https://proteopedia.org/api.php?action=feedcontributions&feedformat=atom&user=Shelly+LivneProteopedia - User contributions [en]2026-09-14T23:59:21ZUser contributionsMediaWiki 1.43.8https://proteopedia.org/index.php?title=Sandbox-insulin-shelly&diff=2754125Sandbox-insulin-shelly2017-07-03T13:58:12Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div><StructureSection load='' size='500' side='right' scene='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Human_insulin2/1' caption='Human insulin chain A (grey) and chain B (green), [[3i40]]'><br />
[[Image:InsulinHexamer.jpg|200px|left]]&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;<br />
<p align="right"><span dir="rtl"><br />
איסולין הוא הורמון המפקח על המטבוליזם של פחמימות ומאגרי הסוכר בגוף האדם. הגוף מסוגל לחוש את ריכוז הסוכר בדם ומגיב בהפרשת איסולין<br />
המיוצר בתאי בטא שבלבלב. <br />
<br><br />
סינטזה של אינסולין הומני בחיידק אי-קולי<br />
משמש לייצור אינסולין לצורך טיפול בסוכרת שלב 1.<br />
<br><br />
פרואינסולין מעובד בעזרת מספר פרוטאזות במערכת הגולג'י וממנו נוצר האינסולין, הקצר ב-35 חומצות אמינו מהפרואינסולין. <br />
<br><br />
איסולין מורכב משני פפטידים שונים זה מזה בהרכב חומצות האמינו שלהם.<br />
<scene name='34/347648/Chain_a/1'>שרשרת A</scene><br />
מורכבת מ-21 חומצות אמינו <br />
ו<scene name='34/347648/Chain_b/1'>שרשרת B</scene><br />
מורכבת מ-30 חומצות אמינו.<br />
שתי השרשרות מכילות <br />
<scene name='34/347648/Secondary_structures/1'>סלילי אלפא</scene><br />
ואין בהן כלל משטחי בטא.<br />
שתי השרשרות קשורות<br />
<scene name='34/347648/Disulfide_bonds/1'>ב-3 קשרי דיסולפיד</scene><br />
הנראים בצהוב <scene name='34/347648/Chain_a/1'>במודל זה</scene>.<br />
<br><br />
המונומר של אינסולין הוא ההורמון הפעיל. בצורתו זו הוא נקשר אל הרצפטור לאינסולין הנמצא בתאי שומן או השריר בגוף, וע"י כך מסמן לרצפטור <br />
לקשור גלוקוז, או סוכר, מהדם ולשמור אותו בתא.<br />
<br><br />
אינסולין מסוגל להתקשר לעצמו וליצור <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_dimer/2'>דימר</scene> ע"י יצירת קשרי מימן בין הקצוות של שרשרות <br />
B. <br />
<scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_dimer/2'>קשרי מימן אלה</scene> נראים במודל בצבע לבן.<br />
<br><br />
בנוסף לכך, 3 דימרים כאלה, בנוכחות יוני אבץ, יכולים להיקשר יחד ליצירת <br />
<scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_hexamer/4'>הקסמר</scene> <br />
כתוצאה מאינטראקציות הידרופוביות שבין הדימרים.<br />
ב<scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_ph7/2'>במודל זה</scene><br />
ניתן לראות את האיזורים ההידרופוביים (באפור) והפולריים (בסגול)<br />
ב-pH=7.<br />
<br> <br />
מאמינים שאינטראקציות הידרופוביות בין שרשרות B הן אלו הגורמות לאינסולין לעשות אגרגטים העלולים לגרום לבעיות בייצור ואגירה של אינסולין בייצור של תרופות.<br />
<br><br />
אינסולין נאגר בגוף בצורת ההקסמר.<br />
<br><br />
למידע נוסף ראו:<br />
[[Insulin Structure & Function]].<br />
<br />
</StructureSection> For additional details see<br /><br />
[[Insulin Structure & Function]]<br /><br />
[[Diabetes & Hypoglycemia]]<br /><br />
[[Insulin (Hebrew)]]<br /><br />
[[Insulin mo-or-sl]] (Hebrew).</div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=Sandbox-insulin-shelly&diff=2754124Sandbox-insulin-shelly2017-07-03T13:44:51Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div><StructureSection load='' size='500' side='right' scene='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Human_insulin2/1' caption='Human insulin chain A (grey) and chain B (green), [[3i40]]'><br />
[[Image:InsulinHexamer.jpg|200px|left]]&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;<br />
<p align="right"><span dir="rtl"><br />
איסולין הוא הורמון המפקח על המטבוליזם של פחמימות ומאגרי הסוכר בגוף האדם. הגוף מסוגל לחוש את ריכוז הסוכר בדם ומגיב בהפרשת איסולין<br />
המיוצר בתאי בטא שבלבלב. <br />
<br><br />
סינטזה של אינסולין הומני בחיידק אי-קולי<br />
משמש לייצור אינסולין לצורך טיפול בסוכרת שלב 1.<br />
<br><br />
פרואינסולין מעובד בעזרת מספר פרוטאזות במערכת הגולג'י וממנו נוצר האינסולין, הקצר ב-35 חומצות אמינו מהפרואינסולין. <br />
<br><br />
איסולין מורכב משני פפטידים שונים זה מזה בהרכב חומצות האמינו שלהם.<br />
<scene name='34/347648/Chain_a/1'>שרשרת A</scene><br />
מורכבת מ-21 חומצות אמינו <br />
ו<scene name='34/347648/Chain_b/1'>שרשרת B</scene><br />
מורכבת מ-30 חומצות אמינו.<br />
שתי השרשרות מכילות <br />
<scene name='34/347648/Secondary_structures/1'>סלילי אלפא</scene><br />
ואין בהן כלל משטחי בטא.<br />
שתי השרשרות קשורות<br />
<scene name='34/347648/Disulfide_bonds/1'>ב-3 קשרי דיסולפיד</scene><br />
הנראים בצהוב.<br />
<br><br />
המונומר של אינסולין הוא ההורמון הפעיל. בצורתו זו הוא נקשר אל הרצפטור לאינסולין הנמצא בתאי שומן או השריר בגוף, וע"י כך מסמן לרצפטור <br />
לקשור גלוקוז, או סוכר, מהדם ולשמור אותו בתא.<br />
<p><br />
אינסולין מסוגר להתקשר לעצמו וליצור <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_dimer/2'>דימר</scene>ע"י יצירת קשרי מימן בין הקצוות של שרשרות ה<br />
B. <br />
<scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_dimer/2'>קשרי מימן אלה</scene> נראים במודל בצבע לבן.<br />
<br><br />
בנוסף לכך, 3 דימרים כאלה, בנוכחות יוני אבץ, יכולים להיקשר יחד ליצירת <br />
<scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_hexamer/4'>הקסמר</scene> <br />
כתוצאה מאינטראקציות הידרופוביות שבין הדימרים.<br />
ב<scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_ph7/2'>במודל זה</scene><br />
ניתן לראות את האיזורים ההידרופוביים (באפור) והפולריים (בסגול)<br />
ב-pH=7.<br />
<br> <br />
מאמינים שאינטראקציות הידרופוביות בין שרשרות B הן אלו הגורמות לאינסולין לעשות אגרגטים העלולים לגרום לבעיות בייצור ואגירה של אינסולין בייצור של תרופות.<br />
<br><br />
אינסולין נאגר בגוף בצורת ההקסמר.<br />
<br><br />
למידע נוסף ראו:<br />
[[Insulin Structure & Function]].<br />
<br />
</StructureSection> For additional details see<br /><br />
[[Insulin Structure & Function]]<br /><br />
[[Diabetes & Hypoglycemia]]<br /><br />
[[Insulin (Hebrew)]]<br /><br />
[[Insulin mo-or-sl]] (Hebrew).</div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=Sandbox-insulin-shelly&diff=2754123Sandbox-insulin-shelly2017-07-03T13:08:37Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div><StructureSection load='' size='500' side='right' scene='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Human_insulin2/1' caption='Human insulin chain A (grey) and chain B (green), [[3i40]]'><br />
[[Image:InsulinHexamer.jpg|200px|left]]&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;<br />
<br />
''',איסולין''' הוא הורמון המפקח על [[Carbohydrate Metabolism|המטבוליזם של פחמימות ]] ומאגרי הסוכר בגוף האדם. הגוף מסוגל לחוש את ריכוז הסוכר בדם ומגיב בהפרשת איסולין<br />
המיוצר בתאי בטא שבלבלב.<br />
סינטזה של אינסולין הומני בחיידק E. coli<br />
משמש לייצור אינסולין לצורך טיפול בסוכרת שלב 1.<br />
'''פרואינסולין''' (Pins) מעובד בעזרת מספר פרוטאזות במערכת הגולג'י וממנו נוצר האינסולין, הקצר ב-35 חומצות אמינו מהפרואינסולין. <br />
איסולין מורכב משני פפטידים שונים זה מזה בהרכב חומצות האמינו שלהם. שרשרת <scene name='34/347648/Chain_a/1'>שרשרת A</scene> מורכבת מ-21 חומצות אמינו <scene name='34/347648/Chain_b/1'>שרשרת B</scene> מורכבת מ-30 חומצות אמינו.<br />
.<br />
שתי השרשרות קשורות בקשרי די-סולפיד הנראים בצהוב.<br />
<br />
המודל הנראה בצבעים ירוק-אפור הוא מונומר של אינסולין והוא ההורמון הפעיל. בצורתו זו הוא נקשר אל הרצפטור לאינסולין הנמצא בתאי שומן או השריר בגוף. וע"י כך מסמן לרצפטור <br />
לקשור גלוקוז, או סוכר, מהדם ולשמור אותו בתא.<br />
אינסולין מסוגר להתקשר לעצמו וליצור דימר ע"י יצירת קשרי מימן בין הקצוות של שרשרות ה-B. <br />
<scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_dimer/2'>קשרי מימן אלה</scene> נראים במודל בצבע לבן.<br />
בנוסף לכך, 3 דימרים כאלה, בנוכחות יוני אבץ, יכולים להיקשר יחד ליצירת <br />
<scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_hexamer/4'>הקסמר</scene>.<br />
אינסולין נאגר בגוף בצורת ההקסמר.<br />
Insulin is composed of two different types of peptide chains. <scene name='34/347648/Chain_a/1'>Chain A</scene> has 21 amino acids and <scene name='34/347648/Chain_b/1'>Chain B</scene> has 30 amino acids. Both chains contain <scene name='34/347648/Secondary_structures/1'>alpha helices</scene> but no beta strands. There are 3 conserved <scene name='34/347648/Disulfide_bonds/1'>disulfide bridges</scene> which help keep the two chains together. Insulin can also form <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_dimer/2'>dimers</scene> in solution due to the hydrogen bonding between the B chains (shown as white lines). The dimers can further interact to form <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_hexamer/4'>hexamers</scene> due to interaction between hydrophobic surfaces. This <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_ph7/2'>scene highlights</scene> the hydrophobic (gray) and polar (purple) parts of an insulin monomer at a pH of 7.<br />
<br />
&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;Insulin is able to pair-up with itself and form a dimer by forming hydrogen bonds between the ends of two B-chains. These <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_dimer/2'>hydrogen bonds</scene> are shown above in white. Then, 3 dimers can come together in the presence of zinc ions and form a hexamer. Insulin is stored in the <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_hexamer/4'>hexameric form</scene> in the body. This <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_ph7/2'>scene highlights</scene> the hydrophobic (gray) and polar (purple) parts of an insulin monomer at a pH of 7. It is believed that the hydrophobic sections on the B-chain cause insulin aggregation which initially caused problems in the manufacture and storage of insulin for [[Pharmaceutical_Drugs#Treatments|pharmaceutical use]].<br />
</StructureSection> For additional details see [[Insulin Structure & Function]].<br />
<br />
</StructureSection> For additional details see<br /><br />
[[Insulin Structure & Function]]<br /><br />
[[Diabetes & Hypoglycemia]]<br /><br />
[[Insulin (Hebrew)]]<br /><br />
[[Insulin mo-or-sl]] (Hebrew).</div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=Molecular_Playground/Insulin&diff=2754122Molecular Playground/Insulin2017-07-03T12:57:56Z<p>Shelly Livne: Undo revision 2754118 by Shelly Livne (Talk)</p>
<hr />
<div>One of the [[CBI Molecules]] being studied in the [http://www.umass.edu/cbi/ University of Massachusetts Amherst Chemistry-Biology Interface Program] at UMass Amherst in the [http://robertsgroup.ecs.umass.edu/ Roberts Research Group] and on display at the [http://www.molecularplayground.org Molecular Playground].<br />
<StructureSection load='' size='350' side='right' scene='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Human_insulin2/1' caption='Human insulin chain A (grey) and chain B (green), [[3i40]]'><br />
[[Image:InsulinHexamer.jpg|200px|left]]&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;<br />
'''Insulin''' is a hormone that controls [[Carbohydrate Metabolism|carbohydrate metabolism]] and storage in the human body<ref>PMID:10927996</ref>. The body is able to sense the concentration of glucose in the blood and respond by secreting insulin, which is produced by beta cells in the pancreas. Synthesis of human insulin in ''E. coli'' is important to producing insulin for the treatment of type 1 diabetes. '''Proinsulin''' (Pins) is processed by several proteases in the Golgi apparatus to form insulin which is shorter by 35 amino acids<ref>PMID:15289650</ref>. Shortened B chain insulin analogues are: DPI is a monomeric des-pentapeptide (B26-B30) Ins analogue<ref>PMID:14979729</ref>. DTRI is a monomeric des-tripeptide (B28-B30) Ins analogue. DHPI is for des-heptapeptide (B24-B30) Ins. '''Leginsulin''' (LIns) is a legume Ins.<br />
<br />
&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;Insulin is made up of two pieces called the A- and B-chain, shown in grey and green respectively. These two chains are joined by disulfide bonds, which are shown in yellow. This single piece made up of the A- and B-chains is the active form of the insulin hormone. This is the form that binds the insulin receptor on fat or muscle cells in the body, singling them to take up glucose, or sugar, from the blood and save it for later.<br />
<br />
&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;Insulin is able to pair-up with itself and form a dimer by forming hydrogen bonds between the ends of two B-chains. These <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_dimer/2'>hydrogen bonds</scene> are shown above in white. Then, 3 dimers can come together in the presence of zinc ions and form a hexamer. Insulin is stored in the <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_hexamer/4'>hexameric form</scene> in the body. This <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_ph7/2'>scene highlights</scene> the hydrophobic (gray) and polar (purple) parts of an insulin monomer at a pH of 7. It is believed that the hydrophobic sections on the B-chain cause insulin aggregation which initially caused problems in the manufacture and storage of insulin for [[Pharmaceutical_Drugs#Treatments|pharmaceutical use]].<br />
</StructureSection> For additional details see<br /><br />
[[Insulin Structure & Function]]<br /><br />
[[Diabetes & Hypoglycemia]]<br /><br />
[[Insulin (Hebrew)]]<br /><br />
[[Insulin mo-or-sl]] (Hebrew).<br />
<br />
<br />
==3D structures of Insulin==<br />
(Updated on {{REVISIONDAY2}}-{{MONTHNAME|{{REVISIONMONTH}}}}-{{REVISIONYEAR}}) <br />
{{#tree:id=OrganizedByTopic|openlevels=0|<br />
<br />
<br />
* Insulin<br />
<br />
** [[3i3z]], [[3i40]], [[3e7y]], [[3e7z]], [[2qiu]], [[2c8q]], [[2c8r]], [[1q4v]], [[1os3]], [[1os4]], [[1mso]], [[1guj]], [[1g7a]], [[1g7b]], [[1xda]], [[1trz]], [[3zqr]], [[3zs2]], [[3zu1]], [[2lgb]], [[3v19]], [[3v1g]], [[4ajx]], [[4ajz]], [[4ak0]], [[4akj]], [[4eww]], [[4ewx]], [[4ewz]], [[4ex0]], [[4ex1]], [[4exx]], [[4ey1]], [[4ey9]], [[4eyd]], [[4eyn]], [[4eyp]], [[4f0n]], [[4f0o]], [[4f1a]], [[4f1b]], [[4f1c]], [[4f1d]], [[4f1f]], [[4f1g]], [[4f4t]], [[4f4v]], [[4f51]], [[4f8f]], [[4fg3]], [[4fka]], [[4gbc]], [[4gbi]], [[4gbk]], [[4gbl]], [[4gbn]], [[2m1d]], [[4iyd]], [[4iyf]], [[2mli]], [[4p65]], [[4rxw]], [[2w44]], [[3jsd]], [[2vjz]], [[2vk0]], [[1uz9]], [[3p33]], [[3w7y]], [[3w7z]], [[3w80]], [[4xc4]], [[5ems]], [[5e7w]], [[5co9]], [[5co6]], [[5co2]], [[5cny]], [[5bts]], [[5bqq]], [[5bpo]], [[5boq]] - hIns A chain + B chain – human <BR /><br />
** [[1fu2]], [[1fub]] - hIns A chain + B chain – powder diffraction <BR /><br />
** [[2kxk]], [[3bxq]], [[1b9e]], [[3rov]], [[3u4n]], [[4iuz]], [[2m1e]], [[2m2m]], [[2m2n]], [[2m2o]], [[2m2p]], [[5hrq]], [[5hqi]], [[5hpu]], [[5hpr]], [[5ena]], [[5en9]] – hIns A chain + B chain (mutant) <BR /> <br />
** [[1zeh]], [[3zi3]], [[5azz]] - hIns A chain (mutant) + B chain (mutant) <BR /><br />
** [[3ir0]], [[3inc]], [[3ilg]], [[3kq6]], [[3exx]], [[2r34]], [[2r35]], [[2r36]], [[3tt8]] - hIns A chain + B chain + non-Zn metal ion<BR /><br />
** [[3fq9]], [[1xw7]], [[1rwe]], [[1jca]], [[1j73]], [[4efx]] - hIns A chain (mutant) + B chain <BR /><br />
** [[1w8p]], [[4cxl]], [[4cxn]], [[4cy7]], [[4nib]], [[4une]], [[4ung]], [[4unh]], [[2wru]], [[2wrv]], [[2wrw]], [[2wrx]], [[2ws0]], [[2ws1]], [[2ws4]], [[2ws6]],[[ 2ws7]], [[1qj0]], [[3p2x]] - hIns A chain + B chain (mutant) <BR /><br />
** [[3gky]], [[2g4m]], [[1zni]], [[1znj]], [[1wav]], [[1iza]], [[1izb]], [[9ins]], [[4ins]], [[3ins]], [[3t2a]], [[4a7e]], [[3rto]], [[3fhp]], [[5lis]], [[5fb6]], [[5d5e]], [[5d54]], [[5d53]], [[5d52]] - pIns A chain + B chain – pig<BR /><br />
** [[2zpp]], [[2efa]] - pIns A chain + B chain – Neutron <BR /><br />
** [[2zp6]], [[1aph]], [[1bph]], [[1cph]], [[1dph]], [[4e7t]], [[4e7u]], [[4e7v]], [[4idw]], [[4bs3]], [[4i5y]], [[4i5z]], [[4ihn]], [[4m4f]], [[4m4h]], [[4m4i]], [[4m4j]], [[4m4l]], [[4m4m]], [[2a3g]], [[2bn1]], [[2bn3]] - bIns A chain + B chain – bovine <BR /><br />
** [[3rto]], [[3fhp]] - pIns A chain + B chain <br /> <br />
** [[1m5a]] - pIns A chain + B chain + non-Zn metal ion<BR /><br />
** [[6ins]] – pIns single chain<br /><br />
**[[5jyq]] - Ins A chain + B chain – ''Conus geographus''<br /><br />
<br />
* Insulin structures using NMR<br />
<br />
** [[1sf1]], [[2aiy]], [[3aiy]], [[4aiy]], [[5aiy]], [[1ai0]], [[1aiy]], [[1xgl]], [[1hiq]], [[1hit]], [[2mpg]], [[2mvc]] - hIns A chain + B chain – NMR<BR /><br />
** [[2hiu]] – apo-hIns A chain + B chain – NMR<BR /><br />
** [[2kqq]], [[1t1k]], [[1t1p]], [[1t1q]], [[2mpi]], [[2l1y]], [[2l1z]] - hIns A chain (mutant) + B chain – NMR<BR /><br />
** [[2jmn]], [[2h67]], [[2hh4]], [[2hho]], [[1jco]], [[1a7f]], [[2mvd]], [[2kjj]], [[2kju]], [[2k91]], [[2k9r]], [[2rn5]] - hIns A chain + B chain (mutant) – NMR<BR /><br />
** [[2jum]], [[2juu]], [[2juv]], [[1kmf]], [[1k3m]], [[1bzv]], [[1vkt]], [[1hui]], [[1mhi]], [[1mhj]], [[1hls]], [[1lkq]] - hIns A chain (mutant) + B chain (mutant) – NMR<BR /><br />
** [[2jv1]] – apo-hIns A chain + B chain (mutant) – NMR<BR /><br />
** [[2jzq]] - hIns A chain – NMR<BR /><br />
** [[1ho0]] - hIns B chain (mutant) – NMR<BR /><br />
** [[2lwz]] – hIns single chain - NMR<br /><br />
**[[5miz]] - bIns A chain + B chain – NMR<br />
<br />
* Insulin complexes<br />
<br />
** [[3brr]] - hIns A chain + B chain + sulfatide<BR /><br />
** [[1ben]] - hIns A chain + B chain + hydroxybenzamide<BR /><br />
** [[1tyl]], [[1tym]] - hIns A chain + B chain + hydroxyacetanilide<BR /><br />
** [[2oly]], [[2om0]], [[2omh]], [[2omi]] - hIns A chain + B chain + urea + resorcinol<BR /><br />
** [[2omg]] - hIns A chain + B chain + urea + cresol<br /><br />
** [[2olz]], [[2om1]] - hIns A chain + B chain + thiocyanate<BR /><br />
** [[1jk8]] - hIns B chain peptide + HLA<BR /><br />
** [[1zeg]], [[1lph]] - hIns A chain (mutant) + B chain (mutant) + phenol<br /><br />
** [[1qiy]] - hIns A chain + B chain (mutant) + phenol<br /><br />
** [[1qiz]] - hIns A chain + B chain (mutant) + resorcinol<BR /><br />
** [[1ev3]], [[1ev6]] - hIns A chain + B chain+ cresol<br /><br />
** [[1evr]] - hIns A chain + B chain + resorcinol<BR /><br />
** [[3q6e]] - hIns A chain + B chain + synthetic receptor<BR /><br />
** [[2g54]], [[2g56]] - hIns B chain + insulin-degrading enzyme<br /><br />
** [[2wby]], [[2wc0]] - hIns A chain + B chain + insulin-degrading enzyme (mutant)<br /><br />
** [[3w11]] - hIns A chain + B chain + insulin-degrading enzyme + antibody<br /><br />
**[[4oga]] - hIns A chain + B chain + insulin receptor + antibody<br /><br />
**[[5mam]] - hIns A chain + B chain + serotonin <br /><br />
**[[5mt9]], [[5mt3]] - hIns A chain + B chain + serotonin + arginine<br /><br />
** [[1b17]], [[1b18]], [[1b19]], [[1b2a]], [[1b2b]], [[1b2c]], [[1b2d]], [[1b2e]], [[1b2f]], [[1b2g]] - pIns A chain + B chain + sulfate<BR /><br />
** [[1mpj]] - pIns A chain + B chain + phenol<br /><br />
** [[2tci]] - pIns A chain + B chain + thiocyanate<BR /><br />
** [[3mth]] - pIns A chain + B chain + methylparaben<BR /><br />
** [[1zei]] - pIns A chain (mutant) + cresol<br /><br />
** [[7ins]] - pIns A chain + B chain + clupeine + cresol<br /><br />
** [[3w14]] - bIns A chain + B chain + insulin-degrading enzyme + antibody<br /><br />
<br />
* Proinsulin<br />
<br />
** [[2kqp]] – hPIns A chain – NMR<BR /><br />
** [[1t0c]] - hPIns A chain residues 57-87 – NMR<BR /><br />
** [[1iog]], [[1ioh]], [[1sjt]] - hPIns A chain (mutant) + B chain (mutant) – NMR<BR /><br />
** [[1efe]] – mini-hPIns<BR /><br />
** [[1sju]] - mini-hPIns (mutant)<br />
<br />
* Despeptide insulin<br />
<br />
** [[2ceu]] – DPI – yeast<BR /><br />
** [[1sdb]] - pDPI A chain + B chain<BR /><br />
** [[1pid]] - bDPI A chain + B chain<BR /><br />
** [[1his]] - hDPI A chain + B chain]] - NMR<BR /><br />
** [[1htv]] – hDTRI A chain + B chain<BR /><br />
** [[1dei]] – pDHPI A chain (mutant) + B chain (mutant) <BR /><br />
** [[2ins]] – bD-Phe Ins chain A + chain B<br />
<br />
* Leginsulin<br />
<br />
** [[1ju8]] – Lins A chain residues 1-37 – legume - NMR<BR /><br />
<br />
*Insulin lispro<br />
<br />
**[[5udp]] – hIns – synthetic<br /><br />
<br />
}}<br />
== References ==<br />
<references/><br />
<br />
<br />
<br />
<br />
==Additional Resources==<br />
For additional information, see: [[Diabetes & Hypoglycemia]]<br />
<br /><br />
[[Category:Topic Page]]</div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=Molecular_Playground/Insulin&diff=2754121Molecular Playground/Insulin2017-07-03T12:57:30Z<p>Shelly Livne: Undo revision 2754119 by Shelly Livne (Talk)</p>
<hr />
<div>One of the [[CBI Molecules]] being studied in the [http://www.umass.edu/cbi/ University of Massachusetts Amherst Chemistry-Biology Interface Program] at UMass Amherst in the [http://robertsgroup.ecs.umass.edu/ Roberts Research Group] and on display at the [http://www.molecularplayground.org Molecular Playground].<br />
<StructureSection load='' size='350' side='right' scene='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Human_insulin2/1' caption='Human insulin chain A (grey) and chain B (green), [[3i40]]'><br />
[[Image:InsulinHexamer.jpg|200px|left]]&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;<br />
'''איסולין''' הוא הורמון המפקח על המטבוליזם של פחמימות ומאגרי הסוכר בגוף האדם. הגוף מסוגל לחוש את ריכוז הסוכר בדם ומגיב בהפרשת איסולין.<br />
המיוצר בתאי בטא שבלבלב<br />
סינטזה של אינסולין הומני בחיידק E. coli הוא חשוב לייצור אינסולין לצורך טיפול בסוכרת שלב 1. '''פרואינסולין''' מעובד בתאי הגולג'י לייצר <br />
is a hormone that controls [[Carbohydrate Metabolism|carbohydrate metabolism]] <br />
Synthesis of human insulin in ''E. coli'' is important to producing insulin for the treatment of type 1 diabetes. '''Proinsulin''' (Pins) is processed by several proteases in the Golgi apparatus to form insulin which is shorter by 35 amino acids<ref>PMID:15289650</ref>. Shortened B chain insulin analogues are: DPI is a monomeric des-pentapeptide (B26-B30) Ins analogue<ref>PMID:14979729</ref>. DTRI is a monomeric des-tripeptide (B28-B30) Ins analogue. DHPI is for des-heptapeptide (B24-B30) Ins. '''Leginsulin''' (LIns) is a legume Ins.<br />
<br />
&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;Insulin is made up of two pieces called the A- and B-chain, shown in grey and green respectively. These two chains are joined by disulfide bonds, which are shown in yellow. This single piece made up of the A- and B-chains is the active form of the insulin hormone. This is the form that binds the insulin receptor on fat or muscle cells in the body, singling them to take up glucose, or sugar, from the blood and save it for later.<br />
<br />
&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;Insulin is able to pair-up with itself and form a dimer by forming hydrogen bonds between the ends of two B-chains. These <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_dimer/2'>hydrogen bonds</scene> are shown above in white. Then, 3 dimers can come together in the presence of zinc ions and form a hexamer. Insulin is stored in the <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_hexamer/4'>hexameric form</scene> in the body. This <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_ph7/2'>scene highlights</scene> the hydrophobic (gray) and polar (purple) parts of an insulin monomer at a pH of 7. It is believed that the hydrophobic sections on the B-chain cause insulin aggregation which initially caused problems in the manufacture and storage of insulin for [[Pharmaceutical_Drugs#Treatments|pharmaceutical use]].<br />
</StructureSection> For additional details see<br /><br />
[[Insulin Structure & Function]]<br /><br />
[[Diabetes & Hypoglycemia]]<br /><br />
[[Insulin (Hebrew)]]<br /><br />
[[Insulin mo-or-sl]] (Hebrew).<br />
<br />
<br />
==3D structures of Insulin==<br />
(Updated on {{REVISIONDAY2}}-{{MONTHNAME|{{REVISIONMONTH}}}}-{{REVISIONYEAR}}) <br />
{{#tree:id=OrganizedByTopic|openlevels=0|<br />
<br />
<br />
* Insulin<br />
<br />
** [[3i3z]], [[3i40]], [[3e7y]], [[3e7z]], [[2qiu]], [[2c8q]], [[2c8r]], [[1q4v]], [[1os3]], [[1os4]], [[1mso]], [[1guj]], [[1g7a]], [[1g7b]], [[1xda]], [[1trz]], [[3zqr]], [[3zs2]], [[3zu1]], [[2lgb]], [[3v19]], [[3v1g]], [[4ajx]], [[4ajz]], [[4ak0]], [[4akj]], [[4eww]], [[4ewx]], [[4ewz]], [[4ex0]], [[4ex1]], [[4exx]], [[4ey1]], [[4ey9]], [[4eyd]], [[4eyn]], [[4eyp]], [[4f0n]], [[4f0o]], [[4f1a]], [[4f1b]], [[4f1c]], [[4f1d]], [[4f1f]], [[4f1g]], [[4f4t]], [[4f4v]], [[4f51]], [[4f8f]], [[4fg3]], [[4fka]], [[4gbc]], [[4gbi]], [[4gbk]], [[4gbl]], [[4gbn]], [[2m1d]], [[4iyd]], [[4iyf]], [[2mli]], [[4p65]], [[4rxw]], [[2w44]], [[3jsd]], [[2vjz]], [[2vk0]], [[1uz9]], [[3p33]], [[3w7y]], [[3w7z]], [[3w80]], [[4xc4]], [[5ems]], [[5e7w]], [[5co9]], [[5co6]], [[5co2]], [[5cny]], [[5bts]], [[5bqq]], [[5bpo]], [[5boq]] - hIns A chain + B chain – human <BR /><br />
** [[1fu2]], [[1fub]] - hIns A chain + B chain – powder diffraction <BR /><br />
** [[2kxk]], [[3bxq]], [[1b9e]], [[3rov]], [[3u4n]], [[4iuz]], [[2m1e]], [[2m2m]], [[2m2n]], [[2m2o]], [[2m2p]], [[5hrq]], [[5hqi]], [[5hpu]], [[5hpr]], [[5ena]], [[5en9]] – hIns A chain + B chain (mutant) <BR /> <br />
** [[1zeh]], [[3zi3]], [[5azz]] - hIns A chain (mutant) + B chain (mutant) <BR /><br />
** [[3ir0]], [[3inc]], [[3ilg]], [[3kq6]], [[3exx]], [[2r34]], [[2r35]], [[2r36]], [[3tt8]] - hIns A chain + B chain + non-Zn metal ion<BR /><br />
** [[3fq9]], [[1xw7]], [[1rwe]], [[1jca]], [[1j73]], [[4efx]] - hIns A chain (mutant) + B chain <BR /><br />
** [[1w8p]], [[4cxl]], [[4cxn]], [[4cy7]], [[4nib]], [[4une]], [[4ung]], [[4unh]], [[2wru]], [[2wrv]], [[2wrw]], [[2wrx]], [[2ws0]], [[2ws1]], [[2ws4]], [[2ws6]],[[ 2ws7]], [[1qj0]], [[3p2x]] - hIns A chain + B chain (mutant) <BR /><br />
** [[3gky]], [[2g4m]], [[1zni]], [[1znj]], [[1wav]], [[1iza]], [[1izb]], [[9ins]], [[4ins]], [[3ins]], [[3t2a]], [[4a7e]], [[3rto]], [[3fhp]], [[5lis]], [[5fb6]], [[5d5e]], [[5d54]], [[5d53]], [[5d52]] - pIns A chain + B chain – pig<BR /><br />
** [[2zpp]], [[2efa]] - pIns A chain + B chain – Neutron <BR /><br />
** [[2zp6]], [[1aph]], [[1bph]], [[1cph]], [[1dph]], [[4e7t]], [[4e7u]], [[4e7v]], [[4idw]], [[4bs3]], [[4i5y]], [[4i5z]], [[4ihn]], [[4m4f]], [[4m4h]], [[4m4i]], [[4m4j]], [[4m4l]], [[4m4m]], [[2a3g]], [[2bn1]], [[2bn3]] - bIns A chain + B chain – bovine <BR /><br />
** [[3rto]], [[3fhp]] - pIns A chain + B chain <br /> <br />
** [[1m5a]] - pIns A chain + B chain + non-Zn metal ion<BR /><br />
** [[6ins]] – pIns single chain<br /><br />
**[[5jyq]] - Ins A chain + B chain – ''Conus geographus''<br /><br />
<br />
* Insulin structures using NMR<br />
<br />
** [[1sf1]], [[2aiy]], [[3aiy]], [[4aiy]], [[5aiy]], [[1ai0]], [[1aiy]], [[1xgl]], [[1hiq]], [[1hit]], [[2mpg]], [[2mvc]] - hIns A chain + B chain – NMR<BR /><br />
** [[2hiu]] – apo-hIns A chain + B chain – NMR<BR /><br />
** [[2kqq]], [[1t1k]], [[1t1p]], [[1t1q]], [[2mpi]], [[2l1y]], [[2l1z]] - hIns A chain (mutant) + B chain – NMR<BR /><br />
** [[2jmn]], [[2h67]], [[2hh4]], [[2hho]], [[1jco]], [[1a7f]], [[2mvd]], [[2kjj]], [[2kju]], [[2k91]], [[2k9r]], [[2rn5]] - hIns A chain + B chain (mutant) – NMR<BR /><br />
** [[2jum]], [[2juu]], [[2juv]], [[1kmf]], [[1k3m]], [[1bzv]], [[1vkt]], [[1hui]], [[1mhi]], [[1mhj]], [[1hls]], [[1lkq]] - hIns A chain (mutant) + B chain (mutant) – NMR<BR /><br />
** [[2jv1]] – apo-hIns A chain + B chain (mutant) – NMR<BR /><br />
** [[2jzq]] - hIns A chain – NMR<BR /><br />
** [[1ho0]] - hIns B chain (mutant) – NMR<BR /><br />
** [[2lwz]] – hIns single chain - NMR<br /><br />
**[[5miz]] - bIns A chain + B chain – NMR<br />
<br />
* Insulin complexes<br />
<br />
** [[3brr]] - hIns A chain + B chain + sulfatide<BR /><br />
** [[1ben]] - hIns A chain + B chain + hydroxybenzamide<BR /><br />
** [[1tyl]], [[1tym]] - hIns A chain + B chain + hydroxyacetanilide<BR /><br />
** [[2oly]], [[2om0]], [[2omh]], [[2omi]] - hIns A chain + B chain + urea + resorcinol<BR /><br />
** [[2omg]] - hIns A chain + B chain + urea + cresol<br /><br />
** [[2olz]], [[2om1]] - hIns A chain + B chain + thiocyanate<BR /><br />
** [[1jk8]] - hIns B chain peptide + HLA<BR /><br />
** [[1zeg]], [[1lph]] - hIns A chain (mutant) + B chain (mutant) + phenol<br /><br />
** [[1qiy]] - hIns A chain + B chain (mutant) + phenol<br /><br />
** [[1qiz]] - hIns A chain + B chain (mutant) + resorcinol<BR /><br />
** [[1ev3]], [[1ev6]] - hIns A chain + B chain+ cresol<br /><br />
** [[1evr]] - hIns A chain + B chain + resorcinol<BR /><br />
** [[3q6e]] - hIns A chain + B chain + synthetic receptor<BR /><br />
** [[2g54]], [[2g56]] - hIns B chain + insulin-degrading enzyme<br /><br />
** [[2wby]], [[2wc0]] - hIns A chain + B chain + insulin-degrading enzyme (mutant)<br /><br />
** [[3w11]] - hIns A chain + B chain + insulin-degrading enzyme + antibody<br /><br />
**[[4oga]] - hIns A chain + B chain + insulin receptor + antibody<br /><br />
**[[5mam]] - hIns A chain + B chain + serotonin <br /><br />
**[[5mt9]], [[5mt3]] - hIns A chain + B chain + serotonin + arginine<br /><br />
** [[1b17]], [[1b18]], [[1b19]], [[1b2a]], [[1b2b]], [[1b2c]], [[1b2d]], [[1b2e]], [[1b2f]], [[1b2g]] - pIns A chain + B chain + sulfate<BR /><br />
** [[1mpj]] - pIns A chain + B chain + phenol<br /><br />
** [[2tci]] - pIns A chain + B chain + thiocyanate<BR /><br />
** [[3mth]] - pIns A chain + B chain + methylparaben<BR /><br />
** [[1zei]] - pIns A chain (mutant) + cresol<br /><br />
** [[7ins]] - pIns A chain + B chain + clupeine + cresol<br /><br />
** [[3w14]] - bIns A chain + B chain + insulin-degrading enzyme + antibody<br /><br />
<br />
* Proinsulin<br />
<br />
** [[2kqp]] – hPIns A chain – NMR<BR /><br />
** [[1t0c]] - hPIns A chain residues 57-87 – NMR<BR /><br />
** [[1iog]], [[1ioh]], [[1sjt]] - hPIns A chain (mutant) + B chain (mutant) – NMR<BR /><br />
** [[1efe]] – mini-hPIns<BR /><br />
** [[1sju]] - mini-hPIns (mutant)<br />
<br />
* Despeptide insulin<br />
<br />
** [[2ceu]] – DPI – yeast<BR /><br />
** [[1sdb]] - pDPI A chain + B chain<BR /><br />
** [[1pid]] - bDPI A chain + B chain<BR /><br />
** [[1his]] - hDPI A chain + B chain]] - NMR<BR /><br />
** [[1htv]] – hDTRI A chain + B chain<BR /><br />
** [[1dei]] – pDHPI A chain (mutant) + B chain (mutant) <BR /><br />
** [[2ins]] – bD-Phe Ins chain A + chain B<br />
<br />
* Leginsulin<br />
<br />
** [[1ju8]] – Lins A chain residues 1-37 – legume - NMR<BR /><br />
<br />
*Insulin lispro<br />
<br />
**[[5udp]] – hIns – synthetic<br /><br />
<br />
}}<br />
== References ==<br />
<references/><br />
<br />
<br />
<br />
<br />
==Additional Resources==<br />
For additional information, see: [[Diabetes & Hypoglycemia]]<br />
<br /><br />
[[Category:Topic Page]]</div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=Sandbox-insulin-shelly&diff=2754120Sandbox-insulin-shelly2017-07-03T12:56:42Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div><StructureSection load='' size='500' side='right' scene='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Human_insulin2/1' caption='Human insulin chain A (grey) and chain B (green), [[3i40]]'><br />
[[Image:InsulinHexamer.jpg|200px|left]]&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;<br />
<br />
''',איסולין''' הוא הורמון המפקח על [[Carbohydrate Metabolism|המטבוליזם של פחמימות ]] ומאגרי הסוכר בגוף האדם. הגוף מסוגל לחוש את ריכוז הסוכר בדם ומגיב בהפרשת איסולין<br />
המיוצר בתאי בטא שבלבלב.<br />
סינטזה של אינסולין הומני בחיידק E. coli הוא חשוב לייצור אינסולין לצורך טיפול בסוכרת שלב 1. '''פרואינסולין''' (Pins) מעובד בעזרת מספר פרוטאזות במערכת הגולג'י וממנו נוצר האינסולין, הקצר ב-35 חומצות אמינו מהפרואינסולין.<br />
אינסולין מורכב משני חלקים הנקראים שרשרות A ו-B הנראות בצבעים אפור וירוק בהתאמה. שתי השרשרות קשורות בקשרי די-סולפיד הנראים בצהוב.<br />
המודל הנראה בצבעים ירוק-אפור הוא מונומר של אינסולין והוא ההורמון הפעיל. בצורתו זו הוא נקשר אל הרצפטור לאינסולין הנמצא בתאי שומן או השריר בגוף. וע"י כך מסמן לרצפטור <br />
לקשור גלוקוז, או סוכר, מהדם ולשמור אותו בתא.<br />
אינסולין מסוגר להתקשר לעצמו וליצור דימר ע"י יצירת קשרי מימן בין הקצוות של שרשרות ה-B. <br />
<scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_dimer/2'>קשרי מימן אלה</scene> נראים במודל בצבע לבן.<br />
בנוסף לכך, 3 דימרים כאלה, בנוכחות יוני אבץ, יכולים להיקשר יחד ליצירת <br />
<scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_hexamer/4'>הקסמר</scene>.<br />
אינסולין נאגר בגוף בצורת ההקסמר.<br />
Insulin is composed of two different types of peptide chains. <scene name='34/347648/Chain_a/1'>Chain A</scene> has 21 amino acids and <scene name='34/347648/Chain_b/1'>Chain B</scene> has 30 amino acids. Both chains contain <scene name='34/347648/Secondary_structures/1'>alpha helices</scene> but no beta strands. There are 3 conserved <scene name='34/347648/Disulfide_bonds/1'>disulfide bridges</scene> which help keep the two chains together. Insulin can also form <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_dimer/2'>dimers</scene> in solution due to the hydrogen bonding between the B chains (shown as white lines). The dimers can further interact to form <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_hexamer/4'>hexamers</scene> due to interaction between hydrophobic surfaces. This <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_ph7/2'>scene highlights</scene> the hydrophobic (gray) and polar (purple) parts of an insulin monomer at a pH of 7.<br />
<br />
&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;Insulin is able to pair-up with itself and form a dimer by forming hydrogen bonds between the ends of two B-chains. These <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_dimer/2'>hydrogen bonds</scene> are shown above in white. Then, 3 dimers can come together in the presence of zinc ions and form a hexamer. Insulin is stored in the <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_hexamer/4'>hexameric form</scene> in the body. This <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_ph7/2'>scene highlights</scene> the hydrophobic (gray) and polar (purple) parts of an insulin monomer at a pH of 7. It is believed that the hydrophobic sections on the B-chain cause insulin aggregation which initially caused problems in the manufacture and storage of insulin for [[Pharmaceutical_Drugs#Treatments|pharmaceutical use]].<br />
</StructureSection> For additional details see [[Insulin Structure & Function]].<br />
One of the [[CBI Molecules]] being studied in the [http://www.umass.edu/cbi/ University of Massachusetts Amherst Chemistry-Biology Interface Program] at UMass Amherst in the [http://robertsgroup.ecs.umass.edu/ Roberts Research Group] and on display at the [http://www.molecularplayground.org Molecular Playground].<br />
<StructureSection load='' size='350' side='right' scene='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Human_insulin2/1' caption='Human insulin chain A (grey) and chain B (green), [[3i40]]'><br />
[[Image:InsulinHexamer.jpg|200px|left]]&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;<br />
Insulin is able to pair-up with itself and form a dimer by forming hydrogen bonds between the ends of two B-chains. These are shown above in white. Then, 3 dimers can come together in the presence of zinc ions and form a hexamer. Insulin is stored in the <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_hexamer/4'>hexameric form</scene> in the body. This <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_ph7/2'>scene highlights</scene> the hydrophobic (gray) and polar (purple) parts of an insulin monomer at a pH of 7. It is believed that the hydrophobic sections on the B-chain cause insulin aggregation which initially caused problems in the manufacture and storage of insulin for [[Pharmaceutical_Drugs#Treatments|pharmaceutical use]].<br />
</StructureSection> For additional details see<br /><br />
[[Insulin Structure & Function]]<br /><br />
[[Diabetes & Hypoglycemia]]<br /><br />
[[Insulin (Hebrew)]]<br /><br />
[[Insulin mo-or-sl]] (Hebrew).</div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=Molecular_Playground/Insulin&diff=2754119Molecular Playground/Insulin2017-07-03T12:50:17Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div>One of the [[CBI Molecules]] being studied in the [http://www.umass.edu/cbi/ University of Massachusetts Amherst Chemistry-Biology Interface Program] at UMass Amherst in the [http://robertsgroup.ecs.umass.edu/ Roberts Research Group] and on display at the [http://www.molecularplayground.org Molecular Playground].<br />
<StructureSection load='' size='350' side='right' scene='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Human_insulin2/1' caption='Human insulin chain A (grey) and chain B (green), [[3i40]]'><br />
[[Image:InsulinHexamer.jpg|200px|left]]&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;<br />
''',איסולין''' הוא הורמון המפקח על [[Carbohydrate Metabolism|המטבוליזם של פחמימות ]] ומאגרי הסוכר בגוף האדם. הגוף מסוגל לחוש את ריכוז הסוכר בדם ומגיב בהפרשת איסולין<br />
המיוצר בתאי בטא שבלבלב.<br />
סינטזה של אינסולין הומני בחיידק E. coli הוא חשוב לייצור אינסולין לצורך טיפול בסוכרת שלב 1. '''פרואינסולין''' (Pins) מעובד בעזרת מספר פרוטאזות במערכת הגולג'י וממנו נוצר האינסולין, הקצר ב-35 חומצות אמינו מהפרואינסולין.<br />
אינסולין מורכב משני חלקים הנקראים שרשרות A ו-B הנראות בצבעים אפור וירוק בהתאמה. שתי השרשרות קשורות בקשרי די-סולפיד הנראים בצהוב.<br />
המודל הנראה בצבעים ירוק-אפור הוא מונומר של אינסולין והוא ההורמון הפעיל. בצורתו זו הוא נקשר אל הרצפטור לאינסולין הנמצא בתאי שומן או השריר בגוף. וע"י כך מסמן לרצפטור <br />
לקשור גלוקוז, או סוכר, מהדם ולשמור אותו בתא.<br />
<br />
&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp; אינסולין מסוגר להתקשר לעצמו וליצור דימר ע"י יצירת קשרי מימן בין הקצוות של שרשרות ה-B. <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_dimer/2'>קשרי מימן אלה</scene> נראים במודל בצבע לבן.<br />
בנוסף לכך, 3 דימרים כאלה, בנוכחות יוני אבץ, יכולים להיקשר יחד ליצירת <br />
<scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_hexamer/4'>הקסמר</scene>.<br />
אינסולין נאגר בגוף בצורת ההקסמר.<br />
Insulin is able to pair-up with itself and form a dimer by forming hydrogen bonds between the ends of two B-chains. These are shown above in white. Then, 3 dimers can come together in the presence of zinc ions and form a hexamer. Insulin is stored in the <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_hexamer/4'>hexameric form</scene> in the body. This <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_ph7/2'>scene highlights</scene> the hydrophobic (gray) and polar (purple) parts of an insulin monomer at a pH of 7. It is believed that the hydrophobic sections on the B-chain cause insulin aggregation which initially caused problems in the manufacture and storage of insulin for [[Pharmaceutical_Drugs#Treatments|pharmaceutical use]].<br />
</StructureSection> For additional details see<br /><br />
[[Insulin Structure & Function]]<br /><br />
[[Diabetes & Hypoglycemia]]<br /><br />
[[Insulin (Hebrew)]]<br /><br />
[[Insulin mo-or-sl]] (Hebrew).<br />
<br />
<br />
==3D structures of Insulin==<br />
(Updated on {{REVISIONDAY2}}-{{MONTHNAME|{{REVISIONMONTH}}}}-{{REVISIONYEAR}}) <br />
{{#tree:id=OrganizedByTopic|openlevels=0|<br />
<br />
<br />
* Insulin<br />
<br />
** [[3i3z]], [[3i40]], [[3e7y]], [[3e7z]], [[2qiu]], [[2c8q]], [[2c8r]], [[1q4v]], [[1os3]], [[1os4]], [[1mso]], [[1guj]], [[1g7a]], [[1g7b]], [[1xda]], [[1trz]], [[3zqr]], [[3zs2]], [[3zu1]], [[2lgb]], [[3v19]], [[3v1g]], [[4ajx]], [[4ajz]], [[4ak0]], [[4akj]], [[4eww]], [[4ewx]], [[4ewz]], [[4ex0]], [[4ex1]], [[4exx]], [[4ey1]], [[4ey9]], [[4eyd]], [[4eyn]], [[4eyp]], [[4f0n]], [[4f0o]], [[4f1a]], [[4f1b]], [[4f1c]], [[4f1d]], [[4f1f]], [[4f1g]], [[4f4t]], [[4f4v]], [[4f51]], [[4f8f]], [[4fg3]], [[4fka]], [[4gbc]], [[4gbi]], [[4gbk]], [[4gbl]], [[4gbn]], [[2m1d]], [[4iyd]], [[4iyf]], [[2mli]], [[4p65]], [[4rxw]], [[2w44]], [[3jsd]], [[2vjz]], [[2vk0]], [[1uz9]], [[3p33]], [[3w7y]], [[3w7z]], [[3w80]], [[4xc4]], [[5ems]], [[5e7w]], [[5co9]], [[5co6]], [[5co2]], [[5cny]], [[5bts]], [[5bqq]], [[5bpo]], [[5boq]] - hIns A chain + B chain – human <BR /><br />
** [[1fu2]], [[1fub]] - hIns A chain + B chain – powder diffraction <BR /><br />
** [[2kxk]], [[3bxq]], [[1b9e]], [[3rov]], [[3u4n]], [[4iuz]], [[2m1e]], [[2m2m]], [[2m2n]], [[2m2o]], [[2m2p]], [[5hrq]], [[5hqi]], [[5hpu]], [[5hpr]], [[5ena]], [[5en9]] – hIns A chain + B chain (mutant) <BR /> <br />
** [[1zeh]], [[3zi3]], [[5azz]] - hIns A chain (mutant) + B chain (mutant) <BR /><br />
** [[3ir0]], [[3inc]], [[3ilg]], [[3kq6]], [[3exx]], [[2r34]], [[2r35]], [[2r36]], [[3tt8]] - hIns A chain + B chain + non-Zn metal ion<BR /><br />
** [[3fq9]], [[1xw7]], [[1rwe]], [[1jca]], [[1j73]], [[4efx]] - hIns A chain (mutant) + B chain <BR /><br />
** [[1w8p]], [[4cxl]], [[4cxn]], [[4cy7]], [[4nib]], [[4une]], [[4ung]], [[4unh]], [[2wru]], [[2wrv]], [[2wrw]], [[2wrx]], [[2ws0]], [[2ws1]], [[2ws4]], [[2ws6]],[[ 2ws7]], [[1qj0]], [[3p2x]] - hIns A chain + B chain (mutant) <BR /><br />
** [[3gky]], [[2g4m]], [[1zni]], [[1znj]], [[1wav]], [[1iza]], [[1izb]], [[9ins]], [[4ins]], [[3ins]], [[3t2a]], [[4a7e]], [[3rto]], [[3fhp]], [[5lis]], [[5fb6]], [[5d5e]], [[5d54]], [[5d53]], [[5d52]] - pIns A chain + B chain – pig<BR /><br />
** [[2zpp]], [[2efa]] - pIns A chain + B chain – Neutron <BR /><br />
** [[2zp6]], [[1aph]], [[1bph]], [[1cph]], [[1dph]], [[4e7t]], [[4e7u]], [[4e7v]], [[4idw]], [[4bs3]], [[4i5y]], [[4i5z]], [[4ihn]], [[4m4f]], [[4m4h]], [[4m4i]], [[4m4j]], [[4m4l]], [[4m4m]], [[2a3g]], [[2bn1]], [[2bn3]] - bIns A chain + B chain – bovine <BR /><br />
** [[3rto]], [[3fhp]] - pIns A chain + B chain <br /> <br />
** [[1m5a]] - pIns A chain + B chain + non-Zn metal ion<BR /><br />
** [[6ins]] – pIns single chain<br /><br />
**[[5jyq]] - Ins A chain + B chain – ''Conus geographus''<br /><br />
<br />
* Insulin structures using NMR<br />
<br />
** [[1sf1]], [[2aiy]], [[3aiy]], [[4aiy]], [[5aiy]], [[1ai0]], [[1aiy]], [[1xgl]], [[1hiq]], [[1hit]], [[2mpg]], [[2mvc]] - hIns A chain + B chain – NMR<BR /><br />
** [[2hiu]] – apo-hIns A chain + B chain – NMR<BR /><br />
** [[2kqq]], [[1t1k]], [[1t1p]], [[1t1q]], [[2mpi]], [[2l1y]], [[2l1z]] - hIns A chain (mutant) + B chain – NMR<BR /><br />
** [[2jmn]], [[2h67]], [[2hh4]], [[2hho]], [[1jco]], [[1a7f]], [[2mvd]], [[2kjj]], [[2kju]], [[2k91]], [[2k9r]], [[2rn5]] - hIns A chain + B chain (mutant) – NMR<BR /><br />
** [[2jum]], [[2juu]], [[2juv]], [[1kmf]], [[1k3m]], [[1bzv]], [[1vkt]], [[1hui]], [[1mhi]], [[1mhj]], [[1hls]], [[1lkq]] - hIns A chain (mutant) + B chain (mutant) – NMR<BR /><br />
** [[2jv1]] – apo-hIns A chain + B chain (mutant) – NMR<BR /><br />
** [[2jzq]] - hIns A chain – NMR<BR /><br />
** [[1ho0]] - hIns B chain (mutant) – NMR<BR /><br />
** [[2lwz]] – hIns single chain - NMR<br /><br />
**[[5miz]] - bIns A chain + B chain – NMR<br />
<br />
* Insulin complexes<br />
<br />
** [[3brr]] - hIns A chain + B chain + sulfatide<BR /><br />
** [[1ben]] - hIns A chain + B chain + hydroxybenzamide<BR /><br />
** [[1tyl]], [[1tym]] - hIns A chain + B chain + hydroxyacetanilide<BR /><br />
** [[2oly]], [[2om0]], [[2omh]], [[2omi]] - hIns A chain + B chain + urea + resorcinol<BR /><br />
** [[2omg]] - hIns A chain + B chain + urea + cresol<br /><br />
** [[2olz]], [[2om1]] - hIns A chain + B chain + thiocyanate<BR /><br />
** [[1jk8]] - hIns B chain peptide + HLA<BR /><br />
** [[1zeg]], [[1lph]] - hIns A chain (mutant) + B chain (mutant) + phenol<br /><br />
** [[1qiy]] - hIns A chain + B chain (mutant) + phenol<br /><br />
** [[1qiz]] - hIns A chain + B chain (mutant) + resorcinol<BR /><br />
** [[1ev3]], [[1ev6]] - hIns A chain + B chain+ cresol<br /><br />
** [[1evr]] - hIns A chain + B chain + resorcinol<BR /><br />
** [[3q6e]] - hIns A chain + B chain + synthetic receptor<BR /><br />
** [[2g54]], [[2g56]] - hIns B chain + insulin-degrading enzyme<br /><br />
** [[2wby]], [[2wc0]] - hIns A chain + B chain + insulin-degrading enzyme (mutant)<br /><br />
** [[3w11]] - hIns A chain + B chain + insulin-degrading enzyme + antibody<br /><br />
**[[4oga]] - hIns A chain + B chain + insulin receptor + antibody<br /><br />
**[[5mam]] - hIns A chain + B chain + serotonin <br /><br />
**[[5mt9]], [[5mt3]] - hIns A chain + B chain + serotonin + arginine<br /><br />
** [[1b17]], [[1b18]], [[1b19]], [[1b2a]], [[1b2b]], [[1b2c]], [[1b2d]], [[1b2e]], [[1b2f]], [[1b2g]] - pIns A chain + B chain + sulfate<BR /><br />
** [[1mpj]] - pIns A chain + B chain + phenol<br /><br />
** [[2tci]] - pIns A chain + B chain + thiocyanate<BR /><br />
** [[3mth]] - pIns A chain + B chain + methylparaben<BR /><br />
** [[1zei]] - pIns A chain (mutant) + cresol<br /><br />
** [[7ins]] - pIns A chain + B chain + clupeine + cresol<br /><br />
** [[3w14]] - bIns A chain + B chain + insulin-degrading enzyme + antibody<br /><br />
<br />
* Proinsulin<br />
<br />
** [[2kqp]] – hPIns A chain – NMR<BR /><br />
** [[1t0c]] - hPIns A chain residues 57-87 – NMR<BR /><br />
** [[1iog]], [[1ioh]], [[1sjt]] - hPIns A chain (mutant) + B chain (mutant) – NMR<BR /><br />
** [[1efe]] – mini-hPIns<BR /><br />
** [[1sju]] - mini-hPIns (mutant)<br />
<br />
* Despeptide insulin<br />
<br />
** [[2ceu]] – DPI – yeast<BR /><br />
** [[1sdb]] - pDPI A chain + B chain<BR /><br />
** [[1pid]] - bDPI A chain + B chain<BR /><br />
** [[1his]] - hDPI A chain + B chain]] - NMR<BR /><br />
** [[1htv]] – hDTRI A chain + B chain<BR /><br />
** [[1dei]] – pDHPI A chain (mutant) + B chain (mutant) <BR /><br />
** [[2ins]] – bD-Phe Ins chain A + chain B<br />
<br />
* Leginsulin<br />
<br />
** [[1ju8]] – Lins A chain residues 1-37 – legume - NMR<BR /><br />
<br />
*Insulin lispro<br />
<br />
**[[5udp]] – hIns – synthetic<br /><br />
<br />
}}<br />
== References ==<br />
<references/><br />
<br />
<br />
<br />
<br />
==Additional Resources==<br />
For additional information, see: [[Diabetes & Hypoglycemia]]<br />
<br /><br />
[[Category:Topic Page]]</div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=Molecular_Playground/Insulin&diff=2754118Molecular Playground/Insulin2017-07-03T12:32:06Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div>One of the [[CBI Molecules]] being studied in the [http://www.umass.edu/cbi/ University of Massachusetts Amherst Chemistry-Biology Interface Program] at UMass Amherst in the [http://robertsgroup.ecs.umass.edu/ Roberts Research Group] and on display at the [http://www.molecularplayground.org Molecular Playground].<br />
<StructureSection load='' size='350' side='right' scene='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Human_insulin2/1' caption='Human insulin chain A (grey) and chain B (green), [[3i40]]'><br />
[[Image:InsulinHexamer.jpg|200px|left]]&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;<br />
'''איסולין''' הוא הורמון המפקח על המטבוליזם של פחמימות ומאגרי הסוכר בגוף האדם. הגוף מסוגל לחוש את ריכוז הסוכר בדם ומגיב בהפרשת איסולין.<br />
המיוצר בתאי בטא שבלבלב<br />
סינטזה של אינסולין הומני בחיידק E. coli הוא חשוב לייצור אינסולין לצורך טיפול בסוכרת שלב 1. '''פרואינסולין''' מעובד בתאי הגולג'י לייצר <br />
is a hormone that controls [[Carbohydrate Metabolism|carbohydrate metabolism]] <br />
Synthesis of human insulin in ''E. coli'' is important to producing insulin for the treatment of type 1 diabetes. '''Proinsulin''' (Pins) is processed by several proteases in the Golgi apparatus to form insulin which is shorter by 35 amino acids<ref>PMID:15289650</ref>. Shortened B chain insulin analogues are: DPI is a monomeric des-pentapeptide (B26-B30) Ins analogue<ref>PMID:14979729</ref>. DTRI is a monomeric des-tripeptide (B28-B30) Ins analogue. DHPI is for des-heptapeptide (B24-B30) Ins. '''Leginsulin''' (LIns) is a legume Ins.<br />
<br />
&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;Insulin is made up of two pieces called the A- and B-chain, shown in grey and green respectively. These two chains are joined by disulfide bonds, which are shown in yellow. This single piece made up of the A- and B-chains is the active form of the insulin hormone. This is the form that binds the insulin receptor on fat or muscle cells in the body, singling them to take up glucose, or sugar, from the blood and save it for later.<br />
<br />
&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;Insulin is able to pair-up with itself and form a dimer by forming hydrogen bonds between the ends of two B-chains. These <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_dimer/2'>hydrogen bonds</scene> are shown above in white. Then, 3 dimers can come together in the presence of zinc ions and form a hexamer. Insulin is stored in the <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_hexamer/4'>hexameric form</scene> in the body. This <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_ph7/2'>scene highlights</scene> the hydrophobic (gray) and polar (purple) parts of an insulin monomer at a pH of 7. It is believed that the hydrophobic sections on the B-chain cause insulin aggregation which initially caused problems in the manufacture and storage of insulin for [[Pharmaceutical_Drugs#Treatments|pharmaceutical use]].<br />
</StructureSection> For additional details see<br /><br />
[[Insulin Structure & Function]]<br /><br />
[[Diabetes & Hypoglycemia]]<br /><br />
[[Insulin (Hebrew)]]<br /><br />
[[Insulin mo-or-sl]] (Hebrew).<br />
<br />
<br />
==3D structures of Insulin==<br />
(Updated on {{REVISIONDAY2}}-{{MONTHNAME|{{REVISIONMONTH}}}}-{{REVISIONYEAR}}) <br />
{{#tree:id=OrganizedByTopic|openlevels=0|<br />
<br />
<br />
* Insulin<br />
<br />
** [[3i3z]], [[3i40]], [[3e7y]], [[3e7z]], [[2qiu]], [[2c8q]], [[2c8r]], [[1q4v]], [[1os3]], [[1os4]], [[1mso]], [[1guj]], [[1g7a]], [[1g7b]], [[1xda]], [[1trz]], [[3zqr]], [[3zs2]], [[3zu1]], [[2lgb]], [[3v19]], [[3v1g]], [[4ajx]], [[4ajz]], [[4ak0]], [[4akj]], [[4eww]], [[4ewx]], [[4ewz]], [[4ex0]], [[4ex1]], [[4exx]], [[4ey1]], [[4ey9]], [[4eyd]], [[4eyn]], [[4eyp]], [[4f0n]], [[4f0o]], [[4f1a]], [[4f1b]], [[4f1c]], [[4f1d]], [[4f1f]], [[4f1g]], [[4f4t]], [[4f4v]], [[4f51]], [[4f8f]], [[4fg3]], [[4fka]], [[4gbc]], [[4gbi]], [[4gbk]], [[4gbl]], [[4gbn]], [[2m1d]], [[4iyd]], [[4iyf]], [[2mli]], [[4p65]], [[4rxw]], [[2w44]], [[3jsd]], [[2vjz]], [[2vk0]], [[1uz9]], [[3p33]], [[3w7y]], [[3w7z]], [[3w80]], [[4xc4]], [[5ems]], [[5e7w]], [[5co9]], [[5co6]], [[5co2]], [[5cny]], [[5bts]], [[5bqq]], [[5bpo]], [[5boq]] - hIns A chain + B chain – human <BR /><br />
** [[1fu2]], [[1fub]] - hIns A chain + B chain – powder diffraction <BR /><br />
** [[2kxk]], [[3bxq]], [[1b9e]], [[3rov]], [[3u4n]], [[4iuz]], [[2m1e]], [[2m2m]], [[2m2n]], [[2m2o]], [[2m2p]], [[5hrq]], [[5hqi]], [[5hpu]], [[5hpr]], [[5ena]], [[5en9]] – hIns A chain + B chain (mutant) <BR /> <br />
** [[1zeh]], [[3zi3]], [[5azz]] - hIns A chain (mutant) + B chain (mutant) <BR /><br />
** [[3ir0]], [[3inc]], [[3ilg]], [[3kq6]], [[3exx]], [[2r34]], [[2r35]], [[2r36]], [[3tt8]] - hIns A chain + B chain + non-Zn metal ion<BR /><br />
** [[3fq9]], [[1xw7]], [[1rwe]], [[1jca]], [[1j73]], [[4efx]] - hIns A chain (mutant) + B chain <BR /><br />
** [[1w8p]], [[4cxl]], [[4cxn]], [[4cy7]], [[4nib]], [[4une]], [[4ung]], [[4unh]], [[2wru]], [[2wrv]], [[2wrw]], [[2wrx]], [[2ws0]], [[2ws1]], [[2ws4]], [[2ws6]],[[ 2ws7]], [[1qj0]], [[3p2x]] - hIns A chain + B chain (mutant) <BR /><br />
** [[3gky]], [[2g4m]], [[1zni]], [[1znj]], [[1wav]], [[1iza]], [[1izb]], [[9ins]], [[4ins]], [[3ins]], [[3t2a]], [[4a7e]], [[3rto]], [[3fhp]], [[5lis]], [[5fb6]], [[5d5e]], [[5d54]], [[5d53]], [[5d52]] - pIns A chain + B chain – pig<BR /><br />
** [[2zpp]], [[2efa]] - pIns A chain + B chain – Neutron <BR /><br />
** [[2zp6]], [[1aph]], [[1bph]], [[1cph]], [[1dph]], [[4e7t]], [[4e7u]], [[4e7v]], [[4idw]], [[4bs3]], [[4i5y]], [[4i5z]], [[4ihn]], [[4m4f]], [[4m4h]], [[4m4i]], [[4m4j]], [[4m4l]], [[4m4m]], [[2a3g]], [[2bn1]], [[2bn3]] - bIns A chain + B chain – bovine <BR /><br />
** [[3rto]], [[3fhp]] - pIns A chain + B chain <br /> <br />
** [[1m5a]] - pIns A chain + B chain + non-Zn metal ion<BR /><br />
** [[6ins]] – pIns single chain<br /><br />
**[[5jyq]] - Ins A chain + B chain – ''Conus geographus''<br /><br />
<br />
* Insulin structures using NMR<br />
<br />
** [[1sf1]], [[2aiy]], [[3aiy]], [[4aiy]], [[5aiy]], [[1ai0]], [[1aiy]], [[1xgl]], [[1hiq]], [[1hit]], [[2mpg]], [[2mvc]] - hIns A chain + B chain – NMR<BR /><br />
** [[2hiu]] – apo-hIns A chain + B chain – NMR<BR /><br />
** [[2kqq]], [[1t1k]], [[1t1p]], [[1t1q]], [[2mpi]], [[2l1y]], [[2l1z]] - hIns A chain (mutant) + B chain – NMR<BR /><br />
** [[2jmn]], [[2h67]], [[2hh4]], [[2hho]], [[1jco]], [[1a7f]], [[2mvd]], [[2kjj]], [[2kju]], [[2k91]], [[2k9r]], [[2rn5]] - hIns A chain + B chain (mutant) – NMR<BR /><br />
** [[2jum]], [[2juu]], [[2juv]], [[1kmf]], [[1k3m]], [[1bzv]], [[1vkt]], [[1hui]], [[1mhi]], [[1mhj]], [[1hls]], [[1lkq]] - hIns A chain (mutant) + B chain (mutant) – NMR<BR /><br />
** [[2jv1]] – apo-hIns A chain + B chain (mutant) – NMR<BR /><br />
** [[2jzq]] - hIns A chain – NMR<BR /><br />
** [[1ho0]] - hIns B chain (mutant) – NMR<BR /><br />
** [[2lwz]] – hIns single chain - NMR<br /><br />
**[[5miz]] - bIns A chain + B chain – NMR<br />
<br />
* Insulin complexes<br />
<br />
** [[3brr]] - hIns A chain + B chain + sulfatide<BR /><br />
** [[1ben]] - hIns A chain + B chain + hydroxybenzamide<BR /><br />
** [[1tyl]], [[1tym]] - hIns A chain + B chain + hydroxyacetanilide<BR /><br />
** [[2oly]], [[2om0]], [[2omh]], [[2omi]] - hIns A chain + B chain + urea + resorcinol<BR /><br />
** [[2omg]] - hIns A chain + B chain + urea + cresol<br /><br />
** [[2olz]], [[2om1]] - hIns A chain + B chain + thiocyanate<BR /><br />
** [[1jk8]] - hIns B chain peptide + HLA<BR /><br />
** [[1zeg]], [[1lph]] - hIns A chain (mutant) + B chain (mutant) + phenol<br /><br />
** [[1qiy]] - hIns A chain + B chain (mutant) + phenol<br /><br />
** [[1qiz]] - hIns A chain + B chain (mutant) + resorcinol<BR /><br />
** [[1ev3]], [[1ev6]] - hIns A chain + B chain+ cresol<br /><br />
** [[1evr]] - hIns A chain + B chain + resorcinol<BR /><br />
** [[3q6e]] - hIns A chain + B chain + synthetic receptor<BR /><br />
** [[2g54]], [[2g56]] - hIns B chain + insulin-degrading enzyme<br /><br />
** [[2wby]], [[2wc0]] - hIns A chain + B chain + insulin-degrading enzyme (mutant)<br /><br />
** [[3w11]] - hIns A chain + B chain + insulin-degrading enzyme + antibody<br /><br />
**[[4oga]] - hIns A chain + B chain + insulin receptor + antibody<br /><br />
**[[5mam]] - hIns A chain + B chain + serotonin <br /><br />
**[[5mt9]], [[5mt3]] - hIns A chain + B chain + serotonin + arginine<br /><br />
** [[1b17]], [[1b18]], [[1b19]], [[1b2a]], [[1b2b]], [[1b2c]], [[1b2d]], [[1b2e]], [[1b2f]], [[1b2g]] - pIns A chain + B chain + sulfate<BR /><br />
** [[1mpj]] - pIns A chain + B chain + phenol<br /><br />
** [[2tci]] - pIns A chain + B chain + thiocyanate<BR /><br />
** [[3mth]] - pIns A chain + B chain + methylparaben<BR /><br />
** [[1zei]] - pIns A chain (mutant) + cresol<br /><br />
** [[7ins]] - pIns A chain + B chain + clupeine + cresol<br /><br />
** [[3w14]] - bIns A chain + B chain + insulin-degrading enzyme + antibody<br /><br />
<br />
* Proinsulin<br />
<br />
** [[2kqp]] – hPIns A chain – NMR<BR /><br />
** [[1t0c]] - hPIns A chain residues 57-87 – NMR<BR /><br />
** [[1iog]], [[1ioh]], [[1sjt]] - hPIns A chain (mutant) + B chain (mutant) – NMR<BR /><br />
** [[1efe]] – mini-hPIns<BR /><br />
** [[1sju]] - mini-hPIns (mutant)<br />
<br />
* Despeptide insulin<br />
<br />
** [[2ceu]] – DPI – yeast<BR /><br />
** [[1sdb]] - pDPI A chain + B chain<BR /><br />
** [[1pid]] - bDPI A chain + B chain<BR /><br />
** [[1his]] - hDPI A chain + B chain]] - NMR<BR /><br />
** [[1htv]] – hDTRI A chain + B chain<BR /><br />
** [[1dei]] – pDHPI A chain (mutant) + B chain (mutant) <BR /><br />
** [[2ins]] – bD-Phe Ins chain A + chain B<br />
<br />
* Leginsulin<br />
<br />
** [[1ju8]] – Lins A chain residues 1-37 – legume - NMR<BR /><br />
<br />
*Insulin lispro<br />
<br />
**[[5udp]] – hIns – synthetic<br /><br />
<br />
}}<br />
== References ==<br />
<references/><br />
<br />
<br />
<br />
<br />
==Additional Resources==<br />
For additional information, see: [[Diabetes & Hypoglycemia]]<br />
<br /><br />
[[Category:Topic Page]]</div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=Sandbox-insulin-shelly&diff=2753223Sandbox-insulin-shelly2017-06-04T12:57:52Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div><StructureSection load='' size='500' side='right' scene='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Human_insulin2/1' caption='Human insulin chain A (grey) and chain B (green), [[3i40]]'><br />
[[Image:InsulinHexamer.jpg|200px|left]]&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;<br />
'''Insulin''' is a hormone that controls [[Carbohydrate Metabolism|carbohydrate metabolism]] and storage in the human body. The body is able to sense the concentration of glucose in the blood and respond by secreting insulin, which is produced by beta cells in the pancreas. Synthesis of human insulin in E. coli is important to producing insulin for the treatment of type 1 diabetes. Proinsulin (Pins) is processed by several proteases in the Golgi apparatus to form insulin which is shorter by 35 amino acids. DPI is a monomeric despentapeptide (B26-B30) Ins analogue. DTRI is a monomeric destripeptide (B28-B30) Ins analogue. DHPI is for desheptapeptide (B24-B30) Ins. LIns is a legume Ins.<br />
<br />
Insulin is composed of two different types of peptide chains. <scene name='34/347648/Chain_a/1'>Chain A</scene> has 21 amino acids and <scene name='34/347648/Chain_b/1'>Chain B</scene> has 30 amino acids. Both chains contain <scene name='34/347648/Secondary_structures/1'>alpha helices</scene> but no beta strands. There are 3 conserved <scene name='34/347648/Disulfide_bonds/1'>disulfide bridges</scene> which help keep the two chains together. Insulin can also form <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_dimer/2'>dimers</scene> in solution due to the hydrogen bonding between the B chains (shown as white lines). The dimers can further interact to form <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_hexamer/4'>hexamers</scene> due to interaction between hydrophobic surfaces. This <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_ph7/2'>scene highlights</scene> the hydrophobic (gray) and polar (purple) parts of an insulin monomer at a pH of 7.<br />
<br />
&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;Insulin is able to pair-up with itself and form a dimer by forming hydrogen bonds between the ends of two B-chains. These <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_dimer/2'>hydrogen bonds</scene> are shown above in white. Then, 3 dimers can come together in the presence of zinc ions and form a hexamer. Insulin is stored in the <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_hexamer/4'>hexameric form</scene> in the body. This <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_ph7/2'>scene highlights</scene> the hydrophobic (gray) and polar (purple) parts of an insulin monomer at a pH of 7. It is believed that the hydrophobic sections on the B-chain cause insulin aggregation which initially caused problems in the manufacture and storage of insulin for [[Pharmaceutical_Drugs#Treatments|pharmaceutical use]].<br />
</StructureSection> For additional details see [[Insulin Structure & Function]].</div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=Sandbox-insulin-shelly&diff=2753222Sandbox-insulin-shelly2017-06-04T12:52:55Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div><br />
<StructureSection load='' size='500' side='right' scene='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Human_insulin2/1' caption='Human insulin chain A (grey) and chain B (green), [[3i40]]'><br />
[[Image:InsulinHexamer.jpg|200px|left]]&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;<br />
'''Insulin''' is a hormone that controls [[Carbohydrate Metabolism|carbohydrate metabolism]] and storage in the human body. The body is able to sense the concentration of glucose in the blood and respond by secreting insulin, which is produced by beta cells in the pancreas. Synthesis of human insulin in E. coli is important to producing insulin for the treatment of type 1 diabetes. Proinsulin (Pins) is processed by several proteases in the Golgi apparatus to form insulin which is shorter by 35 amino acids. DPI is a monomeric despentapeptide (B26-B30) Ins analogue. DTRI is a monomeric destripeptide (B28-B30) Ins analogue. DHPI is for desheptapeptide (B24-B30) Ins. LIns is a legume Ins.<br />
<br />
&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;Insulin is made up of two pieces called the A- and B-chain, shown above in blue and green respectively. These two chains are joined by disulfide bonds, which are shown in yellow. This single piece made up of the A- and B-chains is the active form of the insulin hormone. This is the form that binds the insulin receptor on fat or muscle cells in the body, singling them to take up glucose, or sugar, from the blood and save it for later.<br />
<br />
&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;Insulin is able to pair-up with itself and form a dimer by forming hydrogen bonds between the ends of two B-chains. These <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_dimer/2'>hydrogen bonds</scene> are shown above in white. Then, 3 dimers can come together in the presence of zinc ions and form a hexamer. Insulin is stored in the <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_hexamer/4'>hexameric form</scene> in the body. This <scene name='User:Whitney_Stoppel/sandbox1/Insulin_ph7/2'>scene highlights</scene> the hydrophobic (gray) and polar (purple) parts of an insulin monomer at a pH of 7. It is believed that the hydrophobic sections on the B-chain cause insulin aggregation which initially caused problems in the manufacture and storage of insulin for [[Pharmaceutical_Drugs#Treatments|pharmaceutical use]].<br />
</StructureSection> For additional details see [[Insulin Structure & Function]].</div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=Entry_list_(Hebrew)&diff=1881290Entry list (Hebrew)2013-12-30T10:47:45Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div>__NOTOC__<br />
<br />
<br />
<table width="90%" border="0" align="center" cellpadding="10"><tr><br />
<td><H1 align="right"><b>ערכים בעברית</b></H1></td><br />
<tr><td><br />
<div align='right' dir='rtl'><br />
הערכים בשפה העברית נכתבו על ידי מורי תיכון במסגרת שני קורסים:<br />
<br><br />
1) הקורס <br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Rothschild-Weizmann_course_(Hebrew) מבוא לביואינפורמטיקה] בתוכנית רוטשילד-ויצמן במכון ויצמן למדע בהנחיית <br />
[http://longitude.weizmann.ac.il/~amir/ ד"ר אמיר מיטשל] וד"ר אורנה דהאן. <br />
<br><br />
2) קורס מורים מובילים בכימיה במסגרת המרכז הארצי לכימיה בהנחיית ד"ר יעל שורץ וד"ר דבורה קצביץ<br />
<br><br />
3) הקורס חלבונים בתוכנית רוטשילד ויצמן, מסלול הכימיה בהנחיית ד"ר שירלי דאובה וד"ר שלי ליבנה<br />
<br />
<br />
את עקרונות הניווט והשימוש באתר ניתן <br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Quick_Manual_(Hebrew) ללמוד בקלות]<br />
</div><br />
<br />
</td></tr></table><br />
<br />
<div align='right' dir='rtl'><br />
== דפי מידע על חלבונים ==<br />
</div><br />
<div align='right' dir='rtl'><br />
<table width="60%" border="0" align="right"><br />
<tr><td><br />
[[Image:hemoglobin.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_(Hebrew) המוגלובין]<br />
</td><td>(פותח ע"י יערה שויד ומירב כפיר)</td><td><br />
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Hemoglobin.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:amylase.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Amylase_(Hebrew) עמילאז]<br />
</td><td>(פותח ע"י טובה מרזר ולאה יפרח)</td><td><br />
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Amylase.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:pepsin.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Pepsin_(Hebrew) פפסין]<br />
</td><td>(פותח ע"י חגית ברגמן ואורה בר)</td><td><br />
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Pepsin.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:GFP.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/GFP_(Hebrew) GFP]<br />
</td><td>(פותח ע"י מירב כפיר)</td><td>-</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:Catalase.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Catalase_(Hebrew) קטלאז]<br />
</td><td>(פותח ע"י עינת פילר ואפרת דיין)</td><td><br />
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:G6PD.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/G6PD_(Hebrew) G6PD]<br />
</td><td>(פותח ע"י לילך שטיין וגל עמית)</td><td><br />
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:Lysosyme.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Lysozyme_(Arabic) ליזוזים (ערבית)]<br />
</td><td>(פותח ע"י עיסה פדוא, אבו גראד טרז ושירין ראבי)</td><td><br />
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:Hexosaminidase.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Hexosaminidase_(Hebrew) הקסוסאמינידאז]<br />
</td><td>(פותח ע"י תרצה גדרון וקטי מי טל גמליאל)</td><td><br />
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:bacterio.jpg|75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Bacteriorhodopsin_(Hebrew) בקטריורודופסין]<br />
</td><td>( פותח ע"י ד"ר ימית שרעבי-נאור, שרית, שמאי ורוזה גולובצ'יק)</td><td><br />
דף העבודה לתלמיד מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:LEPTIN.JPG|75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Leptin_(Hebrew) לפטין]<br />
</td><td>( פותח ע"י אידלמן רחל, דפנה הלוי, נחום סטולר ושרילי ברקוביץ)</td><td><br />
דף העבודה לתלמיד וקישורים רבים מופיעים בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:Ache1.JPG|75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Acetylcholinesterase_(Hebrew) אצטילכולין אסטראז]<br />
</td><td>( פותח ע"י רות ולדמן, ירדן קדמי, ג'ואד אגבריה וכנעאני יאסין)</td><td><br />
דף העבודה לתלמיד מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:Boaz.JPG|75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Phospholipase_(Hebrew) פוספוליפאז]<br />
</td><td>( פותח ע"י בעז הדס, אורלי פלוטקין, אלה שכטר, וסופי לדרמן)</td><td><br />
דף העבודה לתלמיד מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:hemo.png| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Sandbox_hamod המוגלובין]<br />
</td><td>(פותח ע"י חמוד מועין, חנין רעד ונוואל זערורה)</td><td><br />
<td></td></tr><br />
<tr><td><br />
[[Image:hsp.png| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/SANDBOX_HSP HSP – Heat shock proteins]<br />
</td><td>(פותח ע"י פיה גרינשטיין, אירנה מרגולין ונרימאן חכים)</td><td><br />
<td></td></tr><br />
<tr><td><br />
[[Image:insulin2.png| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Insulin_mo-or-sl אינסולין ופרו אינסולין]<br />
</td><td>(פותח ע"י משה יונתן, שלומית וינטר ואורית וינשטוק)</td><td><br />
<td></td></tr><br />
<tr><td><br />
[[Image:groel.png| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Sand_box_groel שפרון GroEL]<br />
</td><td>(פותח ע"י חני אלישע ורונית פיס-דוד)</td><td><br />
<td></td></tr><br />
<tr><td><br />
[[Image:gfp.png| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Gfp_vc2 GFP-green fluorescent protein]<br />
</td><td>(פותח ע"י ויולה סאדר וקלודיה סאדר)</td><td><br />
<td></td></tr><br />
<tr><td><br />
[[Image:hemo.png| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Sandbox_hemoglobin מיוגלובין והמוגלובין]<br />
</td><td>(פותח ע"י חאלד מסאלחה, חאלד מסאלחה ומרואן אשקר)</td><td><br />
<td></td></tr><br />
<br />
</table><br />
</div></div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=User:Shelly_Livne/Targil_1_Ramachandran&diff=1612573User:Shelly Livne/Targil 1 Ramachandran2012-11-21T11:05:32Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div>== דוגמאות לגרף רמצ'אנדראן של חלבונים שונים ==<br />
<applet load='1MBO.pdb' size='600' frame='true' align='right' scene ='User:Karl_Oberholser/Ramachandran_Plots/Myoglobin/2' caption='' /><br />
<br />
== Myoglobin מיוגלובין==<br />
<scene name='User:Karl_Oberholser/Ramachandran_Plots/Myoglobin/2'>מבנה החלבון</scene> :<br />
המבנה השניוני של החלבון מורכב מסלילים של אלפא הליקס. <br />
<br><br />
<scene name='User:Karl_Oberholser/Ramachandran_Plots/Plot_myoglobin/1'>גרף רמאצ'דראן</scene>: <br />
ניתן לראות מהגרף שרוב החומצות האמיניות שבחלבון נמצאות במבנה המתאים לאלפא הליקס. <br><br />
הנקודות האדומות החורגות מהתחום המוגדר, מתאימות כנראה למקטעים הנמצאים בקצוות האלפא הליקס.<br />
<p>Red data points outside of the area expected for &alpha;-helix most likely involve residues at the end of the &alpha;-helix because often these have angle values that are not typical for &alpha;-helix. White points are those for loops and ordered, nonrepetitive structures. The few residues that map to the disallowed region are Gly.<br><br />
<scene name='User:Karl_Oberholser/Ramachandran_Plots/Plot_myoglobin_model/1'>Return to model</scene> after viewing plot </p><br />
&nbsp;<br><br />
==Concanavalin A==<br />
<p><br />
<scene name='User:Karl_Oberholser/Ramachandran_Plots/Concanavalin_a/3'>מבנה החלבון</scene>:<br />
Twisted &beta;-sheet with small segments of &alpha;-helix.<br><br />
<scene name='User:Karl_Oberholser/Ramachandran_Plots/Plot_concanavalin_a/1'>Ramachandran plot</scene>: Most of the yellow points are located in the area for twisted &beta;-sheets where one would expect them, and again the points in the disallowed region are Gly. <br><br />
<scene name='User:Karl_Oberholser/Ramachandran_Plots/Plot_concanavalin_a_model/1'>Return to model</scene> after viewing plot. </p><br />
&nbsp;<br><br />
==Acetylcholinesterase==<br />
<p><br />
<scene name='User:Karl_Oberholser/Ramachandran_Plots/Acetylcholinesterase/2'>מבנה החלבון</scene> <br><br />
<scene name='User:Karl_Oberholser/Ramachandran_Plots/Plot_acetylcholinesterase/1'>Ramachandran Plot</scene>: Close to equal amounts of &alpha;-helix, &beta;-sheet, and ordered, nonrepetitive structures. One important exception to Gly in the disallowed region is Ser:200. Locate this residue that is located in a disallowed region (lower right quadrant). An interesting aspect concerning Ser:200 is that it is one of a triad of residues that are part of the catalytic site and are involved in the catalytic action of this enzyme. The unique &phi; and &psi; values for Ser:200 is the major factor in positioning the side chain so that it can participate in the catalysis.<br><br />
<scene name='User:Karl_Oberholser/Ramachandran_Plots/Plot_ache_model/1'>Return to model</scene> after viewing plot.</p><br />
&nbsp;<br></div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=User:Shelly_Livne/Targil_1_Ramachandran&diff=1612572User:Shelly Livne/Targil 1 Ramachandran2012-11-21T11:04:30Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div>== דוגמאות לגרף רמצ'אנדראן של חלבונים שונים ==<br />
<applet load='1MBO.pdb' size='600' frame='true' align='right' scene ='User:Karl_Oberholser/Ramachandran_Plots/Myoglobin/2' caption='' /><br />
<br />
== Myoglobin מיוגלובין==<br />
<scene name='User:Karl_Oberholser/Ramachandran_Plots/Myoglobin/2'>מבנה החלבון</scene> :<br />
המבנה השניוני של החלבון מורכב מסלילים של אלפא הליקס. <br />
<br><br />
<scene name='User:Karl_Oberholser/Ramachandran_Plots/Plot_myoglobin/1'>גרף רמאצ'דראן</scene>: <br />
ניתן לראות מהגרף שרוב החומצות האמיניות שבחלבון נמצאות במבנה המתאים לאלפא הליקס. <br><br />
הנקודות האדומות החורגות מהתחום המוגדר, מתאימות כנראה למקטעים הנמצאים בקצוות האלפא הליקס.<br />
<p>Red data points outside of the area expected for &alpha;-helix most likely involve residues at the end of the &alpha;-helix because often these have angle values that are not typical for &alpha;-helix. White points are those for loops and ordered, nonrepetitive structures. The few residues that map to the disallowed region are Gly.<br><br />
<scene name='User:Karl_Oberholser/Ramachandran_Plots/Plot_myoglobin_model/1'>Return to model</scene> after viewing plot </p><br />
&nbsp;<br><br />
==Concanavalin A==<br />
<p><br />
<scene name='User:Karl_Oberholser/Ramachandran_Plots/Concanavalin_a/3'>מבנה החלבון</scene>:<br />
Twisted &beta;-sheet with small segments of &alpha;-helix.<br><br />
<scene name='User:Karl_Oberholser/Ramachandran_Plots/Plot_concanavalin_a/1'>Ramachandran plot</scene>: Most of the yellow points are located in the area for twisted &beta;-sheets where one would expect them, and again the points in the disallowed region are Gly. <br><br />
<scene name='User:Karl_Oberholser/Ramachandran_Plots/Plot_concanavalin_a_model/1'>Return to model</scene> after viewing plot. </p><br />
&nbsp;<br><br />
==Acetylcholinesterase==<br />
<p><br />
<scene name='User:Karl_Oberholser/Ramachandran_Plots/Acetylcholinesterase/2'>View structure</scene> <br><br />
<scene name='User:Karl_Oberholser/Ramachandran_Plots/Plot_acetylcholinesterase/1'>Ramachandran Plot</scene>: Close to equal amounts of &alpha;-helix, &beta;-sheet, and ordered, nonrepetitive structures. One important exception to Gly in the disallowed region is Ser:200. Locate this residue that is located in a disallowed region (lower right quadrant). An interesting aspect concerning Ser:200 is that it is one of a triad of residues that are part of the catalytic site and are involved in the catalytic action of this enzyme. The unique &phi; and &psi; values for Ser:200 is the major factor in positioning the side chain so that it can participate in the catalysis.<br><br />
<scene name='User:Karl_Oberholser/Ramachandran_Plots/Plot_ache_model/1'>Return to model</scene> after viewing plot.</p><br />
&nbsp;<br></div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=User:Shelly_Livne/Targil_1_Ramachandran&diff=1612571User:Shelly Livne/Targil 1 Ramachandran2012-11-21T11:03:34Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div>== דוגמאות לגרף רמצ'אנדראן של חלבונים שונים ==<br />
<applet load='1MBO.pdb' size='600' frame='true' align='right' scene ='User:Karl_Oberholser/Ramachandran_Plots/Myoglobin/2' caption='' /><br />
<br />
== Myoglobin מיוגלובין==<br />
<scene name='User:Karl_Oberholser/Ramachandran_Plots/Myoglobin/2'>מבנה החלבון</scene> :<br />
המבנה השניוני של החלבון מורכב מסלילים של אלפא הליקס. <br />
<br><br />
<scene name='User:Karl_Oberholser/Ramachandran_Plots/Plot_myoglobin/1'>גרף רמאצ'דראן</scene>: <br />
ניתן לראות מהגרף שרוב החומצות האמיניות שבחלבון נמצאות במבנה המתאים לאלפא הליקס. <br><br />
הנקודות האדומות החורגות מהתחום המוגדר, מתאימות כנראה למקטעים הנמצאים בקצוות האלפא הליקס.<br />
<p>Red data points outside of the area expected for &alpha;-helix most likely involve residues at the end of the &alpha;-helix because often these have angle values that are not typical for &alpha;-helix. White points are those for loops and ordered, nonrepetitive structures. The few residues that map to the disallowed region are Gly.<br><br />
<scene name='User:Karl_Oberholser/Ramachandran_Plots/Plot_myoglobin_model/1'>Return to model</scene> after viewing plot </p><br />
&nbsp;<br><br />
==Concanavalin A==<br />
<p><br />
<scene name='User:Karl_Oberholser/Ramachandran_Plots/Concanavalin_a/3'>מבנה החלבון</scene>:<br />
Twisted &beta;-sheet with small segments of &alpha;-helix.<br><br />
<scene name='User:Karl_Oberholser/Ramachandran_Plots/Plot_concanavalin_a/1'>Ramachandran plot</scene>: Most of the yellow points are located in the area for twisted &beta;-sheets where one would expect them, and again the points in the disallowed region are Gly. <br><br />
<scene name='User:Karl_Oberholser/Ramachandran_Plots/Plot_concanavalin_a_model/1'>Return to model</scene> after viewing plot. </p><br />
&nbsp;<br><br />
==Acetylcholinesterase==<p><br />
<scene name='User:Karl_Oberholser/Ramachandran_Plots/Acetylcholinesterase/2'>View structure</scene> <br><br />
<scene name='User:Karl_Oberholser/Ramachandran_Plots/Plot_acetylcholinesterase/1'>Ramachandran Plot</scene>: Close to equal amounts of &alpha;-helix, &beta;-sheet, and ordered, nonrepetitive structures. One important exception to Gly in the disallowed region is Ser:200. Locate this residue that is located in a disallowed region (lower right quadrant). An interesting aspect concerning Ser:200 is that it is one of a triad of residues that are part of the catalytic site and are involved in the catalytic action of this enzyme. The unique &phi; and &psi; values for Ser:200 is the major factor in positioning the side chain so that it can participate in the catalysis.<br><br />
<scene name='User:Karl_Oberholser/Ramachandran_Plots/Plot_ache_model/1'>Return to model</scene> after viewing plot.</p><br />
&nbsp;<br></div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=Talk:G6PD_(Hebrew)&diff=1415738Talk:G6PD (Hebrew)2012-07-09T13:44:31Z<p>Shelly Livne: New page: הלינק של התמונה של הסבר לתורשה גנטית של האישה לא עובד.</p>
<hr />
<div>הלינק של התמונה של הסבר לתורשה גנטית של האישה לא עובד.</div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=DNA_-_History_of_the_discovery_and_current_applications_(Hebrew)&diff=1415507DNA - History of the discovery and current applications (Hebrew)2012-07-05T10:25:39Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div>== History of the discovery and current applications (Hebrew) ==<br />
<div dir='rtl' align='right'><br />
<p dir='rtl'><br />
<br />
= סינדרלה שעלתה לגדולה או: סיפורו של הד.נ.א =<br />
חיברה: ד"ר רות בן צבי, המחלקה להוראת המדעים, מכון ויצמן למדע<br />
<Structure load='111d' size='300' frame='true' align='left' caption='מולקולת ד.נ.א'/><br />
=חלק א' - ההיסטוריה של הד.נ.א=<br />
עם מעט דמיון, אפשר לדמות את סיפורו של ה-DNA לסיפורה של סינדרלה. במשך שנים רבות מאוד, למעשה עד לשנות החמישים של המאה העשרים, נחשב ה - DNA כחומר חסר כל חשיבות ביולוגית, ובודאי שהרעיון שזהו החומר הגנטי, כלומר החומר האחראי להעברת כל התכונות הַמּוּלָדוֹת והמיוחדות לכל זן, נחשב למגוחך. המועמד המועדף לתפקיד זה היו החלבונים. יתכן כי מה שגרם להתלהבות הרבה בה ניתן התפקיד הגנטי לחלבונים נבעה, לפחות חלקית, מן העובדה שבאלפא-בית של הלשונות האירופאיות יש כעשרים אותיות ובחלבונים יש כעשרים חומצות אמינו שונות ולכן נראה היה הגיוני לקשר בין השניים.<br />
בסקירה הבאה יובאו נקודות הציון החשובות ביותר בדרך שהעלתה את סינדרלה למקום המכובד בו נמצא כיום ה-DNA.<br />
<br />
* 1856– 1865 [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%92%D7%A8%D7%92%D7%95%D7%A8_%D7%9E%D7%A0%D7%93%D7%9C גרגור מנדל] (Gregor Mendel) "מייסד" את מדע הגנטיקה. <br />
מנדל היה נזיר שעסק במשך שנים רבות בניסויי הכלאה בין אפונים בעלי תכונות שונות (צבעי פריחה שונים או תכונות הפרי). המיוחד לעבודתו הוא היסוד הכמותי של ניסוייו, כלומר הוא ספר את הצאצאים בעלי התכונות השונות של כל הכלאה ([http://en.wikipedia.org/wiki/Experiments_on_Plant_Hybridization Hybridization]). מסקנותיו היו:<br><br />
1. כל אחד נושא שני פקטורים (בלשון ימינו – גנים) שירש מהוריו.<br />
<br><br />
2. גן עשוי להיות [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%99%D7%97%D7%A1%D7%99_%D7%93%D7%95%D7%9E%D7%99%D7%A0%D7%A0%D7%98%D7%99%D7%95%D7%AA דומיננטי] כלומר הוא<br />
בא לדי ביטוי בדור השני <br />
מכיוון שהוא ממסך את השפעתו של הגן האחר. <br />
מנדל כינה את הגן הממוסך בשם פקטור רצסיבי (נשלט). הגן הרצסיבי שב ומתבטא בדור שלאחר מכן ביחס 3:1.<br><br />
3. הפקטורים נפרדים בשעת יצירת [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%92%D7%9E%D7%98%D7%94 הגמטות ] (תאי רבייה). כל גמטה נושאת עותק אחד של כל פקטור.<br><br />
4. בהפריה מתרחש זיווג אקראי של כל הגמטות האפשריות.<br><br />
* 1869 –[http://en.wikipedia.org/wiki/Friedrich_Miescher פרידריך מיצ'נר] (Johann Friedrich Miescher) גילה בתוך מוגלה שנמצאה על תחבושות שנזרקו חומר בעל תכונות חומציות חלשות. היות והחומר נמצא בתוך גרעיני התאים הוא כינה אותו בשם "נוקלאון". חומר זה כונה לאחר מכן בשם – DNA.<br />
1878 – [http://en.wikipedia.org/wiki/Albrecht_Kossel אלברט קוסל ] (Ludwig Karl Martin Leonhard Albrecht Kossel) קבע את המבנה הכימי של חמש המולקולות המרכיבות את [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%95%D7%9E%D7%A6%D7%AA_%D7%92%D7%A8%D7%A2%D7%99%D7%9F חומצות הגרעין ]: אדנין, ציטוזין, גואנין, טימין ואורציל.<br />
* 1882 – [http://en.wikipedia.org/wiki/Walther_Flemming וולטר פלמינג] (Walther Fleming) היה חלוץ בשימוש בצבעי אנילין לחקר מבנה התא. הוא מצא כי שימוש בסוג מסוים של צבע מגלה חומר דמוי חוטים בגרעיני תאים. הוא הרג תאים שונים ומיפה את השינויים החלים בשלבים השונים של חלוקתם. הוא הצליח להראות כי החוטים, שנקראו לאחר מכן כרומוזומים, מתקצרים, מִתְעַבִּים ומתפצלים לאורכם לשני חלקים שכל אחד מהם נודד לקוטב אחר של התא. הוא כינה את התהליך כולו בשם מיטוזה. ההשלכות של תגלית זו לא הוערכו עד שנתגלתה מחדש תגליתו של מנדל וניתן היה לראות את הקשר בין השניים.<br />
* 1900 – משנתו של מנדל נתגלתה מחדש באופן בלתי תלוי על-ידי שלושה חוקרים.<br />
* 1902 – שני חוקרים, וולטר סאטון (Walter Stanborough Sutton) ותיאודור בובארי (Theodor Boveri), הציגו את תיאוריית הכרומוזומים (Boveri–Sutton chromosome theory) הקובעת באופן מוחלט כי הכרומוזומים הם מעבירי התורשה. הם הראו גם את הקשר בין הכרומוזומים לבין חוקי התורשה כפי שניסח מנדל בזמנו ואשר התגלו מחדש. סאטון הציע גם כי הכרומוזומים נושאים גנים והם האחראים להעברת תכונות וזאת בניגוד למה שחשבו אז כי כל תכונה מועברת על-ידי כרומוזום שלם.<br />
* 1912 – הפיזיקאים וויליאם הנרי בראג (Sir William Henry Bragg) ובנו וויליאם לורנס בראג (Sir William Lawrence Bragg), הבינו כי ניתן להגיע למסקנות אודות המבנה האטומי של גבישים מן התבניות המתקבלות מעקיפה של קרני רנטגן. <br />
* 1924 – מחקרים מיקרוסקופיים בהם השתמשו בשיטות צביעה מיוחדות ל- DNAולחלבונים הוכיחו כי שני סוגי החומר האלה נמצאים בכרומוזומים.<br />
* 1927 – ניקולאי קוזלוב (Nikolai Koltsov) שהיה ציטולוג רוסי, הציע כי תכונות מוּרָשׁוֹת עוברות על-ידי "מולקולת ענק תורשתית" העשויה להיות מורכבת משני גדילים שישוכפלו במנגנון שבו כל גדיל ישמש כתבנית לשכפול (בכך הקדים קוזלוב ב-25 שנים את מודל הסליל הכפול עליו קיבלו ווטסון וקריק את פרס נובל). <br />
* 1928 – פרנקלין גריפית (Franklin Griffith) ביצע ניסוי (Griffith's experiment) בו מצא שמידע גנטי יכול לעבור מחיידקים שהומתו בחום לחיידקים חיים. זו הייתה ההוכחה הראשונה שהחומר הגנטי יציב בחימום.<br />
* 1931 – ברברה מקלינטוק (Barbara McClintock) גילתה את השחלוף (Chromosomal crossover) המתרחש בתחילת תהליך המיוזה בין חלקים של כרומוזומים הומולוגיים. <br />
* 1944 – אוסוולד אוורי (Oswald Avery) ועמיתיו מבצעים ניסוי בו הם מזהים את ה"חומר המעביר" של גריפית הוא DNA. קביעה זו התקבלה בבוז על-ידי החוקרים האחרים בשטח מכיוון שרובם עדיין חשבו שמבנה ה- DNA פשוט מכדי שישמש להעברת מידע גנטי. <br />
* 1949 – אדווין צ'ארגף (Erwin Chargaff) מצא כי בכל המינים שנבדקו יש שוני בכמויות ה- DNA ובהרכב הבסיסים שלו אך בכל מין הייתה כמות האדנין (A) זהה לכמות התימין (T), וכמות הגואנין (G) זהה לכמות הציטוזין (C).<br />
* 1953 – פרנסיס קריק (Francis Crick), ג'יימס ווטסון (James Dewey Watson) ורוזלינד פרנקלין (Rosalind Franklin) קבעו את מודל הסליל הכפול של DNA.<br />
* 1961 – פרנסיס קריק (Francis Crick) וסידני ברמר (Sydney Brenner) גילו כי שלושה בסיסים (קודון) דרושים כדי לְקוֹדֵד חומצת אמינו אחת. כידוע, חיבור של מספר חומצות אמיניות יוצר חלבון ולכן, בסוף כל רצף גנטי ליצירת חלבון מסוים נמצא קודון סיום – Stop Codon שתפקידו לסיים את הקידוד לחלבון הספציפי, בכדי להתחיל לייצר את החלבון הבא.<br />
* 1966 – צוותים בראשותם של מרשל נירנברג (Marshal Warren Nirenberg) והאר גובינד קורנה(Har Gobind Khorana), הראו כי קודונים של שלושה בסיסים הם השפה שבה RNA מהווה את המתווך ביצירת חלבונים. <br />
* 1973 – בפעם הראשונה הועבר DNA מיצור אחד לאחר. הסיפור החל בפגישה שהתרחשה בכנס מדעי בהוואי בין סטנלי כהן (Stanley Cohen) והרברט בויאר (Herbert Boyer). כהן פיתח שיטה לבידוד של גנים ספציפיים בפלסמידים של החיידק E. coli, ובויאר גילה אנזים מגביל (restriction enzyme). הם איחדו את שטחי המומחיות שלהם ובזאת נפתח העידן של תעשיית הגנטיקה המולקולרית המגלגלת ביליוני דולר.<br />
* 1977 – בפעם הראשונה סונתזה תרופה אנושית, האינסולין, על-ידי החיידק E. coli. <br />
להלן אתר המתאר כיצד נעשה הדבר:<br />
http://www.abpischools.org.uk/res/coResourceImport/modules/hormones/en-flash/geneticeng.cfm<br />
* 1980 – פותחה "תגובת השרשרת של פולימראז" המאפשרת לשכפל עותקים רבים של מקטע DNA. שיטה זה היוותה פריצת דרך להיבטים שונים של מחקר ושימושים ב-DNA, בין השאר לפיתוח הדרך לקבוע את טביעת אצבעות של DNA על-ידי אלק ג'פריס (Alec Jeffreys) ב-1984.<br />
* 1997 – פורסמה לראשונה ההצלחה לשיבוט של יצור בעל דם חם – הכבשה דולי.<br />
* 2000 –הסתיים פרויקט המיפוי של הגנום האנושי<br />
<br />
<br />
=חלק ב' – כיצד משפיע הידע המצטבר אודות הד.נ.א על עולמנו?=<br />
<br />
== ''' מהי המשמעות של מיפוי הגנום האנושי?''' ==<br />
אחד הגורמים השנויים במחלוקת ביותר בשנים האחרונות, הוא כל נושא המחקרים ב- DNA לסוגיהם השונים. נראה כאילו מאז הויכוח על מקומם היחסי של הארץ והשמש ביקום, לא היה נושא מדעי אשר ייצר כל-הרבה מחלוקות ואמוציות ואשר כיכב כל-כך במוּדָעוּת האנושית.<br />
מטבע הדברים אין כל אפשרות לצטט אפילו חלק קטן ביותר מכל מה שנאמר ונכתב על הנושא, ולכן מובא כאן לקט מצומצם ביותר ונעשה ניסיון להציג מדגם של דעות חלוקות.<br><br />
<br />
<br>מפת הגנום: אתגר העתיד של האנושות <br />
http://lib.cet.ac.il/pages/item.asp?item=18031<br />
<br>הגנום האנושי : מבוכה מוסרית והשג מדעי<br />
http://lib.cet.ac.il/PAGES/item.asp?item=17687&id=92<br />
<br />
<br />
<br />
== '''ד.נ.א בשרות הרפואה''' ==<br />
קיימים תחומים רבים בהם קיים קשר בין המחקרים ב- DNAלבין הרפואה. הוותיק ביותר הוא, קרוב לוודאי הייצור של תרופות. כפי שהוזכר, כבר ב-1977 הוחל בייצור של אינסולין ולאחר מכן, בתחילת שנות ה-80, הורמון הגדילה.<br />
בין ההיבטים של תרומת הידע אודות DNA לרפואה, ניתן להתייחס לייצור תרופות (Genetic Engineering in Medicine) בשיטות ביוגנטיות, איתור נשאות של מחלות תורשתיות, (דוגמה ידועה היא התופעה של הופעת סרטן שד בנשים מאותה משפחה), יעוץ גנטי לפני הכניסה להריון, ריפוי בעזרת החדרה של גנים (Gene therapy), האפשרות, בעתיד, לתכנן רפואה מותאמת אישית (Personalized medicine) ועוד.<br />
<br />
<br />
<br />
== '''הד.נ.א בשרות החקלאות''' ==<br />
השימוש בשיטות ביוגנטיות בחקלאות גורם לויכוחים ולעיתים אפילו לסכסוכים אלימים. ב-1998 פרסם דר' פוסטזי (Árpád Pusztai) בתכנית רַאֲיוֹנוֹת פופולרית בטלוויזיה הבריטית תוצאות של מחקרים שערך בחולדות שהואכלו בתפוחי-אדמה מהונדסים גנטית. לפי טענתו התגלו בחולדות שינויים במערכות החיסון =והעיכול של החולדות. בעקבות השערורייה שהתחוללה פוטר דר' פוסטזי ממקום עבודתו והועלו טענות רבות נגד הניסוי שבוצע. כיום ניתן, במידה מסוימת, לחלק את העולם למדינות המתנגדות לשימוש במזון מהונדס (מדינות אירופה) ולאלו העוסקות בפיתוח זנים חדשים (ארה"ב, לדוגמה). הדאגה העיקרית המכתיבה במידה רבה את הצורך להמשך מחקרים בנושא הוא הפחד מפני סכנת הרעב בעולם שבו מספר האנשים גדל והולך ואילו שטחי העיבוד הולכים וקטנים.<br />
<br />
=='''קישורים בנושא:'''==<br />
הנדסה גנטית בצמחים<br />
http://www.ynet.co.il/articles/0,7340,L-3929435,00.html<br />
<br><br />
<br />
מי מפחד מצמחים מהונדסים?<br />
http://lib.cet.ac.il/pages/item.asp?item=9533&id=92<br />
<br><br />
<br />
צמחים מהונדסים – החשש והכורח<br />
http://www.hayadan.org.il/gal60gm-101003/<br />
<br><br />
<br />
צמחים מהונדסים: סיכויים, סיכונים והחקיקה שביניהם<br />
http://telem.openu.ac.il/courses/c20237/engplant2-g.htm<br />
<br><br />
<br />
חיסונים ירוקים : על חקלאות מולקולרית בשרות הרפואה<br />
http://lib.cet.ac.il/pages/item.asp?item=18032&id=92<br />
<br><br />
<br />
פיתוחים מיוחדים<br />
<br><br />
צמח שפולט אור כאשר הוא צמא: http://www.ynet.co.il/articles/0,7340,L-3225419,00.html<br />
<br />
<br />
=='''הד.נ.א בשרות המשטרה'''==<br />
שני גילויים במיוחד הפכו את ה- DNA למכשיר החשוב ביותר בכל חקירות המשטרה. הראשון הוא פיתוח "תגובת השרשרת של פולימראז" (PCR ,polymerase chain reaction), המאפשרת לשכפל עותקים רבים של מקטע DNA. כמו שאמר קארי מוליס (Kary Banks Mullis), אחד מראשוני המפתחים של השיטה הזו:<br><br />
"Beginning with a single molecule of the genetic material DNA, the PCR can generate 100 billion similar molecules in an afternoon. The reaction is easy to execute. It requires no more than a test tube, a few simple reagents, and a source of heat."<br />
הגילוי השני שקידם את המקום שה- DNAתופש בעבודת המשטרה הוא השיטה לקביעת טביעת אצבעות של DNA שפותחה על-ידי אלק ג'פריז (Alec Jeffreys) ב-1984, שיטה המכונה גם "יצירת פרופיל של דנ"א (DNA profiling). <br />
העובדה שניתן לשכפל דגימות של DNA מאפשר להשתמש במדגמים זעירים שהושארו בזירת הפשע, לדוגמה על בדל סיגריה, על כוס ששתו ממנה או אפילו על בול או מעטפה שמישהו ליקק אותם כדי להדביקם. השיטה הזו מאפשרת להביא פושעים לדין, או לחילופין לשחרר אנשים שנעצרו ללא אשם. (בארה"ב הוקמו מספר קבוצות של עורכי דין מתנדבים המטפלים במקרים של אנשים שהואשמו באונס, הטוענים כי הם לא אשמים וקיימות עדויות משפטיות שניתן לבודקן. לדוגמה, http://www.innocenceproject.org/about )<br />
גם המשטרה בארץ מנצלת את היכולות החדשות שהוזכרו כדי להיעזר בפענוח פשעים. לדוגמה: http://news.nana10.co.il/Article/?ArticleID=560737&TypeID=1. היא גם יצרה בנק לדגימות של פושעים. <br />
ריאיון עם פרופ' יוסף אלמוג, ראש קבוצת המחקר לכימיה פורנסית באוניברסיטה העברית בירושלים<br />
<br />
<br />
==''' הד.נ.א וחקר האבולוציה'''==<br />
ההתפתחויות בידע אודות ה - DNA פתחו שדה חדש ורחב למחקרים אודות התפתחות המין האנושי והאופן בו אוכלסו היבשות השונות. הדרך בה נעשה הדבר היא על-ידי מעקב על פיזור המוטציות באוכלוסיות שונות. בדרך כלל נבדק פיזור המוטציות בכרומוזום Y, הכרומוזום המועבר מאב לבן, או בכרומוזומים המועברים מן האם דרך המיטוכונדריה. <br> <br />
במעבר מדור אחד למשנהו, ה- DNAנשמר אך מפעם לפעם מתרחשות מוטציות העשויות להיות מועברות לדורות הבאים. כאשר מתרחשת מוטציה כזאת, היא מועברת לצאצאים בדורות הבאים. אם צאצא (אחד או יותר) עובר לחלק ארץ אחרת, המוטציה עוברת אתו וכך ניתן לעקוב אחרי ההיסטוריה של נדידת אוכלוסיות בחלקי העולם. <br><br />
בשנת 2005 השיקו IBM ו-ה"נשיונל ג'אוגראפיק" פרויקט בראשותו של ספנסר וואלאס (Spencer Wells), שמטרתו הייתה לעקוב אחרי מסעות המין האנושי לאורך השנים. ספנסר בדק את כרומוזומי Y והגיע למסקנה כי כל בני האדם החיים בימינו הם צאצאיו של גבר אחד שחי לפני כ-60,000 – 90,000 שנים באפריקה.מחקרים אחרים שהתמקדו במטען הגנטי במיטוכונדריה קבעו את קיומה של חוה המיטוכונדריאלית שחייתה, כנראה לפני כ-190,000 – 200,000 שנים. גם חוקרים מן הארץ השתתפו בפרויקט והגיעו למסקנה כי למשך כ-100 אלף שנים פוצל המין האנושי לשניים.<br />
ספנסר סיכם את מסעותיו במסגרת הפרויקט בסרט מסע האדם.<br />
<br><br />
<br />
''' היבטים נוספים של חקר ה- DNA'''<br><br />
'''א. זיהוי קרבה משפחתית'''<br><br />
המחקרים ב- DNA מאפשרים לאפיין את מקומנו באילן היוחסין המשפחתי. כיום ניתן לשלוח דגימת DNA ולקבל מידע אודות התפתחות ההיסטוריה המשפחתית.<br> <br />
<br />
'''ב. מחקרים ברמה הלאומית'''<br><br />
להלן כמה דוגמאות:<br><br />
במחקר שנמשך מספר שנים, נמצא גן משותף אצל כוהנים ללא הבדלי מוצא, אשכנזים וספרדים, תימנים, רוסים וכו'. 80-70 אחוז מהם נושאים בכרומוזום Y שלהם גן משותף בשכיחות גבוהה שאין כמוה בשום קבוצת אוכלוסייה אחרת. אצל יהודים שאינם כוהנים, ואצל גויים, אפשר למצוא את הגן הזה בשכיחות של 5% בלבד. הגן הזה מעיד על היות הכוהנים בני אותה משפחה, צאצאיו של איש אחד שהוא אבי המשפחה. גן זה כונה בשם הגן הכוהני.<br />
<br> למציאותו של הגן הכוהני יש השלכות מעבר לאישור של היות הכוהנים צאצאיו של אדם אחד. לדוגמה, בדרום אפריקה ישנו שבט – שבט הלֵמְבָּה, קבוצה של כ-70,000 שחורי עור אשר לפי המסורת שלהם, כוהן גדול בשם בּוּבָּה, הוציא אותם מיהודה לפני כ-2500 שנה ולאחר גלגולים רבים הם התיישבו בחלק הדרומי של אפריקה. למרות הבידוד שלהם מן העם היהודי, הם שומרים על מספר רב של מסורות כגון: מאמינים באל אחד, שומרים את השבת ומקדשים אותה, אוכלים רק בשר שנשחט בשחיטה כשרה, הזכרים נימולים, חובשים כיפה, ועל המצבות שלהם נמצאים לעיתים קרובות קישוטים של מגן דויד. למרבית ההפתעה נמצא הגן הכוהני אצל למעלה מ- 50 אחוז אצל בני תת-השבט הבּוּבָּה, אנשים הנחשבים על-ידי בני הלֵמְבָּה לשבט הכוהנים שלהם.<br> <br />
בדומה לכך, חוקרים טוענים כי נמצאו שורשי יהודים אנוסי ספרד בשבט אינדיאני.<br />
<br><br />
'''ג. ייעוץ גנטי'''<br><br />
<br />
הידע המצטבר אודות ה- DNAמאפשר לבצע בדיקות גנטיות המאפשרות לחשב מה הם הסיכויים ללידת ילדים עם מומים מולדים. דוגמות בולטות לכך הן המחלות המורות טאי זקס, תלסמיה, סיסטיק פיברוזיס ותסמונת X שביר.<br />
משרד הבריאות מאפשר בדיקות של הסיכונים העובר ללקות במחלות אלו. הגדילו לעשות בעדה החרדית. ב-1983 הוקמה אגודת "דור ישרים" המבצעת בדיקות גנטיות לפני נישואין כדי למנוע מחלות גנטיות הנפוצות אצל יהודים.<br />
ולבסוף, כאָנֶקְדּוֹטָה: האם היטלר היה יהודי?<br><br />
http://www.nrg.co.il/online/1/ART2/148/733.html</div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=DNA_-_History_of_the_discovery_and_current_applications_(Hebrew)&diff=1415506DNA - History of the discovery and current applications (Hebrew)2012-07-05T10:09:54Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div><div dir='rtl' align='right'><br />
<p dir='rtl'><br />
==סינדרלה שעלתה לגדולה או: סיפורו של הד.נ.א==<br />
חיברה: ד"ר רות בן צבי, המחלקה להוראת המדעים, מכון ויצמן למדע<br />
<Structure load='111d' size='300' frame='true' align='left' caption='מולקולת ד.נ.א'/><br />
==חלק א' - ההיסטוריה של הד.נ.א==<br />
עם מעט דמיון, אפשר לדמות את סיפורו של ה-DNA לסיפורה של סינדרלה. במשך שנים רבות מאוד, למעשה עד לשנות החמישים של המאה העשרים, נחשב ה - DNA כחומר חסר כל חשיבות ביולוגית, ובודאי שהרעיון שזהו החומר הגנטי, כלומר החומר האחראי להעברת כל התכונות הַמּוּלָדוֹת והמיוחדות לכל זן, נחשב למגוחך. המועמד המועדף לתפקיד זה היו החלבונים. יתכן כי מה שגרם להתלהבות הרבה בה ניתן התפקיד הגנטי לחלבונים נבעה, לפחות חלקית, מן העובדה שבאלפא-בית של הלשונות האירופאיות יש כעשרים אותיות ובחלבונים יש כעשרים חומצות אמינו שונות ולכן נראה היה הגיוני לקשר בין השניים.<br />
בסקירה הבאה יובאו נקודות הציון החשובות ביותר בדרך שהעלתה את סינדרלה למקום המכובד בו נמצא כיום ה-DNA.<br />
<br />
* 1856– 1865 [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%92%D7%A8%D7%92%D7%95%D7%A8_%D7%9E%D7%A0%D7%93%D7%9C גרגור מנדל] (Gregor Mendel) "מייסד" את מדע הגנטיקה. <br />
מנדל היה נזיר שעסק במשך שנים רבות בניסויי הכלאה בין אפונים בעלי תכונות שונות (צבעי פריחה שונים או תכונות הפרי). המיוחד לעבודתו הוא היסוד הכמותי של ניסוייו, כלומר הוא ספר את הצאצאים בעלי התכונות השונות של כל הכלאה ([http://en.wikipedia.org/wiki/Experiments_on_Plant_Hybridization Hybridization]). מסקנותיו היו:<br><br />
1. כל אחד נושא שני פקטורים (בלשון ימינו – גנים) שירש מהוריו.<br />
<br><br />
2. גן עשוי להיות [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%99%D7%97%D7%A1%D7%99_%D7%93%D7%95%D7%9E%D7%99%D7%A0%D7%A0%D7%98%D7%99%D7%95%D7%AA דומיננטי] כלומר הוא<br />
בא לדי ביטוי בדור השני <br />
מכיוון שהוא ממסך את השפעתו של הגן האחר. <br />
מנדל כינה את הגן הממוסך בשם פקטור רצסיבי (נשלט). הגן הרצסיבי שב ומתבטא בדור שלאחר מכן ביחס 3:1.<br><br />
3. הפקטורים נפרדים בשעת יצירת [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%92%D7%9E%D7%98%D7%94 הגמטות ] (תאי רבייה). כל גמטה נושאת עותק אחד של כל פקטור.<br><br />
4. בהפריה מתרחש זיווג אקראי של כל הגמטות האפשריות.<br><br />
* 1869 –[http://en.wikipedia.org/wiki/Friedrich_Miescher פרידריך מיצ'נר] (Johann Friedrich Miescher) גילה בתוך מוגלה שנמצאה על תחבושות שנזרקו חומר בעל תכונות חומציות חלשות. היות והחומר נמצא בתוך גרעיני התאים הוא כינה אותו בשם "נוקלאון". חומר זה כונה לאחר מכן בשם – DNA.<br />
1878 – [http://en.wikipedia.org/wiki/Albrecht_Kossel אלברט קוסל ] (Ludwig Karl Martin Leonhard Albrecht Kossel) קבע את המבנה הכימי של חמש המולקולות המרכיבות את [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%95%D7%9E%D7%A6%D7%AA_%D7%92%D7%A8%D7%A2%D7%99%D7%9F חומצות הגרעין ]: אדנין, ציטוזין, גואנין, טימין ואורציל.<br />
* 1882 – [http://en.wikipedia.org/wiki/Walther_Flemming וולטר פלמינג] (Walther Fleming) היה חלוץ בשימוש בצבעי אנילין לחקר מבנה התא. הוא מצא כי שימוש בסוג מסוים של צבע מגלה חומר דמוי חוטים בגרעיני תאים. הוא הרג תאים שונים ומיפה את השינויים החלים בשלבים השונים של חלוקתם. הוא הצליח להראות כי החוטים, שנקראו לאחר מכן כרומוזומים, מתקצרים, מִתְעַבִּים ומתפצלים לאורכם לשני חלקים שכל אחד מהם נודד לקוטב אחר של התא. הוא כינה את התהליך כולו בשם מיטוזה. ההשלכות של תגלית זו לא הוערכו עד שנתגלתה מחדש תגליתו של מנדל וניתן היה לראות את הקשר בין השניים.<br />
* 1900 – משנתו של מנדל נתגלתה מחדש באופן בלתי תלוי על-ידי שלושה חוקרים.<br />
* 1902 – שני חוקרים, וולטר סאטון (Walter Stanborough Sutton) ותיאודור בובארי (Theodor Boveri), הציגו את תיאוריית הכרומוזומים (Boveri–Sutton chromosome theory) הקובעת באופן מוחלט כי הכרומוזומים הם מעבירי התורשה. הם הראו גם את הקשר בין הכרומוזומים לבין חוקי התורשה כפי שניסח מנדל בזמנו ואשר התגלו מחדש. סאטון הציע גם כי הכרומוזומים נושאים גנים והם האחראים להעברת תכונות וזאת בניגוד למה שחשבו אז כי כל תכונה מועברת על-ידי כרומוזום שלם.<br />
* 1912 – הפיזיקאים וויליאם הנרי בראג (Sir William Henry Bragg) ובנו וויליאם לורנס בראג (Sir William Lawrence Bragg), הבינו כי ניתן להגיע למסקנות אודות המבנה האטומי של גבישים מן התבניות המתקבלות מעקיפה של קרני רנטגן. <br />
* 1924 – מחקרים מיקרוסקופיים בהם השתמשו בשיטות צביעה מיוחדות ל- DNAולחלבונים הוכיחו כי שני סוגי החומר האלה נמצאים בכרומוזומים.<br />
* 1927 – ניקולאי קוזלוב (Nikolai Koltsov) שהיה ציטולוג רוסי, הציע כי תכונות מוּרָשׁוֹת עוברות על-ידי "מולקולת ענק תורשתית" העשויה להיות מורכבת משני גדילים שישוכפלו במנגנון שבו כל גדיל ישמש כתבנית לשכפול (בכך הקדים קוזלוב ב-25 שנים את מודל הסליל הכפול עליו קיבלו ווטסון וקריק את פרס נובל). <br />
* 1928 – פרנקלין גריפית (Franklin Griffith) ביצע ניסוי (Griffith's experiment) בו מצא שמידע גנטי יכול לעבור מחיידקים שהומתו בחום לחיידקים חיים. זו הייתה ההוכחה הראשונה שהחומר הגנטי יציב בחימום.<br />
* 1931 – ברברה מקלינטוק (Barbara McClintock) גילתה את השחלוף (Chromosomal crossover) המתרחש בתחילת תהליך המיוזה בין חלקים של כרומוזומים הומולוגיים. <br />
* 1944 – אוסוולד אוורי (Oswald Avery) ועמיתיו מבצעים ניסוי בו הם מזהים את ה"חומר המעביר" של גריפית הוא DNA. קביעה זו התקבלה בבוז על-ידי החוקרים האחרים בשטח מכיוון שרובם עדיין חשבו שמבנה ה- DNA פשוט מכדי שישמש להעברת מידע גנטי. <br />
* 1949 – אדווין צ'ארגף (Erwin Chargaff) מצא כי בכל המינים שנבדקו יש שוני בכמויות ה- DNA ובהרכב הבסיסים שלו אך בכל מין הייתה כמות האדנין (A) זהה לכמות התימין (T), וכמות הגואנין (G) זהה לכמות הציטוזין (C).<br />
* 1953 – פרנסיס קריק (Francis Crick), ג'יימס ווטסון (James Dewey Watson) ורוזלינד פרנקלין (Rosalind Franklin) קבעו את מודל הסליל הכפול של DNA.<br />
* 1961 – פרנסיס קריק (Francis Crick) וסידני ברמר (Sydney Brenner) גילו כי שלושה בסיסים (קודון) דרושים כדי לְקוֹדֵד חומצת אמינו אחת. כידוע, חיבור של מספר חומצות אמיניות יוצר חלבון ולכן, בסוף כל רצף גנטי ליצירת חלבון מסוים נמצא קודון סיום – Stop Codon שתפקידו לסיים את הקידוד לחלבון הספציפי, בכדי להתחיל לייצר את החלבון הבא.<br />
* 1966 – צוותים בראשותם של מרשל נירנברג (Marshal Warren Nirenberg) והאר גובינד קורנה(Har Gobind Khorana), הראו כי קודונים של שלושה בסיסים הם השפה שבה RNA מהווה את המתווך ביצירת חלבונים. <br />
* 1973 – בפעם הראשונה הועבר DNA מיצור אחד לאחר. הסיפור החל בפגישה שהתרחשה בכנס מדעי בהוואי בין סטנלי כהן (Stanley Cohen) והרברט בויאר (Herbert Boyer). כהן פיתח שיטה לבידוד של גנים ספציפיים בפלסמידים של החיידק E. coli, ובויאר גילה אנזים מגביל (restriction enzyme). הם איחדו את שטחי המומחיות שלהם ובזאת נפתח העידן של תעשיית הגנטיקה המולקולרית המגלגלת ביליוני דולר.<br />
* 1977 – בפעם הראשונה סונתזה תרופה אנושית, האינסולין, על-ידי החיידק E. coli. <br />
להלן אתר המתאר כיצד נעשה הדבר:<br />
http://www.abpischools.org.uk/res/coResourceImport/modules/hormones/en-flash/geneticeng.cfm<br />
* 1980 – פותחה "תגובת השרשרת של פולימראז" המאפשרת לשכפל עותקים רבים של מקטע DNA. שיטה זה היוותה פריצת דרך להיבטים שונים של מחקר ושימושים ב-DNA, בין השאר לפיתוח הדרך לקבוע את טביעת אצבעות של DNA על-ידי אלק ג'פריס (Alec Jeffreys) ב-1984.<br />
* 1997 – פורסמה לראשונה ההצלחה לשיבוט של יצור בעל דם חם – הכבשה דולי.<br />
* 2000 –הסתיים פרויקט המיפוי של הגנום האנושי<br />
<br />
<br />
==חלק שני – כיצד משפיע הידע המצטבר אודות הד.נ.א על עולמנו?==<br />
='''1. מהי המשמעות של מיפוי הגנום האנושי?'''=<br />
אחד הגורמים השנויים במחלוקת ביותר בשנים האחרונות, הוא כל נושא המחקרים ב- DNA לסוגיהם השונים. נראה כאילו מאז הויכוח על מקומם היחסי של הארץ והשמש ביקום, לא היה נושא מדעי אשר ייצר כל-הרבה מחלוקות ואמוציות ואשר כיכב כל-כך במוּדָעוּת האנושית.<br />
מטבע הדברים אין כל אפשרות לצטט אפילו חלק קטן ביותר מכל מה שנאמר ונכתב על הנושא, ולכן מובא כאן לקט מצומצם ביותר ונעשה ניסיון להציג מדגם של דעות חלוקות.<br />
<br />
מפת הגנום: אתגר העתיד של האנושות <br />
http://lib.cet.ac.il/pages/item.asp?item=18031<br />
הגנום האנושי : מבוכה מוסרית והשג מדעי<br />
http://lib.cet.ac.il/PAGES/item.asp?item=17687&id=92<br />
<br />
<br />
='''ד.נ.א בשרות הרפואה'''=<br />
קיימים תחומים רבים בהם קיים קשר בין המחקרים ב- DNAלבין הרפואה. הוותיק ביותר הוא, קרוב לוודאי הייצור של תרופות. כפי שהוזכר, כבר ב-1977 הוחל בייצור של אינסולין ולאחר מכן, בתחילת שנות ה-80, הורמון הגדילה.<br />
בין ההיבטים של תרומת הידע אודות DNA לרפואה, ניתן להתייחס לייצור תרופות (Genetic Engineering in Medicine) בשיטות ביוגנטיות, איתור נשאות של מחלות תורשתיות, (דוגמה ידועה היא התופעה של הופעת סרטן שד בנשים מאותה משפחה), יעוץ גנטי לפני הכניסה להריון, ריפוי בעזרת החדרה של גנים (Gene therapy), האפשרות, בעתיד, לתכנן רפואה מותאמת אישית (Personalized medicine) ועוד.<br />
<br />
<br />
='''הד.נ.א בשרות החקלאות'''=<br />
השימוש בשיטות ביוגנטיות בחקלאות גורם לויכוחים ולעיתים אפילו לסכסוכים אלימים. ב-1998 פרסם דר' פוסטזי (Árpád Pusztai) בתכנית רַאֲיוֹנוֹת פופולרית בטלוויזיה הבריטית תוצאות של מחקרים שערך בחולדות שהואכלו בתפוחי-אדמה מהונדסים גנטית. לפי טענתו התגלו בחולדות שינויים במערכות החיסון =והעיכול של החולדות. בעקבות השערורייה שהתחוללה פוטר דר' פוסטזי ממקום עבודתו והועלו טענות רבות נגד הניסוי שבוצע. כיום ניתן, במידה מסוימת, לחלק את העולם למדינות המתנגדות לשימוש במזון מהונדס (מדינות אירופה) ולאלו העוסקות בפיתוח זנים חדשים (ארה"ב, לדוגמה). הדאגה העיקרית המכתיבה במידה רבה את הצורך להמשך מחקרים בנושא הוא הפחד מפני סכנת הרעב בעולם שבו מספר האנשים גדל והולך ואילו שטחי העיבוד הולכים וקטנים.<br />
<br />
='''קישורים בנושא:'''=<br />
הנדסה גנטית בצמחים<br />
http://www.ynet.co.il/articles/0,7340,L-3929435,00.html<br />
<br><br />
<br />
מי מפחד מצמחים מהונדסים?<br />
http://lib.cet.ac.il/pages/item.asp?item=9533&id=92<br />
<br><br />
<br />
צמחים מהונדסים – החשש והכורח<br />
http://www.hayadan.org.il/gal60gm-101003/<br />
<br><br />
<br />
צמחים מהונדסים: סיכויים, סיכונים והחקיקה שביניהם<br />
http://telem.openu.ac.il/courses/c20237/engplant2-g.htm<br />
<br><br />
<br />
חיסונים ירוקים : על חקלאות מולקולרית בשרות הרפואה<br />
http://lib.cet.ac.il/pages/item.asp?item=18032&id=92<br />
<br><br />
<br />
פיתוחים מיוחדים<br />
<br><br />
צמח שפולט אור כאשר הוא צמא: http://www.ynet.co.il/articles/0,7340,L-3225419,00.html<br />
<br />
<br />
='''הד.נ.א בשרות המשטרה'''=<br />
שני גילויים במיוחד הפכו את ה- DNA למכשיר החשוב ביותר בכל חקירות המשטרה. הראשון הוא פיתוח "תגובת השרשרת של פולימראז" (PCR ,polymerase chain reaction), המאפשרת לשכפל עותקים רבים של מקטע DNA. כמו שאמר קארי מוליס (Kary Banks Mullis), אחד מראשוני המפתחים של השיטה הזו:<br><br />
"Beginning with a single molecule of the genetic material DNA, the PCR can generate 100 billion similar molecules in an afternoon. The reaction is easy to execute. It requires no more than a test tube, a few simple reagents, and a source of heat."<br />
הגילוי השני שקידם את המקום שה- DNAתופש בעבודת המשטרה הוא השיטה לקביעת טביעת אצבעות של DNA שפותחה על-ידי אלק ג'פריז (Alec Jeffreys) ב-1984, שיטה המכונה גם "יצירת פרופיל של דנ"א (DNA profiling). <br />
העובדה שניתן לשכפל דגימות של DNA מאפשר להשתמש במדגמים זעירים שהושארו בזירת הפשע, לדוגמה על בדל סיגריה, על כוס ששתו ממנה או אפילו על בול או מעטפה שמישהו ליקק אותם כדי להדביקם. השיטה הזו מאפשרת להביא פושעים לדין, או לחילופין לשחרר אנשים שנעצרו ללא אשם. (בארה"ב הוקמו מספר קבוצות של עורכי דין מתנדבים המטפלים במקרים של אנשים שהואשמו באונס, הטוענים כי הם לא אשמים וקיימות עדויות משפטיות שניתן לבודקן. לדוגמה, http://www.innocenceproject.org/about )<br />
גם המשטרה בארץ מנצלת את היכולות החדשות שהוזכרו כדי להיעזר בפענוח פשעים. לדוגמה: http://news.nana10.co.il/Article/?ArticleID=560737&TypeID=1. היא גם יצרה בנק לדגימות של פושעים. <br />
ריאיון עם פרופ' יוסף אלמוג, ראש קבוצת המחקר לכימיה פורנסית באוניברסיטה העברית בירושלים<br />
<br />
<br />
=''' הד.נ.א וחקר האבולוציה'''=<br />
ההתפתחויות בידע אודות ה- DNAפתחו שדה חדש ורחב למחקרים אודות התפתחות המין האנושי והאופן בו אוכלסו היבשות השונות. הדרך בה נעשה הדבר היא על-ידי מעקב על פיזור המוטציות באוכלוסיות שונות. בדרך כלל נבדק פיזור המוטציות בכרומוזום Y, הכרומוזום המועבר מאב לבן, או בכרומוזומים המועברים מן האם דרך המיטוכונדריה. <br> <br />
במעבר מדור אחד למשנהו, ה- DNAנשמר אך מפעם לפעם מתרחשות מוטציות העשויות להיות מועברות לדורות הבאים. כאשר מתרחשת מוטציה כזאת, היא מועברת לצאצאים בדורות הבאים. אם צאצא (אחד או יותר) עובר לחלק ארץ אחרת, המוטציה עוברת אתו וכך ניתן לעקוב אחרי ההיסטוריה של נדידת אוכלוסיות בחלקי העולם. <br><br />
בשנת 2005 השיקו IBM ו-ה"נשיונל ג'אוגראפיק" פרויקט בראשותו של ספנסר וואלאס (Spencer Wells), שמטרתו הייתה לעקוב אחרי מסעות המין האנושי לאורך השנים. ספנסר בדק את כרומוזומי Y והגיע למסקנה כי כל בני האדם החיים בימינו הם צאצאיו של גבר אחד שחי לפני כ-60,000 – 90,000 שנים באפריקה.מחקרים אחרים שהתמקדו במטען הגנטי במיטוכונדריה קבעו את קיומה של חוה המיטוכונדריאלית שחייתה, כנראה לפני כ-190,000 – 200,000 שנים. גם חוקרים מן הארץ השתתפו בפרויקט והגיעו למסקנה כי למשך כ-100 אלף שנים פוצל המין האנושי לשניים.<br />
ספנסר סיכם את מסעותיו במסגרת הפרויקט בסרט מסע האדם.<br />
<br />
<br />
''' היבטים נוספים של חקר ה- DNA'''<br />
'''א. זיהוי קרבה משפחתית'''<br />
המחקרים ב- DNA מאפשרים לאפיין את מקומנו באילן היוחסין המשפחתי. כיום ניתן לשלוח דגימת DNA ולקבל מידע אודות התפתחות ההיסטוריה המשפחתית. <br />
<br />
'''ב. מחקרים ברמה הלאומית'''<br />
להלן כמה דוגמאות:<br><br />
במחקר שנמשך מספר שנים, נמצא גן משותף אצל כוהנים ללא הבדלי מוצא, אשכנזים וספרדים, תימנים, רוסים וכו'. 80-70 אחוז מהם נושאים בכרומוזום Y שלהם גן משותף בשכיחות גבוהה שאין כמוה בשום קבוצת אוכלוסייה אחרת. אצל יהודים שאינם כוהנים, ואצל גויים, אפשר למצוא את הגן הזה בשכיחות של 5% בלבד. הגן הזה מעיד על היות הכוהנים בני אותה משפחה, צאצאיו של איש אחד שהוא אבי המשפחה. גן זה כונה בשם הגן הכוהני.<br />
<br> למציאותו של הגן הכוהני יש השלכות מעבר לאישור של היות הכוהנים צאצאיו של אדם אחד. לדוגמה, בדרום אפריקה ישנו שבט – שבט הלֵמְבָּה, קבוצה של כ-70,000 שחורי עור אשר לפי המסורת שלהם, כוהן גדול בשם בּוּבָּה, הוציא אותם מיהודה לפני כ-2500 שנה ולאחר גלגולים רבים הם התיישבו בחלק הדרומי של אפריקה. למרות הבידוד שלהם מן העם היהודי, הם שומרים על מספר רב של מסורות כגון: מאמינים באל אחד, שומרים את השבת ומקדשים אותה, אוכלים רק בשר שנשחט בשחיטה כשרה, הזכרים נימולים, חובשים כיפה, ועל המצבות שלהם נמצאים לעיתים קרובות קישוטים של מגן דויד. למרבית ההפתעה נמצא הגן הכוהני אצל למעלה מ- 50 אחוז אצל בני תת-השבט הבּוּבָּה, אנשים הנחשבים על-ידי בני הלֵמְבָּה לשבט הכוהנים שלהם.<br> <br />
בדומה לכך, חוקרים טוענים כי נמצאו שורשי יהודים אנוסי ספרד בשבט אינדיאני.<br />
<br />
'''ג. ייעוץ גנטי'''<br />
<br />
הידע המצטבר אודות ה- DNAמאפשר לבצע בדיקות גנטיות המאפשרות לחשב מה הם הסיכויים ללידת ילדים עם מומים מולדים. דוגמות בולטות לכך הן המחלות המורות טאי זקס, תלסמיה, סיסטיק פיברוזיס ותסמונת X שביר.<br />
משרד הבריאות מאפשר בדיקות של הסיכונים העובר ללקות במחלות אלו. הגדילו לעשות בעדה החרדית. ב-1983 הוקמה אגודת "דור ישרים" המבצעת בדיקות גנטיות לפני נישואין כדי למנוע מחלות גנטיות הנפוצות אצל יהודים.<br />
ולבסוף, כאָנֶקְדּוֹטָה: האם היטלר היה יהודי?<br />
http://www.nrg.co.il/online/1/ART2/148/733.html</div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=DNA_-_History_of_the_discovery_and_current_applications_(Hebrew)&diff=1415505DNA - History of the discovery and current applications (Hebrew)2012-07-05T10:07:48Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div><div dir='rtl' align='right'><br />
<p dir='rtl'><br />
==סינדרלה שעלתה לגדולה או: סיפורו של הד.נ.א==<br />
חיברה: ד"ר רות בן צבי, המחלקה להוראת המדעים, מכון ויצמן למדע<br />
<Structure load='111d' size='300' frame='true' align='left' caption='מולקולת ד.נ.א'/><br />
==חלק א' - ההיסטוריה של הד.נ.א==<br />
עם מעט דמיון, אפשר לדמות את סיפורו של ה-DNA לסיפורה של סינדרלה. במשך שנים רבות מאוד, למעשה עד לשנות החמישים של המאה העשרים, נחשב ה - DNA כחומר חסר כל חשיבות ביולוגית, ובודאי שהרעיון שזהו החומר הגנטי, כלומר החומר האחראי להעברת כל התכונות הַמּוּלָדוֹת והמיוחדות לכל זן, נחשב למגוחך. המועמד המועדף לתפקיד זה היו החלבונים. יתכן כי מה שגרם להתלהבות הרבה בה ניתן התפקיד הגנטי לחלבונים נבעה, לפחות חלקית, מן העובדה שבאלפא-בית של הלשונות האירופאיות יש כעשרים אותיות ובחלבונים יש כעשרים חומצות אמינו שונות ולכן נראה היה הגיוני לקשר בין השניים.<br />
בסקירה הבאה יובאו נקודות הציון החשובות ביותר בדרך שהעלתה את סינדרלה למקום המכובד בו נמצא כיום ה-DNA.<br />
</p><br />
<br />
<br />
<p dir='rtl'><br />
* 1856– 1865 [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%92%D7%A8%D7%92%D7%95%D7%A8_%D7%9E%D7%A0%D7%93%D7%9C גרגור מנדל] (Gregor Mendel) "מייסד" את מדע הגנטיקה. <br />
מנדל היה נזיר שעסק במשך שנים רבות בניסויי הכלאה בין אפונים בעלי תכונות שונות (צבעי פריחה שונים או תכונות הפרי). המיוחד לעבודתו הוא היסוד הכמותי של ניסוייו, כלומר הוא ספר את הצאצאים בעלי התכונות השונות של כל הכלאה ([http://en.wikipedia.org/wiki/Experiments_on_Plant_Hybridization Hybridization]). מסקנותיו היו:<br><br />
1. כל אחד נושא שני פקטורים (בלשון ימינו – גנים) שירש מהוריו.<br />
<br><br />
2. גן עשוי להיות [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%99%D7%97%D7%A1%D7%99_%D7%93%D7%95%D7%9E%D7%99%D7%A0%D7%A0%D7%98%D7%99%D7%95%D7%AA דומיננטי] כלומר הוא<br />
בא לדי ביטוי בדור השני <br />
מכיוון שהוא ממסך את השפעתו של הגן האחר. <br />
מנדל כינה את הגן הממוסך בשם פקטור רצסיבי (נשלט). הגן הרצסיבי שב ומתבטא בדור שלאחר מכן ביחס 3:1.<br><br />
3. הפקטורים נפרדים בשעת יצירת [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%92%D7%9E%D7%98%D7%94 הגמטות ] (תאי רבייה). כל גמטה נושאת עותק אחד של כל פקטור.<br><br />
4. בהפריה מתרחש זיווג אקראי של כל הגמטות האפשריות.<br><br />
* 1869 –[http://en.wikipedia.org/wiki/Friedrich_Miescher פרידריך מיצ'נר] (Johann Friedrich Miescher) גילה בתוך מוגלה שנמצאה על תחבושות שנזרקו חומר בעל תכונות חומציות חלשות. היות והחומר נמצא בתוך גרעיני התאים הוא כינה אותו בשם "נוקלאון". חומר זה כונה לאחר מכן בשם – DNA.<br />
1878 – [http://en.wikipedia.org/wiki/Albrecht_Kossel אלברט קוסל ] (Ludwig Karl Martin Leonhard Albrecht Kossel) קבע את המבנה הכימי של חמש המולקולות המרכיבות את [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%95%D7%9E%D7%A6%D7%AA_%D7%92%D7%A8%D7%A2%D7%99%D7%9F חומצות הגרעין ]: אדנין, ציטוזין, גואנין, טימין ואורציל.<br />
* 1882 – [http://en.wikipedia.org/wiki/Walther_Flemming וולטר פלמינג] (Walther Fleming) היה חלוץ בשימוש בצבעי אנילין לחקר מבנה התא. הוא מצא כי שימוש בסוג מסוים של צבע מגלה חומר דמוי חוטים בגרעיני תאים. הוא הרג תאים שונים ומיפה את השינויים החלים בשלבים השונים של חלוקתם. הוא הצליח להראות כי החוטים, שנקראו לאחר מכן כרומוזומים, מתקצרים, מִתְעַבִּים ומתפצלים לאורכם לשני חלקים שכל אחד מהם נודד לקוטב אחר של התא. הוא כינה את התהליך כולו בשם מיטוזה. ההשלכות של תגלית זו לא הוערכו עד שנתגלתה מחדש תגליתו של מנדל וניתן היה לראות את הקשר בין השניים.<br />
* 1900 – משנתו של מנדל נתגלתה מחדש באופן בלתי תלוי על-ידי שלושה חוקרים.<br />
* 1902 – שני חוקרים, וולטר סאטון (Walter Stanborough Sutton) ותיאודור בובארי (Theodor Boveri), הציגו את תיאוריית הכרומוזומים (Boveri–Sutton chromosome theory) הקובעת באופן מוחלט כי הכרומוזומים הם מעבירי התורשה. הם הראו גם את הקשר בין הכרומוזומים לבין חוקי התורשה כפי שניסח מנדל בזמנו ואשר התגלו מחדש. סאטון הציע גם כי הכרומוזומים נושאים גנים והם האחראים להעברת תכונות וזאת בניגוד למה שחשבו אז כי כל תכונה מועברת על-ידי כרומוזום שלם.<br />
* 1912 – הפיזיקאים וויליאם הנרי בראג (Sir William Henry Bragg) ובנו וויליאם לורנס בראג (Sir William Lawrence Bragg), הבינו כי ניתן להגיע למסקנות אודות המבנה האטומי של גבישים מן התבניות המתקבלות מעקיפה של קרני רנטגן. <br />
* 1924 – מחקרים מיקרוסקופיים בהם השתמשו בשיטות צביעה מיוחדות ל- DNAולחלבונים הוכיחו כי שני סוגי החומר האלה נמצאים בכרומוזומים.<br />
* 1927 – ניקולאי קוזלוב (Nikolai Koltsov) שהיה ציטולוג רוסי, הציע כי תכונות מוּרָשׁוֹת עוברות על-ידי "מולקולת ענק תורשתית" העשויה להיות מורכבת משני גדילים שישוכפלו במנגנון שבו כל גדיל ישמש כתבנית לשכפול (בכך הקדים קוזלוב ב-25 שנים את מודל הסליל הכפול עליו קיבלו ווטסון וקריק את פרס נובל). <br />
* 1928 – פרנקלין גריפית (Franklin Griffith) ביצע ניסוי (Griffith's experiment) בו מצא שמידע גנטי יכול לעבור מחיידקים שהומתו בחום לחיידקים חיים. זו הייתה ההוכחה הראשונה שהחומר הגנטי יציב בחימום.<br />
* 1931 – ברברה מקלינטוק (Barbara McClintock) גילתה את השחלוף (Chromosomal crossover) המתרחש בתחילת תהליך המיוזה בין חלקים של כרומוזומים הומולוגיים. <br />
* 1944 – אוסוולד אוורי (Oswald Avery) ועמיתיו מבצעים ניסוי בו הם מזהים את ה"חומר המעביר" של גריפית הוא DNA. קביעה זו התקבלה בבוז על-ידי החוקרים האחרים בשטח מכיוון שרובם עדיין חשבו שמבנה ה- DNA פשוט מכדי שישמש להעברת מידע גנטי. <br />
* 1949 – אדווין צ'ארגף (Erwin Chargaff) מצא כי בכל המינים שנבדקו יש שוני בכמויות ה- DNA ובהרכב הבסיסים שלו אך בכל מין הייתה כמות האדנין (A) זהה לכמות התימין (T), וכמות הגואנין (G) זהה לכמות הציטוזין (C).<br />
* 1953 – פרנסיס קריק (Francis Crick), ג'יימס ווטסון (James Dewey Watson) ורוזלינד פרנקלין (Rosalind Franklin) קבעו את מודל הסליל הכפול של DNA.<br />
* 1961 – פרנסיס קריק (Francis Crick) וסידני ברמר (Sydney Brenner) גילו כי שלושה בסיסים (קודון) דרושים כדי לְקוֹדֵד חומצת אמינו אחת. כידוע, חיבור של מספר חומצות אמיניות יוצר חלבון ולכן, בסוף כל רצף גנטי ליצירת חלבון מסוים נמצא קודון סיום – Stop Codon שתפקידו לסיים את הקידוד לחלבון הספציפי, בכדי להתחיל לייצר את החלבון הבא.<br />
* 1966 – צוותים בראשותם של מרשל נירנברג (Marshal Warren Nirenberg) והאר גובינד קורנה(Har Gobind Khorana), הראו כי קודונים של שלושה בסיסים הם השפה שבה RNA מהווה את המתווך ביצירת חלבונים. <br />
* 1973 – בפעם הראשונה הועבר DNA מיצור אחד לאחר. הסיפור החל בפגישה שהתרחשה בכנס מדעי בהוואי בין סטנלי כהן (Stanley Cohen) והרברט בויאר (Herbert Boyer). כהן פיתח שיטה לבידוד של גנים ספציפיים בפלסמידים של החיידק E. coli, ובויאר גילה אנזים מגביל (restriction enzyme). הם איחדו את שטחי המומחיות שלהם ובזאת נפתח העידן של תעשיית הגנטיקה המולקולרית המגלגלת ביליוני דולר.<br />
* 1977 – בפעם הראשונה סונתזה תרופה אנושית, האינסולין, על-ידי החיידק E. coli. <br />
להלן אתר המתאר כיצד נעשה הדבר:<br />
http://www.abpischools.org.uk/res/coResourceImport/modules/hormones/en-flash/geneticeng.cfm<br />
* 1980 – פותחה "תגובת השרשרת של פולימראז" המאפשרת לשכפל עותקים רבים של מקטע DNA. שיטה זה היוותה פריצת דרך להיבטים שונים של מחקר ושימושים ב-DNA, בין השאר לפיתוח הדרך לקבוע את טביעת אצבעות של DNA על-ידי אלק ג'פריס (Alec Jeffreys) ב-1984.<br />
* 1997 – פורסמה לראשונה ההצלחה לשיבוט של יצור בעל דם חם – הכבשה דולי.<br />
* 2000 –הסתיים פרויקט המיפוי של הגנום האנושי<br />
<p><br />
<br />
==חלק שני – כיצד משפיע הידע המצטבר אודות הד.נ.א על עולמנו?==<br />
='''1. מהי המשמעות של מיפוי הגנום האנושי?'''=<br />
אחד הגורמים השנויים במחלוקת ביותר בשנים האחרונות, הוא כל נושא המחקרים ב- DNA לסוגיהם השונים. נראה כאילו מאז הויכוח על מקומם היחסי של הארץ והשמש ביקום, לא היה נושא מדעי אשר ייצר כל-הרבה מחלוקות ואמוציות ואשר כיכב כל-כך במוּדָעוּת האנושית.<br />
מטבע הדברים אין כל אפשרות לצטט אפילו חלק קטן ביותר מכל מה שנאמר ונכתב על הנושא, ולכן מובא כאן לקט מצומצם ביותר ונעשה ניסיון להציג מדגם של דעות חלוקות.<br />
<br />
מפת הגנום: אתגר העתיד של האנושות <br />
http://lib.cet.ac.il/pages/item.asp?item=18031<br />
הגנום האנושי : מבוכה מוסרית והשג מדעי<br />
http://lib.cet.ac.il/PAGES/item.asp?item=17687&id=92<br />
<p><br />
<br />
='''ד.נ.א בשרות הרפואה'''=<br />
קיימים תחומים רבים בהם קיים קשר בין המחקרים ב- DNAלבין הרפואה. הוותיק ביותר הוא, קרוב לוודאי הייצור של תרופות. כפי שהוזכר, כבר ב-1977 הוחל בייצור של אינסולין ולאחר מכן, בתחילת שנות ה-80, הורמון הגדילה.<br />
בין ההיבטים של תרומת הידע אודות DNA לרפואה, ניתן להתייחס לייצור תרופות (Genetic Engineering in Medicine) בשיטות ביוגנטיות, איתור נשאות של מחלות תורשתיות, (דוגמה ידועה היא התופעה של הופעת סרטן שד בנשים מאותה משפחה), יעוץ גנטי לפני הכניסה להריון, ריפוי בעזרת החדרה של גנים (Gene therapy), האפשרות, בעתיד, לתכנן רפואה מותאמת אישית (Personalized medicine) ועוד.<br />
<p><br />
<br />
='''הד.נ.א בשרות החקלאות'''=<br />
השימוש בשיטות ביוגנטיות בחקלאות גורם לויכוחים ולעיתים אפילו לסכסוכים אלימים. ב-1998 פרסם דר' פוסטזי (Árpád Pusztai) בתכנית רַאֲיוֹנוֹת פופולרית בטלוויזיה הבריטית תוצאות של מחקרים שערך בחולדות שהואכלו בתפוחי-אדמה מהונדסים גנטית. לפי טענתו התגלו בחולדות שינויים במערכות החיסון =והעיכול של החולדות. בעקבות השערורייה שהתחוללה פוטר דר' פוסטזי ממקום עבודתו והועלו טענות רבות נגד הניסוי שבוצע. כיום ניתן, במידה מסוימת, לחלק את העולם למדינות המתנגדות לשימוש במזון מהונדס (מדינות אירופה) ולאלו העוסקות בפיתוח זנים חדשים (ארה"ב, לדוגמה). הדאגה העיקרית המכתיבה במידה רבה את הצורך להמשך מחקרים בנושא הוא הפחד מפני סכנת הרעב בעולם שבו מספר האנשים גדל והולך ואילו שטחי העיבוד הולכים וקטנים.<br />
<br />
='''קישורים בנושא:'''=<br />
הנדסה גנטית בצמחים<br />
http://www.ynet.co.il/articles/0,7340,L-3929435,00.html<br />
<br><br />
<br />
מי מפחד מצמחים מהונדסים?<br />
http://lib.cet.ac.il/pages/item.asp?item=9533&id=92<br />
<br><br />
<br />
צמחים מהונדסים – החשש והכורח<br />
http://www.hayadan.org.il/gal60gm-101003/<br />
<br><br />
<br />
צמחים מהונדסים: סיכויים, סיכונים והחקיקה שביניהם<br />
http://telem.openu.ac.il/courses/c20237/engplant2-g.htm<br />
<br><br />
<br />
חיסונים ירוקים : על חקלאות מולקולרית בשרות הרפואה<br />
http://lib.cet.ac.il/pages/item.asp?item=18032&id=92<br />
<br><br />
<br />
פיתוחים מיוחדים<br />
<br><br />
צמח שפולט אור כאשר הוא צמא: http://www.ynet.co.il/articles/0,7340,L-3225419,00.html<br />
<p><br />
<br />
='''הד.נ.א בשרות המשטרה'''=<br />
שני גילויים במיוחד הפכו את ה- DNA למכשיר החשוב ביותר בכל חקירות המשטרה. הראשון הוא פיתוח "תגובת השרשרת של פולימראז" (PCR ,polymerase chain reaction), המאפשרת לשכפל עותקים רבים של מקטע DNA. כמו שאמר קארי מוליס (Kary Banks Mullis), אחד מראשוני המפתחים של השיטה הזו:<br><br />
"Beginning with a single molecule of the genetic material DNA, the PCR can generate 100 billion similar molecules in an afternoon. The reaction is easy to execute. It requires no more than a test tube, a few simple reagents, and a source of heat."<br />
הגילוי השני שקידם את המקום שה- DNAתופש בעבודת המשטרה הוא השיטה לקביעת טביעת אצבעות של DNA שפותחה על-ידי אלק ג'פריז (Alec Jeffreys) ב-1984, שיטה המכונה גם "יצירת פרופיל של דנ"א (DNA profiling). <br />
העובדה שניתן לשכפל דגימות של DNA מאפשר להשתמש במדגמים זעירים שהושארו בזירת הפשע, לדוגמה על בדל סיגריה, על כוס ששתו ממנה או אפילו על בול או מעטפה שמישהו ליקק אותם כדי להדביקם. השיטה הזו מאפשרת להביא פושעים לדין, או לחילופין לשחרר אנשים שנעצרו ללא אשם. (בארה"ב הוקמו מספר קבוצות של עורכי דין מתנדבים המטפלים במקרים של אנשים שהואשמו באונס, הטוענים כי הם לא אשמים וקיימות עדויות משפטיות שניתן לבודקן. לדוגמה, http://www.innocenceproject.org/about )<br />
גם המשטרה בארץ מנצלת את היכולות החדשות שהוזכרו כדי להיעזר בפענוח פשעים. לדוגמה: http://news.nana10.co.il/Article/?ArticleID=560737&TypeID=1. היא גם יצרה בנק לדגימות של פושעים. <br />
ריאיון עם פרופ' יוסף אלמוג, ראש קבוצת המחקר לכימיה פורנסית באוניברסיטה העברית בירושלים<br />
<p><br />
<br><br />
<p dir='rtl'><br />
=''' הד.נ.א וחקר האבולוציה'''=<br />
ההתפתחויות בידע אודות ה- DNAפתחו שדה חדש ורחב למחקרים אודות התפתחות המין האנושי והאופן בו אוכלסו היבשות השונות. הדרך בה נעשה הדבר היא על-ידי מעקב על פיזור המוטציות באוכלוסיות שונות. בדרך כלל נבדק פיזור המוטציות בכרומוזום Y, הכרומוזום המועבר מאב לבן, או בכרומוזומים המועברים מן האם דרך המיטוכונדריה. <br> <br />
במעבר מדור אחד למשנהו, ה- DNAנשמר אך מפעם לפעם מתרחשות מוטציות העשויות להיות מועברות לדורות הבאים. כאשר מתרחשת מוטציה כזאת, היא מועברת לצאצאים בדורות הבאים. אם צאצא (אחד או יותר) עובר לחלק ארץ אחרת, המוטציה עוברת אתו וכך ניתן לעקוב אחרי ההיסטוריה של נדידת אוכלוסיות בחלקי העולם. <br><br />
בשנת 2005 השיקו IBM ו-ה"נשיונל ג'אוגראפיק" פרויקט בראשותו של ספנסר וואלאס (Spencer Wells), שמטרתו הייתה לעקוב אחרי מסעות המין האנושי לאורך השנים. ספנסר בדק את כרומוזומי Y והגיע למסקנה כי כל בני האדם החיים בימינו הם צאצאיו של גבר אחד שחי לפני כ-60,000 – 90,000 שנים באפריקה.מחקרים אחרים שהתמקדו במטען הגנטי במיטוכונדריה קבעו את קיומה של חוה המיטוכונדריאלית שחייתה, כנראה לפני כ-190,000 – 200,000 שנים. גם חוקרים מן הארץ השתתפו בפרויקט והגיעו למסקנה כי למשך כ-100 אלף שנים פוצל המין האנושי לשניים.<br />
ספנסר סיכם את מסעותיו במסגרת הפרויקט בסרט מסע האדם.<br />
<p><br />
<br />
''' היבטים נוספים של חקר ה- DNA'''<br />
'''א. זיהוי קרבה משפחתית'''<br />
המחקרים ב- DNA מאפשרים לאפיין את מקומנו באילן היוחסין המשפחתי. כיום ניתן לשלוח דגימת DNA ולקבל מידע אודות התפתחות ההיסטוריה המשפחתית. <br />
<br />
'''ב. מחקרים ברמה הלאומית'''<br />
להלן כמה דוגמאות:<br><br />
במחקר שנמשך מספר שנים, נמצא גן משותף אצל כוהנים ללא הבדלי מוצא, אשכנזים וספרדים, תימנים, רוסים וכו'. 80-70 אחוז מהם נושאים בכרומוזום Y שלהם גן משותף בשכיחות גבוהה שאין כמוה בשום קבוצת אוכלוסייה אחרת. אצל יהודים שאינם כוהנים, ואצל גויים, אפשר למצוא את הגן הזה בשכיחות של 5% בלבד. הגן הזה מעיד על היות הכוהנים בני אותה משפחה, צאצאיו של איש אחד שהוא אבי המשפחה. גן זה כונה בשם הגן הכוהני.<br />
<br> למציאותו של הגן הכוהני יש השלכות מעבר לאישור של היות הכוהנים צאצאיו של אדם אחד. לדוגמה, בדרום אפריקה ישנו שבט – שבט הלֵמְבָּה, קבוצה של כ-70,000 שחורי עור אשר לפי המסורת שלהם, כוהן גדול בשם בּוּבָּה, הוציא אותם מיהודה לפני כ-2500 שנה ולאחר גלגולים רבים הם התיישבו בחלק הדרומי של אפריקה. למרות הבידוד שלהם מן העם היהודי, הם שומרים על מספר רב של מסורות כגון: מאמינים באל אחד, שומרים את השבת ומקדשים אותה, אוכלים רק בשר שנשחט בשחיטה כשרה, הזכרים נימולים, חובשים כיפה, ועל המצבות שלהם נמצאים לעיתים קרובות קישוטים של מגן דויד. למרבית ההפתעה נמצא הגן הכוהני אצל למעלה מ- 50 אחוז אצל בני תת-השבט הבּוּבָּה, אנשים הנחשבים על-ידי בני הלֵמְבָּה לשבט הכוהנים שלהם.<br> <br />
בדומה לכך, חוקרים טוענים כי נמצאו שורשי יהודים אנוסי ספרד בשבט אינדיאני.<br />
<br />
'''ג. ייעוץ גנטי'''<br />
<br />
הידע המצטבר אודות ה- DNAמאפשר לבצע בדיקות גנטיות המאפשרות לחשב מה הם הסיכויים ללידת ילדים עם מומים מולדים. דוגמות בולטות לכך הן המחלות המורות טאי זקס, תלסמיה, סיסטיק פיברוזיס ותסמונת X שביר.<br />
משרד הבריאות מאפשר בדיקות של הסיכונים העובר ללקות במחלות אלו. הגדילו לעשות בעדה החרדית. ב-1983 הוקמה אגודת "דור ישרים" המבצעת בדיקות גנטיות לפני נישואין כדי למנוע מחלות גנטיות הנפוצות אצל יהודים.<br />
ולבסוף, כאָנֶקְדּוֹטָה: האם היטלר היה יהודי?<br />
http://www.nrg.co.il/online/1/ART2/148/733.html<br />
<p></div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=DNA_-_History_of_the_discovery_and_current_applications_(Hebrew)&diff=1415504DNA - History of the discovery and current applications (Hebrew)2012-07-05T09:34:50Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div><div dir='rtl' align='right'><br />
<p dir='rtl'><br />
==סינדרלה שעלתה לגדולה או: סיפורו של הד.נ.א==<br />
חיברה: ד"ר רות בן צבי, המחלקה להוראת המדעים, מכון ויצמן למדע<br />
<Structure load='111d' size='300' frame='true' align='left' caption='מולקולת ד.נ.א'/><br />
==חלק א' - ההיסטוריה של הד.נ.א==<br />
עם מעט דמיון, אפשר לדמות את סיפורו של ה-DNA לסיפורה של סינדרלה. במשך שנים רבות מאוד, למעשה עד לשנות החמישים של המאה העשרים, נחשב ה - DNA כחומר חסר כל חשיבות ביולוגית, ובודאי שהרעיון שזהו החומר הגנטי, כלומר החומר האחראי להעברת כל התכונות הַמּוּלָדוֹת והמיוחדות לכל זן, נחשב למגוחך. המועמד המועדף לתפקיד זה היו החלבונים. יתכן כי מה שגרם להתלהבות הרבה בה ניתן התפקיד הגנטי לחלבונים נבעה, לפחות חלקית, מן העובדה שבאלפא-בית של הלשונות האירופאיות יש כעשרים אותיות ובחלבונים יש כעשרים חומצות אמינו שונות ולכן נראה היה הגיוני לקשר בין השניים.<br />
בסקירה הבאה יובאו נקודות הציון החשובות ביותר בדרך שהעלתה את סינדרלה למקום המכובד בו נמצא כיום ה-DNA.<br />
</p><br />
<br />
<br />
<p dir='rtl'><br />
* 1856– 1865 [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%92%D7%A8%D7%92%D7%95%D7%A8_%D7%9E%D7%A0%D7%93%D7%9C גרגור מנדל] (Gregor Mendel) "מייסד" את מדע הגנטיקה. <br />
מנדל היה נזיר שעסק במשך שנים רבות בניסויי הכלאה בין אפונים בעלי תכונות שונות (צבעי פריחה שונים או תכונות הפרי). המיוחד לעבודתו הוא היסוד הכמותי של ניסוייו, כלומר הוא ספר את הצאצאים בעלי התכונות השונות של כל הכלאה ([http://en.wikipedia.org/wiki/Experiments_on_Plant_Hybridization Hybridization]). מסקנותיו היו:<br><br />
1. כל אחד נושא שני פקטורים (בלשון ימינו – גנים) שירש מהוריו.<br />
<br><br />
2. גן עשוי להיות [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%99%D7%97%D7%A1%D7%99_%D7%93%D7%95%D7%9E%D7%99%D7%A0%D7%A0%D7%98%D7%99%D7%95%D7%AA דומיננטי] כלומר הוא<br />
בא לדי ביטוי בדור השני <br />
מכיוון שהוא ממסך את השפעתו של הגן האחר. <br />
מנדל כינה את הגן הממוסך בשם פקטור רצסיבי (נשלט). הגן הרצסיבי שב ומתבטא בדור שלאחר מכן ביחס 3:1.<br><br />
3. הפקטורים נפרדים בשעת יצירת [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%92%D7%9E%D7%98%D7%94 הגמטות ] (תאי רבייה). כל גמטה נושאת עותק אחד של כל פקטור.<br><br />
4. בהפריה מתרחש זיווג אקראי של כל הגמטות האפשריות.<br><br />
* 1869 –[http://en.wikipedia.org/wiki/Friedrich_Miescher פרידריך מיצ'נר] (Johann Friedrich Miescher) גילה בתוך מוגלה שנמצאה על תחבושות שנזרקו חומר בעל תכונות חומציות חלשות. היות והחומר נמצא בתוך גרעיני התאים הוא כינה אותו בשם "נוקלאון". חומר זה כונה לאחר מכן בשם – DNA.<br />
1878 – [http://en.wikipedia.org/wiki/Albrecht_Kossel אלברט קוסל ] (Ludwig Karl Martin Leonhard Albrecht Kossel) קבע את המבנה הכימי של חמש המולקולות המרכיבות את [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%97%D7%95%D7%9E%D7%A6%D7%AA_%D7%92%D7%A8%D7%A2%D7%99%D7%9F חומצות הגרעין ]: אדנין, ציטוזין, גואנין, טימין ואורציל.<br />
* 1882 – [http://en.wikipedia.org/wiki/Walther_Flemming וולטר פלמינג] (Walther Fleming) היה חלוץ בשימוש בצבעי אנילין לחקר מבנה התא. הוא מצא כי שימוש בסוג מסוים של צבע מגלה חומר דמוי חוטים בגרעיני תאים. הוא הרג תאים שונים ומיפה את השינויים החלים בשלבים השונים של חלוקתם. הוא הצליח להראות כי החוטים, שנקראו לאחר מכן כרומוזומים, מתקצרים, מִתְעַבִּים ומתפצלים לאורכם לשני חלקים שכל אחד מהם נודד לקוטב אחר של התא. הוא כינה את התהליך כולו בשם מיטוזה. ההשלכות של תגלית זו לא הוערכו עד שנתגלתה מחדש תגליתו של מנדל וניתן היה לראות את הקשר בין השניים.<br />
* 1900 – משנתו של מנדל נתגלתה מחדש באופן בלתי תלוי על-ידי שלושה חוקרים.<br />
* 1902 – שני חוקרים, וולטר סאטון (Walter Stanborough Sutton) ותיאודור בובארי (Theodor Boveri), הציגו את תיאוריית הכרומוזומים (Boveri–Sutton chromosome theory) הקובעת באופן מוחלט כי הכרומוזומים הם מעבירי התורשה. הם הראו גם את הקשר בין הכרומוזומים לבין חוקי התורשה כפי שניסח מנדל בזמנו ואשר התגלו מחדש. סאטון הציע גם כי הכרומוזומים נושאים גנים והם האחראים להעברת תכונות וזאת בניגוד למה שחשבו אז כי כל תכונה מועברת על-ידי כרומוזום שלם.<br />
* 1912 – הפיזיקאים וויליאם הנרי בראג (Sir William Henry Bragg) ובנו וויליאם לורנס בראג (Sir William Lawrence Bragg), הבינו כי ניתן להגיע למסקנות אודות המבנה האטומי של גבישים מן התבניות המתקבלות מעקיפה של קרני רנטגן. <br />
* 1924 – מחקרים מיקרוסקופיים בהם השתמשו בשיטות צביעה מיוחדות ל- DNAולחלבונים הוכיחו כי שני סוגי החומר האלה נמצאים בכרומוזומים.<br />
* 1927 – ניקולאי קוזלוב (Nikolai Koltsov) שהיה ציטולוג רוסי, הציע כי תכונות מוּרָשׁוֹת עוברות על-ידי "מולקולת ענק תורשתית" העשויה להיות מורכבת משני גדילים שישוכפלו במנגנון שבו כל גדיל ישמש כתבנית לשכפול (בכך הקדים קוזלוב ב-25 שנים את מודל הסליל הכפול עליו קיבלו ווטסון וקריק את פרס נובל). <br />
* 1928 – פרנקלין גריפית (Franklin Griffith) ביצע ניסוי (Griffith's experiment) בו מצא שמידע גנטי יכול לעבור מחיידקים שהומתו בחום לחיידקים חיים. זו הייתה ההוכחה הראשונה שהחומר הגנטי יציב בחימום.<br />
* 1931 – ברברה מקלינטוק (Barbara McClintock) גילתה את השחלוף (Chromosomal crossover) המתרחש בתחילת תהליך המיוזה בין חלקים של כרומוזומים הומולוגיים. <br />
* 1944 – אוסוולד אוורי (Oswald Avery) ועמיתיו מבצעים ניסוי בו הם מזהים את ה"חומר המעביר" של גריפית הוא DNA. קביעה זו התקבלה בבוז על-ידי החוקרים האחרים בשטח מכיוון שרובם עדיין חשבו שמבנה ה- DNA פשוט מכדי שישמש להעברת מידע גנטי. <br />
* 1949 – אדווין צ'ארגף (Erwin Chargaff) מצא כי בכל המינים שנבדקו יש שוני בכמויות ה- DNA ובהרכב הבסיסים שלו אך בכל מין הייתה כמות האדנין (A) זהה לכמות התימין (T), וכמות הגואנין (G) זהה לכמות הציטוזין (C).<br />
* 1953 – פרנסיס קריק (Francis Crick), ג'יימס ווטסון (James Dewey Watson) ורוזלינד פרנקלין (Rosalind Franklin) קבעו את מודל הסליל הכפול של DNA.<br />
* 1961 – פרנסיס קריק (Francis Crick) וסידני ברמר (Sydney Brenner) גילו כי שלושה בסיסים (קודון) דרושים כדי לְקוֹדֵד חומצת אמינו אחת. כידוע, חיבור של מספר חומצות אמיניות יוצר חלבון ולכן, בסוף כל רצף גנטי ליצירת חלבון מסוים נמצא קודון סיום – Stop Codon שתפקידו לסיים את הקידוד לחלבון הספציפי, בכדי להתחיל לייצר את החלבון הבא.<br />
* 1966 – צוותים בראשותם של מרשל נירנברג (Marshal Warren Nirenberg) והאר גובינד קורנה(Har Gobind Khorana), הראו כי קודונים של שלושה בסיסים הם השפה שבה RNA מהווה את המתווך ביצירת חלבונים. <br />
* 1973 – בפעם הראשונה הועבר DNA מיצור אחד לאחר. הסיפור החל בפגישה שהתרחשה בכנס מדעי בהוואי בין סטנלי כהן (Stanley Cohen) והרברט בויאר (Herbert Boyer). כהן פיתח שיטה לבידוד של גנים ספציפיים בפלסמידים של החיידק E. coli, ובויאר גילה אנזים מגביל (restriction enzyme). הם איחדו את שטחי המומחיות שלהם ובזאת נפתח העידן של תעשיית הגנטיקה המולקולרית המגלגלת ביליוני דולר.<br />
* 1977 – בפעם הראשונה סונתזה תרופה אנושית, האינסולין, על-ידי החיידק E. coli. <br />
להלן אתר המתאר כיצד נעשה הדבר:<br />
http://www.abpischools.org.uk/res/coResourceImport/modules/hormones/en-flash/geneticeng.cfm<br />
* 1980 – פותחה "תגובת השרשרת של פולימראז" המאפשרת לשכפל עותקים רבים של מקטע DNA. שיטה זה היוותה פריצת דרך להיבטים שונים של מחקר ושימושים ב-DNA, בין השאר לפיתוח הדרך לקבוע את טביעת אצבעות של DNA על-ידי אלק ג'פריס (Alec Jeffreys) ב-1984.<br />
* 1997 – פורסמה לראשונה ההצלחה לשיבוט של יצור בעל דם חם – הכבשה דולי.<br />
* 2000 –הסתיים פרויקט המיפוי של הגנום האנושי<br />
<p><br />
<br><br />
<br />
<p dir='rtl'><br />
==חלק שני – כיצד משפיע הידע המצטבר אודות הד.נ.א על עולמנו?==<br />
='''1. מהי המשמעות של מיפוי הגנום האנושי?'''=<br />
אחד הגורמים השנויים במחלוקת ביותר בשנים האחרונות, הוא כל נושא המחקרים ב- DNA לסוגיהם השונים. נראה כאילו מאז הויכוח על מקומם היחסי של הארץ והשמש ביקום, לא היה נושא מדעי אשר ייצר כל-הרבה מחלוקות ואמוציות ואשר כיכב כל-כך במוּדָעוּת האנושית.<br />
מטבע הדברים אין כל אפשרות לצטט אפילו חלק קטן ביותר מכל מה שנאמר ונכתב על הנושא, ולכן מובא כאן לקט מצומצם ביותר ונעשה ניסיון להציג מדגם של דעות חלוקות.<br />
<br />
מפת הגנום: אתגר העתיד של האנושות <br />
http://lib.cet.ac.il/pages/item.asp?item=18031<br />
הגנום האנושי : מבוכה מוסרית והשג מדעי<br />
http://lib.cet.ac.il/PAGES/item.asp?item=17687&id=92<br />
<p><br />
<br><br />
<p dir='rtl'><br />
='''ד.נ.א בשרות הרפואה'''=<br />
קיימים תחומים רבים בהם קיים קשר בין המחקרים ב- DNAלבין הרפואה. הוותיק ביותר הוא, קרוב לוודאי הייצור של תרופות. כפי שהוזכר, כבר ב-1977 הוחל בייצור של אינסולין ולאחר מכן, בתחילת שנות ה-80, הורמון הגדילה.<br />
בין ההיבטים של תרומת הידע אודות DNA לרפואה, ניתן להתייחס לייצור תרופות (Genetic Engineering in Medicine) בשיטות ביוגנטיות, איתור נשאות של מחלות תורשתיות, (דוגמה ידועה היא התופעה של הופעת סרטן שד בנשים מאותה משפחה), יעוץ גנטי לפני הכניסה להריון, ריפוי בעזרת החדרה של גנים (Gene therapy), האפשרות, בעתיד, לתכנן רפואה מותאמת אישית (Personalized medicine) ועוד.<br />
<p><br />
<br><br />
<p dir='rtl'><br />
='''הד.נ.א בשרות החקלאות'''=<br />
השימוש בשיטות ביוגנטיות בחקלאות גורם לויכוחים ולעיתים אפילו לסכסוכים אלימים. ב-1998 פרסם דר' פוסטזי (Árpád Pusztai) בתכנית רַאֲיוֹנוֹת פופולרית בטלוויזיה הבריטית תוצאות של מחקרים שערך בחולדות שהואכלו בתפוחי-אדמה מהונדסים גנטית. לפי טענתו התגלו בחולדות שינויים במערכות החיסון =והעיכול של החולדות. בעקבות השערורייה שהתחוללה פוטר דר' פוסטזי ממקום עבודתו והועלו טענות רבות נגד הניסוי שבוצע. כיום ניתן, במידה מסוימת, לחלק את העולם למדינות המתנגדות לשימוש במזון מהונדס (מדינות אירופה) ולאלו העוסקות בפיתוח זנים חדשים (ארה"ב, לדוגמה). הדאגה העיקרית המכתיבה במידה רבה את הצורך להמשך מחקרים בנושא הוא הפחד מפני סכנת הרעב בעולם שבו מספר האנשים גדל והולך ואילו שטחי העיבוד הולכים וקטנים.<br />
<br />
'''קישורים בנושא:'''<br />
הנדסה גנטית בצמחים<br />
http://www.ynet.co.il/articles/0,7340,L-3929435,00.html<br />
<br />
מי מפחד מצמחים מהונדסים?<br />
http://lib.cet.ac.il/pages/item.asp?item=9533&id=92<br />
<br />
צמחים מהונדסים – החשש והכורח<br />
http://www.hayadan.org.il/gal60gm-101003/<br />
<br />
צמחים מהונדסים: סיכויים, סיכונים והחקיקה שביניהם<br />
http://telem.openu.ac.il/courses/c20237/engplant2-g.htm<br />
<br />
חיסונים ירוקים : על חקלאות מולקולרית בשרות הרפואה<br />
http://lib.cet.ac.il/pages/item.asp?item=18032&id=92<br />
<br />
פיתוחים מיוחדים<br />
צמח שפולט אור כאשר הוא צמא: http://www.ynet.co.il/articles/0,7340,L-3225419,00.html<br />
<p><br />
<br><br />
<p dir='rtl'><br />
='''הד.נ.א בשרות המשטרה'''=<br />
שני גילויים במיוחד הפכו את ה- DNAלמכשיר החשוב ביותר בכל חקירות המשטרה. הראשון הוא פיתוח "תגובת השרשרת של פולימראז" (PCR ,polymerase chain reaction), המאפשרת לשכפל עותקים רבים של מקטע DNA. כמו שאמר קארי מוליס (Kary Banks Mullis), אחד מראשוני המפתחים של השיטה הזו:<br />
"Beginning with a single molecule of the genetic material DNA, the PCR can generate 100 billion similar molecules in an afternoon. The reaction is easy to execute. It requires no more than a test tube, a few simple reagents, and a source of heat."<br />
הגילוי השני שקידם את המקום שה- DNAתופש בעבודת המשטרה הוא השיטה לקביעת טביעת אצבעות של DNA שפותחה על-ידי אלק ג'פריז (Alec Jeffreys) ב-1984, שיטה המכונה גם "יצירת פרופיל של דנ"א (DNA profiling). <br />
העובדה שניתן לשכפל דגימות של DNA מאפשר להשתמש במדגמים זעירים שהושארו בזירת הפשע, לדוגמה על בדל סיגריה, על כוס ששתו ממנה או אפילו על בול או מעטפה שמישהו ליקק אותם כדי להדביקם. השיטה הזו מאפשרת להביא פושעים לדין, או לחילופין לשחרר אנשים שנעצרו ללא אשם. (בארה"ב הוקמו מספר קבוצות של עורכי דין מתנדבים המטפלים במקרים של אנשים שהואשמו באונס, הטוענים כי הם לא אשמים וקיימות עדויות משפטיות שניתן לבודקן. לדוגמה, http://www.innocenceproject.org/about )<br />
גם המשטרה בארץ מנצלת את היכולות החדשות שהוזכרו כדי להיעזר בפענוח פשעים. לדוגמה: http://news.nana10.co.il/Article/?ArticleID=560737&TypeID=1. היא גם יצרה בנק לדגימות של פושעים. <br />
ריאיון עם פרופ' יוסף אלמוג, ראש קבוצת המחקר לכימיה פורנסית באוניברסיטה העברית בירושלים<br />
<p><br />
<br><br />
<p dir='rtl'><br />
=''' הד.נ.א וחקר האבולוציה'''=<br />
ההתפתחויות בידע אודות ה- DNAפתחו שדה חדש ורחב למחקרים אודות התפתחות המין האנושי והאופן בו אוכלסו היבשות השונות. הדרך בה נעשה הדבר היא על-ידי מעקב על פיזור המוטציות באוכלוסיות שונות. בדרך כלל נבדק פיזור המוטציות בכרומוזום Y, הכרומוזום המועבר מאב לבן, או בכרומוזומים המועברים מן האם דרך המיטוכונדריה. <br />
במעבר מדור אחד למשנהו, ה- DNAנשמר אך מפעם לפעם מתרחשות מוטציות העשויות להיות מועברות לדורות הבאים. כאשר מתרחשת מוטציה כזאת, היא מועברת לצאצאים בדורות הבאים. אם צאצא (אחד או יותר) עובר לחלק ארץ אחרת, המוטציה עוברת אתו וכך ניתן לעקוב אחרי ההיסטוריה של נדידת אוכלוסיות בחלקי העולם. <br />
בשנת 2005 השיקו IBM ו-ה"נשיונל ג'אוגראפיק" פרויקט בראשותו של ספנסר וואלאס (Spencer Wells), שמטרתו הייתה לעקוב אחרי מסעות המין האנושי לאורך השנים. ספנסר בדק את כרומוזומי Y והגיע למסקנה כי כל בני האדם החיים בימינו הם צאצאיו של גבר אחד שחי לפני כ-60,000 – 90,000 שנים באפריקה.מחקרים אחרים שהתמקדו במטען הגנטי במיטוכונדריה קבעו את קיומה של חוה המיטוכונדריאלית שחייתה, כנראה לפני כ-190,000 – 200,000 שנים. גם חוקרים מן הארץ השתתפו בפרויקט והגיעו למסקנה כי למשך כ-100 אלף שנים פוצל המין האנושי לשניים.<br />
ספנסר סיכם את מסעותיו במסגרת הפרויקט בסרט מסע האדם.<br />
<p><br />
<br><br />
<p dir='rtl'><br />
''' היבטים נוספים של חקר ה- DNA'''<br />
'''א. זיהוי קרבה משפחתית'''<br />
המחקרים ב- DNAמאפשרים לאפיין את מקומנו באילן היוחסין המשפחתי. כיום ניתן לשלוח דגימת DNA ולקבל מידע אודות התפתחות ההיסטוריה המשפחתית. <br />
'''ב. מחקרים ברמה הלאומית'''<br />
להלן כמה דוגמאות:<br />
במחקר שנמשך מספר שנים, נמצא גן משותף אצל כוהנים ללא הבדלי מוצא, אשכנזים וספרדים, תימנים, רוסים וכו'. 80-70 אחוז מהם נושאים בכרומוזום Y שלהם גן משותף בשכיחות גבוהה שאין כמוה בשום קבוצת אוכלוסייה אחרת. אצל יהודים שאינם כוהנים, ואצל גויים, אפשר למצוא את הגן הזה בשכיחות של 5% בלבד. הגן הזה מעיד על היות הכוהנים בני אותה משפחה, צאצאיו של איש אחד שהוא אבי המשפחה. גן זה כונה בשם הגן הכוהני.<br />
למציאותו של הגן הכוהני יש השלכות מעבר לאישור של היות הכוהנים צאצאיו של אדם אחד. לדוגמה, בדרום אפריקה ישנו שבט – שבט הלֵמְבָּה, קבוצה של כ-70,000 שחורי עור אשר לפי המסורת שלהם, כוהן גדול בשם בּוּבָּה, הוציא אותם מיהודה לפני כ-2500 שנה ולאחר גלגולים רבים הם התיישבו בחלק הדרומי של אפריקה. למרות הבידוד שלהם מן העם היהודי, הם שומרים על מספר רב של מסורות כגון: מאמינים באל אחד, שומרים את השבת ומקדשים אותה, אוכלים רק בשר שנשחט בשחיטה כשרה, הזכרים נימולים, חובשים כיפה, ועל המצבות שלהם נמצאים לעיתים קרובות קישוטים של מגן דויד. למרבית ההפתעה נמצא הגן הכוהני אצל למעלה מ- 50 אחוז אצל בני תת-השבט הבּוּבָּה, אנשים הנחשבים על-ידי בני הלֵמְבָּה לשבט הכוהנים שלהם.<br />
בדומה לכך, חוקרים טוענים כי נמצאו שורשי יהודים אנוסי ספרד בשבט אינדיאני.<br />
'''ג. ייעוץ גנטי'''<br />
הידע המצטבר אודות ה- DNAמאפשר לבצע בדיקות גנטיות המאפשרות לחשב מה הם הסיכויים ללידת ילדים עם מומים מולדים. דוגמות בולטות לכך הן המחלות המורות טאי זקס, תלסמיה, סיסטיק פיברוזיס ותסמונת X שביר.<br />
משרד הבריאות מאפשר בדיקות של הסיכונים העובר ללקות במחלות אלו. הגדילו לעשות בעדה החרדית. ב-1983 הוקמה אגודת "דור ישרים" המבצעת בדיקות גנטיות לפני נישואין כדי למנוע מחלות גנטיות הנפוצות אצל יהודים.<br />
ולבסוף, כאָנֶקְדּוֹטָה: האם היטלר היה יהודי?<br />
http://www.nrg.co.il/online/1/ART2/148/733.html<br />
<p><br />
<br> </div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=DNA_-_History_of_the_discovery_and_current_applications_(Hebrew)&diff=1415503DNA - History of the discovery and current applications (Hebrew)2012-07-05T09:29:39Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div><div dir='rtl' align='right'><br />
<p dir='rtl'><br />
==סינדרלה שעלתה לגדולה או: סיפורו של הד.נ.א==<br />
חיברה: ד"ר רות בן צבי, המחלקה להוראת המדעים, מכון ויצמן למדע<br />
<Structure load='111d' size='300' frame='true' align='left' caption='מולקולת ד.נ.א'/><br />
==חלק א' - ההיסטוריה של הד.נ.א==<br />
עם מעט דמיון, אפשר לדמות את סיפורו של ה-DNA לסיפורה של סינדרלה. במשך שנים רבות מאוד, למעשה עד לשנות החמישים של המאה העשרים, נחשב ה - DNA כחומר חסר כל חשיבות ביולוגית, ובודאי שהרעיון שזהו החומר הגנטי, כלומר החומר האחראי להעברת כל התכונות הַמּוּלָדוֹת והמיוחדות לכל זן, נחשב למגוחך. המועמד המועדף לתפקיד זה היו החלבונים. יתכן כי מה שגרם להתלהבות הרבה בה ניתן התפקיד הגנטי לחלבונים נבעה, לפחות חלקית, מן העובדה שבאלפא-בית של הלשונות האירופאיות יש כעשרים אותיות ובחלבונים יש כעשרים חומצות אמינו שונות ולכן נראה היה הגיוני לקשר בין השניים.<br />
בסקירה הבאה יובאו נקודות הציון החשובות ביותר בדרך שהעלתה את סינדרלה למקום המכובד בו נמצא כיום ה-DNA.<br />
</p><br />
<br />
<br />
<p dir='rtl'><br />
* 1856– 1865 [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%92%D7%A8%D7%92%D7%95%D7%A8_%D7%9E%D7%A0%D7%93%D7%9C גרגור מנדל] (Gregor Mendel) "מייסד" את מדע הגנטיקה. <br />
מנדל היה נזיר שעסק במשך שנים רבות בניסויי הכלאה בין אפונים בעלי תכונות שונות (צבעי פריחה שונים או תכונות הפרי). המיוחד לעבודתו הוא היסוד הכמותי של ניסוייו, כלומר הוא ספר את הצאצאים בעלי התכונות השונות של כל הכלאה ([http://en.wikipedia.org/wiki/Experiments_on_Plant_Hybridization Hybridization]). מסקנותיו היו:<br><br />
1. כל אחד נושא שני פקטורים (בלשון ימינו – גנים) שירש מהוריו.<br />
<br><br />
2. גן עשוי להיות [http://he.wikipedia.org/wiki/%D7%99%D7%97%D7%A1%D7%99_%D7%93%D7%95%D7%9E%D7%99%D7%A0%D7%A0%D7%98%D7%99%D7%95%D7%AA דומיננטי] כלומר הוא<br />
בא לדי ביטוי בדור השני מכיוון שהוא ממסך את השפעתו של הגן האחר. מנדל כינה את הגן הממוסך בשם פקטור רצסיבי (נשלט). הגן הרצסיבי שב ומתבטא בדור שלאחר מכן ביחס 3:1.<br><br />
3. הפקטורים נפרדים בשעת יצירת הגמטות (תאי רבייה). כל גמטה נושאת עותק אחד של כל פקטור.<br><br />
4. בהפריה מתרחש זיווג אקראי של כל הגמטות האפשריות.<br><br />
* 1869 – פרידריך מיצ'נר (Johann Friedrich Miescher) גילה בתוך מוגלה שנמצאה על תחבושות שנזרקו חומר בעל תכונות חומציות חלשות. היות והחומר נמצא בתוך גרעיני התאים הוא כינה אותו בשם "נוקלאון". חומר זה כונה לאחר מכן בשם – DNA.<br />
1878 – אלברט קוסל (Ludwig Karl Martin Leonhard Albrecht Kossel) קבע את המבנה הכימי של חמש המולקולות המרכיבות את חומצות הגרעין: אדנין, ציטוזין, גואנין, טימין ואורציל.<br />
* 1882 – וולטר פלמינג (Walther Fleming) היה חלוץ בשימוש בצבעי אנילין לחקר מבנה התא. הוא מצא כי שימוש בסוג מסוים של צבע מגלה חומר דמוי חוטים בגרעיני תאים. הוא הרג תאים שונים ומיפה את השינויים החלים בשלבים השונים של חלוקתם. הוא הצליח להראות כי החוטים, שנקראו לאחר מכן כרומוזומים, מתקצרים, מִתְעַבִּים ומתפצלים לאורכם לשני חלקים שכל אחד מהם נודד לקוטב אחר של התא. הוא כינה את התהליך כולו בשם מיטוזה. ההשלכות של תגלית זו לא הוערכו עד שנתגלתה מחדש תגליתו של מנדל וניתן היה לראות את הקשר בין השניים.<br />
* 1900 – משנתו של מנדל נתגלתה מחדש באופן בלתי תלוי על-ידי שלושה חוקרים.<br />
* 1902 – שני חוקרים, וולטר סאטון (Walter Stanborough Sutton) ותיאודור בובארי (Theodor Boveri), הציגו את תיאוריית הכרומוזומים (Boveri–Sutton chromosome theory) הקובעת באופן מוחלט כי הכרומוזומים הם מעבירי התורשה. הם הראו גם את הקשר בין הכרומוזומים לבין חוקי התורשה כפי שניסח מנדל בזמנו ואשר התגלו מחדש. סאטון הציע גם כי הכרומוזומים נושאים גנים והם האחראים להעברת תכונות וזאת בניגוד למה שחשבו אז כי כל תכונה מועברת על-ידי כרומוזום שלם.<br />
* 1912 – הפיזיקאים וויליאם הנרי בראג (Sir William Henry Bragg) ובנו וויליאם לורנס בראג (Sir William Lawrence Bragg), הבינו כי ניתן להגיע למסקנות אודות המבנה האטומי של גבישים מן התבניות המתקבלות מעקיפה של קרני רנטגן. <br />
* 1924 – מחקרים מיקרוסקופיים בהם השתמשו בשיטות צביעה מיוחדות ל- DNAולחלבונים הוכיחו כי שני סוגי החומר האלה נמצאים בכרומוזומים.<br />
* 1927 – ניקולאי קוזלוב (Nikolai Koltsov) שהיה ציטולוג רוסי, הציע כי תכונות מוּרָשׁוֹת עוברות על-ידי "מולקולת ענק תורשתית" העשויה להיות מורכבת משני גדילים שישוכפלו במנגנון שבו כל גדיל ישמש כתבנית לשכפול (בכך הקדים קוזלוב ב-25 שנים את מודל הסליל הכפול עליו קיבלו ווטסון וקריק את פרס נובל). <br />
* 1928 – פרנקלין גריפית (Franklin Griffith) ביצע ניסוי (Griffith's experiment) בו מצא שמידע גנטי יכול לעבור מחיידקים שהומתו בחום לחיידקים חיים. זו הייתה ההוכחה הראשונה שהחומר הגנטי יציב בחימום.<br />
* 1931 – ברברה מקלינטוק (Barbara McClintock) גילתה את השחלוף (Chromosomal crossover) המתרחש בתחילת תהליך המיוזה בין חלקים של כרומוזומים הומולוגיים. <br />
* 1944 – אוסוולד אוורי (Oswald Avery) ועמיתיו מבצעים ניסוי בו הם מזהים את ה"חומר המעביר" של גריפית הוא DNA. קביעה זו התקבלה בבוז על-ידי החוקרים האחרים בשטח מכיוון שרובם עדיין חשבו שמבנה ה- DNA פשוט מכדי שישמש להעברת מידע גנטי. <br />
* 1949 – אדווין צ'ארגף (Erwin Chargaff) מצא כי בכל המינים שנבדקו יש שוני בכמויות ה- DNA ובהרכב הבסיסים שלו אך בכל מין הייתה כמות האדנין (A) זהה לכמות התימין (T), וכמות הגואנין (G) זהה לכמות הציטוזין (C).<br />
* 1953 – פרנסיס קריק (Francis Crick), ג'יימס ווטסון (James Dewey Watson) ורוזלינד פרנקלין (Rosalind Franklin) קבעו את מודל הסליל הכפול של DNA.<br />
* 1961 – פרנסיס קריק (Francis Crick) וסידני ברמר (Sydney Brenner) גילו כי שלושה בסיסים (קודון) דרושים כדי לְקוֹדֵד חומצת אמינו אחת. כידוע, חיבור של מספר חומצות אמיניות יוצר חלבון ולכן, בסוף כל רצף גנטי ליצירת חלבון מסוים נמצא קודון סיום – Stop Codon שתפקידו לסיים את הקידוד לחלבון הספציפי, בכדי להתחיל לייצר את החלבון הבא.<br />
* 1966 – צוותים בראשותם של מרשל נירנברג (Marshal Warren Nirenberg) והאר גובינד קורנה(Har Gobind Khorana), הראו כי קודונים של שלושה בסיסים הם השפה שבה RNA מהווה את המתווך ביצירת חלבונים. <br />
* 1973 – בפעם הראשונה הועבר DNA מיצור אחד לאחר. הסיפור החל בפגישה שהתרחשה בכנס מדעי בהוואי בין סטנלי כהן (Stanley Cohen) והרברט בויאר (Herbert Boyer). כהן פיתח שיטה לבידוד של גנים ספציפיים בפלסמידים של החיידק E. coli, ובויאר גילה אנזים מגביל (restriction enzyme). הם איחדו את שטחי המומחיות שלהם ובזאת נפתח העידן של תעשיית הגנטיקה המולקולרית המגלגלת ביליוני דולר.<br />
* 1977 – בפעם הראשונה סונתזה תרופה אנושית, האינסולין, על-ידי החיידק E. coli. <br />
להלן אתר המתאר כיצד נעשה הדבר:<br />
http://www.abpischools.org.uk/res/coResourceImport/modules/hormones/en-flash/geneticeng.cfm<br />
* 1980 – פותחה "תגובת השרשרת של פולימראז" המאפשרת לשכפל עותקים רבים של מקטע DNA. שיטה זה היוותה פריצת דרך להיבטים שונים של מחקר ושימושים ב-DNA, בין השאר לפיתוח הדרך לקבוע את טביעת אצבעות של DNA על-ידי אלק ג'פריס (Alec Jeffreys) ב-1984.<br />
* 1997 – פורסמה לראשונה ההצלחה לשיבוט של יצור בעל דם חם – הכבשה דולי.<br />
* 2000 –הסתיים פרויקט המיפוי של הגנום האנושי<br />
<p><br />
<br><br />
<br />
<p dir='rtl'><br />
==חלק שני – כיצד משפיע הידע המצטבר אודות הד.נ.א על עולמנו?==<br />
='''1. מהי המשמעות של מיפוי הגנום האנושי?'''=<br />
אחד הגורמים השנויים במחלוקת ביותר בשנים האחרונות, הוא כל נושא המחקרים ב- DNA לסוגיהם השונים. נראה כאילו מאז הויכוח על מקומם היחסי של הארץ והשמש ביקום, לא היה נושא מדעי אשר ייצר כל-הרבה מחלוקות ואמוציות ואשר כיכב כל-כך במוּדָעוּת האנושית.<br />
מטבע הדברים אין כל אפשרות לצטט אפילו חלק קטן ביותר מכל מה שנאמר ונכתב על הנושא, ולכן מובא כאן לקט מצומצם ביותר ונעשה ניסיון להציג מדגם של דעות חלוקות.<br />
<br />
מפת הגנום: אתגר העתיד של האנושות <br />
http://lib.cet.ac.il/pages/item.asp?item=18031<br />
הגנום האנושי : מבוכה מוסרית והשג מדעי<br />
http://lib.cet.ac.il/PAGES/item.asp?item=17687&id=92<br />
<p><br />
<br><br />
<p dir='rtl'><br />
='''ד.נ.א בשרות הרפואה'''=<br />
קיימים תחומים רבים בהם קיים קשר בין המחקרים ב- DNAלבין הרפואה. הוותיק ביותר הוא, קרוב לוודאי הייצור של תרופות. כפי שהוזכר, כבר ב-1977 הוחל בייצור של אינסולין ולאחר מכן, בתחילת שנות ה-80, הורמון הגדילה.<br />
בין ההיבטים של תרומת הידע אודות DNA לרפואה, ניתן להתייחס לייצור תרופות (Genetic Engineering in Medicine) בשיטות ביוגנטיות, איתור נשאות של מחלות תורשתיות, (דוגמה ידועה היא התופעה של הופעת סרטן שד בנשים מאותה משפחה), יעוץ גנטי לפני הכניסה להריון, ריפוי בעזרת החדרה של גנים (Gene therapy), האפשרות, בעתיד, לתכנן רפואה מותאמת אישית (Personalized medicine) ועוד.<br />
<p><br />
<br><br />
<p dir='rtl'><br />
='''הד.נ.א בשרות החקלאות'''=<br />
השימוש בשיטות ביוגנטיות בחקלאות גורם לויכוחים ולעיתים אפילו לסכסוכים אלימים. ב-1998 פרסם דר' פוסטזי (Árpád Pusztai) בתכנית רַאֲיוֹנוֹת פופולרית בטלוויזיה הבריטית תוצאות של מחקרים שערך בחולדות שהואכלו בתפוחי-אדמה מהונדסים גנטית. לפי טענתו התגלו בחולדות שינויים במערכות החיסון =והעיכול של החולדות. בעקבות השערורייה שהתחוללה פוטר דר' פוסטזי ממקום עבודתו והועלו טענות רבות נגד הניסוי שבוצע. כיום ניתן, במידה מסוימת, לחלק את העולם למדינות המתנגדות לשימוש במזון מהונדס (מדינות אירופה) ולאלו העוסקות בפיתוח זנים חדשים (ארה"ב, לדוגמה). הדאגה העיקרית המכתיבה במידה רבה את הצורך להמשך מחקרים בנושא הוא הפחד מפני סכנת הרעב בעולם שבו מספר האנשים גדל והולך ואילו שטחי העיבוד הולכים וקטנים.<br />
<br />
'''קישורים בנושא:'''<br />
הנדסה גנטית בצמחים<br />
http://www.ynet.co.il/articles/0,7340,L-3929435,00.html<br />
<br />
מי מפחד מצמחים מהונדסים?<br />
http://lib.cet.ac.il/pages/item.asp?item=9533&id=92<br />
<br />
צמחים מהונדסים – החשש והכורח<br />
http://www.hayadan.org.il/gal60gm-101003/<br />
<br />
צמחים מהונדסים: סיכויים, סיכונים והחקיקה שביניהם<br />
http://telem.openu.ac.il/courses/c20237/engplant2-g.htm<br />
<br />
חיסונים ירוקים : על חקלאות מולקולרית בשרות הרפואה<br />
http://lib.cet.ac.il/pages/item.asp?item=18032&id=92<br />
<br />
פיתוחים מיוחדים<br />
צמח שפולט אור כאשר הוא צמא: http://www.ynet.co.il/articles/0,7340,L-3225419,00.html<br />
<p><br />
<br><br />
<p dir='rtl'><br />
='''הד.נ.א בשרות המשטרה'''=<br />
שני גילויים במיוחד הפכו את ה- DNAלמכשיר החשוב ביותר בכל חקירות המשטרה. הראשון הוא פיתוח "תגובת השרשרת של פולימראז" (PCR ,polymerase chain reaction), המאפשרת לשכפל עותקים רבים של מקטע DNA. כמו שאמר קארי מוליס (Kary Banks Mullis), אחד מראשוני המפתחים של השיטה הזו:<br />
"Beginning with a single molecule of the genetic material DNA, the PCR can generate 100 billion similar molecules in an afternoon. The reaction is easy to execute. It requires no more than a test tube, a few simple reagents, and a source of heat."<br />
הגילוי השני שקידם את המקום שה- DNAתופש בעבודת המשטרה הוא השיטה לקביעת טביעת אצבעות של DNA שפותחה על-ידי אלק ג'פריז (Alec Jeffreys) ב-1984, שיטה המכונה גם "יצירת פרופיל של דנ"א (DNA profiling). <br />
העובדה שניתן לשכפל דגימות של DNA מאפשר להשתמש במדגמים זעירים שהושארו בזירת הפשע, לדוגמה על בדל סיגריה, על כוס ששתו ממנה או אפילו על בול או מעטפה שמישהו ליקק אותם כדי להדביקם. השיטה הזו מאפשרת להביא פושעים לדין, או לחילופין לשחרר אנשים שנעצרו ללא אשם. (בארה"ב הוקמו מספר קבוצות של עורכי דין מתנדבים המטפלים במקרים של אנשים שהואשמו באונס, הטוענים כי הם לא אשמים וקיימות עדויות משפטיות שניתן לבודקן. לדוגמה, http://www.innocenceproject.org/about )<br />
גם המשטרה בארץ מנצלת את היכולות החדשות שהוזכרו כדי להיעזר בפענוח פשעים. לדוגמה: http://news.nana10.co.il/Article/?ArticleID=560737&TypeID=1. היא גם יצרה בנק לדגימות של פושעים. <br />
ריאיון עם פרופ' יוסף אלמוג, ראש קבוצת המחקר לכימיה פורנסית באוניברסיטה העברית בירושלים<br />
<p><br />
<br><br />
<p dir='rtl'><br />
=''' הד.נ.א וחקר האבולוציה'''=<br />
ההתפתחויות בידע אודות ה- DNAפתחו שדה חדש ורחב למחקרים אודות התפתחות המין האנושי והאופן בו אוכלסו היבשות השונות. הדרך בה נעשה הדבר היא על-ידי מעקב על פיזור המוטציות באוכלוסיות שונות. בדרך כלל נבדק פיזור המוטציות בכרומוזום Y, הכרומוזום המועבר מאב לבן, או בכרומוזומים המועברים מן האם דרך המיטוכונדריה. <br />
במעבר מדור אחד למשנהו, ה- DNAנשמר אך מפעם לפעם מתרחשות מוטציות העשויות להיות מועברות לדורות הבאים. כאשר מתרחשת מוטציה כזאת, היא מועברת לצאצאים בדורות הבאים. אם צאצא (אחד או יותר) עובר לחלק ארץ אחרת, המוטציה עוברת אתו וכך ניתן לעקוב אחרי ההיסטוריה של נדידת אוכלוסיות בחלקי העולם. <br />
בשנת 2005 השיקו IBM ו-ה"נשיונל ג'אוגראפיק" פרויקט בראשותו של ספנסר וואלאס (Spencer Wells), שמטרתו הייתה לעקוב אחרי מסעות המין האנושי לאורך השנים. ספנסר בדק את כרומוזומי Y והגיע למסקנה כי כל בני האדם החיים בימינו הם צאצאיו של גבר אחד שחי לפני כ-60,000 – 90,000 שנים באפריקה.מחקרים אחרים שהתמקדו במטען הגנטי במיטוכונדריה קבעו את קיומה של חוה המיטוכונדריאלית שחייתה, כנראה לפני כ-190,000 – 200,000 שנים. גם חוקרים מן הארץ השתתפו בפרויקט והגיעו למסקנה כי למשך כ-100 אלף שנים פוצל המין האנושי לשניים.<br />
ספנסר סיכם את מסעותיו במסגרת הפרויקט בסרט מסע האדם.<br />
<p><br />
<br><br />
<p dir='rtl'><br />
''' היבטים נוספים של חקר ה- DNA'''<br />
'''א. זיהוי קרבה משפחתית'''<br />
המחקרים ב- DNAמאפשרים לאפיין את מקומנו באילן היוחסין המשפחתי. כיום ניתן לשלוח דגימת DNA ולקבל מידע אודות התפתחות ההיסטוריה המשפחתית. <br />
'''ב. מחקרים ברמה הלאומית'''<br />
להלן כמה דוגמאות:<br />
במחקר שנמשך מספר שנים, נמצא גן משותף אצל כוהנים ללא הבדלי מוצא, אשכנזים וספרדים, תימנים, רוסים וכו'. 80-70 אחוז מהם נושאים בכרומוזום Y שלהם גן משותף בשכיחות גבוהה שאין כמוה בשום קבוצת אוכלוסייה אחרת. אצל יהודים שאינם כוהנים, ואצל גויים, אפשר למצוא את הגן הזה בשכיחות של 5% בלבד. הגן הזה מעיד על היות הכוהנים בני אותה משפחה, צאצאיו של איש אחד שהוא אבי המשפחה. גן זה כונה בשם הגן הכוהני.<br />
למציאותו של הגן הכוהני יש השלכות מעבר לאישור של היות הכוהנים צאצאיו של אדם אחד. לדוגמה, בדרום אפריקה ישנו שבט – שבט הלֵמְבָּה, קבוצה של כ-70,000 שחורי עור אשר לפי המסורת שלהם, כוהן גדול בשם בּוּבָּה, הוציא אותם מיהודה לפני כ-2500 שנה ולאחר גלגולים רבים הם התיישבו בחלק הדרומי של אפריקה. למרות הבידוד שלהם מן העם היהודי, הם שומרים על מספר רב של מסורות כגון: מאמינים באל אחד, שומרים את השבת ומקדשים אותה, אוכלים רק בשר שנשחט בשחיטה כשרה, הזכרים נימולים, חובשים כיפה, ועל המצבות שלהם נמצאים לעיתים קרובות קישוטים של מגן דויד. למרבית ההפתעה נמצא הגן הכוהני אצל למעלה מ- 50 אחוז אצל בני תת-השבט הבּוּבָּה, אנשים הנחשבים על-ידי בני הלֵמְבָּה לשבט הכוהנים שלהם.<br />
בדומה לכך, חוקרים טוענים כי נמצאו שורשי יהודים אנוסי ספרד בשבט אינדיאני.<br />
'''ג. ייעוץ גנטי'''<br />
הידע המצטבר אודות ה- DNAמאפשר לבצע בדיקות גנטיות המאפשרות לחשב מה הם הסיכויים ללידת ילדים עם מומים מולדים. דוגמות בולטות לכך הן המחלות המורות טאי זקס, תלסמיה, סיסטיק פיברוזיס ותסמונת X שביר.<br />
משרד הבריאות מאפשר בדיקות של הסיכונים העובר ללקות במחלות אלו. הגדילו לעשות בעדה החרדית. ב-1983 הוקמה אגודת "דור ישרים" המבצעת בדיקות גנטיות לפני נישואין כדי למנוע מחלות גנטיות הנפוצות אצל יהודים.<br />
ולבסוף, כאָנֶקְדּוֹטָה: האם היטלר היה יהודי?<br />
http://www.nrg.co.il/online/1/ART2/148/733.html<br />
<p><br />
<br> </div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=DNA_-_History_of_the_discovery_and_current_applications_(Hebrew)&diff=1415502DNA - History of the discovery and current applications (Hebrew)2012-07-05T08:47:16Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div><div dir='rtl' align='right'><br />
<p dir='rtl'><br />
<br />
==סינדרלה שעלתה לגדולה או: סיפורו של הד.נ.א==<br />
חיברה: ד"ר רות בן צבי, המחלקה להוראת המדעים, מכון ויצמן למדע<br />
<br />
<br />
<br />
<br />
<Structure load='111d' size='300' frame='true' align='left' caption='מולקולת ד.נ.א'/><br />
<br />
==ההיסטוריה של הד.נ.א==<br />
עם מעט דמיון, אפשר לדמות את סיפורו של ה-DNA לסיפורה של סינדרלה. במשך שנים רבות מאוד, למעשה עד לשנות החמישים של המאה העשרים, נחשב ה- DNAכחומר חסר כל חשיבות ביולוגית, ובודאי שהרעיון שזהו החומר הגנטי, כלומר החומר האחראי להעברת כל התכונות הַמּוּלָדוֹת והמיוחדות לכל זן, נחשב למגוחך. המועמד המועדף לתפקיד זה היו החלבונים. יתכן כי מה שגרם להתלהבות הרבה בה ניתן התפקיד הגנטי לחלבונים נבעה, לפחות חלקית, מן העובדה שבאלפא-בית של הלשונות האירופאיות יש כעשרים אותיות ובחלבונים יש כעשרים חומצות אמינו שונות ולכן נראה היה הגיוני לקשר בין השניים.<br />
בסקירה הבאה יובאו נקודות הציון החשובות ביותר בדרך שהעלתה את סינדרלה למקום המכובד בו נמצא כיום ה-DNA.<br />
</p><br />
<br />
(br><br />
<p dir='rtl'><br />
<br />
1856– 1865 גרגור מנדל (Gregor Mendel) "מייסד" את מדע הגנטיקה. <br />
מנדל היה נזיר שעסק במשך שנים רבות בניסויי הכלאה בין אפונים בעלי תכונות שונות (צבעי פריחה שונים או תכונות הפרי). המיוחד לעבודתו הוא היסוד הכמותי של ניסוייו, כלומר הוא ספר את הצאצאים בעלי התכונות השונות של כל הכלאה (Hybridization). מסקנותיו היו:<br />
1. כל אחד נושא שני פקטורים (בלשון ימינו – גנים) שירש מהוריו.<br />
2. גן עשוי להיות דומיננטי כלומר הוא בא לדי ביטוי בדור השני מכיוון שהוא ממסך את השפעתו של הגן האחר. מנדל כינה את הגן הממוסך בשם פקטור רצסיבי (נשלט). הגן הרצסיבי שב ומתבטא בדור שלאחר מכן ביחס 3:1.<br />
3. הפקטורים נפרדים בשעת יצירת הגמטות (תאי רבייה). כל גמטה נושאת עותק אחד של כל פקטור.<br />
4. בהפריה מתרחש זיווג אקראי של כל הגמטות האפשריות.<br />
1869 – פרידריך מיצ'נר (Johann Friedrich Miescher) גילה בתוך מוגלה שנמצאה על תחבושות שנזרקו חומר בעל תכונות חומציות חלשות. היות והחומר נמצא בתוך גרעיני התאים הוא כינה אותו בשם "נוקלאון". חומר זה כונה לאחר מכן בשם – DNA.<br />
1878 – אלברט קוסל (Ludwig Karl Martin Leonhard Albrecht Kossel) קבע את המבנה הכימי של חמש המולקולות המרכיבות את חומצות הגרעין: אדנין, ציטוזין, גואנין, טימין ואורציל.<br />
1882 – וולטר פלמינג (Walther Fleming) היה חלוץ בשימוש בצבעי אנילין לחקר מבנה התא. הוא מצא כי שימוש בסוג מסוים של צבע מגלה חומר דמוי חוטים בגרעיני תאים. הוא הרג תאים שונים ומיפה את השינויים החלים בשלבים השונים של חלוקתם. הוא הצליח להראות כי החוטים, שנקראו לאחר מכן כרומוזומים, מתקצרים, מִתְעַבִּים ומתפצלים לאורכם לשני חלקים שכל אחד מהם נודד לקוטב אחר של התא. הוא כינה את התהליך כולו בשם מיטוזה. ההשלכות של תגלית זו לא הוערכו עד שנתגלתה מחדש תגליתו של מנדל וניתן היה לראות את הקשר בין השניים.<br />
1900 – משנתו של מנדל נתגלתה מחדש באופן בלתי תלוי על-ידי שלושה חוקרים.<br />
1902 – שני חוקרים, וולטר סאטון (Walter Stanborough Sutton) ותיאודור בובארי (Theodor Boveri), הציגו את תיאוריית הכרומוזומים (Boveri–Sutton chromosome theory) הקובעת באופן מוחלט כי הכרומוזומים הם מעבירי התורשה. הם הראו גם את הקשר בין הכרומוזומים לבין חוקי התורשה כפי שניסח מנדל בזמנו ואשר התגלו מחדש. סאטון הציע גם כי הכרומוזומים נושאים גנים והם האחראים להעברת תכונות וזאת בניגוד למה שחשבו אז כי כל תכונה מועברת על-ידי כרומוזום שלם.<br />
1912 – הפיזיקאים וויליאם הנרי בראג (Sir William Henry Bragg) ובנו וויליאם לורנס בראג (Sir William Lawrence Bragg), הבינו כי ניתן להגיע למסקנות אודות המבנה האטומי של גבישים מן התבניות המתקבלות מעקיפה של קרני רנטגן. <br />
1924 – מחקרים מיקרוסקופיים בהם השתמשו בשיטות צביעה מיוחדות ל- DNAולחלבונים הוכיחו כי שני סוגי החומר האלה נמצאים בכרומוזומים.<br />
1927 – ניקולאי קוזלוב (Nikolai Koltsov) שהיה ציטולוג רוסי, הציע כי תכונות מוּרָשׁוֹת עוברות על-ידי "מולקולת ענק תורשתית" העשויה להיות מורכבת משני גדילים שישוכפלו במנגנון שבו כל גדיל ישמש כתבנית לשכפול (בכך הקדים קוזלוב ב-25 שנים את מודל הסליל הכפול עליו קיבלו ווטסון וקריק את פרס נובל). <br />
1928 – פרנקלין גריפית (Franklin Griffith) ביצע ניסוי (Griffith's experiment) בו מצא שמידע גנטי יכול לעבור מחיידקים שהומתו בחום לחיידקים חיים. זו הייתה ההוכחה הראשונה שהחומר הגנטי יציב בחימום.<br />
1931 – ברברה מקלינטוק (Barbara McClintock) גילתה את השחלוף (Chromosomal crossover) המתרחש בתחילת תהליך המיוזה בין חלקים של כרומוזומים הומולוגיים. <br />
1944 – אוסוולד אוורי (Oswald Avery) ועמיתיו מבצעים ניסוי בו הם מזהים את ה"חומר המעביר" של גריפית הוא DNA. קביעה זו התקבלה בבוז על-ידי החוקרים האחרים בשטח מכיוון שרובם עדיין חשבו שמבנה ה- DNA פשוט מכדי שישמש להעברת מידע גנטי. <br />
1949 – אדווין צ'ארגף (Erwin Chargaff) מצא כי בכל המינים שנבדקו יש שוני בכמויות ה- DNA ובהרכב הבסיסים שלו אך בכל מין הייתה כמות האדנין (A) זהה לכמות התימין (T), וכמות הגואנין (G) זהה לכמות הציטוזין (C).<br />
1953 – פרנסיס קריק (Francis Crick), ג'יימס ווטסון (James Dewey Watson) ורוזלינד פרנקלין (Rosalind Franklin) קבעו את מודל הסליל הכפול של DNA.<br />
1961 – פרנסיס קריק (Francis Crick) וסידני ברמר (Sydney Brenner) גילו כי שלושה בסיסים (קודון) דרושים כדי לְקוֹדֵד חומצת אמינו אחת. כידוע, חיבור של מספר חומצות אמיניות יוצר חלבון ולכן, בסוף כל רצף גנטי ליצירת חלבון מסוים נמצא קודון סיום – Stop Codon שתפקידו לסיים את הקידוד לחלבון הספציפי, בכדי להתחיל לייצר את החלבון הבא.<br />
1966 – צוותים בראשותם של מרשל נירנברג (Marshal Warren Nirenberg) והאר גובינד קורנה(Har Gobind Khorana), הראו כי קודונים של שלושה בסיסים הם השפה שבה RNA מהווה את המתווך ביצירת חלבונים. <br />
1973 – בפעם הראשונה הועבר DNA מיצור אחד לאחר. הסיפור החל בפגישה שהתרחשה בכנס מדעי בהוואי בין סטנלי כהן (Stanley Cohen) והרברט בויאר (Herbert Boyer). כהן פיתח שיטה לבידוד של גנים ספציפיים בפלסמידים של החיידק E. coli, ובויאר גילה אנזים מגביל (restriction enzyme). הם איחדו את שטחי המומחיות שלהם ובזאת נפתח העידן של תעשיית הגנטיקה המולקולרית המגלגלת ביליוני דולר.<br />
1977 – בפעם הראשונה סונתזה תרופה אנושית, האינסולין, על-ידי החיידק E. coli. <br />
להלן אתר המתאר כיצד נעשה הדבר:<br />
http://www.abpischools.org.uk/res/coResourceImport/modules/hormones/en-flash/geneticeng.cfm<br />
1980 – פותחה "תגובת השרשרת של פולימראז" המאפשרת לשכפל עותקים רבים של מקטע DNA. שיטה זה היוותה פריצת דרך להיבטים שונים של מחקר ושימושים ב-DNA, בין השאר לפיתוח הדרך לקבוע את טביעת אצבעות של DNA על-ידי אלק ג'פריס (Alec Jeffreys) ב-1984.<br />
1997 – פורסמה לראשונה ההצלחה לשיבוט של יצור בעל דם חם – הכבשה דולי.<br />
2000 –הסתיים פרויקט המיפוי של הגנום האנושי<br />
<p><br />
<br><br />
<br />
<p dir='rtl'><br />
==חלק שני – כיצד משפיע הידע המצטבר אודות הד.נ.א על עולמנו?==<br />
='''1. מהי המשמעות של מיפוי הגנום האנושי?'''=<br />
אחד הגורמים השנויים במחלוקת ביותר בשנים האחרונות, הוא כל נושא המחקרים ב- DNA לסוגיהם השונים. נראה כאילו מאז הויכוח על מקומם היחסי של הארץ והשמש ביקום, לא היה נושא מדעי אשר ייצר כל-הרבה מחלוקות ואמוציות ואשר כיכב כל-כך במוּדָעוּת האנושית.<br />
מטבע הדברים אין כל אפשרות לצטט אפילו חלק קטן ביותר מכל מה שנאמר ונכתב על הנושא, ולכן מובא כאן לקט מצומצם ביותר ונעשה ניסיון להציג מדגם של דעות חלוקות.<br />
<br />
מפת הגנום: אתגר העתיד של האנושות <br />
http://lib.cet.ac.il/pages/item.asp?item=18031<br />
הגנום האנושי : מבוכה מוסרית והשג מדעי<br />
http://lib.cet.ac.il/PAGES/item.asp?item=17687&id=92<br />
<p><br />
<br><br />
<p dir='rtl'><br />
='''ד.נ.א בשרות הרפואה'''=<br />
קיימים תחומים רבים בהם קיים קשר בין המחקרים ב- DNAלבין הרפואה. הוותיק ביותר הוא, קרוב לוודאי הייצור של תרופות. כפי שהוזכר, כבר ב-1977 הוחל בייצור של אינסולין ולאחר מכן, בתחילת שנות ה-80, הורמון הגדילה.<br />
בין ההיבטים של תרומת הידע אודות DNA לרפואה, ניתן להתייחס לייצור תרופות (Genetic Engineering in Medicine) בשיטות ביוגנטיות, איתור נשאות של מחלות תורשתיות, (דוגמה ידועה היא התופעה של הופעת סרטן שד בנשים מאותה משפחה), יעוץ גנטי לפני הכניסה להריון, ריפוי בעזרת החדרה של גנים (Gene therapy), האפשרות, בעתיד, לתכנן רפואה מותאמת אישית (Personalized medicine) ועוד.<br />
<p><br />
<br><br />
<p dir='rtl'><br />
='''הד.נ.א בשרות החקלאות'''=<br />
השימוש בשיטות ביוגנטיות בחקלאות גורם לויכוחים ולעיתים אפילו לסכסוכים אלימים. ב-1998 פרסם דר' פוסטזי (Árpád Pusztai) בתכנית רַאֲיוֹנוֹת פופולרית בטלוויזיה הבריטית תוצאות של מחקרים שערך בחולדות שהואכלו בתפוחי-אדמה מהונדסים גנטית. לפי טענתו התגלו בחולדות שינויים במערכות החיסון =והעיכול של החולדות. בעקבות השערורייה שהתחוללה פוטר דר' פוסטזי ממקום עבודתו והועלו טענות רבות נגד הניסוי שבוצע. כיום ניתן, במידה מסוימת, לחלק את העולם למדינות המתנגדות לשימוש במזון מהונדס (מדינות אירופה) ולאלו העוסקות בפיתוח זנים חדשים (ארה"ב, לדוגמה). הדאגה העיקרית המכתיבה במידה רבה את הצורך להמשך מחקרים בנושא הוא הפחד מפני סכנת הרעב בעולם שבו מספר האנשים גדל והולך ואילו שטחי העיבוד הולכים וקטנים.<br />
<br />
'''קישורים בנושא:'''<br />
הנדסה גנטית בצמחים<br />
http://www.ynet.co.il/articles/0,7340,L-3929435,00.html<br />
<br />
מי מפחד מצמחים מהונדסים?<br />
http://lib.cet.ac.il/pages/item.asp?item=9533&id=92<br />
<br />
צמחים מהונדסים – החשש והכורח<br />
http://www.hayadan.org.il/gal60gm-101003/<br />
<br />
צמחים מהונדסים: סיכויים, סיכונים והחקיקה שביניהם<br />
http://telem.openu.ac.il/courses/c20237/engplant2-g.htm<br />
<br />
חיסונים ירוקים : על חקלאות מולקולרית בשרות הרפואה<br />
http://lib.cet.ac.il/pages/item.asp?item=18032&id=92<br />
<br />
פיתוחים מיוחדים<br />
צמח שפולט אור כאשר הוא צמא: http://www.ynet.co.il/articles/0,7340,L-3225419,00.html<br />
<p><br />
<br><br />
<p dir='rtl'><br />
='''הד.נ.א בשרות המשטרה'''=<br />
שני גילויים במיוחד הפכו את ה- DNAלמכשיר החשוב ביותר בכל חקירות המשטרה. הראשון הוא פיתוח "תגובת השרשרת של פולימראז" (PCR ,polymerase chain reaction), המאפשרת לשכפל עותקים רבים של מקטע DNA. כמו שאמר קארי מוליס (Kary Banks Mullis), אחד מראשוני המפתחים של השיטה הזו:<br />
"Beginning with a single molecule of the genetic material DNA, the PCR can generate 100 billion similar molecules in an afternoon. The reaction is easy to execute. It requires no more than a test tube, a few simple reagents, and a source of heat."<br />
הגילוי השני שקידם את המקום שה- DNAתופש בעבודת המשטרה הוא השיטה לקביעת טביעת אצבעות של DNA שפותחה על-ידי אלק ג'פריז (Alec Jeffreys) ב-1984, שיטה המכונה גם "יצירת פרופיל של דנ"א (DNA profiling). <br />
העובדה שניתן לשכפל דגימות של DNA מאפשר להשתמש במדגמים זעירים שהושארו בזירת הפשע, לדוגמה על בדל סיגריה, על כוס ששתו ממנה או אפילו על בול או מעטפה שמישהו ליקק אותם כדי להדביקם. השיטה הזו מאפשרת להביא פושעים לדין, או לחילופין לשחרר אנשים שנעצרו ללא אשם. (בארה"ב הוקמו מספר קבוצות של עורכי דין מתנדבים המטפלים במקרים של אנשים שהואשמו באונס, הטוענים כי הם לא אשמים וקיימות עדויות משפטיות שניתן לבודקן. לדוגמה, http://www.innocenceproject.org/about )<br />
גם המשטרה בארץ מנצלת את היכולות החדשות שהוזכרו כדי להיעזר בפענוח פשעים. לדוגמה: http://news.nana10.co.il/Article/?ArticleID=560737&TypeID=1. היא גם יצרה בנק לדגימות של פושעים. <br />
ריאיון עם פרופ' יוסף אלמוג, ראש קבוצת המחקר לכימיה פורנסית באוניברסיטה העברית בירושלים<br />
<p><br />
<br><br />
<p dir='rtl'><br />
=''' הד.נ.א וחקר האבולוציה'''=<br />
ההתפתחויות בידע אודות ה- DNAפתחו שדה חדש ורחב למחקרים אודות התפתחות המין האנושי והאופן בו אוכלסו היבשות השונות. הדרך בה נעשה הדבר היא על-ידי מעקב על פיזור המוטציות באוכלוסיות שונות. בדרך כלל נבדק פיזור המוטציות בכרומוזום Y, הכרומוזום המועבר מאב לבן, או בכרומוזומים המועברים מן האם דרך המיטוכונדריה. <br />
במעבר מדור אחד למשנהו, ה- DNAנשמר אך מפעם לפעם מתרחשות מוטציות העשויות להיות מועברות לדורות הבאים. כאשר מתרחשת מוטציה כזאת, היא מועברת לצאצאים בדורות הבאים. אם צאצא (אחד או יותר) עובר לחלק ארץ אחרת, המוטציה עוברת אתו וכך ניתן לעקוב אחרי ההיסטוריה של נדידת אוכלוסיות בחלקי העולם. <br />
בשנת 2005 השיקו IBM ו-ה"נשיונל ג'אוגראפיק" פרויקט בראשותו של ספנסר וואלאס (Spencer Wells), שמטרתו הייתה לעקוב אחרי מסעות המין האנושי לאורך השנים. ספנסר בדק את כרומוזומי Y והגיע למסקנה כי כל בני האדם החיים בימינו הם צאצאיו של גבר אחד שחי לפני כ-60,000 – 90,000 שנים באפריקה.מחקרים אחרים שהתמקדו במטען הגנטי במיטוכונדריה קבעו את קיומה של חוה המיטוכונדריאלית שחייתה, כנראה לפני כ-190,000 – 200,000 שנים. גם חוקרים מן הארץ השתתפו בפרויקט והגיעו למסקנה כי למשך כ-100 אלף שנים פוצל המין האנושי לשניים.<br />
ספנסר סיכם את מסעותיו במסגרת הפרויקט בסרט מסע האדם.<br />
<p><br />
<br><br />
<p dir='rtl'><br />
''' היבטים נוספים של חקר ה- DNA'''<br />
'''א. זיהוי קרבה משפחתית'''<br />
המחקרים ב- DNAמאפשרים לאפיין את מקומנו באילן היוחסין המשפחתי. כיום ניתן לשלוח דגימת DNA ולקבל מידע אודות התפתחות ההיסטוריה המשפחתית. <br />
'''ב. מחקרים ברמה הלאומית'''<br />
להלן כמה דוגמאות:<br />
במחקר שנמשך מספר שנים, נמצא גן משותף אצל כוהנים ללא הבדלי מוצא, אשכנזים וספרדים, תימנים, רוסים וכו'. 80-70 אחוז מהם נושאים בכרומוזום Y שלהם גן משותף בשכיחות גבוהה שאין כמוה בשום קבוצת אוכלוסייה אחרת. אצל יהודים שאינם כוהנים, ואצל גויים, אפשר למצוא את הגן הזה בשכיחות של 5% בלבד. הגן הזה מעיד על היות הכוהנים בני אותה משפחה, צאצאיו של איש אחד שהוא אבי המשפחה. גן זה כונה בשם הגן הכוהני.<br />
למציאותו של הגן הכוהני יש השלכות מעבר לאישור של היות הכוהנים צאצאיו של אדם אחד. לדוגמה, בדרום אפריקה ישנו שבט – שבט הלֵמְבָּה, קבוצה של כ-70,000 שחורי עור אשר לפי המסורת שלהם, כוהן גדול בשם בּוּבָּה, הוציא אותם מיהודה לפני כ-2500 שנה ולאחר גלגולים רבים הם התיישבו בחלק הדרומי של אפריקה. למרות הבידוד שלהם מן העם היהודי, הם שומרים על מספר רב של מסורות כגון: מאמינים באל אחד, שומרים את השבת ומקדשים אותה, אוכלים רק בשר שנשחט בשחיטה כשרה, הזכרים נימולים, חובשים כיפה, ועל המצבות שלהם נמצאים לעיתים קרובות קישוטים של מגן דויד. למרבית ההפתעה נמצא הגן הכוהני אצל למעלה מ- 50 אחוז אצל בני תת-השבט הבּוּבָּה, אנשים הנחשבים על-ידי בני הלֵמְבָּה לשבט הכוהנים שלהם.<br />
בדומה לכך, חוקרים טוענים כי נמצאו שורשי יהודים אנוסי ספרד בשבט אינדיאני.<br />
'''ג. ייעוץ גנטי'''<br />
הידע המצטבר אודות ה- DNAמאפשר לבצע בדיקות גנטיות המאפשרות לחשב מה הם הסיכויים ללידת ילדים עם מומים מולדים. דוגמות בולטות לכך הן המחלות המורות טאי זקס, תלסמיה, סיסטיק פיברוזיס ותסמונת X שביר.<br />
משרד הבריאות מאפשר בדיקות של הסיכונים העובר ללקות במחלות אלו. הגדילו לעשות בעדה החרדית. ב-1983 הוקמה אגודת "דור ישרים" המבצעת בדיקות גנטיות לפני נישואין כדי למנוע מחלות גנטיות הנפוצות אצל יהודים.<br />
ולבסוף, כאָנֶקְדּוֹטָה: האם היטלר היה יהודי?<br />
http://www.nrg.co.il/online/1/ART2/148/733.html<br />
<p><br />
<br> </div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=Entry_list_(Hebrew)&diff=1407466Entry list (Hebrew)2012-06-13T15:47:01Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div>__NOTOC__<br />
<br />
<br />
<table width="90%" border="0" align="center" cellpadding="10"><tr><br />
<td><H1 align="right"><b>ערכים בעברית</b></H1></td><br />
<tr><td><br />
<div align='right' dir='rtl'><br />
הערכים בשפה העברית נכתבו על ידי מורי תיכון במסגרת שני קורסים:<br />
<br><br />
1) הקורס <br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Rothschild-Weizmann_course_(Hebrew) מבוא לביואינפורמטיקה] בתוכנית רוטשילד-ויצמן במכון ויצמן למדע בהנחיית <br />
[http://longitude.weizmann.ac.il/~amir/ ד"ר אמיר מיטשל] וד"ר אורנה דהאן. <br />
<br><br />
2) קורס מורים מובילים בכימיה במסגרת המרכז הארצי לכימיה בהנחיית ד"ר יעל שורץ וד"ר דבורה קצביץ<br />
<br><br />
3) הקורס חלבונים בתוכנית רוטשילד ויצמן, מסלול הכימיה בהנחיית ד"ר שירלי דאובה וד"ר שלי ליבנה<br />
<br />
<br />
את עקרונות הניווט והשימוש באתר ניתן <br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Quick_Manual_(Hebrew) ללמוד בקלות]<br />
</div><br />
<br />
</td></tr></table><br />
<br />
<div align='right' dir='rtl'><br />
== דפי מידע על חלבונים ==<br />
</div><br />
<div align='right' dir='rtl'><br />
<table width="60%" border="0" align="right"><br />
<tr><td><br />
[[Image:hemoglobin.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_(Hebrew) המוגלובין]<br />
</td><td>(פותח ע"י יערה שויד ומירב כפיר)</td><td><br />
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Hemoglobin.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:amylase.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Amylase_(Hebrew) עמילאז]<br />
</td><td>(פותח ע"י טובה מרזר ולאה יפרח)</td><td><br />
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Amylase.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:pepsin.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Pepsin_(Hebrew) פפסין]<br />
</td><td>(פותח ע"י חגית ברגמן ואורה בר)</td><td><br />
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Pepsin.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:GFP.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/GFP_(Hebrew) GFP]<br />
</td><td>(פותח ע"י מירב כפיר)</td><td>-</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:Catalase.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Catalase_(Hebrew) קטלאז]<br />
</td><td>(פותח ע"י עינת פילר ואפרת דיין)</td><td><br />
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:G6PD.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/G6PD_(Hebrew) G6PD]<br />
</td><td>(פותח ע"י לילך שטיין וגל עמית)</td><td><br />
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:Lysosyme.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Lysozyme_(Arabic) ליזוזים (ערבית)]<br />
</td><td>(פותח ע"י עיסה פדוא, אבו גראד טרז ושירין ראבי)</td><td><br />
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:Hexosaminidase.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Hexosaminidase_(Hebrew) הקסוסאמינידאז]<br />
</td><td>(פותח ע"י תרצה גדרון וקטי מי טל גמליאל)</td><td><br />
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:bacterio.jpg|75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Bacteriorhodopsin_(Hebrew) בקטריורודופסין]<br />
</td><td>( פותח ע"י ד"ר ימית שרעבי-נאור, שרית, שמאי ורוזה גולובצ'יק)</td><td><br />
דף העבודה לתלמיד מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:LEPTIN.JPG|75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Leptin_Hebrew_(Hebrew) לפטין]<br />
</td><td>( פותח ע"י אידלמן רחל, דפנה הלוי, נחום סטולר ושרילי ברקוביץ)</td><td><br />
דף העבודה לתלמיד וקישורים רבים מופיעים בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:Ache1.JPG|75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Acetylcholinesterase_(Hebrew) אצטילכולין אסטראז]<br />
</td><td>( פותח ע"י רות ולדמן, ירדן קדמי, ג'ואד אגבריה וכנעאני יאסין)</td><td><br />
דף העבודה לתלמיד מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:Boaz.JPG|75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Phospholipase_(Hebrew) פוספוליפאז]<br />
</td><td>( פותח ע"י בעז הדס, אורלי פלוטקין, אלה שכטר, וסופי לדרמן)</td><td><br />
דף העבודה לתלמיד מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:hemo.png| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Sandbox_hamod המוגלובין]<br />
</td><td>(פותח ע"י חמוד מועין, חנין רעד ונוואל זערורה)</td><td><br />
<td></td></tr><br />
<tr><td><br />
[[Image:hsp.png| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/SANDBOX_HSP HSP – Heat shock proteins]<br />
</td><td>(פותח ע"י פיה גרינשטיין, אירנה מרגולין ונרימאן חכים)</td><td><br />
<td></td></tr><br />
<tr><td><br />
[[Image:insulin2.png| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Insulin_mo-or-sl אינסולין ופרו אינסולין]<br />
</td><td>(פותח ע"י משה יונתן, שלומית וינטר ואורית וינשטוק)</td><td><br />
<td></td></tr><br />
<tr><td><br />
[[Image:groel.png| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Sand_box_groel שפרון GroEL]<br />
</td><td>(פותח ע"י חני אלישע ורונית פיס-דוד)</td><td><br />
<td></td></tr><br />
<tr><td><br />
[[Image:gfp.png| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Gfp_vc2 GFP-green fluorescent protein]<br />
</td><td>(פותח ע"י ויולה סאדר וקלודיה סאדר)</td><td><br />
<td></td></tr><br />
<tr><td><br />
[[Image:hemo.png| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Sand_box_groel מיוגלובין והמוגלובין]<br />
</td><td>(פותח ע"י חאלד מסאלחה, חאלד מסאלחה ומרואן אשקר)</td><td><br />
<td></td></tr><br />
<br />
</table><br />
</div></div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=Entry_list_(Hebrew)&diff=1407465Entry list (Hebrew)2012-06-13T15:45:59Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div>__NOTOC__<br />
<br />
<br />
<table width="90%" border="0" align="center" cellpadding="10"><tr><br />
<td><H1 align="right"><b>ערכים בעברית</b></H1></td><br />
<tr><td><br />
<div align='right' dir='rtl'><br />
הערכים בשפה העברית נכתבו על ידי מורי תיכון במסגרת שני קורסים:<br />
<br><br />
1) הקורס <br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Rothschild-Weizmann_course_(Hebrew) מבוא לביואינפורמטיקה] בתוכנית רוטשילד-ויצמן במכון ויצמן למדע בהנחיית <br />
[http://longitude.weizmann.ac.il/~amir/ ד"ר אמיר מיטשל] וד"ר אורנה דהאן. <br />
<br><br />
2) קורס מורים מובילים בכימיה במסגרת המרכז הארצי לכימיה בהנחיית ד"ר יעל שורץ וד"ר דבורה קצביץ<br />
<br><br />
3) הקורס חלבונים בתוכנית רוטשילד ויצמן, מסלול הכימיה בהנחיית ד"ר שירלי דאובה וד"ר שלי ליבנה<br />
<br />
<br />
את עקרונות הניווט והשימוש באתר ניתן <br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Quick_Manual_(Hebrew) ללמוד בקלות]<br />
</div><br />
<br />
</td></tr></table><br />
<br />
<div align='right' dir='rtl'><br />
== ערכים ==<br />
</div><br />
<div align='right' dir='rtl'><br />
<table width="60%" border="0" align="right"><br />
<tr><td><br />
[[Image:hemoglobin.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_(Hebrew) המוגלובין]<br />
</td><td>(פותח ע"י יערה שויד ומירב כפיר)</td><td><br />
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Hemoglobin.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:amylase.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Amylase_(Hebrew) עמילאז]<br />
</td><td>(פותח ע"י טובה מרזר ולאה יפרח)</td><td><br />
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Amylase.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:pepsin.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Pepsin_(Hebrew) פפסין]<br />
</td><td>(פותח ע"י חגית ברגמן ואורה בר)</td><td><br />
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Pepsin.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:GFP.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/GFP_(Hebrew) GFP]<br />
</td><td>(פותח ע"י מירב כפיר)</td><td>-</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:Catalase.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Catalase_(Hebrew) קטלאז]<br />
</td><td>(פותח ע"י עינת פילר ואפרת דיין)</td><td><br />
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:G6PD.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/G6PD_(Hebrew) G6PD]<br />
</td><td>(פותח ע"י לילך שטיין וגל עמית)</td><td><br />
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:Lysosyme.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Lysozyme_(Arabic) ליזוזים (ערבית)]<br />
</td><td>(פותח ע"י עיסה פדוא, אבו גראד טרז ושירין ראבי)</td><td><br />
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:Hexosaminidase.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Hexosaminidase_(Hebrew) הקסוסאמינידאז]<br />
</td><td>(פותח ע"י תרצה גדרון וקטי מי טל גמליאל)</td><td><br />
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:bacterio.jpg|75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Bacteriorhodopsin_(Hebrew) בקטריורודופסין]<br />
</td><td>( פותח ע"י ד"ר ימית שרעבי-נאור, שרית, שמאי ורוזה גולובצ'יק)</td><td><br />
דף העבודה לתלמיד מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:LEPTIN.JPG|75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Leptin_Hebrew_(Hebrew) לפטין]<br />
</td><td>( פותח ע"י אידלמן רחל, דפנה הלוי, נחום סטולר ושרילי ברקוביץ)</td><td><br />
דף העבודה לתלמיד וקישורים רבים מופיעים בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:Ache1.JPG|75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Acetylcholinesterase_(Hebrew) אצטילכולין אסטראז]<br />
</td><td>( פותח ע"י רות ולדמן, ירדן קדמי, ג'ואד אגבריה וכנעאני יאסין)</td><td><br />
דף העבודה לתלמיד מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:Boaz.JPG|75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Phospholipase_(Hebrew) פוספוליפאז]<br />
</td><td>( פותח ע"י בעז הדס, אורלי פלוטקין, אלה שכטר, וסופי לדרמן)</td><td><br />
דף העבודה לתלמיד מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:hemo.png| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Sandbox_hamod המוגלובין]<br />
</td><td>(פותח ע"י חמוד מועין, חנין רעד ונוואל זערורה)</td><td><br />
<td></td></tr><br />
<tr><td><br />
[[Image:hsp.png| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/SANDBOX_HSP HSP – Heat shock proteins]<br />
</td><td>(פותח ע"י פיה גרינשטיין, אירנה מרגולין ונרימאן חכים)</td><td><br />
<td></td></tr><br />
<tr><td><br />
[[Image:insulin2.png| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Insulin_mo-or-sl אינסולין ופרו אינסולין]<br />
</td><td>(פותח ע"י משה יונתן, שלומית וינטר ואורית וינשטוק)</td><td><br />
<td></td></tr><br />
<tr><td><br />
[[Image:groel.png| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Sand_box_groel שפרון GroEL]<br />
</td><td>(פותח ע"י חני אלישע ורונית פיס-דוד)</td><td><br />
<td></td></tr><br />
<tr><td><br />
[[Image:gfp.png| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Gfp_vc2 GFP-green fluorescent protein]<br />
</td><td>(פותח ע"י ויולה סאדר וקלודיה סאדר)</td><td><br />
<td></td></tr><br />
<tr><td><br />
[[Image:hemo.png| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Sand_box_groel מיוגלובין והמוגלובין]<br />
</td><td>(פותח ע"י חאלד מסאלחה, חאלד מסאלחה ומרואן אשקר)</td><td><br />
<td></td></tr><br />
<br />
</table><br />
</div></div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=File:Gfp.png&diff=1407464File:Gfp.png2012-06-13T15:31:53Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div></div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=Entry_list_(Hebrew)&diff=1407463Entry list (Hebrew)2012-06-13T15:31:35Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div>__NOTOC__<br />
<br />
<br />
<table width="90%" border="0" align="center" cellpadding="10"><tr><br />
<td><H1 align="right"><b>ערכים בעברית</b></H1></td><br />
<tr><td><br />
<div align='right' dir='rtl'><br />
הערכים בשפה העברית נכתבו על ידי מורי תיכון במסגרת שני קורסים:<br />
1) הקורס <br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Rothschild-Weizmann_course_(Hebrew) מבוא לביואינפורמטיקה] בתוכנית רוטשילד-ויצמן במכון ויצמן למדע בהנחיית <br />
[http://longitude.weizmann.ac.il/~amir/ ד"ר אמיר מיטשל] וד"ר אורנה דהאן. <br />
2) קורס מורים מובילים בכימיה במסגרת המרכז הארצי לכימיה בהנחיית ד"ר יעל שורץ וד"ר דבורה קצביץ<br />
<br />
<br />
<br />
את עקרונות הניווט והשימוש באתר ניתן <br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Quick_Manual_(Hebrew) ללמוד בקלות]<br />
</div><br />
<br />
</td></tr></table><br />
<br />
<div align='right' dir='rtl'><br />
== ערכים ==<br />
</div><br />
<div align='right' dir='rtl'><br />
<table width="60%" border="0" align="right"><br />
<tr><td><br />
[[Image:hemoglobin.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_(Hebrew) המוגלובין]<br />
</td><td>(פותח ע"י יערה שויד ומירב כפיר)</td><td><br />
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Hemoglobin.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:amylase.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Amylase_(Hebrew) עמילאז]<br />
</td><td>(פותח ע"י טובה מרזר ולאה יפרח)</td><td><br />
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Amylase.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:pepsin.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Pepsin_(Hebrew) פפסין]<br />
</td><td>(פותח ע"י חגית ברגמן ואורה בר)</td><td><br />
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Pepsin.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:GFP.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/GFP_(Hebrew) GFP]<br />
</td><td>(פותח ע"י מירב כפיר)</td><td>-</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:Catalase.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Catalase_(Hebrew) קטלאז]<br />
</td><td>(פותח ע"י עינת פילר ואפרת דיין)</td><td><br />
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:G6PD.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/G6PD_(Hebrew) G6PD]<br />
</td><td>(פותח ע"י לילך שטיין וגל עמית)</td><td><br />
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:Lysosyme.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Lysozyme_(Arabic) ליזוזים (ערבית)]<br />
</td><td>(פותח ע"י עיסה פדוא, אבו גראד טרז ושירין ראבי)</td><td><br />
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:Hexosaminidase.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Hexosaminidase_(Hebrew) הקסוסאמינידאז]<br />
</td><td>(פותח ע"י תרצה גדרון וקטי מי טל גמליאל)</td><td><br />
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:bacterio.jpg|75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Bacteriorhodopsin_(Hebrew) בקטריורודופסין]<br />
</td><td>( פותח ע"י ד"ר ימית שרעבי-נאור, שרית, שמאי ורוזה גולובצ'יק)</td><td><br />
דף העבודה לתלמיד מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:LEPTIN.JPG|75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Leptin_Hebrew_(Hebrew) לפטין]<br />
</td><td>( פותח ע"י אידלמן רחל, דפנה הלוי, נחום סטולר ושרילי ברקוביץ)</td><td><br />
דף העבודה לתלמיד וקישורים רבים מופיעים בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:Ache1.JPG|75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Acetylcholinesterase_(Hebrew) אצטילכולין אסטראז]<br />
</td><td>( פותח ע"י רות ולדמן, ירדן קדמי, ג'ואד אגבריה וכנעאני יאסין)</td><td><br />
דף העבודה לתלמיד מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:Boaz.JPG|75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Phospholipase_(Hebrew) פוספוליפאז]<br />
</td><td>( פותח ע"י בעז הדס, אורלי פלוטקין, אלה שכטר, וסופי לדרמן)</td><td><br />
דף העבודה לתלמיד מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
</table><br />
</div><br />
<br />
<br><br />
<br />
<div align='right' dir='rtl'><br />
<br />
= ערכים נוספים בעברית =<br />
דפים אלו נכתבו במסגרת קורס '''חלבונים''' בתוכנית רוטשילד ויצמן, מסלול הכימיה בהנחיית ד"ר שירלי דאובה וד"ר שלי ליבנה<br />
<br />
<div align='right' dir='rtl'><br />
<table width="60%" border="0" align="right"><br />
<tr><td><br />
[[Image:hemo.png| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Sandbox_hamod המוגלובין]<br />
</td><td>(פותח ע"י חמוד מועין, חנין רעד ונוואל זערורה)</td><td><br />
<td></td></tr><br />
<tr><td><br />
[[Image:hsp.png| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/SANDBOX_HSP HSP – Heat shock proteins]<br />
</td><td>(פותח ע"י פיה גרינשטיין, אירנה מרגולין ונרימאן חכים)</td><td><br />
<td></td></tr><br />
<tr><td><br />
[[Image:insulin2.png| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Insulin_mo-or-sl אינסולין ופרו אינסולין]<br />
</td><td>(פותח ע"י משה יונתן, שלומית וינטר ואורית וינשטוק)</td><td><br />
<td></td></tr><br />
<tr><td><br />
[[Image:groel.png| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Sand_box_groel שפרון GroEL]<br />
</td><td>(פותח ע"י חני אלישע ורונית פיס-דוד)</td><td><br />
<td></td></tr><br />
<tr><td><br />
[[Image:gfp.png| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Gfp_vc2 GFP-green fluorescent protein]<br />
</td><td>(פותח ע"י ויולה סאדר וקלודיה סאדר)</td><td><br />
<td></td></tr><br />
<tr><td><br />
[[Image:hemo.png| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Sand_box_groel מיוגלובין והמוגלובין]<br />
</td><td>(פותח ע"י חאלד מסאלחה, חאלד מסאלחה ומרואן אשקר)</td><td><br />
<td></td></tr><br />
<br />
</table><br />
</div></div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=Sandbox_hemoglobin&diff=1407462Sandbox hemoglobin2012-06-13T15:30:01Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div>=='''ומיוגלובין (Mb) המוגלובין (Hb)'''==<br />
<div dir='rtl' align='right'><br />
<p dir='rtl'><br />
<Structure load='1a3n' size='300' frame='true' align='right' caption='Insert caption here' scene='Insert optional scene name here' /><br />
כל אורגניזם שגודלו יותר ממילמיטרים ספורים, צריך, ע"מ לקיים נשימה אירובית, בנוסף למערכת הקולטת חמצן, גם מערכת להובלת החמצן אל התאים ולהרחקת הפסולת.<br />
בחרקים קיימת מערכת הסרכיאה (tracheae) שהיא בעצם צינוריות זעירות מפני השטח של החרק אל תוך גופו – בעצם מגדיל את שטח הפנים של החרק. אך לזה יש מגבלת גודל. באורגניזמים אחרים מעבר החמצן והפסולת מבוסס על התמוססות החמצן במים (נמוכה) ועל דיפוזיה דרך התאים (איטית).<br />
<br />
== חלבונים נושאי חמצן ==<br />
מיוגלובין – תפקידו לקלוט את החמצן מההמוגלובין ושמור אותו ברקמה למצב בו נדרש חמצן. חלבונים הקושרים חמצן בעצמם, יכולים להיות מומסים ישירות בדם או נישאים בתאי הדם האדומים (arithrocytes – אריטרוציטים).<br />
<br />
<scene name='Sandbox_hemoglobin/Heme_in_hemoglobin/1'>המוגלובין</scene> – תפקידו לקשור חמצן בריאות או בזימים ולהעביר אותו לרקמות – שם ישחרר אותו למיוגלובין.<br />
מיוגלובין והמוגלובין בנויים ממבנה דומה, שרשרת פוליפפטידית המקופלת סביב מולקולת הם שבה נמצא האתר קושר חמצן.<br />
<scene name='Sandbox_hemoglobin/Hemes/1'>קבוצות ההם ללא השרשראות</scene><br />
<br><br />
הדרישה מהחלבון היא לקשור חמצן בצורה כזו שהחמצן ישמר בצורת O2 ולא יחמצן שום דבר אחר (אם החמצן יתחזר הוא לא יוכל לשמש לנשימה תאית), וגם לשחרר אותו בבוא העת. המולקולה האורגנית של החלבון בעצמה אינה יכולה לקשור חמצן, לכן, במולקולת Heme קיים יון דו-ערכי של ברזל המסוגל לקשור חמצן.<br />
מולקולת ההם היא ממשפחת הפורפינים (porphin) והיא נקראת פרוטופורפין, זוהי טבעת שבמרכזה 4 חנקנים הקושרים ברזל בקשרים קוולנטיים. המולקולה של פרוטופורפין שקשרה ברזל נקראת ferroprotoporphin ע"ש הברזל. Heme (צבעה אדום הודות לברזל, בכלורופיל צבעה ירוק בגלל המגנזיום). הטבעת מישורית בגלל הקשרים הכפולים.<br />
<br />
[[Image:Heme_fe.JPG]]</div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=Sandbox_hemoglobin&diff=1407461Sandbox hemoglobin2012-06-13T15:26:31Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div>=='''מיוגלובין (Mb) המוגלובין (Hb)'''==<br />
<div dir='rtl' align='right'><br />
<p dir='rtl'><br />
<Structure load='1a3n' size='300' frame='true' align='right' caption='Insert caption here' scene='Insert optional scene name here' /><br />
כל אורגניזם שגודלו יותר ממילמיטרים ספורים, צריך, ע"מ לקיים נשימה אירובית, בנוסף למערכת הקולטת חמצן, גם מערכת להובלת החמצן אל התאים ולהרחקת הפסולת.<br />
בחרקים קיימת מערכת הסרכיאה (tracheae) שהיא בעצם צינוריות זעירות מפני השטח של החרק אל תוך גופו – בעצם מגדיל את שטח הפנים של החרק. אך לזה יש מגבלת גודל. באורגניזמים אחרים מעבר החמצן והפסולת מבוסס על התמוססות החמצן במים (נמוכה) ועל דיפוזיה דרך התאים (איטית).<br />
<br />
== חלבונים נושאי חמצן ==<br />
מיוגלובין – תפקידו לקלוט את החמצן מההמוגלובין ושמור אותו ברקמה למצב בו נדרש חמצן. חלבונים הקושרים חמצן בעצמם, יכולים להיות מומסים ישירות בדם או נישאים בתאי הדם האדומים (arithrocytes – אריטרוציטים).<br />
<br />
<scene name='Sandbox_hemoglobin/Heme_in_hemoglobin/1'>המוגלובין</scene> – תפקידו לקשור חמצן בריאות או בזימים ולהעביר אותו לרקמות – שם ישחרר אותו למיוגלובין.<br />
מיוגלובין והמוגלובין בנויים ממבנה דומה, שרשרת פוליפפטידית המקופלת סביב מולקולת הם שבה נמצא האתר קושר חמצן.<br />
<scene name='Sandbox_hemoglobin/Hemes/1'>קבוצות ההם ללא השרשראות</scene><br />
<br><br />
הדרישה מהחלבון היא לקשור חמצן בצורה כזו שהחמצן ישמר בצורת O2 ולא יחמצן שום דבר אחר (אם החמצן יתחזר הוא לא יוכל לשמש לנשימה תאית), וגם לשחרר אותו בבוא העת. המולקולה האורגנית של החלבון בעצמה אינה יכולה לקשור חמצן, לכן, במולקולת Heme קיים יון דו-ערכי של ברזל המסוגל לקשור חמצן.<br />
מולקולת ההם היא ממשפחת הפורפינים (porphin) והיא נקראת פרוטופורפין, זוהי טבעת שבמרכזה 4 חנקנים הקושרים ברזל בקשרים קוולנטיים. המולקולה של פרוטופורפין שקשרה ברזל נקראת ferroprotoporphin ע"ש הברזל. Heme (צבעה אדום הודות לברזל, בכלורופיל צבעה ירוק בגלל המגנזיום). הטבעת מישורית בגלל הקשרים הכפולים.<br />
<br />
[[Image:Heme_fe.JPG]]</div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=Gfp_vc2&diff=1407460Gfp vc22012-06-13T15:16:07Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div><applet load='1ema' size='450' frame='true' align='right' scene='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2' caption='Green fluorescent protein ([[1ema]])' /><br />
<br />
==<center>'''GFP-green fluorescent protein'''</center>==<br />
<div dir='rtl' align='right'><br />
<p dir='rtl'><br />
<br />
GFP הינו חלבון אשר פולט אור ירקרק כאשר מאירים עליו באור כחול או אולטרה סגול. GFP קיים באופן טבעי במדוזה Aequorea Victoria לה הוא משמש כאמצעי הרתעה לטורפים.<br />
לחלבון זה שמושים רבים במחקר כגון סימון תאים ורקמות, מעקב אחרי תהליכים תוך תאיים ועוד. מגלי ה- GFP זכו בפרס נובל לכימיה בשנת 2008 בשל שימושיו הרבים ותרומתו העצומה למחקר. <br />
==מבנה החלבון==<br />
ה GFP מורכב מ- 238 חומצות אמינו היוצרות את המבנה ראשוני של החלבון ומשקלו המוקולרי 27 קילו דלטון לחלבון מבנה מרחבי דמוי חבית barrel-β בנוי מ-11 גדילי ביתא וסליל אלפא. מרבית החלבון יוצר מבנה דמוי חבית כאשר חלק מהסליל חוצה את החבית לאורכה. האזור במולקולה שבולע את האור (כרומופור) והאזור שפולט את האור (.<scene name='Gfp_vc2/Florofor/1'>הפלורופור</scene><br />
) נמצאים במרכז החבית. למבנה זה תפקיד חשוב בפלואורסנציה של ה – GFP ,המבנה הגלילי סביב הפלואורופור מונע ממולקולות מים לחדור ולבצע דה-אקטיבציה למולקולה המעוררת לפני שזו תפלוט את האור. שלוש חומצות אמינו יוצרות את הפלואורופור טירוזין (89) ,טירוזין (90) וגליצין (91) . כאשר מקרינים על שרשרת הכרומופור אור באורך גל 395nm מגיבות חומצות אמינו אלו זו עם זו, ומביאות לפליטת אור באורך גל של 509nm מהפלואורופור. מוטציות ברצף חומצות האמינו בפלואורופור מביאות לשינוי בצבע הפלואורסנציה של החלבון. מוטציה נקודתית ברצף הפלואורופור, בה מוחלף טירוזין (89) בהיסטידין (Y89H) משנה את צבע הפלוריסנציה לכחול ומתקבל BFP - Blue Fluorescent Protein. שינוי הטירוזין לטריפטופן (Y89W) ישנה את צבע הפלואורסנציה לכחול-ירוק ויתקבל CFP - Cyan Fluorescent protein. בדרך זו ניתן ליצור חלבון הנותן פלואורסנציה חזקה יותר. למוטנטים השונים של ה-GFP אורכי גל שונים של עירור ופליטה.<br />
<br />
== חשיבות החלבון ושמושיו השונים==<br />
כיום משתמשים בחלבונים המבוססים על GFP בתחומים רבים במחקר, למשל סימון חלבונים בתא ומעקב אחריהם בתהליכם השונים באמצעות מיקרוסקופ פלואורוצינטי, סימון תאים ומעקב אחרי תנועתם בגוף. יצירת גלאי סידן, חומציות ועוד. בעזרת חלבונים המובססים על GFP ניתן לעשות גם FRET ריאקציה המזהה קירבה בין שני חלבונים.<br />
<scene name='Green_Fluorescent_Protein/1ema_gfp_default/2'>חזרה לחלבון</scene></div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=Entry_list_(Hebrew)&diff=1407459Entry list (Hebrew)2012-06-13T15:04:50Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div>__NOTOC__<br />
<br />
<br />
<table width="90%" border="0" align="center" cellpadding="10"><tr><br />
<td><H1 align="right"><b>ערכים בעברית</b></H1></td><br />
<tr><td><br />
<div align='right' dir='rtl'><br />
הערכים בשפה העברית נכתבו על ידי מורי תיכון במסגרת שני קורסים:<br />
1) הקורס <br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Rothschild-Weizmann_course_(Hebrew) מבוא לביואינפורמטיקה] בתוכנית רוטשילד-ויצמן במכון ויצמן למדע בהנחיית <br />
[http://longitude.weizmann.ac.il/~amir/ ד"ר אמיר מיטשל] וד"ר אורנה דהאן. <br />
2) קורס מורים מובילים בכימיה במסגרת המרכז הארצי לכימיה בהנחיית ד"ר יעל שורץ וד"ר דבורה קצביץ<br />
<br />
<br />
<br />
את עקרונות הניווט והשימוש באתר ניתן <br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Quick_Manual_(Hebrew) ללמוד בקלות]<br />
</div><br />
<br />
</td></tr></table><br />
<br />
<div align='right' dir='rtl'><br />
== ערכים ==<br />
</div><br />
<div align='right' dir='rtl'><br />
<table width="60%" border="0" align="right"><br />
<tr><td><br />
[[Image:hemoglobin.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_(Hebrew) המוגלובין]<br />
</td><td>(פותח ע"י יערה שויד ומירב כפיר)</td><td><br />
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Hemoglobin.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:amylase.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Amylase_(Hebrew) עמילאז]<br />
</td><td>(פותח ע"י טובה מרזר ולאה יפרח)</td><td><br />
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Amylase.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:pepsin.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Pepsin_(Hebrew) פפסין]<br />
</td><td>(פותח ע"י חגית ברגמן ואורה בר)</td><td><br />
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Pepsin.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:GFP.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/GFP_(Hebrew) GFP]<br />
</td><td>(פותח ע"י מירב כפיר)</td><td>-</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:Catalase.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Catalase_(Hebrew) קטלאז]<br />
</td><td>(פותח ע"י עינת פילר ואפרת דיין)</td><td><br />
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:G6PD.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/G6PD_(Hebrew) G6PD]<br />
</td><td>(פותח ע"י לילך שטיין וגל עמית)</td><td><br />
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:Lysosyme.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Lysozyme_(Arabic) ליזוזים (ערבית)]<br />
</td><td>(פותח ע"י עיסה פדוא, אבו גראד טרז ושירין ראבי)</td><td><br />
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:Hexosaminidase.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Hexosaminidase_(Hebrew) הקסוסאמינידאז]<br />
</td><td>(פותח ע"י תרצה גדרון וקטי מי טל גמליאל)</td><td><br />
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:bacterio.jpg|75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Bacteriorhodopsin_(Hebrew) בקטריורודופסין]<br />
</td><td>( פותח ע"י ד"ר ימית שרעבי-נאור, שרית, שמאי ורוזה גולובצ'יק)</td><td><br />
דף העבודה לתלמיד מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:LEPTIN.JPG|75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Leptin_Hebrew_(Hebrew) לפטין]<br />
</td><td>( פותח ע"י אידלמן רחל, דפנה הלוי, נחום סטולר ושרילי ברקוביץ)</td><td><br />
דף העבודה לתלמיד וקישורים רבים מופיעים בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:Ache1.JPG|75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Acetylcholinesterase_(Hebrew) אצטילכולין אסטראז]<br />
</td><td>( פותח ע"י רות ולדמן, ירדן קדמי, ג'ואד אגבריה וכנעאני יאסין)</td><td><br />
דף העבודה לתלמיד מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:Boaz.JPG|75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Phospholipase_(Hebrew) פוספוליפאז]<br />
</td><td>( פותח ע"י בעז הדס, אורלי פלוטקין, אלה שכטר, וסופי לדרמן)</td><td><br />
דף העבודה לתלמיד מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
</table><br />
</div><br />
<br />
<br><br />
<br />
<div align='right' dir='rtl'><br />
<br />
= ערכים נוספים בעברית =<br />
דפים אלו נכתבו במסגרת קורס '''חלבונים''' בתוכנית רוטשילד ויצמן, מסלול הכימיה בהנחיית ד"ר שירלי דאובה וד"ר שלי ליבנה<br />
<br />
<div align='right' dir='rtl'><br />
<table width="60%" border="0" align="right"><br />
<tr><td><br />
[[Image:hemo.png| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Sandbox_hamod המוגלובין]<br />
</td><td>(פותח ע"י חמוד מועין, חנין רעד ונוואל זערורה)</td><td><br />
<td></td></tr><br />
<tr><td><br />
[[Image:hsp.png| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/SANDBOX_HSP HSP – Heat shock proteins]<br />
</td><td>(פותח ע"י פיה גרינשטיין, אירנה מרגולין ונרימאן חכים)</td><td><br />
<td></td></tr><br />
<tr><td><br />
[[Image:insulin2.png| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Insulin_mo-or-sl אינסולין ופרו אינסולין]<br />
</td><td>(פותח ע"י משה יונתן, שלומית וינטר ואורית וינשטוק)</td><td><br />
<td></td></tr><br />
<tr><td><br />
[[Image:groel.png| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Sand_box_groel שפרון GroEL]<br />
</td><td>(פותח ע"י חני אלישע ורונית -פיס-דוד)</td><td><br />
<td></td></tr><br />
</table><br />
</div></div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=File:Insulin2.png&diff=1407458File:Insulin2.png2012-06-13T15:02:26Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div></div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=File:Groel.png&diff=1407457File:Groel.png2012-06-13T15:01:27Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div></div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=File:Hsp.png&diff=1407456File:Hsp.png2012-06-13T15:01:09Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div></div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=File:Hemo.png&diff=1407455File:Hemo.png2012-06-13T15:00:54Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div></div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=Entry_list_(Hebrew)&diff=1407454Entry list (Hebrew)2012-06-13T15:00:38Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div>__NOTOC__<br />
<br />
<br />
<table width="90%" border="0" align="center" cellpadding="10"><tr><br />
<td><H1 align="right"><b>ערכים בעברית</b></H1></td><br />
<tr><td><br />
<div align='right' dir='rtl'><br />
הערכים בשפה העברית נכתבו על ידי מורי תיכון במסגרת שני קורסים:<br />
1) הקורס <br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Rothschild-Weizmann_course_(Hebrew) מבוא לביואינפורמטיקה] בתוכנית רוטשילד-ויצמן במכון ויצמן למדע בהנחיית <br />
[http://longitude.weizmann.ac.il/~amir/ ד"ר אמיר מיטשל] וד"ר אורנה דהאן. <br />
2) קורס מורים מובילים בכימיה במסגרת המרכז הארצי לכימיה בהנחיית ד"ר יעל שורץ וד"ר דבורה קצביץ<br />
<br />
<br />
<br />
את עקרונות הניווט והשימוש באתר ניתן <br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Quick_Manual_(Hebrew) ללמוד בקלות]<br />
</div><br />
<br />
</td></tr></table><br />
<br />
<div align='right' dir='rtl'><br />
== ערכים ==<br />
</div><br />
<div align='right' dir='rtl'><br />
<table width="60%" border="0" align="right"><br />
<tr><td><br />
[[Image:hemoglobin.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Hemoglobin_(Hebrew) המוגלובין]<br />
</td><td>(פותח ע"י יערה שויד ומירב כפיר)</td><td><br />
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Hemoglobin.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:amylase.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Amylase_(Hebrew) עמילאז]<br />
</td><td>(פותח ע"י טובה מרזר ולאה יפרח)</td><td><br />
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Amylase.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:pepsin.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Pepsin_(Hebrew) פפסין]<br />
</td><td>(פותח ע"י חגית ברגמן ואורה בר)</td><td><br />
[http://stwww.weizmann.ac.il/teachersacademy/biology/bioinformatics/Ex_Pepsin.doc דף עבודה לתלמיד]</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:GFP.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/GFP_(Hebrew) GFP]<br />
</td><td>(פותח ע"י מירב כפיר)</td><td>-</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:Catalase.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Catalase_(Hebrew) קטלאז]<br />
</td><td>(פותח ע"י עינת פילר ואפרת דיין)</td><td><br />
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:G6PD.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/G6PD_(Hebrew) G6PD]<br />
</td><td>(פותח ע"י לילך שטיין וגל עמית)</td><td><br />
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:Lysosyme.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Lysozyme_(Arabic) ליזוזים (ערבית)]<br />
</td><td>(פותח ע"י עיסה פדוא, אבו גראד טרז ושירין ראבי)</td><td><br />
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:Hexosaminidase.jpg| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Hexosaminidase_(Hebrew) הקסוסאמינידאז]<br />
</td><td>(פותח ע"י תרצה גדרון וקטי מי טל גמליאל)</td><td><br />
דף העבודה מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:bacterio.jpg|75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Bacteriorhodopsin_(Hebrew) בקטריורודופסין]<br />
</td><td>( פותח ע"י ד"ר ימית שרעבי-נאור, שרית, שמאי ורוזה גולובצ'יק)</td><td><br />
דף העבודה לתלמיד מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:LEPTIN.JPG|75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Leptin_Hebrew_(Hebrew) לפטין]<br />
</td><td>( פותח ע"י אידלמן רחל, דפנה הלוי, נחום סטולר ושרילי ברקוביץ)</td><td><br />
דף העבודה לתלמיד וקישורים רבים מופיעים בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:Ache1.JPG|75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Acetylcholinesterase_(Hebrew) אצטילכולין אסטראז]<br />
</td><td>( פותח ע"י רות ולדמן, ירדן קדמי, ג'ואד אגבריה וכנעאני יאסין)</td><td><br />
דף העבודה לתלמיד מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
<tr><td><br />
[[Image:Boaz.JPG|75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Phospholipase_(Hebrew) פוספוליפאז]<br />
</td><td>( פותח ע"י בעז הדס, אורלי פלוטקין, אלה שכטר, וסופי לדרמן)</td><td><br />
דף העבודה לתלמיד מופיע בסוף הערך</td></tr><br />
<br />
</table><br />
</div><br />
<br />
<br><br />
<br />
<div align='right' dir='rtl'><br />
<br />
=קישורים לדפים נוספים =<br />
דפים אלו נכתבו במסגרת קורס '''חלבונים''' בתוכנית רוטשילד ויצמן, מסלול הכימיה בהנחיית ד"ר שירלי דאובה וד"ר שלי ליבנה<br />
<br />
<div align='right' dir='rtl'><br />
<table width="60%" border="0" align="right"><br />
<tr><td><br />
[[Image:hemo.png| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Sandbox_hamod המוגלובין]<br />
</td><td>(פותח ע"י חמוד מועין, חנין רעד ונוואל זערורה)</td><td><br />
<td></td></tr><br />
<tr><td><br />
[[Image:hsp.png| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/SANDBOX_HSP HSP – Heat shock proteins]<br />
</td><td>(פותח ע"י פיה גרינשטיין, אירנה מרגולין ונרימאן חכים)</td><td><br />
<td></td></tr><br />
<tr><td><br />
[[Image:insulin.png| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Insulin_mo-or-sl אינסולין ופרו אינסולין]<br />
</td><td>(פותח ע"י משה יונתן, שלומית וינטר ואורית וינשטוק)</td><td><br />
<td></td></tr><br />
<tr><td><br />
[[Image:insulin.png| 75 px]]<br />
</td><td><br />
[http://proteopedia.org/wiki/index.php/Sand_box_groel שפרון GroEL]<br />
</td><td>(פותח ע"י חני אליע ורונית -פיס-דוד)</td><td><br />
<td></td></tr><br />
<br />
</table><br />
</div><br />
<br />
<br />
<br />
<br />
<br><br />
<br />
----</div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=SANDBOX_HSP&diff=1407453SANDBOX HSP2012-06-13T14:48:54Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div><Structure load='3LOS' size='300' frame='true' align='right' caption='חלבוןHSP'scene=' מבנה החלבון HSP' /><br />
<scene name='SANDBOX_HSP/Hydrophobic_sites/1'>HSP</scene><br />
==<span dir=ltr>HSP – (Heat shock proteins)</span>==<br />
<br />
<div dir='rtl' align='right'><br />
<p dir='rtl'><br />
הינם משפחה של חלבונים אשר רמתם בגוף עולה כאשר תאי הגוף נחשפים לתנאי סביבה קיצוניים, לרבות עלייה בטמפרטורה, <br />
סטרס ועקה חמצונית.<br />
<br><br />
בין הסוגים הרבים של חלבוני ה<br />
- HSP, חלבון HSP-60, חלבון HSP-70 וחלבון HSP-90 הם הנחקרים ביותר עד כה במדע. <br />
במצב עקה חלבונים חדשים רבים עשויים גם לא להתקפל נכון מלכתחילה. החלבונים הסוככים מגינים על החלבון המתקפל מפני עיוותים מבניים שעלולים לחול בו עקב מצב עקה. מעבר לכך, ישנם חלבונים שיצירתם דורשת תמיד חלבון סוכך כדי למנוע התקפלות מוקדמת מידי של השרשרת הפוליפפטידית. לחלבונים סוככים המגנים על הייצור הראשוני של החלבונים קוראים חלבנים סוככים גרעיניים. את החלבונים הסוככים המסייעים בהתקפלות הראשונית של הפוליפפטיד למבנה שניוני ניתן למצוא בסביבת הריבוזומים. הסוגים הנוספים של חלבונים סוככים נמצאים באזורים אחרים בתא ומגנים על החלבונים בו מפני מצבי עקה.<br />
<br><br />
'''מנגנון הפעולה''':<br><br />
החלבון משתחרר עובר תהליכי קיפול – קיפול החלבון הוא שלב קריטי לחלבון מכיוון שיש לו רצפים הידרופובים שהם נוטים להתקשר אל דומים להם, וכך החלבון עלול להגיע למצב מקופל שבו הוא אינו פעיל.<br />
<br />
<scene name='SANDBOX_HSP/Hydrophobic_sites/3'>רצפים הידרופוביים</scene> <br />
<br />
הרצפים ההידרופוביים ממוקמים בחלק החיצוני של החלבון (לחצו על הכותרת הירוקה). לכן הם חשופים והחלבון יכול להקשר לחלבון דומה לו וליצור משקע אגרגט. אגרגציה מובילה למוות של חלבונים ובסופו של דבר למוות של התא – זה מה שקורה בניוון מוחין, אלצהיימר וכדו'. ולכן חלבון הנוצר עלול לשקוע לפני שהוא מספיק להתקפל.<br />
<br />
<scene name='SANDBOX_HSP/B-sheet/3'>קיפול החלבון למשטחי בטא </scene><br />
<br />
גם הוא שלב קריטי לחלבון ולתא. <br />
בציטופלסמה יש חלבונים רבים המכילה כ30% חלבון, יש צפיפות גבוהה של חלבונים, החלבונים הנוצרים עלולים לשקוע בעקבות הצפיפות. סינתזת החלבון עלולה להוביל לנתיבים שונים של קיפול, חלק מהנתיבים מגיעים לאי יכולת להתקפל לצורה הנכונה וחלבונים אלו יפרקו מיד, בחלבונים מסוימים שהקיפול שלהם מסובך 50% מהחלבונים שנוצרו יפורק בפירוק פרטואוליטי – ע"י אנזימים מפרקי חלבון. <br />
<br><br />
לכן, לצורך קיפול נכון, חלבוני HSP זקוקים לחלבוני עזר – שפרונים – חלבון לווי העוזר בתהליכי הקיפול ומונע אגרגציה של החלבון החדש. השפרונים נקשרים לחלבון החדש ועוזרים לו להתקפל לקונפורמציה הנטיבית שלו.</div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=Sandbox_hamod&diff=1407452Sandbox hamod2012-06-13T14:28:03Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div>==המוגלובין==<br />
<div dir='rtl' align='right'><br />
<p dir='rtl'><br />
<structure load="1gzx" size="300" color="white" frame="true" align="right" caption="Hemoglobin" scene="Hemoglobin/1gzx/2" /><br />
ההמוגלובין בנוי מ-4 תת יחידות: <bR><br />
שתי יחידות אלפא - בכל שרשרת אלפא 141 ח"א, <bR><br />
שתי יחידות בטא - בכל שרשרת בטא 146 ח"א.<br />
<bR><br />
בין תת היחידות קיימים קשרי מימן וקשרים יוניים, אך עיקר הייצוב הוא על ידי מגע בין אזורים הידרופוביים (20-30 ח"א מכל תת יחידה) שמקיימים ביניהם הצמדה הידרופובית.<bR><br />
סידור של 4 <scene name='Hemoglobin/Foursubunits/5'>תת יחידות</scene> ליחידה גדולה אחת משרת שתי מטרות:<bR><br />
(1) יציבות תרמודינמית של המולקולה בסביבה הידרופילות<br />
<br><br />
(2) פעולת גומלין בין התת יחידות לקישור ושחרור החמצן <br />
<bR> <br />
זיקת המוגלובין לחמצן עולה כשלחץ <scene name='Hemoglobin/Oxyheme_fe/7'>החמצן</scene> עולה ויורדת כשלחץ החמצן יורד.<br />
המוגלובין נמצא בשתי צורות עיקריות: <bR><br />
1. רווי בחמצן "אוקסי-המוגלובין"<bR><br />
2. ללא חמצן "דיאוקסי-המוגלובין" <bR> <br />
<br />
בעת קשירת החמצן, יון הברזל נמצא במישור אחד עם טבעת <scene name='Hemoglobin/4heme/3'>ההם</scene> שבמרכז כל תת יחידה. כאשר מולקולת חמצן נקשרת לתת היחידה הראשונה <scene name='Hemoglobin/Oxysubunitsf/4'>טבעת ההם</scene><br />
מתישרת, שינוי הקונפורמציה גורר בעקבותיו שינוי קונפורמציה דומה של תת היחידות הנותרות, וקישור מולקולות חמצן עד לרוויה. ההתהליך ההפוך מתרחש ברקמות בצורה דומה, שחרור המולקולה הראשונה דוחף את יון הברזל <br />
<scene name='Hemoglobin/Deoxyheme_fe/9'>2+Fe</scene> <br />
בטבעת הראשונה וזה גורם לשינוי קונפרמציה בשאר תת היחידות ומולקולות החמצן נזרקות החוצה.<bR><br />
<br />
<br />
<bR><bR><bR><br />
'''אנמיה חרמשית'''<br />
<bR><br />
אנמיה חרמשית נגרמת כתוצאה ממוטציה נקודתית בשרשרת של החלבון גלובין.<br />
השוני בין המוגלובין זה והמוגלובין נורמלי הוא בחומצה אמינית אחת - <br />
במקום <scene name='Hemoglobin/Hemoglobins_1hho/7'>חומצה גלוטמית</scene> <br />
בעמדה 6 בשרשרת ביטא יש חומצה אמינית הידרופובית-ואלין (תמונה מימין).<bR><br />
במחלה זו הדיאוקסי-המוגלובין נוטה לשקוע בצורת סיבים כתוצאה מהתאמה של ואלין במולקולה ראשונה לשקע הידרופובי מתאים במולקולה שניה. הסיבים גורמים לכדורית הדם האדומה לקבל צורה של חרמש (תמונה משמאל). <br />
<br />
[[Image:hbs.png]] [[Image:enemya.jpg]]</div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=Sandbox_hamod&diff=1407451Sandbox hamod2012-06-13T14:27:15Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div>==המוגלובין==<br />
<div dir='rtl' align='right'><br />
<p dir='rtl'><br />
<structure load="1gzx" size="300" color="white" frame="true" align="right" caption="Hemoglobin" scene="Hemoglobin/1gzx/2" /><br />
ההמוגלובין בנוי מ-4 תת יחידות: <bR><br />
שתי יחידות אלפא - בכל שרשרת אלפא 141 ח"א, <bR><br />
שתי יחידות בטא - בכל שרשרת בטא 146 ח"א.<br />
<bR><br />
בין תת היחידות קיימים קשרי מימן וקשרים יוניים, אך עיקר הייצוב הוא על ידי מגע בין אזורים הידרופוביים (20-30 ח"א מכל תת יחידה) שמקיימים ביניהם הצמדה הידרופובית.<bR><br />
סידור של 4 <scene name='Hemoglobin/Foursubunits/5'>תת יחידות</scene> ליחידה גדולה אחת משרת שתי מטרות:<bR><br />
(1) יציבות תרמודינמית של המולקולה בסביבה הידרופילות<br />
<br><br />
(2) פעולת גומלין בין התת יחידות לקישור ושחרור החמצן <br />
<bR> <br />
זיקת המוגלובין לחמצן עולה כשלחץ <scene name='Hemoglobin/Oxyheme_fe/7'>החמצן</scene> עולה ויורדת כשלחץ החמצן יורד.<br />
המוגלובין נמצא בשתי צורות עיקריות: <bR><br />
1. רווי בחמצן "אוקסי-המוגלובין"<bR><br />
2. ללא חמצן "דיאוקסי-המוגלובין" <bR> <br />
<br />
בעת קשירת החמצן, יון הברזל נמצא במישור אחד עם טבעת <scene name='Hemoglobin/4heme/3'>ההם</scene> שבמרכז כל תת יחידה. כאשר מולקולת חמצן נקשרת לתת היחידה הראשונה <scene name='Hemoglobin/Oxysubunitsf/4'>טבעת ההם</scene><br />
מתישרת, שינוי הקונפורמציה גורר בעקבותיו שינוי קונפורמציה דומה של תת היחידות הנותרות,וקישור מולקולות חמצן עד לרוויה.<br />
ההתהליך ההפוך מתרחש ברקמות בצורה דומה, שחרור המולקולה הראשונה דוחף את יון הברזל <scene name='Hemoglobin/Deoxyheme_fe/9'>2+Fe</scene> <br />
בטבעת הראשונה וזה גורם לשינוי קונפרמציה בשאר תת היחידות ומולקולות החמצן נזרקות החוצה.<bR><br />
<br />
<br />
<bR><bR><bR><br />
'''אנמיה חרמשית'''<br />
<bR><br />
אנמיה חרמשית נגרמת כתוצאה ממוטציה נקודתית בשרשרת של החלבון גלובין.<br />
השוני בין המוגלובין זה והמוגלובין נורמלי הוא בחומצה אמינית אחת - <br />
במקום <scene name='Hemoglobin/Hemoglobins_1hho/7'>חומצה גלוטמית</scene> <br />
בעמדה 6 בשרשרת ביטא יש חומצה אמינית הידרופובית-ואלין (תמונה מימין).<bR><br />
במחלה זו הדיאוקסי-המוגלובין נוטה לשקוע בצורת סיבים כתוצאה מהתאמה של ואלין במולקולה ראשונה לשקע הידרופובי מתאים במולקולה שניה. הסיבים גורמים לכדורית הדם האדומה לקבל צורה של חרמש (תמונה משמאל). <br />
<br />
[[Image:hbs.png]] [[Image:enemya.jpg]]</div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=Sandbox_hamod&diff=1407450Sandbox hamod2012-06-13T14:26:40Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div>==המוגלובין==<br />
<div dir='rtl' align='right'><br />
<p dir='rtl'><br />
<structure load="1gzx" size="300" color="white" frame="true" align="right" caption="Hemoglobin" scene="Hemoglobin/1gzx/2" /><br />
ההמוגלובין בנוי מ-4 תת יחידות: <bR><br />
שתי יחידות אלפא - בכל שרשרת אלפא 141 ח"א, <bR><br />
שתי יחידות בטא - בכל שרשרת בטא 146 ח"א.<br />
<bR><br />
בין תת היחידות קיימים קשרי מימן וקשרים יוניים, אך עיקר הייצוב הוא על ידי מגע בין אזורים הידרופוביים (20-30 ח"א מכל תת יחידה) שמקיימים ביניהם הצמדה הידרופובית.<bR><br />
סידור של 4 <scene name='Hemoglobin/Foursubunits/5'>תת יחידות</scene> ליחידה גדולה אחת משרת שתי מטרות:<bR><br />
(1) יציבות תרמודינמית של המולקולה בסביבה הידרופילות<br />
<br><br />
(2) פעולת גומלין בין התת יחידות לקישור ושחרור החמצן <br />
<bR> <br />
זיקת המוגלובין לחמצן עולה כשלחץ <scene name='Hemoglobin/Oxyheme_fe/7'>החמצן</scene> עולה ויורדת כשלחץ החמצן יורד.<br />
המוגלובין נמצא בשתי צורות עיקריות: <bR><br />
1. רווי בחמצן "אוקסי-המוגלובין"<bR><br />
2. ללא חמצן "דיאוקסי-המוגלובין" <bR> <br />
<br />
בעת קשירת החמצן, יון הברזל נמצא במישור אחד עם טבעת <scene name='Hemoglobin/4heme/3'>ההם</scene> שבמרכז כל תת יחידה. כאשר מולקולת חמצן נקשרת לתת היחידה הראשונה <scene name='Hemoglobin/Oxysubunitsf/4'>טבעת ההם</scene><br />
מתישרת, שינוי הקונפורמציה גורר בעקבותיו שינוי קונפורמציה דומה של תת היחידות הנותרות,וקישור מולקולות חמצן עד לרוויה.<br />
ההתהליך ההפוך מתרחש ברקמות בצורה דומה, שחרור המולקולה הראשונה דוחף את יון הברזל <scene name='Hemoglobin/Deoxyheme_fe/9'>+2Fe</scene> <br />
בטבעת הראשונה וזה גורם לשינוי קונפרמציה בשאר תת היחידות ומולקולות החמצן נזרקות החוצה.<bR><br />
<br />
<br />
<bR><bR><bR><br />
'''אנמיה חרמשית'''<br />
<bR><br />
אנמיה חרמשית נגרמת כתוצאה ממוטציה נקודתית בשרשרת של החלבון גלובין.<br />
השוני בין המוגלובין זה והמוגלובין נורמלי הוא בחומצה אמינית אחת - <br />
במקום <scene name='Hemoglobin/Hemoglobins_1hho/7'>חומצה גלוטמית</scene> <br />
בעמדה 6 בשרשרת ביטא יש חומצה אמינית הידרופובית-ואלין (תמונה מימין).<bR><br />
במחלה זו הדיאוקסי-המוגלובין נוטה לשקוע בצורת סיבים כתוצאה מהתאמה של ואלין במולקולה ראשונה לשקע הידרופובי מתאים במולקולה שניה. הסיבים גורמים לכדורית הדם האדומה לקבל צורה של חרמש (תמונה משמאל). <br />
<br />
[[Image:hbs.png]] [[Image:enemya.jpg]]</div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=Sandbox_hamod&diff=1407449Sandbox hamod2012-06-13T14:26:20Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div>==המוגלובין==<br />
<div dir='rtl' align='right'><br />
<p dir='rtl'><br />
<structure load="1gzx" size="300" color="white" frame="true" align="right" caption="Hemoglobin" scene="Hemoglobin/1gzx/2" /><br />
ההמוגלובין בנוי מ-4 תת יחידות: <bR><br />
שתי יחידות אלפא - בכל שרשרת אלפא 141 ח"א, <bR><br />
שתי יחידות בטא - בכל שרשרת בטא 146 ח"א.<br />
<bR><br />
בין תת היחידות קיימים קשרי מימן וקשרים יוניים, אך עיקר הייצוב הוא על ידי מגע בין אזורים הידרופוביים (20-30 ח"א מכל תת יחידה) שמקיימים ביניהם הצמדה הידרופובית.<bR><br />
סידור של 4 <scene name='Hemoglobin/Foursubunits/5'>תת יחידות</scene> ליחידה גדולה אחת משרת שתי מטרות:<bR><br />
(1) יציבות תרמודינמית של המולקולה בסביבה הידרופילות<br />
<br><br />
(2) פעולת גומלין בין התת יחידות לקישור ושחרור החמצן <br />
<bR> <br />
זיקת המוגלובין לחמצן עולה כשלחץ <scene name='Hemoglobin/Oxyheme_fe/7'>החמצן</scene> עולה ויורדת כשלחץ החמצן יורד.<br />
המוגלובין נמצא בשתי צורות עיקריות: <bR><br />
1. רווי בחמצן "אוקסי-המוגלובין"<bR><br />
2. ללא חמצן "דיאוקסי-המוגלובין" <bR> <br />
<br />
בעת קשירת החמצן, יון הברזל נמצא במישור אחד עם טבעת <scene name='Hemoglobin/4heme/3'>ההם</scene> שבמרכז כל תת יחידה. כאשר מולקולת חמצן נקשרת לתת היחידה הראשונה <scene name='Hemoglobin/Oxysubunitsf/4'>טבעת ההם</scene><br />
מתישרת, שינוי הקונפורמציה גורר בעקבותיו שינוי קונפורמציה דומה של תת היחידות הנותרות,וקישור מולקולות חמצן עד לרוויה.<br />
ההתהליך ההפוך מתרחש ברקמות בצורה דומה, שחרור המולקולה הראשונה דוחף את יון הברזל <scene name='Hemoglobin/Deoxyheme_fe/9'>2+Fe</scene> <br />
בטבעת הראשונה וזה גורם לשינוי קונפרמציה בשאר תת היחידות ומולקולות החמצן נזרקות החוצה.<bR><br />
<br />
<br />
<bR><bR><bR><br />
'''אנמיה חרמשית'''<br />
<bR><br />
אנמיה חרמשית נגרמת כתוצאה ממוטציה נקודתית בשרשרת של החלבון גלובין.<br />
השוני בין המוגלובין זה והמוגלובין נורמלי הוא בחומצה אמינית אחת - <br />
במקום <scene name='Hemoglobin/Hemoglobins_1hho/7'>חומצה גלוטמית</scene> <br />
בעמדה 6 בשרשרת ביטא יש חומצה אמינית הידרופובית-ואלין (תמונה מימין).<bR><br />
במחלה זו הדיאוקסי-המוגלובין נוטה לשקוע בצורת סיבים כתוצאה מהתאמה של ואלין במולקולה ראשונה לשקע הידרופובי מתאים במולקולה שניה. הסיבים גורמים לכדורית הדם האדומה לקבל צורה של חרמש (תמונה משמאל). <br />
<br />
[[Image:hbs.png]] [[Image:enemya.jpg]]</div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=Sandbox_hamod&diff=1407448Sandbox hamod2012-06-13T14:24:50Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div>==המוגלובין==<br />
<div dir='rtl' align='right'><br />
<p dir='rtl'><br />
<structure load="1gzx" size="300" color="white" frame="true" align="right" caption="Hemoglobin" scene="Hemoglobin/1gzx/2" /><br />
ההמוגלובין בנוי מ-4 תת יחידות: <bR><br />
שתי יחידות אלפא - בכל שרשרת אלפא 141 ח"א, <bR><br />
שתי יחידות בטא - בכל שרשרת בטא 146 ח"א.<br />
<bR><br />
בין תת היחידות קיימים קשרי מימן וקשרים יוניים, אך עיקר הייצוב הוא על ידי מגע בין אזורים הידרופוביים (20-30 ח"א מכל תת יחידה) שמקיימים ביניהם הצמדה הידרופובית.<bR><br />
סידור של 4 <scene name='Hemoglobin/Foursubunits/5'>תת יחידות</scene> ליחידה גדולה אחת משרת שתי מטרות:<bR><br />
(1) יציבות תרמודינמית של המולקולה בסביבה הידרופילות<br />
<br><br />
(2) פעולת גומלין בין התת יחידות לקישור ושחרור החמצן <br />
<bR> <br />
זיקת המוגלובין לחמצן עולה כשלחץ <scene name='Hemoglobin/Oxyheme_fe/7'>החמצן</scene> עולה ויורדת כשלחץ החמצן יורד.<br />
המוגלובין נמצא בשתי צורות עיקריות: <bR><br />
1. רווי בחמצן "אוקסי-המוגלובין"<bR><br />
2. ללא חמצן "דיאוקסי-המוגלובין" <bR> <br />
<br />
בעת קשירת החמצן, יון הברזל נמצא במישור אחד עם טבעת <scene name='Hemoglobin/4heme/3'>ההם</scene> שבמרכז כל תת יחידה. כאשר מולקולת חמצן נקשרת לתת היחידה הראשונה <scene name='Hemoglobin/Oxysubunitsf/4'>טבעת ההם</scene><br />
מתישרת, שינוי הקונפורמציה גורר בעקבותיו שינוי קונפורמציה דומה של תת היחידות הנותרות,וקישור מולקולות חמצן עד לרוויה.<br />
ההתהליך ההפוך מתרחש ברקמות בצורה דומה, שחרור המולקולה הראשונה דוחף את יון הברזל <span dir=lrt><scene name='Hemoglobin/Deoxyheme_fe/9'>Fe2+</scene></span> <br />
בטבעת הראשונה וזה גורם לשינוי קונפרמציה בשאר תת היחידות ומולקולות החמצן נזרקות החוצה.<bR><br />
<br />
<br />
<bR><bR><bR><br />
'''אנמיה חרמשית'''<br />
<bR><br />
אנמיה חרמשית נגרמת כתוצאה ממוטציה נקודתית בשרשרת של החלבון גלובין.<br />
השוני בין המוגלובין זה והמוגלובין נורמלי הוא בחומצה אמינית אחת - <br />
במקום <scene name='Hemoglobin/Hemoglobins_1hho/7'>חומצה גלוטמית</scene> <br />
בעמדה 6 בשרשרת ביטא יש חומצה אמינית הידרופובית-ואלין (תמונה מימין).<bR><br />
במחלה זו הדיאוקסי-המוגלובין נוטה לשקוע בצורת סיבים כתוצאה מהתאמה של ואלין במולקולה ראשונה לשקע הידרופובי מתאים במולקולה שניה. הסיבים גורמים לכדורית הדם האדומה לקבל צורה של חרמש (תמונה משמאל). <br />
<br />
[[Image:hbs.png]] [[Image:enemya.jpg]]</div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=Sandbox_hamod&diff=1407447Sandbox hamod2012-06-13T14:23:40Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div>==המוגלובין==<br />
<div dir='rtl' align='right'><br />
<p dir='rtl'><br />
<structure load="1gzx" size="300" color="white" frame="true" align="right" caption="Hemoglobin" scene="Hemoglobin/1gzx/2" /><br />
ההמוגלובין בנוי מ-4 תת יחידות: <bR><br />
שתי יחידות אלפא - בכל שרשרת אלפא 141 ח"א, <bR><br />
שתי יחידות בטא - בכל שרשרת בטא 146 ח"א.<br />
<bR><br />
בין תת היחידות קיימים קשרי מימן וקשרים יוניים, אך עיקר הייצוב הוא על ידי מגע בין אזורים הידרופוביים (20-30 ח"א מכל תת יחידה) שמקיימים ביניהם הצמדה הידרופובית.<bR><br />
סידור של 4 <scene name='Hemoglobin/Foursubunits/5'>תת יחידות</scene> ליחידה גדולה אחת משרת שתי מטרות:<bR><br />
(1) יציבות תרמודינמית של המולקולה בסביבה הידרופילות<br />
<br><br />
(2) פעולת גומלין בין התת יחידות לקישור ושחרור החמצן <br />
<bR> <br />
זיקת המוגלובין לחמצן עולה כשלחץ <scene name='Hemoglobin/Oxyheme_fe/7'>החמצן</scene> עולה ויורדת כשלחץ החמצן יורד.<br />
המוגלובין נמצא בשתי צורות עיקריות: <bR><br />
1. רווי בחמצן "אוקסי-המוגלובין"<bR><br />
2. ללא חמצן "דיאוקסי-המוגלובין" <bR> <br />
<br />
בעת קשירת החמצן, יון הברזל נמצא במישור אחד עם טבעת <scene name='Hemoglobin/4heme/3'>ההם</scene> שבמרכז כל תת יחידה. כאשר מולקולת חמצן נקשרת לתת היחידה הראשונה <scene name='Hemoglobin/Oxysubunitsf/4'>טבעת ההם</scene><br />
מתישרת, שינוי הקונפורמציה גורר בעקבותיו שינוי קונפורמציה דומה של תת היחידות הנותרות,וקישור מולקולות חמצן עד לרוויה.<br />
ההתהליך ההפוך מתרחש ברקמות בצורה דומה, שחרור המולקולה הראשונה דוחף את יון הברזל <span dir=lrt><scene name='Hemoglobin/Deoxyheme_fe/9'>Fe2+</scene></span> <br />
בטבעת הראשונה וזה גורם לשינוי קונפרמציה בשאר תת היחידות ומולקולות החמצן נזרקות החוצה.<bR><br />
<br />
<br />
<bR><bR><bR><br />
'''אנמיה חרמשית'''<br />
<bR><br />
אנמיה חרמשית נגרמת כתוצאה ממוטציה נקודתית בשרשרת של החלבון גלובין.<br />
השוני בין המוגלובין זה והמוגלובין נורמלי הוא בחומצה אמינית אחת<br />
במקום <scene name='Hemoglobin/Hemoglobins_1hho/7'>חומצה גלוטמית</scene> <br />
בעמדה 6 בשרשרת ביטא יש חומצה אמינית הידרופובית-ואלין (תמונה מימין).<bR><br />
במחלה זו הדיאוקסי-המוגלובין נוטה לשקוע בצורת סיבים כתוצאה מהתאמה של ואלין במולקולה ראשונה לשקע הידרופובי מתאים במולקולה שניה. הסיבים גורמים לכדורית הדם האדומה לקבל צורה של חרמש (תמונה משמאל). <br />
<br />
[[Image:hbs.png]] [[Image:enemya.jpg]]</div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=Sandbox_hamod&diff=1407446Sandbox hamod2012-06-13T14:20:41Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div>==המוגלובין==<br />
<div dir='rtl' align='right'><br />
<p dir='rtl'><br />
<structure load="1gzx" size="300" color="white" frame="true" align="right" caption="Hemoglobin" scene="Hemoglobin/1gzx/2" /><br />
ההמוגלובין בנוי מ-4 תת יחידות: <bR><br />
שתי יחידות אלפא - בכל שרשרת אלפא 141 ח"א, <bR><br />
שתי יחידות בטא - בכל שרשרת בטא 146 ח"א.<br />
<bR><br />
בין תת היחידות קיימים קשרי מימן וקשרים יוניים, אך עיקר הייצוב הוא על ידי מגע בין אזורים הידרופוביים (20-30 ח"א מכל תת יחידה) שמקיימים ביניהם הצמדה הידרופובית.<bR><br />
סידור של 4 <scene name='Hemoglobin/Foursubunits/5'>תת יחידות</scene> ליחידה גדולה אחת משרת שתי מטרות:<bR><br />
(1) יציבות תרמודינמית של המולקולה בסביבה הידרופילות<br />
<br><br />
(2) פעולת גומלין בין התת יחידות לקישור ושחרור החמצן <br />
<bR> <br />
זיקת המוגלובין לחמצן עולה כשלחץ <scene name='Hemoglobin/Oxyheme_fe/7'>החמצן</scene> עולה ויורדת כשלחץ החמצן יורד.<br />
המוגלובין נמצא בשתי צורות עיקריות: <bR><br />
1. רווי בחמצן "אוקסי-המוגלובין"<bR><br />
2. ללא חמצן "דיאוקסי-המוגלובין" <bR> <br />
<br />
בעת קשירת החמצן, יון הברזל נמצא במישור אחד עם טבעת <scene name='Hemoglobin/4heme/3'>ההם</scene> שבמרכז כל תת יחידה. כאשר מולקולת חמצן נקשרת לתת היחידה הראשונה <scene name='Hemoglobin/Oxysubunitsf/4'>טבעת ההם</scene><br />
מתישרת, שינוי הקונפורמציה גורר בעקבותיו שינוי קונפורמציה דומה של תת היחידות הנותרות,וקישור מולקולות חמצן עד לרוויה.<br />
ההתהליך ההפוך מתרחש ברקמות בצורה דומה, שחרור המולקולה הראשונה דוחף את יון הברזל <br />
בטבעת הראשונה וזה גורם לשינוי קונפרמציה בשאר תת היחידות ומולקולות החמצן נזרקות החוצה <br />
<span dir=lrt><scene name='Hemoglobin/Deoxyheme_fe/9'>Fe2+</scene></span>.<bR><br />
<br />
<br />
<bR><bR><bR><br />
'''אנמיה חרמשית'''<br />
<bR><br />
אנמיה חרמשית נגרמת כתוצאה ממוטציה נקודתית בשרשרת של החלבון גלובין.<br />
הוא המוגלובין הגורם למחלת אנמיה חרמשית S הימוגלובין<br />
השוני בין המוגלובין זה והמוגלובין נורמלי הוא בחומצה אמינית אחת<br />
במקום <scene name='Hemoglobin/Hemoglobins_1hho/7'>חומצה גלוטמית</scene> <br />
בעמדה 6 בשרשרת ביטא יש חומצה אמינית הידרופובית-ואלין (תמונה מימין).<bR><br />
במחלה זו הדיאוקסי-המוגלובין נוטה לשקוע בצורת סיבים כתוצאה מהתאמה של ואלין במולקולה ראשונה לשקע הידרופובי מתאים במולקולה שניה. הסיבים גורמים לכדורית הדם האדומה לקבל צורה של חרמש (תמונה משמאל). <br />
<br />
[[Image:hbs.png]] [[Image:enemya.jpg]]</div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=Sandbox_hamod&diff=1407445Sandbox hamod2012-06-13T14:14:08Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div>==המוגלובין==<br />
<div dir='rtl' align='right'><br />
<p dir='rtl'><br />
<structure load="1gzx" size="300" color="white" frame="true" align="right" caption="Hemoglobin" scene="Hemoglobin/1gzx/2" /><br />
ההימוגלובין בנוי מ-4 תת יחידות: <bR><br />
שתי יחידות אלפא - בכל שרשרת אלפא 141 ח"א, <bR><br />
שתי יחידות בטא - בכל שרשרת בטא 146 ח"א.<br />
<bR><br />
בין תת היחידות קיימים קשרי מימן וקשרים יוניים, אך עיקר הייצוב הוא על ידי מגע בין אזורים הידרופוביים (20-30 ח"א מכל תת יחידה) שמקיימים ביניהם הצמדה הידרופובית.<bR><br />
סידור של 4 <scene name='Hemoglobin/Foursubunits/5'>תת יחידות</scene> ליחידה גדולה אחת משרת שתי מטרות:<bR><br />
(1) יציבות תרמודינמית של המולקולה בסביבה הידרופילות<br />
<br><br />
(2)פעולת גומלין בין התת יחידות לקישור ושחרור החמצן <br />
<bR> <br />
זיקת הימוגלובין לחמצן עולה כשלחץ <scene name='Hemoglobin/Oxyheme_fe/7'>החמצן</scene> עולה ויורדת כשלחץ החמצן יורד.<br />
הימוגלובין נמצא בשתי צורות עיקריות: <bR><br />
1. רווי בחמצן "אוקסי-הימוגלובין"<bR><br />
2. ללא חמצן "דיאוקסי-הימוגלובין" <bR> <br />
<br />
בעת קשירת החמצן, יון הברזל נמצא במישור אחד עם טבעת <scene name='Hemoglobin/4heme/3'>ההם</scene> שבמרכז כל תת יחידה. כאשר מולקולת חמצן נקשרת לתת היחידה הראשונה <scene name='Hemoglobin/Oxysubunitsf/4'>טבעת ההם</scene><br />
מתישרת, שינוי הקונפורמציה גורר בעקבותיו שינוי קונפורמציה דומה של תת היחידות הנותרות,וקישור מולקולות חמצן עד לרוויה.<br />
ההתהליך ההפוך מתרחש ברקמות בצורה דומה, שחרור המולקולה הראשונה דוחף את יון הברזל <br />
בטבעת הראשונה וזה גורם לשינוי קונפרמציה בשאר תת היחידות ומולקולות החמצן נזרקות החוצה <br />
<scene name='Hemoglobin/Deoxyheme_fe/9'>Fe2+</scene>.<bR><br />
<br />
אנמיה חרמשית נגרמת כתוצאה ממוטציה נקודתית בשרשרת של החלבון גלובין.<bR><br />
<br />
הוא הימוגלובין הגורם למחלת אנמיה חרמשית S הימוגלובין<br />
השוני בין הימוגלובין זה והימוגלובין נורמלי הוא בחומצה אמינית אחת<br />
במקום <scene name='Hemoglobin/Hemoglobins_1hho/7'>חומצה גלוטמית</scene> <br />
בעמדה 6 בשרשרת ביטא יש חומצה אמינית הידרופובית-ואלין.<bR><br />
במחלה זו הדיאוקסי-הימוגלובין נוטה לשקוע בצורת סיבים כתוצאה מהתאמה של ואלין במולקולה ראשונה לשקע הידרופובי מתאים במולקולה שניה. <br />
<br />
[[Image:hbs.png]] [[Image:enemya.jpg]]</div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=Sandbox_hamod&diff=1407444Sandbox hamod2012-06-13T14:12:08Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div>==המוגלובין==<br />
<div dir='rtl' align='right'><br />
<p dir='rtl'><br />
<structure load="1gzx" size="300" color="white" frame="true" align="right" caption="Hemoglobin" scene="Hemoglobin/1gzx/2" /><br />
ההימוגלובין בנוי מ-4 תת יחידות: <bR><br />
שתי יחידות אלפא - בכל שרשרת אלפא 141 ח"א, <bR><br />
שתי יחידות בטא - בכל שרשרת בטא 146 ח"א.<br />
<bR><br />
בין תת היחידות קיימים קשרי מימן וקשרים יוניים, אך עיקר הייצוב הוא על ידי מגע בין אזורים הידרופוביים (20-30 ח"א מכל תת יחידה) שמקיימים ביניהם הצמדה הידרופובית.<bR><br />
סידור של 4 <scene name='Hemoglobin/Foursubunits/5'>תת יחידות</scene> ליחידה גדולה אחת משרת שתי מטרות:<bR><br />
(1) יציבות תרמודינמית של המולקולה בסביבה הידרופילות<br />
(2)פעולת גומלין בין התת יחידות לקישור ושחרור החמצן <br />
<bR> <br />
זיקת הימוגלובין לחמצן עולה כשלחץ <scene name='Hemoglobin/Oxyheme_fe/7'>החמצן</scene> עולה ויורדת כשלחץ החמצן יורד.<br />
הימוגלובין נמצא בשתי צורות עיקריות: <bR><br />
1. רווי בחמצן "אוקסי-הימוגלובין"<bR><br />
<br />
2. ללא חמצן "דיאוקסי-הימוגלובין" <bR> <br />
<br />
בעת קשירת החמצן, יון הברזל נמצא במישור אחד עם טבעת <scene name='Hemoglobin/4heme/3'>ההם</scene> שבמרכז כל תת יחידה. כאשר מולקולת חמצן נקשרת לתת היחידה הראשונה <scene name='Hemoglobin/Oxysubunitsf/4'>טבעת ההם</scene><br />
מתישרת, שינוי הקונפורמציה גורר בעקבותיו שינוי קונפורמציה דומה של תת היחידות הנותרות,וקישור מולקולות חמצן עד לרוויה.<br />
ההתהליך ההפוך מתרחש ברקמות בצורה דומה, שחרור המולקולה הראשונה דוחף את יון הברזל <br />
בטבעת הראשונה וזה גורם לשינוי קונפרמציה בשאר תת היחידות ומולקולות החמצן נזרקות החוצה <scene name='Hemoglobin/Deoxyheme_fe/9'>Fe<sup>2+</sup></scene>.<bR><br />
<br />
אנמיה חרמשית נגרמת כתוצאה ממוטציה נקודתית בשרשרת של החלבון גלובין.<bR><br />
<br />
הוא הימוגלובין הגורם למחלת אנמיה חרמשית S הימוגלובין<br />
השוני בין הימוגלובין זה והימוגלובין נורמלי הוא בחומצה אמינית אחת<br />
במקום <scene name='Hemoglobin/Hemoglobins_1hho/7'>חומצה גלוטמית</scene> <br />
בעמדה 6 בשרשרת ביטא יש חומצה אמינית הידרופובית-ואלין.<bR><br />
במחלה זו הדיאוקסי-הימוגלובין נוטה לשקוע בצורת סיבים כתוצאה מהתאמה של ואלין במולקולה ראשונה לשקע הידרופובי מתאים במולקולה שניה. <br />
<br />
[[Image:hbs.png]]<br />
[[Image:enemya.jpg]]</div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=File:Hbs.png&diff=1407443File:Hbs.png2012-06-13T14:07:37Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div></div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=Sandbox_hamod&diff=1407442Sandbox hamod2012-06-13T14:04:18Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div>==המוגלובין==<br />
<div dir='rtl' align='right'><br />
<p dir='rtl'><br />
<structure load="1gzx" size="300" color="white" frame="true" align="right" caption="Hemoglobin" scene="Hemoglobin/1gzx/2" /><br />
ההימוגלובין בנוי מ-4 תת יחידות: <bR><br />
2-אלפא- בכל שרשרת אלפא 141 ח"א, <bR><br />
2-ביטא - בכל שרשרת בטא 146 ח"א.<br />
<bR><br />
בין תת היחידות קיימים קשרי מימן וקשרים יוניים, אך עיקר הייצוב הוא על ידי מגע בין אזורים הידרופוביים (20-30 ח"א מכל תת יחידה) שמקיימים ביניהם הצמדה הידרופובית.<bR><br />
סידור של 4 <scene name='Hemoglobin/Foursubunits/5'>תת יחידות</scene> ליחידה גדולה אחת משרת שתי מטרות:<bR><br />
(1) יציבות תרמודינמית של המולקולה בסביבה הידרופילות<br />
(2)פעולת גומלין בין התת יחידות לקישור ושחרור החמצן <br />
<bR> <br />
זיקת הימוגלובין לחמצן עולה כשלחץ <scene name='Hemoglobin/Oxyheme_fe/7'>החמצן</scene> עולה ויורדת כשלחץ החמצן יורד.<br />
הימוגלובין נמצא בשתי צורות עיקריות: <bR><br />
1. רווי בחמצן "אוקסי-הימוגלובין"<bR><br />
<br />
2. ללא חמצן "דיאוקסי-הימוגלובין" <bR> <br />
<br />
בעת קשירת החמצן, יון הברזל נמצא במישור אחד עם טבעת <scene name='Hemoglobin/4heme/3'>ההם</scene> שבמרכז כל תת יחידה. כאשר מולקולת חמצן נקשרת לתת היחידה הראשונה <scene name='Hemoglobin/Oxysubunitsf/4'>טבעת ההם</scene><br />
מתישרת, שינוי הקונפורמציה גורר בעקבותיו שינוי קונפורמציה דומה של תת היחידות הנותרות,וקישור מולקולות חמצן עד לרוויה.<br />
ההתהליך ההפוך מתרחש ברקמות בצורה דומה, שחרור המולקולה הראשונה דוחף את יון הברזל <br />
בטבעת הראשונה וזה גורם לשינוי קונפרמציה בשאר תת היחידות ומולקולות החמצן נזרקות החוצה<scene name='Hemoglobin/Deoxyheme_fe/9'>Fe<sup>2+</sup></scene>.<bR><br />
<br />
אנמיה חרמשית נגרמת כתוצאה ממוטציה נקודתית בשרשרת של החלבון גלובין.<bR><br />
<br />
הוא הימוגלובין הגורם למחלת אנמיה חרמשית S הימוגלובין<br />
השוני בין הימוגלובין זה והימוגלובין נורמלי הוא בחומצה אמינית אחת<br />
במקום <scene name='Hemoglobin/Hemoglobins_1hho/7'>חומצה גלוטמית</scene> <br />
בעמדה 6 בשרשרת ביטא יש חומצה אמינית הידרופובית-ואלין.<bR><br />
במחלה זו הדיאוקסי-הימוגלובין נוטה לשקוע בצורת סיבים כתוצאה מהתאמה של ואלין במולקולה ראשונה לשקע הידרופובי מתאים במולקולה שניה. <br />
<br />
[[Image:hbs.jpg]]<br />
[[Image:enemya.jpg]]</div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=Sandbox_hamod&diff=1407441Sandbox hamod2012-06-13T13:54:29Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div>==המוגלובין==<br />
<div dir='rtl' align='right'><br />
<p dir='rtl'><br />
<applet load="1gzx" size="300" color="white" frame="true" align="right" caption="Hemoglobin" scene="Hemoglobin/1gzx/2" /><br />
ההימוגלובין בנוי מ-4 תת יחידות: <bR><br />
2-אלפא- בכל שרשרת אלפא 141 ח"א, <bR><br />
2-ביטא - בכל שרשרת ביטא 146 ח"א.<br />
<bR><br />
בין תת היחידות קיימים קשרי מימן וקשרים יוניים, אך עיקר הייצוב הוא על ידי מגע בין אזורים הידרופוביים (20-30 ח"א מכל תת יחידה) שמקיימים ביניהם הצמדה הידרופובית.<bR><br />
סידור של 4 <scene name='Hemoglobin/Foursubunits/5'>תת יחידות</scene> ליחידה גדולה אחת משרת שתי מטרות:<bR><br />
(1)יציבות תרמודינמית של המולקולה בסביבה הידרופילות<br />
<bR>(2)פעולת גומלין בין התת יחידות לקישור ושחרור החמצן <br />
<bR> <br />
זיקת הימוגלובין לחמצן עולה כשלחץ <scene name='Hemoglobin/Oxyheme_fe/7'>החמצן</scene> עולה ויורדת כשלחץ החמצן יורד.<br />
הימוגלובין נמצא בשתי צורות עיקריות: <bR><br />
1. רווי בחמצן "אוקסי-הימוגלובין"<bR><br />
<br />
2. ללא חמצן "דיאוקסי-הימוגלובין" <bR> <br />
<br />
בעת קשירת החמצן, יון הברזל נמצא במישור אחד עם טבעת <scene name='Hemoglobin/4heme/3'>ההם</scene> שבמרכז כל תת יחידה. כאשר מולקולת חמצן נקשרת לתת היחידה הראשונה <scene name='Hemoglobin/Oxysubunitsf/4'>טבעת ההם</scene><br />
מתישרת, שינוי הקונפורמציה גורר בעקבותיו שינוי קונפורמציה דומה של תת היחידות הנותרות,וקישור מולקולות חמצן עד לרוויה.<br />
ההתהליך ההפוך מתרחש ברקמות בצורה דומה, שחרור המולקולה הראשונה דוחף את יון הברזל <br />
בטבעת הראשונה וזה גורם לשינוי קונפרמציה בשאר תת היחידות ומולקולות החמצן נזרקות החוצה<scene name='Hemoglobin/Deoxyheme_fe/9'>Fe<sup>2+</sup></scene>.<bR><br />
<br />
אנמיה חרמשית נגרמת כתוצאה ממוטציה נקודתית בשרשרת של החלבון גלובין.<bR><br />
<br />
הוא הימוגלובין הגורם למחלת אנמיה חרמשית S הימוגלובין<br />
השוני בין הימוגלובין זה והימוגלובין נורמלי הוא בחומצה אמינית אחת<br />
במקום <scene name='Hemoglobin/Hemoglobins_1hho/7'>חומצה גלוטמית</scene> <br />
בעמדה 6 בשרשרת ביטא יש חומצה אמינית הידרופובית-ואלין.<bR><br />
במחלה זו הדיאוקסי-הימוגלובין נוטה לשקוע בצורת סיבים כתוצאה מהתאמה של ואלין במולקולה ראשונה לשקע הידרופובי מתאים במולקולה שניה. <br />
<br />
[[Image:hbs.jpg]]<br />
[[Image:enemya.jpg]]</div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=Sand_box_groel&diff=1407439Sand box groel2012-06-13T13:49:29Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div>==[[GROEL השפרון]]==<br />
<Structure load='1AON' size='400' frame='true' align='left' caption=''/><br />
<br />
<div dir='rtl' align='right'><br />
<p dir='rtl'><br />
חלבון סוכך - שפרון - הוא חלבון המסייע למגוון רחב של חלבונים אחרים להתקפל למבנה מרחבי (מבנה שניוני ומבנה שלישוני( תקין, כאשר הוא עצמו אינו חלק מהמבנה הסופי שלהם. השפרונים מאפשרים לחלבונים תנאים מתאימים לקיפול. לא מקובל להתייחס לחלבון סוכך כאל אנזים למרות שהוא זרז של פעולת קיפול החלבונים. חלבון סוכך מכונה גם חלבון לוויה או חלבון מלווה. ישנם סוגים שונים של שפרונים. <br />
<br><br />
<br />
[[מדוע צריכים שפרונים?]]<br><br />
<br />
1. לא כל החלבונים מתקפלים עצמאית<br />
<br />
<br><br />
2. בתא יש ריכוז גבוה של חלבונים שמפריע לקיפול נכון ולא תמיד הרכב התמיסה בתא מתאים לכל חלבון .<br />
<br><br />
<br />
נתמקד בשפרון הנקרא GROEL<br><br />
<scene name='Sand_box_groel/Groel-groes/1'>GROEL-GROES COMPLEX</scene><br />
<br><br />
<br />
[[מבנה החלבון]]<br />
<br><br />
<br />
החלבון נוצר מ- 14 תת-יחידות (מונומרים) מסודרות במבנה של 2 טבעות.<br />
<br>כל טבעת מורכבת מ- 7 מונומרים. <br />
ה-GROEL יוצר חלל שהחלבון יכול להתקפל בו בתנאים אופטימלים. <br><br />
יש חלבון נוסף המסייע הנקרא GROES הסוגר את החלל מהווה מעין מכסה ל"מבחנה".<br />
<br>כך בתוך החלל יכול ליצור את האינטראקציות האופטימליות מבלי שיעשה אינטראקציות עם מולקולות אחרות.<br />
<br />
<scene name='Sand_box_groel/Groes/1'>GROES</scene><br><br />
<br><br />
<br />
<br />
[[מנגנון הפעולה]] :<br><br />
<br />
אלוסטריה ב- GROEL - שינויי קונפורמציה בעקבות קישור<br />
<br>1. ל-GROEL במצב R יש אפיניות גדולה ל- ATP .<br />
<br>2. מולקולת ATP נקשרת לטבעת אחת של GROEL והקונפורמציה של הטבעת עוברת ממצב R למצב T.<br />
<br>3. במצב T יש אפיניות גדולה יותר לפוליפפטידים. נקשר לאזורים הידרופוביים של החלבונים הלא מקופלים (או שמקופלים לא טוב).<br />
<br> ה-GROES נקשר ל-GROEL ומכסה את החלל. מקבלים מבנה שדומה למבחנה עם מכסה (שהחלבון לכוד בפנים). ה GroES מבודד את החלבון מהסביבה ונותן לו סביבה הידרופובית. בשלב זה הטבעת השניה לא קושרת בהעדר קונפורמציה מתאימה.<br />
<br>4. החלבון מתקפל בתוך החלל וה-ATP מתפרק ל-ADP+P ואז חוזרים למצב R . החלבון המקופל יוצא החוצה וכמו כן ה- GROES , לא לפני שהטבעת השניה מתחילה לקשור ATP וחוזר חלילה.<br />
<br />
<br><br />
<scene name='Sand_box_groel/Adp_in_active_ring/2'>ADP IN GROEL RING</scene><br />
<br><br />
<br />
[[לסיכום:]]<br />
<br />
<br>• קיימת התאמה בין 2 הטבעות. קואופרטיביות שלילת : כשהאחת קשרה ATP השניה לא יכולה לקשור.<br />
<br>• הקישור לחלבון תלוי במצב הטבעת T/R<br />
<br>• בחלבון לא מקופל / לא מקופל היטב, האזורים ההידרופובים חשופים ועשויים להתקשר לטבעת GroEL במצב T. במצב Rהחלבון המקופל מתנתק.<br />
<br>• GroEL אינו מראה ספציפיות רבה – כלומר נקשר לחלבונים רבים, שונים זה מזה. המוטיב המשותף היחיד לכל החלבונים הוא היותם פרושים, ולכן צפויים להמצא אזורים הידרופוביים החשופים לתמיסה החיצונית. לכן, האנטראקציה של GroEL עם החלבונים היא בעיקר באמצעות אנטראקציות הידרופוביות לא ספציפיות.</div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=Sand_box_groel&diff=1407436Sand box groel2012-06-13T13:40:36Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div>==[[GROEL השפרון]]==<br />
<Structure load='1AON' size='400' frame='true' align='left' caption=''/><br />
<br />
<div dir='rtl' align='right'><br />
<p dir='rtl'><br />
חלבון סוכך - שפרון - הוא חלבון המסייע למגוון רחב של חלבונים אחרים להתקפל למבנה מרחבי (מבנה שניוני ומבנה שלישוני( תקין, כאשר הוא עצמו אינו חלק מהמבנה הסופי שלהם. השפרונים מאפשרים לחלבונים תנאים מתאימים לקיפול. לא מקובל להתייחס לחלבון סוכך כאל אנזים למרות שהוא זרז של פעולת קיפול החלבונים. חלבון סוכך מכונה גם חלבון לוויה או חלבון מלווה. ישנם סוגים שונים של שפרונים. <br />
<br><br><br />
<br />
[[מדוע צריכים שפרונים?]]<br><br />
<br />
1. לא כל החלבונים מתקפלים עצמאית<br />
<br />
<br><br />
2. בתא יש ריכוז גבוה של חלבונים שמפריע לקיפול נכון ולא תמיד הרכב התמיסה בתא מתאים לכל חלבון .<br />
<br><br><br />
<br />
נתמקד בשפרון הנקרא GROEL<br><br />
<scene name='Sand_box_groel/Groel-groes/1'>GROEL-GROES COMPLEX</scene><br />
<br><br><br />
<br />
<br />
[[מבנה החלבון]]<br />
<br><br />
<br />
החלבון נוצר מ- 14 תת-יחידות (מונומרים) מסודרות במבנה של 2 טבעות.<br />
<br>כל טבעת מורכבת מ- 7 מונומרים. <br />
ה-GROEL יוצר חלל שהחלבון יכול להתקפל בו בתנאים אופטימלים. <br><br />
יש חלבון נוסף המסייע הנקרא GROES הסוגר את החלל מהווה מעין מכסה ל"מבחנה".<br />
<br>כך בתוך החלל יכול ליצור את האינטראקציות האופטימליות מבלי שיעשה אינטראקציות עם מולקולות אחרות.<br />
<br />
<scene name='Sand_box_groel/Groes/1'>GROES</scene><br><br />
<br><br><br><br><br><br><br />
<br><br />
<Structure load='1AON' size='400' align='rigth' frame='true' caption='' scene='Sand_box_groel/Groel-groes/1'/><br />
[[מנגנון הפעולה]] :<br><br />
<br />
אלוסטריה ב- GROEL - שינויי קונפורמציה בעקבות קישור<br />
<br>1. ל-GROEL במצב R יש אפיניות גדולה ל- ATP .<br />
<br>2. ATP נקשר לטבעת אחת של GROEL והקונפורמציה של הטבעת עוברת ממצב R למצב T.<br />
<br>3. במצב T יש אפיניות גדולה יותר לפוליפפטידים. נקשר לאזורים הידרופוביים של החלבונים הלא מקופלים (או שמקופלים לא טוב).<br />
<br> ה-GROES נקשר ל-GROEL ומכסה את החלל. מקבלים מבנה שדומה למבחנה עם מכסה (שהחלבון לכוד בפנים). הGroES מבודד את החלבון מהסביבה ונותן לו סביבה הידרופובית. בשלב זה הטבעת השניה לא קושרת בהעדר קונפורמציה מתאימה.<br />
<br>4. החלבון מתקפל בתוך החלל וה-ATP מתפרק ל-ADP+P ואז חוזרים למצב R . החלבון המקופל יוצא החוצה וכמו כן ה- GROES , לא לפני שהטבעת השניה מתחילה לקשור ATP וחוזר חלילה.<br />
<br />
<br><br />
<scene name='Sand_box_groel/Adp_in_active_ring/2'>ADP IN GROEL RING</scene><br />
<br><br />
<br />
[[לסיכום:]]<br><br />
<br />
<br>• קיימת התאמה בין 2 הטבעות. קואופרטיביות שלילת : כשהאחת קשרה ATP השניה לא יכולה לקשור.<br />
<br>• הקישור לחלבון תלוי במצב הטבעת T/R<br />
<br>• בחלבון לא מקופל / לא מקופל היטב, האזורים ההידרופובים חשופים ועשויים להתקשר לטבעת GroEL במצב T. במצב Rהחלבון המקופל מתנתק.<br />
<br>• GroEL אינו מראה ספציפיות רבה – כלומר נקשר לחלבונים רבים, שונים זה מזה. המוטיב המשותף היחיד לכל החלבונים הוא היותם פרושים, ולכן צפויים להמצא אזורים הידרופוביים החשופים לתמיסה החיצונית. לכן, האנטראקציה של GroEL עם החלבונים היא בעיקר באמצעות אנטראקציות הידרופוביות לא ספציפיות.</div>Shelly Livnehttps://proteopedia.org/index.php?title=Sand_box_groel&diff=1407434Sand box groel2012-06-13T13:38:29Z<p>Shelly Livne: </p>
<hr />
<div>==[[GROEL השפרון]]==<br />
<Structure load='1AON' size='400' frame='true' align='left' caption=''/><br />
<br />
<div dir='rtl' align='right'><br />
<p dir='rtl'><br />
חלבון סוכך - שפרון - הוא חלבון המסייע למגוון רחב של חלבונים אחרים להתקפל למבנה מרחבי (מבנה שניוני ומבנה שלישוני( תקין, כאשר הוא עצמו אינו חלק מהמבנה הסופי שלהם. השפרונים מאפשרים לחלבונים תנאים מתאימים לקיפול. לא מקובל להתייחס לחלבון סוכך כאל אנזים למרות שהוא זרז של פעולת קיפול החלבונים. חלבון סוכך מכונה גם חלבון לוויה או חלבון מלווה. ישנם סוגים שונים של שפרונים. <br />
<br><br><br />
<br />
[[מדוע צריכים שפרונים?]]<br><br />
<br />
1. לא כל החלבונים מתקפלים עצמאית<br />
<br />
<br><br />
2. בתא יש ריכוז גבוה של חלבונים שמפריע לקיפול נכון ולא תמיד הרכב התמיסה בתא מתאים לכל חלבון .<br />
<br><br><br />
<br />
נתמקד בשפרון הנקרא GROEL<br><br />
<scene name='Sand_box_groel/Groel-groes/1'>GROEL-GROES COMPLEX</scene><br />
<br><br><br />
<br />
<br />
[[מבנה החלבון]]<br />
<br><br />
<br />
החלבון נוצר מ- 14 תת-יחידות (מונומרים) מסודרות במבנה של 2 טבעות.<br />
<br>כל טבעת מורכבת מ- 7 מונומרים. <br />
ה-GROEL יוצר חלל שהחלבון יכול להתקפל בו בתנאים אופטימלים. <br><br />
יש חלבון נוסף המסייע הנקרא GROES הסוגר את החלל מהווה מעין מכסה ל"מבחנה".<br />
<br>כך בתוך החלל יכול ליצור את האינטראקציות האופטימליות מבלי שיעשה אינטראקציות עם מולקולות אחרות.<br />
<br />
<scene name='Sand_box_groel/Groes/1'>GROES</scene><br><br />
<br><br><br><br><br><br><br />
<br><br />
<br />
[[מנגנון הפעולה]] :<br><br />
<br />
אלוסטריה ב- GROEL - שינויי קונפורמציה בעקבות קישור<br />
<br>1. ל-GROEL במצב R יש אפיניות גדולה ל- ATP .<br />
<br>2. ATP נקשר לטבעת אחת של GROEL והקונפורמציה של הטבעת עוברת ממצב R למצב T.<br />
<br>3. במצב T יש אפיניות גדולה יותר לפוליפפטידים. נקשר לאזורים הידרופוביים של החלבונים הלא מקופלים (או שמקופלים לא טוב).<br />
<br> ה-GROES נקשר ל-GROEL ומכסה את החלל. מקבלים מבנה שדומה למבחנה עם מכסה (שהחלבון לכוד בפנים). הGroES מבודד את החלבון מהסביבה ונותן לו סביבה הידרופובית. בשלב זה הטבעת השניה לא קושרת בהעדר קונפורמציה מתאימה.<br />
<br>4. החלבון מתקפל בתוך החלל וה-ATP מתפרק ל-ADP+P ואז חוזרים למצב R . החלבון המקופל יוצא החוצה וכמו כן ה- GROES , לא לפני שהטבעת השניה מתחילה לקשור ATP וחוזר חלילה.<br />
<br />
<br><br />
<scene name='Sand_box_groel/Adp_in_active_ring/2'>ADP IN GROEL RING</scene><br />
<br><Structure load='1AON' size='400' align='left' caption='' scene='Sand_box_groel/Groel-groes/1'/><br />
[[לסיכום:]]<br><br />
<br />
<br>• קיימת התאמה בין 2 הטבעות. קואופרטיביות שלילת : כשהאחת קשרה ATP השניה לא יכולה לקשור.<br />
<br>• הקישור לחלבון תלוי במצב הטבעת T/R<br />
<br>• בחלבון לא מקופל / לא מקופל היטב, האזורים ההידרופובים חשופים ועשויים להתקשר לטבעת GroEL במצב T. במצב Rהחלבון המקופל מתנתק.<br />
<br>• GroEL אינו מראה ספציפיות רבה – כלומר נקשר לחלבונים רבים, שונים זה מזה. המוטיב המשותף היחיד לכל החלבונים הוא היותם פרושים, ולכן צפויים להמצא אזורים הידרופוביים החשופים לתמיסה החיצונית. לכן, האנטראקציה של GroEL עם החלבונים היא בעיקר באמצעות אנטראקציות הידרופוביות לא ספציפיות.</div>Shelly Livne