https://proteopedia.org/api.php?action=feedcontributions&feedformat=atom&user=Jonathan+Guez 2026-09-15T20:38:59Z User contributions MediaWiki 1.43.8 https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4085573 2024-03-11T16:16:25Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;פנול הידרוקסילאז&lt;/center&gt;=<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene='10/1025413/Open_scene/1'&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מידע כללי'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מקור האנזים הינו מתאי שמר בשם cutaneotrichosporon cutaneum.&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז שייך למשפחת האנזימים פלווין (flavin enzymes), המכונים בדרך כלל הידרוקסילאזות ארומטיות. ידוע גם בשם, פנול 2-מונואוקסיגנאז.<br /> פעילותו של אנזים זה נחקרת, בין היתר, כיוון שנעשה בו שימוש נרחב בתעשיה בתהליכי טיהור סביבתים ביולוגיים לפירוק וניטרול של מולקולות פנול, תרכובות אורגניות בעלות מבנה פשוט של טבעת בנזן הקשורה לקבוצת הידרוקסיל OH. האנזים פועל על מגוון רחב של מולקולות פנול ותרכובות ארומטיות אחרות, ומופק בעיקר ממיקרואורגניזמים, כולל חיידקים ופטריות. היכולת של מיקרואורגניזמים אלה לפרק מולקולות פנול הופכת אותם לכלים חשובים בתהליכי טיהור מים, כאשר מנסים להסיר מזהמים אורגניים מהסביבה ([https://www.youtube.com/watch?v=uAyVcR17COs הביורמידציה]). המקור הבלעדי של מולקולות פנול כמזהמים במים ובקרקע הוא זיהום תעשייתי או זיהום מדלקים. פנול הינו חומר שעלול לגרום לסרטן, בנוסף לכך גורם לבעיות אסתטיות, לטעם ולריח חזקים.&lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''פעילות אנזימתית'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים מזרז תגובת אוקסידציה, חמצון, של פנולים, בה נוספת קבוצת הידרוקסיל-OH למולקולת הפנול, ובכך ממיר אותה לקטכול (cathecol), תהליך שמהווה צעד ראשון חשוב במסלול[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A4%D7%99%D7%A8%D7%95%D7%A7_%D7%91%D7%99%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99_%D7%9E%D7%99%D7%A7%D7%A8%D7%95%D7%91%D7%99%D7%90%D7%9C%D7%99 הביודגרדציה] של פנולים. האנזים מבצע תגובת חימצון/חיזור עם חמצן וקו אנזים NADPH. בעזרת שתי מולקולות אלה נוצרת קבוצת הידרוקסיל המתחברת לטבעת הפנול וכך הופכת אותו לקטכול.&lt;/p&gt;<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt; תרכובות הקטכול הנוצרות בעקבות האוקסידציה נוטות להיות פחות רעילות ממולקולת הפנול המקורית ויותר מסיסות במים, דבר המקל על הסרתן מהסביבה. בפעילות האנזים מעורב FAD, [https://milog.co.il/%D7%A7%D7%95%D7%A4%D7%A7%D7%98%D7%95%D7%A8 קו-פקטור] הדרוש לאנזים על מנת לזרז את התגובה . &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;:הראקציה הכימית המזורזת על ידי האנזים פנול הידרוקסילז מופיעה באיור מטה&lt;/p&gt;<br /> [[Image:צילום מסך 2024-03-06 222131.png|center|מהלך התגובה]]<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;שמרים החיים בקרקע משתמשים באנזימים המכילים פלבין אדנין דינוקלאוטיד (FAD) להידרוקסילציה של מולקולות פנול. פנול הוא הסובסטרט הטוב ביותר, לפעילות הפנול הידרוקסילאז, אך האנזים מקבל גם מולקולות פנול פשוטות עם הידרוקסי-, אמינו-, הלוגן- או מתיל.<br /> תגובת ההידרוקסלציה מתחילה רצף מטבולי המאפשר את השימוש בתרכובת המתקבלות כמקור פחמן ואנרגיה. מולקולות הקטכול המתקבלות מומרות בתהליכים כימיים לתרכובות אורגניות שונות כגון אצטיל-CoA המשתלבות[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%A2%D7%92%D7%9C_%D7%A7%D7%A8%D7%91%D7%A1 במעגל קרבס] &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מעגל קרבס מהווה ביצורים אווירניים את השלב השני מתוך שלושה בתהליך הנשימה התאית. לפני המעגל מתרחשת הגליקוליזה, התוצר שלה, פירובט, הופך לאצטיל קואנזים A, שמהווה את תחילתו של מעגל קרבס. התוצרים של המעגל הם שתי מולקולות ATP ושני נושאי אלקטרונים - NADH ו-FADH2 העוברים לשלב השלישי והאחרון של ([https://www.youtube.com/watch?v=JVAVL2mADig הנשימה התאית]), בו הם תורמים את האלקטרונים שלהם לחמצן. &lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> <br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''גיבוש החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז, המוצג בערך זה, גובש באופן מלא. בנוסף האנזים גובש יחד עם הקו-פקטור FAD ועם הסובסטרט פנול. מבנה הקריסטל שגובש מספק ראיות לשינוי מבני מתואם באנזים ובקואנזים שלו במהלך הפעילות האנזימתית. החלבון גובש כארבע יחידות. .&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מבנה החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025413/The_protein/1'&gt;החלבון השלם של פנול הידרוקסילאז&lt;/scene&gt; מורכב משני &lt;scene name='10/1025413/Phnol_hidroksilas_homodimer/1'&gt;הומודימרים&lt;/scene&gt; כל הומודימר מורכב משתי תתי יחידות זהות, כל תת יחידה מכילה 665 חומצות אמינו. המבנה [https://he.wikibooks.org/wiki/%D7%91%D7%99%D7%95%D7%9B%D7%99%D7%9E%D7%99%D7%94/%D7%9E%D7%91%D7%A0%D7%94_%D7%97%D7%9C%D7%91%D7%95%D7%9F השניוני] של החלבון מכיל &lt;scene name='10/1025413/Alpha_helix_and_beta_sheets_1/1'&gt;מבני משטחי בטא גדולים ומבני אלפא הליקס.&lt;/scene&gt; &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תת-היחידה של פנול הידרוקסילאז מורכבת משלושה מתחמים. שני המתחמים הראשונים מהווים את האתר הפעיל וקושרים את הקו-פקטור ,&lt;scene name='10/1025413/Fad_1/1'&gt;FAD&lt;/scene&gt; ואת &lt;scene name='10/1025413/Fnol_1/1'&gt;הסובסטראט- הפנול&lt;/scene&gt;, בעוד המתחם הנוסף (השלישי) בעל תפקיד לא ידוע. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:צילום מסך 2024-03-06 224352.png|center|מתחמים של תת היחידה]]<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מיקום האתרים הפעילים לקישור פנול: ח.אמינו 55, 290<br /> מיקום האתרים הפעילים לקישור FAD: ח. אמינו 18-19, 43-45, 51-56, 118, 290,358, 368-376<br /> &lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt; בנוסף, ניתן לראות במבנה החלבון&lt;scene name='10/1025417/Hydrophobic_and_hydrophilic/2'&gt; אזורים הידרופוביים באדום ואזורים הידרופיליים בכחול.&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מניתוח מבנה החלבון נמצא כי לאחר קישור הקו-פקטור FAD, חל שינוי משמעותי במבנה החלבון בלולאה הקרובה לאתר הפעיל , ממצב ״פתוח״ למצב ״סגור״. שינוי מבני זה גורם לחשיפת האתר הפעיל ומאפשר גישה לשלושת הסובסטרטים - פנול, NADPH וחמצן, ולחסימת האתר כלפי הממס ובכך מתאפשרת תגובת ההידרוקסילציה.<br /> &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מקורות מידע'''&lt;/p&gt;==<br /> Enroth, C., Neujahr, H., Schneider, G., &amp; Lindqvist, Y. (1998). The crystal structure of phenol hydroxylase in complex with FAD and phenol provides evidence for a concerted conformational change in the enzyme and its cofactor during catalysis. Structure, 6(5), 605-617.‏<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''שאלות'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> &lt;div style=&quot;text-align: right; direction: rtl; margin-left: 1em;&quot;&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;quiz display=simple&gt;<br /> { בכל שאלה בחרו בתשובה הנכונה.<br /> נתון כי מבנה החלבון הינו שני הומודימרים. מה ניתן ללמוד ממידע זה?<br /> |type=&quot;()&quot;}<br /> - החלבון מורכב משתי תתי-יחידות שונות.<br /> + החלבון מורכב משתי תתי-יחידות זהות, כל אחת מהן מורכבת משתי שרשראות זהות.<br /> - החלבון מורכב משתי תתי-יחידות זהות, כל אחת מהן מורכבת משתי שרשראות שונות.<br /> - החלבון מורכב מארבע שרשראות שונות.<br /> <br /> <br /> {האנזים מזרז תגובה של:<br /> |type=&quot;()&quot;}<br /> - אוקסידציה של קטכול.<br /> + אוקסידציה של פנול.<br /> - אוקסידציה של הידרוקסיל.<br /> - אוקסידציה של קופקטור FAD.<br /> <br /> {התבוננו בסצנה המציגה את הסובסטרט- מולקולת הפנול, כמה אתרי קישור יש למולקולת הפנול בחלבון השלם?<br /> |type=&quot;()&quot;}<br /> -1<br /> -2<br /> -3<br /> +4<br /> <br /> {אילו שימושים נעשים בתעשייה באנזים פנול הידרוקסילאז?<br /> |type=&quot;()&quot;}<br /> - יצירת פנולים המשמשים כדלקים בתעשיה.<br /> - זירוז הבשלת פירות.<br /> + פירוק מזהמים סביבתיים על בסיס פנול.<br /> - זירוז פירוק מזהמים סביבתיים על בסיס מתכות.<br /> &lt;/quizz&gt;<br /> <br /> <br /> ===&lt;&gt;===<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4085571 2024-03-11T15:16:48Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;פנול הידרוקסילאז&lt;/center&gt;=<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene='10/1025413/Open_scene/1'&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מידע כללי'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מקור האנזים הינו מתאי שמר בשם cutaneotrichosporon cutaneum.&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז שייך למשפחת האנזימים פלווין (flavin enzymes), המכונים בדרך כלל הידרוקסילאזות ארומטיות. ידוע גם בשם, פנול 2-מונואוקסיגנאז.<br /> פעילותו של אנזים זה נחקרת, בין היתר, כיוון שנעשה בו שימוש נרחב בתעשיה בתהליכי טיהור סביבתים ביולוגיים לפירוק וניטרול של מולקולות פנול, תרכובות אורגניות בעלות מבנה פשוט של טבעת בנזן הקשורה לקבוצת הידרוקסיל OH. האנזים פועל על מגוון רחב של מולקולות פנול ותרכובות ארומטיות אחרות, ומופק בעיקר ממיקרואורגניזמים, כולל חיידקים ופטריות. היכולת של מיקרואורגניזמים אלה לפרק מולקולות פנול הופכת אותם לכלים חשובים בתהליכי טיהור מים, כאשר מנסים להסיר מזהמים אורגניים מהסביבה ([https://www.youtube.com/watch?v=uAyVcR17COs הביורמידציה]). המקור הבלעדי של מולקולות פנול כמזהמים במים ובקרקע הוא זיהום תעשייתי או זיהום מדלקים. פנול הינו חומר שעלול לגרום לסרטן, בנוסף לכך גורם לבעיות אסתטיות, לטעם ולריח חזקים.&lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''פעילות אנזימתית'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים מזרז תגובת אוקסידציה, חמצון, של פנולים, בה נוספת קבוצת הידרוקסיל-OH למולקולת הפנול, ובכך ממיר אותה לקטכול (cathecol), תהליך שמהווה צעד ראשון חשוב במסלול[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A4%D7%99%D7%A8%D7%95%D7%A7_%D7%91%D7%99%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99_%D7%9E%D7%99%D7%A7%D7%A8%D7%95%D7%91%D7%99%D7%90%D7%9C%D7%99 הביודגרדציה] של פנולים. האנזים מבצע תגובת חימצון/חיזור עם חמצן וקו אנזים NADPH. בעזרת שתי מולקולות אלה נוצרת קבוצת הידרוקסיל המתחברת לטבעת הפנול וכך הופכת אותו לקטכול.&lt;/p&gt;<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt; תרכובות הקטכול הנוצרות בעקבות האוקסידציה נוטות להיות פחות רעילות ממולקולת הפנול המקורית ויותר מסיסות במים, דבר המקל על הסרתן מהסביבה. בפעילות האנזים מעורב FAD, קו-פקטור הדרוש לאנזים על מנת לזרז את התגובה . &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;:הראקציה הכימית המזורזת על ידי האנזים פנול הידרוקסילז מופיעה באיור מטה&lt;/p&gt;<br /> [[Image:צילום מסך 2024-03-06 222131.png|center|מהלך התגובה]]<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;שמרים החיים בקרקע משתמשים באנזימים המכילים פלבין אדנין דינוקלאוטיד (FAD) להידרוקסילציה של מולקולות פנול. פנול הוא הסובסטרט הטוב ביותר, לפעילות הפנול הידרוקסילאז, אך האנזים מקבל גם מולקולות פנול פשוטות עם הידרוקסי-, אמינו-, הלוגן- או מתיל.<br /> תגובת ההידרוקסלציה מתחילה רצף מטבולי המאפשר את השימוש בתרכובת המתקבלות כמקור פחמן ואנרגיה. מולקולות הקטכול המתקבלות מומרות בתהליכים כימיים לתרכובות אורגניות שונות כגון אצטיל-CoA המשתלבות[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%A2%D7%92%D7%9C_%D7%A7%D7%A8%D7%91%D7%A1 במעגל קרבס] &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מעגל קרבס מהווה ביצורים אווירניים את השלב השני מתוך שלושה בתהליך הנשימה התאית. לפני המעגל מתרחשת הגליקוליזה, התוצר שלה, פירובט, הופך לאצטיל קואנזים A, שמהווה את תחילתו של מעגל קרבס. התוצרים של המעגל הם שתי מולקולות ATP ושני נושאי אלקטרונים - NADH ו-FADH2 העוברים לשלב השלישי והאחרון של ([https://www.youtube.com/watch?v=JVAVL2mADig הנשימה התאית]), בו הם תורמים את האלקטרונים שלהם לחמצן. &lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> <br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''גיבוש החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז, המוצג בערך זה, גובש באופן מלא. בנוסף האנזים גובש יחד עם הקו-פקטור FAD ועם הסובסטרט פנול. מבנה הקריסטל שגובש מספק ראיות לשינוי מבני מתואם באנזים ובקואנזים שלו במהלך הפעילות האנזימתית. החלבון גובש כארבע יחידות. .&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מבנה החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025413/The_protein/1'&gt;החלבון השלם של פנול הידרוקסילאז&lt;/scene&gt; מורכב משני &lt;scene name='10/1025413/Phnol_hidroksilas_homodimer/1'&gt;הומודימרים&lt;/scene&gt; כל הומודימר מורכב משתי תתי יחידות זהות, כל תת יחידה מכילה 665 חומצות אמינו. המבנה [https://he.wikibooks.org/wiki/%D7%91%D7%99%D7%95%D7%9B%D7%99%D7%9E%D7%99%D7%94/%D7%9E%D7%91%D7%A0%D7%94_%D7%97%D7%9C%D7%91%D7%95%D7%9F השניוני] של החלבון מכיל &lt;scene name='10/1025413/Alpha_helix_and_beta_sheets_1/1'&gt;מבני משטחי בטא גדולים ומבני אלפא הליקס.&lt;/scene&gt; &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תת-היחידה של פנול הידרוקסילאז מורכבת משלושה מתחמים. שני הדומיינים הראשונים מהווים את האתר הפעיל וקושרים את הקו-פקטור ,&lt;scene name='10/1025413/Fad_1/1'&gt;FAD&lt;/scene&gt; ואת &lt;scene name='10/1025413/Fnol_1/1'&gt;הסובסטראט- הפנול&lt;/scene&gt;, בעוד הדומיין הנוסף (השלישי) בעל תפקיד לא ידוע. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:צילום מסך 2024-03-06 224352.png|center|מתחמים של תת היחידה]]<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מיקום האתרים הפעילים לקישור פנול: ח.אמינו 55, 290<br /> מיקום האתרים הפעילים לקישור FAD: ח. אמינו 18-19, 43-45, 51-56, 118, 290,358, 368-376<br /> &lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt; בנוסף, ניתן לראות במבנה החלבון&lt;scene name='10/1025417/Hydrophobic_and_hydrophilic/2'&gt; אזורים הידרופוביים באדום ואזורים הידרופיליים בכחול.&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מניתוח מבנה החלבון נמצא כי לאחר קישור הקו-פקטור FAD, חל שינוי משמעותי במבנה החלבון בלולאה הקרובה לאתר הפעיל , ממצב ״פתוח״ למצב ״סגור״. שינוי מבני זה גורם לחשיפת האתר הפעיל ומאפשר גישה לשלושת הסובסטרטים - פנול, NADPH וחמצן, ולחסימת האתר כלפי הממס ובכך מתאפשרת תגובת ההידרוקסילציה.<br /> &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מקורות מידע'''&lt;/p&gt;==<br /> Enroth, C., Neujahr, H., Schneider, G., &amp; Lindqvist, Y. (1998). The crystal structure of phenol hydroxylase in complex with FAD and phenol provides evidence for a concerted conformational change in the enzyme and its cofactor during catalysis. Structure, 6(5), 605-617.‏<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''שאלות'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> &lt;div style=&quot;text-align: right; direction: rtl; margin-left: 1em;&quot;&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;quiz display=simple&gt;<br /> { בכל שאלה בחרו בתשובה הנכונה.<br /> נתון כי מבנה החלבון הינו שני הומודימרים. מה ניתן ללמוד ממידע זה?<br /> |type=&quot;()&quot;}<br /> - החלבון מורכב משתי תתי-יחידות שונות.<br /> + החלבון מורכב משתי תתי-יחידות זהות, כל אחת מהן מורכבת משתי שרשראות זהות.<br /> - החלבון מורכב משתי תתי-יחידות זהות, כל אחת מהן מורכבת משתי שרשראות שונות.<br /> - החלבון מורכב מארבע שרשראות שונות.<br /> <br /> <br /> {האנזים מזרז תגובה של:<br /> |type=&quot;()&quot;}<br /> - אוקסידציה של קטכול.<br /> + אוקסידציה של פנול.<br /> - אוקסידציה של הידרוקסיל.<br /> - אוקסידציה של קופקטור FAD.<br /> <br /> {התבוננו בסצנה המציגה את הסובסטרט- מולקולת הפנול, כמה אתרי קישור יש למולקולת הפנול בחלבון השלם?<br /> |type=&quot;()&quot;}<br /> -1<br /> -2<br /> -3<br /> +4<br /> <br /> {אילו שימושים נעשים בתעשייה באנזים פנול הידרוקסילאז?<br /> |type=&quot;()&quot;}<br /> - יצירת פנולים המשמשים כדלקים בתעשיה.<br /> - זירוז הבשלת פירות.<br /> + פירוק מזהמים סביבתיים על בסיס פנול.<br /> - זירוז פירוק מזהמים סביבתיים על בסיס מתכות.<br /> &lt;/quizz&gt;<br /> <br /> <br /> ===&lt;&gt;===<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4085502 2024-03-10T16:34:29Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;פנול הידרוקסילאז&lt;/center&gt;=<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene='10/1025413/Open_scene/1'&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מידע כללי'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מקור האנזים הינו מתאי שמר בשם cutaneotrichosporon cutaneum.&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז שייך למשפחת האנזימים פלווין (flavin enzymes), המכונים בדרך כלל הידרוקסילאזות ארומטיות. ידוע גם בשם, פנול 2-מונואוקסיגנאז.<br /> פעילותו של אנזים זה נחקרת, בין היתר, כיוון שנעשה בו שימוש נרחב בתעשיה בתהליכי טיהור סביבתים ביולוגיים לפירוק וניטרול של פנולים, תרכובות אורגניות בעלות מבנה פשוט של טבעת בנזן הקשורה לקבוצת הידרוקסיל OH. האנזים פועל על מגוון רחב של פנולים ותרכובות ארומטיות אחרות, ומופק בעיקר על ידי מיקרואורגניזמים, כולל חיידקים ופטריות. היכולת של מיקרואורגניזמים אלה לפרק פנולים הופכת אותם לכלים חשובים בתהליכי טיהור מים, כאשר מנסים להסיר מזהמים אורגניים מהסביבה ([https://www.youtube.com/watch?v=uAyVcR17COs הביורמידציה]). המקור הבלעדי של פנולים כמזהמים במים ובקרקע הוא זיהום תעשייתי או זיהום מדלקים. פנול הינו חומר שעלול לגרום לסרטן, בנוסף לכך גורם לבעיות אסתטיות, לטעם ולריח חזקים.&lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''פעילות אנזימתית'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים מזרז תגובת אוקסידציה, חמצון, של פנולים, בה נוספת קבוצת הידרוקסיל-OH למולקולת הפנול, ובכך ממיר אותה לקטכול (cathecol), תהליך שמהווה צעד ראשון חשוב במסלול[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A4%D7%99%D7%A8%D7%95%D7%A7_%D7%91%D7%99%D7%95%D7%9C%D7%95%D7%92%D7%99_%D7%9E%D7%99%D7%A7%D7%A8%D7%95%D7%91%D7%99%D7%90%D7%9C%D7%99 הביודגרדציה] של פנולים. האנזים מבצע תגובת חימצון/חיזור עם חמצן וקו אנזים NADPH. בעזרת שתי מולקולות אלה נוצרת קבוצת הידרוקסיל המתחברת לטבעת הפנול וכך הופכת אותו לקטכול.&lt;/p&gt;<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt; תרכובות הקטכול הנוצרות בעקבות האוקסידציה נוטות להיות פחות רעילות מהפנול המקורי ויותר מסיסות במים, דבר המקל על הסרתן מהסביבה. בפעילות האנזים מעורב FAD, קו-פקטור הדרוש לאנזים על מנת לזרז את התגובה . &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> [[Image:צילום מסך 2024-03-06 222131.png|center|מהלך התגובה]]<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;שמרים החיים בקרקע משתמשים באנזימים המכילים פלבין אדנין דינוקלאוטיד (FAD) להידרוקסילציה של פנולים. פנול הוא הסובסטרט הטוב ביותר, לפעילות הפנול הידרוקסילאז, אך האנזים מקבל גם פנולים פשוטים עם הידרוקסי-, אמינו-, הלוגן- או מתיל.<br /> תגובת ההידרוקסלציה מתחילה רצף מטבולי המאפשר את השימוש בתרכובת המתקבלות כמקור פחמן ואנרגיה. מולקולות הקטכול המתקבלות מומרות בתהליכים כימיים לתרכובות אורגניות שונות כגון אצטיל-CoA המשתלבות[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%A2%D7%92%D7%9C_%D7%A7%D7%A8%D7%91%D7%A1 במעגל קרבס] &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מעגל קרבס מהווה ביצורים אווירניים את השלב השני מתוך שלושה בתהליך הנשימה התאית. לפני המעגל מתרחשת הגליקוליזה, התוצר שלה, פירובט, הופך לאצטיל קואנזים A, שמהווה את תחילתו של מעגל קרבס. התוצרים של המעגל הם שתי מולקולות ATP ושני נושאי אלקטרונים - NADH ו-FADH2 העוברים לשלב השלישי והאחרון של הנשימה התאית, בו הם תורמים את האלקטרונים שלהם לחמצן. &lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> <br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''גיבוש החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז גובש באופן מלא. בנוסף האנזים גובש יחד עם הקו-פקטור FAD ועם הסובסטרט פנול. מבנה הקריסטל שגובש מספק ראיות לשינוי מבני מתואם באנזים ובקואנזים שלו במהלך הפעילות האנזימתית. החלבון גובש כארבע יחידות. .&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מבנה החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;החלבון מורכב משני &lt;scene name='10/1025413/Phnol_hidroksilas_homodimer/1'&gt;הומודימרים&lt;/scene&gt; כל הומודימר מורכב משתי תתי יחידות זהות, כל תת יחידה מכילה 665 חומצות אמינו. המבנה [https://he.wikibooks.org/wiki/%D7%91%D7%99%D7%95%D7%9B%D7%99%D7%9E%D7%99%D7%94/%D7%9E%D7%91%D7%A0%D7%94_%D7%97%D7%9C%D7%91%D7%95%D7%9F השניוני] של החלבון מכיל מבני b sheet גדולים ומבני helix a. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025413/The_protein/1'&gt;פנול הידרוקסילאז- מבנה החלבון השלם&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;איזורי האלפא הליקס בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025413/Sheets/1'&gt;איזורי משטחי בטא בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תת-היחידה של פנול הידרוקסילאז מורכבת משלושה דומיינים. שני הדומיינים הראשונים מהווים את האתר הפעיל וקושרים את הקו-פקטור ,FAD ואת הסובסטרט הפנולי, בעוד הדומיין הנוסף (השלישי) בעל תפקיד לא ידוע. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:צילום מסך 2024-03-06 224352.png|center|דומיינים של תת היחידה]]<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Fad/3'&gt;האתרים עם הקישור לקופקטור FAD&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Fnol/1'&gt;האתרים הפעילים עם הקישור לסובטרט- פנול&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מיקום אתרים פעילים לקישור פנול: ח.אמינו 55, 290<br /> אתרים פעילים קישור FAD: ח. אמינו 18-19, 43-45, 51-56, 118, 290,358, 368-376<br /> &lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025417/Hydrophobic_and_hydrophilic/2'&gt; איזורים הידרופוביים באדום ובכחול הידרופיליים&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מניתוח מבנה החלבון נמצא כי לאחר קישור הקו-פקטור FAD, חל שינוי משמעותי במבנה החלבון בלולאה הקרובה לאתר הפעיל , ממצב ״פתוח״ למצב ״סגור״. שינוי מבני זה גורם לחשיפת האתר הפעיל ומאפשר גישה לשלושת הסובסטרטים - פנול, NADPH וחמצן, ולחסימת האתר כלפי הממס ובכך מתאפשרת תגובת ההידרוקסילציה.<br /> &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מקורות מידע'''&lt;/p&gt;==<br /> Enroth, C., Neujahr, H., Schneider, G., &amp; Lindqvist, Y. (1998). The crystal structure of phenol hydroxylase in complex with FAD and phenol provides evidence for a concerted conformational change in the enzyme and its cofactor during catalysis. Structure, 6(5), 605-617.‏<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''שאלות'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> &lt;div style=&quot;text-align: right; direction: rtl; margin-left: 1em;&quot;&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;quiz display=simple&gt;<br /> { בכל שאלה בחרו בתשובה הנכונה.<br /> נתון כי מבנה החלבון הינו שני הומודימרים. מה ניתן ללמוד ממידע זה?<br /> |type=&quot;()&quot;}<br /> - החלבון מורכב משתי תתי-יחידות שונות.<br /> + החלבון מורכב משתי תתי-יחידות זהות, כל אחת מהן מורכבת משתי שרשראות זהות.<br /> - החלבון מורכב משתי תתי-יחידות זהות, כל אחת מהן מורכבת משתי שרשראות שונות.<br /> - החלבון מורכב מארבע שרשראות שונות.<br /> <br /> <br /> {האנזים מזרז תגובה של:<br /> |type=&quot;()&quot;}<br /> - אוקסידציה של קטכול.<br /> + אוקסידציה של פנול.<br /> - אוקסידציה של הידרוקסיל.<br /> - אוקסידציה של קופקטור FAD.<br /> <br /> <br /> {אילו שימושים נעשים בתעשייה באנזים פנול הידרוקסילאז?<br /> |type=&quot;()&quot;}<br /> - יצירת פנולים המשמשים כדלקים בתעשיה.<br /> - זירוז הבשלת פירות.<br /> + פירוק מזהמים סביבתיים על בסיס פנול.<br /> - זירוז פירוק מזהמים סביבתיים על בסיס מתכות.<br /> &lt;/quizz&gt;<br /> <br /> <br /> ===&lt;&gt;===<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4085299 2024-03-06T19:46:23Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;פנול הידרוקסילאז&lt;/center&gt;=<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene='10/1025413/Open_scene/1'&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מידע כללי'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מקור האנזים הינו מתאי שמר בשם cutaneotrichosporon cutaneum.&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז שייך למשפחת האנזימים פלווין (flavin enzymes), המכונים בדרך כלל הידרוקסילאזות ארומטיות. ידוע גם בשם, פנול 2-מונואוקסיגנאז.<br /> פעילותו של אנזים זה נחקרת, בין היתר, כיוון שנעשה בו שימוש נרחב בתעשיה בתהליכי טיהור סביבתים ביולוגיים לפירוק וניטרול של פנולים. האנזים פועל על מגוון רחב של פנולים ותרכובות ארומטיות אחרות, ומופק בעיקר על ידי מיקרואורגניזמים, כולל חיידקים ופטריות. היכולת של מיקרואורגניזמים אלה לפרק פנולים הופכת אותם לכלים חשובים בתהליכי טיהור מים, כאשר מנסים להסיר מזהמים אורגניים מהסביבה ([https://www.youtube.com/watch?v=uAyVcR17COs הביורמידציה]). המקור הבלעדי של פנולים כמזהמים במים ובקרקע הוא זיהום תעשייתי או זיהום מדלקים. פנול הינו חומר שעלול לגרום לסרטן, בנוסף לכך גורם לבעיות אסתטיות, לטעם וריח חזקים.&lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''פעילות אנזימתית'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים מזרז תגובת אוקסידציה של פנולים, הוספת קבוצת הידרוקסיל ל (OH-) למולקולת הפנול, ובכך ממיר אותה לקטכול (cathecol), תהליך שמהווה צעד ראשון חשוב במסלול[https://www.youtube.com/watch?v=uAyVcR17COs הביודגרדציה] של פנולים. האנזים מבצע תגובת חימצון/חיזור עם חמצן ומולקולת NADPH. בעזרת שתי מולקולות אלה נוצרת קבוצת הידרוקסיל המתחברת לטבעת הפנול וכך הופכת אותו לקטקול.&lt;/p&gt;<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תרכובות הקטכול הנוצרות בעקבות האוקסידציה נוטות להיות פחות רעילות מהפנול המקורי ויותר מסיסות במים, דבר המקל על הסרתן מהסביבה. בפעילות האנזים מעורב הקו-פקטור FAD בתגובת החיזור (רדוקציה) של מולקולת חמצן. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> [[Image:PHENOL HYDROXYLASE act.png|center]]&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;שמרים החיים בקרקע משתמשים באנזימים המכילים פלבין אדנין דינוקלאוטיד (FAD) להידרוקסילציה של פנולים. פנול הוא הסובסטרט הטוב ביותר, לפעילות הפנול הידרוקסילאז, אך האנזים מקבל גם פנולים פשוטים עם הידרוקסי-, אמינו-, הלוגן- או מתיל.<br /> תגובת ההידרוקסלציה מתחילה רצף מטבולי המאפשר את השימוש בתרכובת המתקבלות כמקור פחמן ואנרגיה. מולקולות הקטכול המתקבלות מומרות בתהליכים כימיים לתרכובות אורגניות שונות כגון אצטיל-CoA המשתלבות[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%A2%D7%92%D7%9C_%D7%A7%D7%A8%D7%91%D7%A1 במעגל קרבס] &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מעגל קרבס מהווה ביצורים אווירניים את השלב השני מתוך שלושה בתהליך הנשימה התאית. לפני המעגל מתרחשת הגליקוליזה, התוצר שלה, פירובט, הופך לאצטיל קואנזים A, שמהווה את תחילתו של מעגל קרבס. התוצרים של המעגל הם שתי מולקולות ATP ושני נושאי אלקטרונים - NADH ו-FADH2 העוברים לשלב השלישי והאחרון של הנשימה התאית, בו הם תורמים את האלקטרונים שלהם לחמצן. &lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> <br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''גיבוש החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז גובש באופן מלא. בנוסף האנזים גובש יחד עם הקו-פקטור FAD ועם הסובסטרט פנול. מבנה הקריסטל שגובש מספק ראיות לשינוי מבני מתואם באנזים ובקואנזים שלו במהלך הפעילות האנזימתית. החלבון גובש כארבע יחידות. .&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מבנה החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;החלבון מורכב משני &lt;scene name='10/1025413/Phnol_hidroksilas_homodimer/1'&gt;הומודימרים&lt;/scene&gt; כל הומודימר מורכב משתי תתי יחידות זהות, כל תת יחידה מכילה 665 חומצות אמינו. המבנה [https://he.wikibooks.org/wiki/%D7%91%D7%99%D7%95%D7%9B%D7%99%D7%9E%D7%99%D7%94/%D7%9E%D7%91%D7%A0%D7%94_%D7%97%D7%9C%D7%91%D7%95%D7%9F השניוני] של החלבון מכיל מבני b sheet גדולים ומבני helix a. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025413/The_protein/1'&gt;פנול הידרוקסילאז- מבנה החלבון השלם&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:PHENOL HYDROXYLASE stra.png|center]]<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;איזורי האלפא הליקס בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025413/Sheets/1'&gt;איזורי משטחי בטא בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תת-היחידה של פנול הידרוקסילאז מורכבת משלושה דומיינים. שני הדומיינים הראשונים מהווים את האתר הפעיל וקושרים את הקו-פקטור ,FAD ואת הסובסטרט הפנולי, בעוד הדומיין הנוסף (השלישי) בעל תפקיד לא ידוע. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:PHENOL_HYDROXYLASE_dimer.png|center]]<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Fad/3'&gt;האתרים עם הקישור לקופקטור FAD&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Fnol/1'&gt;האתרים הפעילים עם הקישור לסובטרט- פנול&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מיקום אתרים פעילים לקישור פנול: ח.אמינו 55, 290<br /> אתרים פעילים קישור FAD: ח. אמינו 18-19, 43-45, 51-56, 118, 290,358, 368-376<br /> &lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025417/Hydrophobic_and_hydrophilic/2'&gt; איזורים הידרופוביים באדום ובכחול הידרופיליים&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מניתוח מבנה החלבון נמצא כי לאחר קישור הקו-פקטור FAD, חל שינוי משמעותי במבנה החלבון בלולאה הקרובה לאתר הפעיל , ממצב ״פתוח״ למצב ״סגור״. שינוי מבני זה גורם לחשיפת האתר הפעיל ומאפשר גישה לשלושת הסובסטרטים - פנול, NADPH וחמצן, ולחסימת האתר כלפי הממס ובכך מתאפשרת תגובת ההידרוקסילציה.<br /> &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מקורות מידע'''&lt;/p&gt;==<br /> Enroth, C., Neujahr, H., Schneider, G., &amp; Lindqvist, Y. (1998). The crystal structure of phenol hydroxylase in complex with FAD and phenol provides evidence for a concerted conformational change in the enzyme and its cofactor during catalysis. Structure, 6(5), 605-617.‏<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''שאלות'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> &lt;div style=&quot;text-align: right; direction: rtl; margin-left: 1em;&quot;&gt;<br /> <br /> <br /> &lt;quiz display=simple&gt;<br /> { בכל שאלה בחרו בתשובה הנכונה.<br /> נתון כי מבנה החלבון הינו שני הומודימרים. מה ניתן ללמוד ממידע זה?<br /> |type=&quot;()&quot;}<br /> - החלבון מורכב משתי תתי-יחידות שונות.<br /> + החלבון מורכב משתי תתי-יחידות זהות, כל אחת מהן מורכבת משתי שרשראות זהות.<br /> - החלבון מורכב משתי תתי-יחידות זהות, כל אחת מהן מורכבת משתי שרשראות שונות.<br /> - החלבון מורכב מארבע שרשראות שונות.<br /> <br /> <br /> {האנזים מזרז תגובה של:<br /> |type=&quot;()&quot;}<br /> - אוקסידציה של קטכול.<br /> + אוקסידציה של פנול.<br /> - אוקסידציה של הידרוקסיל.<br /> - אוקסידציה של קופקטור FAD.<br /> <br /> <br /> {אילו שימושים נעשים בתעשייה באנזים פנול הידרוקסילאז?<br /> |type=&quot;()&quot;}<br /> - יצירת פנולים המשמשים כדלקים בתעשיה.<br /> - זירוז הבשלת פירות.<br /> + פירוק מזהמים סביבתיים על בסיס פנול.<br /> - זירוז פירוק מזהמים סביבתיים על בסיס מתכות.<br /> &lt;/quizz&gt;<br /> <br /> <br /> ===&lt;&gt;===<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4077957 2024-03-05T09:44:37Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;פנול הידרוקסילאז&lt;/center&gt;=<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene='10/1025413/Open_scene/1'&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מידע כללי'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מקור האנזים הינו מתאי שמר בשם cutaneotrichosporon cutaneum.&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז שייך למשפחת האנזימים פלווין (flavin enzymes), המכונים בדרך כלל הידרוקסילאזות ארומטיות. ידוע גם בשם, פנול 2-מונואוקסיגנאז.<br /> פעילותו של אנזים זה נחקרת, בין היתר, כיוון שנעשה בו שימוש נרחב בתעשיה בתהליכי טיהור סביבתים ביולוגיים לפירוק וניטרול של פנולים. האנזים פועל על מגוון רחב של פנולים ותרכובות ארומטיות אחרות, ומופק בעיקר על ידי מיקרואורגניזמים, כולל חיידקים ופטריות. היכולת של מיקרואורגניזמים אלה לפרק פנולים הופכת אותם לכלים חשובים בתהליכי טיהור מים, כאשר מנסים להסיר מזהמים אורגניים מהסביבה ([https://www.youtube.com/watch?v=uAyVcR17COs הביורמידציה]). המקור הבלעדי של פנולים כמזהמים במים ובקרקע הוא זיהום תעשייתי או זיהום מדלקים. פנול הינו חומר שעלול לגרום לסרטן, בנוסף לכך גורם לבעיות אסתטיות, לטעם וריח חזקים.&lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''פעילות אנזימתית'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים מזרז תגובת אוקסידציה של פנולים, הוספת קבוצת הידרוקסיל ל (OH-) למולקולת הפנול, ובכך ממיר אותה לקטכול (cathecol), תהליך שמהווה צעד ראשון חשוב במסלול[https://www.youtube.com/watch?v=uAyVcR17COs הביודגרדציה] של פנולים. האנזים מבצע תגובת חימצון/חיזור עם חמצן ומולקולת NADPH. בעזרת שתי מולקולות אלה נוצרת קבוצת הידרוקסיל המתחברת לטבעת הפנול וכך הופכת אותו לקטקול.&lt;/p&gt;<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תרכובות הקטכול הנוצרות בעקבות האוקסידציה נוטות להיות פחות רעילות מהפנול המקורי ויותר מסיסות במים, דבר המקל על הסרתן מהסביבה. בפעילות האנזים מעורב הקו-פקטור FAD בתגובת החיזור (רדוקציה) של מולקולת חמצן. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> [[Image:PHENOL HYDROXYLASE act.png|center]]&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;שמרים החיים בקרקע משתמשים באנזימים המכילים פלבין אדנין דינוקלאוטיד (FAD) להידרוקסילציה של פנולים. פנול הוא הסובסטרט הטוב ביותר, לפעילות הפנול הידרוקסילאז, אך האנזים מקבל גם פנולים פשוטים עם הידרוקסי-, אמינו-, הלוגן- או מתיל.<br /> תגובת ההידרוקסלציה מתחילה רצף מטבולי המאפשר את השימוש בתרכובת המתקבלות כמקור פחמן ואנרגיה. מולקולות הקטכול המתקבלות מומרות בתהליכים כימיים לתרכובות אורגניות שונות כגון אצטיל-CoA המשתלבות[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%A2%D7%92%D7%9C_%D7%A7%D7%A8%D7%91%D7%A1 במעגל קרבס] &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מעגל קרבס מהווה ביצורים אווירניים את השלב השני מתוך שלושה בתהליך הנשימה התאית. לפני המעגל מתרחשת הגליקוליזה, התוצר שלה, פירובט, הופך לאצטיל קואנזים A, שמהווה את תחילתו של מעגל קרבס. התוצרים של המעגל הם שתי מולקולות ATP ושני נושאי אלקטרונים - NADH ו-FADH2 העוברים לשלב השלישי והאחרון של הנשימה התאית, בו הם תורמים את האלקטרונים שלהם לחמצן. &lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> <br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''גיבוש החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז גובש באופן מלא. בנוסף האנזים גובש יחד עם הקו-פקטור FAD ועם הסובסטרט פנול. מבנה הקריסטל שגובש מספק ראיות לשינוי מבני מתואם באנזים ובקואנזים שלו במהלך הפעילות האנזימתית. החלבון גובש כארבע יחידות. .&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מבנה החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;החלבון מורכב משני &lt;scene name='10/1025413/Phnol_hidroksilas_homodimer/1'&gt;הומודימרים&lt;/scene&gt; כל הומודימר מורכב משתי תתי יחידות זהות, כל תת יחידה מכילה 665 חומצות אמינו. המבנה [https://he.wikibooks.org/wiki/%D7%91%D7%99%D7%95%D7%9B%D7%99%D7%9E%D7%99%D7%94/%D7%9E%D7%91%D7%A0%D7%94_%D7%97%D7%9C%D7%91%D7%95%D7%9F השניוני] של החלבון מכיל מבני b sheet גדולים ומבני helix a. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025413/The_protein/1'&gt;פנול הידרוקסילאז- מבנה החלבון השלם&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:PHENOL HYDROXYLASE stra.png|center]]<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;איזורי האלפא הליקס בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025413/Sheets/1'&gt;איזורי משטחי בטא בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תת-היחידה של פנול הידרוקסילאז מורכבת משלושה דומיינים. שני הדומיינים הראשונים מהווים את האתר הפעיל וקושרים את הקו-פקטור ,FAD ואת הסובסטרט הפנולי, בעוד הדומיין הנוסף (השלישי) בעל תפקיד לא ידוע. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:PHENOL_HYDROXYLASE_dimer.png|center]]<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Fad/3'&gt;האתרים עם הקישור לקופקטור FAD&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Fnol/1'&gt;האתרים הפעילים עם הקישור לסובטרט- פנול&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מיקום אתרים פעילים לקישור פנול: ח.אמינו 55, 290<br /> אתרים פעילים קישור FAD: ח. אמינו 18-19, 43-45, 51-56, 118, 290,358, 368-376<br /> &lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025417/Hydrophobic_and_hydrophilic/2'&gt; איזורים הידרופוביים באדום ובכחול הידרופיליים&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מניתוח מבנה החלבון נמצא כי לאחר קישור הקו-פקטור FAD, חל שינוי משמעותי במבנה החלבון בלולאה הקרובה לאתר הפעיל , ממצב ״פתוח״ למצב ״סגור״. שינוי מבני זה גורם לחשיפת האתר הפעיל ומאפשר גישה לשלושת הסובסטרטים - פנול, NADPH וחמצן, ולחסימת האתר כלפי הממס ובכך מתאפשרת תגובת ההידרוקסילציה.<br /> &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מקורות מידע'''&lt;/p&gt;==<br /> Enroth, C., Neujahr, H., Schneider, G., &amp; Lindqvist, Y. (1998). The crystal structure of phenol hydroxylase in complex with FAD and phenol provides evidence for a concerted conformational change in the enzyme and its cofactor during catalysis. Structure, 6(5), 605-617.‏<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''שאלות'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> ===&lt;&gt;===<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4077954 2024-03-05T09:42:21Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;פנול הידרוקסילאז&lt;/center&gt;=<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene='10/1025413/Open_scene/1'&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מידע כללי'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מקור האנזים הינו מתאי שמר בשם cutaneotrichosporon cutaneum.&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז שייך למשפחת האנזימים פלווין (flavin enzymes), המכונים בדרך כלל הידרוקסילאזות ארומטיות. ידוע גם בשם, פנול 2-מונואוקסיגנאז.<br /> פעילותו של אנזים זה נחקרת, בין היתר, כיוון שנעשה בו שימוש נרחב בתעשיה בתהליכי טיהור סביבתים ביולוגיים לפירוק וניטרול של פנולים. האנזים פועל על מגוון רחב של פנולים ותרכובות ארומטיות אחרות, ומופק בעיקר על ידי מיקרואורגניזמים, כולל חיידקים ופטריות. היכולת של מיקרואורגניזמים אלה לפרק פנולים הופכת אותם לכלים חשובים בתהליכי טיהור מים, כאשר מנסים להסיר מזהמים אורגניים מהסביבה (ביורמידציה). המקור הבלעדי של פנולים כמזהמים במים ובקרקע הוא זיהום תעשייתי או זיהום מדלקים. פנול הינו חומר שעלול לגרום לסרטן, בנוסף לכך גורם לבעיות אסתטיות, לטעם וריח חזקים.&lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''פעילות אנזימתית'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים מזרז תגובת אוקסידציה של פנולים, הוספת קבוצת הידרוקסיל ל (OH-) למולקולת הפנול, ובכך ממיר אותה לקטכול (cathecol), תהליך שמהווה צעד ראשון חשוב במסלול[https://www.youtube.com/watch?v=uAyVcR17COs הביודגרדציה] של פנולים. האנזים מבצע תגובת חימצון/חיזור עם חמצן ומולקולת NADPH. בעזרת שתי מולקולות אלה נוצרת קבוצת הידרוקסיל המתחברת לטבעת הפנול וכך הופכת אותו לקטקול.&lt;/p&gt;<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תרכובות הקטכול הנוצרות בעקבות האוקסידציה נוטות להיות פחות רעילות מהפנול המקורי ויותר מסיסות במים, דבר המקל על הסרתן מהסביבה. בפעילות האנזים מעורב הקו-פקטור FAD בתגובת החיזור (רדוקציה) של מולקולת חמצן. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> [[Image:PHENOL HYDROXYLASE act.png|center]]&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;שמרים החיים בקרקע משתמשים באנזימים המכילים פלבין אדנין דינוקלאוטיד (FAD) להידרוקסילציה של פנולים. פנול הוא הסובסטרט הטוב ביותר, לפעילות הפנול הידרוקסילאז, אך האנזים מקבל גם פנולים פשוטים עם הידרוקסי-, אמינו-, הלוגן- או מתיל.<br /> תגובת ההידרוקסלציה מתחילה רצף מטבולי המאפשר את השימוש בתרכובת המתקבלות כמקור פחמן ואנרגיה. מולקולות הקטכול המתקבלות מומרות בתהליכים כימיים לתרכובות אורגניות שונות כגון אצטיל-CoA המשתלבות[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%A2%D7%92%D7%9C_%D7%A7%D7%A8%D7%91%D7%A1 במעגל קרבס] &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מעגל קרבס מהווה ביצורים אווירניים את השלב השני מתוך שלושה בתהליך הנשימה התאית. לפני המעגל מתרחשת הגליקוליזה, התוצר שלה, פירובט, הופך לאצטיל קואנזים A, שמהווה את תחילתו של מעגל קרבס. התוצרים של המעגל הם שתי מולקולות ATP ושני נושאי אלקטרונים - NADH ו-FADH2 העוברים לשלב השלישי והאחרון של הנשימה התאית, בו הם תורמים את האלקטרונים שלהם לחמצן. &lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> <br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''גיבוש החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז גובש באופן מלא. בנוסף האנזים גובש יחד עם הקו-פקטור FAD ועם הסובסטרט פנול. מבנה הקריסטל שגובש מספק ראיות לשינוי מבני מתואם באנזים ובקואנזים שלו במהלך הפעילות האנזימתית. החלבון גובש כארבע יחידות. .&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מבנה החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;החלבון מורכב משני &lt;scene name='10/1025413/Phnol_hidroksilas_homodimer/1'&gt;הומודימרים&lt;/scene&gt; כל הומודימר מורכב משתי תתי יחידות זהות, כל תת יחידה מכילה 665 חומצות אמינו. המבנה [https://he.wikibooks.org/wiki/%D7%91%D7%99%D7%95%D7%9B%D7%99%D7%9E%D7%99%D7%94/%D7%9E%D7%91%D7%A0%D7%94_%D7%97%D7%9C%D7%91%D7%95%D7%9F השניוני] של החלבון מכיל מבני b sheet גדולים ומבני helix a. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025413/The_protein/1'&gt;פנול הידרוקסילאז- מבנה החלבון השלם&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:PHENOL HYDROXYLASE stra.png|center]]<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;איזורי האלפא הליקס בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025413/Sheets/1'&gt;איזורי משטחי בטא בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תת-היחידה של פנול הידרוקסילאז מורכבת משלושה דומיינים. שני הדומיינים הראשונים מהווים את האתר הפעיל וקושרים את הקו-פקטור ,FAD ואת הסובסטרט הפנולי, בעוד הדומיין הנוסף (השלישי) בעל תפקיד לא ידוע. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:PHENOL_HYDROXYLASE_dimer.png|center]]<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Fad/3'&gt;האתרים עם הקישור לקופקטור FAD&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Fnol/1'&gt;האתרים הפעילים עם הקישור לסובטרט- פנול&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מיקום אתרים פעילים לקישור פנול: ח.אמינו 55, 290<br /> אתרים פעילים קישור FAD: ח. אמינו 18-19, 43-45, 51-56, 118, 290,358, 368-376<br /> &lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025417/Hydrophobic_and_hydrophilic/2'&gt; איזורים הידרופוביים באדום ובכחול הידרופיליים&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מניתוח מבנה החלבון נמצא כי לאחר קישור הקו-פקטור FAD, חל שינוי משמעותי במבנה החלבון בלולאה הקרובה לאתר הפעיל , ממצב ״פתוח״ למצב ״סגור״. שינוי מבני זה גורם לחשיפת האתר הפעיל ומאפשר גישה לשלושת הסובסטרטים - פנול, NADPH וחמצן, ולחסימת האתר כלפי הממס ובכך מתאפשרת תגובת ההידרוקסילציה.<br /> &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מקורות מידע'''&lt;/p&gt;==<br /> Enroth, C., Neujahr, H., Schneider, G., &amp; Lindqvist, Y. (1998). The crystal structure of phenol hydroxylase in complex with FAD and phenol provides evidence for a concerted conformational change in the enzyme and its cofactor during catalysis. Structure, 6(5), 605-617.‏<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''שאלות'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> ===&lt;&gt;===<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4077951 2024-03-05T09:39:54Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;פנול הידרוקסילאז&lt;/center&gt;=<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene='10/1025413/Open_scene/1'&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מידע כללי'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מקור האנזים הינו מתאי שמר בשם cutaneotrichosporon cutaneum.&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז שייך למשפחת האנזימים פלווין (flavin enzymes), המכונים בדרך כלל הידרוקסילאזות ארומטיות. ידוע גם בשם, פנול 2-מונואוקסיגנאז.<br /> פעילותו של אנזים זה נחקרת, בין היתר, כיוון שנעשה בו שימוש נרחב בתעשיה בתהליכי טיהור סביבתים ביולוגיים לפירוק וניטרול של פנולים. האנזים פועל על מגוון רחב של פנולים ותרכובות ארומטיות אחרות, ומופק בעיקר על ידי מיקרואורגניזמים, כולל חיידקים ופטריות. היכולת של מיקרואורגניזמים אלה לפרק פנולים הופכת אותם לכלים חשובים בתהליכי טיהור מים, כאשר מנסים להסיר מזהמים אורגניים מהסביבה. המקור הבלעדי של פנולים כמזהמים במים ובקרקע הוא זיהום תעשייתי או זיהום מדלקים. פנול הינו חומר שעלול לגרום לסרטן, בנוסף לכך גורם לבעיות אסתטיות, לטעם וריח חזקים.&lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''פעילות אנזימתית'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים מזרז תגובת אוקסידציה של פנולים, הוספת קבוצת הידרוקסיל ל (OH-) למולקולת הפנול, ובכך ממיר אותה לקטכול (cathecol), תהליך שמהווה צעד ראשון חשוב במסלול[https://www.youtube.com/watch?v=uAyVcR17COs הביודגרדציה] של פנולים. האנזים מבצע תגובת חימצון/חיזור עם חמצן ומולקולת NADPH. בעזרת שתי מולקולות אלה נוצרת קבוצת הידרוקסיל המתחברת לטבעת הפנול וכך הופכת אותו לקטקול.&lt;/p&gt;<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תרכובות הקטכול הנוצרות בעקבות האוקסידציה נוטות להיות פחות רעילות מהפנול המקורי ויותר מסיסות במים, דבר המקל על הסרתן מהסביבה. בפעילות האנזים מעורב הקו-פקטור FAD בתגובת החיזור (רדוקציה) של מולקולת חמצן. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> [[Image:PHENOL HYDROXYLASE act.png|center]]&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;שמרים החיים בקרקע משתמשים באנזימים המכילים פלבין אדנין דינוקלאוטיד (FAD) להידרוקסילציה של פנולים. פנול הוא הסובסטרט הטוב ביותר, לפעילות הפנול הידרוקסילאז, אך האנזים מקבל גם פנולים פשוטים עם הידרוקסי-, אמינו-, הלוגן- או מתיל.<br /> תגובת ההידרוקסלציה מתחילה רצף מטבולי המאפשר את השימוש בתרכובת המתקבלות כמקור פחמן ואנרגיה. מולקולות הקטכול המתקבלות מומרות בתהליכים כימיים לתרכובות אורגניות שונות כגון אצטיל-CoA המשתלבות[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%A2%D7%92%D7%9C_%D7%A7%D7%A8%D7%91%D7%A1 במעגל קרבס] &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מעגל קרבס מהווה ביצורים אווירניים את השלב השני מתוך שלושה בתהליך הנשימה התאית. לפני המעגל מתרחשת הגליקוליזה, התוצר שלה, פירובט, הופך לאצטיל קואנזים A, שמהווה את תחילתו של מעגל קרבס. התוצרים של המעגל הם שתי מולקולות ATP ושני נושאי אלקטרונים - NADH ו-FADH2 העוברים לשלב השלישי והאחרון של הנשימה התאית, בו הם תורמים את האלקטרונים שלהם לחמצן. &lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> <br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''גיבוש החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז גובש באופן מלא. בנוסף האנזים גובש יחד עם הקו-פקטור FAD ועם הסובסטרט פנול. מבנה הקריסטל שגובש מספק ראיות לשינוי מבני מתואם באנזים ובקואנזים שלו במהלך הפעילות האנזימתית. החלבון גובש כארבע יחידות. .&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מבנה החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;החלבון מורכב משני &lt;scene name='10/1025413/Phnol_hidroksilas_homodimer/1'&gt;הומודימרים&lt;/scene&gt; כל הומודימר מורכב משתי תתי יחידות זהות, כל תת יחידה מכילה 665 חומצות אמינו. המבנה [https://he.wikibooks.org/wiki/%D7%91%D7%99%D7%95%D7%9B%D7%99%D7%9E%D7%99%D7%94/%D7%9E%D7%91%D7%A0%D7%94_%D7%97%D7%9C%D7%91%D7%95%D7%9F השניוני] של החלבון מכיל מבני b sheet גדולים ומבני helix a. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025413/The_protein/1'&gt;פנול הידרוקסילאז- מבנה החלבון השלם&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:PHENOL HYDROXYLASE stra.png|center]]<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;איזורי האלפא הליקס בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025413/Sheets/1'&gt;איזורי משטחי בטא בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תת-היחידה של פנול הידרוקסילאז מורכבת משלושה דומיינים. שני הדומיינים הראשונים מהווים את האתר הפעיל וקושרים את הקו-פקטור ,FAD ואת הסובסטרט הפנולי, בעוד הדומיין הנוסף (השלישי) בעל תפקיד לא ידוע. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:PHENOL_HYDROXYLASE_dimer.png|center]]<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Fad/3'&gt;האתרים עם הקישור לקופקטור FAD&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Fnol/1'&gt;האתרים הפעילים עם הקישור לסובטרט- פנול&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מיקום אתרים פעילים לקישור פנול: ח.אמינו 55, 290<br /> אתרים פעילים קישור FAD: ח. אמינו 18-19, 43-45, 51-56, 118, 290,358, 368-376<br /> &lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025417/Hydrophobic_and_hydrophilic/2'&gt; איזורים הידרופוביים באדום ובכחול הידרופיליים&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מניתוח מבנה החלבון נמצא כי לאחר קישור הקו-פקטור FAD, חל שינוי משמעותי במבנה החלבון בלולאה הקרובה לאתר הפעיל , ממצב ״פתוח״ למצב ״סגור״. שינוי מבני זה גורם לחשיפת האתר הפעיל ומאפשר גישה לשלושת הסובסטרטים - פנול, NADPH וחמצן, ולחסימת האתר כלפי הממס ובכך מתאפשרת תגובת ההידרוקסילציה.<br /> &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מקורות מידע'''&lt;/p&gt;==<br /> Enroth, C., Neujahr, H., Schneider, G., &amp; Lindqvist, Y. (1998). The crystal structure of phenol hydroxylase in complex with FAD and phenol provides evidence for a concerted conformational change in the enzyme and its cofactor during catalysis. Structure, 6(5), 605-617.‏<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''שאלות'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> ===&lt;&gt;===<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4077938 2024-03-05T09:24:11Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;פנול הידרוקסילאז&lt;/center&gt;=<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene='10/1025413/Open_scene/1'&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מידע כללי'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מקור האנזים הינו מתאי שמר בשם cutaneotrichosporon cutaneum.&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז שייך למשפחת האנזימים פלווין (flavin enzymes), המכונים בדרך כלל הידרוקסילאזות ארומטיות. ידוע גם בשם, פנול 2-מונואוקסיגנאז.<br /> פעילותו של אנזים זה נחקרת, בין היתר, כיוון שנעשה בו שימוש נרחב בתעשיה בתהליכי טיהור סיבתיים ביולוגיים לפירוק וניטרול של פנולים. האנזים פועל על מגוון רחב של פנולים ותרכובות ארומטיות אחרות, ומופק בעיקר על ידי מיקרואורגניזמים, כולל חיידקים ופטריות. היכולת של מיקרואורגניזמים אלה לפרק פנולים הופכת אותם לכלים חשובים בתהליכי טיהור מים, כאשר מנסים להסיר מזהמים אורגניים מהסביבה. המקור הבלעדי של פנולים כמזהמים במים ובקרקע הוא זיהום תעשייתי או זיהום מדלקים. פנול הינו חומר שעלול לגרום לסרטן, בנוסף לכך גורם לבעיות אסתטיות, לטעם וריח חזקים.&lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''פעילות אנזימתית'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים מזרז תגובת אוקסידציה של פנולים, הוספת קבוצת הידרוקסיל ל (OH-) למולקולת הפנול, ובכך ממיר אותה לקטכול (cathecol), תהליך שמהווה צעד ראשון חשוב במסלול[https://www.youtube.com/watch?v=uAyVcR17COs הביודגרדציה] של פנולים. האנזים מבצע תגובת חימצון/חיזור עם חמצן ומולקולת NADPH. בעזרת שתי מולקולות אלה נוצרת קבוצת הידרוקסיל המתחברת לטבעת הפנול וכך הופכת אותו לקטקול.&lt;/p&gt;<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תרכובות הקטכול הנוצרות בעקבות האוקסידציה נוטות להיות פחות רעילות מהפנול המקורי ויותר מסיסות במים, דבר המקל על הסרתן מהסביבה. בפעילות האנזים מעורב הקו-פקטור FAD בתגובת החיזור (רדוקציה) של מולקולת חמצן. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> [[Image:Pic1.png|center]]&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;שמרים החיים בקרקע משתמשים באנזימים המכילים פלבין אדנין דינוקלאוטיד (FAD) להידרוקסילציה של פנולים. פנול הוא הסובסטרט הטוב ביותר, לפעילות הפנול הידרוקסילאז, אך האנזים מקבל גם פנולים פשוטים עם הידרוקסי-, אמינו-, הלוגן- או מתיל.<br /> תגובת ההידרוקסלציה מתחילה רצף מטבולי המאפשר את השימוש בתרכובת המתקבלות כמקור פחמן ואנרגיה. מולקולות הקטכול המתקבלות מומרות בתהליכים כימיים לתרכובות אורגניות שונות כגון אצטיל-CoA המשתלבות[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%A2%D7%92%D7%9C_%D7%A7%D7%A8%D7%91%D7%A1 במעגל קרבס] &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מעגל קרבס מהווה ביצורים אווירניים את השלב השני מתוך שלושה בתהליך הנשימה התאית. לפני המעגל מתרחשת הגליקוליזה, התוצר שלה, פירובט, הופך לאצטיל קואנזים A, שמהווה את תחילתו של מעגל קרבס. התוצרים של המעגל הם שתי מולקולות ATP ושני נושאי אלקטרונים - NADH ו-FADH2 העוברים לשלב השלישי והאחרון של הנשימה התאית, בו הם תורמים את האלקטרונים שלהם לחמצן. &lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> <br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''גיבוש החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז גובש באופן מלא. בנוסף האנזים גובש יחד עם הקו-פקטור FAD ועם הסובסטרט פנול. מבנה הקריסטל שגובש מספק ראיות לשינוי מבני מתואם באנזים ובקואנזים שלו במהלך הפעילות האנזימתית. החלבון גובש כארבע יחידות. .&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מבנה החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;החלבון מורכב משני &lt;scene name='10/1025413/Phnol_hidroksilas_homodimer/1'&gt;הומודימרים&lt;/scene&gt; כל הומודימר מורכב משתי תתי יחידות זהות, כל תת יחידה מכילה 665 חומצות אמינו. המבנה [https://he.wikibooks.org/wiki/%D7%91%D7%99%D7%95%D7%9B%D7%99%D7%9E%D7%99%D7%94/%D7%9E%D7%91%D7%A0%D7%94_%D7%97%D7%9C%D7%91%D7%95%D7%9F השניוני] של החלבון מכיל מבני b sheet גדולים ומבני helix a. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025413/The_protein/1'&gt;פנול הידרוקסילאז- מבנה החלבון השלם&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:pic2.png|center]]<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;איזורי האלפא הליקס בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025413/Sheets/1'&gt;איזורי משטחי בטא בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תת-היחידה של פנול הידרוקסילאז מורכבת משלושה דומיינים. שני הדומיינים הראשונים מהווים את האתר הפעיל וקושרים את הקו-פקטור ,FAD ואת הסובסטרט הפנולי, בעוד הדומיין הנוסף (השלישי) בעל תפקיד לא ידוע. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:Pic3.png|center]]<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Fad/3'&gt;האתרים עם הקישור לקופקטור FAD&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Fnol/1'&gt;האתרים הפעילים עם הקישור לסובטרט- פנול&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מיקום אתרים פעילים לקישור פנול: ח.אמינו 55, 290<br /> אתרים פעילים קישור FAD: ח. אמינו 18-19, 43-45, 51-56, 118, 290,358, 368-376<br /> &lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025417/Hydrophobic_and_hydrophilic/2'&gt; איזורים הידרופוביים באדום ובכחול הידרופיליים&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מניתוח מבנה החלבון נמצא כי לאחר קישור הקו-פקטור FAD, חל שינוי משמעותי במבנה החלבון בלולאה הקרובה לאתר הפעיל , ממצב ״פתוח״ למצב ״סגור״. שינוי מבני זה גורם לחשיפת האתר הפעיל ומאפשר גישה לשלושת הסובסטרטים - פנול, NADPH וחמצן, ולחסימת האתר כלפי הממס ובכך מתאפשרת תגובת ההידרוקסילציה.<br /> &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מקורות מידע'''&lt;/p&gt;==<br /> Enroth, C., Neujahr, H., Schneider, G., &amp; Lindqvist, Y. (1998). The crystal structure of phenol hydroxylase in complex with FAD and phenol provides evidence for a concerted conformational change in the enzyme and its cofactor during catalysis. Structure, 6(5), 605-617.‏<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''שאלות'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> ===&lt;&gt;===<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4077892 2024-03-05T08:12:25Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;פנול הידרוקסילאז&lt;/center&gt;=<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מידע כללי'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מקור האנזים הינו מתאי שמר בשם cutaneotrichosporon cutaneum.&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז שייך למשפחת האנזימים פלווין (flavin enzymes), המכונים בדרך כלל הידרוקסילאזות ארומטיות. ידוע גם בשם, פנול 2-מונואוקסיגנאז.<br /> פעילותו של אנזים זה נחקרת, בין היתר, כיוון שנעשה בו שימוש נרחב בתעשיה בתהליכי טיהור סיבתיים ביולוגיים לפירוק וניטרול של פנולים. האנזים פועל על מגוון רחב של פנולים ותרכובות ארומטיות אחרות, ומופק בעיקר על ידי מיקרואורגניזמים, כולל חיידקים ופטריות. היכולת של מיקרואורגניזמים אלה לפרק פנולים הופכת אותם לכלים חשובים בתהליכי טיהור מים, כאשר מנסים להסיר מזהמים אורגניים מהסביבה. המקור הבלעדי של פנולים כמזהמים במים ובקרקע הוא זיהום תעשייתי או זיהום מדלקים. פנול הינו חומר שעלול לגרום לסרטן, בנוסף לכך גורם לבעיות אסתטיות, לטעם וריח חזקים.&lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''פעילות אנזימתית'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים מזרז תגובת אוקסידציה של פנולים, הוספת קבוצת הידרוקסיל ל (OH-) למולקולת הפנול, ובכך ממיר אותה לקטכול (cathecol), תהליך שמהווה צעד ראשון חשוב במסלול[https://www.youtube.com/watch?v=uAyVcR17COs הביודגרדציה] של פנולים. האנזים מבצע תגובת חימצון/חיזור עם חמצן ומולקולת NADPH. בעזרת שתי מולקולות אלה נוצרת קבוצת הידרוקסיל המתחברת לטבעת הפנול וכך הופכת אותו לקטקול.&lt;/p&gt;<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תרכובות הקטכול הנוצרות בעקבות האוקסידציה נוטות להיות פחות רעילות מהפנול המקורי ויותר מסיסות במים, דבר המקל על הסרתן מהסביבה. בפעילות האנזים מעורב הקו-פקטור FAD בתגובת החיזור (רדוקציה) של מולקולת חמצן. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> [[Image:Pic1.png|center]]&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;שמרים החיים בקרקע משתמשים באנזימים המכילים פלבין אדנין דינוקלאוטיד (FAD) להידרוקסילציה של פנולים. פנול הוא הסובסטרט הטוב ביותר, לפעילות הפנול הידרוקסילאז, אך האנזים מקבל גם פנולים פשוטים עם הידרוקסי-, אמינו-, הלוגן- או מתיל.<br /> תגובת ההידרוקסלציה מתחילה רצף מטבולי המאפשר את השימוש בתרכובת המתקבלות כמקור פחמן ואנרגיה. מולקולות הקטכול המתקבלות מומרות בתהליכים כימיים לתרכובות אורגניות שונות כגון אצטיל-CoA המשתלבות[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%A2%D7%92%D7%9C_%D7%A7%D7%A8%D7%91%D7%A1 במעגל קרבס] &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מעגל קרבס מהווה ביצורים אווירניים את השלב השני מתוך שלושה בתהליך הנשימה התאית. לפני המעגל מתרחשת הגליקוליזה, התוצר שלה, פירובט, הופך לאצטיל קואנזים A, שמהווה את תחילתו של מעגל קרבס. התוצרים של המעגל הם שתי מולקולות ATP ושני נושאי אלקטרונים - NADH ו-FADH2 העוברים לשלב השלישי והאחרון של הנשימה התאית, בו הם תורמים את האלקטרונים שלהם לחמצן. &lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> <br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''גיבוש החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז גובש באופן מלא. בנוסף האנזים גובש יחד עם הקו-פקטור FAD ועם הסובסטרט פנול. מבנה הקריסטל שגובש מספק ראיות לשינוי מבני מתואם באנזים ובקואנזים שלו במהלך הפעילות האנזימתית. החלבון גובש כארבע יחידות. .&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מבנה החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;החלבון מורכב משני &lt;scene name='10/1025413/The_protein/1'&gt;הומודימרים&lt;/scene&gt; כל הומודימר מורכב משתי תתי יחידות זהות, כל תת יחידה מכילה 665 חומצות אמינו. המבנה [https://he.wikibooks.org/wiki/%D7%91%D7%99%D7%95%D7%9B%D7%99%D7%9E%D7%99%D7%94/%D7%9E%D7%91%D7%A0%D7%94_%D7%97%D7%9C%D7%91%D7%95%D7%9F השניוני] של החלבון מכיל מבני b sheet גדולים ומבני helix a. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025413/The_protein/1'&gt;פנול הידרוקסילאז- מבנה החלבון השלם&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:pic2.png|center]]<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;איזורי האלפא הליקס בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025413/Sheets/1'&gt;איזורי משטחי בטא בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תת-היחידה של פנול הידרוקסילאז מורכבת משלושה דומיינים. שני הדומיינים הראשונים מהווים את האתר הפעיל וקושרים את הקו-פקטור ,FAD ואת הסובסטרט הפנולי, בעוד הדומיין הנוסף (השלישי) בעל תפקיד לא ידוע. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:Pic3.png|center]]<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Fad/3'&gt;האתרים עם הקישור לקופקטור FAD&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Fnol/1'&gt;האתרים הפעילים עם הקישור לסובטרט- פנול&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מיקום אתרים פעילים לקישור פנול: ח.אמינו 55, 290<br /> אתרים פעילים קישור FAD: ח. אמינו 18-19, 43-45, 51-56, 118, 290,358, 368-376<br /> &lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025417/Hydrophobic_and_hydrophilic/2'&gt; איזורים הידרופוביים באדום ובכחול הידרופיליים&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מניתוח מבנה החלבון נמצא כי לאחר קישור הקו-פקטור FAD, חל שינוי משמעותי במבנה החלבון בלולאה הקרובה לאתר הפעיל , ממצב ״פתוח״ למצב ״סגור״. שינוי מבני זה גורם לחשיפת האתר הפעיל ומאפשר גישה לשלושת הסובסטרטים - פנול, NADPH וחמצן, ולחסימת האתר כלפי הממס ובכך מתאפשרת תגובת ההידרוקסילציה.<br /> &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מקורות מידע'''&lt;/p&gt;==<br /> Enroth, C., Neujahr, H., Schneider, G., &amp; Lindqvist, Y. (1998). The crystal structure of phenol hydroxylase in complex with FAD and phenol provides evidence for a concerted conformational change in the enzyme and its cofactor during catalysis. Structure, 6(5), 605-617.‏<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''שאלות'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> ===&lt;&gt;===<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;&lt;p== References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4077825 2024-03-04T21:08:50Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;פנול הידרוקסילאז&lt;/center&gt;=<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מידע כללי'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מקור האנזים הינו מתאי שמר בשם cutaneotrichosporon cutaneum.&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז שייך למשפחת האנזימים פלווין (flavin enzymes), המכונים בדרך כלל הידרוקסילאזות ארומטיות. ידוע גם בשם, פנול 2-מונואוקסיגנאז.<br /> פעילותו של אנזים זה נחקרת, בין היתר, כיוון שנעשה בו שימוש נרחב בתעשיה בתהליכי טיהור סיבתיים ביולוגיים לפירוק וניטרול של פנולים. האנזים פועל על מגוון רחב של פנולים ותרכובות ארומטיות אחרות, ומופק בעיקר על ידי מיקרואורגניזמים, כולל חיידקים ופטריות. היכולת של מיקרואורגניזמים אלה לפרק פנולים הופכת אותם לכלים חשובים בתהליכי טיהור מים, כאשר מנסים להסיר מזהמים אורגניים מהסביבה. המקור הבלעדי של פנולים כמזהמים במים ובקרקע הוא זיהום תעשייתי או זיהום מדלקים. פנול הינו חומר שעלול לגרום לסרטן, בנוסף לכך גורם לבעיות אסתטיות, לטעם וריח חזקים.&lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''פעילות אנזימתית'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים מזרז תגובת אוקסידציה של פנולים, הוספת קבוצת הידרוקסיל ל (OH-) למולקולת הפנול, ובכך ממיר אותה לקטכול (cathecol), תהליך שמהווה צעד ראשון חשוב במסלול[https://www.youtube.com/watch?v=uAyVcR17COs הביודגרדציה] של פנולים. האנזים מבצע תגובת חימצון/חיזור עם חמצן ומולקולת NADPH. בעזרת שתי מולקולות אלה נוצרת קבוצת הידרוקסיל המתחברת לטבעת הפנול וכך הופכת אותו לקטקול.&lt;/p&gt;<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תרכובות הקטכול הנוצרות בעקבות האוקסידציה נוטות להיות פחות רעילות מהפנול המקורי ויותר מסיסות במים, דבר המקל על הסרתן מהסביבה. בפעילות האנזים מעורב הקו-פקטור FAD בתגובת החיזור (רדוקציה) של מולקולת חמצן. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> [[Image:Pic1.png|center]]&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;שמרים החיים בקרקע משתמשים באנזימים המכילים פלבין אדנין דינוקלאוטיד (FAD) להידרוקסילציה של פנולים. פנול הוא הסובסטרט הטוב ביותר, לפעילות הפנול הידרוקסילאז, אך האנזים מקבל גם פנולים פשוטים עם הידרוקסי-, אמינו-, הלוגן- או מתיל.<br /> תגובת ההידרוקסלציה מתחילה רצף מטבולי המאפשר את השימוש בתרכובת המתקבלות כמקור פחמן ואנרגיה. מולקולות הקטכול המתקבלות מומרות בתהליכים כימיים לתרכובות אורגניות שונות כגון אצטיל-CoA המשתלבות[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%A2%D7%92%D7%9C_%D7%A7%D7%A8%D7%91%D7%A1 במעגל קרבס] &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מעגל קרבס מהווה ביצורים אווירניים את השלב השני מתוך שלושה בתהליך הנשימה התאית. לפני המעגל מתרחשת הגליקוליזה, התוצר שלה, פירובט, הופך לאצטיל קואנזים A, שמהווה את תחילתו של מעגל קרבס. התוצרים של המעגל הם שתי מולקולות ATP ושני נושאי אלקטרונים - NADH ו-FADH2 העוברים לשלב השלישי והאחרון של הנשימה התאית, בו הם תורמים את האלקטרונים שלהם לחמצן. &lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> <br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''גיבוש החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז גובש באופן מלא. בנוסף האנזים גובש יחד עם הקו-פקטור FAD ועם הסובסטרט פנול. מבנה הקריסטל שגובש מספק ראיות לשינוי מבני מתואם באנזים ובקואנזים שלו במהלך הפעילות האנזימתית. החלבון גובש כארבע יחידות. .&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מבנה החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;החלבון מורכב משני הומודימרים, כל הומודימר מורכב משתי תתי יחידות זהות, כל תת יחידה מכילה 665 חומצות אמינו. המבנה [https://he.wikibooks.org/wiki/%D7%91%D7%99%D7%95%D7%9B%D7%99%D7%9E%D7%99%D7%94/%D7%9E%D7%91%D7%A0%D7%94_%D7%97%D7%9C%D7%91%D7%95%D7%9F השניוני] של החלבון מכיל מבני b sheet גדולים ומבני helix a. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025413/The_protein/1'&gt;פנול הידרוקסילאז- מבנה החלבון השלם&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:pic2.png|center]]<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;איזורי האלפא הליקס בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025413/Sheets/1'&gt;איזורי משטחי בטא בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תת-היחידה של פנול הידרוקסילאז מורכבת משלושה דומיינים. שני הדומיינים הראשונים מהווים את האתר הפעיל וקושרים את הקו-פקטור ,FAD ואת הסובסטרט הפנולי, בעוד הדומיין הנוסף (השלישי) בעל תפקיד לא ידוע. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:Pic3.png|center]]<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Fad/3'&gt;האתרים עם הקישור לקופקטור FAD&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Fnol/1'&gt;האתרים הפעילים עם הקישור לסובטרט- פנול&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מיקום אתרים פעילים לקישור פנול: ח.אמינו 55, 290<br /> אתרים פעילים קישור FAD: ח. אמינו 18-19, 43-45, 51-56, 118, 290,358, 368-376<br /> &lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025417/Hydrophobic_and_hydrophilic/2'&gt; איזורים הידרופוביים באדום ובכחול הידרופיליים&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מניתוח מבנה החלבון נמצא כי לאחר קישור הקו-פקטור FAD, חל שינוי משמעותי במבנה החלבון בלולאה הקרובה לאתר הפעיל , ממצב ״פתוח״ למצב ״סגור״. שינוי מבני זה גורם לחשיפת האתר הפעיל ומאפשר גישה לשלושת הסובסטרטים - פנול, NADPH וחמצן, ולחסימת האתר כלפי הממס ובכך מתאפשרת תגובת ההידרוקסילציה.<br /> &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מקורות מידע'''&lt;/p&gt;==<br /> Enroth, C., Neujahr, H., Schneider, G., &amp; Lindqvist, Y. (1998). The crystal structure of phenol hydroxylase in complex with FAD and phenol provides evidence for a concerted conformational change in the enzyme and its cofactor during catalysis. Structure, 6(5), 605-617.‏<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''שאלות'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> ===&lt;&gt;===<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;&lt;p== References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4077824 2024-03-04T20:21:35Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;פנול הידרוקסילאז&lt;/center&gt;=<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מידע כללי'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מקור האנזים הינו מתאי שמר בשם cutaneotrichosporon cutaneum.&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז שייך למשפחת האנזימים פלווין (flavin enzymes), המכונים בדרך כלל הידרוקסילאזות ארומטיות. ידוע גם בשם, פנול 2-מונואוקסיגנאז.<br /> פעילותו של אנזים זה נחקרת, בין היתר, כיוון שנעשה בו שימוש נרחב בתעשיה בתהליכי טיהור סיבתיים ביולוגיים לפירוק וניטרול של פנולים. האנזים פועל על מגוון רחב של פנולים ותרכובות ארומטיות אחרות, ומופק בעיקר על ידי מיקרואורגניזמים, כולל חיידקים ופטריות. היכולת של מיקרואורגניזמים אלה לפרק פנולים הופכת אותם לכלים חשובים בתהליכי טיהור מים, כאשר מנסים להסיר מזהמים אורגניים מהסביבה. המקור הבלעדי של פנולים כמזהמים במים ובקרקע הוא זיהום תעשייתי או זיהום מדלקים. פנול הינו חומר שעלול לגרום לסרטן, בנוסף לכך גורם לבעיות אסתטיות, לטעם וריח חזקים.&lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''פעילות אנזימתית'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים מזרז תגובת אוקסידציה של פנולים, הוספת קבוצת הידרוקסיל ל (OH-) למולקולת הפנול, ובכך ממיר אותה לקטכול (cathecol), תהליך שמהווה צעד ראשון חשוב במסלול[https://www.youtube.com/watch?v=uAyVcR17COs הביודגרדציה] של פנולים. האנזים מבצע תגובת חימצון/חיזור עם חמצן ומולקולת NADPH. בעזרת שתי מולקולות אלה נוצרת קבוצת הידרוקסיל המתחברת לטבעת הפנול וכך הופכת אותו לקטקול.&lt;/p&gt;<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תרכובות הקטכול הנוצרות בעקבות האוקסידציה נוטות להיות פחות רעילות מהפנול המקורי ויותר מסיסות במים, דבר המקל על הסרתן מהסביבה. בפעילות האנזים מעורב הקו-פקטור FAD בתגובת החיזור (רדוקציה) של מולקולת חמצן. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> [[Image:Pic1.png|center]]&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;שמרים החיים בקרקע משתמשים באנזימים המכילים פלבין אדנין דינוקלאוטיד (FAD) להידרוקסילציה של פנולים. פנול הוא הסובסטרט הטוב ביותר, לפעילות הפנול הידרוקסילאז, אך האנזים מקבל גם פנולים פשוטים עם הידרוקסי-, אמינו-, הלוגן- או מתיל.<br /> תגובת ההידרוקסלציה מתחילה רצף מטבולי המאפשר את השימוש בתרכובת המתקבלות כמקור פחמן ואנרגיה. מולקולות הקטכול המתקבלות מומרות בתהליכים כימיים לתרכובות אורגניות שונות כגון אצטיל-CoA המשתלבות[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%A2%D7%92%D7%9C_%D7%A7%D7%A8%D7%91%D7%A1 במעגל קרבס] &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מעגל קרבס מהווה ביצורים אווירניים את השלב השני מתוך שלושה בתהליך הנשימה התאית. לפני המעגל מתרחשת הגליקוליזה, התוצר שלה, פירובט, הופך לאצטיל קואנזים A, שמהווה את תחילתו של מעגל קרבס. התוצרים של המעגל הם שתי מולקולות ATP ושני נושאי אלקטרונים - NADH ו-FADH2 העוברים לשלב השלישי והאחרון של הנשימה התאית, בו הם תורמים את האלקטרונים שלהם לחמצן. &lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> <br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''גיבוש החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז גובש באופן מלא. בנוסף האנזים גובש יחד עם הקו-פקטור FAD ועם הסובסטרט פנול. מבנה הקריסטל שגובש מספק ראיות לשינוי מבני מתואם באנזים ובקואנזים שלו במהלך הפעילות האנזימתית. החלבון גובש כארבע יחידות. .&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מבנה החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;החלבון מורכב משני הומודימרים, כל הומודימר מורכב משתי תתי יחידות זהות, כל תת יחידה מכילה 665 חומצות אמינו. המבנה השניוני של החלבון מכיל מבני b sheet גדולים ומבני helix a. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025413/The_protein/1'&gt;פנול הידרוקסילאז- מבנה החלבון השלם&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:pic2.png|center]]<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;איזורי האלפא הליקס בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025413/Sheets/1'&gt;איזורי משטחי בטא בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תת-היחידה של פנול הידרוקסילאז מורכבת משלושה דומיינים. שני הדומיינים הראשונים מהווים את האתר הפעיל וקושרים את הקו-פקטור ,FAD ואת הסובסטרט הפנולי, בעוד הדומיין הנוסף (השלישי) בעל תפקיד לא ידוע. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:Pic3.png|center]]<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Fad/3'&gt;האתרים עם הקישור לקופקטור FAD&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Fnol/1'&gt;האתרים הפעילים עם הקישור לסובטרט- פנול&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מיקום אתרים פעילים לקישור פנול: ח.אמינו 55, 290<br /> אתרים פעילים קישור FAD: ח. אמינו 18-19, 43-45, 51-56, 118, 290,358, 368-376<br /> &lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025417/Hydrophobic_and_hydrophilic/2'&gt; איזורים הידרופוביים באדום ובכחול הידרופיליים&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מניתוח מבנה החלבון נמצא כי לאחר קישור הקו-פקטור FAD, חל שינוי משמעותי במבנה החלבון בלולאה הקרובה לאתר הפעיל , ממצב ״פתוח״ למצב ״סגור״. שינוי מבני זה גורם לחשיפת האתר הפעיל ומאפשר גישה לשלושת הסובסטרטים - פנול, NADPH וחמצן, ולחסימת האתר כלפי הממס ובכך מתאפשרת תגובת ההידרוקסילציה.<br /> &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מקורות מידע'''&lt;/p&gt;==<br /> Enroth, C., Neujahr, H., Schneider, G., &amp; Lindqvist, Y. (1998). The crystal structure of phenol hydroxylase in complex with FAD and phenol provides evidence for a concerted conformational change in the enzyme and its cofactor during catalysis. Structure, 6(5), 605-617.‏<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''שאלות'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> ===&lt;&gt;===<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;&lt;p== References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4077823 2024-03-04T19:04:15Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;פנול הידרוקסילאז&lt;/center&gt;=<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מידע כללי'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מקור האנזים הינו מתאי שמר בשם cutaneotrichosporon cutaneum.&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז שייך למשפחת האנזימים פלווין (flavin enzymes), המכונים בדרך כלל הידרוקסילאזות ארומטיות. ידוע גם בשם, פנול 2-מונואוקסיגנאז.<br /> פעילותו של אנזים זה נחקרת, בין היתר, כיוון שנעשה בו שימוש נרחב בתעשיה בתהליכי טיהור סיבתיים ביולוגיים לפירוק וניטרול של פנולים. האנזים פועל על מגוון רחב של פנולים ותרכובות ארומטיות אחרות, ומופק בעיקר על ידי מיקרואורגניזמים, כולל חיידקים ופטריות. היכולת של מיקרואורגניזמים אלה לפרק פנולים הופכת אותם לכלים חשובים בתהליכי טיהור מים, כאשר מנסים להסיר מזהמים אורגניים מהסביבה. המקור הבלעדי של פנולים כמזהמים במים ובקרקע הוא זיהום תעשייתי או זיהום מדלקים. פנול הינו חומר שעלול לגרום לסרטן, בנוסף לכך גורם לבעיות אסתטיות, לטעם וריח חזקים.&lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''פעילות אנזימתית'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים מזרז תגובת אוקסידציה של פנולים, הוספת קבוצת הידרוקסיל ל (OH-) למולקולת הפנול, ובכך ממיר אותה לקטכול (cathecol), תהליך שמהווה צעד ראשון חשוב במסלול[https://www.youtube.com/watch?v=uAyVcR17COs הביודגרדציה] של פנולים. האנזים מבצע תגובת חימצון/חיזור עם חמצן ומולקולת NADPH. בעזרת שתי מולקולות אלה נוצרת קבוצת הידרוקסיל המתחברת לטבעת הפנול וכך הופכת אותו לקטקול.&lt;/p&gt;<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תרכובות הקטכול הנוצרות בעקבות האוקסידציה נוטות להיות פחות רעילות מהפנול המקורי ויותר מסיסות במים, דבר המקל על הסרתן מהסביבה. בפעילות האנזים מעורב הקו-פקטור FAD בתגובת החיזור (רדוקציה) של מולקולת חמצן. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;שמרים החיים בקרקע משתמשים באנזימים המכילים פלבין אדנין דינוקלאוטיד (FAD) להידרוקסילציה של פנולים. פנול הוא הסובסטרט הטוב ביותר, לפעילות הפנול הידרוקסילאז, אך האנזים מקבל גם פנולים פשוטים עם הידרוקסי-, אמינו-, הלוגן- או מתיל.<br /> תגובת ההידרוקסלציה מתחילה רצף מטבולי המאפשר את השימוש בתרכובת המתקבלות כמקור פחמן ואנרגיה. מולקולות הקטכול המתקבלות מומרות בתהליכים כימיים לתרכובות אורגניות שונות כגון אצטיל-CoA המשתלבות[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%A2%D7%92%D7%9C_%D7%A7%D7%A8%D7%91%D7%A1 במעגל קרבס] &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מעגל קרבס מהווה ביצורים אווירניים את השלב השני מתוך שלושה בתהליך הנשימה התאית. לפני המעגל מתרחשת הגליקוליזה, התוצר שלה, פירובט, הופך לאצטיל קואנזים A, שמהווה את תחילתו של מעגל קרבס. התוצרים של המעגל הם שתי מולקולות ATP ושני נושאי אלקטרונים - NADH ו-FADH2 העוברים לשלב השלישי והאחרון של הנשימה התאית, בו הם תורמים את האלקטרונים שלהם לחמצן. &lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:Pic1.png|center]]&lt;/p&gt;<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''גיבוש החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז גובש באופן מלא. בנוסף האנזים גובש יחד עם הקו-פקטור FAD ועם הסובסטרט פנול. מבנה הקריסטל שגובש מספק ראיות לשינוי מבני מתואם באנזים ובקואנזים שלו במהלך הפעילות האנזימתית. החלבון גובש כארבע יחידות. .&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מבנה החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;החלבון מורכב משני הומודימרים, כל הומודימר מורכב משתי תתי יחידות זהות, כל תת יחידה מכילה 665 חומצות אמינו. המבנה השניוני של החלבון מכיל מבני b sheet גדולים ומבני helix a. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025413/The_protein/1'&gt;פנול הידרוקסילאז- מבנה החלבון השלם&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:pic2.png|center]]<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;איזורי האלפא הליקס בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025413/Sheets/1'&gt;איזורי משטחי בטא בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תת-היחידה של פנול הידרוקסילאז מורכבת משלושה דומיינים. שני הדומיינים הראשונים מהווים את האתר הפעיל וקושרים את הקו-פקטור ,FAD ואת הסובסטרט הפנולי, בעוד הדומיין הנוסף (השלישי) בעל תפקיד לא ידוע. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:Pic3.png|center]]<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Fad/3'&gt;האתרים עם הקישור לקופקטור FAD&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Fnol/1'&gt;האתרים הפעילים עם הקישור לסובטרט- פנול&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מיקום אתרים פעילים לקישור פנול: ח.אמינו 55, 290<br /> אתרים פעילים קישור FAD: ח. אמינו 18-19, 43-45, 51-56, 118, 290,358, 368-376<br /> &lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025417/Hydrophobic_and_hydrophilic/2'&gt; איזורים הידרופוביים באדום ובכחול הידרופיליים&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מניתוח מבנה החלבון נמצא כי לאחר קישור הקו-פקטור FAD, חל שינוי משמעותי במבנה החלבון בלולאה הקרובה לאתר הפעיל , ממצב ״פתוח״ למצב ״סגור״. שינוי מבני זה גורם לחשיפת האתר הפעיל ומאפשר גישה לשלושת הסובסטרטים - פנול, NADPH וחמצן, ולחסימת האתר כלפי הממס ובכך מתאפשרת תגובת ההידרוקסילציה.<br /> &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מקורות מידע'''&lt;/p&gt;==<br /> Enroth, C., Neujahr, H., Schneider, G., &amp; Lindqvist, Y. (1998). The crystal structure of phenol hydroxylase in complex with FAD and phenol provides evidence for a concerted conformational change in the enzyme and its cofactor during catalysis. Structure, 6(5), 605-617.‏<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''שאלות'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> ===&lt;&gt;===<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;&lt;p== References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4077822 2024-03-04T18:59:55Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;פנול הידרוקסילאז&lt;/center&gt;=<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מידע כללי'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מקור האנזים הינו מתאי שמר בשם cutaneotrichosporon cutaneum.&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז שייך למשפחת האנזימים פלווין (flavin enzymes), המכונים בדרך כלל הידרוקסילאזות ארומטיות. ידוע גם בשם, פנול 2-מונואוקסיגנאז.<br /> פעילותו של אנזים זה נחקרת, בין היתר, כיוון שנעשה בו שימוש נרחב בתעשיה בתהליכי טיהור סיבתיים ביולוגיים לפירוק וניטרול של פנולים. האנזים פועל על מגוון רחב של פנולים ותרכובות ארומטיות אחרות, ומופק בעיקר על ידי מיקרואורגניזמים, כולל חיידקים ופטריות. היכולת של מיקרואורגניזמים אלה לפרק פנולים הופכת אותם לכלים חשובים בתהליכי טיהור מים, כאשר מנסים להסיר מזהמים אורגניים מהסביבה. המקור הבלעדי של פנולים כמזהמים במים ובקרקע הוא זיהום תעשייתי או זיהום מדלקים. פנול הינו חומר שעלול לגרום לסרטן, בנוסף לכך גורם לבעיות אסתטיות, לטעם וריח חזקים.&lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''פעילות אנזימתית'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים מזרז תגובת אוקסידציה של פנולים, הוספת קבוצת הידרוקסיל ל (OH-) למולקולת הפנול, ובכך ממיר אותה לקטכול (cathecol), תהליך שמהווה צעד ראשון חשוב במסלול[https://www.youtube.com/watch?v=uAyVcR17COs הביודגרדציה] של פנולים. האנזים מבצע תגובת חימצון/חיזור עם חמצן ומולקולת NADPH. בעזרת שתי מולקולות אלה נוצרת קבוצת הידרוקסיל המתחברת לטבעת הפנול וכך הופכת אותו לקטקול.&lt;/p&gt;<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תרכובות הקטכול הנוצרות בעקבות האוקסידציה נוטות להיות פחות רעילות מהפנול המקורי ויותר מסיסות במים, דבר המקל על הסרתן מהסביבה. בפעילות האנזים מעורב הקו-פקטור FAD בתגובת החיזור (רדוקציה) של מולקולת חמצן. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;שמרים החיים בקרקע משתמשים באנזימים המכילים פלבין אדנין דינוקלאוטיד (FAD) להידרוקסילציה של פנולים. פנול הוא הסובסטרט הטוב ביותר, לפעילות הפנול הידרוקסילאז, אך האנזים מקבל גם פנולים פשוטים עם הידרוקסי-, אמינו-, הלוגן- או מתיל.<br /> תגובת ההידרוקסלציה מתחילה רצף מטבולי המאפשר את השימוש בתרכובת המתקבלות כמקור פחמן ואנרגיה. מולקולות הקטכול המתקבלות מומרות בתהליכים כימיים לתרכובות אורגניות שונות כגון אצטיל-CoA המשתלבות[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%A2%D7%92%D7%9C_%D7%A7%D7%A8%D7%91%D7%A1 במעגל קרבס] &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מעגל קרבס מהווה ביצורים אווירניים את השלב השני מתוך שלושה בתהליך הנשימה התאית. לפני המעגל מתרחשת הגליקוליזה, התוצר שלה, פירובט, הופך לאצטיל קואנזים A, שמהווה את תחילתו של מעגל קרבס. התוצרים של המעגל הם שתי מולקולות ATP ושני נושאי אלקטרונים - NADH ו-FADH2 העוברים לשלב השלישי והאחרון של הנשימה התאית, בו הם תורמים את האלקטרונים שלהם לחמצן. &lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:Pic1.png|center]]&lt;/p&gt;<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''גיבוש החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז גובש באופן מלא. בנוסף האנזים גובש יחד עם הקו-פקטור FAD ועם הסובסטרט פנול. מבנה הקריסטל שגובש מספק ראיות לשינוי מבני מתואם באנזים ובקואנזים שלו במהלך הפעילות האנזימתית. החלבון גובש כארבע יחידות. .&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מבנה החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;החלבון הינו הומודימר, כלומר מורכב משתי תתי יחידות זהות, כל תת יחידה מכילה 665 חומצות אמינו. המבנה השניוני של החלבון מכיל מבני b sheet גדולים ומבני helix a. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025413/The_protein/1'&gt;פנול הידרוקסילאז- מבנה החלבון השלם&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:pic2.png|center]]<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;איזורי האלפא הליקס בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025413/Sheets/1'&gt;איזורי משטחי בטא בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תת-היחידה של פנול הידרוקסילאז מורכבת משלושה דומיינים. שני הדומיינים הראשונים מהווים את האתר הפעיל וקושרים את הקו-פקטור ,FAD ואת הסובסטרט הפנולי, בעוד הדומיין הנוסף (השלישי) בעל תפקיד לא ידוע. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:Pic3.png|center]]<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Fad/3'&gt;האתרים עם הקישור לקופקטור FAD&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Fnol/1'&gt;האתרים הפעילים עם הקישור לסובטרט- פנול&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מיקום אתרים פעילים לקישור פנול: ח.אמינו 55, 290<br /> אתרים פעילים קישור FAD: ח. אמינו 18-19, 43-45, 51-56, 118, 290,358, 368-376<br /> &lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025417/Hydrophobic_and_hydrophilic/2'&gt; איזורים הידרופוביים באדום ובכחול הידרופיליים&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מניתוח מבנה החלבון נמצא כי לאחר קישור הקו-פקטור FAD, חל שינוי משמעותי במבנה החלבון בלולאה הקרובה לאתר הפעיל , ממצב ״פתוח״ למצב ״סגור״. שינוי מבני זה גורם לחשיפת האתר הפעיל ומאפשר גישה לשלושת הסובסטרטים - פנול, NADPH וחמצן, ולחסימת האתר כלפי הממס ובכך מתאפשרת תגובת ההידרוקסילציה.<br /> &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מקורות מידע'''&lt;/p&gt;==<br /> Enroth, C., Neujahr, H., Schneider, G., &amp; Lindqvist, Y. (1998). The crystal structure of phenol hydroxylase in complex with FAD and phenol provides evidence for a concerted conformational change in the enzyme and its cofactor during catalysis. Structure, 6(5), 605-617.‏<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''שאלות'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> ===&lt;&gt;===<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;&lt;p== References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4060331 2024-02-20T09:35:48Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;פנול הידרוקסילאז&lt;/center&gt;=<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מידע כללי'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מקור האנזים הינו מתאי שמר בשם cutaneotrichosporon cutaneum.&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז שייך למשפחת האנזימים פלווין (flavin enzymes), המכונים בדרך כלל הידרוקסילאזות ארומטיות. ידוע גם בשם, פנול 2-מונואוקסיגנאז.<br /> פעילותו של אנזים זה נחקרת, בין היתר, כיוון שנעשה בו שימוש נרחב בתעשיה בתהליכי טיהור סיבתיים ביולוגיים לפירוק וניטרול של פנולים. האנזים פועל על מגוון רחב של פנולים ותרכובות ארומטיות אחרות, ומופק בעיקר על ידי מיקרואורגניזמים, כולל חיידקים ופטריות. היכולת של מיקרואורגניזמים אלה לפרק פנולים הופכת אותם לכלים חשובים בתהליכי טיהור מים, כאשר מנסים להסיר מזהמים אורגניים מהסביבה. המקור הבלעדי של פנולים כמזהמים במים ובקרקע הוא זיהום תעשייתי או זיהום מדלקים. פנול הינו חומר שעלול לגרום לסרטן, בנוסף לכך גורם לבעיות אסתטיות, לטעם וריח חזקים.&lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''פעילות אנזימתית'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים מזרז תגובת אוקסידציה של פנולים, הוספת קבוצת הידרוקסיל ל (OH-) למולקולת הפנול, ובכך ממיר אותה לקטכול (cathecol), תהליך שמהווה צעד ראשון חשוב במסלול[https://www.youtube.com/watch?v=uAyVcR17COs הביודגרדציה] של פנולים. האנזים מבצע תגובת חימצון/חיזור עם חמצן ומולקולת NADPH. בעזרת שתי מולקולות אלה נוצרת קבוצת הידרוקסיל המתחברת לטבעת הפנול וכך הופכת אותו לקטקול.&lt;/p&gt;<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תרכובות הקטכול הנוצרות בעקבות האוקסידציה נוטות להיות פחות רעילות מהפנול המקורי ויותר מסיסות במים, דבר המקל על הסרתן מהסביבה. בפעילות האנזים מעורב הקו-פקטור FAD בתגובת החיזור (רדוקציה) של מולקולת חמצן. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;שמרים החיים בקרקע משתמשים באנזימים המכילים פלבין אדנין דינוקלאוטיד (FAD) להידרוקסילציה של פנולים. פנול הוא הסובסטרט הטוב ביותר, לפעילות הפנול הידרוקסילאז, אך האנזים מקבל גם פנולים פשוטים עם הידרוקסי-, אמינו-, הלוגן- או מתיל.<br /> תגובת ההידרוקסלציה מתחילה רצף מטבולי המאפשר את השימוש בתרכובת המתקבלות כמקור פחמן ואנרגיה. מולקולות הקטכול המתקבלות מומרות בתהליכים כימיים לתרכובות אורגניות שונות כגון אצטיל-CoA המשתלבות[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%A2%D7%92%D7%9C_%D7%A7%D7%A8%D7%91%D7%A1 במעגל קרבס] &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מעגל קרבס מהווה ביצורים אווירניים את השלב השני מתוך שלושה בתהליך הנשימה התאית. לפני המעגל מתרחשת הגליקוליזה, התוצר שלה, פירובט, הופך לאצטיל קואנזים A, שמהווה את תחילתו של מעגל קרבס. התוצרים של המעגל הם שתי מולקולות ATP ושני נושאי אלקטרונים - NADH ו-FADH2 העוברים לשלב השלישי והאחרון של הנשימה התאית, בו הם תורמים את האלקטרונים שלהם לחמצן. &lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:Pic1.png|center]]&lt;/p&gt;<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''גיבוש החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז גובש באופן מלא. בנוסף האנזים גובש יחד עם הקו-פקטור FAD ועם הסובסטרט פנול. מבנה הקריסטל שגובש מספק ראיות לשינוי מבני מתואם באנזים ובקואנזים שלו במהלך הפעילות האנזימתית. החלבון גובש כארבע יחידות. .&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מבנה החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;החלבון הינו הומודימר, כלומר מורכב משתי תתי יחידות זהות, כל תת יחידה מכילה 665 חומצות אמינו. המבנה השניוני של החלבון מכיל מבני b sheet גדולים ומבני helix a. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025413/The_protein/1'&gt;פנול הידרוקסילאז- מבנה החלבון השלם&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:pic2.png|center]]<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;איזורי האלפא הליקס בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025413/Sheets/1'&gt;איזורי משטחי בטא בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תת-היחידה של פנול הידרוקסילאז מורכבת משלושה דומיינים. שני הדומיינים הראשונים מהווים את האתר הפעיל וקושרים את הקו-פקטור ,FAD ואת הסובסטרט הפנולי, בעוד הדומיין הנוסף (השלישי) בעל תפקיד לא ידוע. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מיקום אתרים פעילים לקישור פנול: ח.אמינו 55, 290<br /> אתרים פעילים קישור FAD: ח. אמינו 18-19, 43-45, 51-56, 118, 290,358, 368-376<br /> &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מניתוח מבנה החלבון נמצא כי לאחר קישור הקו-פקטור FAD, חל שינוי משמעותי במבנה החלבון בלולאה הקרובה לאתר הפעיל , ממצב ״פתוח״ למצב ״סגור״. שינוי מבני זה גורם לחשיפת האתר הפעיל ומאפשר גישה לשלושת הסובסטרטים - פנול, NADPH וחמצן, ולחסימת האתר כלפי הממס ובכך מתאפשרת תגובת ההידרוקסילציה.<br /> &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מקורות מידע'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''שאלות'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> ===&lt;&gt;===<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> This is a default text for your page '''Phenol hydroxylase (hebrew)'''. Click above on '''edit this page''' to modify. Be careful with the &amp;lt; and &amp;gt; signs.<br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> == מבנה החלבון ==<br /> &lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;אלפא הליקס&lt;/scene&gt;== Disease ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Beta_sheets/1'&gt;בטא שיט&lt;/scene&gt;== Relevance ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Active_domain/2'&gt; צבע כחול כהה: אתר פעיל&lt;/scene&gt;== Structural highlights ==<br /> [[Image:Aerobicpathway.png|thumb|&lt;p dir='rtl'&gt; סכמה של מסלול ארובי של פירוק הפנול]]<br /> This is a sample scene created with SAT to &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/1&quot;&gt;color&lt;/scene&gt; by Group, and another to make &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/2&quot;&gt;a transparent representation&lt;/scene&gt; of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.<br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;&lt;p== References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4060324 2024-02-20T09:33:52Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;פנול הידרוקסילאז&lt;/center&gt;=<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מידע כללי'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מקור האנזים הינו מתאי שמר בשם cutaneotrichosporon cutaneum.&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז שייך למשפחת האנזימים פלווין (flavin enzymes), המכונים בדרך כלל הידרוקסילאזות ארומטיות. ידוע גם בשם, פנול 2-מונואוקסיגנאז.<br /> פעילותו של אנזים זה נחקרת, בין היתר, כיוון שנעשה בו שימוש נרחב בתעשיה בתהליכי טיהור סיבתיים ביולוגיים לפירוק וניטרול של פנולים. האנזים פועל על מגוון רחב של פנולים ותרכובות ארומטיות אחרות, ומופק בעיקר על ידי מיקרואורגניזמים, כולל חיידקים ופטריות. היכולת של מיקרואורגניזמים אלה לפרק פנולים הופכת אותם לכלים חשובים בתהליכי טיהור מים, כאשר מנסים להסיר מזהמים אורגניים מהסביבה. המקור הבלעדי של פנולים כמזהמים במים ובקרקע הוא זיהום תעשייתי או זיהום מדלקים. פנול הינו חומר שעלול לגרום לסרטן, בנוסף לכך גורם לבעיות אסתטיות, לטעם וריח חזקים.&lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''פעילות אנזימתית'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים מזרז תגובת אוקסידציה של פנולים, הוספת קבוצת הידרוקסיל ל (OH-) למולקולת הפנול, ובכך ממיר אותה לקטכול (cathecol), תהליך שמהווה צעד ראשון חשוב במסלול[https://www.youtube.com/watch?v=uAyVcR17COs הביודגרדציה]של פנולים. האנזים מבצע תגובת חימצון/חיזור עם חמצן ומולקולת NADPH. בעזרת שתי מולקולות אלה נוצרת קבוצת הידרוקסיל המתחברת לטבעת הפנול וכך הופכת אותו לקטקול.&lt;/p&gt;<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תרכובות הקטכול הנוצרות בעקבות האוקסידציה נוטות להיות פחות רעילות מהפנול המקורי ויותר מסיסות במים, דבר המקל על הסרתן מהסביבה. בפעילות האנזים מעורב הקו-פקטור FAD בתגובת החיזור (רדוקציה) של מולקולת חמצן. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;שמרים החיים בקרקע משתמשים באנזימים המכילים פלבין אדנין דינוקלאוטיד (FAD) להידרוקסילציה של פנולים. פנול הוא הסובסטרט הטוב ביותר, לפעילות הפנול הידרוקסילאז, אך האנזים מקבל גם פנולים פשוטים עם הידרוקסי-, אמינו-, הלוגן- או מתיל.<br /> תגובת ההידרוקסלציה מתחילה רצף מטבולי המאפשר את השימוש בתרכובת המתקבלות כמקור פחמן ואנרגיה. מולקולות הקטכול המתקבלות מומרות בתהליכים כימיים לתרכובות אורגניות שונות כגון אצטיל-CoA המשתלבות[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%A2%D7%92%D7%9C_%D7%A7%D7%A8%D7%91%D7%A1 במעגל קרבס] &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מעגל קרבס מהווה ביצורים אווירניים את השלב השני מתוך שלושה בתהליך הנשימה התאית. לפני המעגל מתרחשת הגליקוליזה, התוצר שלה, פירובט, הופך לאצטיל קואנזים A, שמהווה את תחילתו של מעגל קרבס. התוצרים של המעגל הם שתי מולקולות ATP ושני נושאי אלקטרונים - NADH ו-FADH2 העוברים לשלב השלישי והאחרון של הנשימה התאית, בו הם תורמים את האלקטרונים שלהם לחמצן. &lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:Pic1.png|center]]&lt;/p&gt;<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''גיבוש החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז גובש באופן מלא. בנוסף האנזים גובש יחד עם הקו-פקטור FAD ועם הסובסטרט פנול. מבנה הקריסטל שגובש מספק ראיות לשינוי מבני מתואם באנזים ובקואנזים שלו במהלך הקטליזה. החלבון גובש כארבע יחידות. .&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מבנה החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;החלבון הינו הומודימר, כלומר מורכב משתי תתי יחידות זהות, כל תת יחידה מכילה 665 חומצות אמינו. המבנה השניוני של החלבון מכיל מבני b sheet גדולים ומבני helix a. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025413/The_protein/1'&gt;פנול הידרוקסילאז- מבנה החלבון השלם&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:pic2.png|center]]<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;איזורי האלפא הליקס בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025413/Sheets/1'&gt;איזורי משטחי בטא בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תת-היחידה של פנול הידרוקסילאז מורכבת משלושה דומיינים. שני הדומיינים הראשונים מהווים את האתר הפעיל וקושרים את הקו-פקטור ,FAD ואת הסובסטרט הפנולי, בעוד הדומיין הנוסף (השלישי) בעל תפקיד לא ידוע. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מיקום אתרים פעילים לקישור פנול: ח.אמינו 55, 290<br /> אתרים פעילים קישור FAD: ח. אמינו 18-19, 43-45, 51-56, 118, 290,358, 368-376<br /> &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מניתוח מבנה החלבון נמצא כי לאחר קישור הקו-פקטור FAD, חל שינוי משמעותי במבנה החלבון בלולאה הקרובה לאתר הפעיל , ממצב ״פתוח״ למצב ״סגור״. שינוי מבני זה גורם לחשיפת האתר הפעיל ומאפשר גישה לשלושת הסובסטרטים - פנול, NADPH וחמצן, ולחסימת האתר כלפי הממס ובכך מתאפשרת תגובת ההידרוקסילציה.<br /> &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מקורות מידע'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''שאלות'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> ===&lt;&gt;===<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> This is a default text for your page '''Phenol hydroxylase (hebrew)'''. Click above on '''edit this page''' to modify. Be careful with the &amp;lt; and &amp;gt; signs.<br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> == מבנה החלבון ==<br /> &lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;אלפא הליקס&lt;/scene&gt;== Disease ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Beta_sheets/1'&gt;בטא שיט&lt;/scene&gt;== Relevance ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Active_domain/2'&gt; צבע כחול כהה: אתר פעיל&lt;/scene&gt;== Structural highlights ==<br /> [[Image:Aerobicpathway.png|thumb|&lt;p dir='rtl'&gt; סכמה של מסלול ארובי של פירוק הפנול]]<br /> This is a sample scene created with SAT to &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/1&quot;&gt;color&lt;/scene&gt; by Group, and another to make &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/2&quot;&gt;a transparent representation&lt;/scene&gt; of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.<br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;&lt;p== References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4060321 2024-02-20T09:31:52Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;פנול הידרוקסילאז&lt;/center&gt;=<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מידע כללי'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מקור האנזים הינו מתאי שמר בשם cutaneotrichosporon cutaneum.&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז שייך למשפחת האנזימים פלווין (flavin enzymes), המכונים בדרך כלל הידרוקסילאזות ארומטיות. ידוע גם בשם, פנול 2-מונואוקסיגנאז.<br /> פעילותו של אנזים זה נחקרת, בין היתר, כיוון שנעשה בו שימוש נרחב בתעשיה בתהליכי טיהור סיבתיים ביולוגיים לפירוק וניטרול של פנולים. האנזים פועל על מגוון רחב של פנולים ותרכובות ארומטיות אחרות, ומופק בעיקר על ידי מיקרואורגניזמים, כולל חיידקים ופטריות. היכולת של מיקרואורגניזמים אלה לפרק פנולים הופכת אותם לכלים חשובים בתהליכי טיהור מים, כאשר מנסים להסיר מזהמים אורגניים מהסביבה. המקור הבלעדי של פנולים כמזהמים במים ובקרקע הוא זיהום תעשייתי או זיהום מדלקים. פנול הינו חומר שעלול לגרום לסרטן, בנוסף לכך גורם לבעיות אסתטיות, לטעם וריח חזקים.&lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''פעילות אנזימתית'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים מזרז תגובת אוקסידציה של פנולים, הוספת קבוצת הידרוקסיל ל (OH-) למולקולת הפנול, ובכך ממיר אותה לקטכול (cathecol), תהליך שמהווה צעד ראשון חשוב במסלול[https://www.youtube.com/watch?v=uAyVcR17COs הביודגרדציה]הביודגרדציה של פנולים. האנזים מבצע תגובת חימצון/חיזור עם חמצן ומולקולת NADPH. בעזרת שתי מולקולות אלה נוצרת קבוצת הידרוקסיל המתחברת לטבעת הפנול וכך הופכת אותו לקטקול.&lt;/p&gt;<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תרכובות הקטכול הנוצרות בעקבות האוקסידציה נוטות להיות פחות רעילות מהפנול המקורי ויותר מסיסות במים, דבר המקל על הסרתן מהסביבה. בפעילות האנזים מעורב הקו-פקטור FAD בתגובת החיזור (רדוקציה) של מולקולת חמצן. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;שמרים החיים בקרקע משתמשים באנזימים המכילים פלבין אדנין דינוקלאוטיד (FAD) להידרוקסילציה של פנולים. פנול הוא הסובסטרט הטוב ביותר, לפעילות הפנול הידרוקסילאז, אך האנזים מקבל גם פנולים פשוטים עם הידרוקסי-, אמינו-, הלוגן- או מתיל.<br /> תגובת ההידרוקסלציה מתחילה רצף מטבולי המאפשר את השימוש בתרכובת המתקבלות כמקור פחמן ואנרגיה. מולקולות הקטכול המתקבלות מומרות בתהליכים כימיים לתרכובות אורגניות שונות כגון אצטיל-CoA המשתלבות[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%A2%D7%92%D7%9C_%D7%A7%D7%A8%D7%91%D7%A1 במעגל קרבס] &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מעגל קרבס מהווה ביצורים אווירניים את השלב השני מתוך שלושה בתהליך הנשימה התאית. לפני המעגל מתרחשת הגליקוליזה, התוצר שלה, פירובט, הופך לאצטיל קואנזים A, שמהווה את תחילתו של מעגל קרבס. התוצרים של המעגל הם שתי מולקולות ATP ושני נושאי אלקטרונים - NADH ו-FADH2 העוברים לשלב השלישי והאחרון של הנשימה התאית, בו הם תורמים את האלקטרונים שלהם לחמצן. &lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:Pic1.png|center]]&lt;/p&gt;<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''גיבוש החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז גובש באופן מלא. בנוסף האנזים גובש יחד עם הקו-פקטור FAD ועם הסובסטרט פנול. מבנה הקריסטל שגובש מספק ראיות לשינוי מבני מתואם באנזים ובקואנזים שלו במהלך הקטליזה. החלבון גובש כארבע יחידות. .&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מבנה החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;החלבון הינו הומודימר, כלומר מורכב משתי תתי יחידות זהות, כל תת יחידה מכילה 665 חומצות אמינו. המבנה השניוני של החלבון מכיל מבני b sheet גדולים ומבני helix a. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025413/The_protein/1'&gt;פנול הידרוקסילאז- מבנה החלבון השלם&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:pic2.png|center]]<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;איזורי האלפא הליקס בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;&lt;scene name='10/1025413/Sheets/1'&gt;איזורי משטחי בטא בחלבון&lt;/scene&gt;&lt;/p&gt;<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תת-היחידה של פנול הידרוקסילאז מורכבת משלושה דומיינים. שני הדומיינים הראשונים מהווים את האתר הפעיל וקושרים את הקו-פקטור ,FAD ואת הסובסטרט הפנולי, בעוד הדומיין הנוסף (השלישי) בעל תפקיד לא ידוע. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מיקום אתרים פעילים לקישור פנול: ח.אמינו 55, 290<br /> אתרים פעילים קישור FAD: ח. אמינו 18-19, 43-45, 51-56, 118, 290,358, 368-376<br /> &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מניתוח מבנה החלבון נמצא כי לאחר קישור הקו-פקטור FAD, חל שינוי משמעותי במבנה החלבון בלולאה הקרובה לאתר הפעיל , ממצב ״פתוח״ למצב ״סגור״. שינוי מבני זה גורם לחשיפת האתר הפעיל ומאפשר גישה לשלושת הסובסטרטים - פנול, NADPH וחמצן, ולחסימת האתר כלפי הממס ובכך מתאפשרת תגובת ההידרוקסילציה.<br /> &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מקורות מידע'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''שאלות'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> ===&lt;&gt;===<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> This is a default text for your page '''Phenol hydroxylase (hebrew)'''. Click above on '''edit this page''' to modify. Be careful with the &amp;lt; and &amp;gt; signs.<br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> == מבנה החלבון ==<br /> &lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;אלפא הליקס&lt;/scene&gt;== Disease ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Beta_sheets/1'&gt;בטא שיט&lt;/scene&gt;== Relevance ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Active_domain/2'&gt; צבע כחול כהה: אתר פעיל&lt;/scene&gt;== Structural highlights ==<br /> [[Image:Aerobicpathway.png|thumb|&lt;p dir='rtl'&gt; סכמה של מסלול ארובי של פירוק הפנול]]<br /> This is a sample scene created with SAT to &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/1&quot;&gt;color&lt;/scene&gt; by Group, and another to make &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/2&quot;&gt;a transparent representation&lt;/scene&gt; of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.<br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;&lt;p== References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4060295 2024-02-20T09:17:39Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;Phenol hydroxylase&lt;/center&gt;=<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מידע כללי'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מקור האנזים הינו מתאי שמר בשם cutaneotrichosporon cutaneum.&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז שייך למשפחת האנזימים פלווין (flavin enzymes), המכונים בדרך כלל הידרוקסילאזות ארומטיות. ידוע גם בשם, פנול 2-מונואוקסיגנאז.<br /> פעילותו של אנזים זה נחקרת, בין היתר, כיוון שנעשה בו שימוש נרחב בתעשיה בתהליכי טיהור סיבתיים ביולוגיים לפירוק וניטרול של פנולים. האנזים פועל על מגוון רחב של פנולים ותרכובות ארומטיות אחרות, ומופק בעיקר על ידי מיקרואורגניזמים, כולל חיידקים ופטריות. היכולת של מיקרואורגניזמים אלה לפרק פנולים הופכת אותם לכלים חשובים בתהליכי טיהור מים, כאשר מנסים להסיר מזהמים אורגניים מהסביבה. המקור הבלעדי של פנולים כמזהמים במים ובקרקע הוא זיהום תעשייתי או זיהום מדלקים. פנול הינו חומר שעלול לגרום לסרטן, בנוסף לכך גורם לבעיות אסתטיות, לטעם וריח חזקים.&lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''פעילות אנזימתית'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים מזרז תגובת אוקסידציה של פנולים, הוספת קבוצת הידרוקסיל ל (OH-) למולקולת הפנול, ובכך ממיר אותה לקטכול (cathecol), תהליך שמהווה צעד ראשון חשוב במסלול הביודגרדציה של פנולים. האנזים מבצע תגובת חימצון/חיזור עם חמצן ומולקולת NADPH. בעזרת שתי מולקולות אלה נוצרת קבוצת הידרוקסיל המתחברת לטבעת הפנול וכך הופכת אותו לקטקול.&lt;/p&gt;<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תרכובות הקטכול הנוצרות בעקבות האוקסידציה נוטות להיות פחות רעילות מהפנול המקורי ויותר מסיסות במים, דבר המקל על הסרתן מהסביבה. בפעילות האנזים מעורב הקו-פקטור FAD בתגובת החיזור (רדוקציה) של מולקולת חמצן. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;שמרים החיים בקרקע משתמשים באנזימים המכילים פלבין אדנין דינוקלאוטיד (FAD) להידרוקסילציה של פנולים. פנול הוא הסובסטרט הטוב ביותר, לפעילות הפנול הידרוקסילאז, אך האנזים מקבל גם פנולים פשוטים עם הידרוקסי-, אמינו-, הלוגן- או מתיל.<br /> תגובת ההידרוקסלציה מתחילה רצף מטבולי המאפשר את השימוש בתרכובת המתקבלות כמקור פחמן ואנרגיה. מולקולות הקטכול המתקבלות מומרות בתהליכים כימיים לתרכובות אורגניות שונות כגון אצטיל-CoA המשתלבות[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%A2%D7%92%D7%9C_%D7%A7%D7%A8%D7%91%D7%A1 במעגל קרבס] <br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:Pic1.png|center]]<br /> : &lt;br&gt; <br /> <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''גיבוש החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז גובש באופן מלא. בנוסף האנזים גובש יחד עם הקו-פקטור FAD ועם הסובסטרט פנול. מבנה הקריסטל שגובש מספק ראיות לשינוי מבני מתואם באנזים ובקואנזים שלו במהלך הקטליזה. החלבון גובש כארבע יחידות. .&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מבנה החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;החלבון הינו הומודימר, כלומר מורכב משתי תתי יחידות זהות, כל תת יחידה מכילה 665 חומצות אמינו. המבנה השניוני של החלבון מכיל מבני b sheet גדולים ומבני helix a. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir=scene name='10/1025413/Phnol_hidroksilas/1'&gt;פנול הידרוקסילאז-מבנה החלבון השלם&lt;/scene&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:pic2.png|center]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תת-היחידה של פנול הידרוקסילאז מורכבת משלושה דומיינים. שני הדומיינים הראשונים מהווים את האתר הפעיל וקושרים את הקו-פקטור ,FAD ואת הסובסטרט הפנולי, בעוד הדומיין הנוסף (השלישי) בעל תפקיד לא ידוע. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מיקום אתרים פעילים לקישור פנול: ח.אמינו 55, 290<br /> אתרים פעילים קישור FAD: ח. אמינו 18-19, 43-45, 51-56, 118, 290,358, 368-376<br /> &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מניתוח מבנה החלבון נמצא כי לאחר קישור הקו-פקטור FAD, חל שינוי משמעותי במבנה החלבון בלולאה הקרובה לאתר הפעיל , ממצב ״פתוח״ למצב ״סגור״. שינוי מבני זה גורם לחשיפת האתר הפעיל ומאפשר גישה לשלושת הסובסטרטים - פנול, NADPH וחמצן, ולחסימת האתר כלפי הממס ובכך מתאפשרת תגובת ההידרוקסילציה.<br /> &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מקורות מידע'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''שאלות'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> ===&lt;&gt;===<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> This is a default text for your page '''Phenol hydroxylase (hebrew)'''. Click above on '''edit this page''' to modify. Be careful with the &amp;lt; and &amp;gt; signs.<br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> == מבנה החלבון ==<br /> &lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;אלפא הליקס&lt;/scene&gt;== Disease ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Beta_sheets/1'&gt;בטא שיט&lt;/scene&gt;== Relevance ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Active_domain/2'&gt; צבע כחול כהה: אתר פעיל&lt;/scene&gt;== Structural highlights ==<br /> [[Image:Aerobicpathway.png|thumb|&lt;p dir='rtl'&gt; סכמה של מסלול ארובי של פירוק הפנול]]<br /> This is a sample scene created with SAT to &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/1&quot;&gt;color&lt;/scene&gt; by Group, and another to make &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/2&quot;&gt;a transparent representation&lt;/scene&gt; of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.<br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;&lt;p== References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4060294 2024-02-20T09:16:59Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;Phenol hydroxylase&lt;/center&gt;=<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מידע כללי'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מקור האנזים הינו מתאי שמר בשם cutaneotrichosporon cutaneum.&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז שייך למשפחת האנזימים פלווין (flavin enzymes), המכונים בדרך כלל הידרוקסילאזות ארומטיות. ידוע גם בשם, פנול 2-מונואוקסיגנאז.<br /> פעילותו של אנזים זה נחקרת, בין היתר, כיוון שנעשה בו שימוש נרחב בתעשיה בתהליכי טיהור סיבתיים ביולוגיים לפירוק וניטרול של פנולים. האנזים פועל על מגוון רחב של פנולים ותרכובות ארומטיות אחרות, ומופק בעיקר על ידי מיקרואורגניזמים, כולל חיידקים ופטריות. היכולת של מיקרואורגניזמים אלה לפרק פנולים הופכת אותם לכלים חשובים בתהליכי טיהור מים, כאשר מנסים להסיר מזהמים אורגניים מהסביבה. המקור הבלעדי של פנולים כמזהמים במים ובקרקע הוא זיהום תעשייתי או זיהום מדלקים. פנול הינו חומר שעלול לגרום לסרטן, בנוסף לכך גורם לבעיות אסתטיות, לטעם וריח חזקים.&lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''פעילות אנזימתית'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים מזרז תגובת אוקסידציה של פנולים, הוספת קבוצת הידרוקסיל ל (OH-) למולקולת הפנול, ובכך ממיר אותה לקטכול (cathecol), תהליך שמהווה צעד ראשון חשוב במסלול הביודגרדציה של פנולים. האנזים מבצע תגובת חימצון/חיזור עם חמצן ומולקולת NADPH. בעזרת שתי מולקולות אלה נוצרת קבוצת הידרוקסיל המתחברת לטבעת הפנול וכך הופכת אותו לקטקול.&lt;/p&gt;<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תרכובות הקטכול הנוצרות בעקבות האוקסידציה נוטות להיות פחות רעילות מהפנול המקורי ויותר מסיסות במים, דבר המקל על הסרתן מהסביבה. בפעילות האנזים מעורב הקו-פקטור FAD בתגובת החיזור (רדוקציה) של מולקולת חמצן. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;שמרים החיים בקרקע משתמשים באנזימים המכילים פלבין אדנין דינוקלאוטיד (FAD) להידרוקסילציה של פנולים. פנול הוא הסובסטרט הטוב ביותר, לפעילות הפנול הידרוקסילאז, אך האנזים מקבל גם פנולים פשוטים עם הידרוקסי-, אמינו-, הלוגן- או מתיל.<br /> תגובת ההידרוקסלציה מתחילה רצף מטבולי המאפשר את השימוש בתרכובת המתקבלות כמקור פחמן ואנרגיה. מולקולות הקטכול המתקבלות מומרות בתהליכים כימיים לתרכובות אורגניות שונות כגון אצטיל-CoA המשתלבות[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%A2%D7%92%D7%9C_%D7%A7%D7%A8%D7%91%D7%A1 קרבס]במעגל <br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:Pic1.png|center]]<br /> : &lt;br&gt; <br /> <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''גיבוש החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז גובש באופן מלא. בנוסף האנזים גובש יחד עם הקו-פקטור FAD ועם הסובסטרט פנול. מבנה הקריסטל שגובש מספק ראיות לשינוי מבני מתואם באנזים ובקואנזים שלו במהלך הקטליזה. החלבון גובש כארבע יחידות. .&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מבנה החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;החלבון הינו הומודימר, כלומר מורכב משתי תתי יחידות זהות, כל תת יחידה מכילה 665 חומצות אמינו. המבנה השניוני של החלבון מכיל מבני b sheet גדולים ומבני helix a. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir=scene name='10/1025413/Phnol_hidroksilas/1'&gt;פנול הידרוקסילאז-מבנה החלבון השלם&lt;/scene&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:pic2.png|center]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תת-היחידה של פנול הידרוקסילאז מורכבת משלושה דומיינים. שני הדומיינים הראשונים מהווים את האתר הפעיל וקושרים את הקו-פקטור ,FAD ואת הסובסטרט הפנולי, בעוד הדומיין הנוסף (השלישי) בעל תפקיד לא ידוע. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מיקום אתרים פעילים לקישור פנול: ח.אמינו 55, 290<br /> אתרים פעילים קישור FAD: ח. אמינו 18-19, 43-45, 51-56, 118, 290,358, 368-376<br /> &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מניתוח מבנה החלבון נמצא כי לאחר קישור הקו-פקטור FAD, חל שינוי משמעותי במבנה החלבון בלולאה הקרובה לאתר הפעיל , ממצב ״פתוח״ למצב ״סגור״. שינוי מבני זה גורם לחשיפת האתר הפעיל ומאפשר גישה לשלושת הסובסטרטים - פנול, NADPH וחמצן, ולחסימת האתר כלפי הממס ובכך מתאפשרת תגובת ההידרוקסילציה.<br /> &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מקורות מידע'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''שאלות'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> ===&lt;&gt;===<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> This is a default text for your page '''Phenol hydroxylase (hebrew)'''. Click above on '''edit this page''' to modify. Be careful with the &amp;lt; and &amp;gt; signs.<br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> == מבנה החלבון ==<br /> &lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;אלפא הליקס&lt;/scene&gt;== Disease ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Beta_sheets/1'&gt;בטא שיט&lt;/scene&gt;== Relevance ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Active_domain/2'&gt; צבע כחול כהה: אתר פעיל&lt;/scene&gt;== Structural highlights ==<br /> [[Image:Aerobicpathway.png|thumb|&lt;p dir='rtl'&gt; סכמה של מסלול ארובי של פירוק הפנול]]<br /> This is a sample scene created with SAT to &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/1&quot;&gt;color&lt;/scene&gt; by Group, and another to make &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/2&quot;&gt;a transparent representation&lt;/scene&gt; of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.<br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;&lt;p== References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4060293 2024-02-20T09:16:21Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;Phenol hydroxylase&lt;/center&gt;=<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מידע כללי'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מקור האנזים הינו מתאי שמר בשם cutaneotrichosporon cutaneum.&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז שייך למשפחת האנזימים פלווין (flavin enzymes), המכונים בדרך כלל הידרוקסילאזות ארומטיות. ידוע גם בשם, פנול 2-מונואוקסיגנאז.<br /> פעילותו של אנזים זה נחקרת, בין היתר, כיוון שנעשה בו שימוש נרחב בתעשיה בתהליכי טיהור סיבתיים ביולוגיים לפירוק וניטרול של פנולים. האנזים פועל על מגוון רחב של פנולים ותרכובות ארומטיות אחרות, ומופק בעיקר על ידי מיקרואורגניזמים, כולל חיידקים ופטריות. היכולת של מיקרואורגניזמים אלה לפרק פנולים הופכת אותם לכלים חשובים בתהליכי טיהור מים, כאשר מנסים להסיר מזהמים אורגניים מהסביבה. המקור הבלעדי של פנולים כמזהמים במים ובקרקע הוא זיהום תעשייתי או זיהום מדלקים. פנול הינו חומר שעלול לגרום לסרטן, בנוסף לכך גורם לבעיות אסתטיות, לטעם וריח חזקים.&lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''פעילות אנזימתית'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים מזרז תגובת אוקסידציה של פנולים, הוספת קבוצת הידרוקסיל ל (OH-) למולקולת הפנול, ובכך ממיר אותה לקטכול (cathecol), תהליך שמהווה צעד ראשון חשוב במסלול הביודגרדציה של פנולים. האנזים מבצע תגובת חימצון/חיזור עם חמצן ומולקולת NADPH. בעזרת שתי מולקולות אלה נוצרת קבוצת הידרוקסיל המתחברת לטבעת הפנול וכך הופכת אותו לקטקול.&lt;/p&gt;<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תרכובות הקטכול הנוצרות בעקבות האוקסידציה נוטות להיות פחות רעילות מהפנול המקורי ויותר מסיסות במים, דבר המקל על הסרתן מהסביבה. בפעילות האנזים מעורב הקו-פקטור FAD בתגובת החיזור (רדוקציה) של מולקולת חמצן. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;שמרים החיים בקרקע משתמשים באנזימים המכילים פלבין אדנין דינוקלאוטיד (FAD) להידרוקסילציה של פנולים. פנול הוא הסובסטרט הטוב ביותר, לפעילות הפנול הידרוקסילאז, אך האנזים מקבל גם פנולים פשוטים עם הידרוקסי-, אמינו-, הלוגן- או מתיל.<br /> תגובת ההידרוקסלציה מתחילה רצף מטבולי המאפשר את השימוש בתרכובת המתקבלות כמקור פחמן ואנרגיה. מולקולות הקטכול המתקבלות מומרות בתהליכים כימיים לתרכובות אורגניות שונות כגון אצטיל-CoA המשתלבות[https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%A2%D7%92%D7%9C_%D7%A7%D7%A8%D7%91%D7%A1קרבס]במעגל <br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:Pic1.png|center]]<br /> : &lt;br&gt; <br /> <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''גיבוש החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז גובש באופן מלא. בנוסף האנזים גובש יחד עם הקו-פקטור FAD ועם הסובסטרט פנול. מבנה הקריסטל שגובש מספק ראיות לשינוי מבני מתואם באנזים ובקואנזים שלו במהלך הקטליזה. החלבון גובש כארבע יחידות. .&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מבנה החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;החלבון הינו הומודימר, כלומר מורכב משתי תתי יחידות זהות, כל תת יחידה מכילה 665 חומצות אמינו. המבנה השניוני של החלבון מכיל מבני b sheet גדולים ומבני helix a. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir=scene name='10/1025413/Phnol_hidroksilas/1'&gt;פנול הידרוקסילאז-מבנה החלבון השלם&lt;/scene&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:pic2.png|center]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תת-היחידה של פנול הידרוקסילאז מורכבת משלושה דומיינים. שני הדומיינים הראשונים מהווים את האתר הפעיל וקושרים את הקו-פקטור ,FAD ואת הסובסטרט הפנולי, בעוד הדומיין הנוסף (השלישי) בעל תפקיד לא ידוע. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מיקום אתרים פעילים לקישור פנול: ח.אמינו 55, 290<br /> אתרים פעילים קישור FAD: ח. אמינו 18-19, 43-45, 51-56, 118, 290,358, 368-376<br /> &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מניתוח מבנה החלבון נמצא כי לאחר קישור הקו-פקטור FAD, חל שינוי משמעותי במבנה החלבון בלולאה הקרובה לאתר הפעיל , ממצב ״פתוח״ למצב ״סגור״. שינוי מבני זה גורם לחשיפת האתר הפעיל ומאפשר גישה לשלושת הסובסטרטים - פנול, NADPH וחמצן, ולחסימת האתר כלפי הממס ובכך מתאפשרת תגובת ההידרוקסילציה.<br /> &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מקורות מידע'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''שאלות'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> ===&lt;&gt;===<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> This is a default text for your page '''Phenol hydroxylase (hebrew)'''. Click above on '''edit this page''' to modify. Be careful with the &amp;lt; and &amp;gt; signs.<br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> == מבנה החלבון ==<br /> &lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;אלפא הליקס&lt;/scene&gt;== Disease ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Beta_sheets/1'&gt;בטא שיט&lt;/scene&gt;== Relevance ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Active_domain/2'&gt; צבע כחול כהה: אתר פעיל&lt;/scene&gt;== Structural highlights ==<br /> [[Image:Aerobicpathway.png|thumb|&lt;p dir='rtl'&gt; סכמה של מסלול ארובי של פירוק הפנול]]<br /> This is a sample scene created with SAT to &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/1&quot;&gt;color&lt;/scene&gt; by Group, and another to make &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/2&quot;&gt;a transparent representation&lt;/scene&gt; of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.<br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;&lt;p== References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4060291 2024-02-20T09:15:06Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;Phenol hydroxylase&lt;/center&gt;=<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מידע כללי'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מקור האנזים הינו מתאי שמר בשם cutaneotrichosporon cutaneum.&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז שייך למשפחת האנזימים פלווין (flavin enzymes), המכונים בדרך כלל הידרוקסילאזות ארומטיות. ידוע גם בשם, פנול 2-מונואוקסיגנאז.<br /> פעילותו של אנזים זה נחקרת, בין היתר, כיוון שנעשה בו שימוש נרחב בתעשיה בתהליכי טיהור סיבתיים ביולוגיים לפירוק וניטרול של פנולים. האנזים פועל על מגוון רחב של פנולים ותרכובות ארומטיות אחרות, ומופק בעיקר על ידי מיקרואורגניזמים, כולל חיידקים ופטריות. היכולת של מיקרואורגניזמים אלה לפרק פנולים הופכת אותם לכלים חשובים בתהליכי טיהור מים, כאשר מנסים להסיר מזהמים אורגניים מהסביבה. המקור הבלעדי של פנולים כמזהמים במים ובקרקע הוא זיהום תעשייתי או זיהום מדלקים. פנול הינו חומר שעלול לגרום לסרטן, בנוסף לכך גורם לבעיות אסתטיות, לטעם וריח חזקים.&lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''פעילות אנזימתית'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים מזרז תגובת אוקסידציה של פנולים, הוספת קבוצת הידרוקסיל ל (OH-) למולקולת הפנול, ובכך ממיר אותה לקטכול (cathecol), תהליך שמהווה צעד ראשון חשוב במסלול הביודגרדציה של פנולים. האנזים מבצע תגובת חימצון/חיזור עם חמצן ומולקולת NADPH. בעזרת שתי מולקולות אלה נוצרת קבוצת הידרוקסיל המתחברת לטבעת הפנול וכך הופכת אותו לקטקול.&lt;/p&gt;<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תרכובות הקטכול הנוצרות בעקבות האוקסידציה נוטות להיות פחות רעילות מהפנול המקורי ויותר מסיסות במים, דבר המקל על הסרתן מהסביבה. בפעילות האנזים מעורב הקו-פקטור FAD בתגובת החיזור (רדוקציה) של מולקולת חמצן. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;שמרים החיים בקרקע משתמשים באנזימים המכילים פלבין אדנין דינוקלאוטיד (FAD) להידרוקסילציה של פנולים. פנול הוא הסובסטרט הטוב ביותר, לפעילות הפנול הידרוקסילאז, אך האנזים מקבל גם פנולים פשוטים עם הידרוקסי-, אמינו-, הלוגן- או מתיל.<br /> תגובת ההידרוקסלציה מתחילה רצף מטבולי המאפשר את השימוש בתרכובת המתקבלות כמקור פחמן ואנרגיה. מולקולות הקטכול המתקבלות מומרות בתהליכים כימיים לתרכובות אורגניות שונות כגון אצטיל-CoA המשתלבות במעגל [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%A2%D7%92%D7%9C_%D7%A7%D7%A8%D7%91%D7%A1קרבס] <br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:Pic1.png|center]]<br /> : &lt;br&gt; <br /> <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''גיבוש החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז גובש באופן מלא. בנוסף האנזים גובש יחד עם הקו-פקטור FAD ועם הסובסטרט פנול. מבנה הקריסטל שגובש מספק ראיות לשינוי מבני מתואם באנזים ובקואנזים שלו במהלך הקטליזה. החלבון גובש כארבע יחידות. .&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מבנה החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;החלבון הינו הומודימר, כלומר מורכב משתי תתי יחידות זהות, כל תת יחידה מכילה 665 חומצות אמינו. המבנה השניוני של החלבון מכיל מבני b sheet גדולים ומבני helix a. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt;<br /> &lt;p dir=scene name='10/1025413/Phnol_hidroksilas/1'&gt;פנול הידרוקסילאז-מבנה החלבון השלם&lt;/scene&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:pic2.png|center]]<br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תת-היחידה של פנול הידרוקסילאז מורכבת משלושה דומיינים. שני הדומיינים הראשונים מהווים את האתר הפעיל וקושרים את הקו-פקטור ,FAD ואת הסובסטרט הפנולי, בעוד הדומיין הנוסף (השלישי) בעל תפקיד לא ידוע. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מיקום אתרים פעילים לקישור פנול: ח.אמינו 55, 290<br /> אתרים פעילים קישור FAD: ח. אמינו 18-19, 43-45, 51-56, 118, 290,358, 368-376<br /> &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מניתוח מבנה החלבון נמצא כי לאחר קישור הקו-פקטור FAD, חל שינוי משמעותי במבנה החלבון בלולאה הקרובה לאתר הפעיל , ממצב ״פתוח״ למצב ״סגור״. שינוי מבני זה גורם לחשיפת האתר הפעיל ומאפשר גישה לשלושת הסובסטרטים - פנול, NADPH וחמצן, ולחסימת האתר כלפי הממס ובכך מתאפשרת תגובת ההידרוקסילציה.<br /> &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מקורות מידע'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''שאלות'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> ===&lt;&gt;===<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> This is a default text for your page '''Phenol hydroxylase (hebrew)'''. Click above on '''edit this page''' to modify. Be careful with the &amp;lt; and &amp;gt; signs.<br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> == מבנה החלבון ==<br /> &lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;אלפא הליקס&lt;/scene&gt;== Disease ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Beta_sheets/1'&gt;בטא שיט&lt;/scene&gt;== Relevance ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Active_domain/2'&gt; צבע כחול כהה: אתר פעיל&lt;/scene&gt;== Structural highlights ==<br /> [[Image:Aerobicpathway.png|thumb|&lt;p dir='rtl'&gt; סכמה של מסלול ארובי של פירוק הפנול]]<br /> This is a sample scene created with SAT to &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/1&quot;&gt;color&lt;/scene&gt; by Group, and another to make &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/2&quot;&gt;a transparent representation&lt;/scene&gt; of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.<br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;&lt;p== References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4060277 2024-02-20T09:01:39Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;Phenol hydroxylase&lt;/center&gt;=<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מידע כללי'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מקור האנזים הינו מתאי שמר בשם cutaneotrichosporon cutaneum.&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז שייך למשפחת האנזימים פלווין (flavin enzymes), המכונים בדרך כלל הידרוקסילאזות ארומטיות. ידוע גם בשם, פנול 2-מונואוקסיגנאז.<br /> פעילותו של אנזים זה נחקרת, בין היתר, כיוון שנעשה בו שימוש נרחב בתעשיה בתהליכי טיהור סיבתיים ביולוגיים לפירוק וניטרול של פנולים. האנזים פועל על מגוון רחב של פנולים ותרכובות ארומטיות אחרות, ומופק בעיקר על ידי מיקרואורגניזמים, כולל חיידקים ופטריות. היכולת של מיקרואורגניזמים אלה לפרק פנולים הופכת אותם לכלים חשובים בתהליכי טיהור מים, כאשר מנסים להסיר מזהמים אורגניים מהסביבה. המקור הבלעדי של פנולים כמזהמים במים ובקרקע הוא זיהום תעשייתי או זיהום מדלקים. פנול הינו חומר שעלול לגרום לסרטן, בנוסף לכך גורם לבעיות אסתטיות, לטעם וריח חזקים.&lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''פעילות אנזימתית'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים מזרז תגובת אוקסידציה של פנולים, הוספת קבוצת הידרוקסיל ל (OH-) למולקולת הפנול, ובכך ממיר אותה לקטכול (cathecol), תהליך שמהווה צעד ראשון חשוב במסלול הביודגרדציה של פנולים. האנזים מבצע תגובת חימצון/חיזור עם חמצן ומולקולת NADPH. בעזרת שתי מולקולות אלה נוצרת קבוצת הידרוקסיל המתחברת לטבעת הפנול וכך הופכת אותו לקטקול.&lt;/p&gt;<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תרכובות הקטכול הנוצרות בעקבות האוקסידציה נוטות להיות פחות רעילות מהפנול המקורי ויותר מסיסות במים, דבר המקל על הסרתן מהסביבה. בפעילות האנזים מעורב הקו-פקטור FAD בתגובת החיזור (רדוקציה) של מולקולת חמצן. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;שמרים החיים בקרקע משתמשים באנזימים המכילים פלבין אדנין דינוקלאוטיד (FAD) להידרוקסילציה של פנולים. פנול הוא הסובסטרט הטוב ביותר, לפעילות הפנול הידרוקסילאז, אך האנזים מקבל גם פנולים פשוטים עם הידרוקסי-, אמינו-, הלוגן- או מתיל.<br /> תגובת ההידרוקסלציה מתחילה רצף מטבולי המאפשר את השימוש בתרכובת המתקבלות כמקור פחמן ואנרגיה. מולקולות הקטכול המתקבלות מומרות בתהליכים כימיים לתרכובות אורגניות שונות כגון אצטיל-CoA המשתלבות במעגל קרבס [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%A2%D7%92%D7%9C_%D7%A7%D7%A8%D7%91%D7%A1קרבס], H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:Pic1.png|center]]<br /> : &lt;br&gt; <br /> <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''גיבוש החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז גובש באופן מלא. בנוסף האנזים גובש יחד עם הקו-פקטור FAD ועם הסובסטרט פנול. מבנה הקריסטל שגובש מספק ראיות לשינוי מבני מתואם באנזים ובקואנזים שלו במהלך הקטליזה. החלבון גובש כארבע יחידות. .&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מבנה החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;החלבון הינו הומודימר, כלומר מורכב משתי תתי יחידות זהות, כל תת יחידה מכילה 665 חומצות אמינו. המבנה השניוני של החלבון מכיל מבני b sheet גדולים ומבני helix a. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תת-היחידה של פנול הידרוקסילאז מורכבת משלושה דומיינים. שני הדומיינים הראשונים מהווים את האתר הפעיל וקושרים את הקו-פקטור ,FAD ואת הסובסטרט הפנולי, בעוד הדומיין הנוסף (השלישי) בעל תפקיד לא ידוע. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מיקום אתרים פעילים לקישור פנול: ח.אמינו 55, 290<br /> אתרים פעילים קישור FAD: ח. אמינו 18-19, 43-45, 51-56, 118, 290,358, 368-376<br /> &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מקורות מידע'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''שאלות'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> ===&lt;&gt;===<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> This is a default text for your page '''Phenol hydroxylase (hebrew)'''. Click above on '''edit this page''' to modify. Be careful with the &amp;lt; and &amp;gt; signs.<br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> == מבנה החלבון ==<br /> &lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;אלפא הליקס&lt;/scene&gt;== Disease ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Beta_sheets/1'&gt;בטא שיט&lt;/scene&gt;== Relevance ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Active_domain/2'&gt; צבע כחול כהה: אתר פעיל&lt;/scene&gt;== Structural highlights ==<br /> [[Image:Aerobicpathway.png|thumb|&lt;p dir='rtl'&gt; סכמה של מסלול ארובי של פירוק הפנול]]<br /> This is a sample scene created with SAT to &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/1&quot;&gt;color&lt;/scene&gt; by Group, and another to make &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/2&quot;&gt;a transparent representation&lt;/scene&gt; of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.<br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;&lt;p== References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4060275 2024-02-20T08:58:57Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;Phenol hydroxylase&lt;/center&gt;=<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מידע כללי'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מקור האנזים הינו מתאי שמר בשם cutaneotrichosporon cutaneum.&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז שייך למשפחת האנזימים פלווין (flavin enzymes), המכונים בדרך כלל הידרוקסילאזות ארומטיות. ידוע גם בשם, פנול 2-מונואוקסיגנאז.<br /> פעילותו של אנזים זה נחקרת, בין היתר, כיוון שנעשה בו שימוש נרחב בתעשיה בתהליכי טיהור סיבתיים ביולוגיים לפירוק וניטרול של פנולים. האנזים פועל על מגוון רחב של פנולים ותרכובות ארומטיות אחרות, ומופק בעיקר על ידי מיקרואורגניזמים, כולל חיידקים ופטריות. היכולת של מיקרואורגניזמים אלה לפרק פנולים הופכת אותם לכלים חשובים בתהליכי טיהור מים, כאשר מנסים להסיר מזהמים אורגניים מהסביבה. המקור הבלעדי של פנולים כמזהמים במים ובקרקע הוא זיהום תעשייתי או זיהום מדלקים. פנול הינו חומר שעלול לגרום לסרטן, בנוסף לכך גורם לבעיות אסתטיות, לטעם וריח חזקים.&lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''פעילות אנזימתית'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים מזרז תגובת אוקסידציה של פנולים, הוספת קבוצת הידרוקסיל ל (OH-) למולקולת הפנול, ובכך ממיר אותה לקטכול (cathecol), תהליך שמהווה צעד ראשון חשוב במסלול הביודגרדציה של פנולים. האנזים מבצע תגובת חימצון/חיזור עם חמצן ומולקולת NADPH. בעזרת שתי מולקולות אלה נוצרת קבוצת הידרוקסיל המתחברת לטבעת הפנול וכך הופכת אותו לקטקול.&lt;/p&gt;<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תרכובות הקטכול הנוצרות בעקבות האוקסידציה נוטות להיות פחות רעילות מהפנול המקורי ויותר מסיסות במים, דבר המקל על הסרתן מהסביבה. בפעילות האנזים מעורב הקו-פקטור FAD בתגובת החיזור (רדוקציה) של מולקולת חמצן. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;שמרים החיים בקרקע משתמשים באנזימים המכילים פלבין אדנין דינוקלאוטיד (FAD) להידרוקסילציה של פנולים. פנול הוא הסובסטרט הטוב ביותר, לפעילות הפנול הידרוקסילאז, אך האנזים מקבל גם פנולים פשוטים עם הידרוקסי-, אמינו-, הלוגן- או מתיל.<br /> תגובת ההידרוקסלציה מתחילה רצף מטבולי המאפשר את השימוש בתרכובת המתקבלות כמקור פחמן ואנרגיה. מולקולות הקטכול המתקבלות מומרות בתהליכים כימיים לתרכובות אורגניות שונות כגון אצטיל-CoA קרבס המשתלבות במעגל [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%A2%D7%92%D7%9C_%D7%A7%D7%A8%D7%91%D7%A1קרבס], H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:Pic1.png|center]]<br /> : &lt;br&gt; <br /> <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''גיבוש החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז גובש באופן מלא. בנוסף האנזים גובש יחד עם הקו-פקטור FAD ועם הסובסטרט פנול. מבנה הקריסטל שגובש מספק ראיות לשינוי מבני מתואם באנזים ובקואנזים שלו במהלך הקטליזה. החלבון גובש כארבע יחידות. .&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מבנה החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;החלבון הינו הומודימר, כלומר מורכב משתי תתי יחידות זהות, כל תת יחידה מכילה 665 חומצות אמינו. המבנה השניוני של החלבון מכיל מבני b sheet גדולים ומבני helix a. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תת-היחידה של פנול הידרוקסילאז מורכבת משלושה דומיינים. שני הדומיינים הראשונים מהווים את האתר הפעיל וקושרים את הקו-פקטור ,FAD ואת הסובסטרט הפנולי, בעוד הדומיין הנוסף (השלישי) בעל תפקיד לא ידוע. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מיקום אתרים פעילים לקישור פנול: ח.אמינו 55, 290<br /> אתרים פעילים קישור FAD: ח. אמינו 18-19, 43-45, 51-56, 118, 290,358, 368-376<br /> &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מקורות מידע'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''שאלות'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> ===&lt;&gt;===<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> This is a default text for your page '''Phenol hydroxylase (hebrew)'''. Click above on '''edit this page''' to modify. Be careful with the &amp;lt; and &amp;gt; signs.<br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> == מבנה החלבון ==<br /> &lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;אלפא הליקס&lt;/scene&gt;== Disease ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Beta_sheets/1'&gt;בטא שיט&lt;/scene&gt;== Relevance ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Active_domain/2'&gt; צבע כחול כהה: אתר פעיל&lt;/scene&gt;== Structural highlights ==<br /> [[Image:Aerobicpathway.png|thumb|&lt;p dir='rtl'&gt; סכמה של מסלול ארובי של פירוק הפנול]]<br /> This is a sample scene created with SAT to &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/1&quot;&gt;color&lt;/scene&gt; by Group, and another to make &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/2&quot;&gt;a transparent representation&lt;/scene&gt; of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.<br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;&lt;p== References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4060269 2024-02-20T08:53:18Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;Phenol hydroxylase&lt;/center&gt;=<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מידע כללי'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מקור האנזים הינו מתאי שמר בשם cutaneotrichosporon cutaneum.&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז שייך למשפחת האנזימים פלווין (flavin enzymes), המכונים בדרך כלל הידרוקסילאזות ארומטיות. ידוע גם בשם, פנול 2-מונואוקסיגנאז.<br /> פעילותו של אנזים זה נחקרת, בין היתר, כיוון שנעשה בו שימוש נרחב בתעשיה בתהליכי טיהור סיבתיים ביולוגיים לפירוק וניטרול של פנולים. האנזים פועל על מגוון רחב של פנולים ותרכובות ארומטיות אחרות, ומופק בעיקר על ידי מיקרואורגניזמים, כולל חיידקים ופטריות. היכולת של מיקרואורגניזמים אלה לפרק פנולים הופכת אותם לכלים חשובים בתהליכי טיהור מים, כאשר מנסים להסיר מזהמים אורגניים מהסביבה. המקור הבלעדי של פנולים כמזהמים במים ובקרקע הוא זיהום תעשייתי או זיהום מדלקים. פנול הינו חומר שעלול לגרום לסרטן, בנוסף לכך גורם לבעיות אסתטיות, לטעם וריח חזקים.&lt;/p&gt; <br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''פעילות אנזימתית'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים מזרז תגובת אוקסידציה של פנולים, הוספת קבוצת הידרוקסיל ל (OH-) למולקולת הפנול, ובכך ממיר אותה לקטכול (cathecol), תהליך שמהווה צעד ראשון חשוב במסלול הביודגרדציה של פנולים. האנזים מבצע תגובת חימצון/חיזור עם חמצן ומולקולת NADPH. בעזרת שתי מולקולות אלה נוצרת קבוצת הידרוקסיל המתחברת לטבעת הפנול וכך הופכת אותו לקטקול.&lt;/p&gt;<br /> <br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תרכובות הקטכול הנוצרות בעקבות האוקסידציה נוטות להיות פחות רעילות מהפנול המקורי ויותר מסיסות במים, דבר המקל על הסרתן מהסביבה. בפעילות האנזים מעורב הקו-פקטור FAD בתגובת החיזור (רדוקציה) של מולקולת חמצן. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;שמרים החיים בקרקע משתמשים באנזימים המכילים פלבין אדנין דינוקלאוטיד (FAD) להידרוקסילציה של פנולים. פנול הוא הסובסטרט הטוב ביותר, לפעילות הפנול הידרוקסילאז, אך האנזים מקבל גם פנולים פשוטים עם הידרוקסי-, אמינו-, הלוגן- או מתיל.<br /> תגובת ההידרוקסלציה מתחילה רצף מטבולי המאפשר את השימוש בתרכובת המתקבלות כמקור פחמן ואנרגיה. מולקולות הקטכול המתקבלות מומרות בתהליכים כימיים לתרכובות אורגניות שונות כגון אצטיל-CoA המשתלבות במעגל [https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%9E%D7%A2%D7%92%D7%9C_%D7%A7%D7%A8%D7%91%D7%A1קרבס], H&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;O&lt;sub&gt;2&lt;/sub&gt;. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> [[Image:Pic1.png|center]]<br /> : &lt;br&gt; <br /> <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''גיבוש החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;האנזים פנול הידרוקסילאז גובש באופן מלא. בנוסף האנזים גובש יחד עם הקו-פקטור FAD ועם הסובסטרט פנול. מבנה הקריסטל שגובש מספק ראיות לשינוי מבני מתואם באנזים ובקואנזים שלו במהלך הקטליזה. החלבון גובש כארבע יחידות. .&lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מבנה החלבון'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;החלבון הינו הומודימר, כלומר מורכב משתי תתי יחידות זהות, כל תת יחידה מכילה 665 חומצות אמינו. המבנה השניוני של החלבון מכיל מבני b sheet גדולים ומבני helix a. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;תת-היחידה של פנול הידרוקסילאז מורכבת משלושה דומיינים. שני הדומיינים הראשונים מהווים את האתר הפעיל וקושרים את הקו-פקטור ,FAD ואת הסובסטרט הפנולי, בעוד הדומיין הנוסף (השלישי) בעל תפקיד לא ידוע. &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> &lt;p dir='rtl'&gt;מיקום אתרים פעילים לקישור פנול: ח.אמינו 55, 290<br /> אתרים פעילים קישור FAD: ח. אמינו 18-19, 43-45, 51-56, 118, 290,358, 368-376<br /> &lt;/p&gt;<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''מקורות מידע'''&lt;/p&gt;==<br /> : &lt;br&gt; <br /> ==&lt;p dir='rtl'&gt;'''שאלות'''&lt;/p&gt;==<br /> <br /> <br /> <br /> <br /> ===&lt;&gt;===<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> This is a default text for your page '''Phenol hydroxylase (hebrew)'''. Click above on '''edit this page''' to modify. Be careful with the &amp;lt; and &amp;gt; signs.<br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> == מבנה החלבון ==<br /> &lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;אלפא הליקס&lt;/scene&gt;== Disease ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Beta_sheets/1'&gt;בטא שיט&lt;/scene&gt;== Relevance ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Active_domain/2'&gt; צבע כחול כהה: אתר פעיל&lt;/scene&gt;== Structural highlights ==<br /> [[Image:Aerobicpathway.png|thumb|&lt;p dir='rtl'&gt; סכמה של מסלול ארובי של פירוק הפנול]]<br /> This is a sample scene created with SAT to &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/1&quot;&gt;color&lt;/scene&gt; by Group, and another to make &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/2&quot;&gt;a transparent representation&lt;/scene&gt; of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.<br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;&lt;p== References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4048504 2024-02-13T09:27:27Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;Phenol hydroxylase&lt;/center&gt;=<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> This is a default text for your page '''Phenol hydroxylase (hebrew)'''. Click above on '''edit this page''' to modify. Be careful with the &amp;lt; and &amp;gt; signs.<br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> == מבנה החלבון ==<br /> &lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;אלפא הליקס&lt;/scene&gt;== Disease ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Beta_sheets/1'&gt;בטא שיט&lt;/scene&gt;== Relevance ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Active_domain/2'&gt; צבע כחול כהה: אתר פעיל&lt;/scene&gt;== Structural highlights ==<br /> [[Image:Aerobicpathway.png|thumb|&lt;p dir='rtl'&gt; סכמה של מסלול ארובי של פירוק הפנול]]<br /> This is a sample scene created with SAT to &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/1&quot;&gt;color&lt;/scene&gt; by Group, and another to make &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/2&quot;&gt;a transparent representation&lt;/scene&gt; of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.<br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;&lt;p== References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4048503 2024-02-13T09:26:01Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;Phenol hydroxylase&lt;/center&gt;=<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> This is a default text for your page '''Phenol hydroxylase (hebrew)'''. Click above on '''edit this page''' to modify. Be careful with the &amp;lt; and &amp;gt; signs.<br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> == מבנה החלבון ==<br /> &lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;אלפא הליקס&lt;/scene&gt;== Disease ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Beta_sheets/1'&gt;בטא שיט&lt;/scene&gt;== Relevance ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Active_domain/2'&gt; צבע כחול כהה: אתר פעיל&lt;/scene&gt;== Structural highlights ==<br /> [[Image:Aerobicpathway.png|thumb|&lt;p dir='rtl'&gt; סכמה של מסלול ארובי של פירוק הפנול&lt;/p&gt;]]<br /> This is a sample scene created with SAT to &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/1&quot;&gt;color&lt;/scene&gt; by Group, and another to make &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/2&quot;&gt;a transparent representation&lt;/scene&gt; of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.<br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;&lt;p== References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4048502 2024-02-13T09:23:46Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;Phenol hydroxylase&lt;/center&gt;=<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> This is a default text for your page '''Phenol hydroxylase (hebrew)'''. Click above on '''edit this page''' to modify. Be careful with the &amp;lt; and &amp;gt; signs.<br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> == מבנה החלבון ==<br /> &lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;אלפא הליקס&lt;/scene&gt;== Disease ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Beta_sheets/1'&gt;בטא שיט&lt;/scene&gt;== Relevance ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Active_domain/2'&gt; צבע כחול כהה: אתר פעיל&lt;/scene&gt;== Structural highlights ==<br /> [[Image:Aerobicpathway.png|thumb|&lt;p dir='rtl'&gt; סכמה של מסלול ארובי של פירוק הפנול]]<br /> This is a sample scene created with SAT to &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/1&quot;&gt;color&lt;/scene&gt; by Group, and another to make &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/2&quot;&gt;a transparent representation&lt;/scene&gt; of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.<br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> == References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4048500 2024-02-13T09:22:28Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;Phenol hydroxylase&lt;/center&gt;=<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> This is a default text for your page '''Phenol hydroxylase (hebrew)'''. Click above on '''edit this page''' to modify. Be careful with the &amp;lt; and &amp;gt; signs.<br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> == מבנה החלבון ==<br /> &lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;אלפא הליקס&lt;/scene&gt;== Disease ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Beta_sheets/1'&gt;בטא שיט&lt;/scene&gt;== Relevance ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Active_domain/2'&gt; צבע כחול כהה: אתר פעיל&lt;/scene&gt;== Structural highlights ==<br /> [[Image:Aerobicpathway.png|thumb|&lt;p dir='rtl'&gt; של מסלול ארובי של פירוק הפנול]]<br /> This is a sample scene created with SAT to &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/1&quot;&gt;color&lt;/scene&gt; by Group, and another to make &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/2&quot;&gt;a transparent representation&lt;/scene&gt; of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.<br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> == References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4048498 2024-02-13T09:21:16Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;Phenol hydroxylase&lt;/center&gt;=<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> This is a default text for your page '''Phenol hydroxylase (hebrew)'''. Click above on '''edit this page''' to modify. Be careful with the &amp;lt; and &amp;gt; signs.<br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> == מבנה החלבון ==<br /> &lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;אלפא הליקס&lt;/scene&gt;== Disease ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Beta_sheets/1'&gt;בטא שיט&lt;/scene&gt;== Relevance ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Active_domain/2'&gt; צבע כחול כהה: אתר פעיל&lt;/scene&gt;== Structural highlights ==<br /> [[Image:Aerobicpathway.png|thumb|סכמה של מסלול ארובי של פירוק הפנול&lt;p dir='rtl'&gt;]]<br /> This is a sample scene created with SAT to &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/1&quot;&gt;color&lt;/scene&gt; by Group, and another to make &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/2&quot;&gt;a transparent representation&lt;/scene&gt; of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.<br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> == References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4048497 2024-02-13T09:20:40Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;Phenol hydroxylase&lt;/center&gt;=<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> This is a default text for your page '''Phenol hydroxylase (hebrew)'''. Click above on '''edit this page''' to modify. Be careful with the &amp;lt; and &amp;gt; signs.<br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> == מבנה החלבון ==<br /> &lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;אלפא הליקס&lt;/scene&gt;== Disease ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Beta_sheets/1'&gt;בטא שיט&lt;/scene&gt;== Relevance ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Active_domain/2'&gt; צבע כחול כהה: אתר פעיל&lt;/scene&gt;== Structural highlights ==<br /> [[Image:Aerobicpathway.png|thumb|סכמה של מסלול ארובי של פירוק הפנול&lt;p dir='rtl'&gt;]<br /> This is a sample scene created with SAT to &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/1&quot;&gt;color&lt;/scene&gt; by Group, and another to make &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/2&quot;&gt;a transparent representation&lt;/scene&gt; of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.<br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> == References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4048496 2024-02-13T09:19:13Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;Phenol hydroxylase&lt;/center&gt;=<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> This is a default text for your page '''Phenol hydroxylase (hebrew)'''. Click above on '''edit this page''' to modify. Be careful with the &amp;lt; and &amp;gt; signs.<br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> == מבנה החלבון ==<br /> &lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;אלפא הליקס&lt;/scene&gt;== Disease ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Beta_sheets/1'&gt;בטא שיט&lt;/scene&gt;== Relevance ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Active_domain/2'&gt; צבע כחול כהה: אתר פעיל&lt;/scene&gt;== Structural highlights ==<br /> [[Image:Aerobicpathway.png|thumb|סכמה של מסלול ארובי של פירוק הפנול]]&lt;p dir='rtl'&gt;<br /> This is a sample scene created with SAT to &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/1&quot;&gt;color&lt;/scene&gt; by Group, and another to make &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/2&quot;&gt;a transparent representation&lt;/scene&gt; of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.<br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> == References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4048492 2024-02-13T09:13:19Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;Phenol hydroxylase&lt;/center&gt;=<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> This is a default text for your page '''Phenol hydroxylase (hebrew)'''. Click above on '''edit this page''' to modify. Be careful with the &amp;lt; and &amp;gt; signs.<br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> == מבנה החלבון ==<br /> &lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;אלפא הליקס&lt;/scene&gt;== Disease ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Beta_sheets/1'&gt;בטא שיט&lt;/scene&gt;== Relevance ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Active_domain/2'&gt; צבע כחול כהה: אתר פעיל&lt;/scene&gt;== Structural highlights ==<br /> [[Image:Aerobicpathway.png|thumb|סכמה של מסלול ארובי של פירוק הפנול]]<br /> <br /> This is a sample scene created with SAT to &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/1&quot;&gt;color&lt;/scene&gt; by Group, and another to make &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/2&quot;&gt;a transparent representation&lt;/scene&gt; of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.<br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> == References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4048486 2024-02-13T09:07:47Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;Phenol hydroxylase&lt;/center&gt;=<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> This is a default text for your page '''Phenol hydroxylase (hebrew)'''. Click above on '''edit this page''' to modify. Be careful with the &amp;lt; and &amp;gt; signs.<br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> == מבנה החלבון ==<br /> &lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;אלפא הליקס&lt;/scene&gt;== Disease ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Beta_sheets/1'&gt;בטא שיט&lt;/scene&gt;== Relevance ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Active_domain/2'&gt; צבע כחול כהה: אתר פעיל&lt;/scene&gt;== Structural highlights ==<br /> [[Image:Aerobicpathway.png|thumb|מסלול ביוכימי אארובי של פירוק הפנול]]<br /> <br /> This is a sample scene created with SAT to &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/1&quot;&gt;color&lt;/scene&gt; by Group, and another to make &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/2&quot;&gt;a transparent representation&lt;/scene&gt; of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.<br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> == References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4048484 2024-02-13T09:05:44Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;Phenol hydroxylase&lt;/center&gt;=<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> This is a default text for your page '''Phenol hydroxylase (hebrew)'''. Click above on '''edit this page''' to modify. Be careful with the &amp;lt; and &amp;gt; signs.<br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> == מבנה החלבון ==<br /> &lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;אלפא הליקס&lt;/scene&gt;== Disease ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Beta_sheets/1'&gt;בטא שיט&lt;/scene&gt;== Relevance ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Active_domain/2'&gt; צבע כחול כהה: אתר פעיל&lt;/scene&gt;== Structural highlights ==<br /> [[Image:Aerobicpathway.png|thumb|]]<br /> <br /> This is a sample scene created with SAT to &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/1&quot;&gt;color&lt;/scene&gt; by Group, and another to make &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/2&quot;&gt;a transparent representation&lt;/scene&gt; of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.<br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> == References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4048479 2024-02-13T08:58:34Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;Phenol hydroxylase&lt;/center&gt;=<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> This is a default text for your page '''Phenol hydroxylase (hebrew)'''. Click above on '''edit this page''' to modify. Be careful with the &amp;lt; and &amp;gt; signs.<br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> == מבנה החלבון ==<br /> &lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;אלפא הליקס&lt;/scene&gt;== Disease ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Beta_sheets/1'&gt;בטא שיט&lt;/scene&gt;== Relevance ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Active_domain/2'&gt; צבע כחול כהה: אתר פעיל&lt;/scene&gt;== Structural highlights ==<br /> [[Image:Aerobicpathway/200pix.png]]<br /> <br /> This is a sample scene created with SAT to &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/1&quot;&gt;color&lt;/scene&gt; by Group, and another to make &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/2&quot;&gt;a transparent representation&lt;/scene&gt; of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.<br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> == References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4048478 2024-02-13T08:57:39Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;Phenol hydroxylase&lt;/center&gt;=<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> This is a default text for your page '''Phenol hydroxylase (hebrew)'''. Click above on '''edit this page''' to modify. Be careful with the &amp;lt; and &amp;gt; signs.<br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> == מבנה החלבון ==<br /> &lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;אלפא הליקס&lt;/scene&gt;== Disease ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Beta_sheets/1'&gt;בטא שיט&lt;/scene&gt;== Relevance ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Active_domain/2'&gt; צבע כחול כהה: אתר פעיל&lt;/scene&gt;== Structural highlights ==<br /> [[Image:Aerobicpathway.png]]<br /> <br /> This is a sample scene created with SAT to &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/1&quot;&gt;color&lt;/scene&gt; by Group, and another to make &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/2&quot;&gt;a transparent representation&lt;/scene&gt; of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.<br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> == References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4048476 2024-02-13T08:57:12Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;Phenol hydroxylase&lt;/center&gt;=<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> This is a default text for your page '''Phenol hydroxylase (hebrew)'''. Click above on '''edit this page''' to modify. Be careful with the &amp;lt; and &amp;gt; signs.<br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> == מבנה החלבון ==<br /> &lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;אלפא הליקס&lt;/scene&gt;== Disease ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Beta_sheets/1'&gt;בטא שיט&lt;/scene&gt;== Relevance ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Active_domain/2'&gt; צבע כחול כהה: אתר פעיל&lt;/scene&gt;== Structural highlights ==<br /> [[Image:Aerobicpathway.png/200]]<br /> <br /> This is a sample scene created with SAT to &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/1&quot;&gt;color&lt;/scene&gt; by Group, and another to make &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/2&quot;&gt;a transparent representation&lt;/scene&gt; of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.<br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> == References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4048475 2024-02-13T08:56:26Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;Phenol hydroxylase&lt;/center&gt;=<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> This is a default text for your page '''Phenol hydroxylase (hebrew)'''. Click above on '''edit this page''' to modify. Be careful with the &amp;lt; and &amp;gt; signs.<br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> == מבנה החלבון ==<br /> &lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;אלפא הליקס&lt;/scene&gt;== Disease ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Beta_sheets/1'&gt;בטא שיט&lt;/scene&gt;== Relevance ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Active_domain/2'&gt; צבע כחול כהה: אתר פעיל&lt;/scene&gt;== Structural highlights ==<br /> [[Image:Aerobicpathway.png/200pix]]<br /> <br /> This is a sample scene created with SAT to &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/1&quot;&gt;color&lt;/scene&gt; by Group, and another to make &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/2&quot;&gt;a transparent representation&lt;/scene&gt; of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.<br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> == References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4048472 2024-02-13T08:55:02Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;Phenol hydroxylase&lt;/center&gt;=<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> This is a default text for your page '''Phenol hydroxylase (hebrew)'''. Click above on '''edit this page''' to modify. Be careful with the &amp;lt; and &amp;gt; signs.<br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> == מבנה החלבון ==<br /> &lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;אלפא הליקס&lt;/scene&gt;== Disease ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Beta_sheets/1'&gt;בטא שיט&lt;/scene&gt;== Relevance ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Active_domain/2'&gt; צבע כחול כהה: אתר פעיל&lt;/scene&gt;== Structural highlights ==<br /> [[Image:Aerobicpathway.png]]<br /> <br /> This is a sample scene created with SAT to &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/1&quot;&gt;color&lt;/scene&gt; by Group, and another to make &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/2&quot;&gt;a transparent representation&lt;/scene&gt; of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.<br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> == References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=File:Aerobicpathway.png&diff=4048465 2024-02-13T08:50:37Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div></div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=File:%D7%A6%D7%99%D7%9C%D7%95%D7%9D_%D7%9E%D7%A1%D7%9A_2024-02-13_%D7%91-10.38.26.png&diff=4048463 2024-02-13T08:48:39Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div></div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4048441 2024-02-13T08:19:01Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;Phenol hydroxylase&lt;/center&gt;=<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> This is a default text for your page '''Phenol hydroxylase (hebrew)'''. Click above on '''edit this page''' to modify. Be careful with the &amp;lt; and &amp;gt; signs.<br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> == מבנה החלבון ==<br /> &lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;אלפא הליקס&lt;/scene&gt;== Disease ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Beta_sheets/1'&gt;בטא שיט&lt;/scene&gt;== Relevance ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Active_domain/2'&gt; צבע כחול כהה: אתר פעיל&lt;/scene&gt;== Structural highlights ==<br /> <br /> This is a sample scene created with SAT to &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/1&quot;&gt;color&lt;/scene&gt; by Group, and another to make &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/2&quot;&gt;a transparent representation&lt;/scene&gt; of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.<br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> == References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4048439 2024-02-13T08:16:57Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;Phenol hydroxylase&lt;/center&gt;=<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> This is a default text for your page '''Phenol hydroxylase (hebrew)'''. Click above on '''edit this page''' to modify. Be careful with the &amp;lt; and &amp;gt; signs.<br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> == מבנה החלבון ==<br /> &lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;אלפא הליקס&lt;/scene&gt;== Disease ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Beta_sheets/1'&gt;בטא שיט&lt;/scene&gt;== Relevance ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Active_domain/2'&gt;אתר פעיל&lt;/scene&gt;== Structural highlights ==<br /> <br /> This is a sample scene created with SAT to &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/1&quot;&gt;color&lt;/scene&gt; by Group, and another to make &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/2&quot;&gt;a transparent representation&lt;/scene&gt; of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.<br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> == References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4048438 2024-02-13T08:15:42Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;Phenol hydroxylase&lt;/center&gt;=<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> This is a default text for your page '''Phenol hydroxylase (hebrew)'''. Click above on '''edit this page''' to modify. Be careful with the &amp;lt; and &amp;gt; signs.<br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> == מבנה החלבון ==<br /> &lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;אלפא הליקס&lt;/scene&gt;== Disease ==<br /> &lt;scene name='10/1025417/Beta_sheets/1'&gt;בטא שיט&lt;/scene&gt;== Relevance ==<br /> <br /> == Structural highlights ==<br /> <br /> This is a sample scene created with SAT to &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/1&quot;&gt;color&lt;/scene&gt; by Group, and another to make &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/2&quot;&gt;a transparent representation&lt;/scene&gt; of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.<br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> == References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4048437 2024-02-13T08:14:28Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;Phenol hydroxylase&lt;/center&gt;=<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> This is a default text for your page '''Phenol hydroxylase (hebrew)'''. Click above on '''edit this page''' to modify. Be careful with the &amp;lt; and &amp;gt; signs.<br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> == מבנה החלבון ==<br /> &lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;אלפא הליקס&lt;/scene&gt;== Disease ==<br /> <br /> == Relevance ==<br /> <br /> == Structural highlights ==<br /> <br /> This is a sample scene created with SAT to &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/1&quot;&gt;color&lt;/scene&gt; by Group, and another to make &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/2&quot;&gt;a transparent representation&lt;/scene&gt; of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.<br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> == References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Phenol_hydroxylase_(hebrew)&diff=4048434 2024-02-13T08:13:56Z

<p>Jonathan Guez: </p> <hr /> <div>=&lt;center&gt;Phenol hydroxylase&lt;/center&gt;=<br /> &lt;StructureSection load='1stp' size='340' side='left' caption='Caption for this structure' scene=''&gt;<br /> This is a default text for your page '''Phenol hydroxylase (hebrew)'''. Click above on '''edit this page''' to modify. Be careful with the &amp;lt; and &amp;gt; signs.<br /> You may include any references to papers as in: the use of JSmol in Proteopedia &lt;ref&gt;DOI 10.1002/ijch.201300024&lt;/ref&gt; or to the article describing Jmol &lt;ref&gt;PMID:21638687&lt;/ref&gt; to the rescue.<br /> <br /> == מבנה החלבון ==<br /> &lt;scene name='10/1026475/Alphahelix/3'&gt;TextToBeDisplayed&lt;/scene&gt;== Disease ==<br /> <br /> == Relevance ==<br /> <br /> == Structural highlights ==<br /> <br /> This is a sample scene created with SAT to &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/1&quot;&gt;color&lt;/scene&gt; by Group, and another to make &lt;scene name=&quot;/12/3456/Sample/2&quot;&gt;a transparent representation&lt;/scene&gt; of the protein. You can make your own scenes on SAT starting from scratch or loading and editing one of these sample scenes.<br /> <br /> &lt;/StructureSection&gt;<br /> == References ==<br /> &lt;references/&gt;</div>

Jonathan Guez https://proteopedia.org/index.php?title=Talk:Phenol_hydroxylase_(hebrew2)&diff=4038239 2024-02-06T07:50:43Z

<p>Jonathan Guez: New page: &lt;Structure load=&#039;1FOH&#039; size=&#039;350&#039; frame=&#039;true&#039; align=&#039;right&#039; caption=&#039;Insert caption here&#039; scene=&#039;Insert optional scene name here&#039; /&gt;</p> <hr /> <div>&lt;Structure load='1FOH' size='350' frame='true' align='right' caption='Insert caption here' scene='Insert optional scene name here' /&gt;</div>

Jonathan Guez