https://proteopedia.org/api.php?action=feedcontributions&feedformat=atom&user=Ines+KahlaouiProteopedia - User contributions [en]2026-09-21T22:07:06ZUser contributionsMediaWiki 1.43.8https://proteopedia.org/index.php?title=1ca1_(Italian)&diff=10344341ca1 (Italian)2010-01-15T12:21:22Z<p>Ines Kahlaoui: /* Contesto */</p>
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<br />
===ALPHA-TOSSINA DEL ''CLOSTRIDIUM PERFRINGENS''===<br />
<br />
L'alfa-tossina del ''Clostridium perfringens'' è il fattore determinante di virulenza in cancrena gassosa ed è stata anche coinvolta nella patogenesi del sindrome della morte improvvisa in animali giovani. La tossina è un enzima a metallo (zinco) di 370-residui, che ha un'attività fosfolipase C, e può legarsi alle membrane in presenza di calcio. La struttura cristallina dell'enzima rivela una proteina di due domini. Il dominio N-terminale mostra una somiglianza strutturale prevista con la fosfatidilcolina-specifica fosfolipase C di ''Bacillus cereus'' (PC-PLC). Il dominio C-terminale mostra una forte analogia strutturale al dominio di legame al calcio C2 degli eucarioti. Crediamo che questo sia il primo esempio di un tale dominio in procarioti. Questo tipo di dominio è stato trovato ad agire come un fosfolipide e/o dominio di legame al calcio obbligatorio nelle proteine secondo messaggero intracellulari e, cosa molto interessante, queste vie sono perturbati in cellule trattate con l'alfa-tossina. Infine, un possibile meccanismo è descritto per l'attaco dell alfa-tossina sui fosfolipidi<br />
imballati nelle membrane, che razionalizza la sua tossicità rispetto ad altre fosfolipasi C omologhe non-emolitiche.<br />
<br />
Riassunto tradotto da MEDLINE®/PubMed®, una banca dati del U.S. National Library of Medicine.<br />
<br />
===Contesto===<br />
<br />
La tossina alpha è la prima tossina batterica, la cui attività enzimatica è stata scoperta nel 1940 (Songer, JG 1996; Titball, RW, 1993; Naylor, CE, 1998). Si tratta di un lecitinase (oppure fosfolipase di tipo C) e una sfingomielinase che idrolizza le fosfatidil colina, lecitina, fosfolipidi e sfingomielina (Popoff, 2005; Billington, SJ ''et al.'', 1998, Lefevre, PC ''et al.'', 2003; Smith, BP, 1996; Titball, RW ''et al.'', 1999; Walker, RL ''et al.'', 2004). Possiede attività emolitica, necrotizzante e letale (Titball, RW ''et al.'', 1999, Walker, RL ''et al.'', 2004). L'alpha tossina viene secreta da tutti i tipi di ''Clostridium perfringens''ed è sintetizzata in fase di crescita esponenziale (Smith, BP, 1996, Songer, JG, 1996; Titball, RW ''et al.'', 1999). L'alpha tossina è una proteina di peso molecolare 43 kDa (Petit ''et al.'', 1999). La sua sintesi inizia da un precursore costituito con un peptide segnale (i primi 28 aminoacidi). La proteina matura è composta di 370 amino acidi e comprende due domini: il dominio N-terminale è composto da eliche alfa (residui 1-246, la parte attiva della tossina), mentre l'altro dominio C-terminale è costituito da due fogli beta (residui 256-370, coinvolto nel legame alla membrana (Popoff, M, 2005)). Si tratta di un enzima a metallo che contiene ioni Zn2+ e Ca2+ (Naylor ''et al.'', 1998). Questi ioni sono essenziali per l'attività biologica: lo zinco è coinvolto in nell attività enzimatica, e il calcio è coinvolto nel legame alla membrana (Titball, RW<br />
''et al.'', 1999).<br />
Il gene che coda per la tossina alfa è chiamato ''cpa'' (chiamato anche ''plc''). Si trova sul cromosoma vicino l'origine di replicazione e iniziazione (Daube, G ''et al.''1996; Songer, JG, 1996). Sua sequenza, costante in tutti i tipi individuati, pertanto, consente di utilizzarlo come marcatore genetico della specie (Small, L ''et al.'', 1999). Il ruolo della tossina alfa è una destabilizzazione delle membrane delle cellule. Il diacilglicerolo prodotto dalla idrolisi di lecitina dalla tossina alfa, attiva la proteina chinasi quel che porta all'attivazione delle fosfolipasi C e D delle cellule eucariote e ad una cascata di reazioni causate dal acido arachidonico. Le fosfolipasi C e D delle cellule eucarioti portano alla sintesi e a l'attrazione delle molecole dell'infiammazione come i leucotrieni, i trombossani e i fattori di attivazione piastrinica. Queste reazioni risultato nella contrazione degli vasi sanguigni, l'aumento della permeabilità, l'aggregazione piastrinica e la disfunzione del muscolo (il miocardio in particolare). L'attività biologica della tossina alfa resulta nella lisi della membrana delle cellule mirate, come i leucociti e gli enterociti (Lefevre, PC ''et al.'', 2003; Petit L ''et al'', 1999; Smith, BP, 1996, Minor & Véron, 1989). Alcuni esperimenti hanno evidenziato gli effetti patogeni di questa tossina usando iniezioni endovenosa o intra-peritoneale (Bunting, M ''et al.'', 1997; Titball, RW ''et al.'', 1999). La tossina alfa ha un'azione emolitica. Questo la mette a parte dalla fosfolipase A, la cui azione emolitica si fa a partire da prodotti emolitici (Minor & Véron, 1989). Tuttavia, questi prodotti sono coinvolti nell'attivazione di multiple reazioni di alterazione del metabolismo cellulare, quel che porta alla destabilizzazione<br />
delle cellule (Bunting, M ''et al.'', 1997).<br />
La tossina alfa altera la permeabilità dell'endotelio e causa la necrosi dei villi intestinali (Smith, BP, 1996). Studi realizzati da<br />
Songer suggeriscono che la piccola differenza nella sequenza di aminoacidi della tossina alfa, tra le tossi-infezioni cancrenose e le enterotossemie, dà alla tossina alfa la sua resistenza particolare rispetto alla chimotripsina permettendo l'accumulo nell'intestino (Songer, JG, 1996).<br />
<br />
==A proposito di questa Struttura==<br />
1CA1 è una struttura a 1 catena di sequenza di [http://en.wikipedia.org/wiki/Clostridium_perfringens Clostridium perfringens]. Dalle informazioni cristallografiche completi sono disponibili su [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=1CA1 OCA].<br />
<br />
==Riferimenti==<br />
<ref group="xtra">PMID:9699639</ref><references group="xtra"/><br />
<ref group="xtra">PMID:8964036</ref><references group="xtra"/><br />
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<ref group="xtra">PMID:9699639</ref><references group="xtra"/><br />
<ref group="xtra">Popoff MR. Clostridial and Bacteroides Toxins: Structure and Mode of Action. In "Strict and Facultative Anaerobes Medical and Environmental Aspects" (Nakano, MM & Zuber, P eds), Horizon Bioscience, Norfolk, 2004, pp. 171-197.</ref><br />
<ref group="xtra">Smith, BP. Diseases caused by ''Clostridium perfringens'' toxins, in "Large animal internal medicine. Diseases of horses, cattle, sheep and goat" 2nd edition, Mosby, 1996, pp. 768-771</ref><br />
<ref group="xtra">Titball, RW, Naylor CE, Basak AK. The ''Clostridium perfringens'' alpha-toxin. Anaerobe 1999 Apr; 5(1):51-64</ref><br />
<ref group="xtra">Hirsh, DC, Biberstein, EL. ''Clostridium'', in "Veterinary microbiology" 2nd édition (Walker, RL, Hersh, DC, Maclachlan, NJ eds), Wiley-Blackwell, 2004, pp. 198-214</ref><references group="xtra"/><br />
<ref group="xtra">Petit, L, Gibert, M, Popoff, MR. ''Clostridium perfringens'': toxinotype and genotype. Trends Microbiol. 1999 Mar;<br />
7(3):104-110</ref><br />
<ref group="xtra">PMID:8712513</ref><references group="xtra"/><br />
<ref group="xtra">Le Minor, L, Véron, M. ''Clostridium perfringens'' in "Bacteriologie médicale. Medicine et Sciences" 2nd edition, Flammarion, 1989, pp. 902-911</ref><br />
<ref group="xtra">PMID:9239403</ref><references group="xtra"/><br />
[[Category: Clostridium perfringens]]<br />
[[Category: Phospholipase C]]<br />
[[Category: Basak, A K.]]<br />
[[Category: Naylor, C E.]]<br />
[[Category: Titball, R W.]]<br />
[[Category: C2 domain]]<br />
[[Category: Ca and membrane binding]]<br />
[[Category: Gangrene determinant]]<br />
[[Category: Hydrolase]]<br />
[[Category: Zinc phospholipase c]]<br />
<br />
''Page seeded by [http://oca.weizmann.ac.il/oca OCA ] on Wed Feb 18 09:15:01 2009''</div>Ines Kahlaouihttps://proteopedia.org/index.php?title=1ca1_(French)&diff=10344331ca1 (French)2010-01-15T12:08:18Z<p>Ines Kahlaoui: /* TOXINE ALPHA DE ''CLOSTRIDIUM PERFRINGENS'' */</p>
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<br />
===TOXINE ALPHA DE ''CLOSTRIDIUM PERFRINGENS''===<br />
<br />
La toxine alpha de ''Clostridium perfringens'' est le facteur de virulence<br />
principal dans la gangrène gazeuse, et a aussi été impliquée dans la<br />
pathogenèse du syndrome de mort subite chez les jeunes animaux. La toxine est<br />
une zinc métalloenzyme de 370 résidus, qui possède une activité phospholipase<br />
C et peut se lier aux membranes en présence de calcium. La structure<br />
cristalline de l'enzyme révèle une protéine à deux domaines. Le domaine<br />
N-terminal montre une similitude structurale attendue avec la phospholipase C<br />
phosphatidylcholine-spécifique de ''Bacillus cereus'' (PC-PLC). Le domaine<br />
C-terminal montre une analogie structurale forte avec les domaines de liaison<br />
du calcium C2 eucaryotes. Nous pensons qu'il s'agit du premier exemple d'un<br />
tel domaine chez les procaryotes. Ce type de domaine peut agir comme<br />
phospholipide et/ou domaine de liaison du calcium dans les protéines second<br />
messager intracellulaires et, de manière intéressante, ces voies sont<br />
perturbées dans des cellules traitées à la toxine alpha. Finalement, un<br />
mécanisme pausible est décrit pour l'attaque de la toxine alpha sur les<br />
phospholipides empaquetés dans des membranes, ce qui rationalise sa toxicité<br />
comparée à d'autres phospholipases C homologues, non-hémolytiques.<br />
<br />
Résumé traduit de MEDLINE®/PubMed®, une base de données de la U.S. National<br />
Library of Medicine.<br />
<br />
==CONTEXTE==<br />
<br />
La toxine alpha est la première toxine bactérienne dont l'activité enzymatique<br />
fut découverte en 1940 (Songer JG, 1996; Titball, RW, 1993; Naylor, CE, 1998).<br />
Il s'agit d'une lécithinase (ou phospholipase de type C) et d'une<br />
sphyngomyélinase hydrolysant la phosphatydil-choline, la lécithine, les<br />
phospholipides et la sphyngomyéline (Popoff, 2005; Billington, SJ ''et al.'',<br />
1998; Lefevre, PC ''et al.'', 2003; Smith, BP, 1996; Titball, RW ''et al.'',<br />
1999; Walker, RL ''et al.'', 2004). Elle possède une activité hémolytique,<br />
nécrosante et létale (Titball, RW ''et al.'', 1999; Walker, RL ''et al.'',<br />
2004). La toxine alpha est sécrétée par tous les types de ''Clostridium<br />
perfringens'' et est synthétisée en phase de croissance exponentielle (Smith,<br />
BP, 1996; Songer, JG, 1996; Titball, RW ''et al.'', 1999). La toxine alpha<br />
est une protéine de poids moléculaire 43 kDa (Petit ''et al.'', 1999). Sa<br />
synthèse est réalisée à partir d'un précurseur comprenant un peptide signal<br />
(les premiers 28 acides aminés). La protéine mature est composée de 370 acides<br />
aminés et possède deux domaines; l'un est constitué d'hélices alpha en<br />
partie N-terminale (résidus 1-246), portion active de la toxine, l'autre est<br />
formé de deux feuillets beta, en partie C-terminale (résidus 256-370), impliqué<br />
dans la fixation membranaire (Popoff, M, 2005). Il s'agit d'une métallo enzyme<br />
comprenant des ions Zn2+ et Ca2+ (Naylor ''et al.'', 1998). Ces ions sont<br />
indispensables pour l'activité biologique: le zinc intervient dans l'activité<br />
enzymatique et le calcium intervient dans la fixation membranaire (Titball, RW<br />
''et al.'', 1999).<br />
Le gène qui code pour la toxine alpha est appelé ''cpa'' (encore appelé<br />
''plc''). Il est situé sur le chromosome près de l'origine de réplication et<br />
d'initiation (Daube, G ''et al.'', 1996; Songer, JG, 1996). Sa séquence,<br />
constante dans toutes les souches identifiées, permet par conséquent de<br />
l'utiliser comme marqueur génétique de l'espèce (Petit, L ''et al.'', 1999).<br />
Le rôle de la toxine alpha consiste en une déstabilisation des membranes<br />
cellulaires. Le diacylglycérol, produit de l'hydrolyse de la lécithine par la<br />
toxine alpha, active la protéine kinase conduisant à l'activation des<br />
phospholipases C et D des cellules eucaryotes et à une cascade de réactions<br />
dues à l'acide arachidonique. Les phospholipases C et D des cellules<br />
eucaryotes engendrent la synthèse et l'attraction des molécules de<br />
l'inflammation comme les leucotriènes, les thromboxanes et les facteurs<br />
d'activation des plaquettes. Ces réactions entrainent la contraction des<br />
vaisseaux sanguins, une augmentation de la perméabilité, l'agrégation<br />
plaquettaire et un dysfonctionnement des muscles (le myocarde en particulier).<br />
L'activité biologique de la toxine alpha se traduit par la lyse membranaires<br />
des cellules cibles comme les leucocytes ou les entérocytes (Lefevre, PC ''et al.'', 2003; Petit, L ''et al.'', 1999; Smith, BP, 1996; Minor & Véron, 1989). Des expériences ont permis de mettre en évidence ces effets pathogènes par<br />
injection intraveineuse ou intra-péritonéale de cette toxine (Bunting, M ''et<br />
al.'', 1997; Titball, RW ''et al.'', 1999). La toxine alpha possède une action<br />
hémolytique. Ceci la différencie des phospholipases A, dont l'action<br />
hémolytique s'effectue à partir de produits hémolytiques (Minor & Véron,<br />
1989). Néanmoins ces produits interviennent dans l'activation de multiples<br />
réactions altérant le métabolisme cellulaire conduisant à la déstabilisation<br />
des cellules (Bunting, M ''et al.'', 1997).<br />
La toxine alpha modifie la perméabilité des endothéliums et provoque la<br />
nécrose des villosités intestinales (Smith, BP, 1996). Des études menées par<br />
Songer tendent à montrer que l'infime différence de la séquence en acides<br />
aminés de la toxine alpha, entre les toxi-infections gangréneuses et les<br />
entérotoxémies, confère à la toxine alpha une résistance particulière<br />
vis-à-vis de la chymotrypsine permettant son accumulation dans l'intestin<br />
(Songer, JG, 1996).<br />
<br />
==Au sujet de cette Structure==<br />
1CA1 est une structure à 1 chaîne de séquence de [http://en.wikipedia.org/wiki/Clostridium_perfringens Clostridium perfringens]. Des informations cristallographique complètes sont disponibles sur [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=1CA1 OCA].<br />
==Références==<br />
<ref group="xtra">PMID:9699639</ref><references group="xtra"/><br />
<ref group="xtra">PMID:8964036</ref><references group="xtra"/><br />
<ref group="xtra">PMID:8336671</ref><references group="xtra"/><br />
<ref group="xtra">PMID:9699639</ref><references group="xtra"/><br />
<ref group="xtra">Popoff MR. Clostridial and Bacteroides Toxins: Structure and<br />
Mode of Action. In "Strict and Facultative Anaerobes Medical and Environmental<br />
Aspects" (Nakano, MM & Zuber, P eds), Horizon Bioscience, Norfolk, 2004, pp.<br />
171-197.</ref><br />
<ref group="xtra">Smith, BP. Diseases caused by ''Clostridium perfringens''<br />
toxins, in Large animal internal medicine. Diseases of horses, cattle, sheep<br />
and goat 2nd edition, Mosby, 1996, pp. 768-771</ref><br />
<ref group="xtra">Titball, RW, Naylor CE, Basak AK. The ''Clostridium<br />
perfringens'' alpha-toxin. Anaerobe 1999 Apr; 5(1):51-64</ref><br />
<ref group="xtra">Hirsh, DC, Biberstein, EL. ''Clostridium'', in Veterinary<br />
microbiology 2nd édition (Walker, RL, Hersh, DC, Maclachlan, NJ eds),<br />
Wiley-Blackwell, 2004, pp. 198-214</ref><references group="xtra"/><br />
<ref group="xtra">Petit, L, Gibert, M, Popoff, MR. ''Clostridium<br />
perfringens'': toxinotype and genotype. Trends Microbiol. 1999 Mar;<br />
7(3):104-110</ref><br />
<ref group="xtra">PMID:8712513</ref><references group="xtra"/><br />
<ref group="xtra">Le Minor, L, Véron, M. ''Clostridium perfringens'' in<br />
Bacteriologie médicale. Medicine et Sciences 2nd edition, Flammarion, 1989,<br />
pp. 902-911</ref><br />
<ref group="xtra">PMID:9239403</ref><references group="xtra"/><br />
[[Category: Clostridium perfringens]]<br />
[[Category: Phospholipase C]]<br />
[[Category: Basak, A K.]]<br />
[[Category: Naylor, C E.]]<br />
[[Category: Titball, R W.]]<br />
[[Category: C2 domain]]<br />
[[Category: Ca and membrane binding]]<br />
[[Category: Gangrene determinant]]<br />
[[Category: Hydrolase]]<br />
[[Category: Zinc phospholipase c]]<br />
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===LA TOSSINA EPSILON DI ''CLOSTRIDIUM PERFRINGENS'' MOSTRA SOMIGLIANZA STRUTTURALE CON LA TOSSINA AEROLYSIN CHE FORMA PORI=== <br />
<br />
La tossina epsilon di ''Clostridium perfringens'' è una tossina letale. Studi recenti suggeriscono che la tossina agisce via un meccanismo di formazione di pori che è insolitamente potente. Qui noi riportiamo la struttura nel cristallo della tossina epsilon, che rivela somiglianza strutturale all'aerolysin dal ''Aeromonas hydrophila''. Le tossine che formano pori possono cambiare conformazione fra stati solubili e stati 'trans-membrana'. Comparando le due tossine, noi abbiamo identificato regioni importante per questa trasformazione.<br />
<br />
==CONTESTO==<br />
<br />
La tossina epsilon è prodotta dal ''Clostridium perfringens '' di tipi B e D, (Hunter ''et al.'', 1992; P.P. Goswami ''et al.'', 1996). È prodottta sotto una forma di prototossina inattiva di 331 aminoacidi e di peso molecolare 33 kDa (Hunter ''et al.'', 1992).<br />
<br />
L'attivazione della prototossina può essere realizzata sia da proteasi sintetizzati dal batterio stesso come l'alfa-chimotripsina e la protease lambda, o per certi enzimi proteolitiche del tubo digestivo, come la tripsina. La protease lambda agisce del lato N-terminale liberando un peptide di 11 aminoacidi ed un residuo di 29 aminoacidi del lato C-terminale, mentre la tripsina e l'alfa-chimotripsina liberano un residuo di 13 aminoacidi dell'estremità N-terminale ed un residuo di 29 aminoacidi dell'estremità C-terminale (Popoff,2005). Questa digestione proteolitica da la forma attiva della tossina epsilon che rappresenta un forma letale, di peso molecolare 29 kDa. Questa attivazione è accompagnata di una leggera modifica di conformazione e del punto isoelettrico (pi) della tossina. La prototossina ed la tossina epsilon sono antigeneticamente identici (Habeeb, 1969, 1973 &1975, ciò che conferma che il peptide perso non è un determinante antigenico della molecola. La struttura tridimensionale della prototossina è formata essenzialmente di fogli beta, mentre quella della tossina è trasformata leggermente in elica alfa ma con predominanza della conformazione beta (A.F.S.A, Habeeb,1973). È stato dimostrato che la struttura della tossina epsilon possiede una struttura similare a quella dell'aerolysin di ''Aeromonas hydrophila'' (Cole ''et al.'', 2004).<br />
<br />
La tossina epsilon è codificata dal gene etx, portato da un plasmide, di taglia superiora a 100 Kb, (Hunter ''et al.'', 1992), trasferibile orizzontalmente di un 'strain' ad un altro (Frey J.,, 2003; Considerare J.G., 1996,; Walker R.L. ''et al.'', 2004). È un gene transposon (G. Stufato & P. Simon,1992). Questo gene è stato sequenzato per i due tipi B e D (Havard, 1992; Hunter, 1992). Il paragone tra le due sequenze dei geni etxB ed etxD mostra una differenza di due nucleotidi nella parte codificante, che ha provocato la sostituzione di un aminoacido (Havard,1992).<br />
<br />
La tossina epsilon è il fattore più virulente di ''Clostridium perfringens'' di tipo D; interagisce con le cellule vascolari endoteliali, provocando un aumento della permeabilità dei vascelli danneggiando direttamente l'endotelium che porta ad una perdita di fluido e l'apparizione di edema particolarmente nel polmone, cuore, reni e cervello (Lefevre P.C. ''et al.'', 2003 ; Walker R.L. et ''al.'', 2004). La tossina epsilon è una tossina potente che è responsabile dell'enterotossemia ovina fatale, della malattia del rene polposo e della dissenteria dell'agnello.<br />
<br />
==A proposito di questa Struttura==<br />
1UYJ è una struttura a 3 catene di sequenze di [http://en.wikipedia.org/wiki/Clostridium_perfringens Clostridium perfringens]. Dalle informazioni cristallografiche completi sono disponibili su [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?Id=1UYJ OCA]. <br />
<br />
==Riferimento== <br />
PMID:15258571 <br />
[[Category: Clostridium perfringens]] <br />
[[Category: Basak, A K.]] <br />
[[Category: Cole, A R.]] <br />
[[Category: Gibert, M.]] <br />
[[Category: Moss, D S.]] <br />
[[Category: Poppoff, M.]] <br />
[[Category: Titball, R W.]] <br />
[[Category: Beta pore forming toxin]] <br />
<br />
Page seeded by [http://oca.weizmann.ac.il/oca OCA] Monday, February 16 19:18:57 2009</div>Ines Kahlaouihttps://proteopedia.org/index.php?title=1uyj_(French)&diff=10200591uyj (French)2009-11-22T17:42:08Z<p>Ines Kahlaoui: /* CONTEXTE */</p>
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{{Seed}}<br />
[[Image:1uyj.png|left|200px]]<br />
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{{STRUCTURE_1uyj | PDB=1uyj | SCENE= }}<br />
=== LA TOXINE EPSILON DE ''CLOSTRIDIUM PERFRINGENS'' MONTRE UNE SIMILARITE STRUCTURELLE AVEC LA TOXINE FORMEUSE DE PORE AEROLYSINE === <br />
<br />
La toxine epsilon de ''Clostridium perfringens'' est une toxine mortelle. Des études récentes suggèrent que la toxine agit via un mécanisme de formation de pore inhabituellement puissant. Ici nous reportons la structure cristalline de la toxine epsilon, qui révèle une similarité structuralle avec l'aérolysine d' ''Aeromonas hydrophila''. Des toxines formeuses de pores peuvent changer leurs conformations entre états solubles et états transmembranaires. En comparant les deux toxines, nous avons identifié des régions importantes pour cette transformation.<br />
<br />
==CONTEXTE==<br />
La toxine epsilon est produite par ''Clostridium perfringens'' de types B et D (Hunter ''et al.'', 1992; P.P. Goswami ''et al.'', 1996). Elle est sécrétée sous une forme de prototoxine inactive de 331 acides aminés, de poids moléculaire de 33 kDa (Hunter ''et al.'', 1992).<br />
<br />
L’activation de la prototoxine peut être réalisée, par les protéases synthétisées par la bactérie elle-même comme l’alpha-chymotrypsine et la protéase lambda, ou par certains enzymes protéolytiques du tube digestif, telles que la trypsine. La protéase lambda agit du coté N-terminal en libérant un peptide de 11 acides aminés et un résidu de 29 acides aminés du coté C-terminal, tandis que la trypsine et l’alpha-chymotrypsine libèrent un résidu de 13 acides aminés de l’extrémité N-terminale et un résidu de 29 acides aminés de l’extrémité C-terminale (Popoff, 2005). Cette digestion protéolytique donne la forme active de la toxine epsilon qui est une forme létale, de poids moléculaire 29 KDa. Cette activation s’accompagne d’une légère modification des conformation et point isoélectrique (pI) de la toxine. La prototoxine et la toxine epsilon sont antigénétiquement identiques (Habeeb, 1969, 1973 & 1975), ce qui confirme que le peptide perdu n’est pas un déterminant antigénique de la molécule. La structure tridimensionnelle de la prototoxine est formée essentiellement de feuillets beta, alors que celle de la toxine est légèrement transformée en hélice alpha mais avec prédominance de la conformation beta (A.F.S.A, Habeeb, 1973). Il a été démontré que la structure de la toxine epsilon possède une structure similaire à celle de l’aerolysine d’ ''Aeromonas hydrophilla'' (Cole et all, 2004).<br />
<br />
La toxine epsilon est codée par le gène etx, porté par un plasmide (de taille supérieure à 100 Kb) (Hunter ''et al.'', 1992) transférable horizontalement d’une souche à une autre (Frey J., 2003; Songer J.G., 1996 ; Walker R.L. ''et al.'', 2004). C’est un gène transposon (G. Daube & P. Simon, 1992). Ce gène a été séquencé chez les deux types B et D (Havard, 1992; Hunter, 1992). La comparaison entre les deux séquences des gènes etxB et etxD montre une différence de deux nucléotides dans la partie codante ce qui a provoqué la substitution d’un acide aminé (Havard, 1992).<br />
<br />
La toxine epsilon est le facteur le plus virulent chez ''Clostridium perfringens'' de type D; elle interagit avec les cellules vasculaires endothéliales, provoquant une augmentation de la perméabilité des vaisseaux en endommageant directement l’endothélium ce qui amène à une perte de fluide et l’apparition d’oedème notamment du poumon, coeur, reins et cerveau (Lefevre P.C. ''et al.'', 2003 ; Walker R.L. et ''al.'', 2004). La toxine epsilon est une toxine puissante qui est responsable de l'entérotoxémie ovine fatale, de la maladie du rein pulpeux et de la dysenterie de l’agneau.<br />
==Au sujet de cette structure==<br />
1UYJ est une structure à 3 chaînes de séquences de [http://en.wikipedia.org/wiki/Clostridium_perfringens Clostridium perfringens]. Des informations crystallographique complètes sont disponibles sur [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?Id=1UYJ OCA]. <br />
==Référence== <br />
PMID:15258571 <br />
[[Category: Clostridium perfringens]] <br />
[[Category: Basak, A K.]] <br />
[[Category: Cole, A R.]] <br />
[[Category: Gibert, M.]] <br />
[[Category: Moss, D S.]] <br />
[[Category: Poppoff, M.]] <br />
[[Category: Titball, R W.]] <br />
[[Category: Beta pore forming toxin]] <br />
<br />
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<br />
{{STRUCTURE_1uyj | PDB=1uyj | SCENE= }}<br />
=== LA TOXINE EPSILON DE ''CLOSTRIDIUM PERFRINGENS'' MONTRE UNE SIMILARITE STRUCTURELLE AVEC LA TOXINE FORMEUSE DE PORE AEROLYSINE === <br />
<br />
La toxine epsilon de ''Clostridium perfringens'' est une toxine mortelle. Des études récentes suggèrent que la toxine agit via un mécanisme de formation de pore inhabituellement puissant. Ici nous reportons la structure cristalline de la toxine epsilon, qui révèle une similarité structuralle avec l'aérolysine d' ''Aeromonas hydrophila''. Des toxines formeuses de pores peuvent changer leurs conformations entre états solubles et états transmembranaires. En comparant les deux toxines, nous avons identifié des régions importantes pour cette transformation.<br />
<br />
==CONTEXTE==<br />
La toxine epsilon est produite par ''Clostridium perfringens'' de types B et D (Hunter ''et al.'', 1992; P.P. Goswami ''et al.'', 1996). Elle est sécrétée sous une forme de prototoxine inactive de 331 acides aminés, de poids moléculaire de 33 kDa (Hunter ''et al.'', 1992).<br />
<br />
L’activation de la prototoxine peut être réalisée, par les protéases synthétisées par la bactérie elle-même comme l’alpha-chymotrypsine et la protéase lambda, ou par certains enzymes protéolytiques du tube digestif, telles que la trypsine. La protéase lambda agit du coté N-terminal en libérant un peptide de 11 acides aminés et un résidu de 29 acides aminés du coté C-terminal, tandis que la trypsine et l’alpha-chymotrypsine libèrent un résidu de 13 acides aminés de l’extrémité N-terminale et un résidu de 29 acides aminés de l’extrémité C-terminale (Popoff, 2005). Cette digestion protéolytique donne la forme active de la toxine epsilon qui est une forme létale, de poids moléculaire 29 KDa. Cette activation s’accompagne d’une légère modification des conformation et point isoélectrique (pI) de la toxine. La prototoxine et la toxine epsilon sont antigénétiquement identiques (Habeeb, 1969, 1973 & 1975), ce qui confirme que le peptide perdu n’est pas un déterminant antigénique de la molécule. La structure tridimensionnelle de la prototoxine est formée essentiellement de feuillets beta, alors que celle de la toxine est légèrement transformée en hélice alpha mais avec prédominance de la conformation beta (A.F.S.A, Habeeb, 1973). Il a été démontré que la structure de la toxine epsilon possède une structure similaire à celle de l’aerolysine d’ ''Aeromonas hydrophilla'' (Cole et all, 2004).<br />
<br />
La toxine epsilon est codée par le gène etx, porté par un plasmide (de taille supérieure à 100 Kb) (Hunter ''et al.'', 1992) transférable horizontalement d’une souche à une autre (Frey J., 2003; Songer J.G., 1996 ; Walker R.L. ''et al.'', 2004). C’est un gène transposon (G. Daube & P. Simon, 1992). Ce gène a été séquencé chez les deux types B et D (Havard, 1992; Hunter, 1992). La comparaison entre les deux séquences des gènes etxB et etxD montre une différence de deux nucléotides dans la partie codante ce qui a provoqué la substitution d’un acide aminé (Havard, 1992).<br />
<br />
La toxine epsilon est le facteur le plus virulent chez ''Clostridium perfringens'' de type D; elle interagit avec les cellules vasculaires endothéliales, provoquant une augmentation de la perméabilité des vaisseaux en endommageant directement l’endothélium ce qui amène à une perte de fluide et l’apparition d’oedème notamment du poumon, coeur, reins et cerveau (Lefevre P.C. ''et al.'', 2003 ; Walker R.L. et ''al.'', 2004). La toxine epsilon est une toxine puissante qui est responsable de l'entérotoxémie ovine fatale, de la maladie du rein pulpeux et de la dysenterie de l’agneau.</div>Ines Kahlaouihttps://proteopedia.org/index.php?title=1uyj_(French)&diff=10200551uyj (French)2009-11-22T17:33:03Z<p>Ines Kahlaoui: /* This is a placeholder */</p>
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and display another structure.<br />
<br />
{{STRUCTURE_1uyj | PDB=1uyj | SCENE= }}<br />
<br />
'''LA TOXINE EPSILON DE ''CLOSTRIDIUM PERFRINGENS'' MONTRE UNE SIMILARITE STRUCTURELLE AVEC LA TOXINE FORMEUSE DE PORE AEROLYSINE''' <br />
La toxine epsilon de ''Clostridium perfringens'' est une toxine mortelle. Des études récentes suggèrent que la toxine agit via un mécanisme de formation de pore inhabituellement puissant. Ici nous reportons la structure cristalline de la toxine epsilon, qui révèle une similarité structuralle avec l'aérolysine d' ''Aeromonas hydrophila''. Des toxines formeuses de pores peuvent changer leurs conformations entre états solubles et états transmembranaires. En comparant les deux toxines, nous avons identifié des régions importantes pour cette transformation. <br />
<br />
Résumé traduit de MEDLINE®/PubMed®, une base de données de la U.S. National Library of Medicine. <br />
<br />
[modifier] CONTEXTE<br />
La toxine epsilon est produite par ''Clostridium perfringens'' de types B et D (Hunter et al., 1992; P.P. Goswami et al., 1996). Elle est sécrétée sous une forme de prototoxine inactive de 331 acides aminés, de poids moléculaire de 33 kDa (Hunter et al., 1992). <br />
<br />
L’activation de la prototoxine peut être réalisée, par les protéases synthétisées par la bactérie elle-même comme l’alpha-chymotrypsine et la protéase lambda, ou par certains enzymes protéolytiques du tube digestif, telles que la trypsine. La protéase lambda agit du coté N-terminal en libérant un peptide de 11 acides aminés et un résidu de 29 acides aminés du coté C-terminal, tandis que la trypsine et l’alpha-chymotrypsine libèrent un résidu de 13 acides aminés de l’extrémité N-terminale et un résidu de 29 acides aminés de l’extrémité C-terminale (Popoff, 2005). Cette digestion protéolytique donne la forme active de la toxine epsilon qui est une forme létale, de poids moléculaire 29 KDa. Cette activation s’accompagne d’une légère modification des conformation et point isoélectrique (pI) de la toxine. La prototoxine et la toxine epsilon sont antigénétiquement identiques (Habeeb, 1969, 1973 & 1975), ce qui confirme que le peptide perdu n’est pas un déterminant antigénique de la molécule. <br />
La structure tridimensionnelle de la prototoxine est formée essentiellement de feuillets beta, alors que celle de la toxine est légèrement transformée en hélice alpha mais avec prédominance de la conformation beta (A.F.S.A, Habeeb, 1973). Il a été démontré que la structure de la toxine epsilon possède une structure similaire à celle de l’aerolysine d’ ''Aeromonas hydrophilla'' (Cole et all, 2004). <br />
<br />
La toxine epsilon est codée par le gène ''etx'', porté par un plasmide (de taille supérieure à 100 Kb) (Hunter et al., 1992) transférable horizontalement d’une souche à une autre (Frey J., 2003; Songer J.G., 1996 ; Walker R.L. et al., 2004). C’est un gène transposon (G. Daube & P. Simon, 1992). Ce gène a été séquencé chez les deux types B et D (Havard, 1992; Hunter, 1992). La comparaison entre les deux séquences des gènes ''etx''B et ''etx''D montre une différence de deux nucléotides dans la partie codante ce qui a provoqué la substitution d’un acide aminé (Havard, 1992). <br />
<br />
La toxine epsilon est le facteur le plus virulent chez Clostridium perfringens de type D; elle interagit avec les cellules vasculaires endothéliales, provoquant une augmentation de la perméabilité des vaisseaux en endommageant directement l’endothélium ce qui amène à une perte de fluide et l’apparition d’oedème notamment du poumon, coeur, reins et cerveau (Lefevre P.C. et al., 2003 ; Walker R.L. et al., 2004). La toxine epsilon est une toxine puissante qui est responsable de l'entérotoxémie ovine fatale, de la maladie du rein pulpeux et de la dysenterie de l’agneau. <br />
<br />
[modifier] Au sujet de cette structure<br />
1UYJ est une structure à 3 chaînes de séquences de Clostridium perfringens. Des informations crystallographique complètes sont disponibles sur OCA. <br />
<br />
[modifier] Référence<br />
PMID:15258571 <br />
<br />
Page seeded by OCA Monday, February 16 19:18:57 2009</div>Ines Kahlaouihttps://proteopedia.org/index.php?title=1uyj_(French)&diff=10200531uyj (French)2009-11-22T17:22:35Z<p>Ines Kahlaoui: New page: ==This is a placeholder== This is a placeholder text to help you get started in placing a Jmol applet on your page. At any time, click "Show Preview" at the bottom of this page to see how...</p>
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and display another structure.<br />
<br />
{{STRUCTURE_1uyj | PDB=1uyj | SCENE= }}<br />
<br />
LA TOXINE EPSILON DE CLOSTRIDIUM PERFRINGENS MONTRE UNE SIMILARITE STRUCTURELLE AVEC LA TOXINE FORMEUSE DE PORE AEROLYSINE <br />
La toxine epsilon de Clostridium perfringens est une toxine mortelle. Des études récentes suggèrent que la toxine agit via un mécanisme de formation de pore inhabituellement puissant. Ici nous reportons la structure cristalline de la toxine epsilon, qui révèle une similarité structuralle avec l'aérolysine d' Aeromonas hydrophila. Des toxines formeuses de pores peuvent changer leurs conformations entre états solubles et états transmembranaires. En comparant les deux toxines, nous avons identifié des régions importantes pour cette transformation. <br />
<br />
Résumé traduit de MEDLINE®/PubMed®, une base de données de la U.S. National Library of Medicine. <br />
<br />
[modifier] CONTEXTE<br />
La toxine epsilon est produite par Clostridium perfringens de types B et D (Hunter et al., 1992; P.P. Goswami et al., 1996). Elle est sécrétée sous une forme de prototoxine inactive de 331 acides aminés, de poids moléculaire de 33 kDa (Hunter et al., 1992). <br />
<br />
L’activation de la prototoxine peut être réalisée, par les protéases synthétisées par la bactérie elle-même comme l’alpha-chymotrypsine et la protéase lambda, ou par certains enzymes protéolytiques du tube digestif, telles que la trypsine. La protéase lambda agit du coté N-terminal en libérant un peptide de 11 acides aminés et un résidu de 29 acides aminés du coté C-terminal, tandis que la trypsine et l’alpha-chymotrypsine libèrent un résidu de 13 acides aminés de l’extrémité N-terminale et un résidu de 29 acides aminés de l’extrémité C-terminale (Popoff, 2005). Cette digestion protéolytique donne la forme active de la toxine epsilon qui est une forme létale, de poids moléculaire 29 KDa. Cette activation s’accompagne d’une légère modification des conformation et point isoélectrique (pI) de la toxine. La prototoxine et la toxine epsilon sont antigénétiquement identiques (Habeeb, 1969, 1973 & 1975), ce qui confirme que le peptide perdu n’est pas un déterminant antigénique de la molécule. La structure tridimensionnelle de la prototoxine est formée essentiellement de feuillets beta, alors que celle de la toxine est légèrement transformée en hélice alpha mais avec prédominance de la conformation beta (A.F.S.A, Habeeb, 1973). Il a été démontré que la structure de la toxine epsilon possède une structure similaire à celle de l’aerolysine d’ Aeromonas hydrophilla (Cole et all, 2004). <br />
<br />
La toxine epsilon est codée par le gène etx, porté par un plasmide (de taille supérieure à 100 Kb) (Hunter et al., 1992) transférable horizontalement d’une souche à une autre (Frey J., 2003; Songer J.G., 1996 ; Walker R.L. et al., 2004). C’est un gène transposon (G. Daube & P. Simon, 1992). Ce gène a été séquencé chez les deux types B et D (Havard, 1992; Hunter, 1992). La comparaison entre les deux séquences des gènes etxB et etxD montre une différence de deux nucléotides dans la partie codante ce qui a provoqué la substitution d’un acide aminé (Havard, 1992). <br />
<br />
La toxine epsilon est le facteur le plus virulent chez Clostridium perfringens de type D; elle interagit avec les cellules vasculaires endothéliales, provoquant une augmentation de la perméabilité des vaisseaux en endommageant directement l’endothélium ce qui amène à une perte de fluide et l’apparition d’oedème notamment du poumon, coeur, reins et cerveau (Lefevre P.C. et al., 2003 ; Walker R.L. et al., 2004). La toxine epsilon est une toxine puissante qui est responsable de l'entérotoxémie ovine fatale, de la maladie du rein pulpeux et de la dysenterie de l’agneau. <br />
<br />
[modifier] Au sujet de cette structure<br />
1UYJ est une structure à 3 chaînes de séquences de Clostridium perfringens. Des informations crystallographique complètes sont disponibles sur OCA. <br />
<br />
[modifier] Référence<br />
PMID:15258571 <br />
<br />
Page seeded by OCA Monday, February 16 19:18:57 2009</div>Ines Kahlaouihttps://proteopedia.org/index.php?title=2vpu_French&diff=10199252vpu French2009-11-20T22:27:10Z<p>Ines Kahlaoui: New page: ==This is a placeholder== This is a placeholder text to help you get started in placing a Jmol applet on your page. At any time, click "Show Preview" at the bottom of this page to see how...</p>
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and display another structure.<br />
<br />
{{STRUCTURE_2vpu | PDB=2vpu | SCENE= }}<br />
{{Seed}}<br />
[[Image:2vpu.png|left|200px]]<br />
<br />
<!--<br />
The line below this paragraph, containing "STRUCTURE_2vpu", creates the "Structure Box" on the page.<br />
You may change the PDB parameter (which sets the PDB file loaded into the applet) <br />
or the SCENE parameter (which sets the initial scene displayed when the page is loaded),<br />
or leave the SCENE parameter empty for the default display.<br />
--><br />
{{STRUCTURE_2vpu| PDB=2vpu | SCENE= }} <br />
<br />
===STRUCTURE 3D DE LA TET3 DE ''PYROCOCCUS HORIKOSHII''===<br />
<br />
La structure d'un complexe peptidasique de 468 kDa de l'hyperthermophile<br />
''Pyrococcus horikoshi'' a été résolue à une résolution de 1.9 A. Le monomère contient<br />
le domaine catalytique typique des M42 peptidases, et un domaine de dimérisation qui<br />
permet la formation de dimères qui s'assemblent comme tétraèdre auto-compartimenté à<br />
12 sous-unités, semblable à ceux décrits pour les TET peptidases. L'analyse biochimique<br />
montre que l'enzyme est activée par le cobalt et qu'elle clive des peptides par un<br />
mécanisme non-processif. Par conséquent, cette protéine représente le troisième complexe<br />
TET peptidasique décrit dans ''P. horikoshii'', donc nommé ''Ph''TET3. C'est une lysyl<br />
aminopeptidase avec une préférence élevée pour des résidus basiques, qui sont mal clivés<br />
par la ''Ph''TET1 et la ''Ph''TET2. L'analyse structurelle de la ''Ph''TET3 et sa<br />
comparaison avec la ''Ph''TET1 et la ''Ph''TET2 révèle des caractéristiques communes<br />
qui expliquent le mode général d'action des machines moléculaires TET, ainsi que des<br />
différences qui peuvent être associées à de fortes discriminations des substrats.<br />
La question de la stabilité des assemblages TET à des températures extrêmes a été<br />
étudiée. La ''Ph''TET3 possède une activité maximale à 95 degrés C et des expériences<br />
de diffusion de neutrons à petits angles réalisées à 90 degrés C démontrent l'absence<br />
d'altérations de la structure quaternaire après des temps d'incubation importants.<br />
En conclusion, les ''Ph''TET sont des machines de destruction de peptides complémentaires, qui jouent un role important dans le métabolisme de ''P. horikoshii''.<br />
<br />
Résumé traduit de MEDLINE®/PubMed®, une base de données de la U.S. National Library<br />
of Medicine. <br />
<br />
<br />
==Au sujet de cette Structure==<br />
2VPU est une structure à une chaine de séquence de<br />
[http://en.wikipedia.org/wiki/Pyrococcus_horikoshii Pyrococcus horikoshii].<br />
Des informations cristallographiques complètes sont disponibles sur [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=2VPU OCA]. <br />
<br />
==Référence==<br />
<ref group="xtra">PMID:19291145</ref><references group="xtra"/><br />
[[Category: Pyrococcus horikoshii]]<br />
[[Category: Dura, M A.]]<br />
[[Category: Franzetti, B.]]<br />
[[Category: Gabel, F.]]<br />
[[Category: Larabi, A.]]<br />
[[Category: Rosenbaum, E.]]<br />
[[Category: Vellieux, F M.]]<br />
[[Category: Hydrolase]]<br />
[[Category: Protease]]<br />
[[Category: Self-compartmentalising]]<br />
[[Category: Thermophilic]]<br />
[[Category: Unknown function]]<br />
<br />
''Page seeded by [http://oca.weizmann.ac.il/oca OCA ] on Wed Apr 15 09:25:54 2009''</div>Ines Kahlaouihttps://proteopedia.org/index.php?title=2cf4_(French)&diff=10199172cf4 (French)2009-11-20T20:32:45Z<p>Ines Kahlaoui: New page: ==This is a placeholder== This is a placeholder text to help you get started in placing a Jmol applet on your page. At any time, click "Show Preview" at the bottom of this page to see how...</p>
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<br />
Replace the PDB id (use lowercase!) after the STRUCTURE_ and after PDB= to load <br />
and display another structure.<br />
<br />
{{STRUCTURE_2cf4<br />
| PDB=2cf4<br />
| SCENE= }}<br />
<br />
<br />
<br />
{{Seed}}<br />
[[Image:2cf4.png|left|200px]]<br />
<br />
<!--<br />
The line below this paragraph, containing "STRUCTURE_2cf4", creates the "Structure Box" on the page.<br />
You may change the PDB parameter (which sets the PDB file loaded into the applet) <br />
or the SCENE parameter (which sets the initial scene displayed when the page is loaded),<br />
or leave the SCENE parameter empty for the default display.<br />
--><br />
{{STRUCTURE_2cf4| PDB=2cf4 | SCENE= }} <br />
<br />
===UNE PEPTIDASE ARCHAEALE S'ASSEMBLE EN DEUX STRUCTURES QUATERNAIRES DIFFERENTES : UN TETRAEDRE ET UN OCTAEDRE GEANT===<br />
<br />
La protéolyse cellulaire implique de grandes peptidases oligomériques peptidases qui<br />
jouent des rôles importants dans la régulation de nombreux processus cellulaires.<br />
La peptidase TET1 (activée par le cobalt) de l'Arché hyperthermophile ''Pyrococcus<br />
horikoshii'' (PhTET1) s'assemble comme un tétraèdre à 12 sous-unités et comme une<br />
particule octaédrique à 24 sous-unités. Les deux structures quaternaires ont été résolues<br />
en combinant des données de radio-cristallographie et des données de cryo-microscopie<br />
électronique. L'organisation interne des particules PhTET1 révèle des systèmes fortement<br />
auto-compartimentés faits de réseaux de canaux d'accès prolongés par de vastes chambres<br />
catalytiques. Les deux édifices possèdent une activité aminopeptidase et leurs<br />
organisations indiquent des mécanismes de navigation de substrat différents de ceux<br />
décrits dans d'autres grands complexes peptidase. Comparé avec le tétraèdre, l'octaèdre<br />
forme une structure creuse plus grande, qui représente un nouveau type de complexe<br />
peptidasique géant. La ''Ph''TET1 s'assemble en deux structures quaternaires<br />
différentes à cause de contacts quasi-équivalents, qui ont précédemment seulement<br />
été identifiés dans des capsides virales.<br />
<br />
==Au sujet de cette structure==<br />
2CF4 est une structure à 1 chaine de séquence de [http://en.wikipedia.org/wiki/Pyrococcus_horikoshii Pyrococcus horikoshii].<br />
Des informations cristallographiques complètes sont disponibles sur [http://oca.weizmann.ac.il/oca-bin/ocashort?id=2CF4 OCA]. <br />
<br />
==Référence==<br />
<ref group="xtra">PMID:16973604</ref><references group="xtra"/><br />
[[Category: Pyrococcus horikoshii]]<br />
[[Category: Dura, M A.]]<br />
[[Category: Franzetti, B.]]<br />
[[Category: Roussel, A.]]<br />
[[Category: Schoehn, G.]]<br />
[[Category: Vellieux, F M.D.]]<br />
[[Category: Aminopeptidase]]<br />
[[Category: Archaea]]<br />
[[Category: Hydrolase]]<br />
[[Category: Hyperthermophile]]<br />
[[Category: Metalloprotein]]<br />
[[Category: Tetrahedral]]<br />
<br />
''Page seeded by [http://oca.weizmann.ac.il/oca OCA ] on Mon Feb 16 19:51:37 2009''</div>Ines Kahlaoui