Proteopedia - User contributions [en]

User:Dinesh Kulhary

2023-03-05T13:21:22Z

Dinesh Kulhary:

* Full Real Name: Dinesh Kulhary

* Position: Senior Research Fellow

* Jawaharlal Nehru University

* City-New Delhi, State/Province - Delhi, Country: India.

* Field of Expertise or Study:
Pursuing Phd in "Organic-Inorganic hybrid perovskites for energy storage and device applications". Apart from this, I have also been working on environmental remediation through degradation of organic dyes and antibiotic drugs in drinking water.

User:Dinesh Kulhary

2023-03-05T13:19:49Z

Dinesh Kulhary:

* Full Real Name:Dinesh Kulhary

* Position: Senior Research Fellow

* Jawaharlal Nehru Unibersity (NO ABBREVIATIONS):IIT Dhanbaad or SNU

* City-New Delhi, State/Province - Delhi, Country: India.

* Field of Expertise or Study:
Pursuing Phd in "Organic-Inorganic hybrid perovskites for energy storage and device applications". Apart from this, I have also been working on environmental remediation through degradation of organic dyes and antibiotic drugs in drinking water.

Proteins: primary and secondary structure

2019-03-23T08:27:15Z

Dinesh Kulhary:

[[es:प्रोटीन: प्राथमिक और माध्यमिक संरचना (Spanish)]]
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<big>
*'''प्राथमिक संरचना'''
:*इसमें <scene name='60/603296/Primaria/2'>प्रारंभिक दृश्य</scene>में हम इसकी कुछ विशेषताओं का विश्लेषण करने के लिए एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का एक छोटा टुकड़ा देख सकते हैं''प्राथमिक संरचना''। चेन '' बैकबोन '' बनाने वाले परमाणुओं को ज़िग-ज़ैग में निपटाया जाता है, जैसा कि इसकी बॉन्डिंग ऑर्बिटल्स की ज्यामिति द्वारा आवश्यक होता है। एमिनो एसिड अवशेषों (या आर समूहों) की साइड चेन रीढ़ की हड्डी के बाहर की तरफ फैलती है।
:*चलो अब में चलते हैं <scene name='60/603296/Primaria3/1'>पेप्टाइड बंधन</scene> दो अमीनो एसिड अवशेषों के बीच। क्योंकि अनुनाद की घटना, पेप्टाइड बॉन्ड एक डबल बॉन्ड की कुछ विशेषताओं को दर्शाता है, जो किसी भी बंधन पक्ष पर परमाणुओं के मुक्त रोटेशन को रोकता है। तो, छह परमाणुओं को चिह्नित किया गया <scene name='60/603296/Primaria3/7'>आयत में</scene> जो मॉडल की खिड़की पर हमेशा एक ही कठोर फ्लैट तक सीमित होता है। हम इसका परीक्षण कर सकते हैं <scene name='60/603296/Primaria3/6'>रोटेशन को सक्रिय करें</scene>।
:*पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला रीढ़ एक नीरस उत्तराधिकार में शामिल है जिसमें निम्नलिखित अनुक्रम दोहराता है: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>अल्फ़ा कार्बन</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>कार्बोक्सिल समूह कार्बन</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'>अमीनो समूह नाइट्रोजन</scene>। '' पेप्टाइड बॉन्ड '' में मुक्त घूमने के प्रतिबंधों को देखते हुए, हम पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की उत्तराधिकार के रूप में कल्पना कर सकते हैं <scene name='60/603296/Primaria3/12'>कठोर फ्लैट</scene>। इन कठोर फ्लैटों में से प्रत्येक स्वतंत्र रूप से एक-दूसरे का सम्मान कर सकते हैं।

*'''माध्यमिक संरचना''' ।- अधिकांश प्रोटीनों में दो मुख्य प्रकार की माध्यमिक संरचना होती है।
:*<scene name='60/603296/Secundaria/4'>अल्फा हेलिक्स</scene>.- यह एक पेचदार संरचना है जिसमें 0.56 एनएम की थ्रेड पिच होती है। आइए <scene name='60/603296/Secundaria/5'> एक ध्रुवीय दृश्य पर जाएं</scene>। चलिए अब <scene name='60/603296/Secundaria/7'>हाइड्रोजन परमाणुओं को छिपाएं</scene>। पॉलीपेप्टाइड चेन बैकबोन को ढाला जाता है और संरचना के केंद्र में रखा जाता है, जबकि एमिनो एसिड साइड चेन इस रीढ़ से बाहर की ओर फैलते हैं। चलो <scene name='60/603296/Secundaria/8'>साइड चेन छिपाएं</scene> एक बेहतर समझ के लिए। अब, चलो <scene name='60/603296/Secundaria/10'>साइड व्यू देखा जाय</scene>। ए <scene name='60/603296/Secundaria/11'>रिबन मॉडल</scene> रीढ़ की हड्डी के पेचदार तह को उजागर करता है। फिर से <scene name='60/603296/Secundaria/12'>गेंद और छड़ी मॉडल का उपयोग करके</scene> हमें मिला <scene name='60/603296/Secundaria/13'>पक्ष श्रृंखला</scene>'' अल्फा हेलिक्स '' संरचना स्थिर हो जाती है<scene name='60/603296/Secundaria/14'>हाइड्रोजन बांड द्वारा</scene>। श्रृंखला के सभी पेप्टाइड समूह इन हाइड्रोजन बांडों में शामिल हैं। <scene name='60/603296/Secundaria/15'>आकार में वृद्धि करे</scene> एक बेहतर समझ के लिए।
:*प्राथमिक संरचना माध्यमिक संरचना को निर्दिष्ट करती है, अर्थात, अमीनो एसिड अनुक्रम है जो निर्धारित करता है कि एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला सिलवटों में एक अल्फा हेलिक्स या अन्य माध्यमिक संरचना होती है। विचार करते हैं <scene name='60/603296/Secundaria/20'>विद्युत आवेशित अवशेष के प्रभावों पर</scene> जो की अलग संकेत(sign) के है<scene name='60/603296/Secundaria/21'>और पक्ष श्रृंखला आकार।</scene>।
:*'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>बीटा शीट</scene>'''।- पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को ज़िगज़ैग व्यवस्था में मोड़ा जाता है। चलो <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>हाइड्रोजन परमाणुओं को छिपाएं</scene> तथा<scene name='60/603296/Secundaria2/3'>पक्ष श्रृंखला को भी</scene> एक बेहतर समझ के लिए। ध्यान दें कि एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में कई रैखिक टुकड़े हो सकते हैं, जिन्हें '' बीटा घुमाव '' नामक वक्रता से अलग किया जाता है। अब <scene name='60/603296/Secundaria2/4'> साइड चेन्स को रिकवर करते हैं</scene> और प्रकाश डाला <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>हाइड्रोजन बांड पर</scene> श्रृंखला के विभिन्न रैखिक वर्गों के बीच। यह हाइड्रोजन बांड संरचना को स्थिरता देते हैं। आइए अब देखें कि पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>रिबन मॉडल का उपयोग करके द्वारा दर्शाई गई है</scene>।

</StructureSection>
== संदर्भ ==
<references/>

Proteins: primary and secondary structure

2019-03-23T08:23:25Z

Dinesh Kulhary:

[[es:Proteins: primary and secondary structure (Spanish)]]
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*'''प्राथमिक संरचना'''
:*इसमें <scene name='60/603296/Primaria/2'>प्रारंभिक दृश्य</scene>में हम इसकी कुछ विशेषताओं का विश्लेषण करने के लिए एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का एक छोटा टुकड़ा देख सकते हैं''प्राथमिक संरचना''। चेन '' बैकबोन '' बनाने वाले परमाणुओं को ज़िग-ज़ैग में निपटाया जाता है, जैसा कि इसकी बॉन्डिंग ऑर्बिटल्स की ज्यामिति द्वारा आवश्यक होता है। एमिनो एसिड अवशेषों (या आर समूहों) की साइड चेन रीढ़ की हड्डी के बाहर की तरफ फैलती है।
:*चलो अब में चलते हैं <scene name='60/603296/Primaria3/1'>पेप्टाइड बंधन</scene> दो अमीनो एसिड अवशेषों के बीच। क्योंकि अनुनाद की घटना, पेप्टाइड बॉन्ड एक डबल बॉन्ड की कुछ विशेषताओं को दर्शाता है, जो किसी भी बंधन पक्ष पर परमाणुओं के मुक्त रोटेशन को रोकता है। तो, छह परमाणुओं को चिह्नित किया गया <scene name='60/603296/Primaria3/7'>आयत में</scene> जो मॉडल की खिड़की पर हमेशा एक ही कठोर फ्लैट तक सीमित होता है। हम इसका परीक्षण कर सकते हैं <scene name='60/603296/Primaria3/6'>रोटेशन को सक्रिय करें</scene>।
:*पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला रीढ़ एक नीरस उत्तराधिकार में शामिल है जिसमें निम्नलिखित अनुक्रम दोहराता है: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>अल्फ़ा कार्बन</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>कार्बोक्सिल समूह कार्बन</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'>अमीनो समूह नाइट्रोजन</scene>। '' पेप्टाइड बॉन्ड '' में मुक्त घूमने के प्रतिबंधों को देखते हुए, हम पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की उत्तराधिकार के रूप में कल्पना कर सकते हैं <scene name='60/603296/Primaria3/12'>कठोर फ्लैट</scene>। इन कठोर फ्लैटों में से प्रत्येक स्वतंत्र रूप से एक-दूसरे का सम्मान कर सकते हैं।

*'''माध्यमिक संरचना''' ।- अधिकांश प्रोटीनों में दो मुख्य प्रकार की माध्यमिक संरचना होती है।
:*<scene name='60/603296/Secundaria/4'>अल्फा हेलिक्स</scene>.- यह एक पेचदार संरचना है जिसमें 0.56 एनएम की थ्रेड पिच होती है। आइए <scene name='60/603296/Secundaria/5'> एक ध्रुवीय दृश्य पर जाएं</scene>। चलिए अब <scene name='60/603296/Secundaria/7'>हाइड्रोजन परमाणुओं को छिपाएं</scene>। पॉलीपेप्टाइड चेन बैकबोन को ढाला जाता है और संरचना के केंद्र में रखा जाता है, जबकि एमिनो एसिड साइड चेन इस रीढ़ से बाहर की ओर फैलते हैं। चलो <scene name='60/603296/Secundaria/8'>साइड चेन छिपाएं</scene> एक बेहतर समझ के लिए। अब, चलो <scene name='60/603296/Secundaria/10'>साइड व्यू देखा जाय</scene>। ए <scene name='60/603296/Secundaria/11'>रिबन मॉडल</scene> रीढ़ की हड्डी के पेचदार तह को उजागर करता है। फिर से <scene name='60/603296/Secundaria/12'>गेंद और छड़ी मॉडल का उपयोग करके</scene> हमें मिला <scene name='60/603296/Secundaria/13'>पक्ष श्रृंखला</scene>'' अल्फा हेलिक्स '' संरचना स्थिर हो जाती है<scene name='60/603296/Secundaria/14'>हाइड्रोजन बांड द्वारा</scene>। श्रृंखला के सभी पेप्टाइड समूह इन हाइड्रोजन बांडों में शामिल हैं। <scene name='60/603296/Secundaria/15'>आकार में वृद्धि करे</scene> एक बेहतर समझ के लिए।
:*प्राथमिक संरचना माध्यमिक संरचना को निर्दिष्ट करती है, अर्थात, अमीनो एसिड अनुक्रम है जो निर्धारित करता है कि एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला सिलवटों में एक अल्फा हेलिक्स या अन्य माध्यमिक संरचना होती है। विचार करते हैं <scene name='60/603296/Secundaria/20'>विद्युत आवेशित अवशेष के प्रभावों पर</scene> जो की अलग संकेत(sign) के है<scene name='60/603296/Secundaria/21'>और पक्ष श्रृंखला आकार।</scene>।
:*'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>बीटा शीट</scene>'''।- पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को ज़िगज़ैग व्यवस्था में मोड़ा जाता है। चलो <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>हाइड्रोजन परमाणुओं को छिपाएं</scene> तथा<scene name='60/603296/Secundaria2/3'>पक्ष श्रृंखला को भी</scene> एक बेहतर समझ के लिए। ध्यान दें कि एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में कई रैखिक टुकड़े हो सकते हैं, जिन्हें '' बीटा घुमाव '' नामक वक्रता से अलग किया जाता है। अब <scene name='60/603296/Secundaria2/4'> साइड चेन्स को रिकवर करते हैं</scene> और प्रकाश डाला <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>हाइड्रोजन बांड पर</scene> श्रृंखला के विभिन्न रैखिक वर्गों के बीच। यह हाइड्रोजन बांड संरचना को स्थिरता देते हैं। आइए अब देखें कि पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>रिबन मॉडल का उपयोग करके द्वारा दर्शाई गई है</scene>।

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== संदर्भ ==
<references/>

Proteins: primary and secondary structure

2019-03-23T08:17:21Z

Dinesh Kulhary:

[[es:Proteins: primary and secondary structure (Spanish)]]
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*'''प्राथमिक संरचना'''
:*इसमें <scene name='60/603296/Primaria/2'>प्रारंभिक दृश्य</scene>में हम इसकी कुछ विशेषताओं का विश्लेषण करने के लिए एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का एक छोटा टुकड़ा देख सकते हैं''प्राथमिक संरचना''। चेन '' बैकबोन '' बनाने वाले परमाणुओं को ज़िग-ज़ैग में निपटाया जाता है, जैसा कि इसकी बॉन्डिंग ऑर्बिटल्स की ज्यामिति द्वारा आवश्यक होता है। एमिनो एसिड अवशेषों (या आर समूहों) की साइड चेन रीढ़ की हड्डी के बाहर की तरफ फैलती है।
:*चलो अब में चलते हैं <scene name='60/603296/Primaria3/1'>पेप्टाइड बंधन</scene> दो अमीनो एसिड अवशेषों के बीच। क्योंकि अनुनाद की घटना, पेप्टाइड बॉन्ड एक डबल बॉन्ड की कुछ विशेषताओं को दर्शाता है, जो किसी भी बंधन पक्ष पर परमाणुओं के मुक्त रोटेशन को रोकता है। तो, छह परमाणुओं को चिह्नित किया गया <scene name='60/603296/Primaria3/7'>आयत में</scene> जो मॉडल की खिड़की पर हमेशा एक ही कठोर फ्लैट तक सीमित होता है। हम इसका परीक्षण कर सकते हैं <scene name='60/603296/Primaria3/6'>रोटेशन को सक्रिय करें</scene>।
:*पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला रीढ़ एक नीरस उत्तराधिकार में शामिल है जिसमें निम्नलिखित अनुक्रम दोहराता है: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>अल्फ़ा कार्बन</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>कार्बोक्सिल समूह कार्बन</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'>अमीनो समूह नाइट्रोजन</scene>। '' पेप्टाइड बॉन्ड '' में मुक्त घूमने के प्रतिबंधों को देखते हुए, हम पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की उत्तराधिकार के रूप में कल्पना कर सकते हैं <scene name='60/603296/Primaria3/12'>कठोर फ्लैट</scene>। इन कठोर फ्लैटों में से प्रत्येक स्वतंत्र रूप से एक-दूसरे का सम्मान कर सकते हैं।

*'''माध्यमिक संरचना''' ।- अधिकांश प्रोटीनों में दो मुख्य प्रकार की माध्यमिक संरचना होती है।
:*<scene name='60/603296/Secundaria/4'>अल्फा हेलिक्स</scene>.- यह एक पेचदार संरचना है जिसमें 0.56 एनएम की थ्रेड पिच होती है। आइए <scene name='60/603296/Secundaria/5'> एक ध्रुवीय दृश्य पर जाएं</scene>। चलिए अब <scene name='60/603296/Secundaria/7'>हाइड्रोजन परमाणुओं को छिपाएं</scene>। पॉलीपेप्टाइड चेन बैकबोन को ढाला जाता है और संरचना के केंद्र में रखा जाता है, जबकि एमिनो एसिड साइड चेन इस रीढ़ से बाहर की ओर फैलते हैं। चलो <scene name='60/603296/Secundaria/8'>साइड चेन छिपाएं</scene> एक बेहतर समझ के लिए। अब, चलो <scene name='60/603296/Secundaria/10'>साइड व्यू देखा जाय</scene>। ए <scene name='60/603296/Secundaria/11'>रिबन मॉडल</scene> रीढ़ की हड्डी के पेचदार तह को उजागर करता है। फिर से <scene name='60/603296/Secundaria/12'>गेंद और छड़ी मॉडल का उपयोग करके</scene> हमें मिला <scene name='60/603296/Secundaria/13'>पक्ष श्रृंखला</scene>'' अल्फा हेलिक्स '' संरचना स्थिर हो जाती है<scene name='60/603296/Secundaria/14'>हाइड्रोजन बांड द्वारा</scene>। श्रृंखला के सभी पेप्टाइड समूह इन हाइड्रोजन बांडों में शामिल हैं। <scene name='60/603296/Secundaria/15'>आकार में वृद्धि करे</scene> एक बेहतर समझ के लिए।
:*प्राथमिक संरचना माध्यमिक संरचना को निर्दिष्ट करती है, अर्थात, अमीनो एसिड अनुक्रम है जो निर्धारित करता है कि एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला सिलवटों में एक अल्फा हेलिक्स या अन्य माध्यमिक संरचना होती है। विचार करते हैं <scene name='60/603296/Secundaria/20'>विद्युत आवेशित अवशेष के प्रभावों पर</scene> जो की अलग संकेत(sign) के है<scene name='60/603296/Secundaria/21'>और पक्ष श्रृंखला आकार।</scene>।
:*'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>बीटा शीट</scene>'''।- पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को ज़िगज़ैग व्यवस्था में मोड़ा जाता है। चलो <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>हाइड्रोजन परमाणुओं को छिपाएं</scene> तथा<scene name='60/603296/Secundaria2/3'>पक्ष श्रृंखला को भी</scene> एक बेहतर समझ के लिए। ध्यान दें कि एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में कई रैखिक टुकड़े हो सकते हैं, जिन्हें '' बीटा घुमाव '' नामक वक्रता से अलग किया जाता है। अब <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>अब साइड चेन्स को रिकवर करते हैं</scene> और प्रकाश डाला <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>हाइड्रोजन बांड पर</scene> श्रृंखला के विभिन्न रैखिक वर्गों के बीच। यह हाइड्रोजन बांड संरचना को स्थिरता देते हैं। आइए अब देखें कि पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>रिबन मॉडल का उपयोग करके द्वारा दर्शाई गई है</scene>।

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== संदर्भ ==
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Proteins: primary and secondary structure

2019-03-23T08:14:19Z

Dinesh Kulhary:

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*'''प्राथमिक संरचना'''
:*इसमें <scene name='60/603296/Primaria/2'>प्रारंभिक दृश्य</scene>में हम इसकी कुछ विशेषताओं का विश्लेषण करने के लिए एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का एक छोटा टुकड़ा देख सकते हैं''प्राथमिक संरचना''। चेन '' बैकबोन '' बनाने वाले परमाणुओं को ज़िग-ज़ैग में निपटाया जाता है, जैसा कि इसकी बॉन्डिंग ऑर्बिटल्स की ज्यामिति द्वारा आवश्यक होता है। एमिनो एसिड अवशेषों (या आर समूहों) की साइड चेन रीढ़ की हड्डी के बाहर की तरफ फैलती है।
:*चलो अब में चलते हैं <scene name='60/603296/Primaria3/1'>पेप्टाइड बंधन</scene> दो अमीनो एसिड अवशेषों के बीच। क्योंकि अनुनाद की घटना, पेप्टाइड बॉन्ड एक डबल बॉन्ड की कुछ विशेषताओं को दर्शाता है, जो किसी भी बंधन पक्ष पर परमाणुओं के मुक्त रोटेशन को रोकता है। तो, छह परमाणुओं को चिह्नित किया गया <scene name='60/603296/Primaria3/7'>आयत में</scene> जो मॉडल की खिड़की पर हमेशा एक ही कठोर फ्लैट तक सीमित होता है। हम इसका परीक्षण कर सकते हैं <scene name='60/603296/Primaria3/6'>रोटेशन को सक्रिय करें</scene>।
:*पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला रीढ़ एक नीरस उत्तराधिकार में शामिल है जिसमें निम्नलिखित अनुक्रम दोहराता है: <scene name='60/603296/Primaria3/8'>अल्फ़ा कार्बन</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/9'>कार्बोक्सिल समूह कार्बन</scene>, <scene name='60/603296/Primaria3/11'>अमीनो समूह नाइट्रोजन</scene>। '' पेप्टाइड बॉन्ड '' में मुक्त घूमने के प्रतिबंधों को देखते हुए, हम पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की उत्तराधिकार के रूप में कल्पना कर सकते हैं <scene name='60/603296/Primaria3/12'>कठोर फ्लैट</scene>। इन कठोर फ्लैटों में से प्रत्येक स्वतंत्र रूप से एक-दूसरे का सम्मान कर सकते हैं।

*'' 'माध्यमिक संरचना' '' ।- अधिकांश प्रोटीनों में दो मुख्य प्रकार की माध्यमिक संरचना होती है।
:*<scene name='60/603296/Secundaria/4'>अल्फा हेलिक्स</scene>.- यह एक पेचदार संरचना है जिसमें 0.56 एनएम की थ्रेड पिच होती है। आइए <scene name='60/603296/Secundaria/5'> एक ध्रुवीय दृश्य पर जाएं</scene>। चलिए अब <scene name='60/603296/Secundaria/7'>हाइड्रोजन परमाणुओं को छिपाएं</scene>। पॉलीपेप्टाइड चेन बैकबोन को ढाला जाता है और संरचना के केंद्र में रखा जाता है, जबकि एमिनो एसिड साइड चेन इस रीढ़ से बाहर की ओर फैलते हैं। चलो <scene name='60/603296/Secundaria/8'>साइड चेन छिपाएं</scene> एक बेहतर समझ के लिए। अब, चलो <scene name='60/603296/Secundaria/10'>साइड व्यू देखा जाय</scene>। ए <scene name='60/603296/Secundaria/11'>रिबन मॉडल</scene> रीढ़ की हड्डी के पेचदार तह को उजागर करता है। फिर से <scene name='60/603296/Secundaria/12'>गेंद और छड़ी मॉडल का उपयोग करके</scene> हमें मिला <scene name='60/603296/Secundaria/13'>पक्ष श्रृंखला</scene>'' अल्फा हेलिक्स '' संरचना स्थिर हो जाती है<scene name='60/603296/Secundaria/14'>हाइड्रोजन बांड द्वारा</scene>। श्रृंखला के सभी पेप्टाइड समूह इन हाइड्रोजन बांडों में शामिल हैं। <scene name='60/603296/Secundaria/15'>आकार में वृद्धि करे</scene> एक बेहतर समझ के लिए।
:*प्राथमिक संरचना माध्यमिक संरचना को निर्दिष्ट करती है, अर्थात, अमीनो एसिड अनुक्रम है जो निर्धारित करता है कि एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला सिलवटों में एक अल्फा हेलिक्स या अन्य माध्यमिक संरचना होती है। विचार करते हैं <scene name='60/603296/Secundaria/20'>विद्युत आवेशित अवशेष के प्रभावों पर</scene> जो की अलग संकेत(sign) के है<scene name='60/603296/Secundaria/21'>और पक्ष श्रृंखला आकार।</scene>।
:*'''<scene name='60/603296/Secundaria2/1'>बीटा शीट</scene>'''।- पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को ज़िगज़ैग व्यवस्था में मोड़ा जाता है। चलो <scene name='60/603296/Secundaria2/2'>हाइड्रोजन परमाणुओं को छिपाएं</scene> तथा<scene name='60/603296/Secundaria2/3'>पक्ष श्रृंखला को भी</scene> एक बेहतर समझ के लिए। ध्यान दें कि एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में कई रैखिक टुकड़े हो सकते हैं, जिन्हें '' बीटा घुमाव '' नामक वक्रता से अलग किया जाता है। अब <scene name='60/603296/Secundaria2/4'>अब साइड चेन्स को रिकवर करते हैं</scene> और प्रकाश डाला <scene name='60/603296/Secundaria2/5'>हाइड्रोजन बांड पर</scene> श्रृंखला के विभिन्न रैखिक वर्गों के बीच। यह हाइड्रोजन बांड संरचना को स्थिरता देते हैं। आइए अब देखें कि पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला <scene name='60/603296/Secundaria2/6'>रिबन मॉडल का उपयोग करके द्वारा दर्शाई गई है</scene>।

</StructureSection>
== References ==
<references/>

Antizyme Inhibitor

2018-07-17T14:55:18Z

Dinesh Kulhary:

<StructureSection load="" size="400" color="white" caption="Mouse antizyme inhibitor 1 dimer [[3btn]]" scene='Antizyme_Inhibitor/Azi/1' spinBox="true" >
[[Image:AziFig.PNG|left|300px]]
==अन्ज़ीमे इन्हैबिटोर ==
{{ABSTRACT_PUBMED_18369191}}
{{Clear}}
पर्त्येक <scene name='अन्ज़ीमे इन्हैबिटोर <nowiki>Insert non-formatted text here</nowiki>/Monomer/5'>मोनोमर </scene> दो डोमेन्स से मिलकर बना होता ह: ए <scene name='Antizyme_Inhibitor/Monomer/6'>टिम जैसा</scene> α/β बैरल डोमेन (अवशेष 45 -280 ) और एक संशोधित <scene name='Antizyme_Inhibitor/Monomer/7'>यूनानी कुंजी</scene> [http://en.wikipedia.org/wiki/Greek_key] β-शीट डोमेन (
ˈrezəˌd(y)o͞o

अवशेष 8–44 and 281–435). 
हेलिक्स [http://en.wikipedia.org/wiki/Alpha_helix] होते है लाल और β-शीटस [http://en.wikipedia.org/wiki/Beta_sheet] होती हैं पीले रंग की| .
{{Clear}}
A sequence alignment and structural comparison of mouse AzI crystallographic dimer to mouse, human, and [http://en.wikipedia.org/wiki/Trypanosome trypanosome] [http://en.wikipedia.org/wiki/Ornithine_decarboxylase ODC] (mODC, hODC, and tODC, respectively) show high sequence identity (~50%) and structural similarity between AzI and ODC monomers (RMSD values of 1.85 Å, 1.6 Å, and 1.5 Å, respectively). The <scene name='Antizyme_Inhibitor/Azi_odc/10'>structural comparison</scene> of mouse AzI crystallographic dimer (mAzI, cyan and blueviolet) to mODC (PDB code [[7odc]], (red and lime) is shown. Superposition of the <scene name='Antizyme_Inhibitor/Azi_odc/11'>interface</scene> of mAzI and mODC showing the inter-subunit variable loops (AzI residues 355–362 and 387–401). AzI loops are in black, and ODC loops are in yellow.
The two AzI monomers (cyan, blueviolet) have only <scene name='Antizyme_Inhibitor/Azi_odc1/1'>43 contacting residues</scene> (< 3.5 Å apart), while there are more contacts between the two monomers of hODC, <scene name='Antizyme_Inhibitor/Azi_odc1/2'>mODC</scene> (red, lime), and tODC (74, 83 and 69, respectively). Moreover, the surface area buried by the two mODC monomers is significantly larger than the one buried by the AzI monomers. These features explain a very weak crystallographic AzI dimer.
The zipper, formed by conserved [http://en.wikipedia.org/wiki/Hydrophobe hydrophobic] residues in mODC, stabilizes its dimeric structure. These residues involve F397(B), Y323(B), Y331(A), Y331(B), Y323(A), and F397(A) (the names of the chains are in brackets). The residue Y331 in the <scene name='Antizyme_Inhibitor/Azi_odc1/3'>ODC zipper</scene> is substituted by S329 in AzI and interferes with the formation of a similar zipper in AzI. Hence, in <scene name='Antizyme_Inhibitor/Azi_odc1/4'>mAzI</scene> this hydrophobic zipper is absent. Many residues, participating in the ODC interdimer interface interactions, are conserved among the ODCs from variuos organisms, but in AzI these residues are not conserved. Furthermore, the AzI conserved residues do not participate in interdimer interactions. For example, mODC possesses <scene name='Antizyme_Inhibitor/Azi_odc1/5'>two salt bridges</scene> (K169–D364 and D134–K294) stabilizing the ODC [http://en.wikipedia.org/wiki/Dimer homodimer]. In AzI, these 4 corresponding residues (<scene name='Antizyme_Inhibitor/Azi_odc1/6'>K169-D362 and D134-K291</scene>, respectively) are also present, but are too far apart to form a salt bridge. The two AzI monomers are positioned farther apart, in comparison ot ODC monomers, preventing the formation of interdimer interactions.
{{Clear}}

<scene name='Antizyme_Inhibitor/Binding_site/6'>Overlap</scene> of the AzI and mODC structures suggests that AzI does not bind [http://en.wikipedia.org/wiki/Pyridoxal_phosphate PLP]. PLP is in yellow, ODC residues D88, R154, R277, and Y389 are in lime, and the corresponding AzI residues A88, H154, S274, and D387 are in magenta. Many of the residues participating in PLP-ODC binding are not conserved in AzI. These include D88A, R154H, R277S, D332E, and Y389D (ODC residue numbers follow the sequence of AzI). Notably, the absence of even one of these interactions, (''e.g.'' ODC R277A mutant) results in a 100-fold decrease in PLP binding, a 50% drop in Kcat, and a 7-fold decrease in KM.
</StructureSection>

==3D structures of Antizyme Inhibitor==

Updated on {{REVISIONDAY2}}-{{MONTHNAME|{{REVISIONMONTH}}}}-{{REVISIONYEAR}}

[[3btn]] – AzI – mouse 
[[1zo0]] – AzI – rat - NMR 
[[4zgz]] – AzI 1 + ornithine decarboxylase antizyme 1 – human 

==Additional Resources==
For additional information, see: [[Cancer]]
 

==Reference==
Shira Albeck, Orly Dym, Tamar Unger, Zohar Snapir, Zippy Bercovich and Chaim Kahana. Crystallographic and biochemical studies revealing the structural basis for antizyme inhibitor function. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18369191?ordinalpos=2&itool=EntrezSystem2.PEntrez.Pubmed.Pubmed_ResultsPanel.Pubmed_RVDocSum Protein Sci. 2008 May; 17(5): 793-802. Epub 2008 Mar 27.]
[[Category: Albeck, S.]]
[[Category: Dym, O.]]
[[Category: Unger, T.]]
[[Category: ISPC, Israel Structural Proteomics Center.]]
[[Category: ISPC]]
[[Category: Israel structural proteomics center]]
[[Category: Structural genomic]]
[[Category:Topic Page]]

Antizyme Inhibitor

2018-07-17T14:09:52Z

Dinesh Kulhary:

<StructureSection load="" size="400" color="white" caption="Mouse antizyme inhibitor 1 dimer [[3btn]]" scene='Antizyme_Inhibitor/Azi/1' spinBox="true" >
[[Image:AziFig.PNG|left|300px]]
==अन्ज़ीमे इन्हैबिटोर ==
{{ABSTRACT_PUBMED_18369191}}
{{Clear}}
Each <scene name='अन्ज़ीमे इन्हैबिटोर <nowiki>Insert non-formatted text here</nowiki>/Monomer/5'>monomer</scene> consists of two domains: a <scene name='Antizyme_Inhibitor/Monomer/6'>TIM-like</scene> α/β-barrel [http://en.wikipedia.org/wiki/TIM_barrel] domain (residues 45–280) and a modified <scene name='Antizyme_Inhibitor/Monomer/7'>Greek key</scene> [http://en.wikipedia.org/wiki/Greek_key] β-sheet domain (residues 8–44 and 281–435). Helices [http://en.wikipedia.org/wiki/Alpha_helix] are colored in red and β sheets [http://en.wikipedia.org/wiki/Beta_sheet] in yellow.
{{Clear}}
A sequence alignment and structural comparison of mouse AzI crystallographic dimer to mouse, human, and [http://en.wikipedia.org/wiki/Trypanosome trypanosome] [http://en.wikipedia.org/wiki/Ornithine_decarboxylase ODC] (mODC, hODC, and tODC, respectively) show high sequence identity (~50%) and structural similarity between AzI and ODC monomers (RMSD values of 1.85 Å, 1.6 Å, and 1.5 Å, respectively). The <scene name='Antizyme_Inhibitor/Azi_odc/10'>structural comparison</scene> of mouse AzI crystallographic dimer (mAzI, cyan and blueviolet) to mODC (PDB code [[7odc]], (red and lime) is shown. Superposition of the <scene name='Antizyme_Inhibitor/Azi_odc/11'>interface</scene> of mAzI and mODC showing the inter-subunit variable loops (AzI residues 355–362 and 387–401). AzI loops are in black, and ODC loops are in yellow.
The two AzI monomers (cyan, blueviolet) have only <scene name='Antizyme_Inhibitor/Azi_odc1/1'>43 contacting residues</scene> (< 3.5 Å apart), while there are more contacts between the two monomers of hODC, <scene name='Antizyme_Inhibitor/Azi_odc1/2'>mODC</scene> (red, lime), and tODC (74, 83 and 69, respectively). Moreover, the surface area buried by the two mODC monomers is significantly larger than the one buried by the AzI monomers. These features explain a very weak crystallographic AzI dimer.
The zipper, formed by conserved [http://en.wikipedia.org/wiki/Hydrophobe hydrophobic] residues in mODC, stabilizes its dimeric structure. These residues involve F397(B), Y323(B), Y331(A), Y331(B), Y323(A), and F397(A) (the names of the chains are in brackets). The residue Y331 in the <scene name='Antizyme_Inhibitor/Azi_odc1/3'>ODC zipper</scene> is substituted by S329 in AzI and interferes with the formation of a similar zipper in AzI. Hence, in <scene name='Antizyme_Inhibitor/Azi_odc1/4'>mAzI</scene> this hydrophobic zipper is absent. Many residues, participating in the ODC interdimer interface interactions, are conserved among the ODCs from variuos organisms, but in AzI these residues are not conserved. Furthermore, the AzI conserved residues do not participate in interdimer interactions. For example, mODC possesses <scene name='Antizyme_Inhibitor/Azi_odc1/5'>two salt bridges</scene> (K169–D364 and D134–K294) stabilizing the ODC [http://en.wikipedia.org/wiki/Dimer homodimer]. In AzI, these 4 corresponding residues (<scene name='Antizyme_Inhibitor/Azi_odc1/6'>K169-D362 and D134-K291</scene>, respectively) are also present, but are too far apart to form a salt bridge. The two AzI monomers are positioned farther apart, in comparison ot ODC monomers, preventing the formation of interdimer interactions.
{{Clear}}

<scene name='Antizyme_Inhibitor/Binding_site/6'>Overlap</scene> of the AzI and mODC structures suggests that AzI does not bind [http://en.wikipedia.org/wiki/Pyridoxal_phosphate PLP]. PLP is in yellow, ODC residues D88, R154, R277, and Y389 are in lime, and the corresponding AzI residues A88, H154, S274, and D387 are in magenta. Many of the residues participating in PLP-ODC binding are not conserved in AzI. These include D88A, R154H, R277S, D332E, and Y389D (ODC residue numbers follow the sequence of AzI). Notably, the absence of even one of these interactions, (''e.g.'' ODC R277A mutant) results in a 100-fold decrease in PLP binding, a 50% drop in Kcat, and a 7-fold decrease in KM.
</StructureSection>

==3D structures of Antizyme Inhibitor==

Updated on {{REVISIONDAY2}}-{{MONTHNAME|{{REVISIONMONTH}}}}-{{REVISIONYEAR}}

[[3btn]] – AzI – mouse 
[[1zo0]] – AzI – rat - NMR 
[[4zgz]] – AzI 1 + ornithine decarboxylase antizyme 1 – human 

==Additional Resources==
For additional information, see: [[Cancer]]
 

==Reference==
Shira Albeck, Orly Dym, Tamar Unger, Zohar Snapir, Zippy Bercovich and Chaim Kahana. Crystallographic and biochemical studies revealing the structural basis for antizyme inhibitor function. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18369191?ordinalpos=2&itool=EntrezSystem2.PEntrez.Pubmed.Pubmed_ResultsPanel.Pubmed_RVDocSum Protein Sci. 2008 May; 17(5): 793-802. Epub 2008 Mar 27.]
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Aricept Complexed with Acetylcholinesterase (Hindi)

2017-08-24T09:45:21Z

Dinesh Kulhary: New page: <StructureSection load='1eve' size='450' side='right' scene='29/2908/1eve_e20_cartoon/3' caption=''> 250px '''3D structure of anti-...

<StructureSection load='1eve' size='450' side='right' scene='29/2908/1eve_e20_cartoon/3' caption=''>
[[Image:E2020_interactins_in_AChE_gorge.jpg|left|250px]] 
'''3D structure of anti-Alzheimer's drug, Aricept, complexed with acetylcholinesterase'''
(see also [[AChE bivalent inhibitors (Part II)]])
==Background==
Several cholinesterase inhibitors are either being utilized for symptomatic treatment of Alzheimer's disease or are in advanced clinical trials. '''E2020''', marketed as '''Aricept''', is a member of a large family of N-benzylpiperidine-based [[acetylcholinesterase]] (AChE) inhibitors, developed, synthesized and evaluated by the Eisai Company in Japan. These inhibitors were designed on the basis of QSAR studies prior to elucidation of the 3D structure of ''Torpedo californica'' AChE (''Tc''AChE) ([[1ea5]]). It significantly enhances performance in animal models of cholinergic hypofunction and has a high affinity for AChE, binding to both electric eel and mouse AChE in the nanomolar range.

{{Clear}}

==Results==
The X-ray structure of the E2020-''Tc''AChE complex shows that E2020 has a <scene name='1eve/E2020_close_up_with_84_279/13'>unique orientation</scene> along the active-site gorge, extending from the anionic subsite (<scene name='1eve/E2020_close_up_with_84lbld/7'>W84</scene>) of the active site, at the bottom, to the peripheral anionic site (<scene name='1eve/E2020_close_up_with_84_279lbld/5'>near W279</scene>), at the top, via aromatic stacking interactions with conserved aromatic acid residues. E2020 does not, however, interact directly with either the catalytic triad or the 'oxyanion hole' but only <scene name='1eve/E20_interactionshown/8'>indirectly via solvent molecules</scene>.

==Conclusions==
The X-ray structure shows, a posteriori, that the design of E2020 took advantage of several important features of the active-site gorge of AChE, to produce a drug with both high affinity for AChE and a high degree of selectivity for AChE versus butyrylcholinesterase (BChE). It also delineates voids within the gorge that are not occupied by E2020 and could provide sites for potential modification of E2020 to produce drugs with improved pharmacological profiles.

==About this Structure==

1EVE is a 1 chain structure with sequence from [http://en.wikipedia.org/wiki/Torpedo_californica Torpedo californica]. The June 2004 RCSB PDB [http://pdb.rcsb.org/pdb/static.do?p=education_discussion/molecule_of_the_month/index.html Molecule of the Month] feature on ''Acetylcholinesterase'' by David S. Goodsell is [http://dx.doi.org/10.2210/rcsb_pdb/mom_2004_6 10.2210/rcsb_pdb/mom_2004_6]. Full crystallographic information is available from [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=1EVE OCA].

==Additional Resources==
For additional information, see: [[Alzheimer's Disease]]
 
</StructureSection>

==Reference==
Structure of acetylcholinesterase complexed with E2020 (Aricept): implications for the design of new anti-Alzheimer drugs., Kryger G, Silman I, Sussman JL, Structure. 1999 Mar 15;7(3):297-307. PMID:[http://ispc.weizmann.ac.il//pmbin/getpm?pmid=10368299 10368299]

[[ar:Aricept_Complexed_with_Acetylcholinesterase (Arabic)]]
[[ca:Aricept_Complexed_with_Acetylcholinesterase (Catalan)]]
[[zh:Aricept_Complexed_with_Acetylcholinesterase (Chinese)]]
[[cs:Aricept_Complexed_with_Acetylcholinesterase (Czech)]]
[[de:Aricept_Complexed_with_Acetylcholinesterase (German)]]
[[en:Aricept_Complexed_with_Acetylcholinesterase]]
[[es:Aricept_Complexed_with_Acetylcholinesterase (Spanish)]]
[[fr:Aricept_Complexed_with_Acetylcholinesterase (French)]]
[[he:Aricept_Complexed_with_Acetylcholinesterase (Hebrew)]]
[[it:Aricept_Complexed_with_Acetylcholinesterase (Italian)]]
[[ru:Aricept_Complexed_with_Acetylcholinesterase (Russian)]]
[[sk:Aricept_Complexed_with_Acetylcholinesterase (Slovak)]]
[[vi:Aricept_Complexed_with_Acetylcholinesterase (Vietnamese)]]
[[tr:Aricept_Complexed_with_Acetylcholinesterase (Turkish)]]

[[Category: Acetylcholinesterase]]
[[Category: Single protein]]
[[Category: Torpedo californica]]
[[Category: Kryger, G.]]
[[Category: Silman, I.]]
[[Category: Sussman, J.L.]]
[[Category: E20]]
[[Category: NAG]]
[[Category: alpha/beta hydrolase]]
[[Category: alzheimer's disease]]
[[Category: catalytic triad]]
[[Category: drug]]
[[Category: glycosylated protein]]
[[Category: neurotransmitter cleavage]]
[[Category: serine hydrolase]]
[[Category: RCSB PDB Molecule of the Month]]