזיה מואצת לתוך תאי השריר. חלק ממולקולות החמצן נאגרות בצורה הקשורה למיוגלובין וחלק משמשות בתהליך הנשימה התאית.&lt;br /&gt;
כאשר השריר נמצא במאמץ, הלחץ החלקי של החמצן בתא יורד מאד. במצב זה יתדלדל מאגר החמצן הקשור למיוגלובין.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;ריכוז גבוה של מיוגלובין בשרירים כהתאמה פיזיולוגית&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
יונקים ימיים מסוגלים להישאר מתחת לפני המים זמן ממושך בין היתר הודות לעובדה כי בשרירי גופם ריכוז גבוה של מיוגלובין. לכלב-ים, לדוגמה, ריאות שאינן גדולות יותר מריאותיו של יונק יבשתי במשקל דומה, והוא מסוגל לשהות בתוך המים למעלה משלושים דקות מבלי להראות סימני מצוקה. &lt;br /&gt;
מרבית החולייתנים מסוגלים לנוע בתנועה מהירה מאוד, רק לעיתים רחוקות. רוב הזמן, הפרט מבצע תנועה איטית. מערך השרירים מותאם לאפשר הן תנועה איטית והן התפרצויות של תנועה מהירה.&lt;br /&gt;
לכריש, סיבי שריר עדינים המכילים שפע של מיוגלובין, בעל יכולת קשירה חזקה לחמצן.  סיבי שריר אלו יכולים לאגור כמות גדולה יחסית של חמצן. צבעו של המיוגלובין הוא אדום, ולכן סיבים העשירים במיוגלובין אדומים וכהים.  סיבים מסוג זה  מהווים 5% מהשרירים של הכריש, הם מתכווצים לאט ומבצעים בעיקר נשימה  אירובית.&lt;br /&gt;
מרבית שרירי הכריש, ושרירים של חולייתנים אחרים הם תאי שריר לבנים. תאים אלו חסרי מיטוכונדריה, והם מכילים מעט מיוגלובין. לצורך אספקת אנרגיה הם מבצעים נשימה אנאירובית. שרירים אלו מתכווצים מהר מאוד. &lt;br /&gt;
שרירים אדומים – פעילות איטית וממושכת (אספקת חמצן מתמדת).&lt;br /&gt;
שרירים לבנים – התפרצות מהירה מאוד של פעילות יתר, מתעייפים מהר (מלאי גליקוגן אוזל).&lt;br /&gt;
שרירי ביניים – ורודים:  מבצעי נשימה אירובית ואנאירובית בשיעור דומה. טווח פעילות ביניים.&lt;br /&gt;
בזמן שחייה איטית של הכריש מתפקדים רק השרירים האדומים.&lt;br /&gt;
בזמן הגברה, גם הוורודים נכנסים לתפקוד. בצורך דחוף (תקיפה / בריחה) גם הלבנים.&lt;br /&gt;
יוצא מכך, שהרוב המוחלט של שרירי הכריש הם בשימוש מועט מאוד.&lt;br /&gt;
בחולייתנים יבשתיים כגון סוסים או כלבים – שגופם בנוי לריצה ארוכה וממושכת – צבעם של רוב השרירים אדום.&lt;br /&gt;
אצל טורפים, כמו צ&#039;יטה למשל – קיימים בעיקר שרירים לבנים.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1261872</id>
		<title>Myoglobin (Hebrew)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1261872"/>
		<updated>2011-06-24T04:24:25Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;400&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;LEFT&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Allmyoglobin/1&#039;&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
תצוגה בנפח מלא&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 הוא חלבון הנמצא בשרירי השלד והלב של חולייתנים, משמש כמאגר חמצן&lt;br /&gt;
 [http://www.orianit.edu-negev.gov.il/irisbnto/sites/homepage/sofia/Images/Illu_muscle_structure_heb%5B1%5D.jpg ברקמת שריר]&lt;br /&gt;
 ומאפשר תנועה של חמצן לתוכה. למיוגלובין מבנה דומה למולקולת חלבון בשם &lt;br /&gt;
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 המוגלובין  ]&lt;br /&gt;
 הנמצא בתאי דם אדומים ומשמש כנשא של חמצן בדם. לחלבון מיוגלובין זיקה גבוהה יותר מזו של המוגלובין לחמצן.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה מולקולת מיוגלובין של חזיר בר &amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
המיוגלובין מורכב &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Aandbchain/2&#039;&amp;gt;משתי שרשראות פוליפפטידיות&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אלפה צבועה בסגול ובתה בצהוב&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה ראשוני –כל אחת מהשרשראות  בנויה &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/153aminoacids/2&#039;&amp;gt;מ-153 חומצות אמינו&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
כל חומצה אמינית מסומנת ככדור צבעוני&lt;br /&gt;
).&lt;br /&gt;
מבנה שניוני – שלד השרשראות מיוצב על ידי קשרי מימן ובנוי &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Slilim/2&#039;&amp;gt;משמונה סלילים&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הקשורים ביניהם ע&amp;quot;י קטעים אמורפיים.&lt;br /&gt;
מבנה שלישוני – גלובולרי  (כדורי). &lt;br /&gt;
מסה מולרית של המיוגלובין 35,200.2  גרם\מול .&lt;br /&gt;
בנוסף לשרשראות הפוליפפטידיות, קיימות בחלבון מיוגלובין שתי קבוצות כימיות בשם &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Kvuzothem/1&#039;&amp;gt;הם&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אטום הברזל בצבע כתום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 , אחת בכל שרשרת, המורכבת מחומצות אמיניות הקשורות לאטום ברזל&lt;br /&gt;
    &lt;br /&gt;
קבוצות ההם נמצאות בתוך מעין כיס בחלבון.  הכיס מהווה סביבה &lt;br /&gt;
[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA הידרופובית ] .&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
בסביבה מימית (הידרופילית) קטיון  &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Iron/1&#039;&amp;gt;הברזל&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
עיגול אדום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
   Fe+2 הבא במגע עם חמצן, עובר שינוי  בערכיותו והופך ל- Fe+3. הברזל התלת ערכי אינו קושר חמצן ולכן, על מנת שיוכל להמשיך לתפקד כקושר חמצן, חשוב שישמר דו-ערכי. מבנה ההם מיוצב בחלבון על ידי אטום הברזל הקשור בצדו האחד לחומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_93/2&#039;&amp;gt;היסטדין 93&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
ובצדו השני נמצאת חומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_64/2&#039;&amp;gt;היסטדין 64&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 אשר לא נקשרת לברזל ישירות. &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Hishem/3&#039;&amp;gt;תפקידה&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 למנוע מהחמצן לחמצן את הברזל.  במידה והברזל יתחמצן על ידי מולקולת מים הוא לא יוכל לשמש כקושר חמצן, ולכן יעילות דיפוזיה של חמצן בתאי השריר תרד.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;תפקוד&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
מיוגלובין מסוגל לקשור חמצן באופן הפיך, ולהגביר את הדיפוזיה של חמצן &lt;br /&gt;
[http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png בתאי השריר ] . מיוגלובין מעביר חמצן בציטופלזמה של תאי השריר, מהממברנה של התאים אל המיטוכונדריה שלהם. מיוגלובין של תאי שריר השלד זהה מבחינה &lt;br /&gt;
[http://he.wiktionary.org/wiki/%D7%90%D7%99%D7%9E%D7%95%D7%A0%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94 אימונולוגית]&lt;br /&gt;
למיוגלובין של שריר הלב. כיוון שמיוגלובין הוא חלבון עיקרי בשריר מחוספס ובשריר הלב, וכיוון שמסת השריר משתנה בהתאם למין, לגיל, ולמוצא אתני, השוֹנוּת בריכוזי מיוגלובין בדם ניכרת. &lt;br /&gt;
למיוגלובין זיקה גבוהה מאד למולקולות חמצן. בדם הזורם בנימים העוברים בסמוך לרקמת תאי שריר, לחץ חלקי נמוך מאד של חמצן. בלחץ חלקי זה נוטות מולקולות ההמוגלובין לשחרר את מולקולות החמצן ומכיוון שלחמצן זיקה גבוהה יותר למיוגלובין הוא עובר  בדיפוזיה מואצת לתוך תאי השריר. חלק ממולקולות החמצן נאגרות בצורה הקשורה למיוגלובין וחלק משמשות בתהליך הנשימה התאית.&lt;br /&gt;
כאשר השריר נמצא במאמץ, הלחץ החלקי של החמצן בתא יורד מאד. במצב זה יתדלדל מאגר החמצן הקשור למיוגלובין.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;ריכוז גבוה של מיוגלובין בשרירים כהתאמה פיזיולוגית&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
יונקים ימיים מסוגלים להישאר מתחת לפני המים זמן ממושך בין היתר הודות לעובדה כי בשרירי גופם ריכוז גבוה של מיוגלובין. לכלב-ים, לדוגמה, ריאות שאינן גדולות יותר מריאותיו של יונק יבשתי במשקל דומה, והוא מסוגל לשהות בתוך המים למעלה משלושים דקות מבלי להראות סימני מצוקה. &lt;br /&gt;
מרבית החולייתנים מסוגלים לנוע בתנועה מהירה מאוד, רק לעיתים רחוקות. רוב הזמן, הפרט מבצע תנועה איטית. מערך השרירים מותאם לאפשר הן תנועה איטית והן התפרצויות של תנועה מהירה.&lt;br /&gt;
לכריש, סיבי שריר עדינים המכילים שפע של מיוגלובין, בעל יכולת קשירה חזקה לחמצן.  סיבי שריר אלו יכולים לאגור כמות גדולה יחסית של חמצן. צבעו של המיוגלובין הוא אדום, ולכן סיבים העשירים במיוגלובין אדומים וכהים.  סיבים מסוג זה  מהווים 5% מהשרירים של הכריש, הם מתכווצים לאט ומבצעים בעיקר נשימה  אירובית.&lt;br /&gt;
מרבית שרירי הכריש, ושרירים של חולייתנים אחרים הם תאי שריר לבנים. תאים אלו חסרי מיטוכונדריה, והם מכילים מעט מיוגלובין. לצורך אספקת אנרגיה הם מבצעים נשימה אנאירובית. שרירים אלו מתכווצים מהר מאוד. &lt;br /&gt;
שרירים אדומים – פעילות איטית וממושכת (אספקת חמצן מתמדת).&lt;br /&gt;
שרירים לבנים – התפרצות מהירה מאוד של פעילות יתר, מתעייפים מהר (מלאי גליקוגן אוזל).&lt;br /&gt;
שרירי ביניים – ורודים:  מבצעי נשימה אירובית ואנאירובית בשיעור דומה. טווח פעילות ביניים.&lt;br /&gt;
בזמן שחייה איטית של הכריש מתפקדים רק השרירים האדומים.&lt;br /&gt;
בזמן הגברה, גם הוורודים נכנסים לתפקוד. בצורך דחוף (תקיפה / בריחה) גם הלבנים.&lt;br /&gt;
יוצא מכך, שהרוב המוחלט של שרירי הכריש הם בשימוש מועט מאוד.&lt;br /&gt;
בחולייתנים יבשתיים כגון סוסים או כלבים – שגופם בנוי לריצה ארוכה וממושכת – צבעם של רוב השרירים אדום.&lt;br /&gt;
אצל טורפים, כמו צ&#039;יטה למשל – קיימים בעיקר שרירים לבנים.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1261871</id>
		<title>Myoglobin (Hebrew)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1261871"/>
		<updated>2011-06-24T04:22:17Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;400&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;LEFT&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Allmyoglobin/1&#039;&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
תצוגה בנפח מלא&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 הוא חלבון הנמצא בשרירי השלד והלב של חולייתנים, משמש כמאגר חמצן&lt;br /&gt;
 [http://www.orianit.edu-negev.gov.il/irisbnto/sites/homepage/sofia/Images/Illu_muscle_structure_heb%5B1%5D.jpg ברקמת שריר]&lt;br /&gt;
 ומאפשר תנועה של חמצן לתוכה. למיוגלובין מבנה דומה למולקולת חלבון בשם &lt;br /&gt;
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 המוגלובין  ]&lt;br /&gt;
 הנמצא בתאי דם אדומים ומשמש כנשא של חמצן בדם. לחלבון מיוגלובין זיקה גבוהה יותר מזו של המוגלובין לחמצן.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה מולקולת מיוגלובין של חזיר בר &amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
המיוגלובין מורכב &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Aandbchain/2&#039;&amp;gt;משתי שרשראות פוליפפטידיות&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אלפה צבועה בסגול ובתה בצהוב&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה ראשוני –כל אחת מהשרשראות  בנויה &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/153aminoacids/2&#039;&amp;gt;מ-153 חומצות אמינו&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
כל חומצה אמינית מסומנת ככדור צבעוני&lt;br /&gt;
).&lt;br /&gt;
מבנה שניוני – שלד השרשראות מיוצב על ידי קשרי מימן ובנוי &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Slilim/2&#039;&amp;gt;משמונה סלילים&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הקשורים ביניהם ע&amp;quot;י קטעים אמורפיים.&lt;br /&gt;
מבנה שלישוני – גלובולרי  (כדורי). &lt;br /&gt;
מסה מולרית של המיוגלובין 35,200.2  גרם\מול .&lt;br /&gt;
בנוסף לשרשראות הפוליפפטידיות, קיימות בחלבון מיוגלובין שתי קבוצות כימיות בשם &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Kvuzothem/1&#039;&amp;gt;הם&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אטום הברזל בצבע כתום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 , אחת בכל שרשרת, המורכבת מחומצות אמיניות הקשורות לאטום ברזל&lt;br /&gt;
    &lt;br /&gt;
קבוצות ההם נמצאות בתוך מעין כיס בחלבון.  הכיס מהווה סביבה &lt;br /&gt;
[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA הידרופובית ] .&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
בסביבה מימית (הידרופילית) קטיון  &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Iron/1&#039;&amp;gt;הברזל&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
עיגול אדום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
   Fe+2 הבא במגע עם חמצן, עובר שינוי  בערכיותו והופך ל- Fe+3. הברזל התלת ערכי אינו קושר חמצן ולכן, על מנת שיוכל להמשיך לתפקד כקושר חמצן, חשוב שישמר דו-ערכי. מבנה ההם מיוצב בחלבון על ידי אטום הברזל הקשור בצדו האחד לחומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_93/2&#039;&amp;gt;היסטדין 93&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
ובצדו השני נמצאת חומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_64/2&#039;&amp;gt;היסטדין 64&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 אשר לא נקשרת לברזל ישירות. &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Hishem/3&#039;&amp;gt;תפקידה&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 למנוע מהחמצן לחמצן את הברזל.  במידה והברזל יתחמצן על ידי מולקולת מים הוא לא יוכל לשמש כקושר חמצן, ולכן יעילות דיפוזיה של חמצן בתאי השריר תרד.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;תפקוד&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
מיוגלובין מסוגל לקשור חמצן באופן הפיך, ולהגביר את הדיפוזיה של חמצן &lt;br /&gt;
[http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png בתאי השריר ] . מיוגלובין מעביר חמצן בציטופלזמה של תאי השריר, מהממברנה של התאים אל המיטוכונדריה שלהם. מיוגלובין של תאי שריר השלד זהה מבחינה &lt;br /&gt;
[http://he.wiktionary.org/wiki/%D7%90%D7%99%D7%9E%D7%95%D7%A0%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94 אימונולוגית]&lt;br /&gt;
למיוגלובין של שריר הלב. כיוון שמיוגלובין הוא חלבון עיקרי בשריר מחוספס ובשריר הלב, וכיוון שמסת השריר משתנה בהתאם למין, לגיל, ולמוצא אתני, השוֹנוּת בריכוזי מיוגלובין בדם ניכרת. &lt;br /&gt;
למיוגלובין זיקה גבוהה מאד למולקולות חמצן. בדם הזורם בנימים העוברים בסמוך לרקמת תאי שריר, לחץ חלקי נמוך מאד של חמצן. בלחץ חלקי זה נוטות מולקולות ההמוגלובין לשחרר את מולקולות החמצן ומכיוון שלחמצן זיקה גבוהה יותר למיוגלובין הוא עובר  בדיפוזיה מואצת לתוך תאי השריר. חלק ממולקולות החמצן נאגרות בצורה הקשורה למיוגלובין וחלק משמשות בתהליך הנשימה התאית.&lt;br /&gt;
כאשר השריר נמצא במאמץ, הלחץ החלקי של החמצן בתא יורד מאד. במצב זה יתדלדל מאגר החמצן הקשור למיוגלובין.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;ריכוז גבוה של מיוגלובין בשרירים כהתאמה פיזיולוגית&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
יונקים ימיים מסוגלים להישאר מתחת לפני המים זמן ממושך בין היתר הודות לעובדה כי בשרירי גופם ריכוז גבוה של מיוגלובין. לכלב-ים, לדוגמה, ריאות שאינן גדולות יותר מריאותיו של יונק יבשתי במשקל דומה, והוא מסוגל לשהות בתוך המים למעלה משלושים דקות מבלי להראות סימני מצוקה. &lt;br /&gt;
מרבית החולייתנים מסוגלים לנוע בתנועה מהירה מאוד, רק לעיתים רחוקות. רוב הזמן, הפרט מבצע תנועה איטית. מערך השרירים מותאם לאפשר הן תנועה איטית והן התפרצויות של תנועה מהירה.&lt;br /&gt;
לכריש, סיבי שריר עדינים המכילים שפע של מיוגלובין, בעל יכולת קשירה חזקה לחמצן.  סיבי שריר אלו יכולים לאגור כמות גדולה יחסית של חמצן. צבעו של המיוגלובין הוא אדום, ולכן סיבים העשירים במיוגלובין אדומים וכהים.  סיבים מסוג זה  מהווים 5% מהשרירים של הכריש, הם מתכווצים לאט ומבצעים בעיקר נשימה  אירובית.&lt;br /&gt;
מרבית שרירי הכריש, ושרירים של חולייתנים אחרים הם תאי שריר לבנים. תאים אלו חסרי מיטוכונדריה, והם מכילים מעט מיוגלובין. לצורך אספקת אנרגיה הם מבצעים נשימה אנאירובית. שרירים אלו מתכווצים מהר מאוד. &lt;br /&gt;
שרירים אדומים – פעילות איטית וממושכת (אספקת חמצן מתמדת).&lt;br /&gt;
שרירים לבנים – התפרצות מהירה מאוד של פעילות יתר, מתעייפים מהר (מלאי גליקוגן אוזל).&lt;br /&gt;
שרירי ביניים – ורודים:  מבצעי נשימה אירובית ואנאירובית בשיעור דומה. טווח פעילות ביניים.&lt;br /&gt;
בזמן שחייה איטית של הכריש מתפקדים רק השרירים האדומים.&lt;br /&gt;
בזמן הגברה, גם הוורודים נכנסים לתפקוד. בצורך דחוף (תקיפה / בריחה) גם הלבנים.&lt;br /&gt;
יוצא מכך, שהרוב המוחלט של שרירי הכריש הם בשימוש מועט מאוד.&lt;br /&gt;
בחולייתנים יבשתיים כגון סוסים או כלבים – שגופם בנוי לריצה ארוכה וממושכת – צבעם של רוב השרירים אדום.&lt;br /&gt;
אצל טורפים, כמו צ&#039;יטה למשל – קיימים בעיקר שרירים לבנים.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1261868</id>
		<title>Myoglobin (Hebrew)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1261868"/>
		<updated>2011-06-24T04:19:06Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;400&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;LEFT&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Allmyoglobin/1&#039;&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
תצוגה בנפח מלא&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 הוא חלבון הנמצא בשרירי השלד והלב של חולייתנים, משמש כמאגר חמצן&lt;br /&gt;
 [http://www.orianit.edu-negev.gov.il/irisbnto/sites/homepage/sofia/Images/Illu_muscle_structure_heb%5B1%5D.jpg ברקמת שריר]&lt;br /&gt;
 ומאפשר תנועה של חמצן לתוכה. למיוגלובין מבנה דומה למולקולת חלבון בשם &lt;br /&gt;
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 המוגלובין  ]&lt;br /&gt;
 הנמצא בתאי דם אדומים ומשמש כנשא של חמצן בדם. לחלבון מיוגלובין זיקה גבוהה יותר מזו של המוגלובין לחמצן.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;תפקוד&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
מיוגלובין מסוגל לקשור חמצן באופן הפיך, ולהגביר את הדיפוזיה של חמצן &lt;br /&gt;
[http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png בתאי השריר ] . מיוגלובין מעביר חמצן בציטופלזמה של תאי השריר, מהממברנה של התאים אל המיטוכונדריה שלהם. מיוגלובין של תאי שריר השלד זהה מבחינה &lt;br /&gt;
[http://he.wiktionary.org/wiki/%D7%90%D7%99%D7%9E%D7%95%D7%A0%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94 אימונולוגית]&lt;br /&gt;
למיוגלובין של שריר הלב. כיוון שמיוגלובין הוא חלבון עיקרי בשריר מחוספס ובשריר הלב, וכיוון שמסת השריר משתנה בהתאם למין, לגיל, ולמוצא אתני, השוֹנוּת בריכוזי מיוגלובין בדם ניכרת. &lt;br /&gt;
למיוגלובין זיקה גבוהה מאד למולקולות חמצן. בדם הזורם בנימים העוברים בסמוך לרקמת תאי שריר, לחץ חלקי נמוך מאד של חמצן. בלחץ חלקי זה נוטות מולקולות ההמוגלובין לשחרר את מולקולות החמצן ומכיוון שלחמצן זיקה גבוהה יותר למיוגלובין הוא עובר  בדיפוזיה מואצת לתוך תאי השריר. חלק ממולקולות החמצן נאגרות בצורה הקשורה למיוגלובין וחלק משמשות בתהליך הנשימה התאית.&lt;br /&gt;
כאשר השריר נמצא במאמץ, הלחץ החלקי של החמצן בתא יורד מאד. במצב זה יתדלדל מאגר החמצן הקשור למיוגלובין.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה מולקולת מיוגלובין של חזיר בר &amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
המיוגלובין מורכב &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Aandbchain/2&#039;&amp;gt;משתי שרשראות פוליפפטידיות&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אלפה צבועה בסגול ובתה בצהוב&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה ראשוני –כל אחת מהשרשראות  בנויה &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/153aminoacids/2&#039;&amp;gt;מ-153 חומצות אמינו&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
כל חומצה אמינית מסומנת ככדור צבעוני&lt;br /&gt;
).&lt;br /&gt;
מבנה שניוני – שלד השרשראות מיוצב על ידי קשרי מימן ובנוי &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Slilim/2&#039;&amp;gt;משמונה סלילים&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הקשורים ביניהם ע&amp;quot;י קטעים אמורפיים.&lt;br /&gt;
מבנה שלישוני – גלובולרי  (כדורי). &lt;br /&gt;
מסה מולרית של המיוגלובין 35,200.2  גרם\מול .&lt;br /&gt;
בנוסף לשרשראות הפוליפפטידיות, קיימות בחלבון מיוגלובין שתי קבוצות כימיות בשם &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Kvuzothem/1&#039;&amp;gt;הם&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אטום הברזל בצבע כתום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 , אחת בכל שרשרת, המורכבת מחומצות אמיניות הקשורות לאטום ברזל&lt;br /&gt;
    &lt;br /&gt;
קבוצות ההם נמצאות בתוך מעין כיס בחלבון.  הכיס מהווה סביבה &lt;br /&gt;
[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA הידרופובית ] .&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
בסביבה מימית (הידרופילית) קטיון  &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Iron/1&#039;&amp;gt;הברזל&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
עיגול אדום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
   Fe+2 הבא במגע עם חמצן, עובר שינוי  בערכיותו והופך ל- Fe+3. הברזל התלת ערכי אינו קושר חמצן ולכן, על מנת שיוכל להמשיך לתפקד כקושר חמצן, חשוב שישמר דו-ערכי. מבנה ההם מיוצב בחלבון על ידי אטום הברזל הקשור בצדו האחד לחומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_93/2&#039;&amp;gt;היסטדין 93&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
ובצדו השני נמצאת חומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_64/2&#039;&amp;gt;היסטדין 64&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 אשר לא נקשרת לברזל ישירות. &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Hishem/3&#039;&amp;gt;תפקידה&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 למנוע מהחמצן לחמצן את הברזל.  במידה והברזל יתחמצן על ידי מולקולת מים הוא לא יוכל לשמש כקושר חמצן, ולכן יעילות דיפוזיה של חמצן בתאי השריר תרד.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;ריכוז גבוה של מיוגלובין בשרירים כהתאמה פיזיולוגית&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
יונקים ימיים מסוגלים להישאר מתחת לפני המים זמן ממושך בין היתר הודות לעובדה כי בשרירי גופם ריכוז גבוה של מיוגלובין. לכלב-ים, לדוגמה, ריאות שאינן גדולות יותר מריאותיו של יונק יבשתי במשקל דומה, והוא מסוגל לשהות בתוך המים למעלה משלושים דקות מבלי להראות סימני מצוקה. &lt;br /&gt;
מרבית החולייתנים מסוגלים לנוע בתנועה מהירה מאוד, רק לעיתים רחוקות. רוב הזמן, הפרט מבצע תנועה איטית. מערך השרירים מותאם לאפשר הן תנועה איטית והן התפרצויות של תנועה מהירה.&lt;br /&gt;
לכריש, סיבי שריר עדינים המכילים שפע של מיוגלובין, בעל יכולת קשירה חזקה לחמצן.  סיבי שריר אלו יכולים לאגור כמות גדולה יחסית של חמצן. צבעו של המיוגלובין הוא אדום, ולכן סיבים העשירים במיוגלובין אדומים וכהים.  סיבים מסוג זה  מהווים 5% מהשרירים של הכריש, הם מתכווצים לאט ומבצעים בעיקר נשימה  אירובית.&lt;br /&gt;
מרבית שרירי הכריש, ושרירים של חולייתנים אחרים הם תאי שריר לבנים. תאים אלו חסרי מיטוכונדריה, והם מכילים מעט מיוגלובין. לצורך אספקת אנרגיה הם מבצעים נשימה אנאירובית. שרירים אלו מתכווצים מהר מאוד. &lt;br /&gt;
שרירים אדומים – פעילות איטית וממושכת (אספקת חמצן מתמדת).&lt;br /&gt;
שרירים לבנים – התפרצות מהירה מאוד של פעילות יתר, מתעייפים מהר (מלאי גליקוגן אוזל).&lt;br /&gt;
שרירי ביניים – ורודים:  מבצעי נשימה אירובית ואנאירובית בשיעור דומה. טווח פעילות ביניים.&lt;br /&gt;
בזמן שחייה איטית של הכריש מתפקדים רק השרירים האדומים.&lt;br /&gt;
בזמן הגברה, גם הוורודים נכנסים לתפקוד. בצורך דחוף (תקיפה / בריחה) גם הלבנים.&lt;br /&gt;
יוצא מכך, שהרוב המוחלט של שרירי הכריש הם בשימוש מועט מאוד.&lt;br /&gt;
בחולייתנים יבשתיים כגון סוסים או כלבים – שגופם בנוי לריצה ארוכה וממושכת – צבעם של רוב השרירים אדום.&lt;br /&gt;
אצל טורפים, כמו צ&#039;יטה למשל – קיימים בעיקר שרירים לבנים.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1261865</id>
		<title>Myoglobin (Hebrew)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1261865"/>
		<updated>2011-06-24T04:18:04Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;400&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;LEFT&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Allmyoglobin/1&#039;&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
תצוגה בנפח מלא&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 הוא חלבון הנמצא בשרירי השלד והלב של חולייתנים, משמש כמאגר חמצן&lt;br /&gt;
 [http://www.orianit.edu-negev.gov.il/irisbnto/sites/homepage/sofia/Images/Illu_muscle_structure_heb%5B1%5D.jpg ברקמת שריר]&lt;br /&gt;
 ומאפשר תנועה של חמצן לתוכה. למיוגלובין מבנה דומה למולקולת חלבון בשם &lt;br /&gt;
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 המוגלובין  ]&lt;br /&gt;
 הנמצא בתאי דם אדומים ומשמש כנשא של חמצן בדם. לחלבון מיוגלובין זיקה גבוהה יותר מזו של המוגלובין לחמצן.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;תפקוד&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
מיוגלובין מסוגל לקשור חמצן באופן הפיך, ולהגביר את הדיפוזיה של חמצן &lt;br /&gt;
[http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png בתאי השריר ] . מיוגלובין מעביר חמצן בציטופלזמה של תאי השריר, מהממברנה של התאים אל המיטוכונדריה שלהם. מיוגלובין של תאי שריר השלד זהה מבחינה &lt;br /&gt;
[http://he.wiktionary.org/wiki/%D7%90%D7%99%D7%9E%D7%95%D7%A0%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94 אימונולוגית]&lt;br /&gt;
למיוגלובין של שריר הלב. כיוון שמיוגלובין הוא חלבון עיקרי בשריר מחוספס ובשריר הלב, וכיוון שמסת השריר משתנה בהתאם למין, לגיל, ולמוצא אתני, השוֹנוּת בריכוזי מיוגלובין בדם ניכרת. &lt;br /&gt;
למיוגלובין זיקה גבוהה מאד למולקולות חמצן. בדם הזורם בנימים העוברים בסמוך לרקמת תאי שריר, לחץ חלקי נמוך מאד של חמצן. בלחץ חלקי זה נוטות מולקולות ההמוגלובין לשחרר את מולקולות החמצן ומכיוון שלחמצן זיקה גבוהה יותר למיוגלובין הוא עובר  בדיפוזיה מואצת לתוך תאי השריר. חלק ממולקולות החמצן נאגרות בצורה הקשורה למיוגלובין וחלק משמשות בתהליך הנשימה התאית.&lt;br /&gt;
כאשר השריר נמצא במאמץ, הלחץ החלקי של החמצן בתא יורד מאד. במצב זה יתדלדל מאגר החמצן הקשור למיוגלובין.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה מולקולת מיוגלובין של חזיר בר &amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
המיוגלובין מורכב &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Aandbchain/2&#039;&amp;gt;משתי שרשראות פוליפפטידיות&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אלפה צבועה בסגול ובתה בצהוב&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה ראשוני –כל אחת מהשרשראות  בנויה &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/153aminoacids/2&#039;&amp;gt;מ-153 חומצות אמינו&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
כל חומצה אמינית מסומנת ככדור צבעוני.&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה שניוני – שלד השרשראות מיוצב על ידי קשרי מימן ובנוי &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Slilim/2&#039;&amp;gt;משמונה סלילים&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הקשורים ביניהם ע&amp;quot;י קטעים אמורפיים.&lt;br /&gt;
מבנה שלישוני – גלובולרי  (כדורי). &lt;br /&gt;
מסה מולרית של המיוגלובין 35,200.2  גרם\מול .&lt;br /&gt;
בנוסף לשרשראות הפוליפפטידיות, קיימות בחלבון מיוגלובין שתי קבוצות כימיות בשם &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Kvuzothem/1&#039;&amp;gt;הם&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אטום הברזל בצבע כתום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 , אחת בכל שרשרת, המורכבת מחומצות אמיניות הקשורות לאטום ברזל&lt;br /&gt;
    &lt;br /&gt;
קבוצות ההם נמצאות בתוך מעין כיס בחלבון.  הכיס מהווה סביבה &lt;br /&gt;
[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA הידרופובית ] .&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
בסביבה מימית (הידרופילית) קטיון  &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Iron/1&#039;&amp;gt;הברזל&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
עיגול אדום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
   Fe+2 הבא במגע עם חמצן, עובר שינוי  בערכיותו והופך ל- Fe+3. הברזל התלת ערכי אינו קושר חמצן ולכן, על מנת שיוכל להמשיך לתפקד כקושר חמצן, חשוב שישמר דו-ערכי. מבנה ההם מיוצב בחלבון על ידי אטום הברזל הקשור בצדו האחד לחומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_93/2&#039;&amp;gt;היסטדין 93&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
ובצדו השני נמצאת חומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_64/2&#039;&amp;gt;היסטדין 64&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 אשר לא נקשרת לברזל ישירות. &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Hishem/3&#039;&amp;gt;תפקידה&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 למנוע מהחמצן לחמצן את הברזל.  במידה והברזל יתחמצן על ידי מולקולת מים הוא לא יוכל לשמש כקושר חמצן, ולכן יעילות דיפוזיה של חמצן בתאי השריר תרד.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;ריכוז גבוה של מיוגלובין בשרירים כהתאמה פיזיולוגית&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
יונקים ימיים מסוגלים להישאר מתחת לפני המים זמן ממושך בין היתר הודות לעובדה כי בשרירי גופם ריכוז גבוה של מיוגלובין. לכלב-ים, לדוגמה, ריאות שאינן גדולות יותר מריאותיו של יונק יבשתי במשקל דומה, והוא מסוגל לשהות בתוך המים למעלה משלושים דקות מבלי להראות סימני מצוקה. &lt;br /&gt;
מרבית החולייתנים מסוגלים לנוע בתנועה מהירה מאוד, רק לעיתים רחוקות. רוב הזמן, הפרט מבצע תנועה איטית. מערך השרירים מותאם לאפשר הן תנועה איטית והן התפרצויות של תנועה מהירה.&lt;br /&gt;
לכריש, סיבי שריר עדינים המכילים שפע של מיוגלובין, בעל יכולת קשירה חזקה לחמצן.  סיבי שריר אלו יכולים לאגור כמות גדולה יחסית של חמצן. צבעו של המיוגלובין הוא אדום, ולכן סיבים העשירים במיוגלובין אדומים וכהים.  סיבים מסוג זה  מהווים 5% מהשרירים של הכריש, הם מתכווצים לאט ומבצעים בעיקר נשימה  אירובית.&lt;br /&gt;
מרבית שרירי הכריש, ושרירים של חולייתנים אחרים הם תאי שריר לבנים. תאים אלו חסרי מיטוכונדריה, והם מכילים מעט מיוגלובין. לצורך אספקת אנרגיה הם מבצעים נשימה אנאירובית. שרירים אלו מתכווצים מהר מאוד. &lt;br /&gt;
שרירים אדומים – פעילות איטית וממושכת (אספקת חמצן מתמדת).&lt;br /&gt;
שרירים לבנים – התפרצות מהירה מאוד של פעילות יתר, מתעייפים מהר (מלאי גליקוגן אוזל).&lt;br /&gt;
שרירי ביניים – ורודים:  מבצעי נשימה אירובית ואנאירובית בשיעור דומה. טווח פעילות ביניים.&lt;br /&gt;
בזמן שחייה איטית של הכריש מתפקדים רק השרירים האדומים.&lt;br /&gt;
בזמן הגברה, גם הוורודים נכנסים לתפקוד. בצורך דחוף (תקיפה / בריחה) גם הלבנים.&lt;br /&gt;
יוצא מכך, שהרוב המוחלט של שרירי הכריש הם בשימוש מועט מאוד.&lt;br /&gt;
בחולייתנים יבשתיים כגון סוסים או כלבים – שגופם בנוי לריצה ארוכה וממושכת – צבעם של רוב השרירים אדום.&lt;br /&gt;
אצל טורפים, כמו צ&#039;יטה למשל – קיימים בעיקר שרירים לבנים.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1261864</id>
		<title>Myoglobin (Hebrew)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1261864"/>
		<updated>2011-06-24T04:16:53Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;400&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;LEFT&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Allmyoglobin/1&#039;&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
תצוגה בנפח מלא&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 הוא חלבון הנמצא בשרירי השלד והלב של חולייתנים, משמש כמאגר חמצן&lt;br /&gt;
 [http://www.orianit.edu-negev.gov.il/irisbnto/sites/homepage/sofia/Images/Illu_muscle_structure_heb%5B1%5D.jpg ברקמת שריר]&lt;br /&gt;
 ומאפשר תנועה של חמצן לתוכה. למיוגלובין מבנה דומה למולקולת חלבון בשם &lt;br /&gt;
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 המוגלובין  ]&lt;br /&gt;
 הנמצא בתאי דם אדומים ומשמש כנשא של חמצן בדם. לחלבון מיוגלובין זיקה גבוהה יותר מזו של המוגלובין לחמצן.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;תפקוד&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
מיוגלובין מסוגל לקשור חמצן באופן הפיך, ולהגביר את הדיפוזיה של חמצן &lt;br /&gt;
[http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png בתאי השריר ] . מיוגלובין מעביר חמצן בציטופלזמה של תאי השריר, מהממברנה של התאים אל המיטוכונדריה שלהם. מיוגלובין של תאי שריר השלד זהה מבחינה &lt;br /&gt;
[http://he.wiktionary.org/wiki/%D7%90%D7%99%D7%9E%D7%95%D7%A0%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94 אימונולוגית]&lt;br /&gt;
למיוגלובין של שריר הלב. כיוון שמיוגלובין הוא חלבון עיקרי בשריר מחוספס ובשריר הלב, וכיוון שמסת השריר משתנה בהתאם למין, לגיל, ולמוצא אתני, השוֹנוּת בריכוזי מיוגלובין בדם ניכרת. &lt;br /&gt;
למיוגלובין זיקה גבוהה מאד למולקולות חמצן. בדם הזורם בנימים העוברים בסמוך לרקמת תאי שריר, לחץ חלקי נמוך מאד של חמצן. בלחץ חלקי זה נוטות מולקולות ההמוגלובין לשחרר את מולקולות החמצן ומכיוון שלחמצן זיקה גבוהה יותר למיוגלובין הוא עובר  בדיפוזיה מואצת לתוך תאי השריר. חלק ממולקולות החמצן נאגרות בצורה הקשורה למיוגלובין וחלק משמשות בתהליך הנשימה התאית.&lt;br /&gt;
כאשר השריר נמצא במאמץ, הלחץ החלקי של החמצן בתא יורד מאד. במצב זה יתדלדל מאגר החמצן הקשור למיוגלובין.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה מולקולת מיוגלובין של חזיר בר &amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
המיוגלובין מורכב &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Aandbchain/2&#039;&amp;gt;משתי שרשראות פוליפפטידיות&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אלפה צבועה בסגול ובתה בצהוב&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה ראשוני –כל אחת מהשרשראות  בנויה &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/153aminoacids/2&#039;&amp;gt;מ-153 חומצות אמינו&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
כל חומצה אמינית מסומנת ככדור צבעוני&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה שניוני – שלד השרשראות מיוצב על ידי קשרי מימן ובנוי &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Slilim/2&#039;&amp;gt;משמונה סלילים&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הקשורים ביניהם ע&amp;quot;י קטעים אמורפיים.&lt;br /&gt;
מבנה שלישוני – גלובולרי  (כדורי). &lt;br /&gt;
מסה מולרית של המיוגלובין 35,200.2  גרם\מול .&lt;br /&gt;
בנוסף לשרשראות הפוליפפטידיות, קיימות בחלבון מיוגלובין שתי קבוצות כימיות בשם &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Kvuzothem/1&#039;&amp;gt;הם&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אטום הברזל בצבע כתום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 , אחת בכל שרשרת, המורכבת מחומצות אמיניות הקשורות לאטום ברזל&lt;br /&gt;
    &lt;br /&gt;
קבוצות ההם נמצאות בתוך מעין כיס בחלבון.  הכיס מהווה סביבה &lt;br /&gt;
[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA הידרופובית ] .&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
בסביבה מימית (הידרופילית) קטיון  &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Iron/1&#039;&amp;gt;הברזל&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
עיגול אדום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
   Fe+2 הבא במגע עם חמצן, עובר שינוי  בערכיותו והופך ל- Fe+3. הברזל התלת ערכי אינו קושר חמצן ולכן, על מנת שיוכל להמשיך לתפקד כקושר חמצן, חשוב שישמר דו-ערכי. מבנה ההם מיוצב בחלבון על ידי אטום הברזל הקשור בצדו האחד לחומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_93/2&#039;&amp;gt;היסטדין 93&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
ובצדו השני נמצאת חומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_64/2&#039;&amp;gt;היסטדין 64&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 אשר לא נקשרת לברזל ישירות. &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Hishem/3&#039;&amp;gt;תפקידה&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 למנוע מהחמצן לחמצן את הברזל.  במידה והברזל יתחמצן על ידי מולקולת מים הוא לא יוכל לשמש כקושר חמצן, ולכן יעילות דיפוזיה של חמצן בתאי השריר תרד.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;ריכוז גבוה של מיוגלובין בשרירים כהתאמה פיזיולוגית&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
יונקים ימיים מסוגלים להישאר מתחת לפני המים זמן ממושך בין היתר הודות לעובדה כי בשרירי גופם ריכוז גבוה של מיוגלובין. לכלב-ים, לדוגמה, ריאות שאינן גדולות יותר מריאותיו של יונק יבשתי במשקל דומה, והוא מסוגל לשהות בתוך המים למעלה משלושים דקות מבלי להראות סימני מצוקה. &lt;br /&gt;
מרבית החולייתנים מסוגלים לנוע בתנועה מהירה מאוד, רק לעיתים רחוקות. רוב הזמן, הפרט מבצע תנועה איטית. מערך השרירים מותאם לאפשר הן תנועה איטית והן התפרצויות של תנועה מהירה.&lt;br /&gt;
לכריש, סיבי שריר עדינים המכילים שפע של מיוגלובין, בעל יכולת קשירה חזקה לחמצן.  סיבי שריר אלו יכולים לאגור כמות גדולה יחסית של חמצן. צבעו של המיוגלובין הוא אדום, ולכן סיבים העשירים במיוגלובין אדומים וכהים.  סיבים מסוג זה  מהווים 5% מהשרירים של הכריש, הם מתכווצים לאט ומבצעים בעיקר נשימה  אירובית.&lt;br /&gt;
מרבית שרירי הכריש, ושרירים של חולייתנים אחרים הם תאי שריר לבנים. תאים אלו חסרי מיטוכונדריה, והם מכילים מעט מיוגלובין. לצורך אספקת אנרגיה הם מבצעים נשימה אנאירובית. שרירים אלו מתכווצים מהר מאוד. &lt;br /&gt;
שרירים אדומים – פעילות איטית וממושכת (אספקת חמצן מתמדת).&lt;br /&gt;
שרירים לבנים – התפרצות מהירה מאוד של פעילות יתר, מתעייפים מהר (מלאי גליקוגן אוזל).&lt;br /&gt;
שרירי ביניים – ורודים:  מבצעי נשימה אירובית ואנאירובית בשיעור דומה. טווח פעילות ביניים.&lt;br /&gt;
בזמן שחייה איטית של הכריש מתפקדים רק השרירים האדומים.&lt;br /&gt;
בזמן הגברה, גם הוורודים נכנסים לתפקוד. בצורך דחוף (תקיפה / בריחה) גם הלבנים.&lt;br /&gt;
יוצא מכך, שהרוב המוחלט של שרירי הכריש הם בשימוש מועט מאוד.&lt;br /&gt;
בחולייתנים יבשתיים כגון סוסים או כלבים – שגופם בנוי לריצה ארוכה וממושכת – צבעם של רוב השרירים אדום.&lt;br /&gt;
אצל טורפים, כמו צ&#039;יטה למשל – קיימים בעיקר שרירים לבנים.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1261859</id>
		<title>Myoglobin (Hebrew)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1261859"/>
		<updated>2011-06-24T04:15:02Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;400&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;LEFT&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Allmyoglobin/1&#039;&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
תצוגה בנפח מלא&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 הוא חלבון הנמצא בשרירי השלד והלב של חולייתנים, משמש כמאגר חמצן&lt;br /&gt;
 [http://www.orianit.edu-negev.gov.il/irisbnto/sites/homepage/sofia/Images/Illu_muscle_structure_heb%5B1%5D.jpg ברקמת שריר]&lt;br /&gt;
 ומאפשר תנועה של חמצן לתוכה. למיוגלובין מבנה דומה למולקולת חלבון בשם &lt;br /&gt;
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 המוגלובין  ]&lt;br /&gt;
 הנמצא בתאי דם אדומים ומשמש כנשא של חמצן בדם. לחלבון מיוגלובין זיקה גבוהה יותר מזו של המוגלובין לחמצן.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;תפקוד&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
מיוגלובין מסוגל לקשור חמצן באופן הפיך, ולהגביר את הדיפוזיה של חמצן &lt;br /&gt;
[http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png בתאי השריר ] . מיוגלובין מעביר חמצן בציטופלזמה של תאי השריר, מהממברנה של התאים אל המיטוכונדריה שלהם. מיוגלובין של תאי שריר השלד זהה מבחינה &lt;br /&gt;
[http://he.wiktionary.org/wiki/%D7%90%D7%99%D7%9E%D7%95%D7%A0%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94 אימונולוגית]&lt;br /&gt;
למיוגלובין של שריר הלב. כיוון שמיוגלובין הוא חלבון עיקרי בשריר מחוספס ובשריר הלב, וכיוון שמסת השריר משתנה בהתאם למין, לגיל, ולמוצא אתני, השוֹנוּת בריכוזי מיוגלובין בדם ניכרת. &lt;br /&gt;
למיוגלובין זיקה גבוהה מאד למולקולות חמצן. בדם הזורם בנימים העוברים בסמוך לרקמת תאי שריר, לחץ חלקי נמוך מאד של חמצן. בלחץ חלקי זה נוטות מולקולות ההמוגלובין לשחרר את מולקולות החמצן ומכיוון שלחמצן זיקה גבוהה יותר למיוגלובין הוא עובר  בדיפוזיה מואצת לתוך תאי השריר. חלק ממולקולות החמצן נאגרות בצורה הקשורה למיוגלובין וחלק משמשות בתהליך הנשימה התאית.&lt;br /&gt;
כאשר השריר נמצא במאמץ, הלחץ החלקי של החמצן בתא יורד מאד. במצב זה יתדלדל מאגר החמצן הקשור למיוגלובין.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה מולקולת מיוגלובין של חזיר בר &amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
המיוגלובין מורכב &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Aandbchain/2&#039;&amp;gt;משתי שרשראות פוליפפטידיות&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אלפא צבועה בסגול ובטא בצהוב&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה ראשוני –כל אחת מהשרשראות  בנויה &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/153aminoacids/2&#039;&amp;gt;מ-153 חומצות אמינו&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
כל חומצה אמינית מסומנת ככדור צבעוני&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה שניוני – שלד השרשראות מיוצב על ידי קשרי מימן ובנוי &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Slilim/2&#039;&amp;gt;משמונה סלילים&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הקשורים ביניהם ע&amp;quot;י קטעים אמורפיים.&lt;br /&gt;
מבנה שלישוני – גלובולרי  (כדורי). &lt;br /&gt;
מסה מולרית של המיוגלובין 35,200.2  גרם\מול .&lt;br /&gt;
בנוסף לשרשראות הפוליפפטידיות, קיימות בחלבון מיוגלובין שתי קבוצות כימיות בשם &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Kvuzothem/1&#039;&amp;gt;הם&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אטום הברזל בצבע כתום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 , אחת בכל שרשרת, המורכבת מחומצות אמיניות הקשורות לאטום ברזל&lt;br /&gt;
    &lt;br /&gt;
קבוצות ההם נמצאות בתוך מעין כיס בחלבון.  הכיס מהווה סביבה &lt;br /&gt;
[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA הידרופובית ] .&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
בסביבה מימית (הידרופילית) קטיון  &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Iron/1&#039;&amp;gt;הברזל&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
עיגול אדום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
   Fe+2 הבא במגע עם חמצן, עובר שינוי  בערכיותו והופך ל- Fe+3. הברזל התלת ערכי אינו קושר חמצן ולכן, על מנת שיוכל להמשיך לתפקד כקושר חמצן, חשוב שישמר דו-ערכי. מבנה ההם מיוצב בחלבון על ידי אטום הברזל הקשור בצדו האחד לחומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_93/2&#039;&amp;gt;היסטדין 93&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
ובצדו השני נמצאת חומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_64/2&#039;&amp;gt;היסטדין 64&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 אשר לא נקשרת לברזל ישירות. &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Hishem/3&#039;&amp;gt;תפקידה&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 למנוע מהחמצן לחמצן את הברזל.  במידה והברזל יתחמצן על ידי מולקולת מים הוא לא יוכל לשמש כקושר חמצן, ולכן יעילות דיפוזיה של חמצן בתאי השריר תרד.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;ריכוז גבוה של מיוגלובין בשרירים כהתאמה פיזיולוגית&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
יונקים ימיים מסוגלים להישאר מתחת לפני המים זמן ממושך בין היתר הודות לעובדה כי בשרירי גופם ריכוז גבוה של מיוגלובין. לכלב-ים, לדוגמה, ריאות שאינן גדולות יותר מריאותיו של יונק יבשתי במשקל דומה, והוא מסוגל לשהות בתוך המים למעלה משלושים דקות מבלי להראות סימני מצוקה. &lt;br /&gt;
מרבית החולייתנים מסוגלים לנוע בתנועה מהירה מאוד, רק לעיתים רחוקות. רוב הזמן, הפרט מבצע תנועה איטית. מערך השרירים מותאם לאפשר הן תנועה איטית והן התפרצויות של תנועה מהירה.&lt;br /&gt;
לכריש, סיבי שריר עדינים המכילים שפע של מיוגלובין, בעל יכולת קשירה חזקה לחמצן.  סיבי שריר אלו יכולים לאגור כמות גדולה יחסית של חמצן. צבעו של המיוגלובין הוא אדום, ולכן סיבים העשירים במיוגלובין אדומים וכהים.  סיבים מסוג זה  מהווים 5% מהשרירים של הכריש, הם מתכווצים לאט ומבצעים בעיקר נשימה  אירובית.&lt;br /&gt;
מרבית שרירי הכריש, ושרירים של חולייתנים אחרים הם תאי שריר לבנים. תאים אלו חסרי מיטוכונדריה, והם מכילים מעט מיוגלובין. לצורך אספקת אנרגיה הם מבצעים נשימה אנאירובית. שרירים אלו מתכווצים מהר מאוד. &lt;br /&gt;
שרירים אדומים – פעילות איטית וממושכת (אספקת חמצן מתמדת).&lt;br /&gt;
שרירים לבנים – התפרצות מהירה מאוד של פעילות יתר, מתעייפים מהר (מלאי גליקוגן אוזל).&lt;br /&gt;
שרירי ביניים – ורודים:  מבצעי נשימה אירובית ואנאירובית בשיעור דומה. טווח פעילות ביניים.&lt;br /&gt;
בזמן שחייה איטית של הכריש מתפקדים רק השרירים האדומים.&lt;br /&gt;
בזמן הגברה, גם הוורודים נכנסים לתפקוד. בצורך דחוף (תקיפה / בריחה) גם הלבנים.&lt;br /&gt;
יוצא מכך, שהרוב המוחלט של שרירי הכריש הם בשימוש מועט מאוד.&lt;br /&gt;
בחולייתנים יבשתיים כגון סוסים או כלבים – שגופם בנוי לריצה ארוכה וממושכת – צבעם של רוב השרירים אדום.&lt;br /&gt;
אצל טורפים, כמו צ&#039;יטה למשל – קיימים בעיקר שרירים לבנים.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1261827</id>
		<title>Myoglobin (Hebrew)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1261827"/>
		<updated>2011-06-23T20:01:48Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: /* &amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt; */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;400&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;LEFT&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Allmyoglobin/1&#039;&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
תצוגה בנפח מלא&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 הוא חלבון הנמצא בשרירי השלד והלב של חולייתנים, משמש כמאגר חמצן&lt;br /&gt;
 [http://www.orianit.edu-negev.gov.il/irisbnto/sites/homepage/sofia/Images/Illu_muscle_structure_heb%5B1%5D.jpg ברקמת שריר]&lt;br /&gt;
 ומאפשר תנועה של חמצן לתוכה. למיוגלובין מבנה דומה למולקולת חלבון בשם &lt;br /&gt;
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 המוגלובין  ]&lt;br /&gt;
 הנמצא בתאי דם אדומים ומשמש כנשא של חמצן בדם. לחלבון מיוגלובין זיקה גבוהה יותר מזו של המוגלובין לחמצן.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה ותפקוד&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
מיוגלובין מסוגל לקשור חמצן באופן הפיך, ולהגביר את הדיפוזיה של חמצן &lt;br /&gt;
[http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png בתאי השריר ] . מיוגלובין מעביר חמצן בציטופלזמה של תאי השריר, מהממברנה של התאים אל המיטוכונדריה שלהם. מיוגלובין של תאי שריר השלד זהה מבחינה &lt;br /&gt;
[http://he.wiktionary.org/wiki/%D7%90%D7%99%D7%9E%D7%95%D7%A0%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94 אימונולוגית]&lt;br /&gt;
למיוגלובין של שריר הלב. כיוון שמיוגלובין הוא חלבון עיקרי בשריר מחוספס ובשריר הלב, וכיוון שמסת השריר משתנה בהתאם למין, לגיל, ולמוצא אתני, השוֹנוּת בריכוזי מיוגלובין בדם ניכרת. &lt;br /&gt;
למיוגלובין זיקה גבוהה מאד למולקולות חמצן. בדם הזורם בנימים העוברים בסמוך לרקמת תאי שריר, לחץ חלקי נמוך מאד של חמצן. בלחץ חלקי זה נוטות מולקולות ההמוגלובין לשחרר את מולקולות החמצן ומכיוון שלחמצן זיקה גבוהה יותר למיוגלובין הוא עובר  בדיפוזיה מואצת לתוך תאי השריר. חלק ממולקולות החמצן נאגרות בצורה הקשורה למיוגלובין וחלק משמשות בתהליך הנשימה התאית.&lt;br /&gt;
כאשר השריר נמצא במאמץ, הלחץ החלקי של החמצן בתא יורד מאד. במצב זה יתדלדל מאגר החמצן הקשור למיוגלובין.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה מולקולת מיוגלובין של חזיר בר &amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
המיוגלובין מורכב &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Aandbchain/2&#039;&amp;gt;משתי שרשראות פוליפפטידיות&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אלפא צבועה בסגול ובטא בצהוב&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה ראשוני –כל אחת מהשרשראות  בנויה &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/153aminoacids/2&#039;&amp;gt;מ-153 חומצות אמינו&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
כל חומצה אמינית מסומנת ככדור צבעוני&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה שניוני – שלד השרשראות מיוצב על ידי קשרי מימן ובנוי &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Slilim/2&#039;&amp;gt;משמונה סלילים&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הקשורים ביניהם ע&amp;quot;י קטעים אמורפיים.&lt;br /&gt;
מבנה שלישוני – גלובולרי  (כדורי). &lt;br /&gt;
מסה מולרית של המיוגלובין 35,200.2  גרם\מול .&lt;br /&gt;
בנוסף לשרשראות הפוליפפטידיות, קיימות בחלבון מיוגלובין שתי קבוצות כימיות בשם &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Kvuzothem/1&#039;&amp;gt;הם&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אטום הברזל בצבע כתום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 , אחת בכל שרשרת, המורכבת מחומצות אמיניות הקשורות לאטום ברזל&lt;br /&gt;
    &lt;br /&gt;
קבוצות ההם נמצאות בתוך מעין כיס בחלבון.  הכיס מהווה סביבה &lt;br /&gt;
[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA הידרופובית ] .&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
בסביבה מימית (הידרופילית) קטיון  &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Iron/1&#039;&amp;gt;הברזל&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
עיגול אדום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
   Fe+2 הבא במגע עם חמצן, עובר שינוי  בערכיותו והופך ל- Fe+3. הברזל התלת ערכי אינו קושר חמצן ולכן, על מנת שיוכל להמשיך לתפקד כקושר חמצן, חשוב שישמר דו-ערכי. מבנה ההם מיוצב בחלבון על ידי אטום הברזל הקשור בצדו האחד לחומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_93/2&#039;&amp;gt;היסטדין 93&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
ובצדו השני נמצאת חומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_64/2&#039;&amp;gt;היסטדין 64&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 אשר לא נקשרת לברזל ישירות. &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Hishem/3&#039;&amp;gt;תפקידה&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 למנוע מהחמצן לחמצן את הברזל.  במידה והברזל יתחמצן על ידי מולקולת מים הוא לא יוכל לשמש כקושר חמצן, ולכן יעילות דיפוזיה של חמצן בתאי השריר תרד.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;ריכוז גבוה של מיוגלובין בשרירים כהתאמה פיזיולוגית&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
יונקים ימיים מסוגלים להישאר מתחת לפני המים זמן ממושך בין היתר הודות לעובדה כי בשרירי גופם ריכוז גבוה של מיוגלובין. לכלב-ים, לדוגמה, ריאות שאינן גדולות יותר מריאותיו של יונק יבשתי במשקל דומה, והוא מסוגל לשהות בתוך המים למעלה משלושים דקות מבלי להראות סימני מצוקה. &lt;br /&gt;
מרבית החולייתנים מסוגלים לנוע בתנועה מהירה מאוד, רק לעיתים רחוקות. רוב הזמן, הפרט מבצע תנועה איטית. מערך השרירים מותאם לאפשר הן תנועה איטית והן התפרצויות של תנועה מהירה.&lt;br /&gt;
לכריש, סיבי שריר עדינים המכילים שפע של מיוגלובין, בעל יכולת קשירה חזקה לחמצן.  סיבי שריר אלו יכולים לאגור כמות גדולה יחסית של חמצן. צבעו של המיוגלובין הוא אדום, ולכן סיבים העשירים במיוגלובין אדומים וכהים.  סיבים מסוג זה  מהווים 5% מהשרירים של הכריש, הם מתכווצים לאט ומבצעים בעיקר נשימה  אירובית.&lt;br /&gt;
מרבית שרירי הכריש, ושרירים של חולייתנים אחרים הם תאי שריר לבנים. תאים אלו חסרי מיטוכונדריה, והם מכילים מעט מיוגלובין. לצורך אספקת אנרגיה הם מבצעים נשימה אנאירובית. שרירים אלו מתכווצים מהר מאוד. &lt;br /&gt;
שרירים אדומים – פעילות איטית וממושכת (אספקת חמצן מתמדת).&lt;br /&gt;
שרירים לבנים – התפרצות מהירה מאוד של פעילות יתר, מתעייפים מהר (מלאי גליקוגן אוזל).&lt;br /&gt;
שרירי ביניים – ורודים:  מבצעי נשימה אירובית ואנאירובית בשיעור דומה. טווח פעילות ביניים.&lt;br /&gt;
בזמן שחייה איטית של הכריש מתפקדים רק השרירים האדומים.&lt;br /&gt;
בזמן הגברה, גם הוורודים נכנסים לתפקוד. בצורך דחוף (תקיפה / בריחה) גם הלבנים.&lt;br /&gt;
יוצא מכך, שהרוב המוחלט של שרירי הכריש הם בשימוש מועט מאוד.&lt;br /&gt;
בחולייתנים יבשתיים כגון סוסים או כלבים – שגופם בנוי לריצה ארוכה וממושכת – צבעם של רוב השרירים אדום.&lt;br /&gt;
אצל טורפים, כמו צ&#039;יטה למשל – קיימים בעיקר שרירים לבנים.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1261826</id>
		<title>Myoglobin (Hebrew)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1261826"/>
		<updated>2011-06-23T19:59:41Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;400&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;LEFT&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Allmyoglobin/1&#039;&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
תצוגה בנפח מלא&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 הוא חלבון הנמצא בשרירי השלד והלב של חולייתנים, משמש כמאגר חמצן&lt;br /&gt;
 [http://www.orianit.edu-negev.gov.il/irisbnto/sites/homepage/sofia/Images/Illu_muscle_structure_heb%5B1%5D.jpg ברקמת שריר]&lt;br /&gt;
 ומאפשר תנועה של חמצן לתוכה. למיוגלובין מבנה דומה למולקולת חלבון בשם &lt;br /&gt;
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 המוגלובין  ]&lt;br /&gt;
 הנמצא בתאי דם אדומים ומשמש כנשא של חמצן בדם. לחלבון מיוגלובין זיקה גבוהה יותר מזו של המוגלובין לחמצן.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה ותפקוד&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
מיוגלובין מסוגל לקשור חמצן באופן הפיך, ולהגביר את הדיפוזיה של חמצן &lt;br /&gt;
[http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png בתאי השריר ] . מיוגלובין מעביר חמצן בציטופלזמה של תאי השריר, מהממברנה של התאים אל המיטוכונדריה שלהם. מיוגלובין של תאי שריר השלד זהה מבחינה &lt;br /&gt;
[http://he.wiktionary.org/wiki/%D7%90%D7%99%D7%9E%D7%95%D7%A0%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94 אימונולוגית]&lt;br /&gt;
למיוגלובין של שריר הלב. כיוון שמיוגלובין הוא חלבון עיקרי בשריר מחוספס ובשריר הלב, וכיוון שמסת השריר משתנה בהתאם למין, לגיל, ולמוצא אתני, השוֹנוּת בריכוזי מיוגלובין בדם ניכרת. &lt;br /&gt;
למיוגלובין זיקה גבוהה מאד למולקולות חמצן. בדם הזורם בנימים העוברים בסמוך לרקמת תאי שריר, לחץ חלקי נמוך מאד של חמצן. בלחץ חלקי זה נוטות מולקולות ההמוגלובין לשחרר את מולקולות החמצן ומכיוון שלחמצן זיקה גבוהה יותר למיוגלובין הוא עובר  בדיפוזיה מואצת לתוך תאי השריר. חלק ממולקולות החמצן נאגרות בצורה הקשורה למיוגלובין וחלק משמשות בתהליך הנשימה התאית.&lt;br /&gt;
כאשר השריר נמצא במאמץ, הלחץ החלקי של החמצן בתא יורד מאד. במצב זה יתדלדל מאגר החמצן הקשור למיוגלובין.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה מולקולת מיוגלובין של חזיר בר &amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
המיוגלובין מורכב &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Aandbchain/2&#039;&amp;gt;משתי שרשראות פוליפפטידיות&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אלפא צבועה בסגול ובטא בצהוב&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה ראשוני –כל אחת מהשרשראות  בנויה &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/153aminoacids/2&#039;&amp;gt;מ-153 חומצות אמינו&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
כל חומצה אמינית מסומנת ככדור צבעוני&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה שניוני – שלד השרשראות מיוצב על ידי קשרי מימן ובנוי &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Slilim/2&#039;&amp;gt;משמונה סלילים&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הקשורים ביניהם ע&amp;quot;י קטעים אמורפיים.&lt;br /&gt;
מבנה שלישוני – גלובולרי  (כדורי). &lt;br /&gt;
מסה מולרית של המיוגלובין 35,200.2  גרם\מול .&lt;br /&gt;
בנוסף לשרשראות הפוליפפטידיות, קיימות בחלבון מיוגלובין שתי קבוצות כימיות בשם &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Kvuzothem/1&#039;&amp;gt;הם&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אטום הברזל בצבע כתום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 , אחת בכל שרשרת, המורכבת מחומצות אמיניות הקשורות לאטום ברזל&lt;br /&gt;
    &lt;br /&gt;
קבוצות ההם נמצאות בתוך מעין כיס בחלבון.  הכיס מהווה סביבה &lt;br /&gt;
[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA הידרופובית ] .&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
בסביבה מימית (הידרופילית) קטיון  &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Iron/1&#039;&amp;gt;הברזל&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
   Fe+2 הבא במגע עם חמצן, עובר שינוי  בערכיותו והופך ל- Fe+3. הברזל התלת ערכי אינו קושר חמצן ולכן, על מנת שיוכל להמשיך לתפקד כקושר חמצן, חשוב שישמר דו-ערכי. מבנה ההם מיוצב בחלבון על ידי אטום הברזל הקשור בצדו האחד לחומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_93/2&#039;&amp;gt;היסטדין 93&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
ובצדו השני נמצאת חומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_64/2&#039;&amp;gt;היסטדין 64&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 אשר לא נקשרת לברזל ישירות. &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Hishem/3&#039;&amp;gt;תפקידה&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 למנוע מהחמצן לחמצן את הברזל.  במידה והברזל יתחמצן על ידי מולקולת מים הוא לא יוכל לשמש כקושר חמצן, ולכן יעילות דיפוזיה של חמצן בתאי השריר תרד.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;ריכוז גבוה של מיוגלובין בשרירים כהתאמה פיזיולוגית&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
יונקים ימיים מסוגלים להישאר מתחת לפני המים זמן ממושך בין היתר הודות לעובדה כי בשרירי גופם ריכוז גבוה של מיוגלובין. לכלב-ים, לדוגמה, ריאות שאינן גדולות יותר מריאותיו של יונק יבשתי במשקל דומה, והוא מסוגל לשהות בתוך המים למעלה משלושים דקות מבלי להראות סימני מצוקה. &lt;br /&gt;
מרבית החולייתנים מסוגלים לנוע בתנועה מהירה מאוד, רק לעיתים רחוקות. רוב הזמן, הפרט מבצע תנועה איטית. מערך השרירים מותאם לאפשר הן תנועה איטית והן התפרצויות של תנועה מהירה.&lt;br /&gt;
לכריש, סיבי שריר עדינים המכילים שפע של מיוגלובין, בעל יכולת קשירה חזקה לחמצן.  סיבי שריר אלו יכולים לאגור כמות גדולה יחסית של חמצן. צבעו של המיוגלובין הוא אדום, ולכן סיבים העשירים במיוגלובין אדומים וכהים.  סיבים מסוג זה  מהווים 5% מהשרירים של הכריש, הם מתכווצים לאט ומבצעים בעיקר נשימה  אירובית.&lt;br /&gt;
מרבית שרירי הכריש, ושרירים של חולייתנים אחרים הם תאי שריר לבנים. תאים אלו חסרי מיטוכונדריה, והם מכילים מעט מיוגלובין. לצורך אספקת אנרגיה הם מבצעים נשימה אנאירובית. שרירים אלו מתכווצים מהר מאוד. &lt;br /&gt;
שרירים אדומים – פעילות איטית וממושכת (אספקת חמצן מתמדת).&lt;br /&gt;
שרירים לבנים – התפרצות מהירה מאוד של פעילות יתר, מתעייפים מהר (מלאי גליקוגן אוזל).&lt;br /&gt;
שרירי ביניים – ורודים:  מבצעי נשימה אירובית ואנאירובית בשיעור דומה. טווח פעילות ביניים.&lt;br /&gt;
בזמן שחייה איטית של הכריש מתפקדים רק השרירים האדומים.&lt;br /&gt;
בזמן הגברה, גם הוורודים נכנסים לתפקוד. בצורך דחוף (תקיפה / בריחה) גם הלבנים.&lt;br /&gt;
יוצא מכך, שהרוב המוחלט של שרירי הכריש הם בשימוש מועט מאוד.&lt;br /&gt;
בחולייתנים יבשתיים כגון סוסים או כלבים – שגופם בנוי לריצה ארוכה וממושכת – צבעם של רוב השרירים אדום.&lt;br /&gt;
אצל טורפים, כמו צ&#039;יטה למשל – קיימים בעיקר שרירים לבנים.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1261825</id>
		<title>Myoglobin (Hebrew)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1261825"/>
		<updated>2011-06-23T19:47:39Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: /* &amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt; */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;400&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;LEFT&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Allmyoglobin/1&#039;&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
תצוגה בנפח מלא&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 הוא חלבון הנמצא בשרירי השלד והלב של חולייתנים, משמש כמאגר חמצן&lt;br /&gt;
 [http://www.orianit.edu-negev.gov.il/irisbnto/sites/homepage/sofia/Images/Illu_muscle_structure_heb%5B1%5D.jpg ברקמת שריר]&lt;br /&gt;
 ומאפשר תנועה של חמצן לתוכה. למיוגלובין מבנה דומה למולקולת חלבון בשם &lt;br /&gt;
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 המוגלובין  ]&lt;br /&gt;
 הנמצא בתאי דם אדומים ומשמש כנשא של חמצן בדם. לחלבון מיוגלובין זיקה גבוהה יותר מזו של המוגלובין לחמצן.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה ותפקוד&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
מיוגלובין מסוגל לקשור חמצן באופן הפיך, ולהגביר את הדיפוזיה של חמצן &lt;br /&gt;
[http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png בתאי השריר ] . מיוגלובין מעביר חמצן בציטופלזמה של תאי השריר, מהממברנה של התאים אל המיטוכונדריה שלהם. מיוגלובין של תאי שריר השלד זהה מבחינה &lt;br /&gt;
[http://he.wiktionary.org/wiki/%D7%90%D7%99%D7%9E%D7%95%D7%A0%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94 אימונולוגית]&lt;br /&gt;
למיוגלובין של שריר הלב. כיוון שמיוגלובין הוא חלבון עיקרי בשריר מחוספס ובשריר הלב, וכיוון שמסת השריר משתנה בהתאם למין, לגיל, ולמוצא אתני, השוֹנוּת בריכוזי מיוגלובין בדם ניכרת. &lt;br /&gt;
למיוגלובין זיקה גבוהה מאד למולקולות חמצן. בדם הזורם בנימים העוברים בסמוך לרקמת תאי שריר, לחץ חלקי נמוך מאד של חמצן. בלחץ חלקי זה נוטות מולקולות ההמוגלובין לשחרר את מולקולות החמצן ומכיוון שלחמצן זיקה גבוהה יותר למיוגלובין הוא עובר  בדיפוזיה מואצת לתוך תאי השריר. חלק ממולקולות החמצן נאגרות בצורה הקשורה למיוגלובין וחלק משמשות בתהליך הנשימה התאית.&lt;br /&gt;
כאשר השריר נמצא במאמץ, הלחץ החלקי של החמצן בתא יורד מאד. במצב זה יתדלדל מאגר החמצן הקשור למיוגלובין.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה מולקולת מיוגלובין של חזיר בר &amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
המיוגלובין מורכב &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Aandbchain/2&#039;&amp;gt;משתי שרשראות פוליפפטידיות&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אלפא צבועה בסגול ובטא בצהוב&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה ראשוני –כל אחת מהשרשראות  בנויה &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/153aminoacids/2&#039;&amp;gt;מ-153 חומצות אמינו&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
כל חומצה אמינית מסומנת ככדור צבעוני&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה שניוני – שלד השרשראות מיוצב על ידי קשרי מימן ובנוי &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Slilim/2&#039;&amp;gt;משמונה סלילים&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הקשורים ביניהם ע&amp;quot;י קטעים אמורפיים.&lt;br /&gt;
מבנה שלישוני – גלובולרי  (כדורי). &lt;br /&gt;
מסה מולרית של המיוגלובין 35,200.2  גרם\מול .&lt;br /&gt;
בנוסף לשרשראות הפוליפפטידיות, קיימות בחלבון מיוגלובין שתי קבוצות כימיות בשם &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Kvuzothem/1&#039;&amp;gt;הם&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אטום הברזל בצבע כתום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 , אחת בכל שרשרת, המורכבת מחומצות אמיניות הקשורות לאטום ברזל&lt;br /&gt;
    &lt;br /&gt;
קבוצות ההם נמצאות בתוך מעין כיס בחלבון.  הכיס מהווה סביבה &lt;br /&gt;
[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA הידרופובית ] .&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
בסביבה מימית (הידרופילית) קטיון  הברזל   Fe+2 הבא במגע עם חמצן, עובר שינוי  בערכיותו והופך ל- Fe+3. הברזל התלת ערכי אינו קושר חמצן ולכן, על מנת שיוכל להמשיך לתפקד כקושר חמצן, חשוב שישמר דו-ערכי. מבנה ההם מיוצב בחלבון על ידי אטום הברזל הקשור בצדו האחד לחומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_93/2&#039;&amp;gt;היסטדין 93&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
ובצדו השני נמצאת חומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_64/2&#039;&amp;gt;היסטדין 64&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 אשר לא נקשרת לברזל ישירות. &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Hishem/3&#039;&amp;gt;תפקידה&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 למנוע מהחמצן לחמצן את הברזל.  במידה והברזל יתחמצן על ידי מולקולת מים הוא לא יוכל לשמש כקושר חמצן, ולכן יעילות דיפוזיה של חמצן בתאי השריר תרד.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;ריכוז גבוה של מיוגלובין בשרירים כהתאמה פיזיולוגית&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
יונקים ימיים מסוגלים להישאר מתחת לפני המים זמן ממושך בין היתר הודות לעובדה כי בשרירי גופם ריכוז גבוה של מיוגלובין. לכלב-ים, לדוגמה, ריאות שאינן גדולות יותר מריאותיו של יונק יבשתי במשקל דומה, והוא מסוגל לשהות בתוך המים למעלה משלושים דקות מבלי להראות סימני מצוקה. &lt;br /&gt;
מרבית החולייתנים מסוגלים לנוע בתנועה מהירה מאוד, רק לעיתים רחוקות. רוב הזמן, הפרט מבצע תנועה איטית. מערך השרירים מותאם לאפשר הן תנועה איטית והן התפרצויות של תנועה מהירה.&lt;br /&gt;
לכריש, סיבי שריר עדינים המכילים שפע של מיוגלובין, בעל יכולת קשירה חזקה לחמצן.  סיבי שריר אלו יכולים לאגור כמות גדולה יחסית של חמצן. צבעו של המיוגלובין הוא אדום, ולכן סיבים העשירים במיוגלובין אדומים וכהים.  סיבים מסוג זה  מהווים 5% מהשרירים של הכריש, הם מתכווצים לאט ומבצעים בעיקר נשימה  אירובית.&lt;br /&gt;
מרבית שרירי הכריש, ושרירים של חולייתנים אחרים הם תאי שריר לבנים. תאים אלו חסרי מיטוכונדריה, והם מכילים מעט מיוגלובין. לצורך אספקת אנרגיה הם מבצעים נשימה אנאירובית. שרירים אלו מתכווצים מהר מאוד. &lt;br /&gt;
שרירים אדומים – פעילות איטית וממושכת (אספקת חמצן מתמדת).&lt;br /&gt;
שרירים לבנים – התפרצות מהירה מאוד של פעילות יתר, מתעייפים מהר (מלאי גליקוגן אוזל).&lt;br /&gt;
שרירי ביניים – ורודים:  מבצעי נשימה אירובית ואנאירובית בשיעור דומה. טווח פעילות ביניים.&lt;br /&gt;
בזמן שחייה איטית של הכריש מתפקדים רק השרירים האדומים.&lt;br /&gt;
בזמן הגברה, גם הוורודים נכנסים לתפקוד. בצורך דחוף (תקיפה / בריחה) גם הלבנים.&lt;br /&gt;
יוצא מכך, שהרוב המוחלט של שרירי הכריש הם בשימוש מועט מאוד.&lt;br /&gt;
בחולייתנים יבשתיים כגון סוסים או כלבים – שגופם בנוי לריצה ארוכה וממושכת – צבעם של רוב השרירים אדום.&lt;br /&gt;
אצל טורפים, כמו צ&#039;יטה למשל – קיימים בעיקר שרירים לבנים.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1261824</id>
		<title>Myoglobin (Hebrew)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1261824"/>
		<updated>2011-06-23T19:42:44Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: /* &amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt; */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;400&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;LEFT&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Allmyoglobin/1&#039;&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
תצוגה בנפח מלא&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 הוא חלבון הנמצא בשרירי השלד והלב של חולייתנים, משמש כמאגר חמצן&lt;br /&gt;
 [http://www.orianit.edu-negev.gov.il/irisbnto/sites/homepage/sofia/Images/Illu_muscle_structure_heb%5B1%5D.jpg ברקמת שריר]&lt;br /&gt;
 ומאפשר תנועה של חמצן לתוכה. למיוגלובין מבנה דומה למולקולת חלבון בשם &lt;br /&gt;
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 המוגלובין  ]&lt;br /&gt;
 הנמצא בתאי דם אדומים ומשמש כנשא של חמצן בדם. לחלבון מיוגלובין זיקה גבוהה יותר מזו של המוגלובין לחמצן.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה ותפקוד&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
מיוגלובין מסוגל לקשור חמצן באופן הפיך, ולהגביר את הדיפוזיה של חמצן &lt;br /&gt;
[http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png בתאי השריר ] . מיוגלובין מעביר חמצן בציטופלזמה של תאי השריר, מהממברנה של התאים אל המיטוכונדריה שלהם. מיוגלובין של תאי שריר השלד זהה מבחינה &lt;br /&gt;
[http://he.wiktionary.org/wiki/%D7%90%D7%99%D7%9E%D7%95%D7%A0%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94 אימונולוגית]&lt;br /&gt;
למיוגלובין של שריר הלב. כיוון שמיוגלובין הוא חלבון עיקרי בשריר מחוספס ובשריר הלב, וכיוון שמסת השריר משתנה בהתאם למין, לגיל, ולמוצא אתני, השוֹנוּת בריכוזי מיוגלובין בדם ניכרת. &lt;br /&gt;
למיוגלובין זיקה גבוהה מאד למולקולות חמצן. בדם הזורם בנימים העוברים בסמוך לרקמת תאי שריר, לחץ חלקי נמוך מאד של חמצן. בלחץ חלקי זה נוטות מולקולות ההמוגלובין לשחרר את מולקולות החמצן ומכיוון שלחמצן זיקה גבוהה יותר למיוגלובין הוא עובר  בדיפוזיה מואצת לתוך תאי השריר. חלק ממולקולות החמצן נאגרות בצורה הקשורה למיוגלובין וחלק משמשות בתהליך הנשימה התאית.&lt;br /&gt;
כאשר השריר נמצא במאמץ, הלחץ החלקי של החמצן בתא יורד מאד. במצב זה יתדלדל מאגר החמצן הקשור למיוגלובין.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה מולקולת מיוגלובין של חזיר בר &amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
המיוגלובין מורכב &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Aandbchain/2&#039;&amp;gt;משתי שרשראות פוליפפטידיות&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אלפא צבועה בסגול ובטא בצהוב&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה ראשוני –כל אחת מהשרשראות  בנויה &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/153aminoacids/2&#039;&amp;gt;מ-153 חומצות אמינו&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
כל חומצה אמינית מסומנת ככדור צבעוני&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה שניוני – שלד השרשראות מיוצב על ידי קשרי מימן ובנוי &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Slilim/2&#039;&amp;gt;משמונה סלילים&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הקשורים ביניהם ע&amp;quot;י קטעים אמורפיים.&lt;br /&gt;
מבנה שלישוני – גלובולרי  (כדורי). &lt;br /&gt;
מסה מולרית של המיוגלובין 35,200.2  גרם\מול .&lt;br /&gt;
בנוסף לשרשראות הפוליפפטידיות, קיימות בחלבון מיוגלובין שתי קבוצות כימיות בשם &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Kvuzothem/1&#039;&amp;gt;הם&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אטום הברזל בצבע כתום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 , אחת בכל שרשרת, המורכבת מחומצות אמיניות הקשורות לאטום ברזל&lt;br /&gt;
    &lt;br /&gt;
קבוצות ההם נמצאות בתוך מעין כיס בחלבון.  הכיס מהווה סביבה &lt;br /&gt;
[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA הידרופובית ] .&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
בסביבה מימית (הידרופילית) קטיון  הברזל   Fe+2 הבא במגע עם חמצן, עובר שינוי  בערכיותו והופך ל- Fe+3. הברזל התלת ערכי אינו קושר חמצן ולכן, על מנת שיוכל להמשיך לתפקד כקושר חמצן, חשוב שישמר דו-ערכי. מבנה ההם מיוצב בחלבון על ידי אטום הברזל הקשור בצדו האחד לחומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_93/2&#039;&amp;gt;היסטדין 93&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
ובצדו השני נמצאת חומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Hishem/3&#039;&amp;gt;TextToBeDisplayed&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_64/2&#039;&amp;gt;היסטדין 64&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 אשר לא נקשרת לברזל ישירות. תפקידה למנוע מהחמצן לחמצן את הברזל.  במידה והברזל יתחמצן על ידי מולקולת מים הוא לא יוכל לשמש כקושר חמצן, ולכן יעילות דיפוזיה של חמצן בתאי השריר תרד.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;ריכוז גבוה של מיוגלובין בשרירים כהתאמה פיזיולוגית&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
יונקים ימיים מסוגלים להישאר מתחת לפני המים זמן ממושך בין היתר הודות לעובדה כי בשרירי גופם ריכוז גבוה של מיוגלובין. לכלב-ים, לדוגמה, ריאות שאינן גדולות יותר מריאותיו של יונק יבשתי במשקל דומה, והוא מסוגל לשהות בתוך המים למעלה משלושים דקות מבלי להראות סימני מצוקה. &lt;br /&gt;
מרבית החולייתנים מסוגלים לנוע בתנועה מהירה מאוד, רק לעיתים רחוקות. רוב הזמן, הפרט מבצע תנועה איטית. מערך השרירים מותאם לאפשר הן תנועה איטית והן התפרצויות של תנועה מהירה.&lt;br /&gt;
לכריש, סיבי שריר עדינים המכילים שפע של מיוגלובין, בעל יכולת קשירה חזקה לחמצן.  סיבי שריר אלו יכולים לאגור כמות גדולה יחסית של חמצן. צבעו של המיוגלובין הוא אדום, ולכן סיבים העשירים במיוגלובין אדומים וכהים.  סיבים מסוג זה  מהווים 5% מהשרירים של הכריש, הם מתכווצים לאט ומבצעים בעיקר נשימה  אירובית.&lt;br /&gt;
מרבית שרירי הכריש, ושרירים של חולייתנים אחרים הם תאי שריר לבנים. תאים אלו חסרי מיטוכונדריה, והם מכילים מעט מיוגלובין. לצורך אספקת אנרגיה הם מבצעים נשימה אנאירובית. שרירים אלו מתכווצים מהר מאוד. &lt;br /&gt;
שרירים אדומים – פעילות איטית וממושכת (אספקת חמצן מתמדת).&lt;br /&gt;
שרירים לבנים – התפרצות מהירה מאוד של פעילות יתר, מתעייפים מהר (מלאי גליקוגן אוזל).&lt;br /&gt;
שרירי ביניים – ורודים:  מבצעי נשימה אירובית ואנאירובית בשיעור דומה. טווח פעילות ביניים.&lt;br /&gt;
בזמן שחייה איטית של הכריש מתפקדים רק השרירים האדומים.&lt;br /&gt;
בזמן הגברה, גם הוורודים נכנסים לתפקוד. בצורך דחוף (תקיפה / בריחה) גם הלבנים.&lt;br /&gt;
יוצא מכך, שהרוב המוחלט של שרירי הכריש הם בשימוש מועט מאוד.&lt;br /&gt;
בחולייתנים יבשתיים כגון סוסים או כלבים – שגופם בנוי לריצה ארוכה וממושכת – צבעם של רוב השרירים אדום.&lt;br /&gt;
אצל טורפים, כמו צ&#039;יטה למשל – קיימים בעיקר שרירים לבנים.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1261823</id>
		<title>Myoglobin (Hebrew)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1261823"/>
		<updated>2011-06-23T19:40:22Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;400&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;LEFT&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Allmyoglobin/1&#039;&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
תצוגה בנפח מלא&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 הוא חלבון הנמצא בשרירי השלד והלב של חולייתנים, משמש כמאגר חמצן&lt;br /&gt;
 [http://www.orianit.edu-negev.gov.il/irisbnto/sites/homepage/sofia/Images/Illu_muscle_structure_heb%5B1%5D.jpg ברקמת שריר]&lt;br /&gt;
 ומאפשר תנועה של חמצן לתוכה. למיוגלובין מבנה דומה למולקולת חלבון בשם &lt;br /&gt;
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 המוגלובין  ]&lt;br /&gt;
 הנמצא בתאי דם אדומים ומשמש כנשא של חמצן בדם. לחלבון מיוגלובין זיקה גבוהה יותר מזו של המוגלובין לחמצן.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה ותפקוד&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
מיוגלובין מסוגל לקשור חמצן באופן הפיך, ולהגביר את הדיפוזיה של חמצן &lt;br /&gt;
[http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png בתאי השריר ] . מיוגלובין מעביר חמצן בציטופלזמה של תאי השריר, מהממברנה של התאים אל המיטוכונדריה שלהם. מיוגלובין של תאי שריר השלד זהה מבחינה &lt;br /&gt;
[http://he.wiktionary.org/wiki/%D7%90%D7%99%D7%9E%D7%95%D7%A0%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94 אימונולוגית]&lt;br /&gt;
למיוגלובין של שריר הלב. כיוון שמיוגלובין הוא חלבון עיקרי בשריר מחוספס ובשריר הלב, וכיוון שמסת השריר משתנה בהתאם למין, לגיל, ולמוצא אתני, השוֹנוּת בריכוזי מיוגלובין בדם ניכרת. &lt;br /&gt;
למיוגלובין זיקה גבוהה מאד למולקולות חמצן. בדם הזורם בנימים העוברים בסמוך לרקמת תאי שריר, לחץ חלקי נמוך מאד של חמצן. בלחץ חלקי זה נוטות מולקולות ההמוגלובין לשחרר את מולקולות החמצן ומכיוון שלחמצן זיקה גבוהה יותר למיוגלובין הוא עובר  בדיפוזיה מואצת לתוך תאי השריר. חלק ממולקולות החמצן נאגרות בצורה הקשורה למיוגלובין וחלק משמשות בתהליך הנשימה התאית.&lt;br /&gt;
כאשר השריר נמצא במאמץ, הלחץ החלקי של החמצן בתא יורד מאד. במצב זה יתדלדל מאגר החמצן הקשור למיוגלובין.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה מולקולת מיוגלובין של חזיר בר &amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
המיוגלובין מורכב &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Aandbchain/2&#039;&amp;gt;משתי שרשראות פוליפפטידיות&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אלפא צבועה בסגול ובטא בצהוב&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה ראשוני –כל אחת מהשרשראות  בנויה &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/153aminoacids/2&#039;&amp;gt;מ-153 חומצות אמינו&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
כל חומצה אמינית מסומנת ככדור צבעוני&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה שניוני – שלד השרשראות מיוצב על ידי קשרי מימן ובנוי &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Slilim/2&#039;&amp;gt;משמונה סלילים&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הקשורים ביניהם ע&amp;quot;י קטעים אמורפיים.&lt;br /&gt;
מבנה שלישוני – גלובולרי  (כדורי). &lt;br /&gt;
מסה מולרית של המיוגלובין 35,200.2  גרם\מול .&lt;br /&gt;
בנוסף לשרשראות הפוליפפטידיות, קיימות בחלבון מיוגלובין שתי קבוצות כימיות בשם &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Kvuzothem/1&#039;&amp;gt;הם&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אטום הברזל בצבע כתום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 , אחת בכל שרשרת, המורכבת מחומצות אמיניות הקשורות לאטום ברזל&lt;br /&gt;
    &lt;br /&gt;
קבוצות ההם נמצאות בתוך מעין כיס בחלבון.  הכיס מהווה סביבה &lt;br /&gt;
[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA הידרופובית ] .&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
בסביבה מימית (הידרופילית) קטיון  הברזל   Fe+2 הבא במגע עם חמצן, עובר שינוי  בערכיותו והופך ל- Fe+3. הברזל התלת ערכי אינו קושר חמצן ולכן, על מנת שיוכל להמשיך לתפקד כקושר חמצן, חשוב שישמר דו-ערכי. מבנה ההם מיוצב בחלבון על ידי אטום הברזל הקשור בצדו האחד לחומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_93/2&#039;&amp;gt;היסטדין 93&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
ובצדו השני נמצאת חומצת האמינו היסטידין&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Hishem/3&#039;&amp;gt;TextToBeDisplayed&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_64/2&#039;&amp;gt;היסטדין 64&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 אשר לא נקשרת לברזל ישירות. תפקידה למנוע מהחמצן לחמצן את הברזל.  במידה והברזל יתחמצן על ידי מולקולת מים הוא לא יוכל לשמש כקושר חמצן, ולכן יעילות דיפוזיה של חמצן בתאי השריר תרד.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;ריכוז גבוה של מיוגלובין בשרירים כהתאמה פיזיולוגית&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
יונקים ימיים מסוגלים להישאר מתחת לפני המים זמן ממושך בין היתר הודות לעובדה כי בשרירי גופם ריכוז גבוה של מיוגלובין. לכלב-ים, לדוגמה, ריאות שאינן גדולות יותר מריאותיו של יונק יבשתי במשקל דומה, והוא מסוגל לשהות בתוך המים למעלה משלושים דקות מבלי להראות סימני מצוקה. &lt;br /&gt;
מרבית החולייתנים מסוגלים לנוע בתנועה מהירה מאוד, רק לעיתים רחוקות. רוב הזמן, הפרט מבצע תנועה איטית. מערך השרירים מותאם לאפשר הן תנועה איטית והן התפרצויות של תנועה מהירה.&lt;br /&gt;
לכריש, סיבי שריר עדינים המכילים שפע של מיוגלובין, בעל יכולת קשירה חזקה לחמצן.  סיבי שריר אלו יכולים לאגור כמות גדולה יחסית של חמצן. צבעו של המיוגלובין הוא אדום, ולכן סיבים העשירים במיוגלובין אדומים וכהים.  סיבים מסוג זה  מהווים 5% מהשרירים של הכריש, הם מתכווצים לאט ומבצעים בעיקר נשימה  אירובית.&lt;br /&gt;
מרבית שרירי הכריש, ושרירים של חולייתנים אחרים הם תאי שריר לבנים. תאים אלו חסרי מיטוכונדריה, והם מכילים מעט מיוגלובין. לצורך אספקת אנרגיה הם מבצעים נשימה אנאירובית. שרירים אלו מתכווצים מהר מאוד. &lt;br /&gt;
שרירים אדומים – פעילות איטית וממושכת (אספקת חמצן מתמדת).&lt;br /&gt;
שרירים לבנים – התפרצות מהירה מאוד של פעילות יתר, מתעייפים מהר (מלאי גליקוגן אוזל).&lt;br /&gt;
שרירי ביניים – ורודים:  מבצעי נשימה אירובית ואנאירובית בשיעור דומה. טווח פעילות ביניים.&lt;br /&gt;
בזמן שחייה איטית של הכריש מתפקדים רק השרירים האדומים.&lt;br /&gt;
בזמן הגברה, גם הוורודים נכנסים לתפקוד. בצורך דחוף (תקיפה / בריחה) גם הלבנים.&lt;br /&gt;
יוצא מכך, שהרוב המוחלט של שרירי הכריש הם בשימוש מועט מאוד.&lt;br /&gt;
בחולייתנים יבשתיים כגון סוסים או כלבים – שגופם בנוי לריצה ארוכה וממושכת – צבעם של רוב השרירים אדום.&lt;br /&gt;
אצל טורפים, כמו צ&#039;יטה למשל – קיימים בעיקר שרירים לבנים.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1261822</id>
		<title>Myoglobin (Hebrew)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1261822"/>
		<updated>2011-06-23T19:25:03Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: /* &amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt; */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;400&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;LEFT&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Allmyoglobin/1&#039;&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
תצוגה בנפח מלא&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 הוא חלבון הנמצא בשרירי השלד והלב של חולייתנים, משמש כמאגר חמצן&lt;br /&gt;
 [http://www.orianit.edu-negev.gov.il/irisbnto/sites/homepage/sofia/Images/Illu_muscle_structure_heb%5B1%5D.jpg ברקמת שריר]&lt;br /&gt;
 ומאפשר תנועה של חמצן לתוכה. למיוגלובין מבנה דומה למולקולת חלבון בשם &lt;br /&gt;
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 המוגלובין  ]&lt;br /&gt;
 הנמצא בתאי דם אדומים ומשמש כנשא של חמצן בדם. לחלבון מיוגלובין זיקה גבוהה יותר מזו של המוגלובין לחמצן.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה ותפקוד&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
מיוגלובין מסוגל לקשור חמצן באופן הפיך, ולהגביר את הדיפוזיה של חמצן &lt;br /&gt;
[http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png בתאי השריר ] . מיוגלובין מעביר חמצן בציטופלזמה של תאי השריר, מהממברנה של התאים אל המיטוכונדריה שלהם. מיוגלובין של תאי שריר השלד זהה מבחינה &lt;br /&gt;
[http://he.wiktionary.org/wiki/%D7%90%D7%99%D7%9E%D7%95%D7%A0%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94 אימונולוגית]&lt;br /&gt;
למיוגלובין של שריר הלב. כיוון שמיוגלובין הוא חלבון עיקרי בשריר מחוספס ובשריר הלב, וכיוון שמסת השריר משתנה בהתאם למין, לגיל, ולמוצא אתני, השוֹנוּת בריכוזי מיוגלובין בדם ניכרת. &lt;br /&gt;
למיוגלובין זיקה גבוהה מאד למולקולות חמצן. בדם הזורם בנימים העוברים בסמוך לרקמת תאי שריר, לחץ חלקי נמוך מאד של חמצן. בלחץ חלקי זה נוטות מולקולות ההמוגלובין לשחרר את מולקולות החמצן ומכיוון שלחמצן זיקה גבוהה יותר למיוגלובין הוא עובר  בדיפוזיה מואצת לתוך תאי השריר. חלק ממולקולות החמצן נאגרות בצורה הקשורה למיוגלובין וחלק משמשות בתהליך הנשימה התאית.&lt;br /&gt;
כאשר השריר נמצא במאמץ, הלחץ החלקי של החמצן בתא יורד מאד. במצב זה יתדלדל מאגר החמצן הקשור למיוגלובין.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה מולקולת מיוגלובין של חזיר בר &amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
המיוגלובין מורכב &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Aandbchain/2&#039;&amp;gt;משתי שרשראות פוליפפטידיות&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אלפא צבועה בסגול ובטא בצהוב&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה ראשוני –כל אחת מהשרשראות  בנויה &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/153aminoacids/2&#039;&amp;gt;מ-153 חומצות אמינו&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
כל חומצה אמינית מסומנת ככדור צבעוני&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה שניוני – שלד השרשראות מיוצב על ידי קשרי מימן ובנוי &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Slilim/2&#039;&amp;gt;משמונה סלילים&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הקשורים ביניהם ע&amp;quot;י קטעים אמורפיים.&lt;br /&gt;
מבנה שלישוני – גלובולרי  (כדורי). &lt;br /&gt;
מסה מולרית של המיוגלובין 35,200.2  גרם\מול .&lt;br /&gt;
בנוסף לשרשראות הפוליפפטידיות, קיימות בחלבון מיוגלובין שתי קבוצות כימיות בשם &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Kvuzothem/1&#039;&amp;gt;הם&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אטום הברזל בצבע כתום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 , אחת בכל שרשרת, המורכבת מחומצות אמיניות הקשורות לאטום ברזל&lt;br /&gt;
    &lt;br /&gt;
קבוצות ההם נמצאות בתוך מעין כיס בחלבון.  הכיס מהווה סביבה &lt;br /&gt;
[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA הידרופובית ] .&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
בסביבה מימית (הידרופילית) קטיון  הברזל   Fe+2 הבא במגע עם חמצן, עובר שינוי  בערכיותו והופך ל- Fe+3. הברזל התלת ערכי אינו קושר חמצן ולכן, על מנת שיוכל להמשיך לתפקד כקושר חמצן, חשוב שישמר דו-ערכי. מבנה ההם מיוצב בחלבון על ידי אטום הברזל הקשור בצדו האחד לחומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_93/2&#039;&amp;gt;היסטדין 93&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
ובצדו השני נמצאת חומצת האמינו היסטידין&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Hishem/2&#039;&amp;gt;TextToBeDisplayed&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_64/2&#039;&amp;gt;היסטדין 64&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 אשר לא נקשרת לברזל ישירות. תפקידה למנוע מהחמצן לחמצן את הברזל.  במידה והברזל יתחמצן על ידי מולקולת מים הוא לא יוכל לשמש כקושר חמצן, ולכן יעילות דיפוזיה של חמצן בתאי השריר תרד.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;ריכוז גבוה של מיוגלובין בשרירים כהתאמה פיזיולוגית&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
יונקים ימיים מסוגלים להישאר מתחת לפני המים זמן ממושך בין היתר הודות לעובדה כי בשרירי גופם ריכוז גבוה של מיוגלובין. לכלב-ים, לדוגמה, ריאות שאינן גדולות יותר מריאותיו של יונק יבשתי במשקל דומה, והוא מסוגל לשהות בתוך המים למעלה משלושים דקות מבלי להראות סימני מצוקה. &lt;br /&gt;
מרבית החולייתנים מסוגלים לנוע בתנועה מהירה מאוד, רק לעיתים רחוקות. רוב הזמן, הפרט מבצע תנועה איטית. מערך השרירים מותאם לאפשר הן תנועה איטית והן התפרצויות של תנועה מהירה.&lt;br /&gt;
לכריש, סיבי שריר עדינים המכילים שפע של מיוגלובין, בעל יכולת קשירה חזקה לחמצן.  סיבי שריר אלו יכולים לאגור כמות גדולה יחסית של חמצן. צבעו של המיוגלובין הוא אדום, ולכן סיבים העשירים במיוגלובין אדומים וכהים.  סיבים מסוג זה  מהווים 5% מהשרירים של הכריש, הם מתכווצים לאט ומבצעים בעיקר נשימה  אירובית.&lt;br /&gt;
מרבית שרירי הכריש, ושרירים של חולייתנים אחרים הם תאי שריר לבנים. תאים אלו חסרי מיטוכונדריה, והם מכילים מעט מיוגלובין. לצורך אספקת אנרגיה הם מבצעים נשימה אנאירובית. שרירים אלו מתכווצים מהר מאוד. &lt;br /&gt;
שרירים אדומים – פעילות איטית וממושכת (אספקת חמצן מתמדת).&lt;br /&gt;
שרירים לבנים – התפרצות מהירה מאוד של פעילות יתר, מתעייפים מהר (מלאי גליקוגן אוזל).&lt;br /&gt;
שרירי ביניים – ורודים:  מבצעי נשימה אירובית ואנאירובית בשיעור דומה. טווח פעילות ביניים.&lt;br /&gt;
בזמן שחייה איטית של הכריש מתפקדים רק השרירים האדומים.&lt;br /&gt;
בזמן הגברה, גם הוורודים נכנסים לתפקוד. בצורך דחוף (תקיפה / בריחה) גם הלבנים.&lt;br /&gt;
יוצא מכך, שהרוב המוחלט של שרירי הכריש הם בשימוש מועט מאוד.&lt;br /&gt;
בחולייתנים יבשתיים כגון סוסים או כלבים – שגופם בנוי לריצה ארוכה וממושכת – צבעם של רוב השרירים אדום.&lt;br /&gt;
אצל טורפים, כמו צ&#039;יטה למשל – קיימים בעיקר שרירים לבנים.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1261821</id>
		<title>Myoglobin (Hebrew)</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Myoglobin_(Hebrew)&amp;diff=1261821"/>
		<updated>2011-06-23T19:21:04Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Anat Leshets: /* &amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה מולקולת מיוגלובין של חזיר בר &amp;lt;/center&amp;gt; */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;1MWD&#039; size=&#039;400&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;LEFT&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Allmyoglobin/1&#039;&amp;gt;מיוגלובין&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
תצוגה בנפח מלא&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 הוא חלבון הנמצא בשרירי השלד והלב של חולייתנים, משמש כמאגר חמצן&lt;br /&gt;
 [http://www.orianit.edu-negev.gov.il/irisbnto/sites/homepage/sofia/Images/Illu_muscle_structure_heb%5B1%5D.jpg ברקמת שריר]&lt;br /&gt;
 ומאפשר תנועה של חמצן לתוכה. למיוגלובין מבנה דומה למולקולת חלבון בשם &lt;br /&gt;
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_%28Hebrew%29 המוגלובין  ]&lt;br /&gt;
 הנמצא בתאי דם אדומים ומשמש כנשא של חמצן בדם. לחלבון מיוגלובין זיקה גבוהה יותר מזו של המוגלובין לחמצן.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה ותפקוד&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
מיוגלובין מסוגל לקשור חמצן באופן הפיך, ולהגביר את הדיפוזיה של חמצן &lt;br /&gt;
[http://bp1.blogger.com/_XkNph2Q4Wnw/SHBrY0TE8ZI/AAAAAAAAAi0/Rzm4119EPtw/s1600-h/parts+of+muscle+cell.png בתאי השריר ] . מיוגלובין מעביר חמצן בציטופלזמה של תאי השריר, מהממברנה של התאים אל המיטוכונדריה שלהם. מיוגלובין של תאי שריר השלד זהה מבחינה &lt;br /&gt;
[http://he.wiktionary.org/wiki/%D7%90%D7%99%D7%9E%D7%95%D7%A0%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94 אימונולוגית]&lt;br /&gt;
למיוגלובין של שריר הלב. כיוון שמיוגלובין הוא חלבון עיקרי בשריר מחוספס ובשריר הלב, וכיוון שמסת השריר משתנה בהתאם למין, לגיל, ולמוצא אתני, השוֹנוּת בריכוזי מיוגלובין בדם ניכרת. &lt;br /&gt;
למיוגלובין זיקה גבוהה מאד למולקולות חמצן. בדם הזורם בנימים העוברים בסמוך לרקמת תאי שריר, לחץ חלקי נמוך מאד של חמצן. בלחץ חלקי זה נוטות מולקולות ההמוגלובין לשחרר את מולקולות החמצן ומכיוון שלחמצן זיקה גבוהה יותר למיוגלובין הוא עובר  בדיפוזיה מואצת לתוך תאי השריר. חלק ממולקולות החמצן נאגרות בצורה הקשורה למיוגלובין וחלק משמשות בתהליך הנשימה התאית.&lt;br /&gt;
כאשר השריר נמצא במאמץ, הלחץ החלקי של החמצן בתא יורד מאד. במצב זה יתדלדל מאגר החמצן הקשור למיוגלובין.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;מבנה מולקולת מיוגלובין של חזיר בר &amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
המיוגלובין מורכב &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Aandbchain/2&#039;&amp;gt;משתי שרשראות פוליפפטידיות&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אלפא צבועה בסגול ובטא בצהוב&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה ראשוני –כל אחת מהשרשראות  בנויה &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/153aminoacids/2&#039;&amp;gt;מ-153 חומצות אמינו&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
כל חומצה אמינית מסומנת ככדור צבעוני&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
מבנה שניוני – שלד השרשראות מיוצב על ידי קשרי מימן ובנוי &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Slilim/2&#039;&amp;gt;משמונה סלילים&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הקשורים ביניהם ע&amp;quot;י קטעים אמורפיים.&lt;br /&gt;
מבנה שלישוני – גלובולרי  (כדורי). &lt;br /&gt;
מסה מולרית של המיוגלובין 35,200.2  גרם\מול .&lt;br /&gt;
בנוסף לשרשראות הפוליפפטידיות, קיימות בחלבון מיוגלובין שתי קבוצות כימיות בשם &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Kvuzothem/1&#039;&amp;gt;הם&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
(&lt;br /&gt;
אטום הברזל בצבע כתום&lt;br /&gt;
)&lt;br /&gt;
 , אחת בכל שרשרת, המורכבת מחומצות אמיניות הקשורות לאטום ברזל&lt;br /&gt;
    &lt;br /&gt;
קבוצות ההם נמצאות בתוך מעין כיס בחלבון.  הכיס מהווה סביבה &lt;br /&gt;
[http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%91%D7%99%D7%95%D7%AA הידרופובית ] .&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;קשירת החמצן ליון הברזל&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
בסביבה מימית (הידרופילית) קטיון  הברזל   Fe+2 הבא במגע עם חמצן, עובר שינוי  בערכיותו והופך ל- Fe+3. הברזל התלת ערכי אינו קושר חמצן ולכן, על מנת שיוכל להמשיך לתפקד כקושר חמצן, חשוב שישמר דו-ערכי. מבנה ההם מיוצב בחלבון על ידי אטום הברזל הקשור בצדו האחד לחומצת האמינו &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_93/2&#039;&amp;gt;היסטדין 94&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
ובצדו השני נמצאת חומצת האמינו היסטידין&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(Hebrew)/Hishem/2&#039;&amp;gt;TextToBeDisplayed&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;Myoglobin_(arabic)/His_64/2&#039;&amp;gt;היסטדין 65&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 אשר לא נקשרת לברזל ישירות. תפקידה למנוע מהחמצן לחמצן את הברזל.  במידה והברזל יתחמצן על ידי מולקולת מים הוא לא יוכל לשמש כקושר חמצן, ולכן יעילות דיפוזיה של חמצן בתאי השריר תרד.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==&amp;lt;CENTER&amp;gt;ריכוז גבוה של מיוגלובין בשרירים כהתאמה פיזיולוגית&amp;lt;/center&amp;gt;==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;p dir=&#039;rtl&#039;&amp;gt;&lt;br /&gt;
יונקים ימיים מסוגלים להישאר מתחת לפני המים זמן ממושך בין היתר הודות לעובדה כי בשרירי גופם ריכוז גבוה של מיוגלובין. לכלב-ים, לדוגמה, ריאות שאינן גדולות יותר מריאותיו של יונק יבשתי במשקל דומה, והוא מסוגל לשהות בתוך המים למעלה משלושים דקות מבלי להראות סימני מצוקה. &lt;br /&gt;
מרבית החולייתנים מסוגלים לנוע בתנועה מהירה מאוד, רק לעיתים רחוקות. רוב הזמן, הפרט מבצע תנועה איטית. מערך השרירים מותאם לאפשר הן תנועה איטית והן התפרצויות של תנועה מהירה.&lt;br /&gt;
לכריש, סיבי שריר עדינים המכילים שפע של מיוגלובין, בעל יכולת קשירה חזקה לחמצן.  סיבי שריר אלו יכולים לאגור כמות גדולה יחסית של חמצן. צבעו של המיוגלובין הוא אדום, ולכן סיבים העשירים במיוגלובין אדומים וכהים.  סיבים מסוג זה  מהווים 5% מהשרירים של הכריש, הם מתכווצים לאט ומבצעים בעיקר נשימה  אירובית.&lt;br /&gt;
מרבית שרירי הכריש, ושרירים של חולייתנים אחרים הם תאי שריר לבנים. תאים אלו חסרי מיטוכונדריה, והם מכילים מעט מיוגלובין. לצורך אספקת אנרגיה הם מבצעים נשימה אנאירובית. שרירים אלו מתכווצים מהר מאוד. &lt;br /&gt;
שרירים אדומים – פעילות איטית וממושכת (אספקת חמצן מתמדת).&lt;br /&gt;
שרירים לבנים – התפרצות מהירה מאוד של פעילות יתר, מתעייפים מהר (מלאי גליקוגן אוזל).&lt;br /&gt;
שרירי ביניים – ורודים:  מבצעי נשימה אירובית ואנאירובית בשיעור דומה. טווח פעילות ביניים.&lt;br /&gt;
בזמן שחייה איטית של הכריש מתפקדים רק השרירים האדומים.&lt;br /&gt;
בזמן הגברה, גם הוורודים נכנסים לתפקוד. בצורך דחוף (תקיפה / בריחה) גם הלבנים.&lt;br /&gt;
יוצא מכך, שהרוב המוחלט של שרירי הכריש הם בשימוש מועט מאוד.&lt;br /&gt;
בחולייתנים יבשתיים כגון סוסים או כלבים – שגופם בנוי לריצה ארוכה וממושכת – צבעם של רוב השרירים אדום.&lt;br /&gt;
אצל טורפים, כמו צ&#039;יטה למשל – קיימים בעיקר שרירים לבנים.&lt;br /&gt;
&amp;lt;/p&amp;gt;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Anat Leshets</name></author>
	</entry>
</feed>