Sandbox-vp: Difference between revisions
From Proteopedia
Jump to navigationJump to search
No edit summary |
No edit summary |
||
| Line 13: | Line 13: | ||
כיצד מבנה האנזים מאפשר לו לזרז הידרוליזה של N-acetyl-l-aspartate ? | כיצד מבנה האנזים מאפשר לו לזרז הידרוליזה של N-acetyl-l-aspartate ? | ||
החלבון בנוי משתי שרשראות. המבנים חושפים [http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_domain שהדומיין] של קצה N- טרמינלי של החלבון מאמץ כיפוף חלבוני([http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_folding protein fold]) הדומה לזה של הידרולאזות-תלויות-אבץ השייכות למשפחה של קרבוקסיפפטידזות ([http://en.wikipedia.org/wiki/Carboxypeptidase_A Caraboxypeptidases A]). באתר הקטליטי של החלבון ניתן לצפות בדמיון מבני לזה של הקרבוקסיפפטידזות, למרות העובדה שהם זהים רק 10-13% ברצף הראשוני שלהם. כ-100 שיירים של חומצות אמיניות בקצה C-טרמינלי יוצרים דומיין גלובולרי עם לינקר הבנוי מ- 2 <scene name='Sandbox-vp/2gu2/2'>משטחי בטא</scene> (מסומנים בירוק) , שניתן לצפות בהם גם <scene name='Sandbox-vp/2gu2/3'>בגרף רמצ'נדרן</scene> הכרוך סביב קצה N-טרמינלי של הדומיינים. התעלה הארוכה המובילה לאתר הפעיל נוצרה על ידי מגע בין דומיינים N-ו-C טרמינלי. | |||
המבנים חושפים [http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_domain שהדומיין] של קצה N- טרמינלי של החלבון מאמץ כיפוף חלבוני([http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_folding protein fold]) הדומה לזה של הידרולאזות-תלויות-אבץ השייכות למשפחה של קרבוקסיפפטידזות ([http://en.wikipedia.org/wiki/Carboxypeptidase_A Caraboxypeptidases A]). באתר הקטליטי של החלבון ניתן לצפות בדמיון מבני לזה של הקרבוקסיפפטידזות, למרות העובדה שהם זהים רק 10-13% ברצף הראשוני שלהם. כ-100 שיירים של חומצות אמיניות בקצה C-טרמינלי יוצרים דומיין גלובולרי עם לינקר הבנוי מ- 2 <scene name='Sandbox-vp/2gu2/2'>משטחי בטא</scene> (מסומנים בירוק) , שניתן לצפות בהם גם <scene name='Sandbox-vp/2gu2/3'>בגרף רמצ'נדרן</scene> הכרוך סביב קצה N-טרמינלי של הדומיינים. התעלה הארוכה המובילה לאתר הפעיל נוצרה על ידי מגע בין דומיינים N-ו-C טרמינלי. | |||
דומיין C טרמינלי ממוקדם בדרך שמונעת קישור יעיל של פוליפפטידים באתר הפעיל. המבנה חושף ששיירים 158-164 יכולים לעבור שינוי מרחבי שמתרחש עקב פתיחה וסגירה של פתח התעלה. לפי כך, קיימת היפוטיזה כי המנגנון הקטליטי של אספארטואצילאז קרוב למנגנון הקטליטי של קרבוקסיפפטידאזות.<ref name="Abstract"> PMID: 17194761</ref> | דומיין C טרמינלי ממוקדם בדרך שמונעת קישור יעיל של פוליפפטידים באתר הפעיל. המבנה חושף ששיירים 158-164 יכולים לעבור שינוי מרחבי שמתרחש עקב פתיחה וסגירה של פתח התעלה. לפי כך, קיימת היפוטיזה כי המנגנון הקטליטי של אספארטואצילאז קרוב למנגנון הקטליטי של קרבוקסיפפטידאזות.<ref name="Abstract"> PMID: 17194761</ref> | ||
