Enzymes: enzyme-substrate complex (Spanish)

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Enzimas: complejo enzima-sustrato

Fructosa-bifosfato aldolasa (PDB 4ald)

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Utilizando modelos moleculares 3D vamos a realizar una aproximación a la relación espacial entre los enzimas y sus respectivos sustratos. Utilizaremos como ejemplo el enzima fructosa-bifosfato aldolasa, un enzima de la secuencia glucolítica que cataliza la escisión de la fructosa-1,6-bifosfato (su sustrato) para dar lugar a una molécula de gliceraldehido-3-fosfato y otra de dihidroxiacetona-fosfato. En la ventana de la derecha podemos apreciar, por medio de un modelo de cintas, las estructuras secundarias predominantes en la molécula de la fructosa-bifosfato aldolasa.
En el modelo de malla de alambre, en el que se representa tanto el esqueleto de la cadena polipeptídica como las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos, se aprecia la gran complejidad de esta molécula enzimática formada por 363 aminoácidos.
Procedamos ahora a atenuar el conjunto de la cadena polipeptídica para centrar nuestra atención en el centro activo del enzima, una cavidad rodeada de 9 residuos en la que encaja el sustrato, en este caso la molécula de fructosa-1,6-bifosfato.
Con el objeto de visualizar mejor el acoplamiento espacial entre e centro activo y la molécula de sustrato se representan ahora los aminoácidos del centro activo y la molécula de sustrato con sus átomos ampliados hasta su radio de Van der Waals. A continuación, nos alejamos para poder apreciar una vista general del complejo enzima-sustrato.


Todos los modelos que hemos analizado corresponden a una única subunidad de la fructosa-bifosfato aldolasa, que es en realidad una proteína oligomérica formada por cuatro subunidades que conforman un tetrámero.

Atribución de contenidos

Esta página está basada en el archivo 4ald de la Proteopedia.

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Alejandro Porto

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