Urease (Hebrew): Difference between revisions

From Proteopedia
Jump to navigationJump to search
No edit summary
No edit summary
Line 37: Line 37:
==<center>מבנה המולקולה</center>==
==<center>מבנה המולקולה</center>==
<p dir='rtl'>
<p dir='rtl'>
מבנה האוראז בהליקובקטור פילורי גדול מאוד, המבנה הראשוני מורכב מ-807 <scene name='76/761650/Amino_acids/2'>חומצות אמינו</scene> ומסתו המולקולרית היא כ-550kDa.
מבנה האוראז בהליקובקטור פילורי גדול מאוד והוא בנוי מתת יחידות α ו<scene name='76/761650/B_unit/1'>β</scene>, המבנה הראשוני מורכב מ-807 <scene name='76/761650/Amino_acids/2'>חומצות אמינו</scene> ומסתו המולקולרית היא כ-550kDa.
<scene name='76/761650/Helix_sheets/1'>המבנה השניוני</scene> הוא סלילי α ומשטחי β.
<scene name='76/761650/Helix_sheets/1'>המבנה השניוני</scene> הוא סלילי α ומשטחי β.
  המרכיבים שתי תת יחידות
 
  α ו <scene name='76/761650/B_unit/1'>β</scene>.
   
 
האתר הפעיל של האנזים נמצא בתת היחידה  β האתר הפעיל בנוי מחומצות האמינו היסטידין 136, היסטידין 138, ליזין 219, היסטידין 248, היסטידין 274, ואספרטאט 362 המתקרבות במבנה השלישוני בעקבות יצירת קשרים בין מולקולריים ובאות במגע במגע ישיר עם 2 <scene name='76/761650/Nickel_ion/1'>יוני ניקל</scene>, היסטידין 221 והיסטידין 322 הסמוכים לאתר הפעיל יוצרים קשר עם האוריאה והמים לזרוז תהליך הפיכת האוריאה לאמוניה.
האתר הפעיל של האנזים נמצא בתת היחידה  β האתר הפעיל בנוי מחומצות האמינו היסטידין 136, היסטידין 138, ליזין 219, היסטידין 248, היסטידין 274, ואספרטאט 362 המתקרבות במבנה השלישוני בעקבות יצירת קשרים בין מולקולריים ובאות במגע במגע ישיר עם 2 <scene name='76/761650/Nickel_ion/1'>יוני ניקל</scene>, היסטידין 221 והיסטידין 322 הסמוכים לאתר הפעיל יוצרים קשר עם האוריאה והמים לזרוז תהליך הפיכת האוריאה לאמוניה.
להליקובקטר שישה עותקים לכל אחת משתי תת היחידות, α ו β, ולכן שישה אתרים פעילים למולקולת האנזים הטעונה במלואה.
להליקובקטר שישה עותקים לכל אחת משתי תת היחידות, α ו β, ולכן שישה אתרים פעילים למולקולת האנזים הטעונה במלואה.