View source for Protein structure. An introduction (Spanish)

=='''Introducción a la estructura de las Proteínas'''==
::'''Gabriel Pons'''<br />
::Profesor del Departamento de Ciencias Fisiológicas. Facultat de Ciències de la Salut <br />
::Universitat de Barcelona. gpons@ub.edu <br />


<Structure Section  size='600' side='right' caption='Caption for this structure' scene=''>
'''Este es un tutorial básico sobre la estructura de las proteínas. Repasaremos los principales aspectos de la estructura de las proteínas
'''

== Aspectos generales sobre los aminoácidos de las proteínas ==
<scene name='77/777022/Alanina-1/2'>Aminoácidos típicos de las proteínas</scene>
Todos los aminoácidos poseen  <scene name='77/777022/Alanina-2/1'>un grupo amino</scene> con carga positiva a pH neutro y un <scene name='77/777022/Alanina-3/1'>grupo carboxilo </scene> con carga negativa a pH neutro

Todos los aminoácidos poseen  <scene name='77/777022/Alanina-4/2'>diferente cadena lateral</scene>.Las cadenas laterales son diferentes dependiendo del tipo de aminoácido, tal como veremos inmediatamente.La cuarta valencia en el carbono alfa está ocupada por hidrógeno . Los aminoácidos de las proteínas son pues alfa-aminoácidos

Aquí tenemos un ejemplo de  <scene name='77/777022/Alanina-5/1'>aminoácido no alfa </scene> Los grupos carboxilo y amino no están unidos al mismo carbono. Serán por tanto beta o gamma aminoácidos. Este aminoácido por ejemplo es el gamma-aminobutírico

Estereoisomería de los aminoácidos  . Ejemplo de la <scene name='77/777022/Alanina-6/2'>D y L-alanina</scene> Salvo para el aminoácido glicina, cuya cadena lateral es un hidrógeno, todos los demás aminoácidos poseen isomería óptica ya que el carbono alfa es asimétrico. Tenemos pues aminoácidos D y aminoácidos L. Los aminoácidos que forman parte de las proteínas pertenecen todos a la serie L.

Aminoácidos con cadena lateral <scene name='77/777022/Alanina-7/1'>hidrofóbica</scene> . Lo que diferencia a un aminoácido de otro es la naturaleza química de su cadena lateral. Básicamente podemos clasificarlos en aminoácidos con cadenas laterales hidrofóbicas, bien alifáticas o aromáticas y aminoácidos con cadenas laterales polares, sin carga o con carga postiva o negativa a pH neutro.Una representación de algunos cadenas laterales alifáticas: Alanina, Valina e Isoleucina o aromáticas: Fenilalanina y Triptófano

Aminoácidos con <scene name='77/777022/Alanina-8/1'>cadena lateral polar</scene> a) sin carga Treonina (OH) y Glutamina (CO-NH2); b)con carga negativa, Glutamato, y Lisina, con carga positiva

== Aminoácidos de las proteínas ==

<scene name='77/777022/Protein_2-2/1'>Glicina, Gly, G</scene>  . La glicina es un aminoácido muy abundante en las proteínas, entre otras cosas debido a su pequeño tamaño. Su cadena lateral es tan simple y tan pequeña, un hidrógeno (resaltado en color verde), que cabe en muchos espacios en el plegamiento de las proteínas donde no cabrían los otros aminoácidos con cadenas laterales más grandes

<scene name='77/777022/Protein_2-3/2'>Isoleucina, Ile, I.</scene>  La isoleucina es un típico aminoácido con cadena lateral apolar hidrófóbica, abundantes en las proteínas ya que su carácter apolar fuerza el plegamiento en un medio acuoso. Estas cadenas tienden a ocultarse del agua dirigiéndose al interior de la proteína. Otra característica de la isoleucina es que posee un carbono asimétrico adicional (verde)

<scene name='77/777022/Protein_2-4/1'>Fenilalanina, Phe, F</scene>.  La Fenilalanina es otro aminoácido con cadena lateral apolar. En este caso se trata de un anillo aromático plano hidrocarbonado apolar. Este anillo es una estructura que presenta resonancia con enlaces intermedios entre simples y dobles

<scene name='77/777022/Protein_2-5/2'>Histidina, His, H.</scene>  La Histidina es un aminoácido importante en las proteínas por varias razones. El grupo NH del anillo de imidazol (heterociclo de 5 átomos) es una base debil con un pK de 6.5. Significa que es el único grupo con posibilidad tamponante al pH fisiológico. Al mismo tiempo puede funcionar en catálisis como donador/aceptor de protones. 

<scene name='77/777022/Protein_2-6/2'>Treonina, Thr, T.</scene>  La Treonina es un aminoácido con cadena lateral polar sin carga. Posee un grupo OH que le confiere propiedades interesantes. En primer lugar puede actuar como nucleófilo (grupo rico en electrones, por el oxígeno) en catálisis y además es una diana de fosforilación por parte de las serin/treonin quinasas que fosforilan el OH de la treonina. Esto introduce cargas negativas que alteran la conformación de la proteína y su funcionamiento. La treonina también posee un carbono asimétrico extra, marcado en verde, por lo que existen 4 estereoisómeros de treonina, dos de la serie L y dos de la serie D

<scene name='77/777022/Protein_2-7/2'>Glutámico, Glu, E</scene> .  El glutámico, o también ácido glutámico, posee una cadena lateral con grupo carboxilo COOH, adicional (en verde claro). Este grupo tiene carácter de ácido debil (pK 4.4) por lo que esta ionizado con carga negativa a pH fisiológico. Es un aminoácido clave en interacciones iónicas entre cadenas de aminoácidos o con iones, por ejemplo la camodulina. Veremos como las cadenas laterales de glutámico y aspártico con carga negativa fijan el calcio (lila) a la molécula de calmodulina

<scene name='77/777022/Protein_2-8/2'>Lisina, Lys, K .</scene>  La lisina es un aminoácido con una cadena lateral que posee un grupo amino adicional. Este grupo tiene carácter de base débil (pK 10) por lo que se encuentra protonado y con carga positiva a pH fisiológico (resaltado en verde claro). También es muy importante en interacciones iónicas entre cadenas laterales o con iones de carga opuesta

Cisteína, Cys, C, <scene name='77/777022/Pagina-2-1/2'>La Cisteina </scene>  es, junto a la metionina el único aminoácido que contiene azufre en las proteínas. Contiene un grupo sulfidrilo SH, que puede experimentar oxidorreducción reversible entre la forma oxidada S- y la forma reducida. Cuando dos cisteinas están próximas en las proteínas, puede formarse entre ellas un puente disulfuro S-S, siempre que las condiciones físico-químicas y de destino intracelular de la proteína sean favorables

Cisteinas próximas .  Aquí vemos <scene name='77/777022/Pagina-2-2/1'>dos cisteínas próximas</scene>  de forma que puede producirse una oxidación de los grupos SH con pérdida de dos hidrógenos y formación de un puente disulfuro

Formación del puente disulfuro . . Al formarse <scene name='77/777022/Pagina-2-3/2'>el puente disulfuro</scene>, se eliminan dos hidrógenos

== Péptidos y enlace peptídico ==

Un Heptapéptido.  <scene name='77/777022/Proteina3-1/1'>Péptido</scene> formado por 7 residuos de aminoácido y 6 enlaces peptídicos.Vemos un heptapéptido totalmente estirado. Los únicos giros de la cadena son los obligados por la simetría de los enlaces. En este péptido sólo se representan los hidrógenos del extremo amino y los de los NH de los enlaces peptídicos. Puede observarse ya el carácter plano de los enlaces peptídicos, de forma que carbono alfa, C=O, NH y carbono alfa están en el mismo plano

<scene name='77/777022/Proteina3-2/1'>Extremos amino y carboxi  </scene>
<scene name='77/777022/Proteina3-3/1'>Los marcamos</scene>

<scene name='77/777022/Proteina3-4/1'>El esqueleto de la cadena</scene>.  El esqueleto de la cadena constituye el espinazo central de todas las cadenas polipéptidicas, igual en todas y constituido por los extremos amino y carboxi y la secuencia repetida de carbonos alfa y enlaces peptídicos

Alternancia de los <scene name='77/777022/Proteina3-5/1'>carbonos alfa</scene>.  Alternancia de los carbonos  alfa  

Marcamos los <scene name='77/777022/Proteina3-6/1'>Extremos  amino y  carboxi</scene>

Ahora hacemos <scene name='77/777022/Proteina3-7/1'>Zoom sobre un enlace peptídico</scene>

<scene name='77/777022/Proteina3-8/1'>Detalles del enlace peptídico</scene>.  Observamos dos características del enlace. Los átomos en amarillo y los carbonos alfa en lila se encuentran siempre en el mismo plano: carbono alfa, C=O, N-H, carbono alfa. Otra característica del enlace peptídico es la disposición trans de los carbonos alfa y por tanto de las cadenas laterales. Problemas estéricos obligan a esta frecuente disposición  de los átomos

Nos alejamos <scene name='77/777022/Proteina3-9/1'>Disminuir zoom</scene>

<scene name='77/777022/Proteina3-10/1'>Visión de las cadenas laterales </scene> (color verde lima)


== Principios generales de plegamiento de las proteínas ==

La cadena es un <scene name='77/777022/Proteina_d-1/1'>hilo</scene> que va a plegarse.  
Las funciones de las proteínas se deben a la capacidad de las cadenas lineales polipeptídicas 
para adoptar un plegamiento tridimensional. Con ello se genera una forma, la de la 
proteínas plegada, altamente significativa. La forma plegada y tridimensional es capaz 
de "hacer algo", catalizar una reacción, reconocer otras molèculas, formar un poro en
una membrana, formar fibras durísimas, etc. Pero, ¿por qué y cómo se pliega la cadena?

Aquí observamos en rojo las <scene name='77/777022/Proteina_d-2/1'>cadenas laterales de los aminoácidos</scene>

<scene name='77/777022/Proteina_d-3/2'>El esqueleto de la cadena</scene> con sus enlaces 
peptídicos que contienen múltiples grupos C=O y NH  capaces de formar puentes de hidrógeno.  
A medida que las cadenas se sintetizan en los ribosomas se van plegando y en cuestión de 
pocos segundos adoptan el plegamiento espacial característico, un estado más estable.
La enorme cantidad de grupos polares de los enlaces peptídicos contrasta con la 
presencia de muchas cadenas laterales apolares en los aminoácidos. Si todos 
los grupos C=0 y N-H formasen puentes peptídicos con el agua, la cadena no 
podría plegarse de forma que los grupos apolares estuviesen alejados del agua. 
Ello produciría una situación inestable desde el punto de vista energético, 
la de una cadena desplegada. Por tanto, un primer paso para el plegamiento 
es solucionar el tema de los grupos polares del enlace peptídico

Primera estrategia: la hélice alfa

<scene name='77/777022/Proteina_d-4/2'>La hélice alfa </scene> una estrategia de plegamiento.La hélice alfa permite que los grupos del enlace peptídico se apareen entre ellos formando puentes de hidrógeno. En <scene name='77/777022/Proteina_d-5/2'>rojo</scene> vemos los puentes de hidrógeno que se forman entre grupos C=O y NH de los enlaces peptídicos  

La estrategia de la <scene name='77/777022/Proteina_d-6/1'>hoja plegada ß</scene>.Otra opción es formar puentes de hidrógeno entre dos partes de una cadena o dos cadenas

Puentes de hidrógeno entre cadenas en hélice.En el caso de proteínas fibrosas con hélices más estiradas, como en la <scene name='77/777022/Proteina_d-7/1'>triple hélice del colágeno</scene>, se forman muchos puentes de hidrógeno intercatenarios que contribuyen a la solidez de la estructura. Aquí vemos la trenza de las tres cadenas con colores diferentes. Los hidrógenos y oxígenos que forman puentes de hidrógeno se resaltan con puntos amarillos 

Influencia de las cadenas laterales en el plegamiento.  <scene name='77/777022/Proteina_d-8/1'>
Las cadenas laterales de los residuos de aminoácido</scene> constituyen el otro gran motor de plegamiento de las proteínas. Hay grupos apolares, polares sin carga, ácidos (aniónicos), básicos (catiónicos) que influirán en el plegamiento de una forma u otra, ocultándose del agua, estableciendo interacciones tipo puentes de hidrógeno, iónicas, etc. Todo ello producirá un nuevo nivel de plegamiento, la estructura terciaria

Proteína soluble en agua plegada. <scene name='77/777022/Proteina_d-9/1'> Una proteína globular soluble</scene> completamente plegada muestra un patron de distribución de aminoácidos con los  apolares  en el interior y los polares hacia el exterior 

Si <scene name='77/777022/Proteina_d-9b/1'>cortamos</scene> la proteína por su mitad interior vemos mejor el patrón de polaridad, con apolares (grises) por dentro y polares (lila) por fuera

== Estructuras secundarias ==
==  Hélice alfa ==
Visión general de la hélice alfa  .  La  <scene name='77/777022/Protein_e-1/1'>hélice alfa</scene> o alfa-hélix 
es una de las estructuras secundarias más frecuentes presentes en todo tipo de proteínas, sean solubles, de membrana, fibrosas, etc.Es una hélice dextrógira, que se enrolla por tanto en el sentido de las agujas del reloj, se mire por donde se mire. 

<scene name='77/777022/Protein_e-2/2'>Alfa-Hélix con los carbonos alfa </scene>  
Aquí vemos los carbonos alfa en amarillo. Cada vuelta de hélice contiene 3.6 residuos y podemos apreciar que los carbonos alfa por vuelta son entre 3 y 4.. La hélice alfa es la más estable 
y la más abundante. 

<scene name='77/777022/Protein_e-3/1'>La hélice con las vueltas resaltadas con colores diferentes </scene>

<scene name='77/777022/Protein_e-4/1'>Representación tubular</scene>.  
A veces los segmentos de hélice alfa se representan como cilindros con 
una flecha en el extremo carboxi. El color fucsia se utiliza para dar 
a entender que el segmento corresponde a hélice alfa 

<scene name='77/777022/Protein_e-5/1'>Visión del esqueleto (carbonos alfa + enlaces peptídicos)</scene> de la hélice .
Se han eliminado los hidrógenos para simplificar. El esqueleto, 
la parte central de la hélice, se pliega de forma que quedan los grupos C=O
y N-H próximos, no de residuos vecinos, para formar puentes de hidrógeno. 
Concretamente, se forman los puentes de hidrógeno entre un C=O y el N-H del 
residuo situado 3 más alejado. En esta visualización no se muestran los 
hidrógenos que participan en los puentes.

<scene name='77/777022/Protein_e-6/1'>Adición de los hidrógenos al esqueleto de la hélice</scene>

<scene name='77/777022/Protein_e-7/1'>Formación de los puentes de hidrógeno en la hélice</scene> 
Al destacar los puentes de hidrógeno, vemos que el número que se forma es máximo. Estos 
puentes de hidrógeno, son estables ya que los tres átomos del puente están 
generalmente bastante alineados (ver por ejemplo los átomos en verde que 
forman un puente de hidrógeno) . Estos puentes de hidrógeno se orientan 
paralelos al eje de la hélice

<scene name='77/777022/Protein_e-8/1'>Orientación en el espacio del esqueleto 
y de las cadenas laterales en la hélice alfa</scene>
Dado el plegamiento de la hélice, las  cadenas laterales se distribuyen hacia 
fuera de la hélice y en orientación perpendicular aproximada respecto al 
eje de la hélice. El  esqueleto de carbonos alfa y enlaces peptídicos queda 
compacto en el interior de la estructura secundaria

<scene name='77/777022/Protein_e-9/1'>Aquí vemos al esqueleto de la cadena 
formando la hélice y las cadenas laterales hacia fuera</scene>  

<scene name='77/777022/Protein_e-10/1'>Visión Compacta de la hélice alfa</scene>
Debemos tener claro que a pesar de las visualizaciones anteriores, 
la hélice es una estructura maciza y compacta sin espacios vacíos en su interior 
(de ahí su gran estabilidad, entre otras razones). El interior de la hélice
está ocupado por los átomos del esqueleto. 

Existen otras hélices posibles en las proteínas, 

Por ejemplo la <scene name='77/777022/Proteina_e-12/2'>hélice 3/10</scene> 
Esta hélice es poco frecuente en las proteínas y los segmentos hallados no van más allá de 7-15 residuos seguidos. Es una hélice también dextrógira pero más estirada que la alfa. Se le llama 3/10 porque contiene 3 residuos por vuelta y porque el puente de hidrógeno se forma entre un N-H y un C=O separados por 10 átomos en la cadena

<scene name='77/777022/Protein_e-13/1'>Comnparación entre hélice alfa y hélice 3/10.</scene> Observamos como la helice 3/10 es más estrecha y tiene 3 residuos por vuelta

<scene name='77/777022/Protein_e-14/1'>Helice pi</scene>. Vemos un pequeño segmento de hélice pi (amarillo) en medio de una hélice alfa. Se observa que es más ancha y abombada


== Hoja Plegada beta ==
<scene name='77/777022/Protein_f-1/1'>La hoja plegada ß</scene> vista 
como el esqueleto de carbonos alfa y enlaces peptídicos . La cadena 
está mucho más estirada que en la hélice alfa 

Para estabilizarse por puentes de hidrógeno necesita 
<scene name='77/777022/Protein_f-2/1'>otro segmento 
de hoja plegada</scene> de la misma cadena o de otra cadena 

<scene name='77/777022/Protein_f-3/1'>Puentes de Hidrógeno entre 
N-H y C=O en la hoja plegada antiparalela</scene>. 
Los segmentos de hoja plegada antiparalela establecen entre sí 
múltiples puentes de hidrógeno, con buena orientación de los átomos 
que los constituyen y que se establecen perpendicularmente al eje
de la estructura de la hoja

En cambio un <scene name='77/777022/Protein_f-3c/1'>segmento de hoja paralela</scene> presenta puentes de hidrógeno peor alineados como puede observarse

<scene name='77/777022/Protein_f-4/1'>Visión de las cadenas laterales y del esqueleto</scene> .Las cadenas laterales 
van quedando alternativamente por encima y por debajo del plano formado por el esqueleto de los segmentos de la hoja y los puentes de hidrógeno

<scene name='77/777022/Protein_f-5/1'>Visión de la hoja plegada 
en representación de esferas maciza</scene>  

<scene name='77/777022/Protein_f-6/1'>6 segmentos antiparalelos 
de la proteína Porina</scene>   
Este es un ejemplo de un grupo de segmentos de 
hoja antiparalela asociados para formar como el suelo 
de una estructura. La conexión entre unos y otros es muy 
simple y mediante bucles bastante cortos

<scene name='77/777022/Protein_f-7/1'>Segmentos de Hoja Paralela</scene> 
Los segmentos de hoja paralela son menos frecuentes en la estructura 
secundaria de las proteínas. En el ejemplo visualizado vemos tres
segmentos de hoja, dos paralelos y dos antiparalelos. La orientación
paralela requiere que la cadena de un giro completo de 180 
grados para recuperar la misma orientación que tenía con el 
primer fragmento. En este caso un segmento de hélice alfa conecta las hojas paralelas

<scene name='77/777022/Protein_f-8/1'>Otra forma de representar 
los segmentos con estructura secundaria</scene>. 
Las hojas plegadas se representan como flechas rígidas 

== Estructura del colágeno. Hélix 3 levógira ==
<scene name='77/777022/Protein_f-1/2'>Una cadena de la triple 
hélice del colágeno</scene> .El colágeno es una proteína fibrosa constituida por fibras de una estructura secundaria denominada hélix-3. Es una hélice levógira, que se enrolla en sentido antihorario con tan sólo 3 residuos por vuelta.

<scene name='77/777022/Protein_f-2/2'>Visión del esqueleto de la hélice</scene> La alternancia de enlaces peptídicos y carbonos alfa, conforma una hélice muy estirada. No pueden formarse puentes de hidrógeno entre los grupos de la misma cadena

<scene name='77/777022/Protein_f-3/2'>Visión del trazo de la hélice 
levógira en color fucsia </scene> 

<scene name='77/777022/Protein_f-4/2'>La triple hélice, 
el tropocolágeno, en visión maciza</scene>  

<scene name='77/777022/Protein_f-5/2'>Asociación de diversas
trenzas de tropocolágeno </scene> 

<scene name='77/777022/Protein_g-6/2'>Formación de puentes de 
hidrógeno entre cadenas vecinas</scene>
Este detalle muestra cómo se forman puentes de hidrógeno
entre el oxígeno de los grupos C=O y el hidrógeno de los N-H 
de los enlaces peptídicos intercatenarios. Estos puentes forman 
un entramado trabecular de las cadenas de tropocolágeno, lo que
le confiere tremenda resistencia mecánica.

<scene name='77/777022/Protein_g-7/1'>Comparación de la hélice alfa y la hélice 3 del colágeno</scene> Se observa el distinto paso de rosca y el distinto sentido de giro

== Estructuras supersecundarias y dominios de plegamiento ==

'''Estructuras supersecundarias'''

En las proteínas se producen con frecuencia patrones de combinación de diversas
estructuras secundarias y que se repiten en proteínas diferentes. Se denominan
estructuras supersecundarias. A continuación se muestran algunos ejemplos

<scene name='77/777022/Protein_h-1/1'>Motivo de hoja-hélice-hoja, paralelas</scene>    
Un motivo frecuente en las proteínas es la hoja-hélice-hoja paralelas. 
La cadena debe girar 180 grados para recuperar la misma orientación. 
El segmento que conecta ambas hojas se constituye en forma de hélice alfa

<scene name='77/777022/Protein_h-2/1'>Conjunto de hojas antiparalelas, la llave Griega  </scene>  
Generalmente las hojas plegadas tienden a asociarse en motivos
que se repiten en proteínas distintas. Es decir las proteínas no 
han evolucionado cada una por su cuenta sino que lo han hecho a partir
de un conjunto de motivos estructurales que se van repitiendo, en 
las proteínas, sean superestructuras o los dominios , como 
los que hemos visto con la calmodulina. 

<scene name='77/777022/Protein_h-3/1'>Detalle de la llave griega</scene>  

<scene name='77/777022/Protein_h-4/1'>El barril ß</scene>    
El barril ß, que constituye el núcleo de la proteína que 
vemos, la aldolasa, se encuentra en muchas enzimas y está 
formado por hojas plegadas paralelas interconectadas a través 
de hélices alfa. 

'''Dominios'''
Dominio es un segmento de la cadena capaz de plegarse de forma autónoma
independiente del resto de la proteína. Los dominios son también unidades
de función. Frecuentemente, los diferentes dominios de una proteína se 
hallan asociados a funciones distintas. Las proteínas pueden contener 
un único dominio o muchos dominios (a veces docenas de ellos). No existe
una distinción estructural fundamental entre dominio y subunidad. 
Existen muchos ejemplos en los que distintas funciones son llevadas
a cabo por cadenas distintas en una especie o por varios dominios 
en una misma cadena en otra. Esto refleja diferencias en la organización
del genoma, simplemente 

<scene name='77/777022/Protein_h-5/1'>Visión tridimensional de una proteína con dos dominios. La calmodulina</scene> 
Del conjunto de estructura secundarias que forman parte de una cadena 
se va generando el plegamiento tridimensional global de la cadena, 
la estructura terciaria. Como subelementos de esta estructura secundaria
aparecen las estructuras supersecundarias y los dominios de plegamiento.
La proteína que vemos es la calmodulina, en la que se aprecian con claridad
dos dominios de plegamiento en los extremos de la proteína

<scene name='77/777022/Protein_h-6/1'>Visión en colores de los dos dominios</scene>. Un dominio se ha coloreado en rojo y el otro en azul  
<scene name='77/777022/Protein_h-7/1'>La calmodulina, con sus dos dominios fijadores de calcio.</scene>
Los dos dominios de la calmodulina tiene como función fijar iones 
de calcio que vemos en la visualización . Estos dominios se denominan manos EF.
Las secuencias de aminoácidos que originan estas manos de calcio se encuentran
en otras proteínas fijadoras de calcio. Si buscamos homologías con el banco
de datos humanos se encuentran muchas proteínas con esta secuencia, todas
ellas fijadoras de calcio

<scene name='77/777022/Protein_h-8/1'>Estructura modular de las cadenas de los anticuerpos</scene> Un caso espectacular de proteína modular son los anticuerpos, heterotetrámero formado por 2 cadenas pesadas y dos ligeras con 4 y 2 dominios cada una, respectivamente. 

<scene name='77/777022/Protein_h-9/1'>Visión de una de las cadenas pesadas con sus 4 dominios</scene>. Resaltamos los dominios con colores distintos  

Aquí vemos un <scene name='77/777022/Protein_h-12/1'>dominio de inmunoglobulinas</scene> típico. Contine dos capas de hojas beta antiparalelas unidas por un puente disulfuro. Este dominio esta contenido en más de 600 proteínas distintas de nuestro genoma. Se trata del dominio más promiscuo de nuestro genoma. Lo contienen anticuerpos, proteínas de adhesión, receptores de factores de crecimiento, etc
<scene name='77/777022/Protein_h-10/1'>El dominio globina de hélices alfa de las globinas </scene> 
Este dominio o plegamiento de globina se encuentra en un grupo de proteínas
relacionadas, mioglobina hemoglobina, en proteínas captadoras de luz 
de las algas, las ficocianinas. Es un dominio formado por 8 hélices
conectadas por pequeños loops. Las hélices forman un bolsillo donde 
se coloca el grupo hemo en las hemoglobinas y en la mioglobina .
En este caso, el dominio ocupa toda la subunidad 

<scene name='77/777022/Protein_h-11/1'>Dominio globina en esferas</scene>. Se observa la cavidad que genera el plegamiento del dominio para acomodar al grupo hemo (bolitas rojas)

== Estructura terciaria ==

<scene name='77/777022/Protein_i-1/2'>La cadena de la mioglobina</scene> 
se muestra únicamente con la estructura secundaria en hélice alfa 
pero sin plegar.
En estas condiciones la proteína no es estable 

<scene name='77/777022/Protein_i-2/1'>Adición del grupo hemo.</scene>
Vemos el grupo hemo en modelo de esferas. 
En estas condiciones sin plegamiento de estructurac terciaria, el grupo hemo
funcionaria con excesiva afinidad por el gas tóxico CO y por supuesto
no tiene afinidad por la proteína 

<scene name='77/777022/Protein_i-3/1'>Vista de la cadena desplegada en esferas</scene>
Los residuos se han coloreado segun su polaridad. Grises
los apolares y violeta los polares. Esta cadena tal como 
la vemos no es estable. Existen demasiados grupos apolares
enfrentados al medio acuoso. Por otra parte, el grupo hemo muy hidrofóbico queda
expuesto al medio acuoso. La proteína debe plegarse (estructura terciaria)
y así ocultar los grupos hidrofóbicos del ambiente acuoso. 
En otros casos la situación es completamente diferente: una proteína que atraviesa 
la membrana posee sus grupos hidrofóbicos hacia afuera. 

<scene name='77/777022/Protein_i-5/2'>Visión de la misma proteína plegada con su estructura terciaria</scene> 
El plegamiento ofrece una forma estable: hidrófobos hacia dentro, sin agua. Polares hacia fuera, en contacto con el agua. también se ha formado el bolsillo hidrófobo donde se inserta el grupo hemo
Al cortar la proteína por en medio s eobserva el patrón de polaridad típico
de una proteíona globular, con aminoacidos polares por fuera y apolares en el
interior

<scene name='77/777022/Protein_i-6/3'>Ejemplo de hélice anfipática</scene>
Es típica de las partes externas de las proteínas solubles. la mitad interna es apolar y la otra, en contacto con el agua es polar 

<scene name='77/777022/Protein_i-7/1'>Visión de una proteína integral de membrana</scene> 
La proteína está coloreada según su polaridad. Aquí el patrón es distinto, 
con apolares en el interior de la membrana y en contacto con los lípidos
de la membrana (en amarillo). Los residuos polares se encuentran 
en los extremos que contactan con los medios acuosos intracelular y extracelular 

<scene name='77/777022/Protein_i-8/1'>Interacciones iónicas entre cargas opuestas</scene> 
Otro tipo de interacciones importantes que contribuyen a 
estabilizar la estructura terciaria son las interacciones
entre cargas positivas (azul) y cargas negativas (rojo) 
de las que resaltamos algunas con punteado amarillo 

<scene name='77/777022/Protein_i-9/1'>Puentes disulfuro</scene>  
Los puentes disulfuro son los únicos enlaces covalentes que 
estabilizan el plegamiento entre partes de una cadena. Aquí vemos en  
rojo las cisteínas próximas que forman varios puentes disulfuro tanto en una misma
cadena como entre cadenas 

== References ==
</StructureSection>

<references/>
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