Sandbox Reserved 601: Difference between revisions

From Proteopedia
Jump to navigationJump to search
Student (talk | contribs)
No edit summary
Student (talk | contribs)
No edit summary
 
(14 intermediate revisions by 3 users not shown)
Line 2: Line 2:
{{Sandbox_Reserved_Yael_Summer_2012_1}}
{{Sandbox_Reserved_Yael_Summer_2012_1}}
<!-- PLEASE ADD YOUR CONTENT BELOW HERE -->
<!-- PLEASE ADD YOUR CONTENT BELOW HERE -->
<Structure load='1YPH' size='500' frame='true' align='left' caption='1YPH כימוטריפסין' />
<Structure load='1yph' size='500' frame='true' align='left' scene='Sandbox_Reserved_601/Cv/1' caption='1YPH כימוטריפסין' />
=כימוטריפסין=
<p dir='rtl'>
<p dir='rtl'>
כימוטריפסין הוא אנזים מערכת העיכול היכול לפרק חלבונים
כימוטריפסין הוא אנזים מערכת העיכול היכול לפרק חלבונים
Line 10: Line 11:
צורה זו של קישור הסובסטרט לאתר הפעיל מכוונת וממקמת את הקשר הפפטידי "הרגיש", שאמור להישבר בסובסטרט ליד הקבוצות הקטליטיות המתאימות באתר הפעיל ו"מותחת" אותו באיזור באופן המקל על ביצוע הקטליזה.
צורה זו של קישור הסובסטרט לאתר הפעיל מכוונת וממקמת את הקשר הפפטידי "הרגיש", שאמור להישבר בסובסטרט ליד הקבוצות הקטליטיות המתאימות באתר הפעיל ו"מותחת" אותו באיזור באופן המקל על ביצוע הקטליזה.
   בעמדה הפעילות הקטליטית של כימוטריפסין תלויה בשלושה שיירים של חומצות אמיניות: היסטידין בעמדה  57, אספרטט בעמדה 102 המצויות בשרשרת B וכן סרין בעמדה 195 בשרשרת C.
   בעמדה הפעילות הקטליטית של כימוטריפסין תלויה בשלושה שיירים של חומצות אמיניות: היסטידין בעמדה  57, אספרטט בעמדה 102 המצויות בשרשרת B וכן סרין בעמדה 195 בשרשרת C.
 
ניתן לצפות ב
<scene name='Sandbox_Reserved_601/1yph_active_site_amino_acids/5'>חומצות אמינו אלו</scene>
למרות שחומצות אמיניות אלו מרוחקות זו מזו במבנה הראשוני של החלבון, הן " מתקבצות" עם קיפול השרשרת למבנה הסופי של האנזים, ומתמקמות על פני ה"בקע"  של האתר הפעיל. הקבוצות הצדדיות שלהן פועלות במשולב לביקוע הקשר הפפטידי הרגיש של הסובסטרט.
למרות שחומצות אמיניות אלו מרוחקות זו מזו במבנה הראשוני של החלבון, הן " מתקבצות" עם קיפול השרשרת למבנה הסופי של האנזים, ומתמקמות על פני ה"בקע"  של האתר הפעיל. הקבוצות הצדדיות שלהן פועלות במשולב לביקוע הקשר הפפטידי הרגיש של הסובסטרט.


בתצוגה זו מוצג האתר הפעיל בכימוטריפסין ב
בתצוגה זו מוצג האתר הפעיל בכימוטריפסין ב


<scene name='Sandbox_Reserved_601/1yph_active_site_amino_acids/'חומצות אמינו באתר הפעיל</scene>
 
<scene name='Sandbox_Reserved_601/1yph_active_site_green/2'>ירוק</scene>
<scene name='Sandbox_Reserved_601/1yph_active_site_green/3'>ירוק</scene>
</p>
</p>
<p dir='rtl'>[[Media:Daf rose anat.doc|מצורף דף עבודה]]</p>
==<p dir='rtl'>מקורות מידע</p>==
<p dir='rtl'>1) פרקים בביוכימיה: פרופ' עמיחי פרימן, סימונה אברמוב</p>
<p dir='rtl'>2) ביוכימיה של סטרייר</p>
<p dir='rtl'>3) ויקיפדיה</p>
<p dir='rtl'>4) בגרות 2012</p>