
<?xml version="1.0"?>
<feed xmlns="http://www.w3.org/2005/Atom" xml:lang="en">
	<id>https://proteopedia.org/api.php?action=feedcontributions&amp;feedformat=atom&amp;user=Feya+Greenshtein</id>
	<title>Proteopedia - User contributions [en]</title>
	<link rel="self" type="application/atom+xml" href="https://proteopedia.org/api.php?action=feedcontributions&amp;feedformat=atom&amp;user=Feya+Greenshtein"/>
	<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/Special:Contributions/Feya_Greenshtein"/>
	<updated>2026-10-03T23:47:41Z</updated>
	<subtitle>User contributions</subtitle>
	<generator>MediaWiki 1.43.8</generator>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=SANDBOX_HSP&amp;diff=1200938</id>
		<title>SANDBOX HSP</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=SANDBOX_HSP&amp;diff=1200938"/>
		<updated>2011-03-04T20:11:32Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Feya Greenshtein: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;3LOS&#039; size=&#039;300&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;right&#039; caption=&#039;חלבוןHSP&#039;scene=&#039; מבנה החלבון HSP&#039; /&amp;gt;==חלבון HSP==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;SANDBOX_HSP/Hydrophobic_sites/1&#039;&amp;gt;HSP&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 HSP – (Heat shock proteins)&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
   הינם חלבוני משפחה של חלבונים אשר רמתם בגוף גוברת כאשר תאי הגוף נחשפים לתנאי סביבה קיצוניים, לרבות עלייה בטמפרטורה &lt;br /&gt;
 סטרס ועקה חמצונית .&lt;br /&gt;
בין הסוגים הרבים של  חלבוני ה&lt;br /&gt;
   - HSP, חלבון HSP-60, חלבון 70HSP-   וחלבון HSP-90 הם הנחקרים ביותר עד כה במדע. &lt;br /&gt;
במצב עקה חלבונים חדשים רבים עשויים גם לא להתקפל נכון מלכתחילה. החלבונים הסוככים מגינים על החלבון המתקפל מפני עיוותים מבניים שעלולים לחול בו עקב מצב עקה. מעבר לכך, ישנם חלבונים שיצירתם דורשת תמיד חלבון סוכך כדי למנוע התקפלות מוקדמת מידי של השרשרת הפוליפפטידית. לחלבונים סוככים המגנים על הייצור הראשוני של החלבונים קוראים חלבנים סוככים גרעיניים. את החלבונים הסוככים המסייעים בהתקפלות הראשונית של הפוליפפטיד למבנה שניוני ניתן למצוא בסביבת הריבוזומים. הסוגים הנוספים של חלבונים סוככים נמצאים באזורים אחרים בתא ומגנים על החלבונים בו מפני מצבי עקה.&lt;br /&gt;
מנגנון הפעולה:&lt;br /&gt;
החלבון משתחרר עובר תהליכי קיפול – קיפול החלבון הוא שלב מסוכן לחלבון מכיוון שהחלבון הזה יש לו רצפים הידרופובים שהם נוטים להתקשר אל דומים להם&lt;br /&gt;
 &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;SANDBOX_HSP/Hydrophobic_sites/3&#039;&amp;gt;רצפים הידרופוביים&amp;lt;/scene&amp;gt; &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 של חלבון שכן, כאשר הם עדיין חשופים, כך שחלבון טרי יכול להקשר לחלבון דומה לו ואז יהיה משקע אגרגט, אגרגציה מובילה למוות של חלבונים ובסופו של דבר למוות של התא – זה מה שקורה בניוון מוחין, אלצהיימר וכדו&#039;. ולכן חלבון הנוצר עלול לשקוע לפני שהוא מספיק להתקפל, ולכן שלב קיפול החלבון&lt;br /&gt;
 &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;SANDBOX_HSP/B-sheet/3&#039;&amp;gt;קיפול החלבון Bל sheet &amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
הוא שלב מסוכן לחלבון ולתא. &lt;br /&gt;
בציטופלסמה יש חלבונים רבים המכילה כ30% חלבון, יש צפיפות גבוהה של חלבונים, חלבונים שעכשיו נוצרים עלולים לשקוע בעקבות הצפיפות. ולכן סינתזת החלבון עלולה להוביל לנתיבים שונים של קיפול, חלק מהנתיבים מגיעים לאי יכולת להתקפל לצורה הנכונה וחלבונים אלו יפרקו מיד, בחלבונים מסוימים שהקיפול שלהם מסובך 50% מהחלבונים שנוצרו יפורק בפירוק פרטואוליטי – ע&amp;quot;י אנזימים מפרקי חלבון. &lt;br /&gt;
ולכן לצורך הקיפול החלבונים זקוקים לחלבוני עזר – צ&#039;פרונים – חלבון לווי העוזר בתהליכי הקיפול, הוא מונע אגרגציה של החלבון החדש. הם נקשרים לחלבון החדש ועוזרים לו להתקפל לקונפורמציה הנטיבית שלו.&lt;br /&gt;
צ&#039;פרונים קטנים - HSP70  - חלבון המגן בפני חום ייתר, מונע אגרגציה של החלבון החדש ומסייע לקיפול נכון של החלבון&lt;br /&gt;
צ&#039;פרונים גדולים בעלי צורת חבית – HSP60  החלבון המתקפל&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
החלבון הנוצר &lt;br /&gt;
 מתקפל בתוך החבית לצורתו הנכונה.&lt;br /&gt;
 ATP לצורך קיפול החלבון החדש&lt;br /&gt;
.החלבון לפני קיפולו נמצא בחוסר סדר – אנטרפיה גבוהה, וכשהוא מתקפל דרגות החופש שלו קטנות נפחו קטן תנועתו מקובעת יותר והאנרגיה שלו נמוכה.&lt;br /&gt;
לכן לצורך קיפול החלבון החדש נדרשת מולקולת דנ&amp;quot;א.&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Feya Greenshtein</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=SANDBOX_HSP&amp;diff=1200936</id>
		<title>SANDBOX HSP</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=SANDBOX_HSP&amp;diff=1200936"/>
		<updated>2011-03-04T20:06:22Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Feya Greenshtein: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;3LOS&#039; size=&#039;300&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;right&#039; caption=&#039;חלבוןHSP&#039;scene=&#039; מבנה החלבון HSP&#039; /&amp;gt;==חלבון HSP==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;SANDBOX_HSP/Hydrophobic_sites/1&#039;&amp;gt;HSP&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 HSP – (Heat shock proteins)&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
   הינם חלבוני משפחה של חלבונים אשר רמתם בגוף גוברת כאשר תאי הגוף נחשפים לתנאי סביבה קיצוניים, לרבות עלייה בטמפרטורה &lt;br /&gt;
 סטרס ועקה חמצונית .&lt;br /&gt;
בין הסוגים הרבים של  חלבוני ה&lt;br /&gt;
   - HSP, חלבון HSP-60, חלבון 70HSP-   וחלבון HSP-90 הם הנחקרים ביותר עד כה במדע. &lt;br /&gt;
במצב עקה חלבונים חדשים רבים עשויים גם לא להתקפל נכון מלכתחילה. החלבונים הסוככים מגינים על החלבון המתקפל מפני עיוותים מבניים שעלולים לחול בו עקב מצב עקה. מעבר לכך, ישנם חלבונים שיצירתם דורשת תמיד חלבון סוכך כדי למנוע התקפלות מוקדמת מידי של השרשרת הפוליפפטידית. לחלבונים סוככים המגנים על הייצור הראשוני של החלבונים קוראים חלבנים סוככים גרעיניים. את החלבונים הסוככים המסייעים בהתקפלות הראשונית של הפוליפפטיד למבנה שניוני ניתן למצוא בסביבת הריבוזומים. הסוגים הנוספים של חלבונים סוככים נמצאים באזורים אחרים בתא ומגנים על החלבונים בו מפני מצבי עקה.&lt;br /&gt;
מנגנון הפעולה:&lt;br /&gt;
החלבון משתחרר עובר תהליכי קיפול – קיפול החלבון הוא שלב מסוכן לחלבון מכיוון שהחלבון הזה יש לו רצפים הידרופובים שהם נוטים להתקשר אל דומים להם&lt;br /&gt;
 &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;SANDBOX_HSP/Hydrophobic_sites/3&#039;&amp;gt;רצפים הידרופוביים&amp;lt;/scene&amp;gt; &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 של חלבון שכן, כאשר הם עדיין חשופים, כך שחלבון טרי יכול להקשר לחלבון דומה לו ואז יהיה משקע אגרגט, אגרגציה מובילה למוות של חלבונים ובסופו של דבר למוות של התא – זה מה שקורה בניוון מוחין, אלצהיימר וכדו&#039;. ולכן חלבון הנוצר עלול לשקוע לפני שהוא מספיק להתקפל, ולכן שלב קיפול החלבון&lt;br /&gt;
 &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;SANDBOX_HSP/B-sheet/3&#039;&amp;gt;קיפול החלבון&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
הוא שלב מסוכן לחלבון ולתא. &lt;br /&gt;
בציטופלסמה יש חלבונים רבים המכילה כ30% חלבון, יש צפיפות גבוהה של חלבונים, חלבונים שעכשיו נוצרים עלולים לשקוע בעקבות הצפיפות. ולכן סינתזת החלבון עלולה להוביל לנתיבים שונים של קיפול, חלק מהנתיבים מגיעים לאי יכולת להתקפל לצורה הנכונה וחלבונים אלו יפרקו מיד, בחלבונים מסוימים שהקיפול שלהם מסובך 50% מהחלבונים שנוצרו יפורק בפירוק פרטואוליטי – ע&amp;quot;י אנזימים מפרקי חלבון. &lt;br /&gt;
ולכן לצורך הקיפול החלבונים זקוקים לחלבוני עזר – צ&#039;פרונים – חלבון לווי העוזר בתהליכי הקיפול, הוא מונע אגרגציה של החלבון החדש. הם נקשרים לחלבון החדש ועוזרים לו להתקפל לקונפורמציה הנטיבית שלו.&lt;br /&gt;
צ&#039;פרונים קטנים - HSP70  - חלבון המגן בפני חום ייתר, מונע אגרגציה של החלבון החדש ומסייע לקיפול נכון של החלבון&lt;br /&gt;
צ&#039;פרונים גדולים בעלי צורת חבית – HSP60  החלבון המתקפל&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
החלבון הנוצר &lt;br /&gt;
 מתקפל בתוך החבית לצורתו הנכונה.&lt;br /&gt;
 ATP לצורך קיפול החלבון החדש&lt;br /&gt;
.החלבון לפני קיפולו נמצא בחוסר סדר – אנטרפיה גבוהה, וכשהוא מתקפל דרגות החופש שלו קטנות נפחו קטן תנועתו מקובעת יותר והאנרגיה שלו נמוכה.&lt;br /&gt;
לכן לצורך קיפול החלבון החדש נדרשת מולקולת דנ&amp;quot;א.&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Feya Greenshtein</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=SANDBOX_HSP&amp;diff=1200707</id>
		<title>SANDBOX HSP</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=SANDBOX_HSP&amp;diff=1200707"/>
		<updated>2011-03-03T12:41:51Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Feya Greenshtein: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;3LOS&#039; size=&#039;300&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;right&#039; caption=&#039;חלבוןHSP&#039;scene=&#039; מבנה החלבון HSP&#039; /&amp;gt;==חלבון HSP==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הינם חלבוני משפחה של חלבונים אשר רמתם בגוף גוברת כאשר תאי הגוף נחשפים HSP – (Heat shock proteins) לתנאי סביבה קיצוניים, לרבות עלייה בטמפרטורה HSP מגוון תפקידים ביוכימיים ופיסיולוגיים בגוף . לחלבוניהאדם אך עיקר תפקידם הוא חלקם בתהליכי הגנה מפני נזק, סטרס ועקה חמצונית.&lt;br /&gt;
מבין הסוגים הרבים של  חלבוני ה- HSP, חלבון HSP-60, חלבון 70HSP- וחלבון HSP-90 הם הנחקרים ביותר עד כה במדע. &lt;br /&gt;
 במצב עקה חלבונים חדשים רבים עשויים גם לא להתקפל נכון מלכתחילה. החלבונים הסוככים מגינים על החלבון המתקפל מפני עיוותים מבניים שעלולים לחול בו עקב מצב עקה. מעבר לכך, ישנם חלבונים שיצירתם דורשת תמיד חלבון סוכך כדי למנוע התקפלות מוקדמת מידי של השרשרת הפוליפפטידית. לחלבונים סוככים המגנים על הייצור הראשוני של החלבונים קוראים חלבנים סוככים גרעיניים. את החלבונים הסוככים המסייעים בהתקפלות הראשונית של הפוליפפטיד למבנה שניוני ניתן למצוא בסביבת הריבוזומים. הסוגים הנוספים של חלבונים סוככים נמצאים באזורים אחרים בתא ומגנים על החלבונים בו מפני מצבי עקה.&lt;br /&gt;
מנגנון הפעולה:&lt;br /&gt;
החלבון משתחרר עובר תהליכי קיפול – קיפול החלבון הוא שלב מסוכן לחלבון מכיוון שהחלבון הזה יש לו רצפים הידרופבים שהם נוטים להתקשר אל דומים להם&lt;br /&gt;
 &lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;SANDBOX_HSP/Hydrophobic_sites/1&#039;&amp;gt;HSP&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;SANDBOX_HSP/Hydrophobic_sites/3&#039;&amp;gt;אתרים הידרופוביים&amp;lt;/scene&amp;gt; &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
אחרים של חלבון שכן, כאשר הם עדיין חשופים, כך שחלבון טרי יכול להקשר לחלבון דומה לו ואז יהיה משקע אגרגט, אגרגציה מובילה למוות של חלבונים ובסופו של דבר למוות של התא – זה מה שקורה בניוון מוחין, אלצהיימר וכדו&#039;. ולכן חלבון הנוצר עלול לשקוע לפני שהוא מספיק להתקפל, ולכן שלב קיפול החלבון הוא שלב מסוכן לחלבון ולתא. &lt;br /&gt;
בציטופלסמה יש חלבונים רבים המכילה כ30% חלבון, יש צפיפות גבוהה של חלבונים, חלבונים שעכשיו נוצרים עלולים לשקוע בעקבות הצפיפות. ולכן סינתזת החלבון עלולה להוביל לנתיבים שונים של קיפול, חלק מהנתיבים מגיעים לאי יכולת להתקפל לצורה הנכונה וחלבונים אלו יפרקו מיד, בחלבונים מסוימים שהקיפול שלהם מסובך 50% מהחלבונים שנוצרו יפורק בפירוק פרטואוליטי – ע&amp;quot;י אנזימים מפרקי חלבון. &lt;br /&gt;
ולכן לצורך הקיפול החלבונים זקוקים לחלבוני עזר – צ&#039;פרון – חלבון לווי העוזר בתהליכי הקיפול, הוא מונע אגרגציה של החלבון החדש. הם נקשרים לחלבון החדש ועוזרים לו להתקפל לקונפורמציה הנטיבית שלו.&lt;br /&gt;
צ&#039;פרונים קטנים - HSP70  - חלבון המגן בפני חום ייתר, מונע אגרגציה של החלבון החדש ומסייע לקיפול נכון של החלבון&lt;br /&gt;
צ&#039;פרונים גדולים בעלי צורת חבית – HSP60  החלבון המתקפל&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;SANDBOX_HSP/B-sheet/3&#039;&amp;gt;החלבון המתקפל&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 מתקפל בתוך החבית לצורתו הנכונה.&lt;br /&gt;
שני המשפחות מצריכות אנרגיית ATP לצורך קיפול החלבון החדש&lt;br /&gt;
[החלבון לפני קיפולו נמצא בחוסר סדר – אנטרפיה גבוהה, וכשהוא מתקפל דרגות החופש שלו קטנות נפחו קטן תנועתו מקובעת יותר והאנרגיה שלו נמוכה.&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Feya Greenshtein</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=SANDBOX_HSP&amp;diff=1200702</id>
		<title>SANDBOX HSP</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=SANDBOX_HSP&amp;diff=1200702"/>
		<updated>2011-03-03T12:34:13Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Feya Greenshtein: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;3LOS&#039; size=&#039;300&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;right&#039; caption=&#039;חלבוןHSP&#039;scene=&#039; מבנה החלבון HSP&#039; /&amp;gt;==חלבון HSP==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הינם חלבוני משפחה של חלבונים אשר רמתם בגוף גוברת כאשר תאי הגוף נחשפים HSP – (Heat shock proteins) לתנאי סביבה קיצוניים, לרבות עלייה בטמפרטורה HSP מגוון תפקידים ביוכימיים ופיסיולוגיים בגוף . לחלבוניהאדם אך עיקר תפקידם הוא חלקם בתהליכי הגנה מפני נזק, סטרס ועקה חמצונית.&lt;br /&gt;
מבין הסוגים הרבים של  חלבוני ה- HSP, חלבון HSP-60, חלבון 70HSP- וחלבון HSP-90 הם הנחקרים ביותר עד כה במדע. &lt;br /&gt;
 במצב עקה חלבונים חדשים רבים עשויים גם לא להתקפל נכון מלכתחילה. החלבונים הסוככים מגינים על החלבון המתקפל מפני עיוותים מבניים שעלולים לחול בו עקב מצב עקה. מעבר לכך, ישנם חלבונים שיצירתם דורשת תמיד חלבון סוכך כדי למנוע התקפלות מוקדמת מידי של השרשרת הפוליפפטידית. לחלבונים סוככים המגנים על הייצור הראשוני של החלבונים קוראים חלבנים סוככים גרעיניים. את החלבונים הסוככים המסייעים בהתקפלות הראשונית של הפוליפפטיד למבנה שניוני ניתן למצוא בסביבת הריבוזומים. הסוגים הנוספים של חלבונים סוככים נמצאים באזורים אחרים בתא ומגנים על החלבונים בו מפני מצבי עקה.&lt;br /&gt;
מנגנון הפעולה:&lt;br /&gt;
החלבון משתחרר עובר תהליכי קיפול – קיפול החלבון הוא שלב מסוכן לחלבון מכיוון שהחלבון הזה יש לו רצפים הידרופבים שהם נוטים להתקשר אל דומים להם&lt;br /&gt;
 &amp;lt;scene name=&#039;SANDBOX_HSP/Hydrophobic_sites/1&#039;&amp;gt;HSP&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;SANDBOX_HSP/Hydrophobic_sites/3&#039;&amp;gt;אתרים הידרופוביים&amp;lt;/scene&amp;gt; &lt;br /&gt;
אחרים של חלבון שכן, כאשר הם עדיין חשופים, כך שחלבון טרי יכול להקשר לחלבון דומה לו ואז יהיה משקע אגרגט, אגרגציה מובילה למוות של חלבונים ובסופו של דבר למוות של התא – זה מה שקורה בניוון מוחין, אלצהיימר וכדו&#039;. ולכן חלבון הנוצר עלול לשקוע לפני שהוא מספיק להתקפל, ולכן שלב קיפול החלבון הוא שלב מסוכן לחלבון ולתא. &lt;br /&gt;
בציטופלסמה יש חלבונים רבים המכילה כ30% חלבון, יש צפיפות גבוהה של חלבונים, חלבונים שעכשיו נוצרים עלולים לשקוע בעקבות הצפיפות. ולכן סינתזת החלבון עלולה להוביל לנתיבים שונים של קיפול, חלק מהנתיבים מגיעים לאי יכולת להתקפל לצורה הנכונה וחלבונים אלו יפרקו מיד, בחלבונים מסוימים שהקיפול שלהם מסובך 50% מהחלבונים שנוצרו יפורק בפירוק פרטואוליטי – ע&amp;quot;י אנזימים מפרקי חלבון. &lt;br /&gt;
ולכן לצורך הקיפול החלבונים זקוקים לחלבוני עזר – צ&#039;פרון – חלבון לווי העוזר בתהליכי הקיפול, הוא מונע אגרגציה של החלבון החדש. הם נקשרים לחלבון החדש ועוזרים לו להתקפל לקונפורמציה הנטיבית שלו.&lt;br /&gt;
צ&#039;פרונים קטנים - HSP70  - חלבון המגן בפני חום ייתר, מונע אגרגציה של החלבון החדש ומסייע לקיפול נכון של החלבון&lt;br /&gt;
צ&#039;פרונים גדולים בעלי צורת חבית – HSP60  החלבון המתקפל&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;SANDBOX_HSP/B-sheet/3&#039;&amp;gt;החלבון המתקפל&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 מתקפל בתוך החבית לצורתו הנכונה.&lt;br /&gt;
שני המשפחות מצריכות אנרגיית ATP לצורך קיפול החלבון החדש&lt;br /&gt;
[החלבון לפני קיפולו נמצא בחוסר סדר – אנטרפיה גבוהה, וכשהוא מתקפל דרגות החופש שלו קטנות נפחו קטן תנועתו מקובעת יותר והאנרגיה שלו נמוכה.&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Feya Greenshtein</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=SANDBOX_HSP&amp;diff=1200697</id>
		<title>SANDBOX HSP</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=SANDBOX_HSP&amp;diff=1200697"/>
		<updated>2011-03-03T12:30:45Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Feya Greenshtein: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;3LOS&#039; size=&#039;300&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;right&#039; caption=&#039;חלבוןHSP&#039;scene=&#039; מבנה החלבון HSP&#039; /&amp;gt;==חלבון HSP==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הינם חלבוני משפחה של חלבונים אשר רמתם בגוף גוברת כאשר תאי הגוף נחשפים HSP – (Heat shock proteins) לתנאי סביבה קיצוניים, לרבות עלייה בטמפרטורה HSP מגוון תפקידים ביוכימיים ופיסיולוגיים בגוף . לחלבוניהאדם אך עיקר תפקידם הוא חלקם בתהליכי הגנה מפני נזק, סטרס ועקה חמצונית.&lt;br /&gt;
מבין הסוגים הרבים של  חלבוני ה- HSP, חלבון HSP-60, חלבון 70HSP- וחלבון HSP-90 הם הנחקרים ביותר עד כה במדע. &lt;br /&gt;
 במצב עקה חלבונים חדשים רבים עשויים גם לא להתקפל נכון מלכתחילה. החלבונים הסוככים מגינים על החלבון המתקפל מפני עיוותים מבניים שעלולים לחול בו עקב מצב עקה. מעבר לכך, ישנם חלבונים שיצירתם דורשת תמיד חלבון סוכך כדי למנוע התקפלות מוקדמת מידי של השרשרת הפוליפפטידית. לחלבונים סוככים המגנים על הייצור הראשוני של החלבונים קוראים חלבנים סוככים גרעיניים. את החלבונים הסוככים המסייעים בהתקפלות הראשונית של הפוליפפטיד למבנה שניוני ניתן למצוא בסביבת הריבוזומים. הסוגים הנוספים של חלבונים סוככים נמצאים באזורים אחרים בתא ומגנים על החלבונים בו מפני מצבי עקה.&lt;br /&gt;
מנגנון הפעולה:&lt;br /&gt;
החלבון משתחרר עובר תהליכי קיפול – קיפול החלבון הוא שלב מסוכן לחלבון מכיוון שהחלבון הזה יש לו רצפים הידרופבים שהם נוטים להתקשר אל דומים להם&lt;br /&gt;
 &amp;lt;scene name=&#039;SANDBOX_HSP/Hydrophobic_sites/1&#039;&amp;gt;HSP&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;SANDBOX_HSP/Hydrofobic_sites/4&#039;&amp;gt;אתרים הידרופוביים&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;SANDBOX_HSP/Hydrophobic_sites/3&#039;&amp;gt;TextToBeDisplayed&amp;lt;/scene&amp;gt; &lt;br /&gt;
אחרים של חלבון שכן, כאשר הם עדיין חשופים, כך שחלבון טרי יכול להקשר לחלבון דומה לו ואז יהיה משקע אגרגט, אגרגציה מובילה למוות של חלבונים ובסופו של דבר למוות של התא – זה מה שקורה בניוון מוחין, אלצהיימר וכדו&#039;. ולכן חלבון הנוצר עלול לשקוע לפני שהוא מספיק להתקפל, ולכן שלב קיפול החלבון הוא שלב מסוכן לחלבון ולתא. &lt;br /&gt;
בציטופלסמה יש חלבונים רבים המכילה כ30% חלבון, יש צפיפות גבוהה של חלבונים, חלבונים שעכשיו נוצרים עלולים לשקוע בעקבות הצפיפות. ולכן סינתזת החלבון עלולה להוביל לנתיבים שונים של קיפול, חלק מהנתיבים מגיעים לאי יכולת להתקפל לצורה הנכונה וחלבונים אלו יפרקו מיד, בחלבונים מסוימים שהקיפול שלהם מסובך 50% מהחלבונים שנוצרו יפורק בפירוק פרטואוליטי – ע&amp;quot;י אנזימים מפרקי חלבון. &lt;br /&gt;
ולכן לצורך הקיפול החלבונים זקוקים לחלבוני עזר – צ&#039;פרון – חלבון לווי העוזר בתהליכי הקיפול, הוא מונע אגרגציה של החלבון החדש. הם נקשרים לחלבון החדש ועוזרים לו להתקפל לקונפורמציה הנטיבית שלו.&lt;br /&gt;
צ&#039;פרונים קטנים - HSP70  - חלבון המגן בפני חום ייתר, מונע אגרגציה של החלבון החדש ומסייע לקיפול נכון של החלבון&lt;br /&gt;
צ&#039;פרונים גדולים בעלי צורת חבית – HSP60  החלבון המתקפל&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;SANDBOX_HSP/B-sheet/3&#039;&amp;gt;החלבון המתקפל&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 מתקפל בתוך החבית לצורתו הנכונה.&lt;br /&gt;
שני המשפחות מצריכות אנרגיית ATP לצורך קיפול החלבון החדש&lt;br /&gt;
[החלבון לפני קיפולו נמצא בחוסר סדר – אנטרפיה גבוהה, וכשהוא מתקפל דרגות החופש שלו קטנות נפחו קטן תנועתו מקובעת יותר והאנרגיה שלו נמוכה.&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Feya Greenshtein</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=SANDBOX_HSP&amp;diff=1200691</id>
		<title>SANDBOX HSP</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=SANDBOX_HSP&amp;diff=1200691"/>
		<updated>2011-03-03T12:20:09Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Feya Greenshtein: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;3LOS&#039; size=&#039;300&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;right&#039; caption=&#039;חלבוןHSP&#039;scene=&#039; מבנה החלבון HSP&#039; /&amp;gt;==חלבון HSP==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הינם חלבוני משפחה של חלבונים אשר רמתם בגוף גוברת כאשר תאי הגוף נחשפים HSP – (Heat shock proteins) לתנאי סביבה קיצוניים, לרבות עלייה בטמפרטורה HSP מגוון תפקידים ביוכימיים ופיסיולוגיים בגוף . לחלבוניהאדם אך עיקר תפקידם הוא חלקם בתהליכי הגנה מפני נזק, סטרס ועקה חמצונית.&lt;br /&gt;
מבין הסוגים הרבים של  חלבוני ה- HSP, חלבון HSP-60, חלבון 70HSP- וחלבון HSP-90 הם הנחקרים ביותר עד כה במדע. &lt;br /&gt;
 במצב עקה חלבונים חדשים רבים עשויים גם לא להתקפל נכון מלכתחילה. החלבונים הסוככים מגינים על החלבון המתקפל מפני עיוותים מבניים שעלולים לחול בו עקב מצב עקה. מעבר לכך, ישנם חלבונים שיצירתם דורשת תמיד חלבון סוכך כדי למנוע התקפלות מוקדמת מידי של השרשרת הפוליפפטידית. לחלבונים סוככים המגנים על הייצור הראשוני של החלבונים קוראים חלבנים סוככים גרעיניים. את החלבונים הסוככים המסייעים בהתקפלות הראשונית של הפוליפפטיד למבנה שניוני ניתן למצוא בסביבת הריבוזומים. הסוגים הנוספים של חלבונים סוככים נמצאים באזורים אחרים בתא ומגנים על החלבונים בו מפני מצבי עקה.&lt;br /&gt;
מנגנון הפעולה:&lt;br /&gt;
החלבון משתחרר עובר תהליכי קיפול – קיפול החלבון הוא שלב מסוכן לחלבון מכיוון שהחלבון הזה יש לו רצפים הידרופבים שהם נוטים להתקשר אל דומים להם&lt;br /&gt;
 &amp;lt;scene name=&#039;SANDBOX_HSP/Hydrophobic_sites/1&#039;&amp;gt;אתרים הידרופובים&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;SANDBOX_HSP/Hydrophobic_sites/3&#039;&amp;gt;TextToBeDisplayed&amp;lt;/scene&amp;gt; &lt;br /&gt;
אחרים של חלבון שכן, כאשר הם עדיין חשופים, כך שחלבון טרי יכול להקשר לחלבון דומה לו ואז יהיה משקע אגרגט, אגרגציה מובילה למוות של חלבונים ובסופו של דבר למוות של התא – זה מה שקורה בניוון מוחין, אלצהיימר וכדו&#039;. ולכן חלבון הנוצר עלול לשקוע לפני שהוא מספיק להתקפל, ולכן שלב קיפול החלבון הוא שלב מסוכן לחלבון ולתא. &lt;br /&gt;
בציטופלסמה יש חלבונים רבים המכילה כ30% חלבון, יש צפיפות גבוהה של חלבונים, חלבונים שעכשיו נוצרים עלולים לשקוע בעקבות הצפיפות. ולכן סינתזת החלבון עלולה להוביל לנתיבים שונים של קיפול, חלק מהנתיבים מגיעים לאי יכולת להתקפל לצורה הנכונה וחלבונים אלו יפרקו מיד, בחלבונים מסוימים שהקיפול שלהם מסובך 50% מהחלבונים שנוצרו יפורק בפירוק פרטואוליטי – ע&amp;quot;י אנזימים מפרקי חלבון. &lt;br /&gt;
ולכן לצורך הקיפול החלבונים זקוקים לחלבוני עזר – צ&#039;פרון – חלבון לווי העוזר בתהליכי הקיפול, הוא מונע אגרגציה של החלבון החדש. הם נקשרים לחלבון החדש ועוזרים לו להתקפל לקונפורמציה הנטיבית שלו.&lt;br /&gt;
צ&#039;פרונים קטנים - HSP70  - חלבון המגן בפני חום ייתר, מונע אגרגציה של החלבון החדש ומסייע לקיפול נכון של החלבון&lt;br /&gt;
צ&#039;פרונים גדולים בעלי צורת חבית – HSP60  החלבון המתקפל&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;SANDBOX_HSP/B-sheet/3&#039;&amp;gt;החלבון המתקפל&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
 מתקפל בתוך החבית לצורתו הנכונה.&lt;br /&gt;
שני המשפחות מצריכות אנרגיית ATP לצורך קיפול החלבון החדש&lt;br /&gt;
[החלבון לפני קיפולו נמצא בחוסר סדר – אנטרפיה גבוהה, וכשהוא מתקפל דרגות החופש שלו קטנות נפחו קטן תנועתו מקובעת יותר והאנרגיה שלו נמוכה.&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Feya Greenshtein</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=SANDBOX_HSP&amp;diff=1188870</id>
		<title>SANDBOX HSP</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=SANDBOX_HSP&amp;diff=1188870"/>
		<updated>2011-02-01T09:54:25Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Feya Greenshtein: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;3LOS&#039; size=&#039;300&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;right&#039; caption=&#039;חלבוןHSP&#039;scene=&#039; מבנה החלבון HSP&#039; /&amp;gt;==חלבון HSP==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הינם חלבוני משפחה של חלבונים אשר רמתם בגוף גוברת כאשר תאי הגוף נחשפים HSP – (Heat shock proteins) לתנאי סביבה קיצוניים, לרבות עלייה בטמפרטורה HSP מגוון תפקידים ביוכימיים ופיסיולוגיים בגוף . לחלבוניהאדם אך עיקר תפקידם הוא חלקם בתהליכי הגנה מפני נזק, סטרס ועקה חמצונית.&lt;br /&gt;
מבין הסוגים הרבים של  חלבוני ה- HSP, חלבון HSP-60, חלבון 70HSP- וחלבון HSP-90 הם הנחקרים ביותר עד כה במדע. &lt;br /&gt;
 במצב עקה חלבונים חדשים רבים עשויים גם לא להתקפל נכון מלכתחילה. החלבונים הסוככים מגינים על החלבון המתקפל מפני עיוותים מבניים שעלולים לחול בו עקב מצב עקה. מעבר לכך, ישנם חלבונים שיצירתם דורשת תמיד חלבון סוכך כדי למנוע התקפלות מוקדמת מידי של השרשרת הפוליפפטידית. לחלבונים סוככים המגנים על הייצור הראשוני של החלבונים קוראים חלבנים סוככים גרעיניים. את החלבונים הסוככים המסייעים בהתקפלות הראשונית של הפוליפפטיד למבנה שניוני ניתן למצוא בסביבת הריבוזומים. הסוגים הנוספים של חלבונים סוככים נמצאים באזורים אחרים בתא ומגנים על החלבונים בו מפני מצבי עקה.&lt;br /&gt;
מנגנון הפעולה:&lt;br /&gt;
החלבון משתחרר עובר תהליכי קיפול – קיפול החלבון הוא שלב מסוכן לחלבון מכיוון שהחלבון הזה יש לו רצפים הידרופבים שהם נוטים להתקשר אל דומים להם&lt;br /&gt;
 &amp;lt;scene name=&#039;SANDBOX_HSP/Hydrophobic_sites/1&#039;&amp;gt;אתרים הידרופובים&amp;lt;/scene&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;scene name=&#039;SANDBOX_HSP/Hydrophobic_sites/3&#039;&amp;gt;TextToBeDisplayed&amp;lt;/scene&amp;gt; &lt;br /&gt;
אחרים של חלבון שכן, כאשר הם עדיין חשופים, כך שחלבון טרי יכול להקשר לחלבון דומה לו ואז יהיה משקע אגרגט, אגרגציה מובילה למוות של חלבונים ובסופו של דבר למוות של התא – זה מה שקורה בניוון מוחין, אלצהיימר וכדו&#039;. ולכן חלבון הנוצר עלול לשקוע לפני שהוא מספיק להתקפל, ולכן שלב קיפול החלבון הוא שלב מסוכן לחלבון ולתא. &lt;br /&gt;
בציטופלסמה יש חלבונים רבים המכילה כ30% חלבון, יש צפיפות גבוהה של חלבונים, חלבונים שעכשיו נוצרים עלולים לשקוע בעקבות הצפיפות. ולכן סינתזת החלבון עלולה להוביל לנתיבים שונים של קיפול, חלק מהנתיבים מגיעים לאי יכולת להתקפל לצורה הנכונה וחלבונים אלו יפרקו מיד, בחלבונים מסוימים שהקיפול שלהם מסובך 50% מהחלבונים שנוצרו יפורק בפירוק פרטואוליטי – ע&amp;quot;י אנזימים מפרקי חלבון. &lt;br /&gt;
ולכן לצורך הקיפול החלבונים זקוקים לחלבוני עזר – צ&#039;פרון – חלבון לווי העוזר בתהליכי הקיפול, הוא מונע אגרגציה של החלבון החדש. הם נקשרים לחלבון החדש ועוזרים לו להתקפל לקונפורמציה הנטיבית שלו.&lt;br /&gt;
צ&#039;פרונים קטנים - HSP70  - חלבון המגן בפני חום ייתר, מונע אגרגציה של החלבון החדש ומסייע לקיפול נכון של החלבון&lt;br /&gt;
צ&#039;פרונים גדולים בעלי צורת חבית – HSP60  החלבון המתקפל מתקפל בתוך החבית לצורתו הנכונה.&lt;br /&gt;
שני המשפחות מצריכות אנרגיית ATP לצורך קיפול החלבון החדש&lt;br /&gt;
[החלבון לפני קיפולו נמצא בחוסר סדר – אנטרפיה גבוהה, וכשהוא מתקפל דרגות החופש שלו קטנות נפחו קטן תנועתו מקובעת יותר והאנרגיה שלו נמוכה.&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Feya Greenshtein</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=SANDBOX_HSP&amp;diff=1188866</id>
		<title>SANDBOX HSP</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=SANDBOX_HSP&amp;diff=1188866"/>
		<updated>2011-02-01T09:44:24Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Feya Greenshtein: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;3LOS&#039; size=&#039;300&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;right&#039; caption=&#039;חלבוןHSP&#039;scene=&#039; מבנה החלבון HSP&#039; /&amp;gt;==חלבון HSP==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הינם חלבוני משפחה של חלבונים אשר רמתם בגוף גוברת כאשר תאי הגוף נחשפים HSP – (Heat shock proteins) לתנאי סביבה קיצוניים, לרבות עלייה בטמפרטורה HSP מגוון תפקידים ביוכימיים ופיסיולוגיים בגוף . לחלבוניהאדם אך עיקר תפקידם הוא חלקם בתהליכי הגנה מפני נזק, סטרס ועקה חמצונית.&lt;br /&gt;
מבין הסוגים הרבים של  חלבוני ה- HSP, חלבון HSP-60, חלבון 70HSP- וחלבון HSP-90 הם הנחקרים ביותר עד כה במדע. &lt;br /&gt;
 במצב עקה חלבונים חדשים רבים עשויים גם לא להתקפל נכון מלכתחילה. החלבונים הסוככים מגינים על החלבון המתקפל מפני עיוותים מבניים שעלולים לחול בו עקב מצב עקה. מעבר לכך, ישנם חלבונים שיצירתם דורשת תמיד חלבון סוכך כדי למנוע התקפלות מוקדמת מידי של השרשרת הפוליפפטידית. לחלבונים סוככים המגנים על הייצור הראשוני של החלבונים קוראים חלבנים סוככים גרעיניים. את החלבונים הסוככים המסייעים בהתקפלות הראשונית של הפוליפפטיד למבנה שניוני ניתן למצוא בסביבת הריבוזומים. הסוגים הנוספים של חלבונים סוככים נמצאים באזורים אחרים בתא ומגנים על החלבונים בו מפני מצבי עקה.&lt;br /&gt;
מנגנון הפעולה:&lt;br /&gt;
החלבון משתחרר עובר תהליכי קיפול – קיפול החלבון הוא שלב מסוכן לחלבון מכיוון שהחלבון הזה יש לו רצפים הידרופבים שהם נוטים להתקשר אל דומים להם&lt;br /&gt;
 &amp;lt;scene name=&#039;SANDBOX_HSP/Hydrophobic_sites/1&#039;&amp;gt;אתרים הידרופובים&amp;lt;/scene&amp;gt; &lt;br /&gt;
אחרים של חלבון שכן, כאשר הם עדיין חשופים, כך שחלבון טרי יכול להקשר לחלבון דומה לו ואז יהיה משקע אגרגט, אגרגציה מובילה למוות של חלבונים ובסופו של דבר למוות של התא – זה מה שקורה בניוון מוחין, אלצהיימר וכדו&#039;. ולכן חלבון הנוצר עלול לשקוע לפני שהוא מספיק להתקפל, ולכן שלב קיפול החלבון הוא שלב מסוכן לחלבון ולתא. &lt;br /&gt;
בציטופלסמה יש חלבונים רבים המכילה כ30% חלבון, יש צפיפות גבוהה של חלבונים, חלבונים שעכשיו נוצרים עלולים לשקוע בעקבות הצפיפות. ולכן סינתזת החלבון עלולה להוביל לנתיבים שונים של קיפול, חלק מהנתיבים מגיעים לאי יכולת להתקפל לצורה הנכונה וחלבונים אלו יפרקו מיד, בחלבונים מסוימים שהקיפול שלהם מסובך 50% מהחלבונים שנוצרו יפורק בפירוק פרטואוליטי – ע&amp;quot;י אנזימים מפרקי חלבון. &lt;br /&gt;
ולכן לצורך הקיפול החלבונים זקוקים לחלבוני עזר – צ&#039;פרון – חלבון לווי העוזר בתהליכי הקיפול, הוא מונע אגרגציה של החלבון החדש. הם נקשרים לחלבון החדש ועוזרים לו להתקפל לקונפורמציה הנטיבית שלו.&lt;br /&gt;
צ&#039;פרונים קטנים - HSP70  - חלבון המגן בפני חום ייתר, מונע אגרגציה של החלבון החדש ומסייע לקיפול נכון של החלבון&lt;br /&gt;
צ&#039;פרונים גדולים בעלי צורת חבית – HSP60  החלבון המתקפל מתקפל בתוך החבית לצורתו הנכונה.&lt;br /&gt;
שני המשפחות מצריכות אנרגיית ATP לצורך קיפול החלבון החדש&lt;br /&gt;
[החלבון לפני קיפולו נמצא בחוסר סדר – אנטרפיה גבוהה, וכשהוא מתקפל דרגות החופש שלו קטנות נפחו קטן תנועתו מקובעת יותר והאנרגיה שלו נמוכה.&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Feya Greenshtein</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=SANDBOX_HSP&amp;diff=1188856</id>
		<title>SANDBOX HSP</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=SANDBOX_HSP&amp;diff=1188856"/>
		<updated>2011-02-01T09:27:02Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Feya Greenshtein: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;3LOS&#039; size=&#039;300&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;right&#039; caption=&#039;חלבוןHSP&#039;scene=&#039; מבנה החלבון HSP&#039; /&amp;gt;==&#039;&#039;חלבון HSP&#039;&#039;==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הינם חלבוני משפחה של חלבונים אשר רמתם בגוף גוברת כאשר תאי הגוף נחשפים HSP – (Heat shock proteins) לתנאי סביבה קיצוניים, לרבות עלייה בטמפרטורה HSP מגוון תפקידים ביוכימיים ופיסיולוגיים בגוף . לחלבוניהאדם אך עיקר תפקידם הוא חלקם בתהליכי הגנה מפני נזק, סטרס ועקה חמצונית.&lt;br /&gt;
מבין הסוגים הרבים של  חלבוני ה- HSP, חלבון HSP-60, חלבון 70HSP- וחלבון HSP-90 הם הנחקרים ביותר עד כה במדע. &lt;br /&gt;
 במצב עקה חלבונים חדשים רבים עשויים גם לא להתקפל נכון מלכתחילה. החלבונים הסוככים מגינים על החלבון המתקפל מפני עיוותים מבניים שעלולים לחול בו עקב מצב עקה. מעבר לכך, ישנם חלבונים שיצירתם דורשת תמיד חלבון סוכך כדי למנוע התקפלות מוקדמת מידי של השרשרת הפוליפפטידית. לחלבונים סוככים המגנים על הייצור הראשוני של החלבונים קוראים חלבנים סוככים גרעיניים. את החלבונים הסוככים המסייעים בהתקפלות הראשונית של הפוליפפטיד למבנה שניוני ניתן למצוא בסביבת הריבוזומים. הסוגים הנוספים של חלבונים סוככים נמצאים באזורים אחרים בתא ומגנים על החלבונים בו מפני מצבי עקה.&lt;br /&gt;
מנגנון הפעולה:&lt;br /&gt;
החלבון משתחרר עובר תהליכי קיפול – קיפול החלבון הוא שלב מסוכן לחלבון מכיוון שהחלבון הזה יש לו רצפים הידרופבים שהם נוטים להתקשר אל דומים להם אתרים הידרופובים אחרים של חלבון שכן, כאשר הם עדיין חשופים, כך שחלבון טרי יכול להקשר לחלבון דומה לו ואז יהיה משקע אגרגט, אגרגציה מובילה למוות של חלבונים ובסופו של דבר למוות של התא – זה מה שקורה בניוון מוחין, אלצהיימר וכדו&#039;. ולכן חלבון הנוצר עלול לשקוע לפני שהוא מספיק להתקפל, ולכן שלב קיפול החלבון הוא שלב מסוכן לחלבון ולתא. &lt;br /&gt;
בציטופלסמה יש חלבונים רבים המכילה כ30% חלבון, יש צפיפות גבוהה של חלבונים, חלבונים שעכשיו נוצרים עלולים לשקוע בעקבות הצפיפות. ולכן סינתזת החלבון עלולה להוביל לנתיבים שונים של קיפול, חלק מהנתיבים מגיעים לאי יכולת להתקפל לצורה הנכונה וחלבונים אלו יפרקו מיד, בחלבונים מסוימים שהקיפול שלהם מסובך 50% מהחלבונים שנוצרו יפורק בפירוק פרטואוליטי – ע&amp;quot;י אנזימים מפרקי חלבון. &lt;br /&gt;
ולכן לצורך הקיפול החלבונים זקוקים לחלבוני עזר – צ&#039;פרון – חלבון לווי העוזר בתהליכי הקיפול, הוא מונע אגרגציה של החלבון החדש. הם נקשרים לחלבון החדש ועוזרים לו להתקפל לקונפורמציה הנטיבית שלו.&lt;br /&gt;
צ&#039;פרונים קטנים - HSP70  - חלבון המגן בפני חום ייתר, מונע אגרגציה של החלבון החדש ומסייע לקיפול נכון של החלבון&lt;br /&gt;
צ&#039;פרונים גדולים בעלי צורת חבית – HSP60  החלבון המתקפל מתקפל בתוך החבית לצורתו הנכונה.&lt;br /&gt;
שני המשפחות מצריכות אנרגיית ATP לצורך קיפול החלבון החדש&lt;br /&gt;
[החלבון לפני קיפולו נמצא בחוסר סדר – אנטרפיה גבוהה, וכשהוא מתקפל דרגות החופש שלו קטנות נפחו קטן תנועתו מקובעת יותר והאנרגיה שלו נמוכה.&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Feya Greenshtein</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=SANDBOX_HSP&amp;diff=1188849</id>
		<title>SANDBOX HSP</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=SANDBOX_HSP&amp;diff=1188849"/>
		<updated>2011-02-01T09:22:16Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Feya Greenshtein: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;3LOS&#039; size=&#039;300&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;right&#039; caption=&#039;חלבוןHSP&#039;scene=&#039; מבנה החלבון HSP&#039; /&amp;gt;==חלבון HSP==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 הינם חלבוני משפחה של חלבונים אשר רמתם בגוף גוברת כאשר תאי הגוף נחשפים HSP – (Heat shock proteins) לתנאי סביבה קיצוניים, לרבות עלייה בטמפרטורה HSP מגוון תפקידים ביוכימיים ופיסיולוגיים בגוף . לחלבוניהאדם אך עיקר תפקידם הוא חלקם בתהליכי הגנה מפני נזק, סטרס ועקה חמצונית.&lt;br /&gt;
מבין הסוגים הרבים של  חלבוני ה- HSP, חלבון HSP-60, חלבון 70HSP- וחלבון HSP-90 הם הנחקרים ביותר עד כה במדע. &lt;br /&gt;
 במצב עקה חלבונים חדשים רבים עשויים גם לא להתקפל נכון מלכתחילה. החלבונים הסוככים מגינים על החלבון המתקפל מפני עיוותים מבניים שעלולים לחול בו עקב מצב עקה. מעבר לכך, ישנם חלבונים שיצירתם דורשת תמיד חלבון סוכך כדי למנוע התקפלות מוקדמת מידי של השרשרת הפוליפפטידית. לחלבונים סוככים המגנים על הייצור הראשוני של החלבונים קוראים חלבנים סוככים גרעיניים. את החלבונים הסוככים המסייעים בהתקפלות הראשונית של הפוליפפטיד למבנה שניוני ניתן למצוא בסביבת הריבוזומים. הסוגים הנוספים של חלבונים סוככים נמצאים באזורים אחרים בתא ומגנים על החלבונים בו מפני מצבי עקה.&lt;br /&gt;
מנגנון הפעולה:&lt;br /&gt;
החלבון משתחרר עובר תהליכי קיפול – קיפול החלבון הוא שלב מסוכן לחלבון מכיוון שהחלבון הזה יש לו רצפים הידרופבים שהם נוטים להתקשר אל דומים להם אתרים הידרופובים אחרים של חלבון שכן, כאשר הם עדיין חשופים, כך שחלבון טרי יכול להקשר לחלבון דומה לו ואז יהיה משקע אגרגט, אגרגציה מובילה למוות של חלבונים ובסופו של דבר למוות של התא – זה מה שקורה בניוון מוחין, אלצהיימר וכדו&#039;. ולכן חלבון הנוצר עלול לשקוע לפני שהוא מספיק להתקפל, ולכן שלב קיפול החלבון הוא שלב מסוכן לחלבון ולתא. &lt;br /&gt;
בציטופלסמה יש חלבונים רבים המכילה כ30% חלבון, יש צפיפות גבוהה של חלבונים, חלבונים שעכשיו נוצרים עלולים לשקוע בעקבות הצפיפות. ולכן סינתזת החלבון עלולה להוביל לנתיבים שונים של קיפול, חלק מהנתיבים מגיעים לאי יכולת להתקפל לצורה הנכונה וחלבונים אלו יפרקו מיד, בחלבונים מסוימים שהקיפול שלהם מסובך 50% מהחלבונים שנוצרו יפורק בפירוק פרטואוליטי – ע&amp;quot;י אנזימים מפרקי חלבון. &lt;br /&gt;
ולכן לצורך הקיפול החלבונים זקוקים לחלבוני עזר – צ&#039;פרון – חלבון לווי העוזר בתהליכי הקיפול, הוא מונע אגרגציה של החלבון החדש. הם נקשרים לחלבון החדש ועוזרים לו להתקפל לקונפורמציה הנטיבית שלו.&lt;br /&gt;
צ&#039;פרונים קטנים - HSP70  - חלבון המגן בפני חום ייתר, מונע אגרגציה של החלבון החדש ומסייע לקיפול נכון של החלבון&lt;br /&gt;
צ&#039;פרונים גדולים בעלי צורת חבית – HSP60  החלבון המתקפל מתקפל בתוך החבית לצורתו הנכונה.&lt;br /&gt;
שני המשפחות מצריכות אנרגיית ATP לצורך קיפול החלבון החדש&lt;br /&gt;
[החלבון לפני קיפולו נמצא בחוסר סדר – אנטרפיה גבוהה, וכשהוא מתקפל דרגות החופש שלו קטנות נפחו קטן תנועתו מקובעת יותר והאנרגיה שלו נמוכה.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Replace the PDB id (use lowercase!) after the STRUCTURE_ and after PDB= to load &lt;br /&gt;
and display another structure.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
{{STRUCTURE_3cin |  PDB=3cin  |  SCENE=  }}&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Feya Greenshtein</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=SANDBOX_HSP&amp;diff=1188848</id>
		<title>SANDBOX HSP</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=SANDBOX_HSP&amp;diff=1188848"/>
		<updated>2011-02-01T09:15:09Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Feya Greenshtein: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;3LOS&#039; size=&#039;300&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;right&#039; caption=&#039;חלבוןHSP&#039;scene=&#039; מבנה החלבון HSP&#039; /&amp;gt;==חלבון HSP==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
חלבוניHSP – (Heat shock proteins) הינם משפחה של חלבונים אשר רמתם בגוף גוברת כאשר תאי הגוף נחשפים לתנאי סביבה קיצוניים, לרבות עלייה בטמפרטורה. לחלבוני HSP מגוון תפקידים ביוכימיים ופיסיולוגיים בגוף האדם אך עיקר תפקידם הוא חלקם בתהליכי הגנה מפני נזק, סטרס ועקה חמצונית.&lt;br /&gt;
מבין הסוגים הרבים של  חלבוני ה- HSP, חלבון HSP-60, חלבון 70HSP- וחלבון HSP-90 הם הנחקרים ביותר עד כה במדע. &lt;br /&gt;
 במצב עקה חלבונים חדשים רבים עשויים גם לא להתקפל נכון מלכתחילה. החלבונים הסוככים מגינים על החלבון המתקפל מפני עיוותים מבניים שעלולים לחול בו עקב מצב עקה. מעבר לכך, ישנם חלבונים שיצירתם דורשת תמיד חלבון סוכך כדי למנוע התקפלות מוקדמת מידי של השרשרת הפוליפפטידית. לחלבונים סוככים המגנים על הייצור הראשוני של החלבונים קוראים חלבנים סוככים גרעיניים. את החלבונים הסוככים המסייעים בהתקפלות הראשונית של הפוליפפטיד למבנה שניוני ניתן למצוא בסביבת הריבוזומים. הסוגים הנוספים של חלבונים סוככים נמצאים באזורים אחרים בתא ומגנים על החלבונים בו מפני מצבי עקה.&lt;br /&gt;
מנגנון הפעולה:&lt;br /&gt;
החלבון משתחרר עובר תהליכי קיפול – קיפול החלבון הוא שלב מסוכן לחלבון מכיוון שהחלבון הזה יש לו רצפים הידרופבים שהם נוטים להתקשר אל דומים להם אתרים הידרופובים אחרים של חלבון שכן, כאשר הם עדיין חשופים, כך שחלבון טרי יכול להקשר לחלבון דומה לו ואז יהיה משקע אגרגט, אגרגציה מובילה למוות של חלבונים ובסופו של דבר למוות של התא – זה מה שקורה בניוון מוחין, אלצהיימר וכדו&#039;. ולכן חלבון הנוצר עלול לשקוע לפני שהוא מספיק להתקפל, ולכן שלב קיפול החלבון הוא שלב מסוכן לחלבון ולתא. &lt;br /&gt;
בציטופלסמה יש חלבונים רבים המכילה כ30% חלבון, יש צפיפות גבוהה של חלבונים, חלבונים שעכשיו נוצרים עלולים לשקוע בעקבות הצפיפות. ולכן סינתזת החלבון עלולה להוביל לנתיבים שונים של קיפול, חלק מהנתיבים מגיעים לאי יכולת להתקפל לצורה הנכונה וחלבונים אלו יפרקו מיד, בחלבונים מסוימים שהקיפול שלהם מסובך 50% מהחלבונים שנוצרו יפורק בפירוק פרטואוליטי – ע&amp;quot;י אנזימים מפרקי חלבון. &lt;br /&gt;
ולכן לצורך הקיפול החלבונים זקוקים לחלבוני עזר – צ&#039;פרון – חלבון לווי העוזר בתהליכי הקיפול, הוא מונע אגרגציה של החלבון החדש. הם נקשרים לחלבון החדש ועוזרים לו להתקפל לקונפורמציה הנטיבית שלו.&lt;br /&gt;
צ&#039;פרונים קטנים - HSP70  - חלבון המגן בפני חום ייתר, מונע אגרגציה של החלבון החדש ומסייע לקיפול נכון של החלבון&lt;br /&gt;
צ&#039;פרונים גדולים בעלי צורת חבית – HSP60  החלבון המתקפל מתקפל בתוך החבית לצורתו הנכונה.&lt;br /&gt;
שני המשפחות מצריכות אנרגיית ATP לצורך קיפול החלבון החדש&lt;br /&gt;
[החלבון לפני קיפולו נמצא בחוסר סדר – אנטרפיה גבוהה, וכשהוא מתקפל דרגות החופש שלו קטנות נפחו קטן תנועתו מקובעת יותר והאנרגיה שלו נמוכה.&lt;br /&gt;
. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Replace the PDB id (use lowercase!) after the STRUCTURE_ and after PDB= to load &lt;br /&gt;
and display another structure.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
{{STRUCTURE_3cin |  PDB=3cin  |  SCENE=  }}&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Feya Greenshtein</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=SANDBOX_HSP&amp;diff=1188845</id>
		<title>SANDBOX HSP</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=SANDBOX_HSP&amp;diff=1188845"/>
		<updated>2011-02-01T09:09:39Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Feya Greenshtein: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;3LOS&#039; size=&#039;500&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;right&#039; caption=&#039;חלבוןHSP&#039;scene=&#039; מבנה החלבון HSP&#039; /&amp;gt;==This is a placeholder==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
החלבון משתחרר עובר תהליכי קיפול – קיפול החלבון הוא שלב מסוכן לחלבון מכיוון שהחלבון הזה יש לו רצפים הידרופבים שהם נוטים להתקשר אל דומים להם אתרים הידרופובים אחרים של חלבון שכן, כאשר הם עדיין חשופים, כך שחלבון טרי יכול להקשר לחלבון דומה לו ואז יהיה משקע אגרגט, אגרגציה מובילה למוות של חלבונים ובסופו של דבר למוות של התא – זה מה שקורה בניוון מוחין, אלצהיימר וכדו&#039;. ולכן חלבון הנוצר עלול לשקוע לפני שהוא מספיק להתקפל, ולכן שלב קיפול החלבון הוא שלב מסוכן לחלבון ולתא. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Replace the PDB id (use lowercase!) after the STRUCTURE_ and after PDB= to load &lt;br /&gt;
and display another structure.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
{{STRUCTURE_3cin |  PDB=3cin  |  SCENE=  }}&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Feya Greenshtein</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=SANDBOX_HSP&amp;diff=1188827</id>
		<title>SANDBOX HSP</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=SANDBOX_HSP&amp;diff=1188827"/>
		<updated>2011-02-01T08:33:50Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Feya Greenshtein: New page: &amp;lt;Structure load=&amp;#039;3LOS&amp;#039; size=&amp;#039;500&amp;#039; frame=&amp;#039;true&amp;#039; align=&amp;#039;right&amp;#039; caption=&amp;#039;חלבוןHSP&amp;#039;scene=&amp;#039; מבנה החלבון HSP&amp;#039; /&amp;gt;==This is a placeholder==   Replace the PDB id (use lowercase!) aft...&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&amp;lt;Structure load=&#039;3LOS&#039; size=&#039;500&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;right&#039; caption=&#039;חלבוןHSP&#039;scene=&#039; מבנה החלבון HSP&#039; /&amp;gt;==This is a placeholder==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Replace the PDB id (use lowercase!) after the STRUCTURE_ and after PDB= to load &lt;br /&gt;
and display another structure.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
{{STRUCTURE_3cin |  PDB=3cin  |  SCENE=  }}&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Feya Greenshtein</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Sandbox_feya&amp;diff=1175856</id>
		<title>Sandbox feya</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Sandbox_feya&amp;diff=1175856"/>
		<updated>2010-12-28T09:11:19Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Feya Greenshtein: New page: ==This is a placeholder== &amp;lt;Structure load=&amp;#039;1ai0&amp;#039; size=&amp;#039;500&amp;#039; frame=&amp;#039;true&amp;#039; align=&amp;#039;right&amp;#039; caption=&amp;#039;Insert caption here&amp;#039; scene=&amp;#039;Insert optional scene name here&amp;#039; /&amp;gt;&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;==This is a placeholder==&lt;br /&gt;
&amp;lt;Structure load=&#039;1ai0&#039; size=&#039;500&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;right&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&amp;gt;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Feya Greenshtein</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://proteopedia.org/index.php?title=Sandbox_fn&amp;diff=1146898</id>
		<title>Sandbox fn</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://proteopedia.org/index.php?title=Sandbox_fn&amp;diff=1146898"/>
		<updated>2010-11-23T09:03:41Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Feya Greenshtein: New page: ==This is a placeholder== This is a placeholder text to help you get started in  placing a Jmol applet on your page. At any time, click &amp;quot;Show Preview&amp;quot; at the bottom of this page to see how...&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;==This is a placeholder==&lt;br /&gt;
This is a placeholder text to help you get started in &lt;br /&gt;
placing a Jmol applet on your page. At any time, click&lt;br /&gt;
&amp;quot;Show Preview&amp;quot; at the bottom of this page to see how it goes.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Replace the PDB id (use lowercase!) after the STRUCTURE_ and after PDB= to load &lt;br /&gt;
and display another structure.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
{{STRUCTURE_3cin |  PDB=3cin  |  SCENE=  }}&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
אנחנו מאוכזבים&lt;br /&gt;
&amp;lt;!-- &lt;br /&gt;
The line below this paragraph, {{ABSTRACT_PUBMED_17095014}}, adds the Publication Abstract to the page &lt;br /&gt;
(as it appears on PubMed at http://www.pubmed.gov), where 17095014 is the PubMed ID number.&lt;br /&gt;
--&amp;gt;&lt;br /&gt;
{{ABSTRACT_PUBMED_17095014}}&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==About this Structure==&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Feya Greenshtein</name></author>
	</entry>
</feed>