Fadel A. Samatey Group (Japanese)

From Proteopedia

Jump to: navigation, search

サマテ研究室

This article in English: Fadel A. Samatey Group.
 Image:Flagellar hook em density 1ucu.jpg
Crystal structure of flagellar hook fitted into electron density map obtained by electron cryomicroscopy[1].

ファデル・A･サマテは、沖縄科学技術研究基盤整備機構 (OIST)（日本）の細胞膜通過輸送研究室の代表研究者である。サマテグループでは、X-線結晶解析、遺伝学的および生化学的手法を用いて膜透過タンパク質、特に細菌鞭毛のⅢ型分泌タンパク質の構造および機能の解明を行っている。

サマテは1996年～2007年に難波啓一研究室のメンバーとして、1996年からは松下電器、1997年からは ERATOのプロトニック・ナノマシン・プロジェクト 、2002年からは 大阪大学（日本）に在籍した。サマテは、1992年に Université Joseph Fourier大学（フランス・グルノーブル）で博士号を取得した。

下記は、サマテグループの最新の業績の一覧である。


Contents

対象および目的

運動性は、生物界において非常に重要な機能である。このために、細菌などの生物は非常に驚くべき分子装置である鞭毛システムを発達させた。大腸菌やネズミチフス菌のような細菌は、この鞭毛と呼ばれる長いらせん状の繊維を回転させて泳ぐことができる。鞭毛は、多くの異なるタンパク質の重合によって作られる複合体で以下の3つの部分に分けることができる。1) 繊維：らせん型のプロペラとして機能する長くて堅い管状構造、2) フック：ユニバーサルジョイントとして働く短くて非常に柔軟な管状部分、および3) 基底小体：細胞膜中に埋め込まれた回転モーター。

鞭毛が形成される過程では、すべての鞭毛軸タンパク質はその中心にある2～3 nmのチャネルを通して細胞質から鞭毛の先端へと輸送される。この輸送メカニズムは、基底小体の細胞質側に位置する特殊なタンパク質輸送系により調節されている。これは、III型輸送装置と呼ばれて細菌界に広く存在している。サルモネラ菌の場合、この輸送装置は6つの膜タンパク質：FlhA、FlhB、FliO、FliP、FliQ、FliRおよび3つの細胞質タンパク質：FliI、FliHおよびFliJから形成されている。また、細菌鞭毛の輸送装置は、グラム陰性病原菌に見られるIII型分泌系（T3SS）に類似している。T3SSの役割は、宿主細胞に対して毒性因子を分泌し、多様な疾患を引き起こすことである。細菌の鞭毛およびT3SSを理解するために、鞭毛タンパク質の構造研究および輸送装置の遺伝学的研究を行っている。


連絡先: fadel.samatey at gmail.com


Contributions from 2011 to present

  • Matsunami H, Barker CS, Yoon YH, Wolf M, Samatey FA. Complete structure of the bacterial flagellar hook reveals extensive set of stabilizing interactions. Nat Commun. 2016 Nov 4;7:13425. doi: 10.1038/ncomms13425. PMID:27811912 doi:http://dx.doi.org/10.1038/ncomms13425


  • Yoon YH, Barker CS, Bulieris PV, Matsunami H, Samatey FA. Structural insights into bacterial flagellar hooks similarities and specificities. Sci Rep. 2016 Oct 19;6:35552. doi: 10.1038/srep35552. PMID:27759043 doi:http://dx.doi.org/10.1038/srep35552


 Image:Samatey-FlgA-Align02a-321px-sh.gif
EXPLAIN HERE. See it in interactive 3D.
  • Matsunami H, Yoon YH, Meshcheryakov VA, Namba K, Samatey FA. Structural flexibility of the periplasmic protein, FlgA, regulates flagellar P-ring assembly in Salmonella enterica. Sci Rep. 2016 Jun 7;6:27399. doi: 10.1038/srep27399. PMID:27273476 doi:http://dx.doi.org/10.1038/srep27399
細菌べん毛の P リングはペリプラズム領域に位置し、グラム陰性細菌のべん毛が菌体の外側に向かって伸長するために重要である。 FlgA は P リングの形成を制御するタンパク質である。FlgA 遺伝子の欠失によって、細菌はべん毛を失う。この研究では、 FlgA タンパク質の柔軟な動きを制限させることによって、細菌のべん毛形成を阻止することが可能であることを示した。 See results in interactive 3D.


  • Barker CS, Inoue T, Meshcheryakova IV, Kitanobo S, Samatey FA. Function of the conserved FHIPEP domain of the flagellar type III export apparatus, protein FlhA. Mol Microbiol. 2016 Apr;100(2):278-88. doi: 10.1111/mmi.13315. Epub 2016 Feb 10. PMID:26691662 doi:http://dx.doi.org/10.1111/mmi.13315
FlhAはべん毛蛋白質のIII型輸送装置の中で最も大きい膜タンパク質であるとともにFHIPEPと呼ばれる輸送タンパク質の種類でもあります。 このFHIPEPタンパク質は細胞質領域内にて遺伝的に高い類似性が存在することが分かっています。本研究において、FlhAのFHIPEP領域が輸送装置のゲートであるとともに分泌調整を担う機構でもあることが示唆されました。


  • Barker CS, Meshcheryakova IV, Inoue T, Samatey FA. Assembling flagella in Salmonella mutant strains producing a type III export apparatus without FliO. J Bacteriol. 2014 Dec;196(23):4001-11. doi: 10.1128/JB.02184-14. Epub 2014 Sep 8. PMID:25201947 doi:http://dx.doi.org/10.1128/JB.02184-14
fliO遺伝子欠損株は泳動性に欠けますが、泳動性を取り戻したサプレッサー突然変異株はfliP遺伝子内に変異が存在することがわかりました。 この泳動性を取り戻した変異株の中にはclpP遺伝子内にもミスセンス突然変異が存在し（ClpPを構成するClpXP分解酵素と密接に関連。）、またfliA遺伝子内にもアミノ酸配列の変わらない突然変異を確認しました。（fliAは通称σ（28）と呼ばれ転写活性の役割と密接に関連。）fliO遺伝子欠損株に、これらの変異、特にfliPの変異を組み合わせたものは、泳動性と鞭毛構築が完全に元に戻ることがわかりました。この結果fliOはfliPと密接な関わり合いを持ち、鞭毛構築において重要な役割を担っていることが示唆されました。


  • Mise T, Matsunami H, Samatey FA, Maruyama IN. Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of the periplasmic domain of the Escherichia coli aspartate receptor Tar and its complex with aspartate. Acta Crystallogr F Struct Biol Commun. 2014 Sep;70(Pt 9):1219-23. doi:, 10.1107/S2053230X14014733. Epub 2014 Aug 27. PMID:25195895 doi:http://dx.doi.org/10.1107/S2053230X14014733


  • Barker CS, Meshcheryakova IV, Sasaki T, Roy MC, Sinha PK, Yagi T, Samatey FA. Randomly selected suppressor mutations in genes for NADH:quinone oxidoreductase-1, which rescue motility of a Salmonella ubiquinone-biosynthesis mutant strain. Microbiology. 2014 Apr 1. doi: 10.1099/mic.0.075945-0. PMID:24692644 doi:http://dx.doi.org/10.1099/mic.0.075945-0


  • Meshcheryakov VA, Barker CS, Kostyukova AS, Samatey FA. Function of FlhB, a membrane protein implicated in the bacterial flagellar type III secretion system. PLoS One. 2013 Jul 11;8(7):e68384. doi: 10.1371/journal.pone.0068384. Print 2013. PMID:23874605 doi:http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0068384


  • Meshcheryakov VA, Kitao A, Matsunami H, Samatey FA. Inhibition of a type III secretion system by the deletion of a short loop in one of its membrane proteins. Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. 2013 May;69(Pt 5):812-20. doi:, 10.1107/S0907444913002102. Epub 2013 Apr 11. PMID:23633590 doi:10.1107/S0907444913002102



  • Matsunami H, Samatey FA, Nagashima S, Imada K, Namba K. Crystallization and preliminary X-ray analysis of FlgA, a periplasmic protein essential for flagellar P-ring assembly. Acta Crystallogr Sect F Struct Biol Cryst Commun. 2012 Mar 1;68(Pt 3):310-3. Epub, 2012 Feb 23. PMID:22442230 doi:10.1107/S1744309112001327


  • Kido Y, Yoon YH, Samatey FA. Crystallization of a 79 kDa fragment of the hook protein FlgE from Campylobacter jejuni. Acta Crystallogr Sect F Struct Biol Cryst Commun. 2011 Dec 1;67(Pt, 12):1653-7. Epub 2011 Nov 30. PMID:22139190 doi:10.1107/S1744309111043272


  • Meshcheryakov VA, Krieger I, Kostyukova AS, Samatey FA. Structure of a tropomyosin N-terminal fragment at 0.98 A resolution. Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. 2011 Sep;67(Pt 9):822-5. Epub 2011, Aug 9. PMID:21904035 doi:10.1107/S090744491102645X


  • Meshcheryakov VA, Samatey FA. Purification, crystallization and preliminary X-ray crystallographic analysis of the C-terminal cytoplasmic domain of FlhB from Salmonella typhimurium. Acta Crystallogr Sect F Struct Biol Cryst Commun. 2011 Jul 1;67(Pt, 7):808-11. Epub 2011 Jun 30. PMID:21795800 doi:10.1107/S1744309111018938


  • Meshcheryakov VA, Yoon YH, Samatey FA. Purification, crystallization and preliminary X-ray crystallographic analysis of the C-terminal cytoplasmic domain of FlhB from Aquifex aeolicus. Acta Crystallogr Sect F Struct Biol Cryst Commun. 2011 Feb 1;67(Pt, 2):280-2. Epub 2011 Jan 27. PMID:21301106 doi:10.1107/S1744309110052942


Contributions from 2000 to 2010

  • Barker CS, Meshcheryakova IV, Kostyukova AS, Samatey FA. FliO regulation of FliP in the formation of the Salmonella enterica flagellum. PLoS Genet. 2010 Sep 30;6(9). pii: e1001143. PMID:20941389 doi:10.1371/journal.pgen.1001143


OISTに参加する前、サマテは1996年～2007年に難波啓一研究室のメンバーとして、1996年からは松下電器、1997年からは ERATOのプロトニック・ナノマシン・プロジェクト 、2002年からは 大阪大学（日本）に在籍した。サマテは、1992年に Université Joseph Fourier大学（フランス・グルノーブル）で博士号を取得した。


 Image:Flagellar hook 3.gif
Simplified model of the rotating bacterial flagellar hook.
  • Furuta T, Samatey FA, Matsunami H, Imada K, Namba K, Kitao A. Gap compression/extension mechanism of bacterial flagellar hook as the molecular universal joint. J Struct Biol. 2007 Mar;157(3):481-90. Epub 2006 Oct 20. PMID:17142059 doi:10.1016/j.jsb.2006.10.006
鞭毛フックのモノマー が、フックが回転する際互いに滑ることにより、回転トルクを伝達しながら曲がるのを許容する機序の解析。


  • Kitao A, Yonekura K, Maki-Yonekura S, Samatey FA, Imada K, Namba K, Go N. Switch interactions control energy frustration and multiple flagellar filament structures. Proc Natl Acad Sci U S A. 2006 Mar 28;103(13):4894-9. Epub 2006 Mar 20. PMID:16549789 doi:10.1073/pnas.0510285103
細菌鞭毛繊維における多形性スーパーコイル形成を合理的に説明する大規模分子動力学シミュレーションの解説。タンパク質モノマー鎖同士の相互作用は、パーマネント相互作用、スライディング相互作用、およびスイッチ相互作用のカテゴリーに細分される。


  • Shaikh TR, Thomas DR, Chen JZ, Samatey FA, Matsunami H, Imada K, Namba K, Derosier DJ. A partial atomic structure for the flagellar hook of Salmonella typhimurium. Proc Natl Acad Sci U S A. 2005 Jan 25;102(4):1023-8. Epub 2005 Jan 18. PMID:15657146
Free Full Text


 Image:Samatey hook copyright nature 2004.gif
Bacterial flagellar hook.
  • Samatey FA, Matsunami H, Imada K, Nagashima S, Shaikh TR, Thomas DR, Chen JZ, Derosier DJ, Kitao A, Namba K. Structure of the bacterial flagellar hook and implication for the molecular universal joint mechanism. Nature. 2004 Oct 28;431(7012):1062-8. PMID:15510139 doi:http://dx.doi.org/10.1038/nature02997
細菌鞭毛フックへ重合するタンパク質モノマーの主要なフラグメントの構造に関する初の報告(1wlg、 分解能1.8 Å）。このモノマーを極低温電子顕微鏡の密度図に適合させた結果、回転モデルを含む直線型および曲がったフックのモデルが得られた。


  • Samatey FA, Matsunami H, Imada K, Nagashima S, Namba K. Crystallization of a core fragment of the flagellar hook protein FlgE. Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. 2004 Nov;60(Pt 11):2078-80. Epub 2004, Oct 20. PMID:15502333 doi:10.1107/S0907444904022735


Drag the structure with the mouse to rotate
  • Samatey FA, Imada K, Nagashima S, Vonderviszt F, Kumasaka T, Yamamoto M, Namba K. Structure of the bacterial flagellar protofilament and implications for a switch for supercoiling. Nature. 2001 Mar 15;410(6826):331-7. PMID:11268201 doi:10.1038/35066504
細菌鞭毛繊維へ重合するタンパク質鎖モノマーの主要なフラグメントの原子構造に関する初の報告（1io1、分解能 2.0 Å）。この結晶はモノマーの連鎖を含み、この結晶によりこれらのモノマータンパク質鎖がどのように素繊維に組み合わさるかが明らかになった。理論的シミュレーションにより、この繊維がどのように反転するかについての考えられうる機序、つまり細菌がどのように鞭毛モーターを反転させて栄養物質の方向へ泳ぐか、またはどのように危害から離れるように泳ぐかに関する重要なメカニズムが明らかになった。


  • Samatey FA, Imada K, Vonderviszt F, Shirakihara Y, Namba K. Crystallization of the F41 fragment of flagellin and data collection from extremely thin crystals. J Struct Biol. 2000 Nov;132(2):106-11. PMID:11162732 doi:10.1006/jsbi.2000.4312


Image:Protein crystals samatey.png Crystals of the flagellar hook protein FlgE from C. jejuni produced in the Samatey lab.

1990's

  • Samatey FA, Xu C, Popot JL. On the distribution of amino acid residues in transmembrane alpha-helix bundles. Proc Natl Acad Sci U S A. 1995 May 9;92(10):4577-81. PMID:7753846


  • Claros MG, Perea J, Shu Y, Samatey FA, Popot JL, Jacq C. Limitations to in vivo import of hydrophobic proteins into yeast mitochondria. The case of a cytoplasmically synthesized apocytochrome b. Eur J Biochem. 1995 Mar 15;228(3):762-71. PMID:7737175


  • Lazzaroni JC, Vianney A, Popot JL, Benedetti H, Samatey F, Lazdunski C, Portalier R, Geli V. Transmembrane alpha-helix interactions are required for the functional assembly of the Escherichia coli Tol complex. J Mol Biol. 1995 Feb 10;246(1):1-7. PMID:7853390 doi:http://dx.doi.org/10.1006/jmbi.1994.0058


  • Samatey FA, Zaccai G, Engelman DM, Etchebest C, Popot JL. Rotational orientation of transmembrane alpha-helices in bacteriorhodopsin. A neutron diffraction study. J Mol Biol. 1994 Mar 4;236(4):1093-104. PMID:8120889


See Also

References

  1. ↑ Samatey FA, Matsunami H, Imada K, Nagashima S, Shaikh TR, Thomas DR, Chen JZ, Derosier DJ, Kitao A, Namba K. Structure of the bacterial flagellar hook and implication for the molecular universal joint mechanism. Nature. 2004 Oct 28;431(7012):1062-8. PMID:15510139 doi:http://dx.doi.org/10.1038/nature02997

Proteopedia Page Contributors and Editors (what is this?)

Fadel A. Samatey, Eric Martz

Retrieved from "http://proteopedia.org/wiki/index.php/Fadel_A._Samatey_Group_%28Japanese%29"
Personal tools
In other languages