https://proteopedia.org/api.php?action=feedcontributions&feedformat=atom&user=Hadas+Nissim 2026-09-18T08:42:37Z User contributions MediaWiki 1.43.8 https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3264625 2020-07-14T13:58:43Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי ה[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%AA%D7%90 תא]. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%90%D7%91%D7%A8%D7%95%D7%9F אברונים] נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%90%D7%A7%D7%98%D7%99%D7%9F אקטין] ומיוזין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%9C%D7%91%D7%95%D7%9F חלבון] המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו ב [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 תאי שריר]<br /> . השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית [https://g.co/kgs/KHhjbk סידן] ו-[https://he.wikipedia.org/wiki/ATP ATP] של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt; <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> איזופורמים שונים של חלבון המיוזין מצויים ברוב התאים האאוקריוטים. אנו בחרנו להתמקד באיזופורם של תאי שריר. <br /> כל [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%95%D7%9C%D7%A7%D7%95%D7%9C%D7%94 מולקולת] חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> <br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%95%D7%9E%D7%A6%D7%AA_%D7%90%D7%9E%D7%99%D7%A0%D7%95 חומצות אמיניות] המאורגנות כל אחת במבנה של [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A1%D7%9C%D7%99%D7%9C_%D7%90%D7%9C%D7%A4%D7%90 אלפא הליקס]. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה ה[https://he.wikipedia.org/wiki/DNA דנ&quot;א]).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> <br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> <br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.&lt;ref&gt; <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות [https://he.wikipedia.org/wiki/קשר_מימן קשרי מימן] ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%99%D7%95%D7%A0%D7%99 קשרים יוניים].&lt;ref&gt; <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – [https://en.wikipedia.org/wiki/Tropomyosin טרופומיוזין] (Tropomyosin) ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%98%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%A0%D7%99%D7%9F טרופונין]&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאפשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%9C%D7%99%D7%96%D7%94 הידרוליזה] של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%95%D7%98%D7%A6%D7%99%D7%94 מוטציות] רבות ב[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%92%D7%9F_(%D7%91%D7%99%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94) גנים] המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP ב[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8_%D7%94%D7%9C%D7%91 שריר הלב] עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת ה[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%93%D7%9D דם] להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל ל[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%90%D7%95%D7%98%D7%9D_%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8_%D7%94%D7%9C%D7%91 התקף לב].<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;ref&gt;Roopnarine, Osha, and Leslie A. Leinwand. &quot;Functional analysis of myosin mutations that cause familial hypertrophic cardiomyopathy.&quot; Biophysical journal 75.6 (1998): 3023-3030.<br /> &lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/10'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/3'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/6'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/3'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/3'&gt;ATPאתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Binding_sytes/4'&gt;כל אתרי הקישור של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/2'&gt;מוטציות נקודתיות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site_polar/1'&gt;פולריות באתר קישור לאקטין&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> &lt;references /&gt;<br /> <br /> ‏</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3264624 2020-07-14T13:57:08Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי ה[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%AA%D7%90 תא]. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%90%D7%91%D7%A8%D7%95%D7%9F אברונים] נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%90%D7%A7%D7%98%D7%99%D7%9F אקטין] ומיוזין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%9C%D7%91%D7%95%D7%9F חלבון] המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו ב [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 תאי שריר]<br /> . השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית [https://g.co/kgs/KHhjbk סידן] ו-[https://he.wikipedia.org/wiki/ATP ATP] של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt; <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> איזופורמים שונים של חלבון המיוזין מצויים ברוב התאים האאוקריוטים. אנו בחרנו להתמקד באיזופורם של תאי שריר. <br /> כל [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%95%D7%9C%D7%A7%D7%95%D7%9C%D7%94 מולקולת] חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> <br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%95%D7%9E%D7%A6%D7%AA_%D7%90%D7%9E%D7%99%D7%A0%D7%95 חומצות אמיניות] המאורגנות כל אחת במבנה של [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A1%D7%9C%D7%99%D7%9C_%D7%90%D7%9C%D7%A4%D7%90 אלפא הליקס]. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה ה[https://he.wikipedia.org/wiki/DNA דנ&quot;א]).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> <br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> <br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.&lt;ref&gt; <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות [https://he.wikipedia.org/wiki/קשר_מימן קשרי מימן] ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%99%D7%95%D7%A0%D7%99 קשרים יוניים].&lt;ref&gt; <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – [https://en.wikipedia.org/wiki/Tropomyosin טרופומיוזין] (Tropomyosin) ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%98%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%A0%D7%99%D7%9F טרופונין]&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאפשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%9C%D7%99%D7%96%D7%94 הידרוליזה] של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%95%D7%98%D7%A6%D7%99%D7%94 מוטציות] רבות ב[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%92%D7%9F_(%D7%91%D7%99%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94) גנים] המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP ב[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8_%D7%94%D7%9C%D7%91 שריר הלב] עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת ה[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%93%D7%9D דם] להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;ref&gt;Roopnarine, Osha, and Leslie A. Leinwand. &quot;Functional analysis of myosin mutations that cause familial hypertrophic cardiomyopathy.&quot; Biophysical journal 75.6 (1998): 3023-3030.<br /> &lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/10'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/3'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/6'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/3'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/3'&gt;ATPאתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Binding_sytes/4'&gt;כל אתרי הקישור של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/2'&gt;מוטציות נקודתיות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site_polar/1'&gt;פולריות באתר קישור לאקטין&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> &lt;references /&gt;<br /> <br /> ‏</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3264623 2020-07-14T13:52:55Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי ה[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%AA%D7%90 תא]. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%90%D7%91%D7%A8%D7%95%D7%9F אברונים] נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%90%D7%A7%D7%98%D7%99%D7%9F אקטין] ומיוזין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%9C%D7%91%D7%95%D7%9F חלבון] המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו ב [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 תאי שריר]<br /> . השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית [https://g.co/kgs/KHhjbk סידן] ו-[https://he.wikipedia.org/wiki/ATP ATP] של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt; <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> איזופורמים שונים של חלבון המיוזין מצויים ברוב התאים האאוקריוטים. אנו בחרנו להתמקד באיזופורם של תאי שריר. <br /> כל [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%95%D7%9C%D7%A7%D7%95%D7%9C%D7%94 מולקולת] חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> <br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%95%D7%9E%D7%A6%D7%AA_%D7%90%D7%9E%D7%99%D7%A0%D7%95 חומצות אמיניות] המאורגנות כל אחת במבנה של [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A1%D7%9C%D7%99%D7%9C_%D7%90%D7%9C%D7%A4%D7%90 אלפא הליקס]. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה ה[https://he.wikipedia.org/wiki/DNA דנ&quot;א]).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> <br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> <br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.&lt;ref&gt; <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות [https://he.wikipedia.org/wiki/קשר_מימן קשרי מימן] ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%99%D7%95%D7%A0%D7%99 קשרים יוניים].&lt;ref&gt; <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – [https://en.wikipedia.org/wiki/Tropomyosin טרופומיוזין] (Tropomyosin) ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%98%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%A0%D7%99%D7%9F טרופונין]&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאפשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%9C%D7%99%D7%96%D7%94 הידרוליזה] של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%95%D7%98%D7%A6%D7%99%D7%94 מוטציות] רבות ב[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%92%D7%9F_(%D7%91%D7%99%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94) גנים] המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;ref&gt;Roopnarine, Osha, and Leslie A. Leinwand. &quot;Functional analysis of myosin mutations that cause familial hypertrophic cardiomyopathy.&quot; Biophysical journal 75.6 (1998): 3023-3030.<br /> &lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/10'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/3'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/6'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/3'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/3'&gt;ATPאתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Binding_sytes/4'&gt;כל אתרי הקישור של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/2'&gt;מוטציות נקודתיות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site_polar/1'&gt;פולריות באתר קישור לאקטין&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> &lt;references /&gt;<br /> <br /> ‏</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3264622 2020-07-14T13:51:37Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי ה[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%AA%D7%90 תא]. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%90%D7%91%D7%A8%D7%95%D7%9F אברונים] נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%90%D7%A7%D7%98%D7%99%D7%9F אקטין] ומיוזין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%9C%D7%91%D7%95%D7%9F חלבון] המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו ב [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 תאי שריר]<br /> . השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית [https://g.co/kgs/KHhjbk סידן] ו-[https://he.wikipedia.org/wiki/ATP ATP] של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt; <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> איזופורמים שונים של חלבון המיוזין מצויים ברוב התאים האאוקריוטים. אנו בחרנו להתמקד באיזופורם של תאי שריר. <br /> כל [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%95%D7%9C%D7%A7%D7%95%D7%9C%D7%94 מולקולת] חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> <br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%95%D7%9E%D7%A6%D7%AA_%D7%90%D7%9E%D7%99%D7%A0%D7%95 חומצות אמיניות] המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה ה[https://he.wikipedia.org/wiki/DNA דנ&quot;א]).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> <br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> <br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.&lt;ref&gt; <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות [https://he.wikipedia.org/wiki/קשר_מימן קשרי מימן] ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%99%D7%95%D7%A0%D7%99 קשרים יוניים].&lt;ref&gt; <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – [https://en.wikipedia.org/wiki/Tropomyosin טרופומיוזין] (Tropomyosin) ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%98%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%A0%D7%99%D7%9F טרופונין]&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאפשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%9C%D7%99%D7%96%D7%94 הידרוליזה] של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%95%D7%98%D7%A6%D7%99%D7%94 מוטציות] רבות ב[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%92%D7%9F_(%D7%91%D7%99%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94) גנים] המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;ref&gt;Roopnarine, Osha, and Leslie A. Leinwand. &quot;Functional analysis of myosin mutations that cause familial hypertrophic cardiomyopathy.&quot; Biophysical journal 75.6 (1998): 3023-3030.<br /> &lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/10'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/3'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/6'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/3'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/3'&gt;ATPאתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Binding_sytes/4'&gt;כל אתרי הקישור של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/2'&gt;מוטציות נקודתיות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site_polar/1'&gt;פולריות באתר קישור לאקטין&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> &lt;references /&gt;<br /> <br /> ‏</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3264621 2020-07-14T13:49:33Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי ה[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%AA%D7%90 תא]. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%90%D7%91%D7%A8%D7%95%D7%9F אברונים] נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%90%D7%A7%D7%98%D7%99%D7%9F אקטין] ומיוזין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%9C%D7%91%D7%95%D7%9F חלבון] המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו ב [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 תאי שריר]<br /> . השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית [https://g.co/kgs/KHhjbk סידן] ו-[https://he.wikipedia.org/wiki/ATP ATP] של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt; <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> איזופורמים שונים של חלבון המיוזין מצויים ברוב התאים האאוקריוטים. אנו בחרנו להתמקד באיזופורם של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> <br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%95%D7%9E%D7%A6%D7%AA_%D7%90%D7%9E%D7%99%D7%A0%D7%95 חומצות אמיניות] המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה ה[https://he.wikipedia.org/wiki/DNA דנ&quot;א]).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> <br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> <br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.&lt;ref&gt; <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות [https://he.wikipedia.org/wiki/קשר_מימן קשרי מימן] ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%99%D7%95%D7%A0%D7%99 קשרים יוניים].&lt;ref&gt; <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – [https://en.wikipedia.org/wiki/Tropomyosin טרופומיוזין] (Tropomyosin) ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%98%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%A0%D7%99%D7%9F טרופונין]&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאפשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%94%D7%99%D7%93%D7%A8%D7%95%D7%9C%D7%99%D7%96%D7%94 הידרוליזה] של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%95%D7%98%D7%A6%D7%99%D7%94 מוטציות] רבות ב[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%92%D7%9F_(%D7%91%D7%99%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94) גנים] המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;ref&gt;Roopnarine, Osha, and Leslie A. Leinwand. &quot;Functional analysis of myosin mutations that cause familial hypertrophic cardiomyopathy.&quot; Biophysical journal 75.6 (1998): 3023-3030.<br /> &lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/10'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/3'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/6'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/3'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/3'&gt;ATPאתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Binding_sytes/4'&gt;כל אתרי הקישור של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/2'&gt;מוטציות נקודתיות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site_polar/1'&gt;פולריות באתר קישור לאקטין&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> &lt;references /&gt;<br /> <br /> ‏</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3264619 2020-07-14T13:46:53Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי ה[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%AA%D7%90 תא]. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%90%D7%91%D7%A8%D7%95%D7%9F אברונים] נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%90%D7%A7%D7%98%D7%99%D7%9F אקטין] ומיוזין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%9C%D7%91%D7%95%D7%9F חלבון] המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו ב [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 תאי שריר]<br /> . השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית [https://g.co/kgs/KHhjbk סידן] ו-[https://he.wikipedia.org/wiki/ATP ATP] של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt; <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> איזופורמים שונים של חלבון המיוזין מצויים ברוב התאים האאוקריוטים. אנו בחרנו להתמקד באיזופורם של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> <br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%95%D7%9E%D7%A6%D7%AA_%D7%90%D7%9E%D7%99%D7%A0%D7%95 חומצות אמיניות] המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה ה[https://he.wikipedia.org/wiki/DNA דנ&quot;א]).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> <br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> <br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.&lt;ref&gt; <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות [https://he.wikipedia.org/wiki/קשר_מימן קשרי מימן] ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%99%D7%95%D7%A0%D7%99 קשרים יוניים].&lt;ref&gt; <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – [https://en.wikipedia.org/wiki/Tropomyosin טרופומיוזין] (Tropomyosin) ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%98%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%A0%D7%99%D7%9F טרופונין]&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאפשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת הידרוליזה של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%95%D7%98%D7%A6%D7%99%D7%94 מוטציות] רבות ב[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%92%D7%9F_(%D7%91%D7%99%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94) גנים] המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;ref&gt;Roopnarine, Osha, and Leslie A. Leinwand. &quot;Functional analysis of myosin mutations that cause familial hypertrophic cardiomyopathy.&quot; Biophysical journal 75.6 (1998): 3023-3030.<br /> &lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/10'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/3'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/6'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/3'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/3'&gt;ATPאתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Binding_sytes/4'&gt;כל אתרי הקישור של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/2'&gt;מוטציות נקודתיות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site_polar/1'&gt;פולריות באתר קישור לאקטין&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> &lt;references /&gt;<br /> <br /> ‏</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3264617 2020-07-14T13:44:47Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי ה[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%AA%D7%90 תא]. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%90%D7%91%D7%A8%D7%95%D7%9F אברונים] נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%90%D7%A7%D7%98%D7%99%D7%9F אקטין] ומיוזין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%9C%D7%91%D7%95%D7%9F חלבון] המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו ב [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 תאי שריר]<br /> . השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית [https://g.co/kgs/KHhjbk סידן] ו-[https://he.wikipedia.org/wiki/ATP ATP] של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt; <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> איזופורמים שונים של חלבון המיוזין מצויים ברוב התאים האאוקריוטים. אנו בחרנו להתמקד באיזופורם של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> <br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%95%D7%9E%D7%A6%D7%AA_%D7%90%D7%9E%D7%99%D7%A0%D7%95 חומצות אמיניות] המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה ה[https://he.wikipedia.org/wiki/DNA דנ&quot;א]).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> <br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> <br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.&lt;ref&gt; <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות [https://he.wikipedia.org/wiki/קשר_מימן קשרי מימן] ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%99%D7%95%D7%A0%D7%99 קשרים יוניים].&lt;ref&gt; <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – [https://en.wikipedia.org/wiki/Tropomyosin טרופומיוזין] (Tropomyosin) ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%98%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%A0%D7%99%D7%9F טרופונין]&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאםשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת הידרוליזה של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%95%D7%98%D7%A6%D7%99%D7%94 מוטציות] רבות ב[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%92%D7%9F_(%D7%91%D7%99%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99%D7%94) גנים] המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;ref&gt;Roopnarine, Osha, and Leslie A. Leinwand. &quot;Functional analysis of myosin mutations that cause familial hypertrophic cardiomyopathy.&quot; Biophysical journal 75.6 (1998): 3023-3030.<br /> &lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/10'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/3'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/6'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/3'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/3'&gt;ATPאתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Binding_sytes/4'&gt;כל אתרי הקישור של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/2'&gt;מוטציות נקודתיות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site_polar/1'&gt;פולריות באתר קישור לאקטין&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> &lt;references /&gt;<br /> <br /> ‏</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3264616 2020-07-14T13:39:01Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי ה[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%AA%D7%90 תא]. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%90%D7%91%D7%A8%D7%95%D7%9F אברונים] נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%90%D7%A7%D7%98%D7%99%D7%9F אקטין] ומיוזין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%9C%D7%91%D7%95%D7%9F חלבון] המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו ב [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 תאי שריר]<br /> . השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית [https://g.co/kgs/KHhjbk סידן] ו-[https://he.wikipedia.org/wiki/ATP ATP] של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt; <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> איזופורמים שונים של חלבון המיוזין מצויים ברוב התאים האאוקריוטים. אנו בחרנו להתמקד באיזופורם של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> <br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%95%D7%9E%D7%A6%D7%AA_%D7%90%D7%9E%D7%99%D7%A0%D7%95 חומצות אמיניות] המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה ה[https://he.wikipedia.org/wiki/DNA דנ&quot;א]).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> <br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> <br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.&lt;ref&gt; <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות [https://he.wikipedia.org/wiki/קשר_מימן קשרי מימן] ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%99%D7%95%D7%A0%D7%99 קשרים יוניים].&lt;ref&gt; <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – [https://en.wikipedia.org/wiki/Tropomyosin טרופומיוזין] (Tropomyosin) ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%98%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%A0%D7%99%D7%9F טרופונין]&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאםשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת הידרוליזה של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;ref&gt;Roopnarine, Osha, and Leslie A. Leinwand. &quot;Functional analysis of myosin mutations that cause familial hypertrophic cardiomyopathy.&quot; Biophysical journal 75.6 (1998): 3023-3030.<br /> &lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/10'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/3'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/6'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/3'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/3'&gt;ATPאתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Binding_sytes/4'&gt;כל אתרי הקישור של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/2'&gt;מוטציות נקודתיות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site_polar/1'&gt;פולריות באתר קישור לאקטין&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> &lt;references /&gt;<br /> <br /> ‏</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3264615 2020-07-14T13:37:57Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי ה[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%AA%D7%90 תא]. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%90%D7%91%D7%A8%D7%95%D7%9F אברונים] נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%90%D7%A7%D7%98%D7%99%D7%9F אקטין] ומיוזין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%9C%D7%91%D7%95%D7%9F חלבון] המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו ב [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 תאי שריר]<br /> . השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית [https://g.co/kgs/KHhjbk סידן] ו-[https://he.wikipedia.org/wiki/ATP ATP] של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt; <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> איזופורמים שונים של חלבון המיוזין מצויים ברוב התאים האאוקריוטים. אנו בחרנו להתמקד באיזופורם של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> <br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%95%D7%9E%D7%A6%D7%AA_%D7%90%D7%9E%D7%99%D7%A0%D7%95 חומצות אמיניות] המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה ה[https://he.wikipedia.org/wiki/DNA דנ&quot;א]).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> <br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> <br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.&lt;ref&gt; <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות [https://he.wikipedia.org/wiki/קשר_מימן קשרי מימן] ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%99%D7%95%D7%A0%D7%99 קשרים יוניים].&lt;ref&gt; <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%98%D7%A8%D7%95%D7%A4%D7%95%D7%A0%D7%99%D7%9F טרופונין]&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאםשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת הידרוליזה של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;ref&gt;Roopnarine, Osha, and Leslie A. Leinwand. &quot;Functional analysis of myosin mutations that cause familial hypertrophic cardiomyopathy.&quot; Biophysical journal 75.6 (1998): 3023-3030.<br /> &lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/10'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/3'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/6'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/3'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/3'&gt;ATPאתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Binding_sytes/4'&gt;כל אתרי הקישור של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/2'&gt;מוטציות נקודתיות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site_polar/1'&gt;פולריות באתר קישור לאקטין&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> &lt;references /&gt;<br /> <br /> ‏</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3264614 2020-07-14T13:33:04Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי ה[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%AA%D7%90 תא]. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%90%D7%91%D7%A8%D7%95%D7%9F אברונים] נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%90%D7%A7%D7%98%D7%99%D7%9F אקטין] ומיוזין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%9C%D7%91%D7%95%D7%9F חלבון] המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו ב [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 תאי שריר]<br /> . השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית [https://g.co/kgs/KHhjbk סידן] ו-[https://he.wikipedia.org/wiki/ATP ATP] של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt; <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> איזופורמים שונים של חלבון המיוזין מצויים ברוב התאים האאוקריוטים. אנו בחרנו להתמקד באיזופורם של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> <br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%95%D7%9E%D7%A6%D7%AA_%D7%90%D7%9E%D7%99%D7%A0%D7%95 חומצות אמיניות] המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה ה[https://he.wikipedia.org/wiki/DNA דנ&quot;א]).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> <br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> <br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.&lt;ref&gt; <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות [https://he.wikipedia.org/wiki/קשר_מימן קשרי מימן] ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%99%D7%95%D7%A0%D7%99 קשרים יוניים].&lt;ref&gt; <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאםשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת הידרוליזה של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;ref&gt;Roopnarine, Osha, and Leslie A. Leinwand. &quot;Functional analysis of myosin mutations that cause familial hypertrophic cardiomyopathy.&quot; Biophysical journal 75.6 (1998): 3023-3030.<br /> &lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/10'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/3'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/6'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/3'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/3'&gt;ATPאתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Binding_sytes/4'&gt;כל אתרי הקישור של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/2'&gt;מוטציות נקודתיות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site_polar/1'&gt;פולריות באתר קישור לאקטין&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> &lt;references /&gt;<br /> <br /> ‏</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3264613 2020-07-14T13:30:44Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי ה[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%AA%D7%90 תא]. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%90%D7%91%D7%A8%D7%95%D7%9F אברונים] נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%90%D7%A7%D7%98%D7%99%D7%9F אקטין] ומיוזין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו חלבון המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו ב [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 תאי שריר]<br /> . השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית [https://g.co/kgs/KHhjbk סידן] ו-[https://he.wikipedia.org/wiki/ATP ATP] של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt; <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> איזופורמים שונים של חלבון המיוזין מצויים ברוב התאים האאוקריוטים. אנו בחרנו להתמקד באיזופורם של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> <br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%95%D7%9E%D7%A6%D7%AA_%D7%90%D7%9E%D7%99%D7%A0%D7%95 חומצות אמיניות] המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה ה[https://he.wikipedia.org/wiki/DNA דנ&quot;א]).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> <br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> <br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.&lt;ref&gt; <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות [https://he.wikipedia.org/wiki/קשר_מימן קשרי מימן] ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%A9%D7%A8_%D7%99%D7%95%D7%A0%D7%99 קשרים יוניים].&lt;ref&gt; <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאםשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת הידרוליזה של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;ref&gt;Roopnarine, Osha, and Leslie A. Leinwand. &quot;Functional analysis of myosin mutations that cause familial hypertrophic cardiomyopathy.&quot; Biophysical journal 75.6 (1998): 3023-3030.<br /> &lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/10'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/3'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/6'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/3'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/3'&gt;ATPאתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Binding_sytes/4'&gt;כל אתרי הקישור של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/2'&gt;מוטציות נקודתיות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site_polar/1'&gt;פולריות באתר קישור לאקטין&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> &lt;references /&gt;<br /> <br /> ‏</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3264611 2020-07-14T13:27:48Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי ה[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%AA%D7%90 תא]. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%90%D7%91%D7%A8%D7%95%D7%9F אברונים] נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%90%D7%A7%D7%98%D7%99%D7%9F אקטין] ומיוזין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו חלבון המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו ב [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 תאי שריר]<br /> . השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית [https://g.co/kgs/KHhjbk סידן] ו-[https://he.wikipedia.org/wiki/ATP ATP] של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt; <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> איזופורמים שונים של חלבון המיוזין מצויים ברוב התאים האאוקריוטים. אנו בחרנו להתמקד באיזופורם של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%95%D7%9E%D7%A6%D7%AA_%D7%90%D7%9E%D7%99%D7%A0%D7%95 חומצות אמיניות] המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה ה[https://he.wikipedia.org/wiki/DNA דנ&quot;א]).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.&lt;ref&gt; <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות [https://he.wikipedia.org/wiki/קשר_מימן קשרי מימן] וקשרים יוניים.&lt;ref&gt; <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאםשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת הידרוליזה של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;ref&gt;Roopnarine, Osha, and Leslie A. Leinwand. &quot;Functional analysis of myosin mutations that cause familial hypertrophic cardiomyopathy.&quot; Biophysical journal 75.6 (1998): 3023-3030.<br /> &lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/10'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/3'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/6'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/3'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/3'&gt;ATPאתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Binding_sytes/4'&gt;כל אתרי הקישור של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/2'&gt;מוטציות נקודתיות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site_polar/1'&gt;פולריות באתר קישור לאקטין&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> &lt;references /&gt;<br /> <br /> ‏</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3264610 2020-07-14T13:24:23Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי ה[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%AA%D7%90 תא]. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%90%D7%91%D7%A8%D7%95%D7%9F אברונים] נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%90%D7%A7%D7%98%D7%99%D7%9F אקטין] ומיוזין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו חלבון המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו ב [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 תאי שריר]<br /> . השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית [https://g.co/kgs/KHhjbk סידן] ו-[https://he.wikipedia.org/wiki/ATP ATP] של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt; <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> איזופורמים שונים של חלבון המיוזין מצויים ברוב התאים האאוקריוטים. אנו בחרנו להתמקד באיזופורם של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%95%D7%9E%D7%A6%D7%AA_%D7%90%D7%9E%D7%99%D7%A0%D7%95 חומצות אמיניות] המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה ה[https://he.wikipedia.org/wiki/DNA דנ&quot;א]).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.&lt;ref&gt; <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות קשרי מימן וקשרים יוניים.&lt;ref&gt; <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאםשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת הידרוליזה של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;ref&gt;Roopnarine, Osha, and Leslie A. Leinwand. &quot;Functional analysis of myosin mutations that cause familial hypertrophic cardiomyopathy.&quot; Biophysical journal 75.6 (1998): 3023-3030.<br /> &lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/10'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/3'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/6'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/3'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/3'&gt;ATPאתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Binding_sytes/4'&gt;כל אתרי הקישור של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/2'&gt;מוטציות נקודתיות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site_polar/1'&gt;פולריות באתר קישור לאקטין&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> &lt;references /&gt;<br /> <br /> ‏</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3264609 2020-07-14T13:22:40Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי ה[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%AA%D7%90 תא]. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%90%D7%91%D7%A8%D7%95%D7%9F אברונים] נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%90%D7%A7%D7%98%D7%99%D7%9F אקטין] ומיוזין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו חלבון המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו ב [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 תאי שריר]<br /> . השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית [https://g.co/kgs/KHhjbk סידן] ו-[https://he.wikipedia.org/wiki/ATP ATP] של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt; <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> איזופורמים שונים של חלבון המיוזין מצויים ברוב התאים האאוקריוטים. אנו בחרנו להתמקד באיזופורם של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%95%D7%9E%D7%A6%D7%AA_%D7%90%D7%9E%D7%99%D7%A0%D7%95 חומצות אמיניות] המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.&lt;ref&gt; <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות קשרי מימן וקשרים יוניים.&lt;ref&gt; <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאםשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת הידרוליזה של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;ref&gt;Roopnarine, Osha, and Leslie A. Leinwand. &quot;Functional analysis of myosin mutations that cause familial hypertrophic cardiomyopathy.&quot; Biophysical journal 75.6 (1998): 3023-3030.<br /> &lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/10'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/3'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/6'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/3'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/3'&gt;ATPאתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Binding_sytes/4'&gt;כל אתרי הקישור של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/2'&gt;מוטציות נקודתיות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site_polar/1'&gt;פולריות באתר קישור לאקטין&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> &lt;references /&gt;<br /> <br /> ‏</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3264608 2020-07-14T13:20:04Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי ה[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%AA%D7%90 תא]. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%90%D7%91%D7%A8%D7%95%D7%9F אברונים] נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%90%D7%A7%D7%98%D7%99%D7%9F אקטין] ומיוזין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו חלבון המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו ב [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 תאי שריר]<br /> . השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית [https://g.co/kgs/KHhjbk סידן] ו-[https://he.wikipedia.org/wiki/ATP ATP] של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt; <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> איזופורמים שונים של חלבון המיוזין מצויים ברוב התאים האאוקריוטים. אנו בחרנו להתמקד באיזופורם של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.&lt;ref&gt; <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות קשרי מימן וקשרים יוניים.&lt;ref&gt; <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאםשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת הידרוליזה של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;ref&gt;Roopnarine, Osha, and Leslie A. Leinwand. &quot;Functional analysis of myosin mutations that cause familial hypertrophic cardiomyopathy.&quot; Biophysical journal 75.6 (1998): 3023-3030.<br /> &lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/10'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/3'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/6'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/3'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/3'&gt;ATPאתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Binding_sytes/4'&gt;כל אתרי הקישור של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/2'&gt;מוטציות נקודתיות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site_polar/1'&gt;פולריות באתר קישור לאקטין&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> &lt;references /&gt;<br /> <br /> ‏</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3264607 2020-07-14T13:18:33Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי ה[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%AA%D7%90 תא]. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ו[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%90%D7%91%D7%A8%D7%95%D7%9F אברונים] נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו חלבון המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו ב [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 תאי שריר]<br /> . השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית [https://g.co/kgs/KHhjbk סידן] ו-[https://he.wikipedia.org/wiki/ATP ATP] של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt; <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> איזופורמים שונים של חלבון המיוזין מצויים ברוב התאים האאוקריוטים. אנו בחרנו להתמקד באיזופורם של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.&lt;ref&gt; <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות קשרי מימן וקשרים יוניים.&lt;ref&gt; <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאםשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת הידרוליזה של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;ref&gt;Roopnarine, Osha, and Leslie A. Leinwand. &quot;Functional analysis of myosin mutations that cause familial hypertrophic cardiomyopathy.&quot; Biophysical journal 75.6 (1998): 3023-3030.<br /> &lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/10'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/3'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/6'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/3'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/3'&gt;ATPאתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Binding_sytes/4'&gt;כל אתרי הקישור של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/2'&gt;מוטציות נקודתיות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site_polar/1'&gt;פולריות באתר קישור לאקטין&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> &lt;references /&gt;<br /> <br /> ‏</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3264606 2020-07-14T13:17:03Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי ה[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%AA%D7%90 תא]. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו חלבון המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו ב [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 תאי שריר]<br /> . השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית [https://g.co/kgs/KHhjbk סידן] ו-[https://he.wikipedia.org/wiki/ATP ATP] של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt; <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> איזופורמים שונים של חלבון המיוזין מצויים ברוב התאים האאוקריוטים. אנו בחרנו להתמקד באיזופורם של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.&lt;ref&gt; <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות קשרי מימן וקשרים יוניים.&lt;ref&gt; <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאםשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת הידרוליזה של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;ref&gt;Roopnarine, Osha, and Leslie A. Leinwand. &quot;Functional analysis of myosin mutations that cause familial hypertrophic cardiomyopathy.&quot; Biophysical journal 75.6 (1998): 3023-3030.<br /> &lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/10'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/3'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/6'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/3'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/3'&gt;ATPאתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Binding_sytes/4'&gt;כל אתרי הקישור של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/2'&gt;מוטציות נקודתיות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site_polar/1'&gt;פולריות באתר קישור לאקטין&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> &lt;references /&gt;<br /> <br /> ‏</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3264600 2020-07-14T12:08:56Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי התא. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו חלבון המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו ב [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 תאי שריר]<br /> . השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית [https://g.co/kgs/KHhjbk סידן] ו-[https://he.wikipedia.org/wiki/ATP ATP] של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt; <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> איזופורמים שונים של חלבון המיוזין מצויים ברוב התאים האאוקריוטים. אנו בחרנו להתמקד באיזופורם של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.&lt;ref&gt; <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות קשרי מימן וקשרים יוניים.&lt;ref&gt; <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאםשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת הידרוליזה של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;ref&gt;Roopnarine, Osha, and Leslie A. Leinwand. &quot;Functional analysis of myosin mutations that cause familial hypertrophic cardiomyopathy.&quot; Biophysical journal 75.6 (1998): 3023-3030.<br /> &lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/10'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/3'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/6'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/3'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/3'&gt;ATPאתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Binding_sytes/4'&gt;כל אתרי הקישור של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/2'&gt;מוטציות נקודתיות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site_polar/1'&gt;פולריות באתר קישור לאקטין&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> &lt;references /&gt;<br /> <br /> ‏</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3264599 2020-07-14T12:05:21Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי התא. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו חלבון המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו ב [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 תאי שריר]<br /> . השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית [https://g.co/kgs/KHhjbk סידן] ו-[https://he.wikipedia.org/wiki/ATP ATP] של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt; <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> איזופורמים שונים של חלבון המיוזין מצויים ברוב התאים האאוקריוטים. אנו בחרנו להתמקד באיזופורם של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).&lt;ref&gt; <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות קשרי מימן וקשרים יוניים.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאםשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת הידרוליזה של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;ref&gt;Roopnarine, Osha, and Leslie A. Leinwand. &quot;Functional analysis of myosin mutations that cause familial hypertrophic cardiomyopathy.&quot; Biophysical journal 75.6 (1998): 3023-3030.<br /> &lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/10'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/3'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/6'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/3'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/3'&gt;ATPאתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Binding_sytes/4'&gt;כל אתרי הקישור של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/2'&gt;מוטציות נקודתיות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site_polar/1'&gt;פולריות באתר קישור לאקטין&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> &lt;references /&gt;<br /> <br /> ‏</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3264598 2020-07-14T12:01:59Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי התא. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו חלבון המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו ב [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 תאי שריר]<br /> . השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית [https://g.co/kgs/KHhjbk סידן] ו-[https://he.wikipedia.org/wiki/ATP ATP] של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt; <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> איזופורמים שונים של חלבון המיוזין מצויים ברוב התאים האאוקריוטים. אנו בחרנו להתמקד באיזופורם של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).&lt;ref&gt; <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות קשרי מימן וקשרים יוניים.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאםשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת הידרוליזה של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;ref&gt;Roopnarine, Osha, and Leslie A. Leinwand. &quot;Functional analysis of myosin mutations that cause familial hypertrophic cardiomyopathy.&quot; Biophysical journal 75.6 (1998): 3023-3030.<br /> &lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/10'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/3'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/6'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/3'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/3'&gt;ATPאתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Binding_sytes/4'&gt;כל אתרי הקישור של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/2'&gt;מוטציות נקודתיות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site_polar/1'&gt;פולריות באתר קישור לאקטין&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> &lt;references /&gt;<br /> <br /> ‏</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3264594 2020-07-14T11:56:41Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי התא. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;/ref&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו חלבון המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו ב [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 תאי שריר]<br /> . השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית [https://g.co/kgs/KHhjbk סידן] ו-[https://he.wikipedia.org/wiki/ATP ATP] של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt; <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> איזופורמים שונים של חלבון המיוזין מצויים ברוב התאים האאוקריוטים. אנו בחרנו להתמקד באיזופורם של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).&lt;ref&gt; <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות קשרי מימן וקשרים יוניים.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאםשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת הידרוליזה של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/10'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/3'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/6'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/3'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/3'&gt;ATPאתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Binding_sytes/4'&gt;כל אתרי הקישור של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/2'&gt;מוטציות נקודתיות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site_polar/1'&gt;פולריות באתר קישור לאקטין&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> &lt;references /&gt;<br /> <br /> 6.Roopnarine, Osha, and Leslie A. Leinwand. &quot;Functional analysis of myosin mutations that cause familial hypertrophic cardiomyopathy.&quot; Biophysical journal 75.6 (1998): 3023-3030.‏&lt;ref&gt;<br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1299973/ מאמר בנושא מוטציות בחלבון מיוזין]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3264591 2020-07-14T11:48:20Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי התא. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו חלבון המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו ב [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 תאי שריר]<br /> . השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית [https://g.co/kgs/KHhjbk סידן] ו-[https://he.wikipedia.org/wiki/ATP ATP] של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין.<br /> &lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt; <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> איזופורמים שונים של חלבון המיוזין מצויים ברוב התאים האאוקריוטים. אנו בחרנו להתמקד באיזופורם של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות קשרי מימן וקשרים יוניים.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאםשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת הידרוליזה של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/10'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/3'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/6'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/3'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/3'&gt;ATPאתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Binding_sytes/4'&gt;כל אתרי הקישור של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/2'&gt;מוטציות נקודתיות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site_polar/1'&gt;פולריות באתר קישור לאקטין&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> 1.מיוזין - ויקיפדיה&lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> 2.מנגנון פעולת השריר - מכון דוידסון&lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> 3.שלד התא - מכון דוידסון&lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> 4.השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים, מכון ויצמן&lt;ref&gt;<br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> מיוזין.5(NCBI)&lt;ref&gt; <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> 6.Roopnarine, Osha, and Leslie A. Leinwand. &quot;Functional analysis of myosin mutations that cause familial hypertrophic cardiomyopathy.&quot; Biophysical journal 75.6 (1998): 3023-3030.‏&lt;ref&gt;<br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1299973/ מאמר בנושא מוטציות בחלבון מיוזין]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3264587 2020-07-14T11:42:35Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי התא. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו חלבון המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו ב [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 תאי שריר]<br /> . השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית [https://g.co/kgs/KHhjbk סידן] ו-[https://he.wikipedia.org/wiki/ATP ATP] של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין. <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> איזופורמים שונים של חלבון המיוזין מצויים ברוב התאים האאוקריוטים. אנו בחרנו להתמקד באיזופורם של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות קשרי מימן וקשרים יוניים.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאםשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת הידרוליזה של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/10'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/3'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/6'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/3'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/3'&gt;ATPאתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Binding_sytes/4'&gt;כל אתרי הקישור של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/2'&gt;מוטציות נקודתיות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site_polar/1'&gt;פולריות באתר קישור לאקטין&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> 1.מיוזין - ויקיפדיה&lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> 2.מנגנון פעולת השריר - מכון דוידסון&lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> 3.שלד התא - מכון דוידסון&lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> 4.השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים, מכון ויצמן&lt;ref&gt;<br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> מיוזין.5(NCBI)&lt;ref&gt; <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> 6.Roopnarine, Osha, and Leslie A. Leinwand. &quot;Functional analysis of myosin mutations that cause familial hypertrophic cardiomyopathy.&quot; Biophysical journal 75.6 (1998): 3023-3030.‏&lt;ref&gt;<br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1299973/ מאמר בנושא מוטציות בחלבון מיוזין]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3264586 2020-07-14T11:40:53Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי התא. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו חלבון המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו ב [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 תאי שריר]<br /> . השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית [https://g.co/kgs/KHhjbk סידן] ו-[https://he.wikipedia.org/wiki/ATP ATP] של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין. <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> איזופורמים שונים של חלבון המיוזין מצויים ברוב התאים האאוקריוטים. אנו בחרנו להתמקד באיזופורם של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות קשרי מימן וקשרים יוניים.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאםשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת הידרוליזה של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/10'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/3'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/6'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/3'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/3'&gt;ATPאתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Binding_sytes/4'&gt;כל אתרי הקישור של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/2'&gt;מוטציות נקודתיות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site_polar/1'&gt;פולריות באתר קישור לאקטין&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> 1.מיוזין - ויקיפדיה&lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> מנגנון פעולת השריר - מכון דוידסון&lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> שלד התא - מכון דוידסון&lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים, מכון ויצמן&lt;ref&gt;<br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> מיוזין(NCBI)&lt;ref&gt; <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> Roopnarine, Osha, and Leslie A. Leinwand. &quot;Functional analysis of myosin mutations that cause familial hypertrophic cardiomyopathy.&quot; Biophysical journal 75.6 (1998): 3023-3030.‏&lt;ref&gt;<br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1299973/ מאמר בנושא מוטציות בחלבון מיוזין]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3264584 2020-07-14T11:39:41Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי התא. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו חלבון המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו ב [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 תאי שריר]<br /> . השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית [https://g.co/kgs/KHhjbk סידן] ו-[https://he.wikipedia.org/wiki/ATP ATP] של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין. <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> איזופורמים שונים של חלבון המיוזין מצויים ברוב התאים האאוקריוטים. אנו בחרנו להתמקד באיזופורם של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות קשרי מימן וקשרים יוניים.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאםשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת הידרוליזה של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/10'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/3'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/6'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/3'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/3'&gt;ATPאתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Binding_sytes/4'&gt;כל אתרי הקישור של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/2'&gt;מוטציות נקודתיות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site_polar/1'&gt;פולריות באתר קישור לאקטין&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> מיוזין - ויקיפדיה&lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> מנגנון פעולת השריר - מכון דוידסון&lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> שלד התא - מכון דוידסון&lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים, מכון ויצמן&lt;ref&gt;<br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> מיוזין(NCBI)&lt;ref&gt; <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> Roopnarine, Osha, and Leslie A. Leinwand. &quot;Functional analysis of myosin mutations that cause familial hypertrophic cardiomyopathy.&quot; Biophysical journal 75.6 (1998): 3023-3030.‏&lt;ref&gt;<br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1299973/ מאמר בנושא מוטציות בחלבון מיוזין]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3264583 2020-07-14T11:36:37Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי התא. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו חלבון המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו ב [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 תאי שריר]<br /> . השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית [https://g.co/kgs/KHhjbk סידן] ו-[https://he.wikipedia.org/wiki/ATP ATP] של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין. <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> איזופורמים שונים של חלבון המיוזין מצויים ברוב התאים האאוקריוטים. אנו בחרנו להתמקד באיזופורם של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות קשרי מימן וקשרים יוניים.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאםשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת הידרוליזה של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/10'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/3'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/6'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/3'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/3'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/3'&gt;ATPאתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Binding_sytes/4'&gt;כל אתרי הקישור של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/2'&gt;מוטציות נקודתיות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/All_chains_together/2'&gt;שני ראשי מיוזין מחוברים באזור הצוואר ועם זנבות מלופפים&lt;/scene&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site_polar/1'&gt;פולריות באתר קישור לאקטין&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> מיוזין - ויקיפדיה&lt;ref&gt;<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> מנגנון פעולת השריר - מכון דוידסון&lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> שלד התא - מכון דוידסון&lt;ref&gt;<br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים, מכון ויצמן&lt;ref&gt;<br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> מיוזין - NCBI&lt;ref&gt; <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;/ref&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1299973/ מאמר בנושא מוטציות בחלבון מיוזין]&lt;br&gt;</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3254341 2020-07-07T09:28:56Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי התא. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו חלבון המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו בתאי שריר. השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית סידן ו-ATP של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין. <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> איזופורמים שונים של חלבון המיוזין מצויים ברוב התאים האאוקריוטים. אנו בחרנו להתמקד באיזופורם של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות קשרי מימן וקשרים יוניים.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאםשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת הידרוליזה של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/10'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/2'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/4'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/2'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/2'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/2'&gt;ATPאתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> == References ==<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1299973/ מאמר בנושא מוטציות בחלבון מיוזין]&lt;br&gt;</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3254326 2020-07-07T09:15:57Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי התא. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו חלבון המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו בתאי שריר. השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית סידן ו-ATP של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין. <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> איזופורמים שונים של חלבון המיוזין מצויים ברוב התאים האאוקריוטים. אנו בחרנו להתמקד באיזופורם של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות קשרי מימן וקשרים יוניים.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.<br /> <br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאםשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת הידרוליזה של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/10'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/2'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/4'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/2'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/2'&gt;ATPאתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> == References ==<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1299973/ מאמר בנושא מוטציות בחלבון מיוזין]&lt;br&gt;</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3254324 2020-07-07T09:13:31Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי התא. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו חלבון המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו בתאי שריר. השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית סידן ו-ATP של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין. <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> איזופורמים שונים של חלבון המיוזין מצויים ברוב התאים האאוקריוטים. אנו בחרנו להתמקד באיזופורם של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות קשרי מימן וקשרים יוניים.<br /> &lt;br&gt;&lt;br&gt;בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.<br /> <br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאםשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת הידרוליזה של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/10'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/2'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/4'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/2'&gt;ATPאתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> == References ==<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1299973/ מאמר בנושא מוטציות בחלבון מיוזין]&lt;br&gt;</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3254321 2020-07-07T09:09:34Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי התא. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו חלבון המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו בתאי שריר. השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית סידן ו-ATP של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין. <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> איזופורמים שונים של חלבון המיוזין מצויים ברוב התאים האאוקריוטים. אנו בחרנו להתמקד באיזופורם של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות קשרי מימן וקשרים יוניים.<br /> &lt;br&gt;&lt;br&gt;בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאםשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת הידרוליזה של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/11'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/2'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/4'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;ATP אתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> == References ==<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1299973/ מאמר בנושא מוטציות בחלבון מיוזין]&lt;br&gt;</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3254320 2020-07-07T09:08:08Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי התא. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו חלבון המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו בתאי שריר. השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית סידן ו-ATP של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין. <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> איזופורמים שונים של חלבון המיוזין מצויים ברוב התאים האאוקריוטים. אנו בחרנו להתמקד באיזופורם של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות קשרי מימן וקשרים יוניים.<br /> &lt;br&gt;&lt;br&gt;בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאםשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת הידרוליזה של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/11'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/2'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/4'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;ATP אתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> == References ==<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1299973/ מאמר בנושא מוטציות בחלבון מיוזין]&lt;br&gt;</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3254317 2020-07-07T09:00:03Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי התא. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו חלבון המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו בתאי שריר. השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית סידן ו-ATP של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין. <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> המיוזין הינו חלבון המצוי בציטפלזמה של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות קשרי מימן וקשרים יוניים.<br /> &lt;br&gt;&lt;br&gt;בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאםשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת הידרוליזה של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/11'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/2'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/4'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;ATP אתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> == References ==<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1299973/ מאמר בנושא מוטציות בחלבון מיוזין]&lt;br&gt;</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3254314 2020-07-07T08:57:02Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי התא. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו חלבון המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו בתאי שריר. השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית סידן ו-ATP של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין. <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> המיוזין הינו חלבון המצוי בציטפלזמה של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות קשרי מימן וקשרים יוניים.<br /> &lt;br&gt;&lt;br&gt;בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאםשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת הידרוליזה של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פעולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/10'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/2'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/4'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;ATP אתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> == References ==<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1299973/ מאמר בנושא מוטציות בחלבון מיוזין]&lt;br&gt;</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3254310 2020-07-07T08:55:23Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי התא. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו חלבון המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו בתאי שריר. השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית סידן ו-ATP של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין. <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> המיוזין הינו חלבון המצוי בציטפלזמה של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות קשרי מימן וקשרים יוניים.<br /> &lt;br&gt;&lt;br&gt;בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאםשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת הידרוליזה של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - בשלב הרביעי, שחרור תוצר ההידרוליזה (Pi) גורם לחיזוק ההתקשרות בין האקטין למיוזין ולהתגבשות המבנה המשותף בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/8'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/2'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/4'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;ATP אתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> == References ==<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1299973/ מאמר בנושא מוטציות בחלבון מיוזין]&lt;br&gt;</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3254307 2020-07-07T08:51:09Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי התא. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו חלבון המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו בתאי שריר. השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית סידן ו-ATP של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין. <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> המיוזין הינו חלבון המצוי בציטפלזמה של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות קשרי מימן וקשרים יוניים.<br /> &lt;br&gt;&lt;br&gt;בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאםשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – בשלב השלישי מתרחשת הידרוליזה של מולקולת ATP המחוברת לראש המיוזין. תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה, ובכך גורמים למעין פעולת דריכה, בדומה לדריכה בכלי ירייה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - המגע המינימלי בין &quot;ראשי&quot; המיוזין עם סיבי האקטין גורם לשחרור ה-Pi, תוצר הידרוליזת ה-ATP, שגורם לחיזוק ההתקשרות בין המיוזין לאקטין ולמעין התגבשות של המבנה כולו בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/6'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/2'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/4'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;ATP אתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> == References ==<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1299973/ מאמר בנושא מוטציות בחלבון מיוזין]&lt;br&gt;</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3254305 2020-07-07T08:47:46Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי התא. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו חלבון המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו בתאי שריר. השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית סידן ו-ATP של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין. <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> המיוזין הינו חלבון המצוי בציטפלזמה של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות קשרי מימן וקשרים יוניים.<br /> &lt;br&gt;&lt;br&gt;בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאםשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - בשלב השני ATP נקשר למולקולת המיוזין. דבר זה גורם לשחרור הקשר בין המיוזין לאקטין, ולשרירים להיות במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – הידרוליזה של ATP המחוברת ל&quot;ראש&quot; המיוזין גורמת למעין פעולת דריכה (בדומה לדריכה בכלי ירייה), כאשר תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה.&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - המגע המינימלי בין &quot;ראשי&quot; המיוזין עם סיבי האקטין גורם לשחרור ה-Pi, תוצר הידרוליזת ה-ATP, שגורם לחיזוק ההתקשרות בין המיוזין לאקטין ולמעין התגבשות של המבנה כולו בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/6'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/1'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/4'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;ATP אתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/1'&gt;אתרי מוטציות נקודתיות במחלת שריר הלב&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1299973/ מאמר בנושא מוטציות בחלבון מיוזין]&lt;br&gt;</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3254304 2020-07-07T08:43:19Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי התא. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו חלבון המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו בתאי שריר. השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית סידן ו-ATP של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין. <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> המיוזין הינו חלבון המצוי בציטפלזמה של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות קשרי מימן וקשרים יוניים.<br /> &lt;br&gt;&lt;br&gt;בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;<br /> 1 השלב הראשון נקרא &quot;מחובר&quot; (attached) . בשלב זה, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאםשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - הקשר בין המיוזין לאקטין משתחרר בעקבות קשירת ATP למולקולת המיוזין. השרירים מצויים בשלב זה במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – הידרוליזה של ATP המחוברת ל&quot;ראש&quot; המיוזין גורמת למעין פעולת דריכה (בדומה לדריכה בכלי ירייה), כאשר תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה.&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - המגע המינימלי בין &quot;ראשי&quot; המיוזין עם סיבי האקטין גורם לשחרור ה-Pi, תוצר הידרוליזת ה-ATP, שגורם לחיזוק ההתקשרות בין המיוזין לאקטין ולמעין התגבשות של המבנה כולו בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/6'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/1'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/4'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;ATP אתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/1'&gt;אתרי מוטציות נקודתיות במחלת שריר הלב&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1299973/ מאמר בנושא מוטציות בחלבון מיוזין]&lt;br&gt;</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3254303 2020-07-07T08:40:39Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי התא. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו חלבון המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו בתאי שריר. השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית סידן ו-ATP של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין. <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> המיוזין הינו חלבון המצוי בציטפלזמה של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות קשרי מימן וקשרים יוניים.<br /> &lt;br&gt;&lt;br&gt;בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;<br /> 1 בשלב הראשון, יש צורך לגרום לתנועה של מולקולות הטרופונין והטרופומיוזין, כיוון שהן חוסמות את אתרי הקישור. תהליך זה מתבצע על ידי קשירת יוני סידן לטרופומיוזין. קשירה זו גורמת לטרופומיוזין לנוע מאתר הקישור וכך מתאםשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - הקשר בין המיוזין לאקטין משתחרר בעקבות קשירת ATP למולקולת המיוזין. השרירים מצויים בשלב זה במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – הידרוליזה של ATP המחוברת ל&quot;ראש&quot; המיוזין גורמת למעין פעולת דריכה (בדומה לדריכה בכלי ירייה), כאשר תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה.&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - המגע המינימלי בין &quot;ראשי&quot; המיוזין עם סיבי האקטין גורם לשחרור ה-Pi, תוצר הידרוליזת ה-ATP, שגורם לחיזוק ההתקשרות בין המיוזין לאקטין ולמעין התגבשות של המבנה כולו בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/6'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/1'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/4'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;ATP אתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/1'&gt;אתרי מוטציות נקודתיות במחלת שריר הלב&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1299973/ מאמר בנושא מוטציות בחלבון מיוזין]&lt;br&gt;</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3254199 2020-07-06T08:08:26Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי התא. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו חלבון המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו בתאי שריר. השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית סידן ו-ATP של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין. <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> המיוזין הינו חלבון המצוי בציטפלזמה של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין, בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות קשרי מימן וקשרים יוניים.<br /> &lt;br&gt;&lt;br&gt;בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;<br /> 1 &quot;מחובר&quot; (attached) – שלב ראשוני הגורם לתנועת מולקולות הטרופומיוזין והטרופונין החוסמות את אתרי הקשירה של האקטין. בעזרת קשירת יוני סידן לטרופומיוזין הוא נע מאזור אתר הקשירה ומתאפשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - הקשר בין המיוזין לאקטין משתחרר בעקבות קשירת ATP למולקולת המיוזין. השרירים מצויים בשלב זה במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – הידרוליזה של ATP המחוברת ל&quot;ראש&quot; המיוזין גורמת למעין פעולת דריכה (בדומה לדריכה בכלי ירייה), כאשר תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה.&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - המגע המינימלי בין &quot;ראשי&quot; המיוזין עם סיבי האקטין גורם לשחרור ה-Pi, תוצר הידרוליזת ה-ATP, שגורם לחיזוק ההתקשרות בין המיוזין לאקטין ולמעין התגבשות של המבנה כולו בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/6'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/1'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/4'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;ATP אתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/1'&gt;אתרי מוטציות נקודתיות במחלת שריר הלב&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1299973/ מאמר בנושא מוטציות בחלבון מיוזין]&lt;br&gt;</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3254198 2020-07-06T08:05:01Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי התא. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו חלבון המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו בתאי שריר. השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית סידן ו-ATP של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין. <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> המיוזין הינו חלבון המצוי בציטפלזמה של תאי שריר. <br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין. בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;<br /> 1 &quot;מחובר&quot; (attached) – שלב ראשוני הגורם לתנועת מולקולות הטרופומיוזין והטרופונין החוסמות את אתרי הקשירה של האקטין. בעזרת קשירת יוני סידן לטרופומיוזין הוא נע מאזור אתר הקשירה ומתאפשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - הקשר בין המיוזין לאקטין משתחרר בעקבות קשירת ATP למולקולת המיוזין. השרירים מצויים בשלב זה במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – הידרוליזה של ATP המחוברת ל&quot;ראש&quot; המיוזין גורמת למעין פעולת דריכה (בדומה לדריכה בכלי ירייה), כאשר תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה.&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - המגע המינימלי בין &quot;ראשי&quot; המיוזין עם סיבי האקטין גורם לשחרור ה-Pi, תוצר הידרוליזת ה-ATP, שגורם לחיזוק ההתקשרות בין המיוזין לאקטין ולמעין התגבשות של המבנה כולו בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> מיוזין נקשר לאקטין בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות קשרי מימן וקשרים יוניים.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/6'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/1'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/4'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;ATP אתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/1'&gt;אתרי מוטציות נקודתיות במחלת שריר הלב&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1299973/ מאמר בנושא מוטציות בחלבון מיוזין]&lt;br&gt;</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3254197 2020-07-06T07:58:12Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי התא. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;חלבון המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מיוזין הינו חלבון המהווה מרכיב מרכזי במערכת סיבי שלד התא, בערך זה נתמקד במבנהו ותפקודו בתאי שריר. השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית סידן ו-ATP של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין. <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> המיוזין הינו חלבון המצוי בציטפלזמה של תאי שריר. המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין. בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;<br /> 1 &quot;מחובר&quot; (attached) – שלב ראשוני הגורם לתנועת מולקולות הטרופומיוזין והטרופונין החוסמות את אתרי הקשירה של האקטין. בעזרת קשירת יוני סידן לטרופומיוזין הוא נע מאזור אתר הקשירה ומתאפשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - הקשר בין המיוזין לאקטין משתחרר בעקבות קשירת ATP למולקולת המיוזין. השרירים מצויים בשלב זה במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – הידרוליזה של ATP המחוברת ל&quot;ראש&quot; המיוזין גורמת למעין פעולת דריכה (בדומה לדריכה בכלי ירייה), כאשר תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה.&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - המגע המינימלי בין &quot;ראשי&quot; המיוזין עם סיבי האקטין גורם לשחרור ה-Pi, תוצר הידרוליזת ה-ATP, שגורם לחיזוק ההתקשרות בין המיוזין לאקטין ולמעין התגבשות של המבנה כולו בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> מיוזין נקשר לאקטין בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות קשרי מימן וקשרים יוניים.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/6'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/1'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/4'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;ATP אתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/1'&gt;אתרי מוטציות נקודתיות במחלת שריר הלב&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1299973/ מאמר בנושא מוטציות בחלבון מיוזין]&lt;br&gt;</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3254196 2020-07-06T07:52:17Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי התא. שלד זה שומר את האברונים במקומם ומונע מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף הוא משמש גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מקנה לתאים את צורתם ומאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;שרירי השלד&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית סידן ו-ATP של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין. <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> המיוזין הינו חלבון המצוי בציטפלזמה של תאי שריר. המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין. בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;<br /> 1 &quot;מחובר&quot; (attached) – שלב ראשוני הגורם לתנועת מולקולות הטרופומיוזין והטרופונין החוסמות את אתרי הקשירה של האקטין. בעזרת קשירת יוני סידן לטרופומיוזין הוא נע מאזור אתר הקשירה ומתאפשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - הקשר בין המיוזין לאקטין משתחרר בעקבות קשירת ATP למולקולת המיוזין. השרירים מצויים בשלב זה במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – הידרוליזה של ATP המחוברת ל&quot;ראש&quot; המיוזין גורמת למעין פעולת דריכה (בדומה לדריכה בכלי ירייה), כאשר תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה.&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - המגע המינימלי בין &quot;ראשי&quot; המיוזין עם סיבי האקטין גורם לשחרור ה-Pi, תוצר הידרוליזת ה-ATP, שגורם לחיזוק ההתקשרות בין המיוזין לאקטין ולמעין התגבשות של המבנה כולו בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> מיוזין נקשר לאקטין בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות קשרי מימן וקשרים יוניים.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/6'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/1'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/4'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;ATP אתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/1'&gt;אתרי מוטציות נקודתיות במחלת שריר הלב&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1299973/ מאמר בנושא מוטציות בחלבון מיוזין]&lt;br&gt;</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3253159 2020-06-30T09:36:07Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי התא. היא שומרת את האברונים במקומם ומונעת מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף היא משמשת גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;שרירי השלד&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית סידן ו-ATP של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין. <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> המיוזין הינו חלבון המצוי בציטפלזמה של תאי שריר. המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין. בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;<br /> 1 &quot;מחובר&quot; (attached) – שלב ראשוני הגורם לתנועת מולקולות הטרופומיוזין והטרופונין החוסמות את אתרי הקשירה של האקטין. בעזרת קשירת יוני סידן לטרופומיוזין הוא נע מאזור אתר הקשירה ומתאפשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - הקשר בין המיוזין לאקטין משתחרר בעקבות קשירת ATP למולקולת המיוזין. השרירים מצויים בשלב זה במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – הידרוליזה של ATP המחוברת ל&quot;ראש&quot; המיוזין גורמת למעין פעולת דריכה (בדומה לדריכה בכלי ירייה), כאשר תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה.&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - המגע המינימלי בין &quot;ראשי&quot; המיוזין עם סיבי האקטין גורם לשחרור ה-Pi, תוצר הידרוליזת ה-ATP, שגורם לחיזוק ההתקשרות בין המיוזין לאקטין ולמעין התגבשות של המבנה כולו בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> מיוזין נקשר לאקטין בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות קשרי מימן וקשרים יוניים.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/6'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/1'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;ATP אתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/1'&gt;אתרי מוטציות נקודתיות במחלת שריר הלב&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1299973/ מאמר בנושא מוטציות בחלבון מיוזין]&lt;br&gt;</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3253156 2020-06-30T09:33:38Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי התא. היא שומרת את האברונים במקומם ומונעת מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף היא משמשת גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;שרירי השלד&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית סידן ו-ATP של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין. <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> המיוזין הינו חלבון המצוי בציטפלזמה של תאי שריר. המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין. בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;<br /> 1 &quot;מחובר&quot; (attached) – שלב ראשוני הגורם לתנועת מולקולות הטרופומיוזין והטרופונין החוסמות את אתרי הקשירה של האקטין. בעזרת קשירת יוני סידן לטרופומיוזין הוא נע מאזור אתר הקשירה ומתאפשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - הקשר בין המיוזין לאקטין משתחרר בעקבות קשירת ATP למולקולת המיוזין. השרירים מצויים בשלב זה במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – הידרוליזה של ATP המחוברת ל&quot;ראש&quot; המיוזין גורמת למעין פעולת דריכה (בדומה לדריכה בכלי ירייה), כאשר תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה.&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - המגע המינימלי בין &quot;ראשי&quot; המיוזין עם סיבי האקטין גורם לשחרור ה-Pi, תוצר הידרוליזת ה-ATP, שגורם לחיזוק ההתקשרות בין המיוזין לאקטין ולמעין התגבשות של המבנה כולו בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> מיוזין נקשר לאקטין בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות קשרי מימן וקשרים יוניים.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/6'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/1'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;ATP אתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/1'&gt;אתרי מוטציות נקודתיות במחלת שריר הלב&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1299973/ מאמר בנושא מוטציות בחלבון מיוזין]&lt;br&gt;</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3253154 2020-06-30T09:32:42Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי התא. היא שומרת את האברונים במקומם ומונעת מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף היא משמשת גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;שרירי השלד&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית סידן ו-ATP של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין. <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> המיוזין הינו חלבון המצוי בציטפלזמה של תאי שריר. המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין. בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;<br /> 1 &quot;מחובר&quot; (attached) – שלב ראשוני הגורם לתנועת מולקולות הטרופומיוזין והטרופונין החוסמות את אתרי הקשירה של האקטין. בעזרת קשירת יוני סידן לטרופומיוזין הוא נע מאזור אתר הקשירה ומתאפשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - הקשר בין המיוזין לאקטין משתחרר בעקבות קשירת ATP למולקולת המיוזין. השרירים מצויים בשלב זה במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – הידרוליזה של ATP המחוברת ל&quot;ראש&quot; המיוזין גורמת למעין פעולת דריכה (בדומה לדריכה בכלי ירייה), כאשר תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה.&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - המגע המינימלי בין &quot;ראשי&quot; המיוזין עם סיבי האקטין גורם לשחרור ה-Pi, תוצר הידרוליזת ה-ATP, שגורם לחיזוק ההתקשרות בין המיוזין לאקטין ולמעין התגבשות של המבנה כולו בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;br&gt;<br /> <br /> מיוזין נקשר לאקטין בשתי אתרי קישור: האתר הראשון מורכב מ - 13 חומצות אמינו (667-689), רובן פולריות, היוצרות קשרי מימן. האתר השני מורכב מ - 15 חומצות אמינו (768-782), רובן פולריות וטעונות חיובית, היוצרות קשרי מימן וקשרים יוניים.&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/6'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/1'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;ATP אתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/1'&gt;אתרי מוטציות נקודתיות במחלת שריר הלב&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1299973/ מאמר בנושא מוטציות בחלבון מיוזין]&lt;br&gt;</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3253139 2020-06-30T09:16:34Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי התא. היא שומרת את האברונים במקומם ומונעת מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף היא משמשת גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;שרירי השלד&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית סידן ו-ATP של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין. <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> המיוזין הינו חלבון המצוי בציטפלזמה של תאי שריר. המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין. בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;<br /> 1 &quot;מחובר&quot; (attached) – שלב ראשוני הגורם לתנועת מולקולות הטרופומיוזין והטרופונין החוסמות את אתרי הקשירה של האקטין. בעזרת קשירת יוני סידן לטרופומיוזין הוא נע מאזור אתר הקשירה ומתאפשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - הקשר בין המיוזין לאקטין משתחרר בעקבות קשירת ATP למולקולת המיוזין. השרירים מצויים בשלב זה במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – הידרוליזה של ATP המחוברת ל&quot;ראש&quot; המיוזין גורמת למעין פעולת דריכה (בדומה לדריכה בכלי ירייה), כאשר תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה.&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - המגע המינימלי בין &quot;ראשי&quot; המיוזין עם סיבי האקטין גורם לשחרור ה-Pi, תוצר הידרוליזת ה-ATP, שגורם לחיזוק ההתקשרות בין המיוזין לאקטין ולמעין התגבשות של המבנה כולו בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/5'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/1'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;ATP אתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/1'&gt;אתרי מוטציות נקודתיות במחלת שריר הלב&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1299973/ מאמר בנושא מוטציות בחלבון מיוזין]&lt;br&gt;</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3253133 2020-06-30T09:06:24Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי התא. היא שומרת את האברונים במקומם ומונעת מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף היא משמשת גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;שרירי השלד&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית סידן ו-ATP של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין. <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> המיוזין הינו חלבון המצוי בציטפלזמה של תאי שריר. המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין. בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;<br /> 1 &quot;מחובר&quot; (attached) – שלב ראשוני הגורם לתנועת מולקולות הטרופומיוזין והטרופונין החוסמות את אתרי הקשירה של האקטין. בעזרת קשירת יוני סידן לטרופומיוזין הוא נע מאזור אתר הקשירה ומתאפשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - הקשר בין המיוזין לאקטין משתחרר בעקבות קשירת ATP למולקולת המיוזין. השרירים מצויים בשלב זה במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – הידרוליזה של ATP המחוברת ל&quot;ראש&quot; המיוזין גורמת למעין פעולת דריכה (בדומה לדריכה בכלי ירייה), כאשר תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה.&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - המגע המינימלי בין &quot;ראשי&quot; המיוזין עם סיבי האקטין גורם לשחרור ה-Pi, תוצר הידרוליזת ה-ATP, שגורם לחיזוק ההתקשרות בין המיוזין לאקטין ולמעין התגבשות של המבנה כולו בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] קצרה ומקסימה של תנועת הראש המוטורי. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/5'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/1'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;ATP אתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/1'&gt;אתרי מוטציות נקודתיות במחלת שריר הלב&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3253131 2020-06-30T09:04:30Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי התא. היא שומרת את האברונים במקומם ומונעת מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף היא משמשת גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;שרירי השלד&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית סידן ו-ATP של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין. <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> המיוזין הינו חלבון המצוי בציטפלזמה של תאי שריר. המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין. בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;<br /> 1 &quot;מחובר&quot; (attached) – שלב ראשוני הגורם לתנועת מולקולות הטרופומיוזין והטרופונין החוסמות את אתרי הקשירה של האקטין. בעזרת קשירת יוני סידן לטרופומיוזין הוא נע מאזור אתר הקשירה ומתאפשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - הקשר בין המיוזין לאקטין משתחרר בעקבות קשירת ATP למולקולת המיוזין. השרירים מצויים בשלב זה במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – הידרוליזה של ATP המחוברת ל&quot;ראש&quot; המיוזין גורמת למעין פעולת דריכה (בדומה לדריכה בכלי ירייה), כאשר תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה.&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - המגע המינימלי בין &quot;ראשי&quot; המיוזין עם סיבי האקטין גורם לשחרור ה-Pi, תוצר הידרוליזת ה-ATP, שגורם לחיזוק ההתקשרות בין המיוזין לאקטין ולמעין התגבשות של המבנה כולו בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ - אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה] המתארת את פעילות אקטין - מיוזין. &lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/5'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/1'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;ATP אתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/1'&gt;אתרי מוטציות נקודתיות במחלת שריר הלב&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3253130 2020-06-30T09:03:00Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי התא. היא שומרת את האברונים במקומם ומונעת מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף היא משמשת גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;שרירי השלד&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית סידן ו-ATP של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין. <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> המיוזין הינו חלבון המצוי בציטפלזמה של תאי שריר. המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין. בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;<br /> 1 &quot;מחובר&quot; (attached) – שלב ראשוני הגורם לתנועת מולקולות הטרופומיוזין והטרופונין החוסמות את אתרי הקשירה של האקטין. בעזרת קשירת יוני סידן לטרופומיוזין הוא נע מאזור אתר הקשירה ומתאפשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt; <br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;ניתן לראות בהדמיה את אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - הקשר בין המיוזין לאקטין משתחרר בעקבות קשירת ATP למולקולת המיוזין. השרירים מצויים בשלב זה במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATPניתן לראות את אתרי הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – הידרוליזה של ATP המחוברת ל&quot;ראש&quot; המיוזין גורמת למעין פעולת דריכה (בדומה לדריכה בכלי ירייה), כאשר תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה.&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;(ירוק)ADPניתן לראות את אתרי הקישור הנפרדים של הפוספט(ורוד) ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - המגע המינימלי בין &quot;ראשי&quot; המיוזין עם סיבי האקטין גורם לשחרור ה-Pi, תוצר הידרוליזת ה-ATP, שגורם לחיזוק ההתקשרות בין המיוזין לאקטין ולמעין התגבשות של המבנה כולו בכוחות דחיפה ודחיסה.&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא] ממחיש את שלבי פעילות מנגנון הכיווץ- אקטין-מיוזין.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה]<br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/5'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/1'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;ATP אתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/1'&gt;אתרי מוטציות נקודתיות במחלת שריר הלב&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]</div>

Hadas Nissim https://proteopedia.org/index.php?title=Myosin_(hebrew)&diff=3253123 2020-06-30T08:54:03Z

<p>Hadas Nissim: </p> <hr /> <div>==&lt;center&gt; הראש המוטורי-II מיוזין &lt;/center&gt;==<br /> &lt;StructureSection load='1BR1' size='340' side='right' caption='Caption for this structure' scene='84/846751/Myosin_2/1'&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;שלד התא&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> שלד התא הוא רשת סבוכה של סיבים דקים המהווים את התשתית עליה בנוי התא. היא שומרת את האברונים במקומם ומונעת מהם לצוף בנוזל התוך-תאי (ציטופלזמה) ולנדוד ממקום למקום. בנוסף היא משמשת גם כמעין רשת של פסי רכבת שחומרים ואברונים נעים עליהם באופן מסודר ברחבי התא החי. מבנה השלד התוך תאי מאפשר תנועה עצמאית של התאים ושותף בתהליכי חלוקת התא. <br /> השלד מורכב מסוגי סיבים חלבוניים שונים, ביניהם אקטין ומיוזין.<br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;שרירי השלד&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> השרירים בגופנו אחראים על כל הפעולות שדורשות תנועה כלשהי, החל בתנועות רצוניות כמו הליכה, אחיזה או הנעה של האיברים וכלה בתנועות לא רצוניות כמו נשימה, פעימות לב, הנעת מערכת העיכול, הפרשות ועוד. לכל השרירים בגוף יש מנגנון פעולה דומה, שכולל פעילות תלוית סידן ו-ATP של מנוע מולקולרי בשם מיוזין, שמחליק על גבי סיבי אקטין. <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> ==&lt;center&gt;מבנה המיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> המיוזין הינו חלבון המצוי בציטפלזמה של תאי שריר. המיוזין מסודר בצורה של סיב, כאשר מספר מולקולות מלופפות באזור זנבותיהן והראשים פונים לכיוונים מנוגדים.<br /> כל מולקולת חלבון מיוזין בנויה משני &quot;ראשים&quot; ו&quot;זנב&quot; אחד ארוך במבנה צר.<br /> ה&quot;זנב&quot; מורכב משני שרשראות של חומצות אמיניות המאורגנות כל אחת במבנה של אלפא הליקס. השרשראות מלופפות זו על זו במבנה סליל כפול (בדומה למבנה הדנ&quot;א).<br /> ה&quot;ראשים&quot; נמצאים בקצה המולקולה ובהם מתקיימות שני פעולות המשמשות כמעין מנוע מולקולרי הממיר אנרגיה כימית לארגיה מכנית:&lt;br&gt;<br /> א. פעילות ATPase : פירוק מולקולת ATP ל ADP+Pi. &lt;br&gt;<br /> ב. פעילות מוטורית: מאפשרת את התנועה של סיבי השריר.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:מיוזין 1.jpg|center]]&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;center&gt;'''בעמוד זה נתמקד במבנה &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt; ''' &lt;/center&gt;<br /> <br /> <br /> ==&lt;center&gt;פעילות אקטין-מיוזין&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין.<br /> הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה&quot;ראשים&quot; של מולקולות המיוזין. בהדמיה ניתן לראות את &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> בשריר המשורטט (שרירי השלד), מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה המכיל 300-400 מולקולות (המקנה לאזור צבע כהה), ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק (מקנה לאזור צבע בהיר). האזור הבהיר מכונה &quot;Z-disc&quot;.<br /> בקצוות המבנה הקוטבי בולטים &quot;ראשים&quot; של המיוזין הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל &quot;ראשים&quot;.<br /> <br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Muscle structure.jpg|thumb|500px|center|מבנה תא השריר וסידור סיבי האקטין והמיוזין]]<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים:&lt;br&gt;<br /> ● סיבים דקים – מולקולות האקטין&lt;br&gt;<br /> ● סיבים עבים – מולקולות המיוזין&lt;br&gt;<br /> ● מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין&lt;br&gt;<br /> ● יוני סידן&lt;br&gt;<br /> ● ATP&lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> [[Image:Myosin Actin.jpg|thumb|500px|center|סיבי האקטין והמיוזין, ניתן לראות את הראש המוטורי בשלבי החיבור השונים לסיב האקטין]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של &quot;ראשי&quot; מולקולות המיוזין.&lt;br&gt;<br /> <br /> [https://www.youtube.com/watch?v=eSACVKKALWs הסרטון הבא] ממחיש את מבנה סיבי החלבון בשריר.&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם:&lt;br&gt;<br /> 1 &quot;מחובר&quot; (attached) – שלב ראשוני הגורם לתנועת מולקולות הטרופומיוזין והטרופונין החוסמות את אתרי הקשירה של האקטין. בעזרת קשירת יוני סידן לטרופומיוזין הוא נע מאזור אתר הקשירה ומתאפשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין.&lt;br&gt;<br /> 2 &quot;משוחרר&quot; (release) - הקשר בין המיוזין לאקטין משתחרר בעקבות קשירת ATP למולקולת המיוזין. השרירים מצויים בשלב זה במצב נוקשה.&lt;br&gt;<br /> 3&quot;דרוך&quot; (cocked) – הידרוליזה של ATP המחוברת ל&quot;ראש&quot; המיוזין גורמת למעין פעולת דריכה (בדומה לדריכה בכלי ירייה), כאשר תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל&quot;ראש&quot; המולקולה.&lt;br&gt;<br /> 4 &quot;הפעלת כוח&quot; (force generating) - המגע המינימלי בין &quot;ראשי&quot; המיוזין עם סיבי האקטין גורם לשחרור ה-Pi, תוצר הידרוליזת ה-ATP, שגורם לחיזוק ההתקשרות בין המיוזין לאקטין ולמעין התגבשות של המבנה כולו בכוחות דחיפה ודחיסה.[https://www.youtube.com/watch?v=QVLYw4mhUIg הסרטון הבא][http://courses.md.huji.ac.il/75205/muscle/movement.html אנימציה]<br /> &lt;br&gt;<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> <br /> [[Image:Actin myosin bonding stages.jpg|thumb|300px|center|ATPשלבי קישור האקטין והמיוזין והידרוליזת מולקולת ה]]<br /> <br /> ==&lt;center&gt;motor domain מוטציות ב&lt;/center&gt;==<br /> <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;<br /> <br /> מוטציות רבות בגנים המקודדים ל motor domain עלולות לגרום לקשיים בתפקוד תקין של פולת השרירים. למשל, מוטציות באזור הקשירה לאקטין ובאזור הקישור לATP בשריר הלב עלולות לגרום לFamilial hypertrophic cardiomyopathy, מחלה תורשתית בה נגרמת התעבות של שריר זה. ההתעבות גורמת לשאיבת הדם להתרחש בצורה לא יעילה ואף להוביל להתקף לב.<br /> נמצא כי המוטציות כוללות שינוי בחומצות אמינו יחידות הסמוכות לאתרי הקישור לאקטין ולATP<br /> (Val 606,Arg 403, Arg 249) גורמות לשיבוש במבנה המרחבי של המיוזין אשר גורם לפעילות לא תקינה של השריר.<br /> <br /> &lt;/p&gt;<br /> <br /> [[Image:Mutation myosin.jpg|thumb|500px|center|מוטציות נקודתיות באזור הראש המוטורי של המיוזין]]<br /> <br /> <br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Secondary_structure/5'&gt;מבנה שניוני של החלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Amino_acid/1'&gt;חומצות אמיניות&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Actin_binding_site/2'&gt;אתר הקישור לאקטין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site/1'&gt;ATP אתר הקישור ל&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Motor_domain/1'&gt;אזור הראש המוטורי של המיוזין&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Atp_binding_site_nucleotide/1'&gt;ATP אתר קישור של נוקלאוטידים ו&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Evolutionary_changes/1'&gt;אזור שמורים אבולוציונית בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;br&gt;<br /> &lt;scene name='84/846751/Myosin_mutation/1'&gt;אתרי מוטציות נקודתיות במחלת שריר הלב&lt;/scene&gt;<br /> <br /> == References ==<br /> [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%99%D7%95%D7%96%D7%99%D7%9F מידע על מיוזין מויקיפדיה]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/maagarmada/med_and_physiol/%D7%9E%D7%A0%D7%92%D7%A0%D7%95%D7%9F-%D7%A4%D7%A2%D7%95%D7%9C%D7%AA-%D7%94%D7%A9%D7%A8%D7%99%D7%A8 מנגנון פעולת השריר- מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://davidson.weizmann.ac.il/online/askexpert/%D7%94%D7%90%D7%9D-%D7%9C%D7%AA%D7%90%D7%99%D7%9D-%D7%99%D7%A9-%D7%A9%D7%9C%D7%93 שלד התא - מכון דוידסון]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://stwww1.weizmann.ac.il/cell/?p=462 השלד התוך תאי - המחלקה להוראת המדעים מכון ויצמן]&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/P10587/ מידע על החלבון מיוזין מתוך NCBI]</div>

Hadas Nissim