https://proteopedia.org/api.php?action=feedcontributions&feedformat=atom&user=Chani+ElishaProteopedia - User contributions [en]2026-09-26T18:53:21ZUser contributionsMediaWiki 1.43.8https://proteopedia.org/index.php?title=Gfp_vc2&diff=1207181Gfp vc22011-03-14T20:12:07Z<p>Chani Elisha: </p>
<hr />
<div><applet load='1ema' size='450' frame='true' align='right' scene='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2' caption='Green fluorescent protein ([[1ema]])' /><br />
==<center>'''GFP-green fluorescent protein'''</center>==<br />
<br />
GFP הינו חלבון אשר פולט אור ירקרק כאשר מאירים עליו באור כחול או אולטרה סגול. GFP קיים באופן טבעי במדוזה Aequorea Victoria לה הוא משמש כאמצעי הרתעה לטורפים.<br />
לחלבון זה שמושים רבים במחקר כגון סימון תאים ורקמות , מעקב אחרי תהליכים תוך תאיים ועוד. מגלי ה- GFP זכו בפרס נובל לכימיה בשנת 2008 בשל שימושיו הרבים ותרומתו העצומה למחקר . <br />
==<מבנה החלבון<center>==<br />
ה GFP מורכב מ- 238 חומצות אמינו היוצרות את המבנה ראשוני של החלבון ומשקלו המוקולרי 27 ק.דלטון לחלבון מבנה מרחבי דמוי חבית - -barrel β בנוי מ-11 גדילי ביתא וסליל אלפא. מרבית החלבון יוצר מבנה דמוי חבית כאשר חלק מהסליל חוצה את החבית לאורכה . האזור במולקולה שבולע את האור (כרומופור) והאזור שפולט את האור (.<scene name='Gfp_vc2/Florofor/1'>הפלורופור</scene><br />
) נמצאים במרכז החבית . למבנה זה תפקיד חשוב בפלואורסנציה של ה – GFP , המבנה הגלילי סביב הפלואורופור מונע ממולקולות מים לחדור ולבצע דה-אקטיבציה למולקולה המעוררת לפני שזו תפלוט את האור. שלוש חומצות אמינו יוצרות את הפלואורופור(89), טירוזין (90) וגליצין (91) . כאשר מקרינים על שרשרת הכרומופור אור באורך גל 395nm , מגיבות חומצות אמינו אלו זו עם זו, ומביאות לפליטת אור באורך גל של 509nm מהפלואורופור. מוטציות ברצף חומצות האמינו בפלואורופור מביאות לשינוי בצבע הפלואורסנציה של החלבון.. מוטציה נקודתית ברצף הפלואורופור , בה מוחלף טירוזין(89) בהיסטידין (Y89H) משנה את צבע הפלוריסנציה לכחול ומתקבל BFP - Blue Fluorescent Protein. שינוי הטירוזין לטריפטופן (Y89W) ישנה את צבע הפלואורסנציה לכחול-ירוק ויתקבל CFP - Cyan Fluorescent protein. בדרך זו ניתן ליצור חלבון הנותן פלואורסנציה חזקה יותר. למוטנטים השונים של ה-GFP אורכי גל שונים של ,אקסיטציה ופליטה<br />
<br />
== חשיבות החלבון ושמושיו השונים==<br />
כיום משתמשים בחלבונים המבוססים על הGFP בתחומים רבים במחקר , למשל סימון חלבונים בתא ומעקב אחריהם בתהליכם השונים באמצעות מיקרוסקופ פלואורוצינטי, סימון תאים ומעקב אחרי תנועתם בגוף. יצירת גלאי סידן , חומציות ועוד . בעזרת חלבונים המובססים על GFP ניתן לעשות גם FRET ריאקציה המזהה קירבה בין שני חלבונים.<br />
<scene name='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2'>חזרה לחלבון</scene></div>Chani Elishahttps://proteopedia.org/index.php?title=Gfp_vc2&diff=1207154Gfp vc22011-03-14T20:10:53Z<p>Chani Elisha: </p>
<hr />
<div><applet load='1ema' size='450' frame='true' align='right' scene='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2' caption='Green fluorescent protein ([[1ema]])' /><br />
==<center>'''GFP-green fluorescent protein'''</center>==<br />
<br />
GFP הינו חלבון אשר פולט אור ירקרק כאשר מאירים עליו באור כחול או אולטרה סגול. GFP קיים באופן טבעי במדוזה Aequorea Victoria לה הוא משמש כאמצעי הרתעה לטורפים.<br />
לחלבון זה שמושים רבים במחקר כגון סימון תאים ורקמות , מעקב אחרי תהליכים תוך תאיים ועוד. מגלי ה- GFP זכו בפרס נובל לכימיה בשנת 2008 בשל שימושיו הרבים ותרומתו העצומה למחקר . <br />
==<מבנה החלבון<center>==<br />
ה GFP מורכב מ- 238 חומצות אמינו היוצרות את המבנה ראשוני של החלבון ומשקלו המוקולרי 27 ק.דלטון לחלבון מבנה מרחבי דמוי חבית - -barrel β בנוי מ-11 גדילי ביתא וסליל אלפא. מרבית החלבון יוצר מבנה דמוי חבית כאשר חלק מהסליל חוצה את החבית לאורכה . האזור במולקולה שבולע את האור (כרומופור) והאזור שפולט את האור (.<scene name='Gfp_vc2/Florofor/1'>הפלורופור</scene><br />
) נמצאים במרכז החבית . למבנה זה תפקיד חשוב בפלואורסנציה של ה – GFP , המבנה הגלילי סביב הפלואורופור מונע ממולקולות מים לחדור ולבצע דה-אקטיבציה למולקולה המעוררת לפני שזו תפלוט את האור. שלוש חומצות אמינו יוצרות את הפלואורופור http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/3/36/The_chromophore_of_GFP.png(89), טירוזין (90) וגליצין (91) . כאשר מקרינים על שרשרת הכרומופור אור באורך גל 395nm , מגיבות חומצות אמינו אלו זו עם זו, ומביאות לפליטת אור באורך גל של 509nm מהפלואורופור. מוטציות ברצף חומצות האמינו בפלואורופור מביאות לשינוי בצבע הפלואורסנציה של החלבון.. מוטציה נקודתית ברצף הפלואורופור , בה מוחלף טירוזין(89) בהיסטידין (Y89H) משנה את צבע הפלוריסנציה לכחול ומתקבל BFP - Blue Fluorescent Protein. שינוי הטירוזין לטריפטופן (Y89W) ישנה את צבע הפלואורסנציה לכחול-ירוק ויתקבל CFP - Cyan Fluorescent protein. בדרך זו ניתן ליצור חלבון הנותן פלואורסנציה חזקה יותר. למוטנטים השונים של ה-GFP אורכי גל שונים של ,אקסיטציה ופליטה<br />
<br />
== חשיבות החלבון ושמושיו השונים==<br />
כיום משתמשים בחלבונים המבוססים על הGFP בתחומים רבים במחקר , למשל סימון חלבונים בתא ומעקב אחריהם בתהליכם השונים באמצעות מיקרוסקופ פלואורוצינטי, סימון תאים ומעקב אחרי תנועתם בגוף. יצירת גלאי סידן , חומציות ועוד . בעזרת חלבונים המובססים על GFP ניתן לעשות גם FRET ריאקציה המזהה קירבה בין שני חלבונים.<br />
<scene name='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2'>חזרה לחלבון</scene></div>Chani Elishahttps://proteopedia.org/index.php?title=Gfp_vc2&diff=1200720Gfp vc22011-03-03T13:05:28Z<p>Chani Elisha: </p>
<hr />
<div><applet load='1ema' size='450' frame='true' align='right' scene='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2' caption='Green fluorescent protein ([[1ema]])' /><br />
==<center>'''GFP-green fluorescent protein'''</center>==<br />
<br />
GFP הינו חלבון אשר פולט אור ירקרק כאשר מאירים עליו באור כחול או אולטרה סגול. GFP קיים באופן טבעי במדוזה Aequorea Victoria לה הוא משמש כאמצעי הרתעה לטורפים.<br />
לחלבון זה שמושים רבים במחקר כגון סימון תאים ורקמות , מעקב אחרי תהליכים תוך תאיים ועוד. מגלי ה- GFP זכו בפרס נובל לכימיה בשנת 2008 בשל שימושיו הרבים ותרומתו העצומה למחקר . <br />
==<מבנה החלבון<center>==<br />
ה GFP מורכב מ- 238 חומצות אמינו היוצרות את המבנה ראשוני של החלבון ומשקלו המוקולרי 27 ק.דלטון לחלבון מבנה מרחבי דמוי חבית - -barrel β בנוי מ-11 גדילי ביתא וסליל אלפא. מרבית החלבון יוצר מבנה דמוי חבית כאשר חלק מהסליל חוצה את החבית לאורכה . האזור במולקולה שבולע את האור (כרומופור) והאזור שפולט את האור (.<scene name='Gfp_vc2/Florofor/1'>הפלורופור</scene><br />
) נמצאים במרכז החבית . למבנה זה תפקיד חשוב בפלואורסנציה של ה – GFP , המבנה הגלילי סביב הפלואורופור מונע ממולקולות מים לחדור ולבצע דה-אקטיבציה למולקולה המעוררת לפני שזו תפלוט את האור. שלוש חומצות אמינו יוצרות את הפלואורופור : סרין (89), טירוזין (90) וגליצין (91) . כאשר מקרינים על שרשרת הכרומופור אור באורך גל 395nm , מגיבות חומצות אמינו אלו זו עם זו, ומביאות לפליטת אור באורך גל של 509nm מהפלואורופור. מוטציות ברצף חומצות האמינו בפלואורופור מביאות לשינוי בצבע הפלואורסנציה של החלבון.. מוטציה נקודתית ברצף הפלואורופור , בה מוחלף טירוזין(89) בהיסטידין (Y89H) משנה את צבע הפלוריסנציה לכחול ומתקבל BFP - Blue Fluorescent Protein. שינוי הטירוזין לטריפטופן (Y89W) ישנה את צבע הפלואורסנציה לכחול-ירוק ויתקבל CFP - Cyan Fluorescent protein. בדרך זו ניתן ליצור חלבון הנותן פלואורסנציה חזקה יותר. למוטנטים השונים של ה-GFP אורכי גל שונים של ,אקסיטציה ופליטה<br />
<br />
== חשיבות החלבון ושמושיו השונים==<br />
כיום משתמשים בחלבונים המבוססים על הGFP בתחומים רבים במחקר , למשל סימון חלבונים בתא ומעקב אחריהם בתהליכם השונים באמצעות מיקרוסקופ פלואורוצינטי, סימון תאים ומעקב אחרי תנועתם בגוף. יצירת גלאי סידן , חומציות ועוד . בעזרת חלבונים המובססים על GFP ניתן לעשות גם FRET ריאקציה המזהה קירבה בין שני חלבונים.<br />
<scene name='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2'>חזרה לחלבון</scene></div>Chani Elishahttps://proteopedia.org/index.php?title=Gfp_vc2&diff=1200719Gfp vc22011-03-03T13:03:07Z<p>Chani Elisha: </p>
<hr />
<div><applet load='1ema' size='450' frame='true' align='right' scene='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2' caption='Green fluorescent protein ([[1ema]])' /><br />
==<center>'''GFP-green fluorescent protein'''</center>==<br />
<br />
GFP הינו חלבון אשר פולט אור ירקרק כאשר מאירים עליו באור כחול או אולטרה סגול. GFP קיים באופן טבעי במדוזה Aequorea Victoria לה הוא משמש כאמצעי הרתעה לטורפים.<br />
לחלבון זה שמושים רבים במחקר כגון סימון תאים ורקמות , מעקב אחרי תהליכים תוך תאיים ועוד. מגלי ה- GFP זכו בפרס נובל לכימיה בשנת 2008 בשל שימושיו הרבים ותרומתו העצומה למחקר . <br />
==<מבנה החלבון<center>==<br />
ה GFP מורכב מ- 238 חומצות אמינו היוצרות את המבנה ראשוני של החלבון ומשקלו המוקולרי 27 ק.דלטון לחלבון מבנה מרחבי דמוי חבית - -barrel β בנוי מ-11 גדילי ביתא וסליל אלפא. מרבית החלבון יוצר מבנה דמוי חבית כאשר חלק מהסליל חוצה את החבית לאורכה . האזור במולקולה שבולע את האור (כרומופור) והאזור שפולט את האור (.<scene name='Gfp_vc2/Florofor/1'>הפלורופור</scene><br />
) נמצאים במרכז החבית. למבנה זה תפקיד חשוב בפלואורסנציה של ה – GFP , המבנה הגלילי סביב הפלואורופור מונע ממולקולות מים לחדור ולבצע דה-אקטיבציה למולקולה המעוררת לפני שזו תפלוט את האור. שלוש חומצות אמינו יוצרות את הפלואורופור : סרין (89), טירוזין (90) וגליצין (91) . כאשר מקרינים על שרשרת הכרומופור אור באורך גל 395nm , מגיבות חומצות אמינו אלו זו עם זו, ומביאות לפליטת אור באורך גל של 509nm מהפלואורופור. מוטציות ברצף חומצות האמינו בפלואורופור מביאות לשינוי בצבע הפלואורסנציה של החלבון.. מוטציה נקודתית ברצף הפלואורופור , בה מוחלף טירוזין(89) בהיסטידין (Y89H) משנה את צבע הפלוריסנציה לכחול ומתקבל BFP - Blue Fluorescent Protein. שינוי הטירוזין לטריפטופן (Y89W) ישנה את צבע הפלואורסנציה לכחול-ירוק ויתקבל CFP - Cyan Fluorescent protein. בדרך זו ניתן ליצור חלבון הנותן פלואורסנציה חזקה יותר. למוטנטים השונים של ה-GFP אורכי גל שונים של ,אקסיטציה ופליטה<br />
<br />
== חשיבות החלבון ושמושיו השונים==<br />
כיום משתמשים בחלבונים המבוססים על הGFP בתחומים רבים במחקר , למשל סימון חלבונים בתא ומעקב אחריהם בתהליכם השונים באמצעות מיקרוסקופ פלואורוצינטי, סימון תאים ומעקב אחרי תנועתם בגוף. יצירת גלאי סידן , חומציות ועוד . בעזרת חלבונים המובססים על GFP ניתן לעשות גם FRET ריאקציה המזהה קירבה בין שני חלבונים.<br />
<scene name='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2'>חזרה לחלבון</scene></div>Chani Elishahttps://proteopedia.org/index.php?title=Gfp_vc2&diff=1200717Gfp vc22011-03-03T12:56:29Z<p>Chani Elisha: </p>
<hr />
<div><applet load='1ema' size='450' frame='true' align='right' scene='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2' caption='Green fluorescent protein ([[1ema]])' /><br />
==<center>'''GFP-green fluorescent protein'''</center>==<br />
<br />
GFP הינו חלבון אשר פולט אור ירקרק כאשר מאירים עליו באור כחול או אולטרה סגול. GFP קיים באופן טבעי במדוזה Aequorea Victoria לה הוא משמש כאמצעי הרתעה לטורפים.<br />
לחלבון זה שמושים רבים במחקר כגון סימון תאים ורקמות , מעקב אחרי תהליכים תוך תאיים ועוד. מגלי ה- GFP זכו בפרס נובל לכימיה בשנת 2008 בשל שימושיו הרבים ותרומתו העצומה למחקר . <br />
==<מבנה החלבון<center>==<br />
ה GFP מורכב מ- 238 חומצות אמינו היוצרות את המבנה ראשוני של החלבון ומשקלו המוקולרי 27 ק.דלטון לחלבון מבנה מרחבי דמוי חבית - -barrel β בנוי מ-11 גדילי ביתא (ירוקים) וסליל אלפא(לבן). מרבית החלבון יוצר מבנה דמוי חבית כאשר חלק מהסליל חוצה את החבית לאורכה . האזור במולקולה שבולע את האור (כרומופור) והאזור שפולט את האור (.<scene name='Gfp_vc2/Florofor/1'>הפלורופור</scene><br />
) נמצאים במרכז החבית. למבנה זה תפקיד חשוב בפלואורסנציה של ה – GFP , המבנה הגלילי סביב הפלואורופור מונע ממולקולות מים לחדור ולבצע דה-אקטיבציה למולקולה המעוררת לפני שזו תפלוט את האור. שלוש חומצות אמינו יוצרות את הפלואורופור : סרין (89), טירוזין (90) וגליצין (91) . כאשר מקרינים על שרשרת הכרומופור אור באורך גל 395nm , מגיבות חומצות אמינו אלו זו עם זו, ומביאות לפליטת אור באורך גל של 509nm מהפלואורופור. מוטציות ברצף חומצות האמינו בפלואורופור מביאות לשינוי בצבע הפלואורסנציה של החלבון.. מוטציה נקודתית ברצף הפלואורופור , בה מוחלף טירוזין(89) בהיסטידין (Y89H) משנה את צבע הפלוריסנציה לכחול ומתקבל BFP - Blue Fluorescent Protein. שינוי הטירוזין לטריפטופן (Y89W) ישנה את צבע הפלואורסנציה לכחול-ירוק ויתקבל CFP - Cyan Fluorescent protein. בדרך זו ניתן ליצור חלבון הנותן פלואורסנציה חזקה יותר. למוטנטים השונים של ה-GFP אורכי גל שונים של ,אקסיטציה ופליטה<br />
<br />
== חשיבות החלבון ושמושיו השונים==<br />
<br />
<scene name='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2'>חזרה לחלבון</scene></div>Chani Elishahttps://proteopedia.org/index.php?title=Gfp_vc2&diff=1200716Gfp vc22011-03-03T12:55:59Z<p>Chani Elisha: </p>
<hr />
<div><applet load='1ema' size='450' frame='true' align='right' scene='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2' caption='Green fluorescent protein ([[1ema]])' /><br />
==<center>'''GFP-green fluorescent protein'''</center>==<br />
<br />
GFP הינו חלבון אשר פולט אור ירקרק כאשר מאירים עליו באור כחול או אולטרה סגול. GFP קיים באופן טבעי במדוזה Aequorea Victoria לה הוא משמש כאמצעי הרתעה לטורפים.<br />
לחלבון זה שמושים רבים במחקר כגון סימון תאים ורקמות , מעקב אחרי תהליכים תוך תאיים ועוד. מגלי ה- GFP זכו בפרס נובל לכימיה בשנת 2008 בשל שימושיו הרבים ותרומתו העצומה למחקר . <br />
==<מבנה החלבון<center>==<br />
ה GFP מורכב מ- 238 חומצות אמינו היוצרות את המבנה ראשוני של החלבון ומשקלו המוקולרי 27 ק.דלטון לחלבון מבנה מרחבי דמוי חבית - -barrel β בנוי מ-11 גדילי ביתא (ירוקים) וסליל אלפא(לבן). מרבית החלבון יוצר מבנה דמוי חבית כאשר חלק מהסליל חוצה את החבית לאורכה . האזור במולקולה שבולע את האור (כרומופור) והאזור שפולט את האור (.<scene name='Gfp_vc2/Florofor/1'>הפלורופור</scene><br />
) נמצאים במרכז החבית. למבנה זה תפקיד חשוב בפלואורסנציה של ה – GFP , המבנה הגלילי סביב הפלואורופור מונע ממולקולות מים לחדור ולבצע דה-אקטיבציה למולקולה המעוררת לפני שזו תפלוט את האור. שלוש חומצות אמינו יוצרות את הפלואורופור : סרין (89), טירוזין (90) וגליצין (91) . כאשר מקרינים על שרשרת הכרומופור אור באורך גל 395nm , מגיבות חומצות אמינו אלו זו עם זו, ומביאות לפליטת אור באורך גל של 509nm מהפלואורופור. מוטציות ברצף חומצות האמינו בפלואורופור מביאות לשינוי בצבע הפלואורסנציה של החלבון.. מוטציה נקודתית ברצף הפלואורופור , בה מוחלף טירוזין(89) בהיסטידין (Y89H) משנה את צבע הפלוריסנציה לכחול ומתקבל BFP - Blue Fluorescent Protein. שינוי הטירוזין לטריפטופן (Y89W) ישנה את צבע הפלואורסנציה לכחול-ירוק ויתקבל CFP - Cyan Fluorescent protein. בדרך זו ניתן ליצור חלבון הנותן פלואורסנציה חזקה יותר. למוטנטים השונים של ה-GFP אורכי גל שונים של ,אקסיטציה ופליטה<br />
<br />
==< חשיבות החלבון ושמושיו השונים>==<br />
<br />
<scene name='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2'>חזרה לחלבון</scene></div>Chani Elishahttps://proteopedia.org/index.php?title=Gfp_vc2&diff=1200715Gfp vc22011-03-03T12:55:29Z<p>Chani Elisha: </p>
<hr />
<div><applet load='1ema' size='450' frame='true' align='right' scene='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2' caption='Green fluorescent protein ([[1ema]])' /><br />
==<center>'''GFP-green fluorescent protein'''</center>==<br />
<br />
GFP הינו חלבון אשר פולט אור ירקרק כאשר מאירים עליו באור כחול או אולטרה סגול. GFP קיים באופן טבעי במדוזה Aequorea Victoria לה הוא משמש כאמצעי הרתעה לטורפים.<br />
לחלבון זה שמושים רבים במחקר כגון סימון תאים ורקמות , מעקב אחרי תהליכים תוך תאיים ועוד. מגלי ה- GFP זכו בפרס נובל לכימיה בשנת 2008 בשל שימושיו הרבים ותרומתו העצומה למחקר . <br />
==<מבנה החלבון<center>==<br />
ה GFP מורכב מ- 238 חומצות אמינו היוצרות את המבנה ראשוני של החלבון ומשקלו המוקולרי 27 ק.דלטון לחלבון מבנה מרחבי דמוי חבית - -barrel β בנוי מ-11 גדילי ביתא (ירוקים) וסליל אלפא(לבן). מרבית החלבון יוצר מבנה דמוי חבית כאשר חלק מהסליל חוצה את החבית לאורכה . האזור במולקולה שבולע את האור (כרומופור) והאזור שפולט את האור (.<scene name='Gfp_vc2/Florofor/1'>הפלורופור</scene><br />
) נמצאים במרכז החבית. למבנה זה תפקיד חשוב בפלואורסנציה של ה – GFP , המבנה הגלילי סביב הפלואורופור מונע ממולקולות מים לחדור ולבצע דה-אקטיבציה למולקולה המעוררת לפני שזו תפלוט את האור. שלוש חומצות אמינו יוצרות את הפלואורופור : סרין (89), טירוזין (90) וגליצין (91) . כאשר מקרינים על שרשרת הכרומופור אור באורך גל 395nm , מגיבות חומצות אמינו אלו זו עם זו, ומביאות לפליטת אור באורך גל של 509nm מהפלואורופור. מוטציות ברצף חומצות האמינו בפלואורופור מביאות לשינוי בצבע הפלואורסנציה של החלבון.. מוטציה נקודתית ברצף הפלואורופור , בה מוחלף טירוזין(89) בהיסטידין (Y89H) משנה את צבע הפלוריסנציה לכחול ומתקבל BFP - Blue Fluorescent Protein. שינוי הטירוזין לטריפטופן (Y89W) ישנה את צבע הפלואורסנציה לכחול-ירוק ויתקבל CFP - Cyan Fluorescent protein. בדרך זו ניתן ליצור חלבון הנותן פלואורסנציה חזקה יותר. למוטנטים השונים של ה-GFP אורכי גל שונים של ,אקסיטציה ופליטה<br />
<br />
==< חשיבות החלבון ושמושיו השונים<center>==<br />
<br />
<scene name='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2'>חזרה לחלבון</scene></div>Chani Elishahttps://proteopedia.org/index.php?title=Gfp_vc2&diff=1200714Gfp vc22011-03-03T12:53:16Z<p>Chani Elisha: </p>
<hr />
<div><applet load='1ema' size='450' frame='true' align='right' scene='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2' caption='Green fluorescent protein ([[1ema]])' /><br />
==<center>'''GFP-green fluorescent protein'''</center>==<br />
<br />
GFP הינו חלבון אשר פולט אור ירקרק כאשר מאירים עליו באור כחול או אולטרה סגול. GFP קיים באופן טבעי במדוזה Aequorea Victoria לה הוא משמש כאמצעי הרתעה לטורפים.<br />
לחלבון זה שמושים רבים במחקר כגון סימון תאים ורקמות , מעקב אחרי תהליכים תוך תאיים ועוד. מגלי ה- GFP זכו בפרס נובל לכימיה בשנת 2008 בשל שימושיו הרבים ותרומתו העצומה למחקר . <br />
==<מבנה החלבון<center>==<br />
ה GFP מורכב מ- 238 חומצות אמינו היוצרות את המבנה ראשוני של החלבון ומשקלו המוקולרי 27 ק.דלטון לחלבון מבנה מרחבי דמוי חבית - -barrel β בנוי מ-11 גדילי ביתא (ירוקים) וסליל אלפא(לבן). מרבית החלבון יוצר מבנה דמוי חבית כאשר חלק מהסליל חוצה את החבית לאורכה . האזור במולקולה שבולע את האור (כרומופור) והאזור שפולט את האור (.<scene name='Gfp_vc2/Florofor/1'>הפלורופור</scene><br />
) נמצאים במרכז החבית. למבנה זה תפקיד חשוב בפלואורסנציה של ה – GFP , המבנה הגלילי סביב הפלואורופור מונע ממולקולות מים לחדור ולבצע דה-אקטיבציה למולקולה המעוררת לפני שזו תפלוט את האור. שלוש חומצות אמינו יוצרות את הפלואורופור : סרין (89), טירוזין (90) וגליצין (91) . כאשר מקרינים על שרשרת הכרומופור אור באורך גל 395nm , מגיבות חומצות אמינו אלו זו עם זו, ומביאות לפליטת אור באורך גל של 509nm מהפלואורופור. מוטציות ברצף חומצות האמינו בפלואורופור מביאות לשינוי בצבע הפלואורסנציה של החלבון.. מוטציה נקודתית ברצף הפלואורופור , בה מוחלף טירוזין(89) בהיסטידין (Y89H) משנה את צבע הפלוריסנציה לכחול ומתקבל BFP - Blue Fluorescent Protein. שינוי הטירוזין לטריפטופן (Y89W) ישנה את צבע הפלואורסנציה לכחול-ירוק ויתקבל CFP - Cyan Fluorescent protein. בדרך זו ניתן ליצור חלבון הנותן פלואורסנציה חזקה יותר. למוטנטים השונים של ה-GFP אורכי גל שונים של ,אקסיטציה ופליטה<br />
<br />
==<center>חשיבות החלבון ושימושיו השונים<br />
<scene name='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2'>חזרה לחלבון</scene></div>Chani Elishahttps://proteopedia.org/index.php?title=Gfp_vc2&diff=1200713Gfp vc22011-03-03T12:49:38Z<p>Chani Elisha: </p>
<hr />
<div><applet load='1ema' size='450' frame='true' align='right' scene='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2' caption='Green fluorescent protein ([[1ema]])' /><br />
==<center>'''GFP-green fluorescent protein'''</center>==<br />
<br />
GFP הינו חלבון אשר פולט אור ירקרק כאשר מאירים עליו באור כחול או אולטרה סגול. GFP קיים באופן טבעי במדוזה Aequorea Victoria לה הוא משמש כאמצעי הרתעה לטורפים.<br />
לחלבון זה שמושים רבים במחקר כגון סימון תאים ורקמות , מעקב אחרי תהליכים תוך תאיים ועוד. מגלי ה- GFP זכו בפרס נובל לכימיה בשנת 2008 בשל שימושיו הרבים ותרומתו העצומה למחקר . <br />
==<מבנה החלבון<center>==<br />
ה GFP מורכב מ- 238 חומצות אמינו היוצרות את המבנה ראשוני של החלבון ומשקלו המוקולרי 27 ק.דלטון לחלבון מבנה מרחבי דמוי חבית - -barrel β בנוי מ-11 גדילי ביתא (ירוקים) וסליל אלפא(לבן). מרבית החלבון יוצר מבנה דמוי חבית כאשר חלק מהסליל חוצה את החבית לאורכה . האזור במולקולה שבולע את האור (כרומופור) והאזור שפולט את האור (.<scene name='Gfp_vc2/Florofor/1'>הפלורופור</scene><br />
) נמצאים במרכז החבית. למבנה זה תפקיד חשוב בפלואורסנציה של ה – GFP , המבנה הגלילי סביב הפלואורופור מונע ממולקולות מים לחדור ולבצע דה-אקטיבציה למולקולה המעוררת לפני שזו תפלוט את האור. שלוש חומצות אמינו יוצרות את הפלואורופור : סרין (89), טירוזין (90) וגליצין (91) . כאשר מקרינים על שרשרת הכרומופור אור באורך גל 395nm , מגיבות חומצות אמינו אלו זו עם זו, ומביאות לפליטת אור באורך גל של 509nm מהפלואורופור. מוטציות ברצף חומצות האמינו בפלואורופור מביאות לשינוי בצבע הפלואורסנציה של החלבון.. מוטציה נקודתית ברצף הפלואורופור , בה מוחלף טירוזין(89) בהיסטידין (Y89H) משנה את צבע הפלוריסנציה לכחול ומתקבל BFP - Blue Fluorescent Protein. שינוי הטירוזין לטריפטופן (Y89W) ישנה את צבע הפלואורסנציה לכחול-ירוק ויתקבל CFP - Cyan Fluorescent protein. בדרך זו ניתן ליצור חלבון הנותן פלואורסנציה חזקה יותר. למוטנטים השונים של ה-GFP אורכי גל שונים של ,אקסיטציה ופליטה<br />
<br />
<scene name='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2'>חזרה לחלבון</scene></div>Chani Elishahttps://proteopedia.org/index.php?title=Gfp_vc2&diff=1200712Gfp vc22011-03-03T12:48:24Z<p>Chani Elisha: </p>
<hr />
<div><applet load='1ema' size='450' frame='true' align='right' scene='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2' caption='Green fluorescent protein ([[1ema]])' /><br />
==<center>'''GFP-green fluorescent protein'''</center>==<br />
<br />
GFP הינו חלבון אשר פולט אור ירקרק כאשר מאירים עליו באור כחול או אולטרה סגול. GFP קיים באופן טבעי במדוזה Aequorea Victoria לה הוא משמש כאמצעי הרתעה לטורפים.<br />
לחלבון זה שמושים רבים במחקר כגון סימון תאים ורקמות , מעקב אחרי תהליכים תוך תאיים ועוד. מגלי ה- GFP זכו בפרס נובל לכימיה בשנת 2008 בשל שימושיו הרבים ותרומתו העצומה למחקר . <br />
==<מבנה החלבון<center>==<br />
ה GFP מורכב מ- 238 חומצות אמינו היוצרות את המבנה ראשוני של החלבון ומשקלו המוקולרי 27 ק.דלטון לחלבון מבנה מרחבי דמוי חבית - -barrel β בנוי מ-11 גדילי ביתא (ירוקים) וסליל אלפא(לבן). מרבית החלבון יוצר מבנה דמוי חבית כאשר חלק מהסליל חוצה את החבית לאורכה . האזור במולקולה שבולע את האור (כרומופור) והאזור שפולט את האור (פלואופור) נמצאים במרכז החבית. למבנה זה תפקיד חשוב בפלואורסנציה של ה – GFP , המבנה הגלילי סביב הפלואורופור מונע ממולקולות מים לחדור ולבצע דה-אקטיבציה למולקולה המעוררת לפני שזו תפלוט את האור. שלוש חומצות אמינו יוצרות את הפלואורופור : סרין (89), טירוזין (90) וגליצין (91) . כאשר מקרינים על שרשרת הכרומופור אור באורך גל 395nm , מגיבות חומצות אמינו אלו זו עם זו, ומביאות לפליטת אור באורך גל של 509nm מהפלואורופור. מוטציות ברצף חומצות האמינו בפלואורופור מביאות לשינוי בצבע הפלואורסנציה של החלבון.. מוטציה נקודתית ברצף הפלואורופור , בה מוחלף טירוזין(89) בהיסטידין (Y89H) משנה את צבע הפלוריסנציה לכחול ומתקבל BFP - Blue Fluorescent Protein. שינוי הטירוזין לטריפטופן (Y89W) ישנה את צבע הפלואורסנציה לכחול-ירוק ויתקבל CFP - Cyan Fluorescent protein. בדרך זו ניתן ליצור חלבון הנותן פלואורסנציה חזקה יותר. למוטנטים השונים של ה-GFP אורכי גל שונים של ,אקסיטציה ופליטה<br />
.<scene name='Gfp_vc2/Florofor/1'>הפלורופור</scene><br />
<br />
<scene name='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2'>חזרה לחלבון</scene></div>Chani Elishahttps://proteopedia.org/index.php?title=Gfp_vc2&diff=1200711Gfp vc22011-03-03T12:47:42Z<p>Chani Elisha: </p>
<hr />
<div><applet load='1ema' size='450' frame='true' align='right' scene='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2' caption='Green fluorescent protein ([[1ema]])' /><br />
==<center>'''GFP-green fluorescent protein'''</center>==<br />
<br />
GFP הינו חלבון אשר פולט אור ירקרק כאשר מאירים עליו באור כחול או אולטרה סגול. GFP קיים באופן טבעי במדוזה Aequorea Victoria לה הוא משמש כאמצעי הרתעה לטורפים.<br />
לחלבון זה שמושים רבים במחקר כגון סימון תאים ורקמות , מעקב אחרי תהליכים תוך תאיים ועוד. מגלי ה- GFP זכו בפרס נובל לכימיה בשנת 2008 בשל שימושיו הרבים ותרומתו העצומה למחקר . <br />
==<מבנה החלבון<center>==<br />
ה GFP מורכב מ- 238 חומצות אמינו היוצרות את המבנה ראשוני של החלבון ומשקלו המוקולרי 27 ק.דלטון לחלבון מבנה מרחבי דמוי חבית - -barrel β בנוי מ-11 גדילי ביתא (ירוקים) וסליל אלפא(לבן). מרבית החלבון יוצר מבנה דמוי חבית כאשר חלק מהסליל חוצה את החבית לאורכה . האזור במולקולה שבולע את האור (כרומופור) והאזור שפולט את האור (פלואופור) נמצאים במרכז החבית. למבנה זה תפקיד חשוב בפלואורסנציה של ה – GFP , המבנה הגלילי סביב הפלואורופור מונע ממולקולות מים לחדור ולבצע דה-אקטיבציה למולקולה המעוררת לפני שזו תפלוט את האור. שלוש חומצות אמינו יוצרות את הפלואורופור : סרין (89), טירוזין (90) וגליצין (91) . כאשר מקרינים על שרשרת הכרומופור אור באורך גל 395nm , מגיבות חומצות אמינו אלו זו עם זו, ומביאות לפליטת אור באורך גל של 509nm מהפלואורופור. מוטציות ברצף חומצות האמינו בפלואורופור מביאות לשינוי בצבע הפלואורסנציה של החלבון.. מוטציה נקודתית ברצף הפלואורופור , בה מוחלף טירוזין(89) בהיסטידין (Y89H) משנה את צבע הפלוריסנציה לכחול ומתקבל BFP - Blue Fluorescent Protein. שינוי הטירוזין לטריפטופן (Y89W) ישנה את צבע הפלואורסנציה לכחול-ירוק ויתקבל CFP - Cyan Fluorescent protein. בדרך זו ניתן ליצור חלבון הנותן פלואורסנציה חזקה יותר. למוטנטים השונים של ה-GFP אורכי גל שונים של ,אקסיטציה ופליטה<br />
.><scene name='Gfp_vc2/Florofor/1'>הפלורופור</scene><br />
<br />
<scene name='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2'>חזרה לחלבון</scene></div>Chani Elishahttps://proteopedia.org/index.php?title=Gfp_vc2&diff=1200710Gfp vc22011-03-03T12:46:33Z<p>Chani Elisha: </p>
<hr />
<div><applet load='1ema' size='450' frame='true' align='right' scene='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2' caption='Green fluorescent protein ([[1ema]])' /><br />
==<center>'''GFP-green fluorescent protein'''</center>==<br />
<br />
GFP הינו חלבון אשר פולט אור ירקרק כאשר מאירים עליו באור כחול או אולטרה סגול. GFP קיים באופן טבעי במדוזה Aequorea Victoria לה הוא משמש כאמצעי הרתעה לטורפים.<br />
לחלבון זה שמושים רבים במחקר כגון סימון תאים ורקמות , מעקב אחרי תהליכים תוך תאיים ועוד. מגלי ה- GFP זכו בפרס נובל לכימיה בשנת 2008 בשל שימושיו הרבים ותרומתו העצומה למחקר . <br />
==<center/>מבנה החלבון<center>==<br />
ה GFP מורכב מ- 238 חומצות אמינו היוצרות את המבנה ראשוני של החלבון ומשקלו המוקולרי 27 ק.דלטון לחלבון מבנה מרחבי דמוי חבית - -barrel β בנוי מ-11 גדילי ביתא (ירוקים) וסליל אלפא(לבן). מרבית החלבון יוצר מבנה דמוי חבית כאשר חלק מהסליל חוצה את החבית לאורכה . האזור במולקולה שבולע את האור (כרומופור) והאזור שפולט את האור (פלואופור) נמצאים במרכז החבית. למבנה זה תפקיד חשוב בפלואורסנציה של ה – GFP , המבנה הגלילי סביב הפלואורופור מונע ממולקולות מים לחדור ולבצע דה-אקטיבציה למולקולה המעוררת לפני שזו תפלוט את האור. שלוש חומצות אמינו יוצרות את הפלואורופור : סרין (89), טירוזין (90) וגליצין (91) . כאשר מקרינים על שרשרת הכרומופור אור באורך גל 395nm , מגיבות חומצות אמינו אלו זו עם זו, ומביאות לפליטת אור באורך גל של 509nm מהפלואורופור. מוטציות ברצף חומצות האמינו בפלואורופור מביאות לשינוי בצבע הפלואורסנציה של החלבון.. מוטציה נקודתית ברצף הפלואורופור , בה מוחלף טירוזין(89) בהיסטידין (Y89H) משנה את צבע הפלוריסנציה לכחול ומתקבל BFP - Blue Fluorescent Protein. שינוי הטירוזין לטריפטופן (Y89W) ישנה את צבע הפלואורסנציה לכחול-ירוק ויתקבל CFP - Cyan Fluorescent protein. בדרך זו ניתן ליצור חלבון הנותן פלואורסנציה חזקה יותר. למוטנטים השונים של ה-GFP אורכי גל שונים של ,אקסיטציה ופליטה<br />
.><scene name='Gfp_vc2/Florofor/1'>הפלורופור</scene><br />
<br />
<scene name='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2'>חזרה לחלבון</scene></div>Chani Elishahttps://proteopedia.org/index.php?title=Gfp_vc2&diff=1200709Gfp vc22011-03-03T12:44:59Z<p>Chani Elisha: </p>
<hr />
<div><applet load='1ema' size='450' frame='true' align='right' scene='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2' caption='Green fluorescent protein ([[1ema]])' /><br />
==<center>'''GFP-green fluorescent protein'''</center>==<br />
<br />
GFP הינו חלבון אשר פולט אור ירקרק כאשר מאירים עליו באור כחול או אולטרה סגול. GFP קיים באופן טבעי במדוזה Aequorea Victoria לה הוא משמש כאמצעי הרתעה לטורפים.<br />
לחלבון זה שמושים רבים במחקר כגון סימון תאים ורקמות , מעקב אחרי תהליכים תוך תאיים ועוד. מגלי ה- GFP זכו בפרס נובל לכימיה בשנת 2008 בשל שימושיו הרבים ותרומתו העצומה למחקר . <br />
==<center/>מבנה החלבון<center>==<br />
ה GFP מורכב מ- 238 חומצות אמינו היוצרות את המבנה ראשוני של החלבון ומשקלו המוקולרי 27 ק.דלטון לחלבון מבנה מרחבי דמוי חבית - -barrel β בנוי מ-11 גדילי ביתא (ירוקים) וסליל אלפא(לבן). מרבית החלבון יוצר מבנה דמוי חבית כאשר חלק מהסליל חוצה את החבית לאורכה . האזור במולקולה שבולע את האור (כרומופור) והאזור שפולט את האור (פלואופור) נמצאים במרכז החבית. למבנה זה תפקיד חשוב בפלואורסנציה של ה – GFP , המבנה הגלילי סביב הפלואורופור מונע ממולקולות מים לחדור ולבצע דה-אקטיבציה למולקולה המעוררת לפני שזו תפלוט את האור. שלוש חומצות אמינו יוצרות את הפלואורופור : סרין (89), טירוזין (90) וגליצין (91) . כאשר מקרינים על שרשרת הכרומופור אור באורך גל 395nm , מגיבות חומצות אמינו אלו זו עם זו, ומביאות לפליטת אור באורך גל של 509nm מהפלואורופור. מוטציות ברצף חומצות האמינו בפלואורופור מביאות לשינוי בצבע הפלואורסנציה של החלבון.. מוטציה נקודתית ברצף הפלואורופור , בה מוחלף טירוזין(89) בהיסטידין (Y89H) משנה את צבע הפלוריסנציה לכחול ומתקבל BFP - Blue Fluorescent Protein. שינוי הטירוזין לטריפטופן (Y89W) ישנה את צבע הפלואורסנציה לכחול-ירוק ויתקבל CFP - Cyan Fluorescent protein. בדרך זו ניתן ליצור חלבון הנותן פלואורסנציה חזקה יותר. למוטנטים השונים של ה-GFP אורכי גל שונים של ,אקסיטציה ופליטה.<br />
==<center/>חשיבות החלבון ושימושיו השונים <center><br />
<scene name='Gfp_vc2/Florofor/1'>הפלורופור</scene><br />
<br />
<scene name='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2'>חזרה לחלבון</scene></div>Chani Elishahttps://proteopedia.org/index.php?title=Gfp_vc2&diff=1200708Gfp vc22011-03-03T12:42:24Z<p>Chani Elisha: </p>
<hr />
<div><applet load='1ema' size='450' frame='true' align='right' scene='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2' caption='Green fluorescent protein ([[1ema]])' /><br />
==<center>'''GFP-green fluorescent protein'''</center>==<br />
<br />
GFP הינו חלבון אשר פולט אור ירקרק כאשר מאירים עליו באור כחול או אולטרה סגול. GFP קיים באופן טבעי במדוזה Aequorea Victoria לה הוא משמש כאמצעי הרתעה לטורפים.<br />
לחלבון זה שמושים רבים במחקר כגון סימון תאים ורקמות , מעקב אחרי תהליכים תוך תאיים ועוד. מגלי ה- GFP זכו בפרס נובל לכימיה בשנת 2008 בשל שימושיו הרבים ותרומתו העצומה למחקר . <br />
==<center/>מבנה החלבון<center>==<br />
ה GFP מורכב מ- 238 חומצות אמינו היוצרות את המבנה ראשוני של החלבון ומשקלו המוקולרי 27 ק.דלטון לחלבון מבנה מרחבי דמוי חבית - -barrel β בנוי מ-11 גדילי ביתא (ירוקים) וסליל אלפא(לבן). מרבית החלבון יוצר מבנה דמוי חבית כאשר חלק מהסליל חוצה את החבית לאורכה . האזור במולקולה שבולע את האור (כרומופור) והאזור שפולט את האור (פלואופור) נמצאים במרכז החבית. למבנה זה תפקיד חשוב בפלואורסנציה של ה – GFP , המבנה הגלילי סביב הפלואורופור מונע ממולקולות מים לחדור ולבצע דה-אקטיבציה למולקולה המעוררת לפני שזו תפלוט את האור. שלוש חומצות אמינו יוצרות את הפלואורופור : סרין (89), טירוזין (90) וגליצין (91) . כאשר מקרינים על שרשרת הכרומופור אור באורך גל 395nm , מגיבות חומצות אמינו אלו זו עם זו, ומביאות לפליטת אור באורך גל של 509nm מהפלואורופור. מוטציות ברצף חומצות האמינו בפלואורופור מביאות לשינוי בצבע הפלואורסנציה של החלבון.. מוטציה נקודתית ברצף הפלואורופור , בה מוחלף טירוזין(89) בהיסטידין (Y89H) משנה את צבע הפלוריסנציה לכחול ומתקבל BFP - Blue Fluorescent Protein. שינוי הטירוזין לטריפטופן (Y89W) ישנה את צבע הפלואורסנציה לכחול-ירוק ויתקבל CFP - Cyan Fluorescent protein. בדרך זו ניתן ליצור חלבון הנותן פלואורסנציה חזקה יותר. למוטנטים השונים של ה-GFP אורכי גל שונים של ,אקסיטציה ופליטה. <br />
<scene name='Gfp_vc2/Florofor/1'>הפלורופור</scene><br />
<br />
<scene name='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2'>חזרה לחלבון</scene></div>Chani Elishahttps://proteopedia.org/index.php?title=Sand_box_groel&diff=1200706Sand box groel2011-03-03T12:41:46Z<p>Chani Elisha: </p>
<hr />
<div>==GROEL השפרון==<br />
<Structure load='1AON' size='400' frame='true' align='left' caption='Insert caption here'/><br />
חלבון סוכך -שפרון -הוא חלבון המסייע למגוון רחב של חלבונים אחרים להתקפל למבנה מרחב (מבנה שניוני ומבנה שלישוני( תקין, כאשר הוא עצמו אינו חלק מהמבנה הסופי שלהם. השפרונים מאפשרים לחלבונים תנאים מתאימים לקיפול. לא מקובל להתייחס לחלבון סוכך כאל אנזים למרות שהוא זרז של פעולת קיפול החלבונים. חלבון סוכך מכונה גם חלבון לוויה או חלבון מלווה. ישנם סוגים שונים של שפרונים. <br />
נתמקד בשפרון הנקרא<br />
GROEL<br />
<scene name='Sand_box_groel/Groel-groes/1'>GROEL-GROES COMPLEX</scene><br />
<br />
מדוע צריכים שפרונים?<br />
<br />
1. לא כל החלבונים מתקפלים עצמאית<br />
2. בתא יש ריכוז גבוהה של חלבונים שמפריע לקיפול ולא תמיד הרכב התמיסה בתא מתאים לכל חלבון .<br />
<br />
מבנה החלבון<br />
<br />
החלבון נוצר מ- 14 תת יחדות (מונומרים) מסודרות במבנה של 2 טבעות.<br />
כל טבעת מורכבת מ- 7 מונומרים. <br />
ה-GROEL יוצר חלל שהחלבון יכול להתקפל בו בתנאים אופטימלים. <br />
יש חלבון נוסף המסייע הנקרא GROES הסוגר את החלל מהווה מעין מכסה ל"מבחנה".<br />
כך בתוך החלל יכול ליצור את האינטראקציות האופטימליות מבלי שיעשה אינטראקציות עם מולקולות אחרות.<br />
<scene name='Sand_box_groel/Groes/1'>GROES</scene><br />
<br />
<Structure load='1AON' size='400' frame='true' align='right' caption='Insert caption here' scene='Sand_box_groel/Groel-groes/1'/><br />
<br />
<br />
מנגנון הפעולה :<br />
אלוסטריה ב- GROEL - שינויי קונפורמציה בעקבות קישור<br />
1. ל-GROEL במצב R יש אפיניות גדולה ל- ATP .<br />
2. ATP נקשר לטבעת אחת של GROEL והקונפורמציה של הטבעת עוברת ממצב R למצב T.<br />
3. במצב T יש אפיניות גדולה יותר לפוליפפטידים. נקשר לאזורים הידרופוביים של החלבונים הלא מקופלים (או שמקופלים לא טוב).<br />
ה-GROES נקשר ל-GROEL ומכסה את החלל. מקבלים מבנה שדומה למבחנה עם מכסה (שהחלבון לכוד בפנים). הGroES מבודד את החלבון מהסביבה ונותן לו סביבה הידרופובית. בשלב זה הטבעת השניה לא קושרת בהעדר קונפורמציה מתאימה.<br />
4. החלבון מתקפל בתוך החלל וה-ATP מתפרק ל-ADP+P ואז חוזרים למצב R . החלבון המקופל יוצא החוצה וכמו כן ה- GROES , לא לפני שהטבעת השניה מתחילה לקשור ATP וחוזר חלילה.<br />
<br />
<br />
<scene name='Sand_box_groel/Adp_in_active_ring/2'>ADP IN GROEL RING</scene><br />
<br />
לסיכום:<br />
<br />
• קיימת התאמה בין 2 הטבעות. קואופרטיביות שלילת : כשהאחת קשרה ATP השניה לא יכולה לקשור.<br />
• הקישור לחלבון תלוי במצב הטבעת T/R<br />
• בחלבון לא מקופל / לא מקופל היטב, האזורים ההידרופובים חשופים ועשויים להתקשר לטבעת GroEL במצב T. במצב Rהחלבון המקופל מתנתק.<br />
• GroEL אינו מראה ספציפיות רבה – כלומר נקשר לחלבונים רבים, שונים זה מזה. המוטיב המשותף היחיד לכל החלבונים הוא היותם פרושים, ולכן צפויים להמצא אזורים הידרופוביים החשופים לתמיסה החיצונית. לכן, האנטראקציה של GroEL עם החלבונים היא בעיקר באמצעות אנטראקציות הידרופוביות לא ספציפיות.</div>Chani Elishahttps://proteopedia.org/index.php?title=Gfp_vc2&diff=1200705Gfp vc22011-03-03T12:40:28Z<p>Chani Elisha: </p>
<hr />
<div><applet load='1ema' size='450' frame='true' align='right' scene='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2' caption='Green fluorescent protein ([[1ema]])' /><br />
==<center>'''GFP-green fluorescent protein'''</center>==<br />
<br />
GFP הינו חלבון אשר פולט אור ירקרק כאשר מאירים עליו באור כחול או אולטרה סגול. GFP קיים באופן טבעי במדוזה Aequorea Victoria לה הוא משמש כאמצעי הרתעה לטורפים.<br />
לחלבון זה שמושים רבים במחקר כגון סימון תאים ורקמות , מעקב אחרי תהליכים תוך תאיים ועוד. מגלי ה- GFP זכו בפרס נובל לכימיה בשנת 2008 בשל שימושיו הרבים ותרומתו העצומה למחקר . <br />
==<center/>מבנה החלבון<center>==<br />
<scene name='Gfp_vc2/Florofor/1'>הפלורופור</scene><br />
<br />
<scene name='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2'>חזרה לחלבון</scene></div>Chani Elishahttps://proteopedia.org/index.php?title=Sand_box_groel&diff=1200704Sand box groel2011-03-03T12:39:37Z<p>Chani Elisha: </p>
<hr />
<div>==GROEL השפרון==<br />
<Structure load='1AON' size='400' frame='true' align='left' caption='Insert caption here'/><br />
חלבון סוכך -שפרון -הוא חלבון המסייע למגוון רחב של חלבונים אחרים להתקפל למבנה מרחב (מבנה שניוני ומבנה שלישוני( תקין, כאשר הוא עצמו אינו חלק מהמבנה הסופי שלהם. השפרונים מאפשרים לחלבונים תנאים מתאימים לקיפול. לא מקובל להתייחס לחלבון סוכך כאל אנזים למרות שהוא זרז של פעולת קיפול החלבונים. חלבון סוכך מכונה גם חלבון לוויה או חלבון מלווה. ישנם סוגים שונים של שפרונים. <br />
נתמקד בשפרון הנקרא<br />
GROEL<br />
<scene name='Sand_box_groel/Groel-groes/1'>GROEL-GROES COMPLEX</scene><br />
<br />
מדוע צריכים שפרונים?<br />
<br />
1. לא כל החלבונים מתקפלים עצמאית<br />
2. בתא יש ריכוז גבוהה של חלבונים שמפריע לקיפול ולא תמיד הרכב התמיסה בתא מתאים לכל חלבון .<br />
<br />
מבנה החלבון<br />
<br />
החלבון נוצר מ- 14 תת יחדות (מונומרים) מסודרות במבנה של 2 טבעות.<br />
כל טבעת מורכבת מ- 7 מונומרים. <br />
ה-GROEL יוצר חלל שהחלבון יכול להתקפל בו בתנאים אופטימלים. <br />
יש חלבון נוסף המסייע הנקרא GROES הסוגר את החלל מהווה מעין מכסה ל"מבחנה".<br />
כך בתוך החלל יכול ליצור את האינטראקציות האופטימליות מבלי שיעשה אינטראקציות עם מולקולות אחרות.<br />
<scene name='Sand_box_groel/Groes/1'>GROES</scene><br />
<br />
<Structure load='1AON' size='400' frame='true' align='right' caption='Insert caption here' scene='Sand_box_groel/Groel-groes/1'/><br />
<br />
<br />
מנגנון הפעולה :<br />
אלוסטריה ב- GROEL - שינויי קונפורמציה בעקבות קישור<br />
1. ל-GROEL במצב R יש אפיניות גדולה ל- ATP .<br />
2. ATP נקשר לטבעת אחת של GROEL והקונפורמציה של הטבעת עוברת ממצב R למצב T.<br />
3. במצב T יש אפיניות גדולה יותר לפוליפפטידים. נקשר לאזורים הידרופוביים של החלבונים הלא מקופלים (או שמקופלים לא טוב).<br />
ה-GROES נקשר ל-GROEL ומכסה את החלל. מקבלים מבנה שדומה למבחנה עם מכסה (שהחלבון לכוד בפנים). הGroES מבודד את החלבון מהסביבה ונותן לו סביבה הידרופובית. בשלב זה הטבעת השניה לא קושרת בהעדר קונפורמציה מתאימה.<br />
4. החלבון מתקפל בתוך החלל וה-ATP מתפרק ל-ADP+P ואז חוזרים למצב R . החלבון המקופל יוצא החוצה וכמו כן ה- GROES , לא לפני שהטבעת השניה מתחילה לקשור ATP וחוזר חלילה.<br />
<br />
<br />
<scene name='Sand_box_groel/Adp_in_active_ring/2'>TextToBeDisplayed</scene><br />
<br />
לסיכום:<br />
<br />
• קיימת התאמה בין 2 הטבעות. קואופרטיביות שלילת : כשהאחת קשרה ATP השניה לא יכולה לקשור.<br />
• הקישור לחלבון תלוי במצב הטבעת T/R<br />
• בחלבון לא מקופל / לא מקופל היטב, האזורים ההידרופובים חשופים ועשויים להתקשר לטבעת GroEL במצב T. במצב Rהחלבון המקופל מתנתק.<br />
• GroEL אינו מראה ספציפיות רבה – כלומר נקשר לחלבונים רבים, שונים זה מזה. המוטיב המשותף היחיד לכל החלבונים הוא היותם פרושים, ולכן צפויים להמצא אזורים הידרופוביים החשופים לתמיסה החיצונית. לכן, האנטראקציה של GroEL עם החלבונים היא בעיקר באמצעות אנטראקציות הידרופוביות לא ספציפיות.</div>Chani Elishahttps://proteopedia.org/index.php?title=Sand_box_groel&diff=1200703Sand box groel2011-03-03T12:37:59Z<p>Chani Elisha: </p>
<hr />
<div>==GROEL השפרון==<br />
<Structure load='1AON' size='400' frame='true' align='left' caption='Insert caption here'/><br />
חלבון סוכך -שפרון -הוא חלבון המסייע למגוון רחב של חלבונים אחרים להתקפל למבנה מרחב (מבנה שניוני ומבנה שלישוני( תקין, כאשר הוא עצמו אינו חלק מהמבנה הסופי שלהם. השפרונים מאפשרים לחלבונים תנאים מתאימים לקיפול. לא מקובל להתייחס לחלבון סוכך כאל אנזים למרות שהוא זרז של פעולת קיפול החלבונים. חלבון סוכך מכונה גם חלבון לוויה או חלבון מלווה. ישנם סוגים שונים של שפרונים. <br />
נתמקד בשפרון הנקרא<br />
GROEL<br />
<scene name='Sand_box_groel/Groel-groes/1'>GROEL-GROES COMPLEX</scene><br />
<br />
מדוע צריכים שפרונים?<br />
<br />
1. לא כל החלבונים מתקפלים עצמאית<br />
2. בתא יש ריכוז גבוהה של חלבונים שמפריע לקיפול ולא תמיד הרכב התמיסה בתא מתאים לכל חלבון .<br />
<br />
מבנה החלבון<br />
<br />
החלבון נוצר מ- 14 תת יחדות (מונומרים) מסודרות במבנה של 2 טבעות.<br />
כל טבעת מורכבת מ- 7 מונומרים. <br />
ה-GROEL יוצר חלל שהחלבון יכול להתקפל בו בתנאים אופטימלים. <br />
יש חלבון נוסף המסייע הנקרא GROES הסוגר את החלל מהווה מעין מכסה ל"מבחנה".<br />
כך בתוך החלל יכול ליצור את האינטראקציות האופטימליות מבלי שיעשה אינטראקציות עם מולקולות אחרות.<br />
<br />
<Structure load='1AON' size='400' frame='true' align='right' caption='Insert caption here' scene='Sand_box_groel/Groel-groes/1'/><br />
<scene name='Sand_box_groel/Groes/1'>GROES</scene><br />
<br />
<br />
מנגנון הפעולה :<br />
אלוסטריה ב- GROEL - שינויי קונפורמציה בעקבות קישור<br />
1. ל-GROEL במצב R יש אפיניות גדולה ל- ATP .<br />
2. ATP נקשר לטבעת אחת של GROEL והקונפורמציה של הטבעת עוברת ממצב R למצב T.<br />
3. במצב T יש אפיניות גדולה יותר לפוליפפטידים. נקשר לאזורים הידרופוביים של החלבונים הלא מקופלים (או שמקופלים לא טוב).<br />
ה-GROES נקשר ל-GROEL ומכסה את החלל. מקבלים מבנה שדומה למבחנה עם מכסה (שהחלבון לכוד בפנים). הGroES מבודד את החלבון מהסביבה ונותן לו סביבה הידרופובית. בשלב זה הטבעת השניה לא קושרת בהעדר קונפורמציה מתאימה.<br />
4. החלבון מתקפל בתוך החלל וה-ATP מתפרק ל-ADP+P ואז חוזרים למצב R . החלבון המקופל יוצא החוצה וכמו כן ה- GROES , לא לפני שהטבעת השניה מתחילה לקשור ATP וחוזר חלילה.<br />
<br />
<br />
<scene name='Sand_box_groel/Adp_in_active_ring/2'>TextToBeDisplayed</scene><br />
<br />
לסיכום:<br />
<br />
• קיימת התאמה בין 2 הטבעות. קואופרטיביות שלילת : כשהאחת קשרה ATP השניה לא יכולה לקשור.<br />
• הקישור לחלבון תלוי במצב הטבעת T/R<br />
• בחלבון לא מקופל / לא מקופל היטב, האזורים ההידרופובים חשופים ועשויים להתקשר לטבעת GroEL במצב T. במצב Rהחלבון המקופל מתנתק.<br />
• GroEL אינו מראה ספציפיות רבה – כלומר נקשר לחלבונים רבים, שונים זה מזה. המוטיב המשותף היחיד לכל החלבונים הוא היותם פרושים, ולכן צפויים להמצא אזורים הידרופוביים החשופים לתמיסה החיצונית. לכן, האנטראקציה של GroEL עם החלבונים היא בעיקר באמצעות אנטראקציות הידרופוביות לא ספציפיות.</div>Chani Elishahttps://proteopedia.org/index.php?title=Sand_box_groel&diff=1200700Sand box groel2011-03-03T12:33:03Z<p>Chani Elisha: </p>
<hr />
<div>==GROEL השפרון==<br />
<Structure load='1AON' size='500' frame='true' align='left' caption='Insert caption here'/><br />
חלבון סוכך -שפרון -הוא חלבון המסייע למגוון רחב של חלבונים אחרים להתקפל למבנה מרחב (מבנה שניוני ומבנה שלישוני( תקין, כאשר הוא עצמו אינו חלק מהמבנה הסופי שלהם. השפרונים מאפשרים לחלבונים תנאים מתאימים לקיפול. לא מקובל להתייחס לחלבון סוכך כאל אנזים למרות שהוא זרז של פעולת קיפול החלבונים. חלבון סוכך מכונה גם חלבון לוויה או חלבון מלווה. ישנם סוגים שונים של שפרונים. <br />
נתמקד בשפרון הנקרא<br />
GROEL<br />
<scene name='Sand_box_groel/Groel-groes/1'>GROEL-GROES COMPLEX</scene><br />
<br />
מדוע צריכים שפרונים?<br />
<br />
1. לא כל החלבונים מתקפלים עצמאית<br />
2. בתא יש ריכוז גבוהה של חלבונים שמפריע לקיפול ולא תמיד הרכב התמיסה בתא מתאים לכל חלבון .<br />
<br />
מבנה החלבון<br />
<br />
החלבון נוצר מ- 14 תת יחדות (מונומרים) מסודרות במבנה של 2 טבעות.<br />
כל טבעת מורכבת מ- 7 מונומרים. <br />
ה-GROEL יוצר חלל שהחלבון יכול להתקפל בו בתנאים אופטימלים. <br />
יש חלבון נוסף המסייע הנקרא GROES הסוגר את החלל מהווה מעין מכסה ל"מבחנה".<br />
כך בתוך החלל יכול ליצור את האינטראקציות האופטימליות מבלי שיעשה אינטראקציות עם מולקולות אחרות.<br />
<br />
<scene name='Sand_box_groel/Groes/1'>GROES</scene><br />
<br />
<br />
מנגנון הפעולה :<br />
אלוסטריה ב- GROEL - שינויי קונפורמציה בעקבות קישור<br />
1. ל-GROEL במצב R יש אפיניות גדולה ל- ATP .<br />
2. ATP נקשר לטבעת אחת של GROEL והקונפורמציה של הטבעת עוברת ממצב R למצב T.<br />
3. במצב T יש אפיניות גדולה יותר לפוליפפטידים. נקשר לאזורים הידרופוביים של החלבונים הלא מקופלים (או שמקופלים לא טוב).<br />
ה-GROES נקשר ל-GROEL ומכסה את החלל. מקבלים מבנה שדומה למבחנה עם מכסה (שהחלבון לכוד בפנים). הGroES מבודד את החלבון מהסביבה ונותן לו סביבה הידרופובית. בשלב זה הטבעת השניה לא קושרת בהעדר קונפורמציה מתאימה.<br />
4. החלבון מתקפל בתוך החלל וה-ATP מתפרק ל-ADP+P ואז חוזרים למצב R . החלבון המקופל יוצא החוצה וכמו כן ה- GROES , לא לפני שהטבעת השניה מתחילה לקשור ATP וחוזר חלילה.<br />
<br />
<br />
<scene name='Sand_box_groel/Adp_in_active_ring/2'>TextToBeDisplayed</scene><br />
<br />
לסיכום:<br />
<br />
• קיימת התאמה בין 2 הטבעות. קואופרטיביות שלילת : כשהאחת קשרה ATP השניה לא יכולה לקשור.<br />
• הקישור לחלבון תלוי במצב הטבעת T/R<br />
• בחלבון לא מקופל / לא מקופל היטב, האזורים ההידרופובים חשופים ועשויים להתקשר לטבעת GroEL במצב T. במצב Rהחלבון המקופל מתנתק.<br />
• GroEL אינו מראה ספציפיות רבה – כלומר נקשר לחלבונים רבים, שונים זה מזה. המוטיב המשותף היחיד לכל החלבונים הוא היותם פרושים, ולכן צפויים להמצא אזורים הידרופוביים החשופים לתמיסה החיצונית. לכן, האנטראקציה של GroEL עם החלבונים היא בעיקר באמצעות אנטראקציות הידרופוביות לא ספציפיות.</div>Chani Elishahttps://proteopedia.org/index.php?title=Gfp_vc2&diff=1200699Gfp vc22011-03-03T12:32:47Z<p>Chani Elisha: </p>
<hr />
<div><applet load='1ema' size='450' frame='true' align='right' scene='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2' caption='Green fluorescent protein ([[1ema]])' /><br />
==<center>'''GFP-green fluorescent protein'''</center>==<br />
<br />
GFP הינו חלבון אשר פולט אור ירקרק כאשר מאירים עליו באור כחול או אולטרה סגול. GFP קיים באופן טבעי במדוזה Aequorea Victoria לה הוא משמש כאמצעי הרתעה לטורפים.<br />
לחלבון זה שמושים רבים במחקר כגון סימון תאים ורקמות , מעקב אחרי תהליכים תוך תאיים ועוד. מגלי ה- GFP זכו בפרס נובל לכימיה בשנת 2008 בשל שימושיו הרבים ותרומתו העצומה למחקר . <br />
<br />
<scene name='Gfp_vc2/Florofor/1'>הפלורופור</scene><br />
<br />
<scene name='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2'>חזרה לחלבון</scene></div>Chani Elishahttps://proteopedia.org/index.php?title=Gfp_vc2&diff=1200696Gfp vc22011-03-03T12:30:10Z<p>Chani Elisha: </p>
<hr />
<div><applet load='1ema' size='450' frame='true' align='right' scene='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2' caption='Green fluorescent protein ([[1ema]])' /><br />
==<center>'''GFP-green fluorescent protein'''</center>==<br />
<br />
<br />
<scene name='Gfp_vc2/Florofor/1'>הפלורופור</scene><br />
<br />
<scene name='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2'>חזרה לחלבון</scene></div>Chani Elishahttps://proteopedia.org/index.php?title=Gfp_vc2&diff=1200695Gfp vc22011-03-03T12:29:01Z<p>Chani Elisha: </p>
<hr />
<div><applet load='1ema' size='450' frame='true' align='right' scene='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2' caption='Green fluorescent protein ([[1ema]])' /><br />
==<center>'''GFP-green fluorescent protein'''</center>==<br />
<br />
<br />
<scene name='Gfp_vc2/Florofor/1'>הפלורופור</scene></div>Chani Elishahttps://proteopedia.org/index.php?title=Gfp_vc2&diff=1200694Gfp vc22011-03-03T12:27:36Z<p>Chani Elisha: New page: <applet load='1ema' size='450' frame='true' align='right' scene='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2' caption='Green fluorescent protein (1ema)' /> ==<center>'''GFP-green fluo...</p>
<hr />
<div><applet load='1ema' size='450' frame='true' align='right' scene='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2' caption='Green fluorescent protein ([[1ema]])' /><br />
==<center>'''GFP-green fluorescent protein'''</center>==</div>Chani Elishahttps://proteopedia.org/index.php?title=Sand_box_groel&diff=1200693Sand box groel2011-03-03T12:25:34Z<p>Chani Elisha: </p>
<hr />
<div>==GROEL השפרון==<br />
<Structure load='1AON' size='500' frame='true' align='left' caption='Insert caption here'/><br />
חלבון סוכך -שפרון -הוא חלבון המסייע למגוון רחב של חלבונים אחרים להתקפל למבנה מרחב (מבנה שניוני ומבנה שלישוני( תקין, כאשר הוא עצמו אינו חלק מהמבנה הסופי שלהם. השפרונים מאפשרים לחלבונים תנאים מתאימים לקיפול. לא מקובל להתייחס לחלבון סוכך כאל אנזים למרות שהוא זרז של פעולת קיפול החלבונים. חלבון סוכך מכונה גם חלבון לוויה או חלבון מלווה. ישנם סוגים שונים של שפרונים. <br />
נתמקד בשפרון הנקרא<br />
GROEL<br />
<scene name='Sand_box_groel/Groel-groes/1'>GROEL-GROES COMPLEX</scene><br />
<br />
מדוע צריכים שפרונים?<br />
<br />
1. לא כל החלבונים מתקפלים עצמאית<br />
2. בתא יש ריכוז גבוהה של חלבונים שמפריע לקיפול ולא תמיד הרכב התמיסה בתא מתאים לכל חלבון .<br />
<br />
מבנה החלבון<br />
<br />
החלבון נוצר מ- 14 תת יחדות (מונומרים) מסודרות במבנה של 2 טבעות.<br />
כל טבעת מורכבת מ- 7 מונומרים. <br />
ה-GROEL יוצר חלל שהחלבון יכול להתקפל בו בתנאים אופטימלים. <br />
יש חלבון נוסף המסייע הנקרא GROES הסוגר את החלל מהווה מעין מכסה ל"מבחנה".<br />
כך בתוך החלל יכול ליצור את האינטראקציות האופטימליות מבלי שיעשה אינטראקציות עם מולקולות אחרות.<br />
<br />
<scene name='Sand_box_groel/Groes/1'>GROES</scene><br />
<br />
<br />
מנגנון הפעולה :<br />
אלוסטריה ב- GROEL - שינויי קונפורמציה בעקבות קישור<br />
1. ל-GROEL במצב R יש אפיניות גדולה ל- ATP .<br />
2. ATP נקשר לטבעת אחת של GROEL והקונפורמציה של הטבעת עוברת ממצב R למצב T.<br />
3. במצב T יש אפיניות גדולה יותר לפוליפפטידים. נקשר לאזורים הידרופוביים של החלבונים הלא מקופלים (או שמקופלים לא טוב).<br />
ה-GROES נקשר ל-GROEL ומכסה את החלל. מקבלים מבנה שדומה למבחנה עם מכסה (שהחלבון לכוד בפנים). הGroES מבודד את החלבון מהסביבה ונותן לו סביבה הידרופובית. בשלב זה הטבעת השניה לא קושרת בהעדר קונפורמציה מתאימה.<br />
4. החלבון מתקפל בתוך החלל וה-ATP מתפרק ל-ADP+P ואז חוזרים למצב R . החלבון המקופל יוצא החוצה וכמו כן ה- GROES , לא לפני שהטבעת השניה מתחילה לקשור ATP וחוזר חלילה.<br />
<br />
<br />
<scene name='Sand_box_groel/Adp_in_active_ring/1'>TextToBeDisplayed</scene><br />
<br />
לסיכום:<br />
<br />
• קיימת התאמה בין 2 הטבעות. קואופרטיביות שלילת : כשהאחת קשרה ATP השניה לא יכולה לקשור.<br />
• הקישור לחלבון תלוי במצב הטבעת T/R<br />
• בחלבון לא מקופל / לא מקופל היטב, האזורים ההידרופובים חשופים ועשויים להתקשר לטבעת GroEL במצב T. במצב Rהחלבון המקופל מתנתק.<br />
• GroEL אינו מראה ספציפיות רבה – כלומר נקשר לחלבונים רבים, שונים זה מזה. המוטיב המשותף היחיד לכל החלבונים הוא היותם פרושים, ולכן צפויים להמצא אזורים הידרופוביים החשופים לתמיסה החיצונית. לכן, האנטראקציה של GroEL עם החלבונים היא בעיקר באמצעות אנטראקציות הידרופוביות לא ספציפיות.</div>Chani Elishahttps://proteopedia.org/index.php?title=Sand_box_groel&diff=1200692Sand box groel2011-03-03T12:23:22Z<p>Chani Elisha: </p>
<hr />
<div>==GROEL השפרון==<br />
<Structure load='1AON' size='500' frame='true' align='left' caption='Insert caption here'/><br />
חלבון סוכך -שפרון -הוא חלבון המסייע למגוון רחב של חלבונים אחרים להתקפל למבנה מרחב (מבנה שניוני ומבנה שלישוני( תקין, כאשר הוא עצמו אינו חלק מהמבנה הסופי שלהם. השפרונים מאפשרים לחלבונים תנאים מתאימים לקיפול. לא מקובל להתייחס לחלבון סוכך כאל אנזים למרות שהוא זרז של פעולת קיפול החלבונים. חלבון סוכך מכונה גם חלבון לוויה או חלבון מלווה. ישנם סוגים שונים של שפרונים. <br />
נתמקד בשפרון הנקרא<br />
GROEL<br />
<scene name='Sand_box_groel/Groel-groes/1'>GROEL-GROES COMPLEX</scene><br />
<br />
מדוע צריכים שפרונים?<br />
<br />
1. לא כל החלבונים מתקפלים עצמאית<br />
2. בתא יש ריכוז גבוהה של חלבונים שמפריע לקיפול ולא תמיד הרכב התמיסה בתא מתאים לכל חלבון .<br />
<br />
מבנה החלבון<br />
<br />
החלבון נוצר מ- 14 תת יחדות (מונומרים) מסודרות במבנה של 2 טבעות.<br />
כל טבעת מורכבת מ- 7 מונומרים. <br />
ה-GROEL יוצר חלל שהחלבון יכול להתקפל בו בתנאים אופטימלים. <br />
יש חלבון נוסף המסייע הנקרא GROES הסוגר את החלל מהווה מעין מכסה ל"מבחנה".<br />
כך בתוך החלל יכול ליצור את האינטראקציות האופטימליות מבלי שיעשה אינטראקציות עם מולקולות אחרות.<br />
<br />
<scene name='Sand_box_groel/Groes/1'>GROES</scene><br />
<br />
<br />
מנגנון הפעולה :<br />
אלוסטריה ב- GROEL - שינויי קונפורמציה בעקבות קישור<br />
1. ל-GROEL במצב R יש אפיניות גדולה ל- ATP .<br />
2. ATP נקשר לטבעת אחת של GROEL והקונפורמציה של הטבעת עוברת ממצב R למצב T.<br />
3. במצב T יש אפיניות גדולה יותר לפוליפפטידים. נקשר לאזורים הידרופוביים של החלבונים הלא מקופלים (או שמקופלים לא טוב).<br />
ה-GROES נקשר ל-GROEL ומכסה את החלל. מקבלים מבנה שדומה למבחנה עם מכסה (שהחלבון לכוד בפנים). הGroES מבודד את החלבון מהסביבה ונותן לו סביבה הידרופובית. בשלב זה הטבעת השניה לא קושרת בהעדר קונפורמציה מתאימה.<br />
4. החלבון מתקפל בתוך החלל וה-ATP מתפרק ל-ADP+P ואז חוזרים למצב R . החלבון המקופל יוצא החוצה וכמו כן ה- GROES , לא לפני שהטבעת השניה מתחילה לקשור ATP וחוזר חלילה.<br />
<br />
<br />
name='Sand_box_groel/Adp_in_active_ring/1'>TextToBeDisplayed</scene><br />
<br />
לסיכום:<br />
<br />
• קיימת התאמה בין 2 הטבעות. קואופרטיביות שלילת : כשהאחת קשרה ATP השניה לא יכולה לקשור.<br />
• הקישור לחלבון תלוי במצב הטבעת T/R<br />
• בחלבון לא מקופל / לא מקופל היטב, האזורים ההידרופובים חשופים ועשויים להתקשר לטבעת GroEL במצב T. במצב Rהחלבון המקופל מתנתק.<br />
• GroEL אינו מראה ספציפיות רבה – כלומר נקשר לחלבונים רבים, שונים זה מזה. המוטיב המשותף היחיד לכל החלבונים הוא היותם פרושים, ולכן צפויים להמצא אזורים הידרופוביים החשופים לתמיסה החיצונית. לכן, האנטראקציה של GroEL עם החלבונים היא בעיקר באמצעות אנטראקציות הידרופוביות לא ספציפיות.</div>Chani Elishahttps://proteopedia.org/index.php?title=Sand_box_groel&diff=1200689Sand box groel2011-03-03T11:53:10Z<p>Chani Elisha: </p>
<hr />
<div>==GROEL השפרון==<br />
<Structure load='1AON' size='500' frame='true' align='left' caption='Insert caption here'/><br />
חלבון סוכך -שפרון -הוא חלבון המסייע למגוון רחב של חלבונים אחרים להתקפל למבנה מרחב (מבנה שניוני ומבנה שלישוני( תקין, כאשר הוא עצמו אינו חלק מהמבנה הסופי שלהם. השפרונים מאפשרים לחלבונים תנאים מתאימים לקיפול. לא מקובל להתייחס לחלבון סוכך כאל אנזים למרות שהוא זרז של פעולת קיפול החלבונים. חלבון סוכך מכונה גם חלבון לוויה או חלבון מלווה. ישנם סוגים שונים של שפרונים. <br />
נתמקד בשפרון הנקרא<br />
GROEL<br />
<scene name='Sand_box_groel/Groel-groes/1'>GROEL-GROES COMPLEX</scene><br />
<br />
מדוע צריכים שפרונים?<br />
<br />
1. לא כל החלבונים מתקפלים עצמאית<br />
2. בתא יש ריכוז גבוהה של חלבונים שמפריע לקיפול ולא תמיד הרכב התמיסה בתא מתאים לכל חלבון .<br />
<br />
מבנה החלבון<br />
<br />
החלבון נוצר מ- 14 תת יחדות (מונומרים) מסודרות במבנה של 2 טבעות.<br />
כל טבעת מורכבת מ- 7 מונומרים. <br />
ה-GROEL יוצר חלל שהחלבון יכול להתקפל בו בתנאים אופטימלים. <br />
יש חלבון נוסף המסייע הנקרא GROES הסוגר את החלל מהווה מעין מכסה ל"מבחנה".<br />
כך בתוך החלל יכול ליצור את האינטראקציות האופטימליות מבלי שיעשה אינטראקציות עם מולקולות אחרות.<br />
<br />
<scene name='Sand_box_groel/Groes/1'>GROES</scene></div>Chani Elishahttps://proteopedia.org/index.php?title=Sand_box_groel&diff=1200684Sand box groel2011-03-03T11:30:18Z<p>Chani Elisha: </p>
<hr />
<div>==GROEL השפרון==<br />
<Structure load='1AON' size='500' frame='true' align='left' caption='Insert caption here'/><br />
חלבון סוכך -שפרון -הוא חלבון המסייע למגוון רחב של חלבונים אחרים להתקפל למבנה מרחב (מבנה שניוני ומבנה שלישוני( תקין, כאשר הוא עצמו אינו חלק מהמבנה הסופי שלהם. השפרונים מאפשרים לחלבונים תנאים מתאימים לקיפול. לא מקובל להתייחס לחלבון סוכך כאל אנזים למרות שהוא זרז של פעולת קיפול החלבונים. חלבון סוכך מכונה גם חלבון לוויה או חלבון מלווה. ישנם סוגים שונים של שפרונים. <br />
נתמקד בשפרון הנקרא<br />
GROEL<br />
<scene name='Sand_box_groel/Groel-groes/1'>GROEL</scene><br />
<br />
מדוע צריכים שפרונים?<br />
<br />
1. לא כל החלבונים מתקפלים עצמאית<br />
2. בתא יש ריכוז גבוהה של חלבונים שמפריע לקיפול ולא תמיד הרכב התמיסה בתא מתאים לכל חלבון .<br />
<br />
מבנה החלבון<br />
<br />
החלבון נוצר מ- 14 תת יחדות (מונומרים) מסודרות במבנה של 2 טבעות.<br />
כל טבעת מורכבת מ- 7 מונומרים. <br />
ה-GROEL יוצר חלל שהחלבון יכול להתקפל בו בתנאים אופטימלים. <br />
יש חלבון נוסף המסייע הנקרא GROES הסוגר את החלל מהווה מעין מכסה ל"מבחנה".<br />
כך בתוך החלל יכול ליצור את האינטראקציות האופטימליות מבלי שיעשה אינטראקציות עם מולקולות אחרות.<br />
<br />
<scene name='Sand_box_groel/Groes/1'>GROES</scene></div>Chani Elishahttps://proteopedia.org/index.php?title=Sand_box_groel&diff=1200410Sand box groel2011-03-02T08:12:55Z<p>Chani Elisha: </p>
<hr />
<div><Structure load='1AON' size='500' frame='true' align='left' caption='Insert caption here' scene='שפרון GROEL' />==GROEL השפרון==<br />
חלבון סוכך -שפרון -הוא חלבון המסייע למגוון רחב של חלבונים אחרים להתקפל למבנה מרחב (מבנה שניוני ומבנה שלישוני( תקין, כאשר הוא עצמו אינו חלק מהמבנה הסופי שלהם. השפרונים מאפשרים לחלבונים תנאים מתאימים לקיפול. לא מקובל להתייחס לחלבון סוכך כאל אנזים למרות שהוא זרז של פעולת קיפול החלבונים. חלבון סוכך מכונה גם חלבון לוויה או חלבון מלווה. ישנם סוגים שונים של שפרונים. <br />
נתמקד בשפרון הנקרא<br />
GROEL<br />
<scene name='Sand_box_groel/Groel-groes/1'>GROEL</scene><br />
<br />
מדוע צריכים שפרונים?<br />
<br />
1. לא כל החלבונים מתקפלים עצמאית<br />
2. בתא יש ריכוז גבוהה של חלבונים שמפריע לקיפול ולא תמיד הרכב התמיסה בתא מתאים לכל חלבון .<br />
<br />
מבנה החלבון<br />
<br />
החלבון נוצר מ- 14 תת יחדות (מונומרים) מסודרות במבנה של 2 טבעות.<br />
כל טבעת מורכבת מ- 7 מונומרים. <br />
ה-GROEL יוצר חלל שהחלבון יכול להתקפל בו בתנאים אופטימלים. <br />
יש חלבון נוסף המסייע הנקרא GROES הסוגר את החלל מהווה מעין מכסה ל"מבחנה".<br />
כך בתוך החלל יכול ליצור את האינטראקציות האופטימליות מבלי שיעשה אינטראקציות עם מולקולות אחרות.<br />
<br />
<scene name='Sand_box_groel/Groes/1'>GROES</scene></div>Chani Elishahttps://proteopedia.org/index.php?title=Chani_elisha&diff=1146901Chani elisha2010-11-23T09:06:21Z<p>Chani Elisha: </p>
<hr />
<div>{{Seed}}<br />
[[Image:1q21.png|left|200px]]<br />
<br />
<!--<br />
The line below this paragraph, containing "STRUCTURE_1q21", creates the "Structure Box" on the page.<br />
You may change the PDB parameter (which sets the PDB file loaded into the applet) <br />
or the SCENE parameter (which sets the initial scene displayed when the page is loaded),<br />
or leave the SCENE parameter empty for the default display.<br />
--><br />
{{STRUCTURE_1q21| PDB=1q21 | SCENE= }} <br />
לתרגם לעברית<br />
===CRYSTAL STRUCTURES AT 2.2 ANGSTROMS RESOLUTION OF THE CATALYTIC DOMAINS OF NORMAL RAS PROTEIN AND AN ONCOGENIC MUTANT COMPLEXED WITH GSP===<br />
<br />
<br />
<!-- <br />
The line below this paragraph, {{ABSTRACT_PUBMED_1899707}}, adds the Publication Abstract to the page <br />
(as it appears on PubMed at http://www.pubmed.gov), where 1899707 is the PubMed ID number.<br />
--><br />
{{ABSTRACT_PUBMED_1899707}}<br />
<br />
==About this Structure==<br />
1Q21 is a 1 chain structure of sequence from [http://en.wikipedia.org/wiki/Homo_sapiens Homo sapiens]. This structure supersedes the now removed PDB entry [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/send-pdb?obs=1&id=2p21 2p21]. Full crystallographic information is available from [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=1Q21 OCA]. <br />
<br />
==Reference==<br />
<ref group="xtra">PMID:1899707</ref><references group="xtra"/><br />
[[Category: Homo sapiens]]<br />
[[Category: Kim, S H.]]<br />
[[Category: Oncogene protein]]<br />
<br />
''Page seeded by [http://oca.weizmann.ac.il/oca OCA ] on Mon Feb 16 13:06:11 2009''</div>Chani Elishahttps://proteopedia.org/index.php?title=Chani_elisha&diff=1146900Chani elisha2010-11-23T09:05:30Z<p>Chani Elisha: New page: {{Seed}} 200px <!-- The line below this paragraph, containing "STRUCTURE_1q21", creates the "Structure Box" on the page. You may change the PDB parameter (which se...</p>
<hr />
<div>{{Seed}}<br />
[[Image:1q21.png|left|200px]]<br />
<br />
<!--<br />
The line below this paragraph, containing "STRUCTURE_1q21", creates the "Structure Box" on the page.<br />
You may change the PDB parameter (which sets the PDB file loaded into the applet) <br />
or the SCENE parameter (which sets the initial scene displayed when the page is loaded),<br />
or leave the SCENE parameter empty for the default display.<br />
--><br />
{{STRUCTURE_1q21| PDB=1q21 | SCENE= }} <br />
<br />
===CRYSTAL STRUCTURES AT 2.2 ANGSTROMS RESOLUTION OF THE CATALYTIC DOMAINS OF NORMAL RAS PROTEIN AND AN ONCOGENIC MUTANT COMPLEXED WITH GSP===<br />
<br />
<br />
<!-- <br />
The line below this paragraph, {{ABSTRACT_PUBMED_1899707}}, adds the Publication Abstract to the page <br />
(as it appears on PubMed at http://www.pubmed.gov), where 1899707 is the PubMed ID number.<br />
--><br />
{{ABSTRACT_PUBMED_1899707}}<br />
<br />
==About this Structure==<br />
1Q21 is a 1 chain structure of sequence from [http://en.wikipedia.org/wiki/Homo_sapiens Homo sapiens]. This structure supersedes the now removed PDB entry [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/send-pdb?obs=1&id=2p21 2p21]. Full crystallographic information is available from [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=1Q21 OCA]. <br />
<br />
==Reference==<br />
<ref group="xtra">PMID:1899707</ref><references group="xtra"/><br />
[[Category: Homo sapiens]]<br />
[[Category: Kim, S H.]]<br />
[[Category: Oncogene protein]]<br />
<br />
''Page seeded by [http://oca.weizmann.ac.il/oca OCA ] on Mon Feb 16 13:06:11 2009''</div>Chani Elisha