Sandbox Reserved 612: Difference between revisions
From Proteopedia
Jump to navigationJump to search
No edit summary |
No edit summary |
||
| (25 intermediate revisions by the same user not shown) | |||
| Line 1: | Line 1: | ||
< | _ | ||
<applet load='1ndi' size='400' frame='true' align='LEFT' caption='Carnitine Acetyltransferase in complex with CoA' scene='User:Amir_Mitchell/hebrew_amylase/Open/2' /> | |||
< | |||
<p dir='rtl'> | |||
==<center> CPT1 פלמיטיל קרנטין טרנספרז</center>== | |||
</p> | |||
<p dir='rtl'> | |||
==תפקיד== | |||
חלק מקומפלכס שאחראי על העברת חומצות שומן דרך מימברנת המיטוכונדריה ,כדי לאפשר חמצון חומצות השומן | |||
להפקת אנרגיה. | |||
.אנזים זה מאפשר להחליף את הקואנזים הקשור לחומצת השומן ,בקרנטין | |||
<br /> | |||
==מבנה== | |||
האנזים בנוי משתי תת יחידות שזהות בקיפולן. האתר הפעיל נמצא בתווך שבין שתי תת היחידות ומכיל שלש חומצות אמינו שכנראה משתתפות במנגנון הקטליזה.היסטידין בעמדה 473 , חומצה אספרטית בעמדה 454 וציסטאין בעמדה 304 | |||
</p> | |||
<br /> | |||
==מנגנון קטליזה== | |||
<p dir='rtl'> | |||
האנזים פוגש את חומצת השומן שמחוברת לקואנזים . בתחילה (בשלב 1+2 בשרטוט) ,בעזרת שני השיירים, ציסטאין בעמדה 304 ,והיסטידין בעמדה 473, הקואנזים -חומצת השומן, מתפרק כך שחומצת השומן ניקשרת לציסטיאן והקואנזים ניקשר להיסטידין. | |||
הקישור להיסטידין מתאפשר בעזרת האינטראקציה בן השייר של החומצה האספרטית בעמדה 454 וההיסטדין. | |||
בהמשך (שלבים 3+4 בשרטוט) הקואנזים משתחרר והקרנטין מתחבר לפחמן הקרבונילי של חומצת השומן שמחוברת עדיין לאנזים דרך ציסטאין בעמדה 304 | |||
בשלב האחרון חומצת השומן-קרנטין משתחררים מהאנזים . השייר של חומצת האמינו ציסטאין יוצר אינטראקציה חדשה עם היסטדין 473 | |||
</p> | |||
<br /> | |||
[[Image:F3.large.jpg|left|400px|thumb|Mechanism]] | |||
Cysteine-scanning Mutagenesis of Muscle | |||
Carnitine Palmitoyltransferase I Reveals a Single Cysteine Residue (Cys-305) Is Important for Catalysis* | |||
HongYan Liu‡§, Guolu Zheng‡¶, Michelle Treber, Jia Dai and Gebre Woldegiorgis∥ | |||