Sandbox Reserved 612: Difference between revisions
From Proteopedia
Jump to navigationJump to search
No edit summary |
No edit summary |
||
| Line 13: | Line 13: | ||
<br /> | <br /> | ||
==מבנה== | ==מבנה== | ||
<p dir='rtl'> | |||
האנזים בנוי משתי תת יחידות שזהות בקיפולן. האתר הפעיל נמצא בתווך שבין שתי תת היחידות ומכיל שלש חומצות אמינו שכנראה משתתפות במנגנון הקטליזה. | האנזים בנוי משתי תת יחידות שזהות בקיפולן. האתר הפעיל נמצא בתווך שבין שתי תת היחידות ומכיל שלש חומצות אמינו שכנראה משתתפות במנגנון הקטליזה. | ||
היסטידין בעמדה 473 , חומצה אספרטית בעמדה 454 וציסטאין בעמדה 304 | היסטידין בעמדה 473 , חומצה אספרטית בעמדה 454 וציסטאין בעמדה 304 | ||
</p> | |||
<br /> | <br /> | ||
==מנגנון קטליזה== | ==מנגנון קטליזה== | ||
<p dir='rtl'> | |||
האנזים פוגש את חומצת השומן שמחוברת לקואנזים . בתחילה (בשלב 1+2 בשרטוט) ,בעזרת שני השיירים, ציסטאין בעמדה 304 ,והיסטידין בעמדה 473, הקואנזים -חומצת השומן, מתפרק כך שחומצת השומן ניקשרת לציסטיאן והקואנזים ניקשר להיסטידין. | האנזים פוגש את חומצת השומן שמחוברת לקואנזים . בתחילה (בשלב 1+2 בשרטוט) ,בעזרת שני השיירים, ציסטאין בעמדה 304 ,והיסטידין בעמדה 473, הקואנזים -חומצת השומן, מתפרק כך שחומצת השומן ניקשרת לציסטיאן והקואנזים ניקשר להיסטידין. | ||
הקישור להיסטידין מתאפשר בעזרת האינטראקציה בן השייר של החומצה האספרטית בעמדה 454 וההיסטדין. | הקישור להיסטידין מתאפשר בעזרת האינטראקציה בן השייר של החומצה האספרטית בעמדה 454 וההיסטדין. | ||
| Line 22: | Line 25: | ||
בשלב האחרון חומצת השומן-קרנטין משתחררים מהאנזים . השייר של חומצת האמינו ציסטאין יוצר אינטראקציה חדשה עם היסטדין 473 | בשלב האחרון חומצת השומן-קרנטין משתחררים מהאנזים . השייר של חומצת האמינו ציסטאין יוצר אינטראקציה חדשה עם היסטדין 473 | ||
</p> | |||
<br /> | <br /> | ||
[[Image:F3.large.jpg|left|400px|thumb|Mechanism]] | [[Image:F3.large.jpg|left|400px|thumb|Mechanism]] | ||
