Sandbox Reserved 612: Difference between revisions

From Proteopedia
Jump to navigationJump to search
← Older editNewer edit →
Student (talk | contribs)
students
33,923 edits
No edit summary
Student (talk | contribs)
students
33,923 edits
No edit summary
Line 32: Line 32:
[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/e/e9/Glucose-2D-skeletal.png ---לגלוקוז] או
[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/e/e9/Glucose-2D-skeletal.png ---לגלוקוז] או
[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/0/0c/Maltose2.png ---מלטוז].
[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/0/0c/Maltose2.png ---מלטוז].
כל יחידת מלטוז מכילה שתי יחידות של חד סוכר ששמו גלוקוז המחוברות ביניהן בקשר כימי.
כאשר לועסים במשך זמן מה מזונות המכילים הרבה עמילן כמו אורז או תפוחי אדמה, מרגישים בפה טעם מתקתק בגלל פעילות העמילאז.
<br />
בעלי חיים, צמחים וגם חלק מהחיידקים מייצרים עמילאז.


<br />
קוֹ‏פָ‏קְטוֹ‏ר (גורם משלים) הוא חלק לא חלבוני באנזים החיוני לפעולתו של האנזים על הסובסטרט.  קופקטורים יכולים להיות מלחים או
ויטמינים. מחסור בחומרים אלו מונע את פעילות האנזים.
לעמילאז ישנם שני קופקטורים,
<scene name='User:Amir_Mitchell/hebrew_amylase/Clzoom/1'>  אטום כלור </scene> ו
<scene name='User:Amir_Mitchell/hebrew_amylase/Clzoom/1'>  אטום כלור </scene> ו
<scene name='User:Amir_Mitchell/hebrew_amylase/Cazoom/1'>אטום סידן</scene>  
<scene name='User:Amir_Mitchell/hebrew_amylase/Cazoom/1'>אטום סידן</scene>  
המזרזים את תהליך פירוק הסובסטרט.
המזרזים את תהליך פירוק הסובסטרטעמילן והגליקוגן.
<br />
 
</p>
<p dir='rtl'>
  pH  דרוש לפעילות העמילאז קרוב לניטראלי ,6.8 עד 7.0 ,בדומה  לpH השורר בנוזל הרוק ובחלל הפה .
<br />
 
האנזים עמילאז  מיוצר גם בלבלב כחלק מאנזימי מערכת העיכול המסייעים בפירוק המזון ליחידות הבנין ,כדי שיוכל להיספג דרך המעי הדק לדם ומשם לתאים. ניתן לבדוק את רמת האנזים בדם או בשתן.<br />
 
</p>
<p dir='rtl'>
</p>
<div style="text-align: right; direction: rtl; margin-left: 1em;">
 
<p dir='rtl'>
===מבנה האנזים===
 
תפקוד העמילאז תלוי בצורה חזקה [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/6/69/ProteinStructures.gif ---ברמות המבנה] שלו.   
<br />[http://www.rcsb.org/pdb/explore/remediatedChain.do?structureId=1SMD&params.annotationsStr=dssp,scop&chainId=A  המבנה ראשוני] מתקבל על ידי המערך המדויק של 496 חומצות האמינו המרכיבות אותו הקשורות
[http://html.macam.ac.il/gina/newsite/helbon/images/first_struc%20.gif ---בקשר פפטידי].
</p>
 
<br />
 
<p dir='rtl'>
 
<scene name='User:Amir_Mitchell/hebrew_amylase/Second/4'>למבנה השניוני</scene>
המוגדר כסידור המרחבי של קטעים בשרשרת החומצות האמיניות יש חשיבות לפעילות העמילאז . במבנה מיוחד זה נוצרים קשרי מימן בין חומצות אמינו מסוימות (רק חלק מחומצות האמינו מאפשרות מבנה שניוני) הגורמים לשינוי מרחבי המקפל את העמילאז  לשתי צורות עיקריות: סליל  <scene
<scene name='User:Amir_Mitchell/hebrew_amylase/Helix/2'>אלפא</scene>
 
המסומן בצבע ורוד
 
<scene name='User:Amir_Mitchell/hebrew_amylase/Sheet/2'>משטח ביתא </scene>
 
המסומן בצבע ירוק.
</p>
 
<p dir='rtl'>
<scene name='User:Amir_Mitchell/hebrew_amylase/Open/2'>מבנה שלישוני</scene>
הוא המבנה התלת ממדי הכולל שמקנה לעמילאז את היכולת לבצע את תפקידו בפירוק מולקולות העמילן והגליקוגן. המבנה השלישוני נוצר ממספר
סוגים של קשרים כימיים: <br /> <br />
<scene name='User:Amir_Mitchell/hebrew_amylase/Sulfide/3'>קשרי גופרית </scene>
הנקראים גם קשרים דיסולפידים או קשרי S-S (מהמילה Sulphide, "גופרית") הם קשרים קוולנטים הנוצרים רק בנוכחות חומצת האמינו ציסטאין, המכילה אטום גופרית בקצה קבוצת ה-R . קשרי גופרית ממלאים תפקיד חשוב בקיפול ויציבות של הרבה חלבונים, בדרך כלל חלבונים שמופרשים למדיום החיצוני (extracellular medium) .מכיוון  שרוב המדורים התאיים הם סביבות מחזרות, קשרים דיסולפידים לא יציבים בציטופלסמה.
קשר דיסולפידי מייצב את המבנה השלישוני הוא מחזיק שני אזורי
<scene name='User:Amir_Mitchell/hebrew_amylase/Sulfide_zoom/2'>רצפים מרוחקים יחד </scene>
, ומעודד את הקיפול הטופולוגי של החלבון (מבנה רבעוני). 
<br />
קשרי מימן: קשרי מימן בין קבוצות ה-R של חומצות האמינו.
<br />
קשרים יוניים: אלו הם קשרים בין יונים בעלי מטענים הפוכים זה מזה.
<br />
במבנה
<scene name='User:Amir_Mitchell/hebrew_amylase/Surface/1'>מעטפת החלבון</scene>
ניתן לראות כי חומצות האמינו במעטפת  הן הידרופיליות (מסיסות במים) בעוד שחומצות האמינו
<scene name='User:Amir_Mitchell/hebrew_amylase/Amy1/5'>ההידרופוביות </scene>
המסומנות בצהוב (שאינן מסיסות במים) נמצאות במרכז החלבון. זאת כיוון שהעמילאז נמצא בנוזל הרוק ובלבלב שהן סביבות מימיות.
===שימושים===
 
<br />
 
העמילאז משמש  בתהליך ייצור הלחם לצורך פירוק העמילן המצוי בקמח . השמרים מפרקים את תוצרי פירוק העמילן תוך פליטת CO2 הגורם להתפחה. כדי להחיש תהליך זה מוסף האנזים עמילאז לחומרים משפרי אפייה .
 
 
</p>
</div>

Revision as of 09:30, 28 June 2012

_

Carnitine Acetyltransferase in complex with CoA

Drag the structure with the mouse to rotate

CPT1 פלמיטיל קרנטין טרנספרז

תפקיד

חלק מקומפלכס שאחראי על העברת חומצות שומן דרך מימברנת המיטוכונדריה ,כדי לאפשר חמצון חומצות השומן להפקת אנרגיה. .אנזים זה מאפשר להחליף את הקואנזים הקשור לחומצת השומן ,בקרנטין 

==מבנה==

האנזים בנוי משתי תת יחידות שזהות בקיפולן. האתר הפעיל נמצא בתווך שבין שתי תת היחידות ומכיל שלש חומצות אמינו שכנראה משתתפות במנגנון הקטליזה. היסטידין בעמדה 473 , חומצה אספרטית בעמדה 454 וציסטאין בעמדה 304


מנגנון קטליזה

האנזים פוגש את חומצת השומן שמחוברת לקואנזים . בתחילה (בשלב 1+2 בשרטוט) ,בעזרת שני השיירים, ציסטאין בעמדה 304 ,והיסטידין בעמדה 473, הקואנזים -חומצת השומן, מתפרק כך שחומצת השומן ניקשרת לציסטיאן והקואנזים ניקשר להיסטידין.
הקישור להיסטידין מתאפשר בעזרת האינטראקציה בן השייר של החומצה האספרטית בעמדה 454 וההיסטדין. 

בהמשך (שלבים 3+4 בשרטוט) הקואנזים משתחרר והקרנטין מתחבר לפחמן הקרבונילי של חומצת השומן שמחוברת עדיין לאנזים דרך ציסטאין בעמדה 304


בשלב האחרון חומצת השומן-קרנטין משתחררים מהאנזים . השייר של חומצת האמינו ציסטאין יוצר אינטראקציה חדשה עם היסטדין 473

Mechanism

סובסטרטים ---עמילן ---וגליקוגן. ---לגלוקוז או ---מלטוז.

אטום כלור ו אטום סידן המזרזים את תהליך פירוק הסובסטרטעמילן והגליקוגן.

Retrieved from "https://proteopedia.org/index.php?title=Sandbox_Reserved_612&oldid=1413156"