Sandbox Reserved 612: Difference between revisions
From Proteopedia
Jump to navigationJump to search
No edit summary |
No edit summary |
||
| (8 intermediate revisions by the same user not shown) | |||
| Line 13: | Line 13: | ||
<br /> | <br /> | ||
==מבנה== | ==מבנה== | ||
האנזים בנוי משתי תת יחידות שזהות בקיפולן. האתר הפעיל נמצא בתווך שבין שתי תת היחידות ומכיל שלש חומצות אמינו שכנראה משתתפות במנגנון הקטליזה. | |||
היסטידין בעמדה 473 , חומצה אספרטית בעמדה 454 וציסטאין בעמדה 304 | האנזים בנוי משתי תת יחידות שזהות בקיפולן. האתר הפעיל נמצא בתווך שבין שתי תת היחידות ומכיל שלש חומצות אמינו שכנראה משתתפות במנגנון הקטליזה.היסטידין בעמדה 473 , חומצה אספרטית בעמדה 454 וציסטאין בעמדה 304 | ||
</p> | |||
<br /> | |||
==מנגנון קטליזה== | ==מנגנון קטליזה== | ||
<p dir='rtl'> | |||
האנזים פוגש את חומצת השומן שמחוברת לקואנזים . בתחילה (בשלב 1+2 בשרטוט) ,בעזרת שני השיירים, ציסטאין בעמדה 304 ,והיסטידין בעמדה 473, הקואנזים -חומצת השומן, מתפרק כך שחומצת השומן ניקשרת לציסטיאן והקואנזים ניקשר להיסטידין. | האנזים פוגש את חומצת השומן שמחוברת לקואנזים . בתחילה (בשלב 1+2 בשרטוט) ,בעזרת שני השיירים, ציסטאין בעמדה 304 ,והיסטידין בעמדה 473, הקואנזים -חומצת השומן, מתפרק כך שחומצת השומן ניקשרת לציסטיאן והקואנזים ניקשר להיסטידין. | ||
הקישור להיסטידין מתאפשר בעזרת האינטראקציה בן השייר של החומצה האספרטית בעמדה 454 וההיסטדין. | הקישור להיסטידין מתאפשר בעזרת האינטראקציה בן השייר של החומצה האספרטית בעמדה 454 וההיסטדין. | ||
בהמשך (שלבים 3+4 בשרטוט) הקואנזים משתחרר והקרנטין מתחבר לפחמן הקרבונילי של חומצת השומן שמחוברת עדיין לאנזים דרך ציסטאין בעמדה 304 | |||
בשלב האחרון חומצת השומן-קרנטין משתחררים מהאנזים . השייר של חומצת האמינו ציסטאין יוצר אינטראקציה חדשה עם היסטדין 473 | בשלב האחרון חומצת השומן-קרנטין משתחררים מהאנזים . השייר של חומצת האמינו ציסטאין יוצר אינטראקציה חדשה עם היסטדין 473 | ||
</p> | |||
<br /> | <br /> | ||
[[Image:F3.large.jpg|left|400px|thumb|Mechanism]] | [[Image:F3.large.jpg|left|400px|thumb|Mechanism]] | ||
Cysteine-scanning Mutagenesis of Muscle | |||
Carnitine Palmitoyltransferase I Reveals a Single Cysteine Residue (Cys-305) Is Important for Catalysis* | |||
HongYan Liu‡§, Guolu Zheng‡¶, Michelle Treber, Jia Dai and Gebre Woldegiorgis∥ | |||
