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| ===STRUCTURE 3D DE LA TET3 DE ''PYROCOCCUS HORIKOSHII''=== | | ===STRUCTURE 3D DE LA TET3 DE ''PYROCOCCUS HORIKOSHII''=== |
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| La structure 3D d'un complexe peptidasique de 468 kDa de l'hyperthermophile
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| ''Pyrococcus horikoshi'' a été résolue à une résolution de 1.9 A. Le monomère contient
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| le domaine catalytique typique des M42 peptidases, et un domaine de dimérisation qui
| | (as it appears on PubMed at http://www.pubmed.gov), where 19291145_(French) is the PubMed ID number. |
| permet la formation de dimères qui s'assemblent comme un tétraèdre auto-compartimenté à
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| 12 sous-unités, semblable à ceux décrits pour les TET peptidases. L'analyse biochimique
| | {{ABSTRACT_PUBMED_19291145_(French)}} |
| montre que l'enzyme est activée par le cobalt et qu'elle clive des peptides par un
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| mécanisme non-processif. Par conséquent, cette protéine représente le troisième complexe
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| TET peptidasique décrit dans ''P. horikoshii'', donc nommé ''Ph''TET3. C'est une lysyl
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| aminopeptidase avec une préférence élevée pour des résidus basiques, qui sont mal clivés
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| par la ''Ph''TET1 et la ''Ph''TET2. L'analyse structurale de la ''Ph''TET3 et sa
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| comparaison avec la ''Ph''TET1 et la ''Ph''TET2 révèle des caractéristiques communes
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| qui expliquent le mode général d'action des machines moléculaires TET, ainsi que des
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| différences qui peuvent être associées à de fortes discriminations des substrats.
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| La question de la stabilité des assemblages TET à des températures extrêmes a été
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| étudiée. La ''Ph''TET3 possède une activité maximale à 95 degrés C et des expériences
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| de diffusion de neutrons à petits angles réalisées à 90 degrés C démontrent l'absence
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| d'altérations de la structure quaternaire après des temps d'incubation importants.
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| En conclusion, les ''Ph''TET sont des machines de destruction de peptides complémentaires, qui jouent un role important dans le métabolisme de ''P. horikoshii''.
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| Résumé traduit de MEDLINE®/PubMed®, une base de données de la U.S. National Library | | Résumé traduit de MEDLINE®/PubMed®, une base de données de la U.S. National Library |
